პროექტები, სქემები, ნახატები
რა ჰქვია ძირითად მარეგულირებელ ცილებს? მარეგულირებელი ცილები: წარმოშობა

რა ჰქვია ძირითად მარეგულირებელ ცილებს? მარეგულირებელი ცილები: წარმოშობა

(ლათ. regulo -დან მოწესრიგება, მორგება), ცილების ჯგუფი, რომელიც მონაწილეობს დეკომპ. ბიოქიმი. პროცესები. R.b-ის მნიშვნელოვანი ჯგუფი, ეს სტატია ეძღვნება ყირიმს, არის ცილები, რომლებიც ურთიერთქმედებენ დნმ-თან და აკონტროლებენ გენის ექსპრესიას (გენის გამოხატულება სხეულის ნიშნებსა და თვისებებში). ასეთი რ-ის აბსოლუტური უმრავლესობა იქნებოდა. დონეზე მუშაობს ტრანსკრიფციები(მესინჯერ რნმ-ის, ან mRNA-ს სინთეზი დნმ-ის შაბლონზე) და პასუხისმგებელია mRNA სინთეზის აქტივაციაზე ან დათრგუნვაზე (შესაბამისად, აქტივატორი ცილები და რეპრესორული ცილები).

ცნობილი დაახლ. 10 რეპრესორი. ნაიბი. მათ შორის შესწავლილია პროკარიოტული რეპრესორები (ბაქტერიები, ცისფერ-მწვანე წყალმცენარეები), რომლებიც არეგულირებენ ლაქტოზის (ლაქტოზის რეპრესორი) მეტაბოლიზმში მონაწილე ფერმენტების სინთეზს Escherichia coli-ში (E. coli) და ბაქტერიოფაგი A რეპრესორი. მათი მოქმედება რეალიზდება სპეციფიკურთან შებოჭვით. შესაბამისი გენების დნმ-ის სექციები (ოპერატორები) და ბლოკავს ამ გენების მიერ კოდირებული mRNA-ს ტრანსკრიფციის დაწყების დაწყებას.

რეპრესორი, როგორც წესი, არის ორი იდენტური პოლიპეპტიდური ჯაჭვის დიმერი, რომლებიც ორიენტირებულია ურთიერთსაპირისპირო მიმართულებით. რეპრესორები ფიზიკურად აფერხებენ რნმ პოლიმერაზაშეუერთდეს დნმ-ს პრომოტორულ რეგიონში (დნმ-დამოკიდებული რნმ პოლიმერაზა-ფერმენტის შეკვრის ადგილი, რომელიც ახორციელებს mRNA-ს სინთეზს დნმ-ის შაბლონზე) და დაიწყოს mRNA-ს სინთეზი. ვარაუდობენ, რომ რეპრესორი მხოლოდ ხელს უშლის ტრანსკრიფციის დაწყებას და არ ახდენს გავლენას mRNA-ს გახანგრძლივებაზე.

რეპრესორს შეუძლია აკონტროლოს სინთეზი - ლ. ერთი ცილა ან ცილების რაოდენობა, რომელთა გამოხატვა კოორდინირებულია. როგორც წესი, ეს არის ფერმენტები, რომლებიც ემსახურებიან ერთ მეტაბოლიზმს. ბილიკი; მათი გენები ერთი ოპერონის ნაწილია (ერთმანეთზე დაკავშირებული გენების ნაკრები და მიმდებარე მარეგულირებელი რეგიონები).

მნ. რეპრესორები შეიძლება არსებობდეს როგორც აქტიური, ასევე არააქტიური ფორმით, იმისდა მიხედვით, არის თუ არა ისინი დაკავშირებული ინდუქტორებთან ან კორპრესორებთან (შესაბამისად, სუბსტრატებთან, რომელთა თანდასწრებით კონკრეტულად ზრდის ან ამცირებს კონკრეტული ფერმენტის სინთეზის სიჩქარეს; იხ. ფერმენტის რეგულატორები); ეს ურთიერთქმედებები აქვს არაკოვალენტური ბუნება.

გენის ეფექტური ექსპრესიისთვის საჭიროა არა მხოლოდ ინდუქტორის მიერ რეპრესორის ინაქტივაცია, არამედ კონკრეტულის რეალიზებაც. დადებითი ჩართვის სიგნალი, რომელსაც შუამავლობს R. b., მუშაობს "წყვილში" ციკლურთან. ადენოზინის მონოფოსფატი (cAMP). ეს უკანასკნელი დაკავშირებულია კონკრეტულ რ.ბ. (ე.წ. CAP პროტეინის აქტივატორი კატაბოლური გენების, ან ცილის კატაბოლიზმის აქტივატორი-BAC). ეს არის დიმერი ბურჯით. მ 45 ათასი.cAMP-თან მიბმის შემდეგ იძენს სპეციფიკურთან მიმაგრების უნარს. რეგიონები დნმ-ზე, მკვეთრად ზრდის შესაბამისი ოპერონის გენების ტრანსკრიფციის ეფექტურობას. ამავდროულად, CAP არ ახდენს გავლენას mRNA ჯაჭვის ზრდის ტემპზე, მაგრამ აკონტროლებს ტრანსკრიფციის დაწყების სტადიას - რნმ პოლიმერაზას მიმაგრებას პრომოტორთან. რეპრესორისგან განსხვავებით, CAP (კომპლექსში cAMP) აადვილებს რნმ პოლიმერაზას დნმ-თან დაკავშირებას და ტრანსკრიფციის დაწყებას უფრო ხშირს ხდის. CAP-ის დნმ-ზე მიმაგრების ადგილი უშუალოდ პრომოტორს ესაზღვრება იმ მხრიდან, სადაც ოპერატორი ლოკალიზებულია.

პოზიტიური რეგულაცია (მაგ. E. coli lac operon) შეიძლება აღიწეროს გამარტივებული სქემით: გლუკოზის (ნახშირბადის მთავარი წყარო) კონცენტრაციის შემცირებით, cAMP-ის კონცენტრაცია იზრდება, ტო-რი უკავშირდება SAR-ს და წარმოიქმნება. კომპლექსი ლაქის პრომოტორთან. შედეგად, რნმ პოლიმერაზას პრომოტორთან შეკავშირება სტიმულირდება და გენების ტრანსკრიფციის სიჩქარე იზრდება, ჭვავის დაშიფვრა ფერმენტებს, რომლებიც საშუალებას აძლევს უჯრედს გადავიდეს ნახშირბად-ლაქტოზის სხვა წყაროზე. არსებობს სხვა სპეციალური რ.ბ. (მაგ. ცილა C), რომლის ფუნქციონირება აღწერილია უფრო რთული სქემით; ისინი აკონტროლებენ გენების ვიწრო დიაპაზონს და შეუძლიათ იმოქმედონ როგორც რეპრესორები და აქტივატორები.

რეპრესორები და ოპერონის სპეციფიკური აქტივატორები გავლენას არ ახდენენ თავად რნმ პოლიმერაზას სპეციფიკაზე. რეგულირების ეს ბოლო დონე რეალიზდება მასირის საქმეებში. გამოხატული გენების სპექტრის ცვლილება. ასე რომ, E. coli-ში თერმული შოკის ცილების მაკოდირებელი გენები, რომლებიც გამოხატულია უჯრედის რიგი სტრესული პირობების დროს, იკითხება რნმ პოლიმერაზას მიერ მხოლოდ მაშინ, როდესაც სპეციალური R.b.-t. ფაქტორი s 32. მთელი ოჯახი ამ რ.ბ. (s-ფაქტორები), რომლებიც ცვლის რნმ პოლიმერაზას პრომოტორულ სპეციფიკას, აღმოჩენილია ბაცილებში და სხვა ბაქტერიებში.

Dr. ჯიშის რ.ბ. ცვლის კატალიზატორს რნმ პოლიმერაზას წმინდა კუნძულები (ე.წ. ანტიტერმინატორის ცილები). ასე რომ, ბაქტერიოფაგ X-ში ცნობილია ორი ასეთი ცილა, ჭვავის მოდიფიცირება რნმ პოლიმერაზას ისე, რომ იგი არ ემორჩილება ტრანსკრიფციის შეწყვეტის (დასრულების) უჯრედულ სიგნალებს (ეს აუცილებელია ფაგის გენების აქტიური ექსპრესიისთვის).

გენეტიკური ზოგადი სქემა კონტროლი, მათ შორის R.b.-ის ფუნქციონირება, ასევე ვრცელდება ბაქტერიებზე და ევკარიოტულ უჯრედებზე (ყველა ორგანიზმზე, გარდა ბაქტერიებისა და ლურჯი-მწვანე წყალმცენარეების).

ევკარიოტული უჯრედები პასუხობენ ext. სიგნალები (მათთვის, მაგალითად, ჰორმონები) პრინციპში, ისევე, როგორც ბაქტერიული უჯრედები რეაგირებენ საკვები ნივთიერებების კონცენტრაციის ცვლილებებზე. შიგ-ში გარემო, ე.ი. ცალკეული გენების შექცევადი რეპრესიით ან გააქტიურებით (დერეპრესიით). ამავდროულად, რ.ბ., რომლებიც ერთდროულად აკონტროლებენ აქტივობას დიდი რიცხვიგენები, შეიძლება გამოყენებულ იქნას დეკომპ. კომბინაციები. მსგავსი კომბინირებული გენეტიკური რეგულირებას შეუძლია დიფერენცირება. მთელი რთული მრავალუჯრედიანი ორგანიზმის განვითარება ურთიერთქმედების გამო. გასაღების შედარებით მცირე რაოდენობა R. b.

ევკარიოტებში გენის აქტივობის რეგულირების სისტემაში არის დანამატი. დონე არ არსებობს ბაქტერიებში, კერძოდ, ყველა ნუკლეოსომის ტრანსლაცია (განმეორებადი ქვედანაყოფები ქრომატინი),რომლებიც ტრანსკრიფციის ერთეულის ნაწილია, აქტიურ (დეკონდენსირებულ) ფორმაში იმ უჯრედებში, სადაც ეს გენი ფუნქციურად აქტიური უნდა იყოს. ვარაუდობენ, რომ აქ ჩართულია სპეციფიური R.b-ის ნაკრები, რომლებსაც პროკარიოტებში ანალოგი არ გააჩნიათ. ეს ცილები არა მხოლოდ ცნობენ სპეციფიკურს ქრომატინის სექციები (ან. დნმ), არამედ ზარებიგარკვეული სტრუქტურული ცვლილებები მიმდებარე ტერიტორიებზე. R.b., როგორც ბაქტერიების აქტივატორები და რეპრესორები, როგორც ჩანს, მონაწილეობს აქტივირის მიდამოებში ცალკეული გენების შემდგომი ტრანსკრიფციის რეგულირებაში. ქრომატინი.

ვრცელი კლასი რ.ბ. ევკარიოტი- რეცეპტორული ცილებისტეროიდული ჰორმონები.

ამინომჟავების თანმიმდევრობა R.b. კოდირებული ე.წ. მარეგულირებელი გენები. რეპრესორის მუტაციური ინაქტივაცია იწვევს mRNA-ს და, შესაბამისად, გარკვეული ცილის უკონტროლო სინთეზს (შედეგად თარგმანი -ცილის სინთეზი mRNA შაბლონზე). ასეთ ორგანიზმებს ე.წ კონსტიტუციური მუტანტები. აქტივატორის დაკარგვა მუტაციის შედეგად იწვევს რეგულირებადი ცილის სინთეზის მუდმივ დაქვეითებას.

===
გამოყენება ლიტერატურა სტატიისთვის "მარეგულირებელი ცილები": Strayer L., Biochemistry, trans. ინგლისურიდან, ტ.3, M., 1985, გვ. 112-25 წწ.

P.L. ივანოვი.

გვერდი "მარეგულირებელი ცილები"მომზადებული ქიმიური ენციკლოპედიის მასალების მიხედვით.

ცილებისა და დნმ-ის ურთიერთქმედების კარგად შესწავლილი მაგალითები, რომლებიც არ არის დამოკიდებული დნმ-ის ნუკლეოტიდურ თანმიმდევრობაზე, არის ურთიერთქმედება სტრუქტურულ ცილებთან. უჯრედში, დნმ უკავშირდება ამ ცილებს, რათა შექმნას კომპაქტური სტრუქტურა, რომელსაც ეწოდება ქრომატინი. პროკარიოტებში ქრომატინი წარმოიქმნება მცირე ტუტე ცილების - ჰისტონების დნმ-ზე მიმაგრებით, ნაკლებად მოწესრიგებული პროკარიოტული ქრომატინი შეიცავს ჰისტონის მსგავს ცილებს. ჰისტონები ქმნიან დისკის ფორმის ცილოვან სტრუქტურას - ნუკლეოსომას, რომელთაგან თითოეულის გარშემო ჯდება დნმ-ის სპირალის ორი ბრუნი. ჰისტონებსა და დნმ-ს შორის არასპეციფიკური ბმები იქმნება ჰისტონების ტუტე ამინომჟავების იონური ბმებისა და დნმ-ის შაქრის-ფოსფატის ხერხემლის მჟავე ნარჩენების გამო. ამ ამინომჟავების ქიმიური მოდიფიკაციები მოიცავს მეთილაციას, ფოსფორილირებას და აცეტილირებას. ეს ქიმიური ცვლილებები ცვლის დნმ-სა და ჰისტონებს შორის ურთიერთქმედების სიძლიერეს, რაც გავლენას ახდენს ტრანსკრიპციის ფაქტორების სპეციფიკური თანმიმდევრობის ხელმისაწვდომობაზე და ცვლის ტრანსკრიფციის სიჩქარეს. ქრომატინის სხვა პროტეინები, რომლებიც მიმაგრებულია არასპეციფიკურ თანმიმდევრობებთან, არის პროტეინები მაღალი მობილურობით გელებში, რომლებიც ძირითადად ასოცირდება დაკეცილ დნმ-თან. ეს ცილები მნიშვნელოვანია ქრომატინის უმაღლესი დონის სტრუქტურების ფორმირებისთვის. ცილების სპეციალური ჯგუფი, რომლებიც დნმ-ს უერთდებიან, არის ის, რომელიც ასოცირდება ერთჯაჭვიან დნმ-თან. ამ ჯგუფის ყველაზე კარგად დამახასიათებელი ცილა ადამიანებში არის რეპლიკაციის ცილა A, რომლის გარეშეც არ შეიძლება მოხდეს პროცესების უმეტესობა, სადაც ორმაგი სპირალი იხსნება, მათ შორის რეპლიკაცია, რეკომბინაცია და შეკეთება. ამ ჯგუფის პროტეინები ასტაბილურებენ ერთჯაჭვიან დნმ-ს და ხელს უშლიან ღეროვანი მარყუჟის წარმოქმნას ან დეგრადაციას ნუკლეაზებით.

ამავდროულად, სხვა ცილები ცნობენ და მიმაგრებულია კონკრეტულ თანმიმდევრობებზე. ასეთი ცილების ყველაზე შესწავლილი ჯგუფია ტრანსკრიფციის ფაქტორების სხვადასხვა კლასი, ანუ ცილები, რომლებიც არეგულირებენ ტრანსკრიფციას. თითოეული ეს ცილა ცნობს თავის თანმიმდევრობას, ხშირად პრომოტორში და ააქტიურებს ან თრგუნავს გენის ტრანსკრიფციას. ეს ხდება ტრანსკრიფციის ფაქტორების რნმ პოლიმერაზასთან ასოცირებით, პირდაპირ ან შუამავალი ცილების მეშვეობით. პოლიმერაზა ჯერ ასოცირდება ცილებთან და შემდეგ იწყებს ტრანსკრიფციას. სხვა შემთხვევებში, ტრანსკრიფციის ფაქტორები შეიძლება დაერთოს ფერმენტებს, რომლებიც ცვლის პრომოტორში განლაგებულ ჰისტონებს, რითაც ცვლის დნმ-ის ხელმისაწვდომობას პოლიმერაზებზე.

ვინაიდან კონკრეტული თანმიმდევრობები ჩნდება გენომის ბევრ ადგილას, ტრანსკრიფციის ერთი ტიპის ფაქტორების აქტივობის ცვლილებამ შეიძლება შეცვალოს ათასობით გენის აქტივობა. შესაბამისად, ეს ცილები ხშირად რეგულირდება გარემო ცვლილებების, ორგანიზმის განვითარებისა და უჯრედების დიფერენციაციის საპასუხოდ. ტრანსკრიფციის ფაქტორების დნმ-თან ურთიერთქმედების სპეციფიკას უზრუნველყოფს ამინომჟავებსა და დნმ-ის ფუძეებს შორის მრავალი კონტაქტი, რაც მათ საშუალებას აძლევს „წაიკითხონ“ დნმ-ის თანმიმდევრობა. ბაზებთან ყველაზე მეტი კონტაქტი ხდება მთავარ ღარში, სადაც ბაზები უფრო ხელმისაწვდომია.

ფერმენტები, რომლებიც ცვლის დნმ-ს

ტოპოიზომერაზები და ჰელიკაზები

მთავარი სტატიები: ტოპოიზომერაზები , ჰელიკაზები

უჯრედში დნმ განლაგებულია კომპაქტურ ე.წ. სუპერმოგრეხილ მდგომარეობაში, თორემ მასში ვერ მოერგებოდა. სასიცოცხლო პროცესების განსახორციელებლად დნმ უნდა იყოს გადაუგრიხული, რომელსაც აწარმოებს ცილების ორი ჯგუფი - ტოპოიზომერაზები და ჰელიკაზები.

ტოპოიზომერაზები არის ფერმენტები, რომლებსაც აქვთ როგორც ნუკლეაზა, ასევე ლიგაზა. ეს პროტეინები ცვლის დნმ-ში ზეგადახვევის ხარისხს. ზოგიერთი ფერმენტი ჭრის დნმ-ის სპირალს და აძლევს ერთ-ერთ ძაფს ბრუნვის საშუალებას, რითაც ამცირებს ზეგადახვევის დონეს, რის შემდეგაც ფერმენტი ხურავს უფსკრული. სხვა ფერმენტებს შეუძლიათ ერთ-ერთი ძაფების გაჭრა და მეორე ძაფების გაწყვეტა, შემდეგ კი პირველ ძაფში შესვენება. ტოპოიზომერაზები აუცილებელია დნმ-თან დაკავშირებულ ბევრ პროცესში, როგორიცაა რეპლიკაცია და ტრანსკრიფცია.

ჰელიკაზები არის ცილები, რომლებიც ერთ-ერთი მოლეკულური ძრავაა. ისინი იყენებენ ნუკლეოტიდის ტრიფოსფატების ქიმიურ ენერგიას, ყველაზე ხშირად ATP, წყალბადის ობლიგაციების დასაშლელად ფუძეებს შორის, ხსნიან ორმაგი სპირალის ცალკეულ ძაფებად. ეს ფერმენტები აუცილებელია იმ პროცესების უმეტესობისთვის, სადაც ცილებს სჭირდებათ წვდომა დნმ-ის ბაზებზე.

ნუკლეაზები და ლიგაზები

ნუკლეაზა, ლიგაზი

უჯრედში მიმდინარე სხვადასხვა პროცესებში, მაგალითად, რეკომბინაციასა და შეკეთებაში, მონაწილეობენ ფერმენტები, რომლებსაც შეუძლიათ დნმ-ის ჯაჭვების მთლიანობის მოჭრა და აღდგენა. ფერმენტებს, რომლებიც ჭრიან დნმ-ს, ეწოდება ნუკლეაზები. ნუკლეაზებს, რომლებიც აჰიდროლიზებენ ნუკლეოტიდებს დნმ-ის მოლეკულის ბოლოებში, ეწოდება ეგზონუკლეაზები, ხოლო ენდონუკლეაზები ჭრიან დნმ-ს ჯაჭვის შიგნით. მოლეკულურ ბიოლოგიასა და გენეტიკურ ინჟინერიაში ყველაზე ხშირად გამოყენებული ნუკლეაზები არის შეზღუდვის ფერმენტები, რომლებიც ჭრიან დნმ-ს კონკრეტული თანმიმდევრობის გარშემო. მაგალითად, EcoRV ფერმენტი (შეზღუდვის ფერმენტი #5-დან E. coli) ამოიცნობს ექვსნუკლეოტიდულ თანმიმდევრობას 5"-GAT|ATC-3" და ჭრის დნმ-ს ვერტიკალური ხაზით მითითებულ ადგილას. ბუნებაში, ეს ფერმენტები იცავს ბაქტერიებს ბაქტერიოფაგების მიერ ინფექციისგან ფაგის დნმ-ის ჭრის გზით, როდესაც ის შედის ბაქტერიულ უჯრედში. ამ შემთხვევაში ნუკლეაზები მოდიფიკაცია-შეზღუდვის სისტემის ნაწილია. დნმ ლიგაზები ჯვარედინად აკავშირებენ შაქრის ფოსფატის ფუძეებს დნმ-ის მოლეკულაში ATP ენერგიის გამოყენებით. შეზღუდვის ნუკლეაზები და ლიგაზები გამოიყენება კლონირებისა და თითის ანაბეჭდის დროს.

დნმ პოლიმერაზა I (რგოლის ფორმის სტრუქტურა, რომელიც შედგება რამდენიმე იდენტური ცილის მოლეკულისგან, რომლებიც ნაჩვენებია სხვადასხვა ფერებში), აკავშირებს დაზიანებულ დნმ-ის ჯაჭვს.

პოლიმერაზები

დნმ პოლიმერაზა

ასევე არსებობს დნმ-ის მეტაბოლიზმისათვის მნიშვნელოვანი ფერმენტების ჯგუფი, რომლებიც ასინთეზირებენ პოლინუკლეოტიდურ ჯაჭვებს ნუკლეოზიდის ტრიფოსფატებისგან - დნმ პოლიმერაზასგან. ისინი ამატებენ ნუკლეოტიდებს დნმ-ის ჯაჭვში წინა ნუკლეოტიდის 3"-ჰიდროქსილის ჯგუფს, ამიტომ ყველა პოლიმერაზა მუშაობს 5"--> 3" მიმართულებით. ამ ფერმენტების აქტიურ ცენტრში სუბსტრატი - ნუკლეოზიდის ტრიფოსფატი წყვილდება. დამატებითი ბაზა, როგორც ერთჯაჭვიანი პოლინუკლეოტიდური ჯაჭვის - შაბლონის ნაწილი.

დნმ-ის რეპლიკაციის დროს, დნმ-დამოკიდებული დნმ პოლიმერაზა ასინთეზებს ორიგინალური დნმ-ის თანმიმდევრობის ასლს. სიზუსტე ამ პროცესში ძალიან მნიშვნელოვანია, ვინაიდან პოლიმერიზაციისას შეცდომები მუტაციას გამოიწვევს, ამიტომ ბევრ პოლიმერაზას აქვს უნარი „რედაქტირების“ - შეცდომების გამოსწორების. პოლიმერაზა ცნობს შეცდომებს სინთეზში არასწორ ნუკლეოტიდებს შორის დაწყვილების ნაკლებობით. დაწყვილების ნაკლებობის დადგენის შემდეგ, პოლიმერაზას 3"--> 5" ეგზონუკლეაზური აქტივობა აქტიურდება და არასწორი ფუძე ამოღებულია. ორგანიზმების უმეტესობაში დნმ პოლიმერაზები მუშაობენ როგორც დიდი კომპლექსი, რომელსაც ეწოდება რეპლიზომი, რომელიც შეიცავს უამრავ დამატებით ქვედანაყოფს, როგორიცაა ჰელიკაზები.

რნმ-დამოკიდებული დნმ პოლიმერაზები არის პოლიმერაზების სპეციალიზებული ტიპი, რომელიც კოპირებს რნმ-ის თანმიმდევრობას დნმ-ზე. ამ ტიპს მიეკუთვნება ვირუსული ფერმენტი საპირისპირო ტრანსკრიპტაზა, რომელსაც იყენებენ რეტროვირუსები უჯრედის ინფექციის დროს, ასევე ტელომერაზას, რომელიც აუცილებელია ტელომერის რეპლიკაციისთვის. ტელომერაზა უჩვეულო ფერმენტია, რადგან ის შეიცავს საკუთარ მესენჯერ რნმ-ს.

ტრანსკრიფცია ხორციელდება დნმ-დამოკიდებული რნმ პოლიმერაზას მიერ, რომელიც აკოპირებს ერთი ჯაჭვის დნმ-ის თანმიმდევრობას mRNA-ზე. გენის ტრანსკრიფციის დაწყებისას რნმ პოლიმერაზა მიმაგრებულია გენის დასაწყისში არსებულ თანმიმდევრობას, რომელსაც პრომოტორს უწოდებენ და ხსნის დნმ-ის სპირალს. შემდეგ ის კოპირებს გენის თანმიმდევრობას მესინჯერ რნმ-ზე, სანამ არ მიაღწევს დნმ-ს გენის ბოლოს - ტერმინატორი, სადაც ის ჩერდება და იშლება დნმ-დან. ადამიანის დნმ-დამოკიდებული დნმ პოლიმერაზას მსგავსად, რნმ პოლიმერაზა II, რომელიც ტრანსკრიბირებს ადამიანის გენომში არსებული გენების უმეტესობას, მუშაობს დიდი ნაწილის სახით. ცილის კომპლექსი, რომელიც შეიცავს მარეგულირებელ და დამატებით ერთეულებს .

გენების მუშაობა ნებისმიერ ორგანიზმში - პროკარიოტულ, ევკარიოტულ, ერთუჯრედულ თუ მრავალუჯრედულში - კონტროლირებადი და კოორდინირებულია.

სხვადასხვა გენს აქვს განსხვავებული დროითი აქტივობა. ზოგიერთ მათგანს ახასიათებს მუდმივი აქტიურობა. ასეთი გენები პასუხისმგებელნი არიან უჯრედის ან ორგანიზმისთვის აუცილებელი ცილების სინთეზზე მთელი სიცოცხლის განმავლობაში, მაგალითად, გენები, რომელთა პროდუქტებიც მონაწილეობენ ატფ-ის სინთეზში. გენების უმეტესობას აქვს წყვეტილი აქტივობა, ისინი მუშაობენ მხოლოდ გარკვეულ მომენტებში, როდესაც არის საჭირო მათი პროდუქტები - ცილები. გენები ასევე განსხვავდება მათი აქტივობის დონით (დაბალი ან მაღალი).

უჯრედის ცილები კლასიფიცირდება როგორც მარეგულირებელი და სტრუქტურული. მარეგულირებელი ცილები სინთეზირდება მარეგულირებელ გენებზე და აკონტროლებენ სტრუქტურული გენების ფუნქციონირებას.სტრუქტურული გენები კოდირებს სტრუქტურულ ცილებს, რომლებიც ასრულებენ სტრუქტურულ, ფერმენტულ, სატრანსპორტო და სხვა ფუნქციებს (გარდა მარეგულირებელი!).

ცილის სინთეზის რეგულირება ხორციელდება ამ პროცესის ყველა ეტაპზე: ტრანსკრიფცია, თარგმანი და შემდგომი ტრანსლაციური მოდიფიკაცია ინდუქციით ან რეპრესიით.

ევკარიოტულ ორგანიზმებში გენის აქტივობის რეგულირება ბევრად უფრო რთულია, ვიდრე პროკარიოტული გენის ექსპრესიის რეგულირება, რაც განისაზღვრება ევკარიოტული ორგანიზმის და განსაკუთრებით მრავალუჯრედული ორგანიზმის ორგანიზაციის სირთულით. 1961 წელს ფრანგმა მეცნიერებმა F. Jacob, J. Monod და A. Lvov ჩამოაყალიბეს ცილების სინთეზის გენეტიკური კონტროლის მოდელი, რომელიც ახორციელებს უჯრედის მიერ ლაქტოზის შეთვისებას - ოპერონის ცნება.

ოპერონი არის გენების ჯგუფი, რომელსაც აკონტროლებს ერთი მარეგულირებელი გენი.

მარეგულირებელი გენი არის გენი მუდმივი დაბალი აქტივობით; მასზე სინთეზირებულია რეპრესორული ცილა - მარეგულირებელი ცილა, რომელსაც შეუძლია დაუკავშირდეს ოპერატორს, ააქტიურებს მას.

ოპერატორი არის გენეტიკური ინფორმაციის წაკითხვის საწყისი წერტილი, ის აკონტროლებს სტრუქტურული გენების მუშაობას.

ლაქტოზას ოპერონის სტრუქტურული გენები შეიცავს ინფორმაციას ლაქტოზის მეტაბოლიზმში მონაწილე ფერმენტების შესახებ. ამიტომ, ლაქტოზა იქნება ინდუქტორი - აგენტი, რომელიც იწყებს ოპერონის მუშაობას.

პრომოტორი არის რნმ პოლიმერაზას მიმაგრების ადგილი.

ტერმინატორი არის mRNA სინთეზის შეწყვეტის ადგილი.

ინდუქტორის არარსებობის შემთხვევაში სისტემა არ ფუნქციონირებს, ვინაიდან ინდუქტორისგან "თავისუფალი" რეპრესორი - ლაქტოზა - დაკავშირებულია ოპერატორთან. ამ შემთხვევაში რნმ პოლიმერაზას ფერმენტი ვერ ახდენს mRNA სინთეზის პროცესის კატალიზებას. თუ უჯრედში აღმოჩენილია ლაქტოზა (ინდუქტორი), ის რეპრესორთან ურთიერთქმედებით ცვლის მის სტრუქტურას, რის შედეგადაც რეპრესორი ათავისუფლებს ოპერატორს. რნმ პოლიმერაზა უკავშირდება პრომოტორს, იწყება mRNA სინთეზი (სტრუქტურული გენების ტრანსკრიფცია). შემდეგ რიბოზომებზე წარმოიქმნება ცილები mRNA-ლაქტოზა ოპერონის პროგრამის მიხედვით. პროკარიოტულ ორგანიზმებში ერთი mRNA მოლეკულა ხელახლა წერს ინფორმაციას ოპერონის ყველა სტრუქტურული გენიდან, ე.ი. ოპერონი არის ტრანსკრიფციის ერთეული. ტრანსკრიფცია გრძელდება მანამ, სანამ ლაქტოზის მოლეკულები რჩება უჯრედის ციტოპლაზმაში. როგორც კი ყველა მოლეკულა დამუშავდება უჯრედის მიერ, რეპრესორი ხურავს ოპერატორს და mRNA სინთეზი ჩერდება.

ამრიგად, mRNA სინთეზი და, შესაბამისად, ცილის სინთეზი მკაცრად უნდა იყოს რეგულირებული, რადგან უჯრედს არ აქვს საკმარისი რესურსი ყველა სტრუქტურული გენის ერთდროული ტრანსკრიფციისა და თარგმნისთვის. ორივე პრო- და ევკარიოტები მუდმივად ასინთეზირებენ მხოლოდ იმ mRNA-ებს, რომლებიც აუცილებელია უჯრედული ძირითადი ფუნქციების შესასრულებლად. სხვა სტრუქტურული გენების გამოხატვა ხორციელდება მარეგულირებელი სისტემების მკაცრი კონტროლის ქვეშ, რომლებიც ტრანსკრიფციას იწვევენ მხოლოდ მაშინ, როდესაც საჭიროა გარკვეული პროტეინი (ცილები). ).

მარეგულირებელი პროტეინები (ლათ. regulo - მოწესრიგება, მორგება), ცილების ჯგუფი. მონაწილეობს დეკომპის რეგულირებაში. ბიოქიმი. პროცესები. მარეგულირებელი ცილების მნიშვნელოვანი ჯგუფი, რომელსაც ეს სტატია ეძღვნება, არის ცილები, რომლებიც ურთიერთქმედებენ დნმ-თან და აკონტროლებენ გენის ექსპრესიას (გენის გამოხატულება ორგანიზმის მახასიათებლებში და თვისებებში). ამ მარეგულირებელი ცილების აბსოლუტური უმრავლესობა ფუნქციონირებს ტრანსკრიფციის დონეზე (მესენჯერი რნმ-ების, ან mRNA-ების სინთეზი დნმ-ის შაბლონზე) და პასუხისმგებელია mRNA სინთეზის აქტივაციაზე ან დათრგუნვაზე (შესაბამისად, აქტივატორი ცილები და რეპრესორული ცილები). .

რეპრესორი, როგორც წესი, არის ორი იდენტური პოლიპეპტიდური ჯაჭვის დიმერი, რომლებიც ორიენტირებულია ურთიერთსაპირისპირო მიმართულებით. რეპრესორები ფიზიკურად აფერხებენ რნმ პოლიმერაზას მიმაგრებას დნმ-ზე პრომოტორულ ადგილზე (დნმ-დამოკიდებული რნმ-პოლიმერაზა-ფერმენტის შეკავშირების ადგილი, რომელიც აკატალიზებს mRNA სინთეზს დნმ-ის შაბლონზე) და mRNA სინთეზის დაწყებას. ვარაუდობენ, რომ რეპრესორი მხოლოდ ხელს უშლის ტრანსკრიფციის დაწყებას და არ ახდენს გავლენას mRNA-ს გახანგრძლივებაზე.

რეპრესორს შეუძლია აკონტროლოს სინთეზი - ლ. ერთი ცილა ან ცილების მთელი რიგი. რომლის გამოხატვა კოორდინირებულია. როგორც წესი, ეს არის ფერმენტები, რომლებიც ემსახურებიან ერთ მეტაბოლიზმს. ბილიკი; მათი გენები ერთი ოპერონის ნაწილია (ერთმანეთზე დაკავშირებული გენების ნაკრები და მიმდებარე მარეგულირებელი რეგიონები).

მნ. რეპრესორები შეიძლება არსებობდეს როგორც აქტიური, ასევე არააქტიური ფორმით, იმისდა მიხედვით, ასოცირდება თუ არა ისინი ინდუქტორებთან ან კორპრესორებთან (შესაბამისად, სუბსტრატები, რომელთა თანდასწრებით კონკრეტული ფერმენტის სინთეზის სიჩქარე კონკრეტულად იზრდება ან მცირდება; იხ. ფერმენტის რეგულატორები); ეს ურთიერთქმედებები აქვს არაკოვალენტური ბუნება.

გენის ეფექტური ექსპრესიისთვის საჭიროა არა მხოლოდ ინდუქტორის მიერ რეპრესორის ინაქტივაცია, არამედ კონკრეტულის რეალიზებაც. დადებითი ჩართვის სიგნალი, რომელსაც შუამავლობს მარეგულირებელი ცილები, რომლებიც მუშაობენ ციკლურთან "წყვილში". ადენოზინის მონოფოსფატი (cAMP). ეს უკანასკნელი აკავშირებს სპეციფიკურ მარეგულირებელ პროტეინებს (ე.წ. CAP-პროტეინ-აქტივატორი კატაბოლიტის გენების, ან პროტეინები. კატაბოლიზმის აქტივატორი-BAC). ეს არის დიმერი ბურჯით. მ 45 ათასი.cAMP-თან მიბმის შემდეგ იძენს სპეციფიკურთან მიმაგრების უნარს. რეგიონები დნმ-ზე, მკვეთრად ზრდის შესაბამისი ოპერონის გენების ტრანსკრიფციის ეფექტურობას. ამავდროულად, CAP არ ახდენს გავლენას mRNA ჯაჭვის ზრდის ტემპზე, მაგრამ აკონტროლებს ტრანსკრიფციის დაწყების სტადიას - რნმ პოლიმერაზას მიმაგრებას პრომოტორთან. რეპრესორისგან განსხვავებით, CAP (კომპლექსში cAMP) აადვილებს რნმ პოლიმერაზას დნმ-თან დაკავშირებას და ტრანსკრიფციის დაწყებას უფრო ხშირს ხდის. CAP-ის დნმ-ზე მიმაგრების ადგილი უშუალოდ პრომოტორს ესაზღვრება იმ მხრიდან, სადაც ოპერატორი ლოკალიზებულია.

პოზიტიური რეგულაცია (მაგ. E. coli lac ოპერონის) შეიძლება აღწერილი იყოს გამარტივებული გზით: გლუკოზის კონცენტრაციის დაქვეითებით (ნახშირბადის მთავარი წყარო) იზრდება cAMP-ის კონცენტრაცია, რომელიც აკავშირებს CAP-ს და შედეგად კომპლექსი იზრდება ლაქის პრომოტორთან ერთად. შედეგად, რნმ პოლიმერაზას პრომოტორთან შეკავშირება სტიმულირდება და იზრდება გენების ტრანსკრიფციის სიჩქარე, რომლებიც აკოდირებენ ფერმენტებს, რომლებიც უჯრედს საშუალებას აძლევს გადავიდეს ნახშირბადის სხვა წყაროზე, ლაქტოზაზე. არსებობს სხვა სპეციალური მარეგულირებელი ცილები (მაგ. ცილა C), რომელთა ფუნქციონირება აღწერილია უფრო რთული სქემით; ისინი აკონტროლებენ გენების ვიწრო დიაპაზონს და შეუძლიათ იმოქმედონ როგორც რეპრესორები და აქტივატორები.

რეპრესორები და ოპერონის სპეციფიკური აქტივატორები გავლენას არ ახდენენ თავად რნმ პოლიმერაზას სპეციფიკაზე. რეგულირების ეს ბოლო დონე რეალიზდება მასირის საქმეებში. გამოხატული გენების სპექტრის ცვლილება. ასე რომ, E. coli-ში სითბური შოკის ცილების მაკოდირებელი გენები, რომლებიც გამოხატულია უჯრედის რიგ სტრესულ პირობებში, რნმ პოლიმერაზას მიერ იკითხება მხოლოდ მაშინ, როდესაც სპეციალური მარეგულირებელი ცილა, ე.წ. ფაქტორი s32. ამ მარეგულირებელი ცილების მთელი ოჯახი (s-ფაქტორები), რომლებიც ცვლის რნმ პოლიმერაზას პრომოტორულ სპეციფიკას, ნაპოვნია ბაცილებში და სხვა ბაქტერიებში.

Dr. სხვადასხვა მარეგულირებელი ცილები ცვლის კატალიზურს. რნმ პოლიმერაზას (ე.წ. ანტიტერმინატორის ცილების) თვისებები. მაგალითად, ბაქტერიოფაგ X-ში ცნობილია ორი ისეთი ცილა, რომელიც ცვლის რნმ პოლიმერაზას ისე, რომ იგი არ ემორჩილება ტრანსკრიფციის შეწყვეტის (დასრულების) უჯრედულ სიგნალებს (ეს აუცილებელია ფაგის გენების აქტიური ექსპრესიისთვის).

გენეტიკური ზოგადი სქემა კონტროლი, მათ შორის მარეგულირებელი ცილების ფუნქციონირება, ასევე ვრცელდება ბაქტერიებსა და ევკარიოტულ უჯრედებზე (ყველა ორგანიზმის გარდა ბაქტერიებისა და ლურჯი-მწვანე წყალმცენარეების გარდა).

ევკარიოტული უჯრედები პასუხობენ ext. სიგნალები (მათთვის, მაგალითად, ჰორმონები) პრინციპში, ისევე, როგორც ბაქტერიული უჯრედები რეაგირებენ საკვები ნივთიერებების კონცენტრაციის ცვლილებებზე. ნივთიერებები გარემოში, ე.ი. ცალკეული გენების შექცევადი რეპრესიით ან გააქტიურებით (დერეპრესიით). ამავდროულად, მარეგულირებელი ცილები, რომლებიც ერთდროულად აკონტროლებენ დიდი რაოდენობით გენების აქტივობას, შეიძლება გამოყენებულ იქნას დეკომპ. კომბინაციები. მსგავსი კომბინირებული გენეტიკური რეგულირებას შეუძლია დიფერენცირება. მთელი რთული მრავალუჯრედიანი ორგანიზმის განვითარება ურთიერთქმედების გამო. შედარებით ცოტა ძირითადი მარეგულირებელი ცილები

ევკარიოტებში გენის აქტივობის რეგულირების სისტემაში არის დანამატი. დონე არ არსებობს ბაქტერიებში, კერძოდ, ყველა ნუკლეოსომის (განმეორებადი ქრომატინის ქვედანაყოფის) ტრანსლაცია, რომლებიც ქმნიან ტრანსკრიფციის ერთეულს აქტიურ (დეკონდენსირებულ) ფორმაში იმ უჯრედებში, სადაც ეს გენი ფუნქციურად აქტიური უნდა იყოს. ვარაუდობენ, რომ აქ ჩართულია სპეციფიკური მარეგულირებელი ცილების ნაკრები, რომლებსაც არ აქვთ ანალოგი პროკარიოტებში. ეს ცილები არა მხოლოდ ცნობენ სპეციფიკურს ქრომატინის სექციები (ან. დნმ), არამედ იწვევს გარკვეულ სტრუქტურულ ცვლილებებს მიმდებარე ტერიტორიებზე. როგორც ჩანს, მარეგულირებელი ცილები, როგორიცაა ბაქტერიების აქტივატორები და რეპრესორები, მონაწილეობენ ცალკეული გენების შემდგომი ტრანსკრიფციის რეგულირებაში აქტივაციის ზონებში. ქრომატინი.

მარეგულირებელი ცილების ფართო კლასი სტეროიდული ჰორმონების ევკარიოტული რეცეპტორების ცილები.

მარეგულირებელი ცილების ამინომჟავური თანმიმდევრობა დაშიფრულია ე.წ. მარეგულირებელი გენები. რეპრესორის მუტაციური ინაქტივაცია იწვევს mRNA-ს და, შესაბამისად, გარკვეული ცილის უკონტროლო სინთეზს (მრნმ-ის შაბლონზე ტრანსლაცია-ცილის სინთეზის შედეგად). ასეთ ორგანიზმებს ე.წ კონსტიტუციური მუტანტები. აქტივატორის დაკარგვა მუტაციის შედეგად იწვევს რეგულირებადი ცილის სინთეზის მუდმივ დაქვეითებას.

მარეგულირებელი ცილები(ლათ. regulo -დან მოწესრიგება, მორგება), ცილების ჯგუფი, რომელიც მონაწილეობს დეკომპ. ბიოქიმი. პროცესები. R.b-ის მნიშვნელოვანი ჯგუფი, ეს სტატია ეძღვნება ყირიმს, არის ცილები, რომლებიც ურთიერთქმედებენ დნმ-თან და აკონტროლებენ გენის ექსპრესიას (გენის გამოხატულება სხეულის ნიშნებსა და თვისებებში). ასეთი რ-ის აბსოლუტური უმრავლესობა იქნებოდა. დონეზე მუშაობს ტრანსკრიფციები(მესინჯერ რნმ-ის, ან mRNA-ს სინთეზი დნმ-ის შაბლონზე) და პასუხისმგებელია mRNA სინთეზის აქტივაციაზე ან დათრგუნვაზე (შესაბამისად, აქტივატორი ცილები და რეპრესორული ცილები).

ევკარიოტული უჯრედები პასუხობენ ext. სიგნალები (მათთვის, მაგალითად, ჰორმონები) პრინციპში, ისევე, როგორც ბაქტერიული უჯრედები რეაგირებენ საკვები ნივთიერებების კონცენტრაციის ცვლილებებზე. გარემოში in-in, ე.ი. ცალკეული გენების შექცევადი რეპრესიით ან გააქტიურებით (დერეპრესიით). ამავდროულად, R.b., რომელიც ერთდროულად აკონტროლებს დიდი რაოდენობით გენების აქტივობას, შეიძლება გამოყენებულ იქნას დეკომპ. კომბინაციები. მსგავსი კომბინირებული გენეტიკური რეგულირებას შეუძლია დიფერენცირება. მთელი რთული მრავალუჯრედიანი ორგანიზმის განვითარება ურთიერთქმედების გამო. გასაღების შედარებით მცირე რაოდენობა R. b.

ვრცელი კლასი რ.ბ. ევკარიოტი- რეცეპტორული ცილებისტეროიდული ჰორმონები.

ნათ.: Strayer L., Biochemistry, trans. ინგლისურიდან, ტ.3, M., 1985, გვ. 112-25 წწ.

P.L. ივანოვი.

სტატიის შინაარსი

ცილები (მუხლი 1)- ყველა ცოცხალ ორგანიზმში არსებული ბიოლოგიური პოლიმერების კლასი. ცილების მონაწილეობით ხდება ძირითადი პროცესები, რომლებიც უზრუნველყოფენ ორგანიზმის სასიცოცხლო აქტივობას: სუნთქვა, საჭმლის მონელება, კუნთების შეკუმშვა, ნერვული იმპულსების გადაცემა. ცოცხალი არსებების ძვლოვანი ქსოვილი, კანი, თმა, რქის წარმონაქმნები შედგება ცილებისგან. ძუძუმწოვრების უმრავლესობისთვის ორგანიზმის ზრდა და განვითარება ხდება პროდუქტების გამო, რომლებიც შეიცავს ცილებს, როგორც საკვებ კომპონენტს. ცილების როლი სხეულში და, შესაბამისად, მათი სტრუქტურა ძალიან მრავალფეროვანია.

ცილების შემადგენლობა.

ყველა ცილა არის პოლიმერი, რომელთა ჯაჭვები აწყობილია ამინომჟავების ფრაგმენტებისგან. ამინომჟავები არის ორგანული ნაერთები, რომლებიც შეიცავს მათ შემადგენლობაში (სახელის შესაბამისად) NH 2 ამინოჯგუფს და ორგანულ მჟავას, ე.ი. კარბოქსილი, COOH ჯგუფი. არსებული ამინომჟავების მთელი მრავალფეროვნებიდან (თეორიულად, შესაძლო ამინომჟავების რაოდენობა შეუზღუდავია), ცილების ფორმირებაში მონაწილეობს მხოლოდ ის, ვისაც აქვს მხოლოდ ერთი ნახშირბადის ატომი ამინო ჯგუფსა და კარბოქსილის ჯგუფს შორის. ზოგადად, ცილების ფორმირებაში მონაწილე ამინომჟავები შეიძლება წარმოდგენილი იყოს ფორმულით: H 2 N–CH(R)–COOH. ნახშირბადის ატომთან მიმაგრებული R ჯგუფი (ამინო და კარბოქსილის ჯგუფებს შორის) განსაზღვრავს განსხვავებას ამინომჟავებს შორის, რომლებიც ქმნიან ცილებს. ეს ჯგუფი შეიძლება შედგებოდეს მხოლოდ ნახშირბადის და წყალბადის ატომებისგან, მაგრამ უფრო ხშირად შეიცავს C და H-ს გარდა, სხვადასხვა ფუნქციურ (შემდეგი ტრანსფორმაციის უნარის მქონე) ჯგუფებს, მაგალითად, HO-, H 2 N- და ა.შ. ვარიანტი, როდესაც R \u003d H.

ცოცხალი არსებების ორგანიზმები შეიცავს 100-ზე მეტ განსხვავებულ ამინომჟავას, თუმცა ცილების მშენებლობაში ყველა არ გამოიყენება, არამედ მხოლოდ 20, ე.წ. „ფუნდამენტური“. მაგიდაზე. 1 გვიჩვენებს მათ სახელებს (სახელების უმეტესობა განვითარდა ისტორიულად), სტრუქტურული ფორმულა, ასევე ფართოდ გამოყენებული აბრევიატურა. ყველა სტრუქტურული ფორმულა დალაგებულია ცხრილში ისე, რომ ამინომჟავის ძირითადი ფრაგმენტი მარჯვნივ არის.

ცხრილი 1. ამინომჟავები, რომლებიც მონაწილეობენ ცილების შექმნაში

სახელი	სტრუქტურა	Დანიშნულება
გლიცინი		GLI
ალანინი		ALA
ვალინი		SHAFT
ლეიცინი		LEI
იზოლევცინი		ILE
სერინი		SER
თრეონინი		TRE
ცისტეინი		დსთ
მეთიონინი		შეხვდა
ლიზინი		ლიზი
არგინინი		ARG
ასპარაგის მჟავა		ACH
ასპარაგინი		ACH
გლუტამინის მჟავა		GLU
გლუტამინი		GLN
ფენილალანინი		თმის საშრობი
ტიროზინი		TIR
ტრიპტოფანი		სამი
ჰისტიდინი		GIS
პროლაინი		პროფ
საერთაშორისო პრაქტიკაში მიღებულია ჩამოთვლილი ამინომჟავების შემოკლებული აღნიშვნა ლათინური სამასო ან ერთასოიანი აბრევიატურების გამოყენებით, მაგალითად, გლიცინი - Gly ან G, ალანინი - Ala ან A.

ამ ოც ამინომჟავას შორის (ცხრილი 1), მხოლოდ პროლინი შეიცავს NH ჯგუფს (ნაცვლად NH 2-ის ნაცვლად) COOH კარბოქსილის ჯგუფის გვერდით, რადგან ის ციკლური ფრაგმენტის ნაწილია.

რვა ამინომჟავა (ვალინი, ლეიცინი, იზოლეიცინი, ტრეონინი, მეთიონინი, ლიზინი, ფენილალანინი და ტრიპტოფანი), რომლებიც მოთავსებულია ცხრილში ნაცრისფერ ფონზე, ეწოდება აუცილებელს, რადგან სხეულმა მუდმივად უნდა მიიღოს ისინი ცილოვანი საკვებით ნორმალური ზრდისა და განვითარებისთვის.

ამინომჟავების თანმიმდევრული შეერთების შედეგად წარმოიქმნება ცილის მოლეკულა, ხოლო ერთი მჟავის კარბოქსილის ჯგუფი ურთიერთქმედებს მეზობელი მოლეკულის ამინოჯგუფთან, რის შედეგადაც წარმოიქმნება –CO–NH– პეპტიდური ბმა და წყალი. მოლეკულა გამოიყოფა. ნახ. 1 გვიჩვენებს ალანინის, ვალინის და გლიცინის სერიულ კავშირს.

ბრინჯი. ერთი ამინომჟავების სერიული შეერთებაცილის მოლეკულის წარმოქმნის დროს. გზა ტერმინალური ამინო ჯგუფიდან H 2 N ტერმინალური კარბოქსილის ჯგუფის COOH-მდე არჩეული იყო პოლიმერული ჯაჭვის მთავარ მიმართულებად.

ცილის მოლეკულის სტრუქტურის კომპაქტურად აღწერისთვის გამოიყენება ამინომჟავების აბრევიატურები (ცხრილი 1, მესამე სვეტი), რომლებიც მონაწილეობენ პოლიმერული ჯაჭვის ფორმირებაში. მოლეკულის ფრაგმენტი ნაჩვენებია ნახ. 1 იწერება შემდეგნაირად: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

ცილის მოლეკულები შეიცავს 50-დან 1500-მდე ამინომჟავის ნარჩენებს (მოკლე ჯაჭვებს პოლიპეპტიდებს უწოდებენ). ცილის ინდივიდუალობა განისაზღვრება ამინომჟავების სიმრავლით, რომლებიც ქმნიან პოლიმერულ ჯაჭვს და, არანაკლებ მნიშვნელოვანია, ჯაჭვის გასწვრივ მათი მონაცვლეობის თანმიმდევრობით. მაგალითად, ინსულინის მოლეკულა შედგება 51 ამინომჟავის ნარჩენებისგან (ის არის ერთ-ერთი ყველაზე მოკლე ჯაჭვის ცილა) და შედგება არათანაბარი სიგრძის ორი ურთიერთდაკავშირებული პარალელური ჯაჭვისგან. ამინომჟავების ფრაგმენტების თანმიმდევრობა ნაჩვენებია ნახ. 2.

ბრინჯი. 2 ინსულინის მოლეკულა 51 ამინომჟავის ნარჩენებისგან აგებული, იგივე ამინომჟავების ფრაგმენტები აღინიშნება შესაბამისი ფონის ფერით. ჯაჭვში შემავალი ცისტეინის ამინომჟავის ნარჩენები (შემოკლებული აღნიშვნა CIS) ქმნის დისულფიდურ ხიდებს -S-S-, რომლებიც აკავშირებენ ორ პოლიმერულ მოლეკულას, ან ქმნიან მხტუნავებს ერთ ჯაჭვში.

ამინომჟავის ცისტეინის მოლეკულები (ცხრილი 1) შეიცავს რეაქტიულ სულფჰიდრიდულ ჯგუფებს -SH, რომლებიც ურთიერთქმედებენ ერთმანეთთან და ქმნიან დისულფიდურ ხიდებს -S-S-. ცისტეინის როლი ცილების სამყაროში განსაკუთრებულია, მისი მონაწილეობით წარმოიქმნება ჯვარედინი კავშირები პოლიმერული ცილის მოლეკულებს შორის.

ამინომჟავების კომბინაცია პოლიმერულ ჯაჭვში ხდება კონტროლის ქვეშ მყოფ ცოცხალ ორგანიზმში ნუკლეინის მჟავაისინი უზრუნველყოფენ შეკრების მკაცრ წესრიგს და არეგულირებენ პოლიმერის მოლეკულის ფიქსირებულ სიგრძეს ( სმ. ᲜᲣᲙᲚᲔᲘᲜᲘᲡ ᲛᲟᲐᲕᲐ).

ცილების სტრუქტურა.

ცილის მოლეკულის შემადგენლობას, რომელიც წარმოდგენილია მონაცვლეობითი ამინომჟავების ნარჩენების სახით (ნახ. 2), ეწოდება ცილის პირველადი სტრუქტურა. წყალბადის ბმები წარმოიქმნება პოლიმერულ ჯაჭვში არსებულ HN იმინო ჯგუფებსა და CO კარბონილის ჯგუფებს შორის ( სმ. წყალბადის ბმა), შედეგად, ცილის მოლეკულა იძენს გარკვეულ სივრცულ ფორმას, რომელსაც მეორადი სტრუქტურა ეწოდება. ყველაზე გავრცელებულია ცილებში მეორადი სტრუქტურის ორი ტიპი.

პირველი ვარიანტი, სახელად α-სპირალი, ხორციელდება წყალბადის ბმების გამოყენებით ერთ პოლიმერულ მოლეკულაში. მოლეკულის გეომეტრიული პარამეტრები, რომლებიც განისაზღვრება ბმის სიგრძით და ბმის კუთხეებით, ისეთია, რომ წყალბადის ბმების წარმოქმნა შესაძლებელია. ჯგუფები H-Nდა C=O, რომელთა შორის არის ორი პეპტიდური ფრაგმენტი H-N-C=O (ნახ. 3).

პოლიპეპტიდური ჯაჭვის შემადგენლობა ნაჩვენებია ნახ. 3 შემოკლებული სახით იწერება შემდეგნაირად:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

წყალბადის ბმების შეკუმშვის მოქმედების შედეგად მოლეკულა ღებულობს სპირალის ფორმას - ე.წ. α-სპირალი, იგი გამოსახულია პოლიმერული ჯაჭვის შემქმნელი ატომების გავლით მრუდი სპირალური ლენტის სახით (ნახ. 4).

ბრინჯი. ოთხი ცილის მოლეკულის 3D მოდელიα-სპირალის სახით. წყალბადის ბმები ნაჩვენებია მწვანე წერტილოვანი ხაზების სახით. სპირალის ცილინდრული ფორმა ჩანს ბრუნის გარკვეული კუთხით (წყალბადის ატომები არ არის ნაჩვენები ნახატზე). ცალკეული ატომების ფერი მოცემულია საერთაშორისო წესების შესაბამისად, რომლებიც რეკომენდირებულია ნახშირბადის ატომებისთვის შავი, აზოტისთვის ლურჯი, ჟანგბადისთვის წითელი და გოგირდისთვის ყვითელი (თეთრი ფერი რეკომენდირებულია წყალბადის ატომებისთვის, რომლებიც არ არის ნაჩვენები ფიგურაში, ამ შემთხვევაში მუქ ფონზე გამოსახული მთელი სტრუქტურა).

მეორადი სტრუქტურის კიდევ ერთი ვარიანტი, რომელსაც β- სტრუქტურას უწოდებენ, ასევე წარმოიქმნება წყალბადური ბმების მონაწილეობით, განსხვავება ისაა, რომ პარალელურად მდებარე ორი ან მეტი პოლიმერული ჯაჭვის H-N და C=O ჯგუფები ურთიერთქმედებენ. ვინაიდან პოლიპეპტიდურ ჯაჭვს აქვს მიმართულება (ნახ. 1), ვარიანტები შესაძლებელია, როდესაც ჯაჭვების მიმართულება იგივეა (პარალელური β-სტრუქტურა, სურ. 5), ან ისინი საპირისპიროა (ანტიპარალელური β- სტრუქტურა, სურ. 6). .

სხვადასხვა კომპოზიციის პოლიმერულ ჯაჭვებს შეუძლიათ მონაწილეობა მიიღონ β-სტრუქტურის ფორმირებაში, ხოლო ორგანული ჯგუფები, რომლებიც აყალიბებენ პოლიმერულ ჯაჭვს (Ph, CH 2 OH და ა. =O ჯგუფები გადამწყვეტია. ვინაიდან H-N და C=O ჯგუფები მიმართულია სხვადასხვა მიმართულებით პოლიმერული ჯაჭვის მიმართ (სურათზე ზემოთ და ქვემოთ), შესაძლებელი ხდება სამი ან მეტი ჯაჭვის ურთიერთქმედება ერთდროულად.

პირველი პოლიპეპტიდური ჯაჭვის შემადგენლობა ნახ. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

მეორე და მესამე ჯაჭვის შემადგენლობა:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

პოლიპეპტიდური ჯაჭვების შემადგენლობა ნაჩვენებია ნახ. 6, იგივე, რაც ნახ. 5, განსხვავება ისაა, რომ მეორე ჯაჭვს აქვს საპირისპირო (ნახ. 5-თან შედარებით) მიმართულება.

შესაძლებელია ერთი მოლეკულის შიგნით β-სტრუქტურის ჩამოყალიბება, როდესაც ჯაჭვის ფრაგმენტი გარკვეულ მონაკვეთში აღმოჩნდება 180°-ით მობრუნებული, ამ შემთხვევაში ერთი მოლეკულის ორ ტოტს აქვს საპირისპირო მიმართულება, შედეგად, ანტიპარალელური. ყალიბდება β-სტრუქტურა (სურ. 7).

სტრუქტურა ნაჩვენებია ნახ. 7 ბრტყელ სურათზე, ნაჩვენებია ნახ. 8 სამგანზომილებიანი მოდელის სახით. β-სტრუქტურის მონაკვეთები ჩვეულებრივ აღინიშნება გამარტივებული გზით ბრტყელი ტალღოვანი ლენტით, რომელიც გადის ატომებში, რომლებიც ქმნიან პოლიმერულ ჯაჭვს.

მრავალი ცილის სტრუქტურაში ალფა-სპირალის და ლენტის მსგავსი β-სტრუქტურების სექციები ალტერნატიულია, ისევე როგორც ცალკეული პოლიპეპტიდური ჯაჭვები. მათ ურთიერთგანლაგებას და მონაცვლეობას პოლიმერულ ჯაჭვში ეწოდება ცილის მესამეული სტრუქტურა.

ცილების სტრუქტურის გამოსახვის მეთოდები ნაჩვენებია ქვემოთ, მაგალითად, მცენარეული ცილის კრამბინის გამოყენებით. ცილების სტრუქტურული ფორმულები, რომლებიც ხშირად შეიცავს ასობით ამინომჟავის ფრაგმენტს, რთული, შრომატევადი და ძნელად გასაგებია, ამიტომ ზოგჯერ გამოიყენება გამარტივებული სტრუქტურული ფორმულები - ქიმიური ელემენტების სიმბოლოების გარეშე (ნახ. 9, ვარიანტი A), მაგრამ ამავე დროს ისინი ინარჩუნებენ ვალენტური დარტყმის ფერს საერთაშორისო წესების შესაბამისად (ნახ. 4). ამ შემთხვევაში ფორმულა წარმოდგენილია არა ბრტყელ, არამედ სივრცულ გამოსახულებაში, რომელიც შეესაბამება მოლეკულის რეალურ სტრუქტურას. ეს მეთოდი შესაძლებელს ხდის, მაგალითად, განასხვავოთ დისულფიდური ხიდები (ინსულინის მსგავსი, ნახ. 2), ფენილური ჯგუფები ჯაჭვის გვერდით ჩარჩოში და ა.შ. მოლეკულების გამოსახულება სამგანზომილებიანი მოდელების სახით. (ბურთები, რომლებიც დაკავშირებულია წნელებით) გარკვეულწილად უფრო ნათელია (ნახ. 9, ვარიანტი B). თუმცა, ორივე მეთოდი არ იძლევა მესამეული სტრუქტურის ჩვენების საშუალებას, ამიტომ ამერიკელმა ბიოფიზიკოსმა ჯეინ რიჩარდსონმა შესთავაზა α-სტრუქტურების გამოსახვა სპირალურად დაგრეხილი ლენტებით (იხ. სურ. 4), β-სტრუქტურების როგორც ბრტყელი ტალღოვანი ლენტები (ნახ. 8) და დამაკავშირებელი. ისინი ერთჯერადი ჯაჭვები არიან - თხელი ჩალიჩების სახით, თითოეული ტიპის სტრუქტურას აქვს საკუთარი ფერი. ცილის მესამეული სტრუქტურის გამოსახვის ეს მეთოდი ახლა ფართოდ გამოიყენება (ნახ. 9, ვარიანტი B). ხანდახან, უფრო დიდი ინფორმაციის შინაარსისთვის, მესამეული სტრუქტურა და გამარტივებული სტრუქტურული ფორმულა ერთად არის ნაჩვენები (ნახ. 9, ვარიანტი D). ასევე არსებობს რიჩარდსონის მიერ შემოთავაზებული მეთოდის მოდიფიკაციები: α-სპირალი გამოსახულია ცილინდრების სახით, ხოლო β-სტრუქტურები ბრტყელი ისრების სახითაა, რომლებიც მიუთითებენ ჯაჭვის მიმართულებას (ნახ. 9, ვარიანტი E). ნაკლებად გავრცელებულია მეთოდი, რომლის დროსაც მთელი მოლეკულა გამოსახულია როგორც შეკვრა, სადაც არათანაბარი სტრუქტურები გამოირჩევიან სხვადასხვა ფერებით, ხოლო დისულფიდური ხიდები ნაჩვენებია ყვითელი ხიდების სახით (ნახ. 9, ვარიანტი E).

ვარიანტი B არის ყველაზე მოსახერხებელი აღქმისთვის, როდესაც მესამეული სტრუქტურის გამოსახვისას ცილის სტრუქტურული მახასიათებლები (ამინომჟავის ფრაგმენტები, მათი მონაცვლეობის რიგი, წყალბადის ბმები) არ არის მითითებული, მაშინ როდესაც ვარაუდობენ, რომ ყველა ცილა შეიცავს "დეტალებს". აღებულია ოცი ამინომჟავის სტანდარტული ნაკრებიდან (ცხრილი 1). მესამეული სტრუქტურის გამოსახვის მთავარი ამოცანაა მეორადი სტრუქტურების სივრცითი მოწყობისა და მონაცვლეობის ჩვენება.

ბრინჯი. 9 კრამბინის პროტეინის სტრუქტურის გამოსახულების სხვადასხვა ვერსიები.
A არის სტრუქტურული ფორმულა სივრცით გამოსახულებაში.
B - სტრუქტურა სამგანზომილებიანი მოდელის სახით.
B არის მოლეკულის მესამეული სტრუქტურა.
G - A და B ვარიანტების კომბინაცია.
E - მესამეული სტრუქტურის გამარტივებული გამოსახულება.
E - მესამეული სტრუქტურა დისულფიდური ხიდებით.

აღქმისთვის ყველაზე მოსახერხებელია სამგანზომილებიანი მესამეული სტრუქტურა (ვარიანტი B), გათავისუფლებული სტრუქტურული ფორმულის დეტალებისგან.

ცილის მოლეკულა, რომელსაც აქვს მესამეული სტრუქტურა, როგორც წესი, იღებს გარკვეულ კონფიგურაციას, რომელიც წარმოიქმნება პოლარული (ელექტროსტატიკური) ურთიერთქმედებითა და წყალბადის ბმებით. შედეგად, მოლეკულა იღებს კომპაქტური ხვეულის ფორმას - გლობულური ცილები (გლობულები, ლათ. ბურთი), ან ძაფისებრი - ფიბრილარული ცილები (ფიბრა, ლათ. ბოჭკოვანი).

გლობულური სტრუქტურის მაგალითია ალბუმინის ცილა, ალბუმინის კლასში შედის ცილა ქათმის კვერცხი. ალბუმინის პოლიმერული ჯაჭვი აწყობილია ძირითადად ალანინის, ასპარტინის მჟავას, გლიცინისა და ცისტეინისგან, რომლებიც მონაცვლეობენ გარკვეული თანმიმდევრობით. მესამეული სტრუქტურა შეიცავს α-სპირალებს, რომლებიც დაკავშირებულია ერთი ჯაჭვით (ნახ. 10).

ბრინჯი. ათი ალბუმინის გლობულური სტრუქტურა

ფიბრილარული სტრუქტურის მაგალითია ფიბროინის ცილა. ისინი შეიცავს დიდი რაოდენობით გლიცინის, ალანინის და სერინის ნარჩენებს (ყოველი მეორე ამინომჟავის ნარჩენი არის გლიცინი); ცისტეინის ნარჩენები, რომლებიც შეიცავს სულფჰიდრიდულ ჯგუფებს, არ არსებობს. ფიბროინი, ბუნებრივი აბრეშუმის და ქოქოსის ძირითადი კომპონენტი, შეიცავს β-სტრუქტურებს, რომლებიც დაკავშირებულია ცალკეული ჯაჭვებით (ნახ. 11).

ბრინჯი. თერთმეტი ფიბრილარული პროტეინი ფიბროინი

გარკვეული ტიპის მესამეული სტრუქტურის ფორმირების შესაძლებლობა თანდაყოლილია ცილის პირველადი სტრუქტურაში, ე.ი. წინასწარ განისაზღვრება ამინომჟავების ნარჩენების მონაცვლეობის თანმიმდევრობით. ასეთი ნარჩენების გარკვეული ნაკრებიდან უპირატესად წარმოიქმნება α-სპირალი (ასეთი კომპლექტი საკმაოდ ბევრია), სხვა ნაკრები იწვევს β- სტრუქტურების გაჩენას, ერთი ჯაჭვები ხასიათდება მათი შემადგენლობით.

ზოგიერთი ცილის მოლეკულა, მიუხედავად იმისა, რომ ინარჩუნებს მესამეულ სტრუქტურას, შეუძლია გაერთიანდეს დიდ სუპრამოლეკულურ აგრეგატებში, მაშინ როცა ისინი ერთად იმართება პოლარული ურთიერთქმედებით, ისევე როგორც წყალბადის ბმებით. ასეთ წარმონაქმნებს ცილის მეოთხეულ სტრუქტურას უწოდებენ. მაგალითად, ცილა ფერიტინი, რომელიც ძირითადად შედგება ლეიცინის, გლუტამინის მჟავას, ასპარტინის მჟავისა და ჰისტიდინისგან (ფერიცინი შეიცავს ყველა 20 ამინომჟავის ნარჩენს სხვადასხვა რაოდენობით) აყალიბებს მესამეულ სტრუქტურას ოთხი პარალელურად განლაგებული α-სპირალისგან. როდესაც მოლეკულები გაერთიანებულია ერთ ანსამბლში (ნახ. 12), იქმნება მეოთხეული სტრუქტურა, რომელიც შეიძლება შეიცავდეს 24-მდე ფერიტინის მოლეკულას.

სურ.12 გლობულარული ცილის ფერიტინის მეოთხეული სტრუქტურის ფორმირება

სუპრამოლეკულური წარმონაქმნების კიდევ ერთი მაგალითია კოლაგენის სტრუქტურა. ეს არის ფიბრილარული ცილა, რომლის ჯაჭვები აგებულია ძირითადად გლიცინისაგან, რომელიც მონაცვლეობს პროლინთან და ლიზინთან. სტრუქტურა შეიცავს ერთ ჯაჭვებს, სამმაგ α-სპირალებს, რომლებიც მონაცვლეობენ ლენტის მსგავსი β-სტრუქტურებით, რომლებიც დაწყობილია პარალელურად შეკვრაში (ნახ. 13).

სურ.13 კოლაგენის ფიბრილარული ცილის ზემოლეკულური სტრუქტურა

ცილების ქიმიური თვისებები.

ორგანული გამხსნელების მოქმედებით ზოგიერთი ბაქტერიის ნარჩენი პროდუქტები (რძემჟავა დუღილი) ან ტემპერატურის მატებასთან ერთად ნადგურდება მეორადი და მესამეული სტრუქტურები მისი პირველადი სტრუქტურის დაზიანების გარეშე, რის შედეგადაც ცილა კარგავს ხსნადობას და კარგავს ბიოლოგიურ აქტივობას. პროცესს ეწოდება დენატურაცია, ანუ ბუნებრივი თვისებების დაკარგვა, მაგალითად, მაწონი, მოხარშული ქათმის კვერცხის შედედებული ცილა. ზე ამაღლებული ტემპერატურაცოცხალი ორგანიზმების (კერძოდ, მიკროორგანიზმების) ცილები სწრაფად დენატურდება. ამ ცილებს არ შეუძლიათ მონაწილეობა მიიღონ ბიოლოგიური პროცესებიშედეგად, მიკროორგანიზმები იღუპებიან, ამიტომ მოხარშული (ან პასტერიზებული) რძე შეიძლება დიდხანს გაგრძელდეს.

პეპტიდური ბმები H-N-C=O, რომლებიც ქმნიან ცილის მოლეკულის პოლიმერულ ჯაჭვს, ჰიდროლიზდება მჟავების ან ტუტეების თანდასწრებით და იშლება პოლიმერული ჯაჭვი, რაც, საბოლოო ჯამში, შეიძლება გამოიწვიოს ორიგინალური ამინომჟავები. α-სპირალებში ან β-სტრუქტურებში შემავალი პეპტიდური ობლიგაციები უფრო მდგრადია ჰიდროლიზისა და სხვადასხვა ქიმიური შეტევის მიმართ (ერთ ჯაჭვებში იგივე ობლიგაციებთან შედარებით). ცილის მოლეკულის უფრო დელიკატური დაშლა მის შემადგენელ ამინომჟავებში ხდება უწყლო გარემოში ჰიდრაზინის H 2 N-NH 2 გამოყენებით, ხოლო ყველა ამინომჟავის ფრაგმენტი, გარდა უკანასკნელისა, ქმნის ე.წ. კარბოქსილის მჟავას ჰიდრაზიდებს, რომლებიც შეიცავს. ფრაგმენტი C (O)-HN-NH 2 (სურ. 14).

ბრინჯი. თოთხმეტი. პოლიპეპტიდის გაყოფა

ასეთ ანალიზს შეუძლია ცილის ამინომჟავის შემადგენლობის შესახებ ინფორმაციის მიწოდება, მაგრამ უფრო მნიშვნელოვანია მათი თანმიმდევრობის ცოდნა ცილის მოლეკულაში. ამ მიზნით ფართოდ გამოყენებული ერთ-ერთი მეთოდია ფენილიზოთიოციანატის (FITC) მოქმედება პოლიპეპტიდურ ჯაჭვზე, რომელიც ტუტე გარემოში მიმაგრებულია პოლიპეპტიდზე (ბოლოდან, რომელიც შეიცავს ამინო ჯგუფს) და როდესაც იცვლება გარემოს რეაქცია. მჟავემდე, ის იშლება ჯაჭვიდან და თან ატარებს ერთი ამინომჟავის ფრაგმენტს (სურ. 15).

ბრინჯი. თხუთმეტი თანმიმდევრული პოლიპეპტიდური გაყოფა

მრავალი სპეციალური მეთოდი შემუშავდა ასეთი ანალიზისთვის, მათ შორის ისეთებიც, რომლებიც იწყებენ ცილის მოლეკულის „დაშლას“ მის შემადგენელ კომპონენტებად, დაწყებული კარბოქსილის ბოლოდან.

ჯვარედინი დისულფიდური ხიდები S-S (რომელიც წარმოიქმნება ცისტეინის ნარჩენების ურთიერთქმედებით, სურ. 2 და 9) იშლება, აქცევს მათ HS- ჯგუფებად სხვადასხვა შემამცირებელი აგენტების მოქმედებით. ჟანგვის აგენტების (ჟანგბადის ან წყალბადის ზეჟანგი) მოქმედება კვლავ იწვევს დისულფიდური ხიდების წარმოქმნას (სურ. 16).

ბრინჯი. 16. დისულფიდური ხიდების დაშლა

პროტეინებში დამატებითი ჯვარედინი კავშირების შესაქმნელად გამოიყენეთ რეაქტიულობაამინო და კარბოქსილის ჯგუფები. სხვადასხვა ურთიერთქმედებისთვის უფრო ხელმისაწვდომია ამინო ჯგუფები, რომლებიც ჯაჭვის გვერდით ჩარჩოშია - ლიზინის, ასპარაგინის, ლიზინის, პროლინის ფრაგმენტები (ცხრილი 1). როდესაც ასეთი ამინო ჯგუფები ურთიერთქმედებენ ფორმალდეჰიდთან, ხდება კონდენსაციის პროცესი და ჩნდება ჯვარედინი ხიდები –NH–CH2–NH– (ნახ. 17).

ბრინჯი. 17 პროტეინის მოლეკულებს შორის დამატებითი ტრანსვერსალური ხიდების შექმნა.

ცილის ტერმინალურ კარბოქსილის ჯგუფებს შეუძლიათ რეაგირება მოახდინონ ზოგიერთი პოლივალენტური ლითონის რთულ ნაერთებთან (ქრომის ნაერთები უფრო ხშირად გამოიყენება), ასევე ხდება ჯვარედინი კავშირები. ორივე პროცესი გამოიყენება ტყავის გარუჯვაში.

ცილების როლი ორგანიზმში.

ცილების როლი ორგანიზმში მრავალფეროვანია.

ფერმენტები(ფერმენტაცია ლათ. - ფერმენტაცია), მათი სხვა სახელია ფერმენტები (ენ ზუმჰ ბერძნული. - საფუარში) - ეს არის ცილები კატალიზური აქტივობით, მათ შეუძლიათ ათასობითჯერ გაზარდონ ბიოქიმიური პროცესების სიჩქარე. ფერმენტების მოქმედებით საკვების შემადგენელი კომპონენტები: ცილები, ცხიმები და ნახშირწყლები - იშლება უფრო მეტზე. მარტივი კავშირები, საიდანაც შემდეგ სინთეზირდება ახალი მაკრომოლეკულები, რომლებიც აუცილებელია გარკვეული ტიპის ორგანიზმისთვის. ფერმენტები ასევე მონაწილეობენ სინთეზის ბევრ ბიოქიმიურ პროცესში, მაგალითად, ცილების სინთეზში (ზოგიერთი ცილა ეხმარება სხვის სინთეზს). Სმ. ფერმენტები

ფერმენტები არა მხოლოდ მაღალეფექტური კატალიზატორები არიან, არამედ სელექციურიც (რეაქციას მკაცრად მიმართავენ მოცემული მიმართულებით). მათი თანდასწრებით რეაქცია მიმდინარეობს თითქმის 100%-იანი გამოსავლით, სუბპროდუქტების წარმოქმნის გარეშე და, ამავე დროს, ნაკადის პირობები რბილია: ნორმალური ატმოსფერული წნევა და ცოცხალი ორგანიზმის ტემპერატურა. შედარებისთვის, ამიაკის სინთეზი წყალბადისა და აზოტისგან გააქტიურებული რკინის კატალიზატორის თანდასწრებით ხორციელდება 400-500°C ტემპერატურაზე და 30 მპა წნევაზე, ამიაკის გამოსავლიანობა ციკლში 15-25% შეადგენს. ფერმენტები ითვლება შეუდარებელ კატალიზატორებად.

ფერმენტების ინტენსიური შესწავლა დაიწყო მე-19 საუკუნის შუა წლებში; ამჟამად შესწავლილია 2000-ზე მეტი სხვადასხვა ფერმენტი; ეს არის ცილების ყველაზე მრავალფეროვანი კლასი.

ფერმენტების სახელები შემდეგია: რეაგენტის სახელს, რომელთანაც ფერმენტი ურთიერთქმედებს, ან კატალიზებული რეაქციის სახელს, ემატება დაბოლოება -aza, მაგალითად, არგინაზა ანადგურებს არგინინს (ცხრილი 1), დეკარბოქსილაზა კატალიზებს დეკარბოქსილირებას, ე.ი. CO 2-ის აღმოფხვრა კარბოქსილის ჯგუფიდან:

– COOH → – CH + CO 2

ხშირად, ფერმენტის როლის უფრო ზუსტად აღსანიშნავად, მის სახელში მითითებულია როგორც ობიექტი, ასევე რეაქციის ტიპი, მაგალითად, ალკოჰოლის დეჰიდროგენაზა არის ფერმენტი, რომელიც ახდენს ალკოჰოლების დეჰიდროგენიზაციას.

საკმაოდ დიდი ხნის წინ აღმოჩენილი ზოგიერთი ფერმენტისთვის შემორჩენილია ისტორიული სახელი (დაბოლოების გარეშე -აზა), მაგალითად, პეპსინი (პეპსისი, ბერძენი. საჭმლის მონელება) და ტრიპსინი (თრიფსისი ბერძენი. გათხევადება), ეს ფერმენტები ანადგურებს ცილებს.

სისტემატიზაციისთვის ფერმენტები გაერთიანებულია დიდ კლასებად, კლასიფიკაცია ეფუძნება რეაქციის ტიპს, კლასებს ასახელებენ ზოგადი პრინციპის მიხედვით - რეაქციის სახელწოდება და დასასრული - აზა. ამ კლასებიდან ზოგიერთი ჩამოთვლილია ქვემოთ.

ოქსიდორედუქტაზაარის ფერმენტები, რომლებიც ახდენენ რედოქს რეაქციების კატალიზებას. ამ კლასში შემავალი დეჰიდროგენაზები ახორციელებენ პროტონების გადაცემას, მაგალითად, ალკოჰოლის დეჰიდროგენაზა (ADH) აჟანგებს ალკოჰოლებს ალდეჰიდებად, შემდგომში ალდეჰიდების დაჟანგვა კარბოქსილის მჟავებამდე კატალიზდება ალდეჰიდდეჰიდროგენაზებით (ALDH). ორივე პროცესი ორგანიზმში ხდება ეთანოლის ძმარმჟავად გადამუშავების დროს (სურ. 18).

ბრინჯი. თვრამეტი ეთანოლის ორეტაპიანი ოქსიდაციაძმარმჟავამდე

ეს არ არის ეთანოლი, რომელსაც აქვს ნარკოტიკული ეფექტი, მაგრამ შუალედური პროდუქტი აცეტალდეჰიდი, რაც უფრო დაბალია ALDH ფერმენტის აქტივობა, მით უფრო ნელა გადის მეორე ეტაპი - აცეტალდეჰიდის დაჟანგვა ძმარმჟავამდე და რაც უფრო გრძელი და ძლიერია ინტოქსიკაციის ეფექტი მიღებით. ეთანოლის. ანალიზმა აჩვენა, რომ ყვითელი რასის წარმომადგენელთა 80%-ზე მეტს აქვს ALDH-ის შედარებით დაბალი აქტივობა და, შესაბამისად, შესამჩნევად უფრო მკაცრი ალკოჰოლის ტოლერანტობა. ALDH-ის ამ თანდაყოლილი შემცირებული აქტივობის მიზეზი არის ის, რომ გლუტამინის მჟავას ნარჩენების ნაწილი "ატენუირებული" ALDH მოლეკულაში ჩანაცვლებულია ლიზინის ფრაგმენტებით (ცხრილი 1).

ტრანსფერაზები- ფერმენტები, რომლებიც კატალიზაციას უწევენ ფუნქციური ჯგუფების გადაცემას, მაგალითად, ტრანსიმინაზა აკატალიზებს ამინო ჯგუფის გადაცემას.

ჰიდროლაზებიარის ფერმენტები, რომლებიც ახდენენ ჰიდროლიზის კატალიზებას. ადრე ნახსენები ტრიფსინი და პეპსინი ჰიდროლიზებენ პეპტიდურ კავშირებს, ხოლო ლიპაზები არღვევენ ეთერულ კავშირს ცხიმებში:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

ლიასი- ფერმენტები, რომლებიც ახდენენ არაჰიდროლიზური გზით მიმდინარე რეაქციებს კატალიზაციას, ასეთი რეაქციების შედეგად ხდება რღვევა. C-C კავშირები, C-O, C-N და ახალი ობლიგაციების წარმოქმნა. ამ კლასს მიეკუთვნება ფერმენტი დეკარბოქსილაზა

იზომერაზები- ფერმენტები, რომლებიც ახდენენ იზომერიზაციის კატალიზებას, მაგალითად, მალეინის მჟავას ფუმარინის მჟავად გადაქცევა (ნახ. 19), ეს არის ცის-ტრანს იზომერიზაციის მაგალითი (იხ. ISOMERIA).

ბრინჯი. 19. მალის მჟავის იზომერიზაციაფერმენტის თანდასწრებით ფუმარინის მჟავაში.

შეინიშნება ფერმენტების მუშაობა ზოგადი პრინციპი, რომლის მიხედვითაც ყოველთვის არის სტრუქტურული შესაბამისობა ფერმენტსა და დაჩქარებული რეაქციის რეაგენტს შორის. ფერმენტების დოქტრინის ერთ-ერთი დამფუძნებლის, ე.ფიშერის ფიგურალური გამოხატვის მიხედვით, რეაგენტი ფერმენტს უახლოვდება, როგორც საკეტის გასაღები. ამასთან დაკავშირებით, თითოეული ფერმენტი ახდენს გარკვეულ ქიმიურ რეაქციას ან იმავე ტიპის რეაქციების ჯგუფს. ზოგჯერ ფერმენტს შეუძლია იმოქმედოს ერთ ნაერთზე, როგორიცაა ურეაზა (ურონი ბერძენი. - შარდი) კატალიზებს მხოლოდ შარდოვანას ჰიდროლიზს:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

საუკეთესო სელექციურობას აჩვენებენ ფერმენტები, რომლებიც განასხვავებენ ოპტიკურად აქტიურ ანტიპოდებს - მარცხენა და მემარჯვენე იზომერებს. L-არგინაზა მოქმედებს მხოლოდ ლევოროტორულ არგინინზე და არ მოქმედებს დექსტროროტორულ იზომერზე. L-ლაქტატდეჰიდროგენაზა მოქმედებს მხოლოდ რძემჟავას ლევოროტორულ ეთერებზე, ე.წ. ლაქტატებზე (ლაქტისი). ლათ. რძე), ხოლო D-ლაქტატდეჰიდროგენაზა არღვევს მხოლოდ D-ლაქტატებს.

ფერმენტების უმეტესობა მოქმედებს არა ერთზე, არამედ დაკავშირებული ნაერთების ჯგუფზე, მაგალითად, ტრიპსინს „ურჩევნია“ გაწყვიტოს ლიზინისა და არგინინის მიერ წარმოქმნილი პეპტიდური ბმები (ცხრილი 1.)

ზოგიერთი ფერმენტის, როგორიცაა ჰიდროლაზების, კატალიზური თვისებები განისაზღვრება მხოლოდ თავად ცილის მოლეკულის სტრუქტურით, ფერმენტების სხვა კლასი - ოქსიდორედუქტაზები (მაგალითად, ალკოჰოლის დეჰიდროგენაზა) შეიძლება იყოს აქტიური მხოლოდ არაცილოვანი მოლეკულების თანდასწრებით, რომლებიც დაკავშირებულია მათთან. ისინი - ვიტამინები, რომლებიც ააქტიურებენ Mg, Ca, Zn, Mn და ნუკლეინის მჟავების ფრაგმენტებს (სურ. 20).

ბრინჯი. ოცი ალკოჰოლის დეჰიდროგენაზას მოლეკულა

სატრანსპორტო ცილები აკავშირებს და გადააქვს სხვადასხვა მოლეკულებს ან იონებს უჯრედის მემბრანების მეშვეობით (როგორც უჯრედის შიგნით, ისე მის გარეთ), ასევე ერთი ორგანოდან მეორეში.

მაგალითად, ჰემოგლობინი აკავშირებს ჟანგბადს, როდესაც სისხლი გადის ფილტვებში და აწვდის მას სხეულის სხვადასხვა ქსოვილში, სადაც ჟანგბადი გამოიყოფა და შემდეგ გამოიყენება საკვების კომპონენტების დასაჟანგად, ეს პროცესი ემსახურება როგორც ენერგიის წყაროს (ზოგჯერ ტერმინი "დაწვა" სხეულში გამოიყენება).

ცილოვანი ნაწილის გარდა, ჰემოგლობინი შეიცავს რკინის კომპლექსურ ნაერთს ციკლური პორფირინის მოლეკულით (პორფიროსი). ბერძენი. - იისფერი), რომელიც განსაზღვრავს სისხლის წითელ ფერს. სწორედ ეს კომპლექსი (ნახ. 21, მარცხნივ) ასრულებს ჟანგბადის გადამტანის როლს. ჰემოგლობინში, რკინის პორფირინის კომპლექსი განლაგებულია ცილის მოლეკულაში და შენარჩუნებულია პოლარული ურთიერთქმედებით, ასევე ჰისტიდინში აზოტთან საკოორდინაციო კავშირით (ცხრილი 1), რომელიც ცილის ნაწილია. O2 მოლეკულა, რომელსაც ატარებს ჰემოგლობინი, მიმაგრებულია საკოორდინაციო ბმის მეშვეობით რკინის ატომთან საპირისპირო მხრიდან, რომელზეც არის მიმაგრებული ჰისტიდინი (ნახ. 21, მარჯვნივ).

ბრინჯი. 21 რკინის კომპლექსის სტრუქტურა

კომპლექსის სტრუქტურა ნაჩვენებია მარჯვნივ სამგანზომილებიანი მოდელის სახით. კომპლექსი ცილის მოლეკულაში ინახება საკოორდინაციო კავშირით (დატეხილი ლურჯი ხაზი) Fe ატომსა და N ატომს შორის ჰისტიდინში, რომელიც ცილის ნაწილია. O 2 მოლეკულა, რომელსაც ატარებს ჰემოგლობინი, კოორდინირებულია (წითელი წერტილოვანი ხაზი) Fe ატომთან პლანარული კომპლექსის საპირისპირო ქვეყნიდან.

ჰემოგლობინი ერთ-ერთი ყველაზე შესწავლილი ცილაა, იგი შედგება ერთი ჯაჭვით დაკავშირებული a-სპირალებისგან და შეიცავს ოთხ რკინის კომპლექსს. ამრიგად, ჰემოგლობინი არის მოცულობითი პაკეტი, ჟანგბადის ოთხი მოლეკულის ერთდროულად გადასატანად. ჰემოგლობინის ფორმა შეესაბამება გლობულურ ცილებს (სურ. 22).

ბრინჯი. 22 ჰემოგლობინის გლობულური ფორმა

ჰემოგლობინის მთავარი "უპირატესობა" არის ის, რომ ჟანგბადის დამატება და მისი შემდგომი გაყოფა სხვადასხვა ქსოვილებსა და ორგანოებში გადაცემისას სწრაფად ხდება. ნახშირბადის მონოქსიდი, CO (ნახშირბადის მონოქსიდი), უფრო სწრაფად უერთდება Fe-ს ჰემოგლობინში, მაგრამ, O 2-ისგან განსხვავებით, ქმნის კომპლექსს, რომელიც ძნელად იშლება. შედეგად, ასეთი ჰემოგლობინი ვერ აკავშირებს O 2-ს, რაც იწვევს (დიდი რაოდენობით ნახშირბადის მონოქსიდის ჩასუნთქვისას) დახრჩობის შედეგად ორგანიზმის სიკვდილს.

ჰემოგლობინის მეორე ფუნქციაა ამოსუნთქული CO 2-ის გადაცემა, მაგრამ არა რკინის ატომი, არამედ ცილის N- ჯგუფის H 2 ჩართულია ნახშირორჟანგის დროებით შეკავშირების პროცესში.

ცილების „ეფექტურობა“ დამოკიდებულია მათ სტრუქტურაზე, მაგალითად, ჰემოგლობინის პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში გლუტამინის მჟავის ერთადერთი ამინომჟავის ნარჩენის ჩანაცვლება ვალინის ნარჩენით (იშვიათად შემჩნეული თანდაყოლილი ანომალია) იწვევს დაავადებას, რომელსაც ეწოდება ნამგლისებრუჯრედოვანი ანემია.

ასევე არსებობს სატრანსპორტო ცილები, რომლებსაც შეუძლიათ შეაერთონ ცხიმები, გლუკოზა, ამინომჟავები და გადაიტანონ ისინი როგორც უჯრედებში, ისე მის გარეთ.

სპეციალური ტიპის სატრანსპორტო ცილები არ ატარებენ ნივთიერებებს, მაგრამ მოქმედებენ როგორც "ტრანსპორტის რეგულატორი", რომლებიც გადიან გარკვეულ ნივთიერებებს მემბრანაში (უჯრედის გარე კედელი). ასეთ ცილებს ხშირად მემბრანულ ცილებს უწოდებენ. მათ აქვთ ღრუ ცილინდრის ფორმა და მემბრანის კედელში ჩასმული, უზრუნველყოფენ ზოგიერთი პოლარული მოლეკულის ან იონების გადაადგილებას უჯრედში. მემბრანის ცილის მაგალითია პორინი (სურ. 23).

ბრინჯი. 23 პორინის პროტეინი

საკვები და შესანახი ცილები, როგორც სახელი გულისხმობს, ემსახურება როგორც შიდა კვების წყაროს, უფრო ხშირად მცენარეებისა და ცხოველების ემბრიონებისთვის, ასევე ახალგაზრდა ორგანიზმების განვითარების ადრეულ ეტაპებზე. დიეტური ცილები მოიცავს ალბუმინს (სურ. 10) - კვერცხის ცილის ძირითად კომპონენტს, ასევე კაზეინს - რძის ძირითად ცილას. ფერმენტ პეპსინის მოქმედებით კუჭში იკეცება კაზეინი, რაც უზრუნველყოფს მის შეკავებას საჭმლის მომნელებელ ტრაქტში და ეფექტურ შეწოვას. კაზეინი შეიცავს ორგანიზმისთვის საჭირო ყველა ამინომჟავის ფრაგმენტებს.

ფერიტინში (სურ. 12), რომელიც შეიცავს ცხოველების ქსოვილებს, ინახება რკინის იონები.

მიოგლობინი ასევე არის შესანახი ცილა, რომელიც ჰგავს ჰემოგლობინს შემადგენლობითა და სტრუქტურით. მიოგლობინი კონცენტრირებულია ძირითადად კუნთებში, მისი მთავარი როლი არის ჟანგბადის შენახვა, რომელსაც ჰემოგლობინი აძლევს. ის სწრაფად გაჯერებულია ჟანგბადით (ბევრად სწრაფად, ვიდრე ჰემოგლობინი), შემდეგ კი თანდათანობით გადააქვს სხვადასხვა ქსოვილებში.

სტრუქტურული ცილები ასრულებენ დამცავ ფუნქციას (კანს) ან საყრდენს - ისინი ატარებენ სხეულს და ანიჭებენ მას ძალას (ხრტილები და მყესები). მათი მთავარი კომპონენტია ფიბრილარული ცილა კოლაგენი (სურ. 11), ცხოველთა სამყაროს ყველაზე გავრცელებული ცილა, ძუძუმწოვრების სხეულში, იგი შეადგენს ცილების მთლიანი მასის თითქმის 30%-ს. კოლაგენს აქვს მაღალი დაჭიმვის სიმტკიცე (ცნობილია კანის სიძლიერე), მაგრამ კანის კოლაგენში ჯვარედინი ბმულების დაბალი შემცველობის გამო, ცხოველის ტყავი არ არის ძალიან შესაფერისი მათი ნედლი ფორმით სხვადასხვა პროდუქტის წარმოებისთვის. წყალში კანის შეშუპების შესამცირებლად, გაშრობისას შეკუმშვისას, ასევე მორწყულ მდგომარეობაში სიძლიერის გასაზრდელად და კოლაგენში ელასტიურობის გასაზრდელად იქმნება დამატებითი ჯვარედინი რგოლები (სურ. 15ა), ეს არის ე.წ. კანის გარუჯვის პროცესი.

ცოცხალ ორგანიზმებში კოლაგენის მოლეკულები, რომლებიც წარმოიქმნება ორგანიზმის ზრდისა და განვითარების პროცესში, არ განახლდება და არ იცვლება ახლად სინთეზირებულით. ორგანიზმის ასაკთან ერთად იზრდება ჯვარედინი კავშირების რაოდენობა კოლაგენში, რაც იწვევს მისი ელასტიურობის დაქვეითებას და რადგან განახლება არ ხდება, ჩნდება ასაკთან დაკავშირებული ცვლილებები - ხრტილებისა და მყესების სისუსტე, გაჩენა. ნაოჭები კანზე.

სასახსრე ლიგატები შეიცავს ელასტინს, სტრუქტურულ ცილას, რომელიც ადვილად იჭიმება ორ განზომილებაში. ყველაზე დიდი ელასტიურობა აქვს რეზილინის პროტეინს, რომელიც მდებარეობს ზოგიერთ მწერში ფრთების მიმაგრების წერტილებში.

რქის წარმონაქმნები - თმა, ფრჩხილები, ბუმბული, რომელიც შედგება ძირითადად კერატინის ცილისგან (სურ. 24). მისი მთავარი განსხვავებაა ცისტეინის ნარჩენების შესამჩნევი შემცველობა, რომლებიც ქმნიან დისულფიდურ ხიდებს, რაც ანიჭებს მაღალ ელასტიურობას (დეფორმაციის შემდეგ პირვანდელი ფორმის აღდგენის უნარს) თმას, ასევე შალის ქსოვილებს.

ბრინჯი. 24. ფიბრილარული პროტეინის კერატინის ფრაგმენტი

კერატინის საგნის ფორმის შეუქცევადი ცვლილებისთვის ჯერ უნდა გაანადგუროთ დისულფიდური ხიდები შემამცირებელი აგენტის დახმარებით, მისცეთ ახალი ფორმა და შემდეგ ხელახლა შექმნათ დისულფიდური ხიდები ჟანგვითი აგენტის დახმარებით (ნახ. 16), ასე კეთდება, მაგალითად, თმის შეღებვა.

კერატინში ცისტეინის ნარჩენების შემცველობის მატებასთან ერთად და, შესაბამისად, დისულფიდური ხიდების რაოდენობის მატებასთან ერთად, ქრება დეფორმაციის უნარი, მაგრამ ამავე დროს ჩნდება მაღალი სიძლიერე (ცისტეინის ფრაგმენტების 18%-მდე შეიცავს ჩლიქოსნების რქებსა და კუს ნაჭუჭებს). ძუძუმწოვრებს აქვთ 30-მდე სხვადასხვა სახის კერატინი.

კერატინთან დაკავშირებული ბოჭკოვანი პროტეინის ფიბროინი, რომელიც გამოიყოფა აბრეშუმის ჭიის ქიაყელებით კოკონის დახვევისას, ასევე ობობების მიერ ქსელის ქსოვის დროს, შეიცავს მხოლოდ β-სტრუქტურებს, რომლებიც დაკავშირებულია ცალკეული ჯაჭვებით (ნახ. 11). კერატინისგან განსხვავებით, ფიბროინს არ აქვს განივი დისულფიდური ხიდები, მას აქვს ძალიან ძლიერი დაჭიმვის სიმტკიცე (ზოგიერთი ვებ ნიმუშის სიძლიერე ერთეულზე მეტია, ვიდრე ფოლადის კაბელები). ჯვარედინი კავშირების არარსებობის გამო ფიბროინი არაელასტიურია (ცნობილია, რომ შალის ქსოვილები თითქმის წარუშლელია, ხოლო აბრეშუმის ქსოვილები ადვილად ნაოჭდება).

მარეგულირებელი ცილები.

მარეგულირებელი ცილები, რომლებსაც უფრო ხშირად უწოდებენ ჰორმონებს, მონაწილეობენ სხვადასხვა ფიზიოლოგიურ პროცესებში. მაგალითად, ჰორმონი ინსულინი (სურ. 25) შედგება ორი α-ჯაჭვისგან, რომლებიც დაკავშირებულია დისულფიდური ხიდებით. ინსულინი არეგულირებს მეტაბოლური პროცესებიგლუკოზის მონაწილეობით, მისი არარსებობა იწვევს დიაბეტს.

ბრინჯი. 25 პროტეინის ინსულინი

თავის ტვინის ჰიპოფიზის ჯირკვალი ასინთეზებს ჰორმონს, რომელიც არეგულირებს სხეულის ზრდას. არსებობს მარეგულირებელი ცილები, რომლებიც აკონტროლებენ ორგანიზმში სხვადასხვა ფერმენტების ბიოსინთეზს.

შეკუმშვა და მოტორული ცილები სხეულს აძლევენ შეკუმშვის, ფორმის შეცვლისა და მოძრაობის უნარს, პირველ რიგში, საუბარია კუნთებზე. კუნთებში შემავალი ყველა ცილის მასის 40% არის მიოზინი (mys, myos, ბერძენი. - კუნთი). მისი მოლეკულა შეიცავს როგორც ფიბრილარულ, ასევე გლობულურ ნაწილს (სურ. 26).

ბრინჯი. 26 მიოსინის მოლეკულა

ასეთი მოლეკულები გაერთიანებულია დიდ აგრეგატებში, რომლებიც შეიცავს 300-400 მოლეკულას.

როდესაც კალციუმის იონების კონცენტრაცია იცვლება კუნთოვანი ბოჭკოების მიმდებარე სივრცეში, ხდება მოლეკულების კონფორმაციის შექცევადი ცვლილება - ჯაჭვის ფორმის ცვლილება ვალენტური ობლიგაციების გარშემო ცალკეული ფრაგმენტების ბრუნვის გამო. ეს იწვევს კუნთების შეკუმშვას და მოდუნებას, კალციუმის იონების კონცენტრაციის შეცვლის სიგნალი კუნთების ბოჭკოების ნერვული დაბოლოებებიდან მოდის. კუნთების ხელოვნური შეკუმშვა შეიძლება გამოწვეული იყოს ელექტრული იმპულსების მოქმედებით, რაც იწვევს კალციუმის იონების კონცენტრაციის მკვეთრ ცვლილებას, ეს არის გულის კუნთის სტიმულირების საფუძველი გულის მუშაობის აღსადგენად.

დამცავი ცილები საშუალებას გაძლევთ დაიცვათ სხეული ბაქტერიების, ვირუსების შეჭრისგან და უცხო ცილების შეღწევისგან (უცხო სხეულების განზოგადებული სახელია ანტიგენები). დამცავი ცილების როლს ასრულებენ იმუნოგლობულინები (მათი სხვა სახელია ანტისხეულები), ისინი ცნობენ ანტიგენებს, რომლებმაც შეაღწიეს სხეულში და მტკიცედ უკავშირდებიან მათ. ძუძუმწოვრების სხეულში, მათ შორის ადამიანებში, არსებობს იმუნოგლობულინების ხუთი კლასი: M, G, A, D და E, მათი სტრუქტურა, როგორც სახელი გულისხმობს, არის გლობული, გარდა ამისა, ისინი ყველა აგებულია მსგავსი გზით. ანტისხეულების მოლეკულური ორგანიზაცია ნაჩვენებია ქვემოთ, მაგალითად G კლასის იმუნოგლობულინის გამოყენებით (ნახ. 27). მოლეკულა შეიცავს ოთხ პოლიპეპტიდურ ჯაჭვს, რომლებიც დაკავშირებულია სამი S-S დისულფიდური ხიდით (ნახ. 27 ისინი ნაჩვენებია გასქელებული ვალენტური ბმებით და დიდი S სიმბოლოებით), გარდა ამისა, თითოეული პოლიმერული ჯაჭვი შეიცავს შიდაჯაჭვის დისულფიდურ ხიდებს. ორი დიდი პოლიმერული ჯაჭვი (მონიშნული ლურჯად) შეიცავს 400-600 ამინომჟავის ნარჩენებს. ორი სხვა ჯაჭვი (ხაზგასმულია მწვანეში) თითქმის ნახევარი გრძელია, შეიცავს დაახლოებით 220 ამინომჟავის ნარჩენს. ოთხივე ჯაჭვი განლაგებულია ისე, რომ ტერმინალი H 2 N-ჯგუფები მიმართულია ერთი მიმართულებით.

ბრინჯი. 27 იმუნოგლობულინის სტრუქტურის სქემატური ნახაზი

მას შემდეგ, რაც ორგანიზმი უცხო ცილასთან (ანტიგენთან) შედის კონტაქტში, იმუნური სისტემის უჯრედები იწყებენ იმუნოგლობულინების (ანტისხეულების) გამომუშავებას, რომლებიც გროვდება სისხლის შრატში. პირველ ეტაპზე ძირითად სამუშაოს ასრულებენ H 2 N ტერმინალის შემცველი ჯაჭვის სექციები (ნახ. 27-ზე შესაბამისი სექციები მონიშნულია ღია ლურჯი და ღია მწვანე ფერებით). ეს არის ანტიგენის დაჭერის ადგილები. იმუნოგლობულინის სინთეზის პროცესში ეს ადგილები იქმნება ისე, რომ მათი სტრუქტურა და კონფიგურაცია მაქსიმალურად შეესაბამებოდეს მოახლოებული ანტიგენის სტრუქტურას (როგორც საკეტის გასაღები, როგორც ფერმენტები, მაგრამ ამოცანები ამ შემთხვევაშია. განსხვავებული). ამრიგად, თითოეული ანტიგენისთვის, იმუნური პასუხის სახით იქმნება მკაცრად ინდივიდუალური ანტისხეული. არც ერთ ცნობილ პროტეინს არ შეუძლია შეცვალოს მისი სტრუქტურა ასე „პლასტიკურად“ გარე ფაქტორების მიხედვით, იმუნოგლობულინების გარდა. ფერმენტები ხსნის რეაგენტთან სტრუქტურული შესაბამისობის პრობლემას სხვაგვარად - სხვადასხვა ფერმენტების გიგანტური ნაკრების დახმარებით ყველა შესაძლო შემთხვევისთვის და იმუნოგლობულინები ყოველ ჯერზე აღადგენენ "სამუშაო ხელსაწყოს". უფრო მეტიც, იმუნოგლობულინის საკინძების რეგიონი (ნახ. 27) უზრუნველყოფს ორ დაჭერის რეგიონს გარკვეულ დამოუკიდებელ მობილურობას, შედეგად, იმუნოგლობულინის მოლეკულას შეუძლია დაუყოვნებლივ „იპოვოს“ ორი ყველაზე მოსახერხებელი რეგიონი ანტიგენში დასაჭერად, რათა უსაფრთხოდ დააფიქსიროს. ეს ჰგავს კიბოსნაირ არსებას.

შემდეგ ჩართულია სხეულის იმუნური სისტემის თანმიმდევრული რეაქციების ჯაჭვი, უკავშირდება სხვა კლასის იმუნოგლობულინები, რის შედეგადაც უცხო ცილა დეაქტივირებულია, შემდეგ კი ანტიგენი (უცხო მიკროორგანიზმი ან ტოქსინი) განადგურებულია და ამოღებულია.

ანტიგენთან კონტაქტის შემდეგ, იმუნოგლობულინის მაქსიმალური კონცენტრაცია მიიღწევა (დამოკიდებულია ანტიგენის ბუნებაზე და თავად ორგანიზმის ინდივიდუალურ მახასიათებლებზე) რამდენიმე საათში (ზოგჯერ რამდენიმე დღეში). სხეული ინარჩუნებს მეხსიერებას ასეთი კონტაქტის შესახებ და იმავე ანტიგენით ხელახლა შეტევისას, იმუნოგლობულინები სისხლის შრატში ბევრად უფრო სწრაფად და დიდი რაოდენობით გროვდება - ჩნდება შეძენილი იმუნიტეტი.

ცილების ზემოაღნიშნული კლასიფიკაცია გარკვეულწილად თვითნებურია, მაგალითად, თრომბინის ცილა, რომელიც ნახსენებია დამცავ პროტეინებს შორის, არსებითად არის ფერმენტი, რომელიც კატალიზებს პეპტიდური ობლიგაციების ჰიდროლიზს, ანუ ის მიეკუთვნება პროტეაზების კლასს.

დამცავ ცილებს ხშირად მოიხსენიებენ, როგორც გველის შხამის ცილებს და ზოგიერთი მცენარის ტოქსიკურ ცილებს, რადგან მათი ამოცანაა სხეულის დაცვა დაზიანებისგან.

არსებობს ცილები, რომელთა ფუნქციები იმდენად უნიკალურია, რომ ართულებს მათ კლასიფიკაციას. მაგალითად, აფრიკულ მცენარეში ნაპოვნი ცილა მონელინი ძალიან ტკბილი გემოთია და იყო კვლევის საგანი, როგორც არატოქსიკური ნივთიერება, რომელიც შეიძლება გამოყენებულ იქნას შაქრის ნაცვლად სიმსუქნის თავიდან ასაცილებლად. ზოგიერთი ანტარქტიდის თევზის სისხლის პლაზმა შეიცავს ანტიფრიზის თვისებების მქონე ცილებს, რომლებიც იცავს ამ თევზის სისხლს გაყინვისგან.

ცილების ხელოვნური სინთეზი.

პოლიპეპტიდური ჯაჭვისკენ მიმავალი ამინომჟავების კონდენსაცია კარგად შესწავლილი პროცესია. შესაძლებელია, მაგალითად, რომელიმე ამინომჟავის ან მჟავების ნარევის კონდენსაციის ჩატარება და, შესაბამისად, პოლიმერის მიღება, რომელიც შეიცავს იმავე ერთეულებს, ან სხვადასხვა ერთეულებს, მონაცვლეობით შემთხვევითი თანმიმდევრობით. ასეთი პოლიმერები ნაკლებად ჰგავს ბუნებრივ პოლიპეპტიდებს და არ გააჩნიათ ბიოლოგიური აქტივობა. მთავარი ამოცანაა ამინომჟავების დაკავშირება მკაცრად განსაზღვრული, წინასწარ დაგეგმილი თანმიმდევრობით, რათა მოხდეს ამინომჟავების ნარჩენების თანმიმდევრობის რეპროდუცირება ბუნებრივ ცილებში. ამერიკელმა მეცნიერმა რობერტ მერიფილდმა შემოგვთავაზა ორიგინალური მეთოდი, რამაც შესაძლებელი გახადა ასეთი პრობლემის გადაჭრა. მეთოდის არსი მდგომარეობს იმაში, რომ პირველი ამინომჟავა მიმაგრებულია უხსნად პოლიმერულ გელთან, რომელიც შეიცავს რეაქტიულ ჯგუფებს, რომლებსაც შეუძლიათ გაერთიანდეს ამინომჟავის –COOH – ჯგუფებთან. ასეთ პოლიმერულ სუბსტრატად მიიღეს ჯვარედინი პოლისტირონი მასში შეყვანილი ქლორომეთილის ჯგუფებით. იმისათვის, რომ რეაქციისთვის აღებული ამინომჟავა არ რეაგირებდეს საკუთარ თავთან და არ შეუერთდეს H 2 N- ჯგუფს სუბსტრატს, ამ მჟავის ამინო ჯგუფი წინასწარ იბლოკება ნაყარი შემცვლელით [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -ჯგუფი. მას შემდეგ, რაც ამინომჟავა მიმაგრებულია პოლიმერულ საყრდენზე, ბლოკირების ჯგუფი ამოღებულია და სხვა ამინომჟავა შეჰყავთ რეაქციულ ნარევში, რომელშიც ასევე ადრეა დაბლოკილი H 2 N ჯგუფი. ასეთ სისტემაში შესაძლებელია მხოლოდ პირველი ამინომჟავის H 2 N- ჯგუფის და მეორე მჟავის –COOH ჯგუფის ურთიერთქმედება, რომელიც ტარდება კატალიზატორების (ფოსფონიუმის მარილების) თანდასწრებით. შემდეგ მთელი სქემა მეორდება მესამე ამინომჟავის შემოღებით (ნახ. 28).

ბრინჯი. 28. პოლიპეპტიდური ჯაჭვების სინთეზის სქემა

ბოლო ეტაპზე, შედეგად მიღებული პოლიპეპტიდური ჯაჭვები გამოყოფილია პოლისტიროლის საყრდენისგან. ახლა მთელი პროცესი ავტომატიზირებულია, არის პეპტიდის ავტომატური სინთეზატორები, რომლებიც მოქმედებენ აღწერილი სქემის მიხედვით. ამ მეთოდით სინთეზირებულია მრავალი პეპტიდი, რომელიც გამოიყენება მედიცინასა და სოფლის მეურნეობაში. ასევე შესაძლებელი იყო ბუნებრივი პეპტიდების გაუმჯობესებული ანალოგების მიღება სელექციური და გაძლიერებული მოქმედებით. სინთეზირებულია ზოგიერთი მცირე ცილა, როგორიცაა ჰორმონი ინსულინი და ზოგიერთი ფერმენტი.

ასევე არსებობს ცილის სინთეზის მეთოდები, რომლებიც იმეორებენ ბუნებრივ პროცესებს: სინთეზირებულია ნუკლეინის მჟავების ფრაგმენტები, რომლებიც კონფიგურირებულია გარკვეული ცილების წარმოებისთვის, შემდეგ ეს ფრაგმენტები შეჰყავთ ცოცხალ ორგანიზმში (მაგალითად, ბაქტერიაში), რის შემდეგაც სხეული იწყებს გამოიმუშავებს სასურველ ცილას. ამ გზით, ახლა მიიღება ძნელად მისადგომი ცილების და პეპტიდების მნიშვნელოვანი რაოდენობა, ისევე როგორც მათი ანალოგები.

ცილები, როგორც საკვების წყარო.

ცილები ცოცხალ ორგანიზმში მუდმივად იშლება თავდაპირველ ამინომჟავებად (ფერმენტების შეუცვლელი მონაწილეობით), ზოგიერთი ამინომჟავა გადადის სხვებში, შემდეგ ცილები ხელახლა სინთეზირდება (ასევე ფერმენტების მონაწილეობით), ე.ი. სხეული მუდმივად განახლდება. ზოგიერთი ცილა (კანის კოლაგენი, თმა) არ განახლდება, ორგანიზმი განუწყვეტლივ კარგავს მათ და სამაგიეროდ ასინთეზებს ახალს. ცილები, როგორც საკვების წყარო, ასრულებენ ორ ძირითად ფუნქციას: ისინი ამარაგებენ ორგანიზმს სამშენებლო მასალაცილის ახალი მოლეკულების სინთეზისთვის და გარდა ამისა, ორგანიზმს ენერგიით (კალორიების წყაროებით) ამარაგებს.

მტაცებელი ძუძუმწოვრები (მათ შორის ადამიანები) საჭირო ცილებს მცენარეული და ცხოველური საკვებიდან იღებენ. საკვებიდან მიღებული არცერთი ცილა არ არის ინტეგრირებული ორგანიზმში უცვლელი სახით. საჭმლის მომნელებელ ტრაქტში ყველა აბსორბირებული ცილა იშლება ამინომჟავებამდე და მათგან უკვე აგებულია კონკრეტული ორგანიზმისთვის აუცილებელი ცილები, ხოლო დანარჩენი 12 შეიძლება სინთეზირებული იყოს ორგანიზმში 8 არსებითი მჟავისგან (ცხრილი 1), თუ ისინი არ არიან. მიეწოდება საკვებით საკმარისი რაოდენობით, მაგრამ არსებითი მჟავები აუცილებლად უნდა მიეწოდოს საკვებს. ცისტეინში გოგირდის ატომებს ორგანიზმი ღებულობს არსებითი ამინომჟავის მეთიონინით. ცილების ნაწილი იშლება, გამოიყოფა სიცოცხლის შესანარჩუნებლად საჭირო ენერგია და მათში შემავალი აზოტი გამოიყოფა ორგანიზმიდან შარდთან ერთად. ჩვეულებრივ, ადამიანის ორგანიზმი კარგავს 25-30 გ ცილას დღეში, ამიტომ ცილოვანი საკვები ყოველთვის უნდა იყოს წარმოდგენილი სწორი რაოდენობით. პროტეინის მინიმალური დღიური მოთხოვნილება არის 37 გ მამაკაცებისთვის და 29 გ ქალებისთვის, მაგრამ რეკომენდებული მიღება თითქმის ორჯერ მეტია. საკვების შეფასებისას მნიშვნელოვანია გავითვალისწინოთ ცილის ხარისხი. არსებითი ამინომჟავების არარსებობის ან დაბალი შემცველობის შემთხვევაში, ცილა ითვლება დაბალი ღირებულებით, ამიტომ ასეთი ცილები უფრო დიდი რაოდენობით უნდა იქნას მოხმარებული. ასე რომ, პარკოსნების ცილები შეიცავს ცოტა მეთიონინს, ხოლო ხორბლისა და სიმინდის ცილები დაბალია ლიზინის შემცველობით (ორივე ამინომჟავა აუცილებელია). ცხოველური ცილები (კოლაგენის გამოკლებით) კლასიფიცირდება როგორც სრული საკვები. ყველა აუცილებელი მჟავების სრული კომპლექტი შეიცავს რძის კაზეინს, ასევე მისგან მომზადებულ ხაჭოს და ყველს, ამიტომ ვეგეტარიანული დიეტა, თუ ძალიან მკაცრია, ე.ი. "რძის გარეშე", მოითხოვს პარკოსნების, თხილისა და სოკოს მოხმარების გაზრდას, რათა ორგანიზმს მიაწოდოს აუცილებელი ამინომჟავები სწორი რაოდენობით.

სინთეზური ამინომჟავები და ცილები ასევე გამოიყენება საკვებ პროდუქტად, მათ უმატებენ საკვებს, რომლებიც მცირე რაოდენობით შეიცავს აუცილებელ ამინომჟავებს. არის ბაქტერიები, რომლებსაც შეუძლიათ ნავთობის ნახშირწყალბადების გადამუშავება და ათვისება, ამ შემთხვევაში, ცილების სრული სინთეზისთვის საჭიროა მათი კვება აზოტის შემცველი ნაერთებით (ამიაკი ან ნიტრატები). ამ გზით მიღებულ ცილას იყენებენ პირუტყვისა და ფრინველის საკვებად. ფერმენტების ერთობლიობა, ნახშირწყლები, ხშირად ემატება ცხოველის საკვებს, რომლებიც კატალიზებენ ნახშირწყლების საკვები კომპონენტების ჰიდროლიზს, რომლებიც ძნელად იშლება (მარცვლეულის კულტურების უჯრედის კედლები), რის შედეგადაც მცენარეული საკვები უფრო სრულად შეიწოვება.

მიხაილ ლევიცკი

ცილები (მუხლი 2)

(ცილები), რთული აზოტის შემცველი ნაერთების კლასი, ცოცხალი ნივთიერების ყველაზე დამახასიათებელი და მნიშვნელოვანი (ნუკლეინის მჟავებთან ერთად) კომპონენტები. ცილები ასრულებენ მრავალ და მრავალფეროვან ფუნქციას. ცილების უმეტესობა არის ფერმენტები, რომლებიც კატალიზებენ ქიმიური რეაქციები. ბევრი ჰორმონი, რომელიც არეგულირებს ფიზიოლოგიურ პროცესებს, ასევე არის ცილა. სტრუქტურული ცილები, როგორიცაა კოლაგენი და კერატინი, ძირითადი კომპონენტებია ძვლოვანი ქსოვილი, თმა და ფრჩხილები. კუნთების კონტრაქტურ ცილებს აქვთ სიგრძის შეცვლის უნარი, მექანიკური სამუშაოს შესასრულებლად ქიმიური ენერგიის გამოყენებით. ცილები არის ანტისხეულები, რომლებიც აკავშირებენ და ანეიტრალებენ ტოქსიკურ ნივთიერებებს. ზოგიერთი ცილა, რომელსაც შეუძლია რეაგირება გარე გავლენებზე (სინათლე, სუნი), ემსახურება როგორც რეცეპტორებს გრძნობის ორგანოებში, რომლებიც აღიქვამენ გაღიზიანებას. ბევრი ცილა, რომელიც მდებარეობს უჯრედის შიგნით და უჯრედის მემბრანაზე, ასრულებს მარეგულირებელ ფუნქციებს.

მე-19 საუკუნის პირველ ნახევარში ბევრი ქიმიკოსი და მათ შორის, პირველ რიგში, ჯ. ფონ ლიბიგი, თანდათან მივიდნენ დასკვნამდე, რომ ცილები აზოტოვანი ნაერთების განსაკუთრებული კლასია. სახელწოდება "პროტეინები" (ბერძნული პროტოსიდან - პირველი) შემოგვთავაზა 1840 წელს ჰოლანდიელმა ქიმიკოსმა გ.მულდერმა.

ფიზიკური თვისებები

ცილები მყარ მდგომარეობაში თეთრი ფერიხსნარში უფეროა, თუ ისინი არ ატარებენ რაიმე ქრომოფორულ (ფერად) ჯგუფს, როგორიცაა ჰემოგლობინი. სხვადასხვა ცილების წყალში ხსნადობა მნიშვნელოვნად განსხვავდება. ის ასევე იცვლება pH-ით და ხსნარში მარილების კონცენტრაციით, ასე რომ, ადამიანს შეუძლია აირჩიოს პირობები, რომლებშიც ერთი ცილა შერჩევითად დალექდება სხვა ცილების თანდასწრებით. ეს „დამარილების“ მეთოდი ფართოდ გამოიყენება ცილების იზოლირებისთვის და გასაწმენდად. გაწმენდილი ცილა ხშირად იშლება ხსნარიდან კრისტალების სახით.

სხვა ნაერთებთან შედარებით, ცილების მოლეკულური წონა ძალიან დიდია - რამდენიმე ათასიდან მრავალ მილიონ დალტონამდე. ამიტომ, ულტრაცენტრფუგაციის დროს, ცილები გროვდება და, უფრო მეტიც, სხვადასხვა სიჩქარით. პროტეინის მოლეკულებში დადებითად და უარყოფითად დამუხტული ჯგუფების არსებობის გამო ისინი ელექტრულ ველში სხვადასხვა სიჩქარით მოძრაობენ. ეს არის ელექტროფორეზის საფუძველი, მეთოდი, რომელიც გამოიყენება ცალკეული ცილების იზოლირებისთვის რთული ნარევებისგან. ცილების გაწმენდა ასევე ხორციელდება ქრომატოგრაფიით.

ქიმიური თვისებები

სტრუქტურა.

ცილები არის პოლიმერები, ე.ი. მოლეკულები, რომლებიც აგებულია ჯაჭვების მსგავსად, განმეორებითი მონომერული ერთეულებისგან, ან ქვედანაყოფებისგან, რომელთა როლს ასრულებენ ალფა-ამინომჟავები. ამინომჟავების ზოგადი ფორმულა

სადაც R არის წყალბადის ატომი ან რაიმე ორგანული ჯგუფი.

ცილის მოლეკულა (პოლიპეპტიდური ჯაჭვი) შეიძლება შედგებოდეს მხოლოდ ამინომჟავების შედარებით მცირე რაოდენობით ან რამდენიმე ათასი მონომერული ერთეულისგან. ამინომჟავების შეერთება ჯაჭვში შესაძლებელია, რადგან თითოეულ მათგანს აქვს ორი განსხვავებული ქიმიური ჯგუფი: ძირითადი ამინო ჯგუფი NH2 და მჟავე კარბოქსილის ჯგუფი COOH. ორივე ეს ჯგუფი მიმაგრებულია ნახშირბადის ატომთან. ერთი ამინომჟავის კარბოქსილის ჯგუფს შეუძლია შექმნას ამიდური (პეპტიდური) ბმა სხვა ამინომჟავის ამინო ჯგუფთან:

მას შემდეგ, რაც ორი ამინომჟავა დაუკავშირდება ამ გზით, ჯაჭვი შეიძლება გაფართოვდეს მეორე ამინომჟავას მესამედის დამატებით და ა.შ. როგორც ზემოაღნიშნული განტოლებიდან ჩანს, როდესაც პეპტიდური ბმა იქმნება, წყლის მოლეკულა გამოიყოფა. მჟავების, ტუტეების ან პროტეოლიზური ფერმენტების არსებობისას რეაქცია საპირისპირო მიმართულებით მიმდინარეობს: პოლიპეპტიდური ჯაჭვი წყლის დამატებით იშლება ამინომჟავებად. ამ რეაქციას ჰიდროლიზი ეწოდება. ჰიდროლიზი სპონტანურად მიმდინარეობს და ამინომჟავების პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში გაერთიანებისთვის საჭიროა ენერგია.

კარბოქსილის ჯგუფი და ამიდური ჯგუფი (ან მის მსგავსი იმიდური ჯგუფი - პროლინის ამინომჟავის შემთხვევაში) არის ყველა ამინომჟავაში, ხოლო ამინომჟავებს შორის განსხვავებები განისაზღვრება ამ ჯგუფის ბუნებით, ან "გვერდითი". ჯაჭვი", რომელიც ზემოთ მითითებულია ასო R-ით. გვერდითი ჯაჭვის როლი შეიძლება შეასრულოს წყალბადის ატომმა, როგორიცაა ამინომჟავა გლიცინი, და ზოგიერთი მოცულობითი ჯგუფი, როგორიცაა ჰისტიდინი და ტრიპტოფანი. ზოგიერთი გვერდითი ჯაჭვი ქიმიურად ინერტულია, ზოგი კი ძალიან რეაქტიულია.

ათასობით სხვადასხვა ამინომჟავის სინთეზირება შესაძლებელია და ბუნებაში მრავალი განსხვავებული ამინომჟავა გვხვდება, მაგრამ ცილის სინთეზისთვის გამოიყენება მხოლოდ 20 ტიპის ამინომჟავა: ალანინი, არგინინი, ასპარაგინი, ასპარტინის მჟავა, ვალინი, ჰისტიდინი, გლიცინი, გლუტამინი, გლუტამინი. მჟავა, იზოლეიცინი, ლეიცინი, ლიზინი, მეთიონინი, პროლინი, სერინი, ტიროზინი, ტრეონინი, ტრიპტოფანი, ფენილალანინი და ცისტეინი (ცილებში ცისტეინი შეიძლება იყოს დიმერის სახით - ცისტინი). მართალია, ზოგიერთ ცილაში არის სხვა ამინომჟავები, გარდა რეგულარულად წარმოქმნილი ოცისა, მაგრამ ისინი წარმოიქმნება ოცი ჩამოთვლილიდან რომელიმეს მოდიფიკაციის შედეგად, მას შემდეგ რაც ის შედის ცილაში.

ოპტიკური აქტივობა.

ყველა ამინომჟავას, გარდა გლიცინისა, აქვს ოთხი განსხვავებული ჯგუფი, რომლებიც დაკავშირებულია α-ნახშირბადის ატომთან. გეომეტრიის თვალსაზრისით, ოთხი განსხვავებული ჯგუფი შეიძლება მიმაგრდეს ორი გზით, და შესაბამისად, არსებობს ორი შესაძლო კონფიგურაცია, ან ორი იზომერი, რომლებიც დაკავშირებულია ერთმანეთთან, როგორც ობიექტი მის სარკე გამოსახულებასთან, ე.ი. როგორ მარცხენა ხელიმარჯვნივ. ერთ კონფიგურაციას ეწოდება მარცხენა, ან მემარცხენე (L), ხოლო მეორეს მემარჯვენე ან მემარჯვენე (D), რადგან ორი ასეთი იზომერი განსხვავდება პოლარიზებული სინათლის სიბრტყის ბრუნვის მიმართულებით. მხოლოდ L-ამინომჟავები გვხვდება ცილებში (გამონაკლისი არის გლიცინი; ის შეიძლება იყოს წარმოდგენილი მხოლოდ ერთი ფორმით, რადგან მისი ოთხი ჯგუფიდან ორი ერთნაირია) და მათ ყველას აქვთ ოპტიკური აქტივობა (რადგან მხოლოდ ერთი იზომერია). D-ამინომჟავები ბუნებაში იშვიათია; ისინი გვხვდება ზოგიერთ ანტიბიოტიკში და ბაქტერიების უჯრედულ კედელში.

ამინომჟავების თანმიმდევრობა.

პოლიპეპტიდურ ჯაჭვში ამინომჟავები განლაგებულია არა შემთხვევით, არამედ გარკვეული ფიქსირებული თანმიმდევრობით და სწორედ ეს რიგი განსაზღვრავს ცილის ფუნქციებსა და თვისებებს. 20 ტიპის ამინომჟავების რიგითობის შეცვლით, შეგიძლიათ მიიღოთ სხვადასხვა ცილების უზარმაზარი რაოდენობა, ისევე როგორც თქვენ შეგიძლიათ შეადგინოთ მრავალი განსხვავებული ტექსტი ანბანის ასოებიდან.

წარსულში ცილის ამინომჟავების თანმიმდევრობის განსაზღვრას ხშირად რამდენიმე წელი სჭირდებოდა. პირდაპირი განსაზღვრა ჯერ კიდევ საკმაოდ შრომატევადი ამოცანაა, თუმცა შეიქმნა მოწყობილობები, რომლებიც საშუალებას აძლევს მას ავტომატურად განხორციელდეს. როგორც წესი, უფრო ადვილია შესაბამისი გენის ნუკლეოტიდური თანმიმდევრობის დადგენა და მისგან ცილის ამინომჟავური თანმიმდევრობის გამოტანა. დღეისათვის უკვე დადგენილია მრავალი ასეული ცილის ამინომჟავების თანმიმდევრობა. დეკოდირებული ცილების ფუნქციები, როგორც წესი, ცნობილია და ეს გვეხმარება წარმოიდგინოთ მსგავსი ცილების შესაძლო ფუნქციები, რომლებიც წარმოიქმნება, მაგალითად, ავთვისებიან ნეოპლაზმებში.

რთული ცილები.

მხოლოდ ამინომჟავებისგან შემდგარ პროტეინებს მარტივი ეწოდება. თუმცა, ხშირად ლითონის ატომი ან რაიმე ქიმიური ნაერთი, რომელიც არ არის ამინომჟავა, მიმაგრებულია პოლიპეპტიდურ ჯაჭვზე. ასეთ ცილებს კომპლექსურს უწოდებენ. ამის მაგალითია ჰემოგლობინი: ის შეიცავს რკინა პორფირინს, რომელიც ანიჭებს მას წითელ ფერს და საშუალებას აძლევს მას იმოქმედოს როგორც ჟანგბადის გადამზიდავი.

ყველაზე რთული ცილების სახელები შეიცავს მითითებებს თანდართული ჯგუფების ბუნებაზე: შაქარი გვხვდება გლიკოპროტეინებში, ცხიმები ლიპოპროტეინებში. თუ ფერმენტის კატალიზური აქტივობა დამოკიდებულია მიმაგრებულ ჯგუფზე, მაშინ მას პროთეზიურ ჯგუფს უწოდებენ. ხშირად, ზოგიერთი ვიტამინი ასრულებს პროთეზირების ჯგუფის როლს ან მისი ნაწილია. მაგალითად, ვიტამინი A, რომელიც მიმაგრებულია ბადურის ერთ-ერთ ცილაზე, განსაზღვრავს მის მგრძნობელობას სინათლის მიმართ.

მესამეული სტრუქტურა.

მთავარია არა იმდენად ცილის ამინომჟავების თანმიმდევრობა (პირველადი სტრუქტურა), არამედ ის, თუ როგორ არის იგი განთავსებული სივრცეში. პოლიპეპტიდური ჯაჭვის მთელ სიგრძეზე წყალბადის იონები ქმნიან რეგულარულ წყალბადურ კავშირებს, რომლებიც მას სპირალის ან ფენის (მეორადი სტრუქტურა) ფორმას აძლევს. ასეთი ხვეულებისა და შრეების კომბინაციიდან წარმოიქმნება შემდეგი რიგის კომპაქტური ფორმა - ცილის მესამეული სტრუქტურა. ბმების ირგვლივ, რომლებიც ატარებენ ჯაჭვის მონომერულ რგოლებს, შესაძლებელია ბრუნვა მცირე კუთხით. ამიტომ, წმინდა გეომეტრიული თვალსაზრისით, ნებისმიერი პოლიპეპტიდური ჯაჭვის შესაძლო კონფიგურაციების რაოდენობა უსასრულოდ დიდია. სინამდვილეში, თითოეული ცილა ჩვეულებრივ არსებობს მხოლოდ ერთ კონფიგურაციაში, რომელიც განისაზღვრება მისი ამინომჟავების თანმიმდევრობით. ეს სტრუქტურა არ არის ხისტი, თითქოს "სუნთქავს" - ის ირხევა გარკვეული საშუალო კონფიგურაციის გარშემო. ჯაჭვი იკეცება კონფიგურაციაში, რომელშიც თავისუფალი ენერგია (საქმის შესრულების უნარი) მინიმალურია, ისევე როგორც გამოთავისუფლებული ზამბარა შეკუმშულია მხოლოდ იმ მდგომარეობაში, რომელიც შეესაბამება თავისუფალი ენერგიის მინიმალურ მდგომარეობას. ხშირად, ჯაჭვის ერთი ნაწილი მტკიცედ არის დაკავშირებული მეორესთან დისულფიდური (–S–S–) ბმებით ცისტეინის ორ ნარჩენს შორის. ნაწილობრივ ამიტომ ცისტეინი ამინომჟავებს შორის განსაკუთრებით მნიშვნელოვან როლს ასრულებს.

ცილების სტრუქტურის სირთულე იმდენად დიდია, რომ ჯერ კიდევ შეუძლებელია ცილის მესამეული სტრუქტურის გამოთვლა, თუნდაც მისი ამინომჟავების თანმიმდევრობა ცნობილი იყოს. მაგრამ თუ შესაძლებელია ცილის კრისტალების მიღება, მაშინ მისი მესამეული სტრუქტურა შეიძლება განისაზღვროს რენტგენის დიფრაქციით.

სტრუქტურულ, კონტრაქტურ და ზოგიერთ სხვა ცილაში ჯაჭვები წაგრძელებულია და რამდენიმე ოდნავ დაკეცილი ჯაჭვი, რომლებიც გვერდიგვერდ დევს, ქმნიან ბოჭკოებს; ფიბრილები, თავის მხრივ, იკეცება უფრო დიდ წარმონაქმნებში - ბოჭკოებად. თუმცა, ხსნარში მყოფი ცილების უმეტესობა გლობულურია: ჯაჭვები დახვეულია გლობულში, როგორც ნართი ბურთში. თავისუფალი ენერგია ამ კონფიგურაციით მინიმალურია, ვინაიდან გლობულის შიგნით ჰიდროფობიური („წყალმოგერიებელი“) ამინომჟავები იმალება, ხოლო მის ზედაპირზე ჰიდროფილური („წყლის მომზიდველი“) ამინომჟავებია.

ბევრი ცილა არის რამდენიმე პოლიპეპტიდური ჯაჭვის კომპლექსი. ამ სტრუქტურას ცილის მეოთხეულ სტრუქტურას უწოდებენ. მაგალითად, ჰემოგლობინის მოლეკულა შედგება ოთხი ქვედანაყოფისგან, რომელთაგან თითოეული გლობულური ცილაა.

სტრუქტურული ცილები, მათი ხაზოვანი კონფიგურაციის გამო, ქმნიან ბოჭკოებს, რომლებშიც დაჭიმვის სიმტკიცე ძალიან მაღალია, ხოლო გლობულური კონფიგურაცია ცილებს საშუალებას აძლევს შევიდნენ სპეციფიკურ ურთიერთქმედებაში სხვა ნაერთებთან. გლობულის ზედაპირზე, ჯაჭვების სწორი განლაგებით, ჩნდება გარკვეული ფორმის ღრუები, რომლებშიც განლაგებულია რეაქტიული ქიმიური ჯგუფები. თუ ეს ცილა ფერმენტია, მაშინ ასეთ ღრუში ხვდება რაიმე ნივთიერების სხვა, ჩვეულებრივ, უფრო მცირე მოლეკულა, ისევე როგორც გასაღები შედის საკეტში; ამ შემთხვევაში, მოლეკულის ელექტრონული ღრუბლის კონფიგურაცია იცვლება ღრუში განლაგებული ქიმიური ჯგუფების გავლენის ქვეშ და ეს აიძულებს მას რეაგირება მოახდინოს გარკვეული გზით. ამ გზით ფერმენტი ახდენს რეაქციის კატალიზებას. ანტისხეულების მოლეკულებს ასევე აქვთ ღრუები, რომლებშიც სხვადასხვა უცხო ნივთიერებები აკავშირებს და ამით უვნებელია. „გასაღები და საკეტი“ მოდელი, რომელიც ხსნის ცილების ურთიერთქმედებას სხვა ნაერთებთან, შესაძლებელს ხდის გავიგოთ ფერმენტების და ანტისხეულების სპეციფიკა, ე.ი. მათი უნარი რეაგირების მხოლოდ გარკვეულ ნაერთებთან.

ცილები სხვადასხვა ტიპის ორგანიზმებში.

პროტეინები, რომლებიც ასრულებენ იმავე ფუნქციას განსხვავებული ტიპებიმცენარეებსა და ცხოველებს და, შესაბამისად, ერთიდაიგივე სახელს ატარებენ, აქვთ მსგავსი კონფიგურაცია. თუმცა, ისინი გარკვეულწილად განსხვავდებიან თავიანთი ამინომჟავების თანმიმდევრობით. როგორც სახეობები განსხვავდებიან საერთო წინაპრისგან, ზოგიერთი ამინომჟავა გარკვეულ პოზიციებზე იცვლება მუტაციებით სხვებთან ერთად. მავნე მუტაციები, რომლებიც იწვევენ მემკვიდრეობით დაავადებებს, უარყოფილია ბუნებრივი გადარჩევით, მაგრამ სასარგებლო ან სულ მცირე ნეიტრალური მუტაციების შენარჩუნება შესაძლებელია. რაც უფრო ახლოს არის ორი ბიოლოგიური სახეობა ერთმანეთთან, მით ნაკლები განსხვავებაა მათ ცილებში.

ზოგიერთი ცილა შედარებით სწრაფად იცვლება, ზოგი საკმაოდ კონსერვატიულია. ეს უკანასკნელი მოიცავს, მაგალითად, ციტოქრომ c, რესპირატორული ფერმენტი, რომელიც გვხვდება ცოცხალ ორგანიზმებში. ადამიანებში და შიმპანზეებში მისი ამინომჟავების თანმიმდევრობა იდენტურია, ხორბლის ციტოქრომ c-ში კი ამინომჟავების მხოლოდ 38% აღმოჩნდა განსხვავებული. ადამიანებისა და ბაქტერიების შედარების დროსაც კი, ციტოქრომების მსგავსება (აქ განსხვავებები ამინომჟავების 65%-ს ეხება) მაინც ჩანს, თუმცა ბაქტერიებისა და ადამიანების საერთო წინაპარი დედამიწაზე დაახლოებით ორი მილიარდი წლის წინ ცხოვრობდა. დღესდღეობით, ამინომჟავების თანმიმდევრობების შედარება ხშირად გამოიყენება ფილოგენეტიკური (გენეალოგიური) ხის შესაქმნელად, რომელიც ასახავს ევოლუციურ ურთიერთობებს სხვადასხვა ორგანიზმებს შორის.

დენატურაცია.

სინთეზირებული ცილის მოლეკულა, დასაკეცი, იძენს საკუთარ კონფიგურაციას. თუმცა, ეს კონფიგურაცია შეიძლება განადგურდეს გაცხელებით, pH-ის შეცვლით, ორგანული გამხსნელების მოქმედებით და ხსნარის უბრალოდ შერევითაც კი, სანამ მის ზედაპირზე ბუშტები გამოჩნდება. ამ გზით შეცვლილ პროტეინს დენატურირებული ეწოდება; ის კარგავს თავის ბიოლოგიურ აქტივობას და ჩვეულებრივ ხდება უხსნადი. დენატურირებული ცილის ცნობილი მაგალითები - მოხარშული კვერცხებიან ათქვეფილი ნაღები. მცირე ცილებს, რომლებიც შეიცავს მხოლოდ ასამდე ამინომჟავას, შეუძლიათ აღორძინება, ე.ი. ხელახლა მიიღეთ ორიგინალური კონფიგურაცია. მაგრამ ცილების უმეტესობა უბრალოდ გარდაიქმნება ჩახლართული პოლიპეპტიდური ჯაჭვების მასად და არ აღადგენს მათ წინა კონფიგურაციას.

აქტიური ცილების იზოლირების ერთ-ერთი მთავარი სირთულე არის მათი უკიდურესი მგრძნობელობა დენატურაციის მიმართ. ცილების ეს თვისება სასარგებლოა საკვების შენახვაში: სითბოშეუქცევად დენატირებს მიკროორგანიზმების ფერმენტებს და მიკროორგანიზმები იღუპებიან.

ცილის სინთეზი

ცილის სინთეზისთვის ცოცხალ ორგანიზმს უნდა ჰქონდეს ფერმენტების სისტემა, რომელსაც შეუძლია დააკავშიროს ერთი ამინომჟავა მეორეზე. ასევე საჭიროა ინფორმაციის წყარო, რომელიც განსაზღვრავს თუ რომელი ამინომჟავები უნდა იყოს დაკავშირებული. იმის გამო, რომ სხეულში ათასობით სახეობის ცილაა და თითოეული მათგანი შედგება საშუალოდ რამდენიმე ასეული ამინომჟავისგან, საჭირო ინფორმაცია მართლაც უზარმაზარი უნდა იყოს. ის ინახება (ისევე, როგორც ჩანაწერი ინახება მაგნიტურ ფირზე) ნუკლეინის მჟავას მოლეკულებში, რომლებიც ქმნიან გენებს.

ფერმენტის გააქტიურება.

ამინომჟავებისგან სინთეზირებული პოლიპეპტიდური ჯაჭვი ყოველთვის არ არის ცილა მისი საბოლოო ფორმით. ბევრი ფერმენტი პირველად სინთეზირდება როგორც არააქტიური წინამორბედები და აქტიურდება მხოლოდ მას შემდეგ, რაც სხვა ფერმენტი ამოიღებს რამდენიმე ამინომჟავას ჯაჭვის ერთი ბოლოდან. ზოგიერთი საჭმლის მომნელებელი ფერმენტი, როგორიცაა ტრიპსინი, სინთეზირებულია ამ არააქტიური ფორმით; ეს ფერმენტები აქტიურდება საჭმლის მომნელებელ ტრაქტში ჯაჭვის ტერმინალური ფრაგმენტის მოცილების შედეგად. ჰორმონი ინსულინი, რომლის მოლეკულა მისი აქტიური ფორმით შედგება ორი მოკლე ჯაჭვისგან, სინთეზირებულია ერთი ჯაჭვის სახით, ე.წ. პროინსულინი. შემდეგ ამ ჯაჭვის შუა ნაწილი ამოღებულია და დარჩენილი ფრაგმენტები ერთმანეთთან აკავშირებს და ქმნის აქტიურ ჰორმონის მოლეკულას. რთული ცილები წარმოიქმნება მხოლოდ მას შემდეგ, რაც ცილას გარკვეული ქიმიური ჯგუფი მიემაგრება და ეს მიმაგრება ხშირად ფერმენტსაც მოითხოვს.

მეტაბოლური ცირკულაცია.

ნახშირბადის, აზოტის ან წყალბადის რადიოაქტიური იზოტოპებით მარკირებული ამინომჟავებით ცხოველის კვების შემდეგ, ეტიკეტი სწრაფად შედის მის ცილებში. თუ მარკირებული ამინომჟავები შეწყვეტენ სხეულში შეღწევას, მაშინ ცილებში ეტიკეტის რაოდენობა მცირდება. ეს ექსპერიმენტები აჩვენებს, რომ მიღებული ცილები არ ინახება ორგანიზმში სიცოცხლის ბოლომდე. ყველა მათგანი, რამდენიმე გამონაკლისის გარდა, დინამიურ მდგომარეობაშია, მუდმივად იშლება ამინომჟავებამდე და შემდეგ ხელახლა სინთეზირდება.

ზოგიერთი ცილა იშლება, როდესაც უჯრედები კვდება და ნადგურდება. ეს ხდება მუდმივად, მაგალითად, სისხლის წითელი უჯრედების და ეპითელური უჯრედების დროს ნაწლავის შიდა ზედაპირს. გარდა ამისა, ცილების დაშლა და ხელახალი სინთეზი ასევე ხდება ცოცხალ უჯრედებში. უცნაურად საკმარისია, რომ ცილების დაშლის შესახებ ნაკლებია ცნობილი, ვიდრე მათი სინთეზის შესახებ. თუმცა, ცხადია, რომ პროტეოლიზური ფერმენტები მონაწილეობენ დაშლაში, ისევე როგორც მათ, რომლებიც არღვევენ ცილებს ამინომჟავებად საჭმლის მომნელებელ ტრაქტში.

სხვადასხვა ცილების ნახევარგამოყოფის პერიოდი განსხვავებულია - რამდენიმე საათიდან მრავალ თვემდე. ერთადერთი გამონაკლისი არის კოლაგენის მოლეკულები. ჩამოყალიბების შემდეგ, ისინი რჩებიან სტაბილურად და არ განახლდებიან ან შეცვლიან. თუმცა დროთა განმავლობაში მათი ზოგიერთი თვისება, კერძოდ ელასტიურობა იცვლება და რადგან ისინი არ განახლდებიან, ასაკთან დაკავშირებული გარკვეული ცვლილებები, როგორიცაა კანზე ნაოჭების გამოჩენა, ამის შედეგია.

სინთეზური ცილები.

ქიმიკოსებმა დიდი ხანია ისწავლეს ამინომჟავების პოლიმერიზაცია, მაგრამ ამინომჟავები გაერთიანებულია შემთხვევით, ასე რომ, ასეთი პოლიმერიზაციის პროდუქტები ნაკლებად ჰგავს ბუნებრივ პროდუქტებს. მართალია, შესაძლებელია ამინომჟავების გაერთიანება მოცემული თანმიმდევრობით, რაც შესაძლებელს ხდის ბიოლოგიურად აქტიური ცილების, კერძოდ ინსულინის მიღებას. პროცესი საკმაოდ რთულია და ამ გზით მხოლოდ იმ ცილების მიღებაა შესაძლებელი, რომელთა მოლეკულები ასამდე ამინომჟავას შეიცავს. სასურველია, სასურველ ამინომჟავების თანმიმდევრობის შესაბამისი გენის ნუკლეოტიდური თანმიმდევრობის სინთეზირება ან იზოლირება და შემდეგ ამ გენის შეყვანა ბაქტერიაში, რომელიც რეპლიკაციით გამოიმუშავებს სასურველ პროდუქტს დიდი რაოდენობით. თუმცა ამ მეთოდს აქვს თავისი ნაკლოვანებებიც.

ცილები და კვება

როდესაც ორგანიზმში ცილები იშლება ამინომჟავებად, ამ ამინომჟავების ხელახლა გამოყენება შესაძლებელია ცილის სინთეზისთვის. ამავდროულად, თავად ამინომჟავები ექვემდებარება დაშლას, ამიტომ ისინი სრულად არ გამოიყენება. ასევე ნათელია, რომ ზრდის, ორსულობისა და ჭრილობების შეხორცების დროს ცილის სინთეზი უნდა აღემატებოდეს დეგრადაციას. სხეული განუწყვეტლივ კარგავს ზოგიერთ პროტეინს; ეს არის თმის, ფრჩხილების და კანის ზედაპირის ცილები. ამიტომ ცილების სინთეზისთვის თითოეულმა ორგანიზმმა უნდა მიიღოს ამინომჟავები საკვებიდან.

ამინომჟავების წყაროები.

მწვანე მცენარეები სინთეზირებენ ყველა 20 ამინომჟავას, რომელიც გვხვდება ცილებში CO2, წყალი და ამიაკი ან ნიტრატები. ბევრ ბაქტერიას ასევე შეუძლია ამინომჟავების სინთეზირება შაქრის (ან რაიმე ეკვივალენტის) და ფიქსირებული აზოტის თანდასწრებით, მაგრამ შაქარი საბოლოოდ მიწოდებულია მწვანე მცენარეებით. ცხოველებში ამინომჟავების სინთეზის უნარი შეზღუდულია; ისინი იღებენ ამინომჟავებს მწვანე მცენარეების ან სხვა ცხოველების ჭამით. საჭმლის მომნელებელ ტრაქტში აბსორბირებული ცილები იშლება ამინომჟავებად, ეს უკანასკნელი შეიწოვება და მათგან შენდება მოცემული ორგანიზმისთვის დამახასიათებელი ცილები. არცერთი აბსორბირებული ცილა არ შედის სხეულის სტრუქტურებში, როგორც ასეთი. ერთადერთი გამონაკლისი არის ის, რომ ბევრ ძუძუმწოვრებში დედის ანტისხეულების ნაწილი შეიძლება ხელუხლებლად გადავიდეს პლაცენტის გავლით ნაყოფის მიმოქცევაში და დედის რძით (განსაკუთრებით მცოცავებში) ახალშობილს გადაეცეს დაბადებისთანავე.

ცილების საჭიროება.

გასაგებია, რომ სიცოცხლის შესანარჩუნებლად ორგანიზმმა საკვებიდან გარკვეული რაოდენობის ცილა უნდა მიიღოს. თუმცა, ამ საჭიროების ზომა დამოკიდებულია რამდენიმე ფაქტორზე. სხეულს სჭირდება საკვები როგორც ენერგიის წყაროს (კალორიების) და როგორც მასალას მისი სტრუქტურების ასაშენებლად. პირველ რიგში არის ენერგიის მოთხოვნილება. ეს ნიშნავს, რომ როდესაც დიეტაში ცოტა ნახშირწყლები და ცხიმებია, დიეტური ცილები გამოიყენება არა საკუთარი ცილების სინთეზისთვის, არამედ როგორც კალორიების წყარო. გახანგრძლივებული მარხვის დროს, თქვენივე პროტეინებიც კი იხარჯება ენერგიის მოთხოვნილების დასაკმაყოფილებლად. თუ დიეტაში საკმარისი ნახშირწყლებია, მაშინ ცილების მიღება შეიძლება შემცირდეს.

აზოტის ბალანსი.

საშუალოდ დაახლ. მთლიანი ცილის მასის 16% არის აზოტი. ცილების შემადგენელი ამინომჟავების დაშლისას, მათში შემავალი აზოტი გამოიყოფა ორგანიზმიდან შარდით და (მცირე ზომით) განავლით სხვადასხვა აზოტოვანი ნაერთების სახით. ამიტომ მოსახერხებელია ხარისხის შესაფასებლად ცილოვანი კვებაგამოიყენეთ ისეთი ინდიკატორი, როგორიცაა აზოტის ბალანსი, ე.ი. განსხვავება (გრამებში) ორგანიზმში შეტანილი აზოტის რაოდენობასა და დღეში გამოყოფილ აზოტის რაოდენობას შორის. მოზრდილებში ნორმალური კვებით, ეს რაოდენობა თანაბარია. მზარდ ორგანიზმში გამოყოფილი აზოტის რაოდენობა შემოსულზე ნაკლებია, ე.ი. ბალანსი დადებითია. დიეტაში ცილის ნაკლებობით, ბალანსი უარყოფითია. თუ დიეტაში საკმარისი კალორიაა, მაგრამ მასში ცილები სრულიად არ არის, ორგანიზმი ზოგავს ცილებს. ამავდროულად, ცილის მეტაბოლიზმი შენელდება და ამინომჟავების ხელახალი გამოყენება ცილის სინთეზში მიმდინარეობს რაც შეიძლება ეფექტურად. თუმცა დანაკარგები გარდაუვალია და აზოტოვანი ნაერთები კვლავ გამოიყოფა შარდით და ნაწილობრივ განავლით. ცილის შიმშილის დროს ორგანიზმიდან დღეში გამოყოფილი აზოტის რაოდენობა შეიძლება იყოს ცილის ყოველდღიური ნაკლებობის საზომი. ბუნებრივია ვივარაუდოთ, რომ რაციონში ამ დეფიციტის ექვივალენტური ცილის შეყვანით, შესაძლებელია აზოტის ბალანსის აღდგენა. თუმცა, ეს ასე არ არის. ამ რაოდენობის ცილის მიღების შემდეგ ორგანიზმი იწყებს ამინომჟავების ნაკლებად ეფექტურად გამოყენებას, ამიტომ აზოტის ბალანსის აღსადგენად საჭიროა დამატებითი ცილა.

თუ დიეტაში ცილის რაოდენობა აღემატება იმას, რაც აუცილებელია აზოტის ბალანსის შესანარჩუნებლად, მაშინ, როგორც ჩანს, ამისგან ზიანი არ არის. ჭარბი ამინომჟავები უბრალოდ ენერგიის წყაროდ გამოიყენება. განსაკუთრებით ნათელი მაგალითია ესკიმოები, რომლებიც მოიხმარენ ცოტა ნახშირწყლებს და დაახლოებით ათჯერ მეტ ცილას, ვიდრე საჭიროა აზოტის ბალანსის შესანარჩუნებლად. თუმცა, უმეტეს შემთხვევაში, ცილის, როგორც ენერგიის წყაროს გამოყენება არ არის სასარგებლო, რადგან თქვენ შეგიძლიათ მიიღოთ ბევრად მეტი კალორია ნახშირწყლების მოცემული რაოდენობით, ვიდრე იგივე რაოდენობის ცილისგან. ღარიბ ქვეყნებში მოსახლეობა საჭირო კალორიებს ნახშირწყლებიდან იღებს და მინიმალურ ცილას მოიხმარს.

თუ ორგანიზმი იღებს კალორიების საჭირო რაოდენობას არაცილოვანი საკვების სახით, მაშინ ცილის მინიმალური რაოდენობა, რომელიც ინარჩუნებს აზოტის ბალანსს, არის დაახლ. 30გრ დღეში. დაახლოებით იმდენ ცილას შეიცავს ოთხი ნაჭერი პური ან 0,5 ლიტრი რძე. რამდენიმე ჩვეულებრივ ოპტიმალურად ითვლება. დიდი რაოდენობით; რეკომენდებულია 50-დან 70 გ-მდე.

აუცილებელი ამინომჟავები.

აქამდე ცილა მთლიანობაში განიხილებოდა. იმავდროულად, იმისათვის, რომ ცილის სინთეზი მოხდეს, ორგანიზმში ყველა საჭირო ამინომჟავა უნდა იყოს წარმოდგენილი. ზოგიერთი ამინომჟავის სინთეზი თავად ცხოველის სხეულს შეუძლია. მათ ეძახიან ურთიერთშემცვლელნი, ვინაიდან არ არის აუცილებელი დიეტაში არსებობდეს - მნიშვნელოვანია მხოლოდ, რომ ზოგადად საკმარისი იყოს ცილის, როგორც აზოტის წყაროს მიღება; შემდეგ, არაარსებითი ამინომჟავების დეფიციტით, სხეულს შეუძლია მათი სინთეზირება ჭარბად არსებული ამინომჟავების ხარჯზე. დარჩენილი "არსებითი" ამინომჟავების სინთეზირება შეუძლებელია და უნდა იქნას მიღებული საკვებთან ერთად. ადამიანისთვის აუცილებელია ვალინი, ლეიცინი, იზოლეიცინი, ტრეონინი, მეთიონინი, ფენილალანინი, ტრიპტოფანი, ჰისტიდინი, ლიზინი და არგინინი. (მიუხედავად იმისა, რომ არგინინი შეიძლება სინთეზირდეს ორგანიზმში, ის ითვლება აუცილებელ ამინომჟავად, რადგან ახალშობილები და მზარდი ბავშვები გამოიმუშავებენ მის არასაკმარის რაოდენობას. მეორეს მხრივ, ზრდასრული ასაკის ადამიანისთვის, ამ ამინომჟავების ზოგიერთი მიღება საკვებიდან. შეიძლება გახდეს სურვილისამებრ.)

არსებითი ამინომჟავების ეს სია დაახლოებით იგივეა სხვა ხერხემლიანებში და მწერებშიც კი. ცილების კვებითი ღირებულება ჩვეულებრივ განისაზღვრება მზარდი ვირთხების საკვებით და ცხოველთა წონის მომატების მონიტორინგით.

ცილების კვებითი ღირებულება.

ცილის კვებითი ღირებულება განისაზღვრება არსებითი ამინომჟავით, რომელიც ყველაზე დეფიციტია. მოდი ეს მაგალითით ავხსნათ. ჩვენი სხეულის ცილები შეიცავს საშუალოდ დაახლ. 2% ტრიპტოფანი (წონის მიხედვით). ვთქვათ, დიეტა მოიცავს 10 გ ცილას, რომელიც შეიცავს 1% ტრიპტოფანს და მასში არის საკმარისი სხვა აუცილებელი ამინომჟავები. ჩვენს შემთხვევაში, 10 გ ამ დეფექტური ცილა არსებითად უდრის 5 გ სრულის; დარჩენილი 5 გრ შეიძლება მხოლოდ ენერგიის წყაროდ იქცეს. გაითვალისწინეთ, რომ ვინაიდან ამინომჟავები პრაქტიკულად არ ინახება სხეულში და იმისათვის, რომ ცილის სინთეზი მოხდეს, ყველა ამინომჟავა ერთდროულად უნდა იყოს წარმოდგენილი, აუცილებელი ამინომჟავების მიღების ეფექტი შეიძლება გამოვლინდეს მხოლოდ იმ შემთხვევაში, თუ ყველა მათგანი შედის სხეული ამავე დროს.

ცხოველური ცილების უმრავლესობის საშუალო შემადგენლობა ახლოსაა ადამიანის ორგანიზმში ცილების საშუალო შემადგენლობასთან, ამიტომ ნაკლებად სავარაუდოა, რომ ამინომჟავების დეფიციტს შევხვდეთ, თუ ჩვენი დიეტა მდიდარია ისეთი საკვებით, როგორიცაა ხორცი, კვერცხი, რძე და ყველი. თუმცა, არსებობს ცილები, როგორიცაა ჟელატინი (კოლაგენის დენატურაციის პროდუქტი), რომელიც შეიცავს ძალიან ცოტა აუცილებელ ამინომჟავებს. მცენარეული ცილები, მიუხედავად იმისა, რომ ამ თვალსაზრისით სჯობს ჟელატინს, ასევე ღარიბია აუცილებელი ამინომჟავებით; მათში განსაკუთრებით ცოტაა ლიზინი და ტრიპტოფანი. თუმცა, წმინდა ვეგეტარიანული დიეტა სულაც არ არის არაჯანსაღი, თუ ის არ მოიხმარს ოდნავ უფრო დიდ რაოდენობას მცენარეულ ცილებს, რაც საკმარისია ორგანიზმისთვის აუცილებელი ამინომჟავებით. ცილის უმეტესობა მცენარეებში გვხვდება თესლებში, განსაკუთრებით ხორბლისა და სხვადასხვა პარკოსნების თესლებში. ახალგაზრდა ყლორტები, როგორიცაა ასპარაგუსი, ასევე მდიდარია ცილებით.

სინთეზური ცილები დიეტაში.

მცირე რაოდენობით სინთეზური არსებითი ამინომჟავების ან მათში მდიდარი ცილების დამატებით არასრულ პროტეინებს, როგორიცაა სიმინდის ცილები, შეიძლება მნიშვნელოვნად გაზარდოს ამ უკანასკნელის კვებითი ღირებულება, ე.ი. რითაც იზრდება მოხმარებული ცილის რაოდენობა. კიდევ ერთი შესაძლებლობაა ბაქტერიების ან საფუარების გაშენება ნავთობის ნახშირწყალბადებზე ნიტრატების ან ამიაკის დამატებით, როგორც აზოტის წყაროს. ამ გზით მიღებული მიკრობული ცილა შეიძლება იყოს საკვები ფრინველის ან პირუტყვისთვის, ან შეიძლება უშუალოდ მოიხმაროს ადამიანმა. მესამე, ფართოდ გამოყენებული მეთოდი იყენებს მწერების ფიზიოლოგიას. მცოცავებში კუჭის საწყის მონაკვეთში ე.წ. მუწუკში არის ბაქტერიების და პროტოზოების სპეციალური ფორმები, რომლებიც დეფექტურ მცენარეულ ცილებს გარდაქმნიან უფრო სრულყოფილ მიკრობულ ცილებად და ისინი, თავის მხრივ, მონელებისა და შეწოვის შემდეგ გადაიქცევიან ცხოველურ ცილებად. შარდოვანა, იაფი სინთეტიკური აზოტის შემცველი ნაერთი, შეიძლება დაემატოს პირუტყვის საკვებს. მუწუკში მცხოვრები მიკროორგანიზმები იყენებენ შარდოვანას აზოტს ნახშირწყლების (რომლებიც გაცილებით მეტია საკვებში) ცილებად გადაქცევისთვის. პირუტყვის საკვებში მთელი აზოტის დაახლოებით მესამედი შეიძლება იყოს შარდოვანას სახით, რაც არსებითად, გარკვეულწილად, ცილის ქიმიურ სინთეზს ნიშნავს.