Loyihalar, sxemalar, chizmalar
Asosiy tartibga soluvchi oqsillar nima deb ataladi? Tartibga soluvchi oqsillar: kelib chiqishi

Asosiy tartibga soluvchi oqsillar nima deb ataladi? Tartibga soluvchi oqsillar: kelib chiqishi

(lot. regulo — tartibga solmoq, sozlamoq), parchalanishni tartibga solishda ishtirok etuvchi oqsillar guruhi. biokimyo. jarayonlar. R. b.ning muhim guruhi, bu maqola Qrimga bag'ishlangan, DNK bilan o'zaro ta'sir qiluvchi va gen ifodasini (tananing belgilari va xususiyatlarida gen ifodasi) nazorat qiluvchi oqsillardir. Bunday R.ning katta koʻpchiligi boʻlardi. darajada ishlaydi transkripsiyalar(DNK shablonida messenjer RNK yoki mRNK sintezi) va mRNK sintezini faollashtirish yoki repressiya qilish (bostirish) uchun javob beradi (mos ravishda faollashtiruvchi oqsillar va repressor oqsillari).

Ma'lum bo'lgan taxminan. 10 repressor. Naib. ular orasida ichak tayoqchasida (E. coli) laktoza almashinuvida ishtirok etuvchi fermentlar (lak-repressor) sintezini tartibga soluvchi prokaryotik repressorlar (bakteriyalar, ko'k-yashil suvo'tlar) va bakteriofag A repressorlari o'rganiladi. Ularning harakati muayyanga bog'lanish orqali amalga oshiriladi. tegishli genlarning DNK bo'limlari (operatorlari) va bu genlar tomonidan kodlangan mRNKning transkripsiyasi boshlanishini blokirovka qilish.

Repressor odatda o'zaro qarama-qarshi yo'nalishda yo'naltirilgan ikkita bir xil polipeptid zanjirining dimeridir. Repressorlar jismoniy to'sqinlik qiladi RNK polimeraza promotor mintaqada DNKga qo'shiladi (DNK shablonida mRNK sintezini katalizlovchi DNKga bog'liq RNK polimeraza-fermentining bog'lanish joyi) va mRNK sintezini boshlaydi. Repressor faqat transkripsiya boshlanishini oldini oladi va mRNK uzayishiga ta'sir qilmaydi, deb taxmin qilinadi.

Repressor sintezni boshqarishi mumkin - l. bir oqsil yoki bir qator oqsillar, ularning ifodasi muvofiqlashtirilgan. Qoida tariqasida, bu bitta metabolizmga xizmat qiluvchi fermentlardir. yo'l; ularning genlari bitta operonning bir qismidir (bir-biriga bog'langan genlar va qo'shni tartibga soluvchi hududlar to'plami).

Mn. Repressorlar induktorlar yoki korepressorlar bilan bog'langan yoki bog'lanmaganligiga qarab ham faol, ham nofaol shaklda mavjud bo'lishi mumkin (mos ravishda, substratlar, ular mavjud bo'lganda ma'lum bir fermentning sintez tezligini oshiradi yoki kamaytiradi; qarang.). Ferment regulyatorlari); bu o'zaro ta'sirlar kovalent bo'lmagan xususiyatga ega.

Samarali gen ekspressiyasi uchun nafaqat induktor tomonidan repressor inaktivatsiyasi, balki o'ziga xos bo'lganini ham amalga oshirish kerak. ijobiy aylanish signali, bu R. b. vositachiligida, siklik bilan "juftlikda" ishlaydi. adenozin monofosfat (cAMP). Ikkinchisi oʻziga xos R. b. bilan bogʻliq. (katabolik genlarning CAP oqsili-aktivatori yoki protein katabolizmining faollashtiruvchisi-BAC deb ataladi). Bu iskala bilan dimer. m 45 ming. cAMP bilan bog'langandan so'ng, u o'ziga xos biriktirish qobiliyatiga ega bo'ladi. DNKdagi hududlar, tegishli operon genlarini transkripsiya qilish samaradorligini keskin oshiradi. Shu bilan birga, CAP mRNK zanjirining o'sish tezligiga ta'sir qilmaydi, lekin transkripsiyaning boshlanishi bosqichini - RNK polimerazasining promotorga biriktirilishini nazorat qiladi. Repressordan farqli o'laroq, CAP (cAMP bilan kompleksda) RNK polimerazasini DNK bilan bog'lashni osonlashtiradi va transkripsiya boshlanishini tez-tez qiladi. CAP ning DNKga biriktirilgan joyi operator joylashgan joyga qarama-qarshi tomondan promouterga to'g'ridan-to'g'ri qo'shiladi.

Ijobiy tartibga solish (masalan, E. coli lak operon) soddalashtirilgan sxema bilan tavsiflanishi mumkin: glyukoza (asosiy uglerod manbai) kontsentratsiyasining pasayishi bilan cAMP kontsentratsiyasi oshadi, u SAR bilan bog'lanadi va natijada kompleks hosil bo'ladi. lak promouteri. Natijada, RNK polimerazasining promotor bilan bog'lanishi rag'batlantiriladi va genlarning transkripsiya tezligi oshadi, to-javdarni kodlovchi fermentlar hujayrani boshqa uglerod-laktoza manbasidan foydalanishga o'tishga imkon beradi. Boshqa maxsus R. b. (masalan, protein C), uning ishlashi yanada murakkab sxema bilan tavsiflanadi; ular genlarning tor doirasini nazorat qiladi va ham repressor, ham faollashtiruvchi sifatida harakat qilishi mumkin.

Repressorlar va operonga xos aktivatorlar RNK polimerazasining o'ziga xosligiga ta'sir qilmaydi. Ushbu tartibga solishning oxirgi darajasi massir bilan bog'liq hollarda amalga oshiriladi. ifodalangan genlar spektrining o'zgarishi. Shunday qilib, E. coli da hujayraning bir qator stressli sharoitlarida ifodalangan issiqlik zarbasi oqsillarini kodlovchi genlar RNK polimeraza tomonidan faqat maxsus R. b.-t bo'lganda o'qiladi. omil s 32. Bu R.blarning butun oilasi. RNK polimerazasining promotor xosligini o'zgartiruvchi (s-omillar) tayoqchalar va boshqa bakteriyalarda topilgan.

Dr. nav R.b. katalizatorni o'zgartiradi RNK polimerazasining muqaddas orollari (anti-terminator oqsillari deb ataladi). Shunday qilib, X bakteriofagida bunday ikkita oqsil ma'lum bo'lib, ular RNK polimerazasini transkripsiyaning tugashi (tugashi) haqidagi hujayra signallariga bo'ysunmasligi uchun o'zgartiradi (bu fag genlarini faol ifodalash uchun zarurdir).

Genetikaning umumiy sxemasi nazorat qilish, shu jumladan, R. b.ning ishlashi, bakteriyalar va eukaryotik hujayralar (barcha organizmlar, bakteriyalar va koʻk-yashil suv oʻtlari bundan mustasno) uchun ham qoʻllaniladi.

Eukaryotik hujayralar ext. signallari (ular uchun, masalan, gormonlar) printsipial jihatdan, xuddi bakterial hujayralar ozuqa moddalarining kontsentratsiyasining o'zgarishiga reaksiyaga kirishishi kabi. in-in muhit, ya'ni. individual genlarning qaytariladigan repressiyasi yoki faollashuvi (derepressiyasi) orqali. Shu bilan birga, bir vaqtning o'zida faoliyatni boshqaradigan R.b katta raqam genlar, dekompatsiyada foydalanish mumkin. kombinatsiyalar. Shunga o'xshash kombinatsiyalangan genetik tartibga solish farqlashni ta'minlashi mumkin. o'zaro ta'sir tufayli butun murakkab ko'p hujayrali organizmning rivojlanishi. kalitning nisbatan kichik soni R. b.

Eukariotlarda gen faolligini tartibga solish tizimida qo'shimcha mavjud. bakteriyalarda mavjud bo'lmagan daraja, ya'ni barcha nukleosomalarning tarjimasi (takroriy subbirliklar) kromatin), transkripsiya birligining bir qismi bo'lgan, bu gen funktsional faol bo'lishi kerak bo'lgan hujayralardagi faol (dekondensatsiyalangan) shaklga aylanadi. Bu yerda prokariotlarda oʻxshashi boʻlmagan oʻziga xos R. b.lar toʻplami ishtirok etadi, deb taxmin qilinadi. Bu oqsillar nafaqat o'ziga xoslikni taniydi kromatin (yoki. DNK) bo'limlari, balki qo'ng'iroqlar hamqo'shni hududlarda ma'lum tarkibiy o'zgarishlar. R.b., bakteriyalarning faollashtiruvchi va repressorlari kabi, aktivir sohalarida individual genlarning keyingi transkripsiyasini tartibga solishda ishtirok etadi. xromatin.

Keng sinf R.b. eukariot- retseptor oqsillari steroid gormonlar.

Aminokislotalar ketma-ketligi R.b. kodlangan deb ataladi. tartibga soluvchi genlar. Repressorning mutatsion inaktivatsiyasi mRNKning nazoratsiz sinteziga va natijada ma'lum bir proteinga olib keladi (natijada). tarjima - mRNK shablonida oqsil sintezi). Bunday organizmlar deyiladi konstitutsiyaviy mutantlar. Mutatsiya natijasida aktivatorning yo'qolishi tartibga solinadigan oqsil sintezining doimiy pasayishiga olib keladi.

===
Foydalanish maqola uchun adabiyot "NORIZMATCHI PROTEINLAR": Strayer L., Biokimyo, trans. Ingliz tilidan, 3-jild, M., 1985, bet. 112-25.

P.L. Ivanov.

Sahifa "NORIZMATCHI PROTEINLAR" kimyoviy ensiklopediya materiallari asosida tayyorlangan.

DNKning nukleotidlar ketma-ketligiga bog'liq bo'lmagan oqsillar va DNKning o'zaro ta'sirining yaxshi o'rganilgan misollari - bu strukturaviy oqsillar bilan o'zaro ta'sir. Hujayrada DNK bu oqsillar bilan bog'lanib, xromatin deb ataladigan ixcham strukturani hosil qiladi. Prokariotlarda xromatin kichik ishqoriy oqsillarni - gistonlarni DNKga biriktirish orqali hosil bo'ladi, kamroq tartibli prokaryotik kromatin tarkibida gistonga o'xshash oqsillar mavjud. Gistonlar disk shaklidagi oqsil strukturasini - nukleosomani hosil qiladi, ularning har birining atrofida DNK spiralining ikki burilishi joylashadi. Gistonlar va DNK o'rtasidagi nonspesifik bog'lanishlar gistonlarning ishqoriy aminokislotalarining ion bog'lari va DNKning shakar-fosfat magistralining kislotali qoldiqlari tufayli hosil bo'ladi. Ushbu aminokislotalarning kimyoviy modifikatsiyalari metillanish, fosforlanish va atsetillanishni o'z ichiga oladi. Ushbu kimyoviy modifikatsiyalar DNK va gistonlar o'rtasidagi o'zaro ta'sir kuchini o'zgartirib, transkripsiya omillariga o'ziga xos ketma-ketliklarning mavjudligiga ta'sir qiladi va transkripsiya tezligini o'zgartiradi. Xromatinning o'ziga xos bo'lmagan ketma-ketliklarga biriktirilgan boshqa oqsillari jellarda yuqori harakatchanlikka ega bo'lgan oqsillar bo'lib, ular asosan katlanmış DNK bilan bog'lanadi. Bu oqsillar xromatinda yuqori tartibli tuzilmalarni hosil qilish uchun muhimdir. DNKga biriktiruvchi oqsillarning maxsus guruhi bir zanjirli DNK bilan bog'langan oqsillardir. Odamlarda bu guruhning eng yaxshi tavsiflangan oqsili replikatsiya oqsili A bo'lib, ularsiz qo'sh spiral bo'shashadigan jarayonlarning aksariyati, jumladan replikatsiya, rekombinatsiya va ta'mirlash sodir bo'lmaydi. Ushbu guruhdagi oqsillar bir zanjirli DNKni barqarorlashtiradi va yadro halqalarining shakllanishi yoki nukleazlar tomonidan degradatsiyasini oldini oladi.

Shu bilan birga, boshqa oqsillar ma'lum ketma-ketliklarni taniydi va biriktiradi. Bunday oqsillarning eng ko'p o'rganilgan guruhi transkripsiya omillarining turli sinflari, ya'ni transkripsiyani tartibga soluvchi oqsillardir. Ushbu oqsillarning har biri o'z ketma-ketligini ko'pincha promouterda taniydi va gen transkripsiyasini faollashtiradi yoki bostiradi. Bu transkripsiya omillarini RNK polimeraza bilan bevosita yoki vositachi oqsillar orqali bog'lash orqali sodir bo'ladi. Polimeraza avval oqsillar bilan birlashadi va keyin transkripsiyani boshlaydi. Boshqa hollarda transkripsiya omillari promotorda joylashgan gistonlarni o'zgartiruvchi fermentlarga qo'shilib, DNKning polimerazalarga kirishini o'zgartirishi mumkin.

Maxsus ketma-ketliklar genomning ko'p joylarida sodir bo'lganligi sababli, bir turdagi transkripsiya omili faolligining o'zgarishi minglab genlarning faolligini o'zgartirishi mumkin. Shunga ko'ra, bu oqsillar ko'pincha atrof-muhit o'zgarishlariga, organizmning rivojlanishiga va hujayra farqlanishiga javoban tartibga solinadi. Transkripsiya omillarining DNK bilan o'zaro ta'sirining o'ziga xosligi aminokislotalar va DNK asoslari o'rtasidagi ko'plab aloqalar bilan ta'minlanadi, bu ularga DNK ketma-ketligini "o'qish" imkonini beradi. Bazalar bilan eng ko'p aloqa asosiy yivda sodir bo'ladi, bu erda bazalar qulayroqdir.

DNKni o'zgartiruvchi fermentlar

Topoizomeralar va spirallar

Asosiy maqolalar: Topoizomeralar , Helikazlar

Hujayrada DNK ixcham deb ataladigan joyda joylashgan. o'ta qiyshiq holatda, aks holda u unga sig'olmaydi. Hayotiy jarayonlar sodir bo'lishi uchun DNKning burilmagan bo'lishi kerak, bu oqsillarning ikki guruhi - topoizomerazalar va helikazlar tomonidan ishlab chiqariladi.

Topoizomerazalar ham nukleaza, ham ligaza faolligiga ega fermentlardir. Bu oqsillar DNKdagi superkoillanish darajasini o'zgartiradi. Ushbu fermentlarning ba'zilari DNK spiralini kesib, iplardan birining aylanishiga imkon beradi va shu bilan o'ta burilish darajasini pasaytiradi, shundan so'ng ferment bo'shliqni yopadi. Boshqa fermentlar iplardan birini kesib, ikkinchi ipni uzilishdan o'tkazishi va keyin birinchi ipdagi uzilishni bog'lashi mumkin. Topoizomeralar replikatsiya va transkripsiya kabi DNK bilan bog'liq ko'plab jarayonlarda muhim ahamiyatga ega.

Helikazlar molekulyar motorlardan biri bo'lgan oqsillardir. Ular nukleotid trifosfatlarning kimyoviy energiyasidan, ko'pincha ATP dan, asoslar orasidagi vodorod aloqalarini uzish, qo'sh spiralni alohida iplarga ajratish uchun foydalanadilar. Ushbu fermentlar oqsillar DNK asoslariga kirishi kerak bo'lgan ko'pgina jarayonlar uchun zarurdir.

Nukleazalar va ligazalar

Nukleaza, Ligaz

Hujayrada sodir bo'ladigan turli jarayonlarda, masalan, rekombinatsiya va ta'mirlashda, DNK zanjirlarini kesib, yaxlitligini tiklay oladigan fermentlar ishtirok etadi. DNKni kesuvchi fermentlar nukleazalar deb ataladi. DNK molekulasining uchlaridagi nukleotidlarni gidrolizlovchi nukleazalar ekzonukleazalar deb ataladi, endonukleazalar esa DNKni ip ichidagi kesadi. Molekulyar biologiya va genetik muhandislikda eng ko'p ishlatiladigan nukleazlar DNKni ma'lum ketma-ketliklar atrofida kesib tashlaydigan cheklovchi fermentlardir. Masalan, EcoRV fermenti (cheklash fermenti №5 dan E. coli) olti nukleotidli 5"-GAT|ATC-3 ketma-ketligini taniydi va DNKni vertikal chiziq bilan ko'rsatilgan joyda kesadi. Tabiatda bu fermentlar bakteriya hujayrasiga kiritilganda fagning DNKsini kesib, bakteriyalarni bakteriofaglar tomonidan infektsiyadan himoya qiladi. Bunday holda, nukleazlar modifikatsiya-cheklash tizimining bir qismidir. DNK ligazalari ATP energiyasidan foydalangan holda DNK molekulasidagi shakar fosfat asoslarini o'zaro bog'laydi. Cheklovchi nukleazalar va ligazalar klonlash va barmoq izlarini olishda qo'llaniladi.

DNK polimeraza I (har xil ranglarda ko'rsatilgan bir nechta bir xil oqsil molekulalaridan tashkil topgan halqa shaklidagi struktura), shikastlangan DNK zanjirini bog'laydi.

Polimerazlar

DNK polimeraza

Shuningdek, DNK almashinuvi uchun muhim bo'lgan fermentlar guruhi mavjud bo'lib, ular nukleozid trifosfatlardan polinukleotid zanjirlarini sintez qiladi - DNK polimeraza. Ular DNK zanjiridagi oldingi nukleotidning 3"-gidroksil guruhiga nukleotidlarni qo'shadilar, shuning uchun barcha polimerazalar 5"--> 3" yo'nalishda ishlaydi. Bu fermentlarning faol markazida substrat - nukleozid trifosfat - bilan juftlashadi. bir ipli polinukleotid zanjirining bir qismi sifatida qo'shimcha asos - shablon.

DNK replikatsiyasi jarayonida DNKga bog'liq DNK polimeraza dastlabki DNK ketma-ketligining nusxasini sintez qiladi. Ushbu jarayonda aniqlik juda muhim, chunki polimerizatsiyadagi xatolar mutatsiyaga olib keladi, shuning uchun ko'plab polimerazalar "tahrirlash" qobiliyatiga ega - xatolarni tuzatish. Polimeraza noto'g'ri nukleotidlar o'rtasida juftlik yo'qligi tufayli sintezdagi xatolarni tan oladi. Juftlanishning etishmasligi aniqlangandan so'ng, polimerazaning 3"--> 5" ekzonukleaza faolligi faollashadi va noto'g'ri asos chiqariladi. Ko'pgina organizmlarda DNK polimerazalari replizoma deb ataladigan katta kompleks sifatida ishlaydi, u ko'plab qo'shimcha bo'linmalarni, masalan, spirallarni o'z ichiga oladi.

RNKga bog'liq DNK polimerazalari polimerazalarning ixtisoslashgan turi bo'lib, ular RNK ketma-ketligini DNKga ko'chiradi. Bu turga hujayra infektsiyasi paytida retroviruslar tomonidan qo'llaniladigan virusli teskari transkriptaza, shuningdek, telomerlarning replikatsiyasi uchun zarur bo'lgan telomeraza kiradi. Telomeraza g'ayrioddiy fermentdir, chunki u o'z xabarchi RNKsini o'z ichiga oladi.

Transkripsiya DNKga bog'liq RNK polimeraza tomonidan amalga oshiriladi, u bir zanjirning DNK ketma-ketligini mRNKga ko'chiradi. Gen transkripsiyasi boshlanishida RNK polimeraza promotor deb ataladigan genning boshida ketma-ketlikka yopishadi va DNK spiralini ochadi. Keyin u gen ketma-ketligini messenjer RNKga ko'chiradi, u gen oxiridagi DNKga - terminatorga etib boradi, u erda to'xtaydi va DNKdan ajralib chiqadi. Inson DNKiga bog'liq bo'lgan DNK polimeraza singari, inson genomidagi genlarning ko'p qismini transkripsiya qiluvchi RNK polimeraza II ham katta genomning bir qismi sifatida ishlaydi. protein kompleksi, tartibga solish va qo'shimcha birliklarni o'z ichiga olgan.

Har qanday organizmdagi genlarning ishi - prokaryotik, eukaryotik, bir hujayrali yoki ko'p hujayrali - boshqariladi va muvofiqlashtiriladi.

Turli xil genlar har xil vaqtinchalik faollikka ega. Ulardan ba'zilari doimiy faoliyat bilan ajralib turadi. Bunday genlar hayot davomida hujayra yoki organizm uchun zarur bo'lgan oqsillarni sintez qilish uchun javobgardir, masalan, mahsulotlari ATP sintezida ishtirok etadigan genlar. Genlarning ko'pchiligi intervalgacha faollikka ega, ular faqat o'z mahsulotlari - oqsillarga ehtiyoj paydo bo'lganda ma'lum daqiqalarda ishlaydi. Genlar faollik darajasida ham farqlanadi (past yoki yuqori).

Hujayra oqsillari tartibga soluvchi va tuzilishga bo'linadi. Regulyatsiya qiluvchi oqsillar tartibga soluvchi genlarda sintezlanadi va strukturaviy genlarning ishini nazorat qiladi. Strukturaviy genlar strukturaviy, fermentativ, transport va boshqa funktsiyalarni bajaradigan strukturaviy oqsillarni kodlaydi (tartibga solishdan tashqari!).

Protein sintezini tartibga solish ushbu jarayonning barcha bosqichlarida amalga oshiriladi: transkripsiya, translatsiya va translatsiyadan keyingi modifikatsiya, induksiya yoki repressiya yo'li bilan.

Eukaryotik organizmlarda gen faolligini tartibga solish eukaryotik organizmning va ayniqsa ko'p hujayralining tashkil etilishining murakkabligi bilan belgilanadigan prokaryotik gen ekspressiyasini tartibga solishdan ancha murakkabroq. 1961 yilda frantsuz olimlari F. Yakob, J. Monod va A. Lvovlar hujayra tomonidan laktoza assimilyatsiyasini katalizlovchi oqsillar sintezini genetik nazorat qilish modelini - operon tushunchasini ishlab chiqdilar.

Operon - bu bitta regulyator gen tomonidan boshqariladigan genlar guruhi.

Regulyator geni doimiy past faollikka ega gen bo'lib, unda repressor oqsil sintezlanadi - operator bilan bog'lanib, uni faolsizlantirishi mumkin bo'lgan tartibga soluvchi oqsil.

Operator genetik ma'lumotni o'qish uchun boshlang'ich nuqtadir, u strukturaviy genlarning ishini nazorat qiladi.

Laktoza operonining strukturaviy genlari laktoza metabolizmida ishtirok etadigan fermentlar haqida ma'lumotni o'z ichiga oladi. Shuning uchun laktoza induktor bo'lib xizmat qiladi - operon ishini boshlaydigan vosita.

Promotor - bu RNK polimeraza biriktiruvchi joy.

Terminator mRNK sintezining tugash joyidir.

Induktor bo'lmasa, tizim ishlamaydi, chunki induktordan "bo'sh" repressor - laktoza - operatorga ulangan. Bunday holda RNK polimeraza fermenti mRNK sintez jarayonini katalizlay olmaydi. Agar hujayrada laktoza (induktor) topilsa, u repressor bilan o'zaro ta'sirlashib, tuzilishini o'zgartiradi, buning natijasida repressor operatorni chiqaradi. RNK polimeraza promotor bilan bog'lanadi, mRNK sintezi boshlanadi (strukturali genlarning transkripsiyasi). Keyin mRNK-laktoza operon dasturiga muvofiq ribosomalarda oqsillar hosil bo'ladi. Prokaryotik organizmlarda bitta mRNK molekulasi operonning barcha strukturaviy genlaridan ma'lumotni qayta yozadi, ya'ni. Operon transkripsiya birligidir. Laktoza molekulalari hujayra sitoplazmasida qolguncha transkripsiya davom etadi. Barcha molekulalar hujayra tomonidan qayta ishlanishi bilanoq, repressor operatorni yopadi va mRNK sintezi to'xtaydi.

Shunday qilib, mRNK sintezi va shunga mos ravishda oqsil sintezi qat'iy tartibga solinishi kerak, chunki hujayra barcha strukturaviy genlarning bir vaqtning o'zida transkripsiyasi va tarjimasi uchun etarli resurslarga ega emas. Har ikkala pro- va eukariotlar doimiy ravishda faqat asosiy hujayra funktsiyalarini bajarish uchun zarur bo'lgan mRNKlarni sintez qiladi.Boshqa strukturaviy genlarning ekspressiyasi faqat ma'lum bir oqsilga (oqsillarga) ehtiyoj paydo bo'lganda transkripsiyani qo'zg'atuvchi tartibga soluvchi tizimlarning qattiq nazorati ostida amalga oshiriladi. ).

REGULATOR PROTEINLAR (lot. regulo — tartibga soladi, sozlaydi), oqsillar guruhi. parchalanishni tartibga solishda ishtirok etadi. biokimyo. jarayonlar. Ushbu maqola bag'ishlangan tartibga soluvchi oqsillarning muhim guruhi bu DNK bilan o'zaro ta'sir qiluvchi va gen ekspressiyasini nazorat qiluvchi oqsillardir (organizmning xususiyatlari va xususiyatlarida gen ifodasi). Ushbu tartibga soluvchi oqsillarning aksariyati transkripsiya darajasida ishlaydi (DNK shablonidagi messenjer RNK yoki mRNK sintezi) va mRNK sintezini faollashtirish yoki repressiya qilish (bostirish) uchun javobgardir (mos ravishda faollashtiruvchi oqsillar va repressor oqsillari). .

Repressor odatda o'zaro qarama-qarshi yo'nalishda yo'naltirilgan ikkita bir xil polipeptid zanjirining dimeridir. Repressorlar RNK polimerazasining promotor joyida (DNK shablonida mRNK sintezini katalizlovchi DNKga bog'liq bo'lgan RNK polimeraza-fermentini bog'lash joyi) va mRNK sintezini boshlash uchun RNK polimerazasini jismoniy jihatdan oldini oladi. Repressor faqat transkripsiya boshlanishini oldini oladi va mRNK uzayishiga ta'sir qilmaydi, deb taxmin qilinadi.

Repressor sintezni boshqarishi mumkin - l. bitta protein yoki bir qator oqsillar. uning ifodasi muvofiqlashtirilgan. Qoida tariqasida, bu bitta metabolizmga xizmat qiluvchi fermentlardir. yo'l; ularning genlari bitta operonning bir qismidir (bir-biriga bog'langan genlar va qo'shni tartibga soluvchi hududlar to'plami).

Mn. repressorlar induktorlar yoki korepressorlar bilan bog'langan yoki bog'lanmaganligiga qarab ham faol, ham nofaol shakllarda mavjud bo'lishi mumkin (mos ravishda, ular ishtirokida ma'lum bir fermentning sintez tezligi o'ziga xos tarzda ko'tarilgan yoki kamaygan substratlar; Ferment regulyatorlariga qarang); bu o'zaro ta'sirlar kovalent bo'lmagan xususiyatga ega.

Samarali gen ekspressiyasi uchun nafaqat induktor tomonidan repressor inaktivatsiyasi, balki o'ziga xos bo'lganini ham amalga oshirish kerak. ijobiy siklik bilan "juftlikda" ishlaydigan tartibga soluvchi oqsillar vositachiligini yoqish signali. adenozin monofosfat (cAMP). Ikkinchisi maxsus tartibga soluvchi oqsillar bilan bog'lanadi (katabolit genlarining CAP-oqsil-aktivatori yoki oqsillar. katabolizmning faollashtiruvchisi-BAC). Bu iskala bilan dimer. m 45 ming. cAMP bilan bog'langandan so'ng, u o'ziga xos biriktirish qobiliyatiga ega bo'ladi. DNKdagi hududlar, tegishli operon genlarini transkripsiya qilish samaradorligini keskin oshiradi. Shu bilan birga, CAP mRNK zanjirining o'sish tezligiga ta'sir qilmaydi, lekin transkripsiyaning boshlanishi bosqichini - RNK polimerazasining promotorga biriktirilishini nazorat qiladi. Repressordan farqli o'laroq, CAP (cAMP bilan kompleksda) RNK polimerazasini DNK bilan bog'lashni osonlashtiradi va transkripsiya boshlanishini tez-tez qiladi. CAP ning DNKga biriktirilgan joyi operator joylashgan joyga qarama-qarshi tomondan promouterga to'g'ridan-to'g'ri qo'shiladi.

Ijobiy tartibga solish (masalan, E. coli lak operonining) soddalashtirilgan tarzda tavsiflanishi mumkin: glyukoza (asosiy uglerod manbai) kontsentratsiyasining pasayishi bilan CAP bilan bog'langan cAMP kontsentratsiyasi ortadi va natijada kompleks lak promotori bilan ortadi. Natijada, RNK polimerazaning promotor bilan bog'lanishi rag'batlantiriladi va hujayraning boshqa uglerod manbai - laktozaga o'tishini ta'minlaydigan fermentlarni kodlovchi genlarning transkripsiya tezligi oshadi. Boshqa maxsus tartibga soluvchi oqsillar (masalan, protein C) mavjud bo'lib, ularning ishlashi yanada murakkab sxema bilan tavsiflanadi; ular genlarning tor doirasini nazorat qiladi va ham repressor, ham faollashtiruvchi sifatida harakat qilishi mumkin.

Repressorlar va operonga xos aktivatorlar RNK polimerazasining o'ziga xosligiga ta'sir qilmaydi. Ushbu tartibga solishning oxirgi darajasi massir bilan bog'liq hollarda amalga oshiriladi. ifodalangan genlar spektrining o'zgarishi. Shunday qilib, E. coli-da hujayraning bir qator stressli sharoitlarida ifodalangan issiqlik zarbasi oqsillarini kodlovchi genlar RNK polimeraza tomonidan faqat maxsus tartibga soluvchi oqsil deb ataladigan vaqtda o'qiladi. omil s32. RNK polimerazasining promotor o'ziga xosligini o'zgartiruvchi ushbu tartibga soluvchi oqsillarning (s-omillarning) butun oilasi tayoqchalar va boshqa bakteriyalarda topilgan.

Dr. turli tartibga soluvchi oqsillar katalitik o'zgarishlar. RNK polimeraza xossalari (anti-terminator oqsillari deb ataladi). Masalan, X bakteriofagida RNK polimerazasini transkripsiyaning tugashi (tugashi) haqidagi hujayra signallariga bo'ysunmasligi uchun modifikatsiya qiluvchi ikkita oqsil ma'lum (bu fag genlarini faol ifodalash uchun zarur).

Genetikaning umumiy sxemasi nazorat qilish, shu jumladan tartibga soluvchi oqsillarning ishlashi, bakteriyalar va eukaryotik hujayralar (bakteriyalar va ko'k-yashil suv o'tlaridan tashqari barcha organizmlar) uchun ham qo'llaniladi.

Eukaryotik hujayralar ext. signallari (ular uchun, masalan, gormonlar) printsipial jihatdan, xuddi bakterial hujayralar ozuqa moddalarining kontsentratsiyasining o'zgarishiga reaksiyaga kirishishi kabi. muhitdagi moddalar, ya'ni. individual genlarning qaytariladigan repressiyasi yoki faollashuvi (derepressiyasi) orqali. Shu bilan birga, ko'p sonli genlarning faolligini bir vaqtning o'zida boshqaradigan tartibga soluvchi oqsillar dekompatsiyada ishlatilishi mumkin. kombinatsiyalar. Shunga o'xshash kombinatsiyalangan genetik tartibga solish farqlashni ta'minlashi mumkin. o'zaro ta'sir tufayli butun murakkab ko'p hujayrali organizmning rivojlanishi. nisbatan kam sonli asosiy tartibga soluvchi oqsillar

Eukariotlarda gen faolligini tartibga solish tizimida qo'shimcha mavjud. bakteriyalarda mavjud bo'lmagan daraja, ya'ni transkripsiya birligini tashkil etuvchi barcha nukleosomalarning (takroriy kromatin bo'linmalari) ushbu gen funktsional faol bo'lishi kerak bo'lgan hujayralardagi faol (kondensatsiyalangan) shaklga tarjimasi. Bu erda prokaryotlarda o'xshash bo'lmagan maxsus tartibga soluvchi oqsillar to'plami ishtirok etadi deb taxmin qilinadi. Bu oqsillar nafaqat o'ziga xoslikni taniydi kromatin (yoki. DNK) bo'limlari, shuningdek, qo'shni hududlarda ma'lum tarkibiy o'zgarishlarga olib keladi. Bakteriyalarning faollashtiruvchilari va repressorlari kabi tartibga soluvchi oqsillar, aftidan, faol hududlarda individual genlarning keyingi transkripsiyasini tartibga solishda ishtirok etadilar. xromatin.

Tartibga soluvchi oqsillarning keng klassi steroid gormonlarining eukaryotik retseptorlari oqsillari.

Tartibga soluvchi oqsillarning aminokislotalar ketma-ketligi deb atalmish tomonidan kodlangan. tartibga soluvchi genlar. Repressorning mutatsion inaktivatsiyasi mRNKning va, demak, ma'lum bir oqsilning (mRNK shablonida translatsiya-oqsil sintezi natijasida) nazoratsiz sinteziga olib keladi. Bunday organizmlar deyiladi konstitutsiyaviy mutantlar. Mutatsiya natijasida aktivatorning yo'qolishi tartibga solinadigan oqsil sintezining doimiy pasayishiga olib keladi.

REGULATIC OQILLAR(lot. regulo — tartibga solmoq, sozlamoq), parchalanishni tartibga solishda ishtirok etuvchi oqsillar guruhi. biokimyo. jarayonlar. R. b.ning muhim guruhi, bu maqola Qrimga bag'ishlangan, DNK bilan o'zaro ta'sir qiluvchi va gen ifodasini (tananing belgilari va xususiyatlarida gen ifodasi) nazorat qiluvchi oqsillardir. Bunday R.ning katta koʻpchiligi boʻlardi. darajada ishlaydi transkripsiyalar(DNK shablonida messenjer RNK yoki mRNK sintezi) va mRNK sintezini faollashtirish yoki repressiya qilish (bostirish) uchun javob beradi (mos ravishda faollashtiruvchi oqsillar va repressor oqsillari).

Eukaryotik hujayralar ext. signallari (ular uchun, masalan, gormonlar) printsipial jihatdan, xuddi bakterial hujayralar ozuqa moddalarining kontsentratsiyasining o'zgarishiga reaksiyaga kirishishi kabi. muhitda in-in, ya'ni. individual genlarning qaytariladigan repressiyasi yoki faollashuvi (derepressiyasi) orqali. Shu bilan birga, bir vaqtning o'zida ko'p sonli genlarning faolligini boshqaradigan R.b. dekompatsiyada qo'llanilishi mumkin. kombinatsiyalar. Shunga o'xshash kombinatsiyalangan genetik tartibga solish farqlashni ta'minlashi mumkin. o'zaro ta'sir tufayli butun murakkab ko'p hujayrali organizmning rivojlanishi. kalitning nisbatan kichik soni R. b.

Keng sinf R.b. eukariot- retseptor oqsillari steroid gormonlar.

Lit.: Strayer L., Biokimyo, trans. Ingliz tilidan, 3-jild, M., 1985, bet. 112-25.

P.L. Ivanov.

Maqolaning mazmuni

PROTEINLAR (1-modda)- har bir tirik organizmda mavjud bo'lgan biologik polimerlar sinfi. Proteinlar ishtirokida tananing hayotiy faoliyatini ta'minlaydigan asosiy jarayonlar sodir bo'ladi: nafas olish, ovqat hazm qilish, mushaklarning qisqarishi, nerv impulslarini uzatish. Tirik mavjudotlarning suyak to'qimasi, terisi, sochlari, shox hosilalari oqsillardan tashkil topgan. Aksariyat sutemizuvchilar uchun organizmning o'sishi va rivojlanishi oziq-ovqat komponenti sifatida oqsillarni o'z ichiga olgan mahsulotlar tufayli sodir bo'ladi. Organizmdagi oqsillarning roli va shunga mos ravishda ularning tuzilishi juda xilma-xildir.

Proteinlarning tarkibi.

Barcha oqsillar polimerlar bo'lib, ularning zanjirlari aminokislotalarning bo'laklaridan yig'ilgan. Aminokislotalar - bu organik birikmalar bo'lib, ularning tarkibida (nomiga ko'ra) NH 2 aminokislotalar va organik kislotalar, ya'ni. karboksil, COOH guruhi. Mavjud aminokislotalarning barcha xilma-xilligidan (nazariy jihatdan mumkin bo'lgan aminokislotalarning soni cheksizdir) faqat aminokislotalar va karboksil guruhi o'rtasida faqat bitta uglerod atomiga ega bo'lganlar oqsillarni hosil qilishda ishtirok etadilar. Umuman olganda, oqsillarning hosil bo'lishida ishtirok etadigan aminokislotalar quyidagi formula bilan ifodalanishi mumkin: H 2 N-CH(R)-COOH. Uglerod atomiga biriktirilgan R guruhi (aminokislotalar va karboksil guruhlar orasidagi) oqsillarni tashkil etuvchi aminokislotalar orasidagi farqni aniqlaydi. Bu guruh faqat uglerod va vodorod atomlaridan iborat bo'lishi mumkin, lekin ko'pincha C va H dan tashqari, turli funktsional (keyingi o'zgarishlarga qodir) guruhlarni o'z ichiga oladi, masalan, HO-, H 2 N- va boshqalar. variant qachon R \u003d H.

Tirik mavjudotlarning organizmlari 100 dan ortiq turli xil aminokislotalarni o'z ichiga oladi, ammo ularning hammasi ham oqsillarni yaratishda qo'llanilmaydi, faqat "asosiy" deb ataladigan 20 tasi. Jadvalda. 1-rasmda ularning nomlari (nomlarning ko'pchiligi tarixan rivojlangan), tizimli formulasi, shuningdek, keng qo'llaniladigan qisqartma ko'rsatilgan. Barcha strukturaviy formulalar aminokislotalarning asosiy qismi o'ng tomonda bo'lishi uchun jadvalda joylashtirilgan.

1-jadval. PROTEINLAR YARASHIDA ISHLATILADIGAN AMINOSILOTLAR

Ism	Tuzilishi	Belgilanish
GLITSIN		GLI
ALANIN		ALA
VALIN		MIL
LEYKIN		LEI
IZOLYSIN		ILE
SERIN		SER
TREONIN		TRE
SİSTIN		MDH
METIONINE		MET
LIZIN		LIZ
ARGININ		ARG
ASPARAGIK kislota		ACH
ASPARAGIN		ACH
GLUTAMIK KISLOTA		GLU
GLUTAMIN		GLN
fenilalanin		soch quritgich
TIROSIN		TIR
triptofan		UCH
GISTIDIN		GIS
PROLINE		PRO
Xalqaro amaliyotda sanab o'tilgan aminokislotalarning lotincha uch harfli yoki bir harfli qisqartmalaridan foydalangan holda qisqartirilgan belgilanishi qabul qilinadi, masalan, glitsin - Gly yoki G, alanin - Ala yoki A.

Ushbu yigirmata aminokislotalar orasida (1-jadval) faqat prolin COOH karboksil guruhi yonida NH guruhini (NH 2 o'rniga) o'z ichiga oladi, chunki u tsiklik fragmentning bir qismidir.

Jadvalda kulrang fonda joylashtirilgan sakkizta aminokislotalar (valin, leysin, izolösin, treonin, metionin, lizin, fenilalanin va triptofan) muhim deb ataladi, chunki organizm normal o'sish va rivojlanish uchun ularni doimo proteinli oziq-ovqat bilan olishi kerak.

Aminokislotalarning ketma-ket ulanishi natijasida oqsil molekulasi hosil bo'ladi, bir kislotaning karboksil guruhi qo'shni molekulaning aminokislotalari bilan o'zaro ta'sir qiladi, natijada -CO-NH- peptid bog'i hosil bo'ladi va suv hosil bo'ladi. molekulasi ajralib chiqadi. Shaklda. 1-rasmda alanin, valin va glitsinning ketma-ket ulanishi ko'rsatilgan.

Guruch. 1 AMINOSILOTLARNING SERIAL BOG'LANISHI oqsil molekulasining shakllanishi paytida. Polimer zanjirining asosiy yo'nalishi sifatida terminal H 2 N aminokislota guruhidan COOH terminal karboksil guruhiga yo'l tanlangan.

Protein molekulasining strukturasini ixcham tasvirlash uchun polimer zanjirini hosil qilishda ishtirok etuvchi aminokislotalarning qisqartmalaridan (1-jadval, uchinchi ustun) foydalaniladi. Shaklda ko'rsatilgan molekulaning fragmenti. 1 quyidagicha yoziladi: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Protein molekulalarida 50 dan 1500 gacha aminokislota qoldiqlari mavjud (qisqaroq zanjirlar polipeptidlar deb ataladi). Proteinning individualligi polimer zanjirini tashkil etuvchi aminokislotalar to'plami bilan belgilanadi va ularning zanjir bo'ylab almashinish tartibi bilan belgilanadi. Masalan, insulin molekulasi 51 ta aminokislota qoldig'idan iborat (u eng qisqa zanjirli oqsillardan biri) va teng bo'lmagan uzunlikdagi bir-biriga bog'langan ikkita parallel zanjirdan iborat. Aminokislotalar bo'laklarining ketma-ketligi shaklda ko'rsatilgan. 2.

Guruch. 2 INSULLIN MOLEKULASI, 51 ta aminokislota qoldig'idan qurilgan, bir xil aminokislotalarning bo'laklari mos keladigan fon rangi bilan belgilanadi. Zanjirda joylashgan sistein aminokislota qoldiqlari (qisqartirilgan MDH) disulfid ko'priklarini -S-S- hosil qiladi, ular ikkita polimer molekulasini bog'laydi yoki bitta zanjirda o'tish joylarini hosil qiladi.

Aminokislota sistein molekulalari (1-jadval) bir-biri bilan o'zaro ta'sir qiluvchi, -S-S- disulfid ko'priklarini hosil qiluvchi reaktiv sulfgidrid guruhlarini o'z ichiga oladi. Proteinlar dunyosida sisteinning roli alohida bo'lib, uning ishtirokida polimerik oqsil molekulalari o'rtasida o'zaro bog'lanishlar hosil bo'ladi.

Aminokislotalarning polimer zanjiriga birikmasi nazorat ostida tirik organizmda sodir bo'ladi nuklein kislotalar, ular qat'iy yig'ish tartibini ta'minlaydi va polimer molekulasining belgilangan uzunligini tartibga soladi ( sm. nuklein kislotalar).

Proteinlarning tuzilishi.

Oqsil molekulasining o'zgaruvchan aminokislotalar qoldiqlari shaklida taqdim etilgan tarkibi (2-rasm) oqsilning birlamchi tuzilishi deb ataladi. Vodorod aloqalari polimer zanjirida mavjud bo'lgan HN imino guruhlari va CO karbonil guruhlari o'rtasida paydo bo'ladi ( sm. Vodorod aloqasi), natijada oqsil molekulasi ikkilamchi struktura deb ataladigan ma'lum bir fazoviy shaklga ega bo'ladi. Eng keng tarqalgani oqsillardagi ikkilamchi tuzilishning ikki turi.

a-spiral deb ataladigan birinchi variant bitta polimer molekulasi ichidagi vodorod aloqalari yordamida amalga oshiriladi. Bog'lanish uzunligi va bog'lanish burchaklari bilan aniqlangan molekulaning geometrik parametrlari shundaydirki, vodorod bog'lari hosil bo'lishi mumkin. H-N guruhlari va C=O, ular orasida H-N-C=O ikkita peptid fragmentlari mavjud (3-rasm).

Rasmda ko'rsatilgan polipeptid zanjirining tarkibi. 3-band qisqartirilgan holda quyidagi tahrirda bayon etilsin:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Vodorod bog'larining qisqarish ta'siri natijasida molekula spiral - a-spiral deb ataladigan shaklni oladi, u polimer zanjirini tashkil etuvchi atomlar orqali o'tadigan egri spiral lenta sifatida tasvirlangan (4-rasm).

Guruch. 4 PROTEIN MOLEKULAsining 3D MODELI a-spiral shaklida. Vodorod aloqalari yashil nuqtali chiziqlar sifatida ko'rsatilgan. Spiralning silindrsimon shakli ma'lum bir burilish burchagida ko'rinadi (vodorod atomlari rasmda ko'rsatilmagan). Alohida atomlarning rangi uglerod atomlari uchun qora, azot uchun ko'k, kislorod uchun qizil va oltingugurt uchun sariq (rasmda ko'rsatilmagan vodorod atomlari uchun oq rang tavsiya etiladi, bu holda) xalqaro qoidalarga muvofiq berilgan. butun tuzilish qorong'i fonda tasvirlangan).

Ikkilamchi strukturaning b-struktura deb ataladigan yana bir varianti ham vodorod bog'lari ishtirokida hosil bo'ladi, farqi shundaki, parallel joylashgan ikki yoki undan ortiq polimer zanjirlarining H-N va C=O guruhlari o'zaro ta'sir qiladi. Polipeptid zanjiri yo'nalishga ega bo'lganligi sababli (1-rasm), zanjirlarning yo'nalishi bir xil bo'lganda (parallel b-tuzilma, 5-rasm) yoki ular qarama-qarshi (parallel b-tuzilma, 6-rasm) variantlari mumkin. .

Har xil tarkibdagi polimer zanjirlari b-tuzilmaning hosil bo'lishida ishtirok etishi mumkin, polimer zanjirini tuzuvchi organik guruhlar (Ph, CH 2 OH va boshqalar) ko'p hollarda H-N va C ning o'zaro joylashishi ikkinchi darajali rol o'ynaydi. =O guruhlari hal qiluvchi ahamiyatga ega. H-N va C=O guruhlari polimer zanjiriga nisbatan turli yo'nalishlarda yo'naltirilganligi sababli (rasmda yuqoriga va pastga), bir vaqtning o'zida uch yoki undan ortiq zanjirning o'zaro ta'sir qilishi mumkin bo'ladi.

Birinchi polipeptid zanjirining tarkibi shakl. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

Ikkinchi va uchinchi zanjirning tarkibi:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Shaklda ko'rsatilgan polipeptid zanjirlarining tarkibi. 6, rasmdagi kabi. 5, farq shundaki, ikkinchi zanjir teskari yo'nalishga ega (5-rasmga nisbatan).

Bitta molekula ichida b-tuzilma hosil bo'lishi mumkin, ma'lum bir kesimdagi zanjir bo'lagi 180 ° ga aylantirilganda, bu holda bitta molekulaning ikkita tarmog'i qarama-qarshi yo'nalishga ega bo'ladi, natijada antiparallel bo'ladi. b-tuzilma hosil bo'ladi (7-rasm).

Shaklda ko'rsatilgan struktura. 7 tekis tasvirda, shaklda ko'rsatilgan. 8 uch o'lchovli model shaklida. b-tuzilmaning bo'limlari odatda polimer zanjirini tashkil etuvchi atomlar orqali o'tadigan tekis to'lqinsimon lenta bilan soddalashtirilgan tarzda belgilanadi.

Ko'pgina oqsillarning tuzilishida a-spiral va lentaga o'xshash b-tuzilmalarning bo'limlari, shuningdek, bitta polipeptid zanjirlari almashinadi. Ularning polimer zanjirida o'zaro joylashishi va almashinishi oqsilning uchinchi darajali tuzilishi deyiladi.

Oqsillarning tuzilishini tasvirlash usullari quyida o'simlik oqsili krambini misolida ko'rsatilgan. Ko'pincha yuzlab aminokislotalar bo'laklarini o'z ichiga olgan oqsillarning strukturaviy formulalari murakkab, noqulay va tushunish qiyin, shuning uchun ba'zida soddalashtirilgan tuzilish formulalari qo'llaniladi - kimyoviy elementlarning belgilarisiz (9-rasm, A varianti), lekin bir xilda vaqt ular xalqaro qoidalarga muvofiq valentlik zarbalarining rangini saqlab qoladi (4-rasm). Bunday holda, formula bir tekisda emas, balki molekulaning haqiqiy tuzilishiga mos keladigan fazoviy tasvirda taqdim etiladi. Bu usul, masalan, disulfid ko'priklar (insulin topilgan o'xshash, 2-shakl), zanjirning yon ramkada fenil guruhlar va boshqalar farqlash imkonini beradi uch o'lchamli shaklida molekulalar tasvir. modellar (rodlar bilan bog'langan to'plar) biroz aniqroq (9-rasm, B varianti). Biroq, ikkala usul ham uchinchi darajali tuzilmani ko'rsatishga imkon bermaydi, shuning uchun amerikalik biofizik Jeyn Richardson a-tuzilmalarni spiral tarzda o'ralgan lentalar (4-rasmga qarang), b-tuzilmalarni tekis to'lqinli lentalar (8-rasm) va bog'lovchi sifatida tasvirlashni taklif qildi. ular bitta zanjirlar - nozik to'plamlar shaklida, har bir turdagi strukturaning o'ziga xos rangi bor. Oqsilning uchinchi darajali tuzilishini tasvirlashning bu usuli hozir keng qo'llaniladi (9-rasm, B variant). Ba'zan, kattaroq ma'lumot mazmuni uchun uchinchi darajali tuzilma va soddalashtirilgan struktura formulasi birgalikda ko'rsatilgan (9-rasm, D varianti). Richardson tomonidan taklif qilingan usulning modifikatsiyalari ham mavjud: a-spirallar silindr sifatida tasvirlangan, b-tuzilmalar esa zanjir yo'nalishini ko'rsatadigan tekis o'qlar shaklida (9-rasm, E varianti). Kamroq tarqalgan usul - bu butun molekula bir to'plam sifatida tasvirlangan, bu erda teng bo'lmagan tuzilmalar turli xil ranglar bilan ajralib turadi va disulfid ko'priklar sariq ko'priklar sifatida ko'rsatilgan (9-rasm, E varianti).

B varianti uchinchi darajali tuzilmani tasvirlashda oqsilning strukturaviy xususiyatlari (aminokislotalar bo'laklari, ularning almashinish tartibi, vodorod aloqalari) ko'rsatilmaganda, barcha oqsillarda "tafsilotlar" mavjud deb taxmin qilinganda, idrok qilish uchun eng qulay variant. yigirma aminokislotalarning standart to'plamidan olingan (1-jadval). Uchinchi darajali tuzilmani tasvirlashda asosiy vazifa ikkinchi darajali tuzilmalarning fazoviy joylashishini va almashinishini ko'rsatishdir.

Guruch. 9 CRUMBIN PROTEINI TUZILISHI TASVIRINING TURLI VARYALARI.
A fazoviy tasvirdagi strukturaviy formuladir.
B - uch o'lchovli model ko'rinishidagi struktura.
B - molekulaning uchinchi darajali tuzilishi.
G - A va B variantlari kombinatsiyasi.
E - uchinchi darajali strukturaning soddalashtirilgan tasviri.
E - disulfid ko'prigi bilan uchinchi darajali tuzilish.

Idrok qilish uchun eng qulay bo'lgan uch o'lchovli uchinchi darajali tuzilmadir (V varianti), strukturaviy formulaning tafsilotlaridan ozod qilingan.

Uchinchi darajali tuzilishga ega bo'lgan oqsil molekulasi, qoida tariqasida, qutbli (elektrostatik) o'zaro ta'sirlar va vodorod aloqalari natijasida hosil bo'lgan ma'lum bir konfiguratsiyani oladi. Natijada, molekula ixcham spiral shaklini oladi - globulyar oqsillar (globulalar, lat. shar) yoki filamentli - fibrillar oqsillari (fibra, lat. tola).

Globulyar tuzilishga albumin oqsili misol bo'la oladi, albumin sinfiga oqsil kiradi tovuq tuxumi. Albominning polimer zanjiri asosan alanin, aspartik kislota, glitsin va sisteindan ma'lum tartibda almashinib yig'iladi. Uchinchi darajali struktura bir zanjir bilan bog'langan a-spirallarni o'z ichiga oladi (10-rasm).

Guruch. 10 ALBUMINNING GLOBULYAR TUZILISHI

Fibrillyar tuzilishga misol sifatida fibroin oqsilini keltirish mumkin. Ularda ko'p miqdorda glitsin, alanin va serin qoldiqlari mavjud (har ikkinchi aminokislota qoldig'i glisindir); sulfgidrid guruhlarini o'z ichiga olgan sistein qoldiqlari yo'q. Tabiiy ipak va oʻrgimchak toʻrlarining asosiy komponenti boʻlgan fibroin tarkibida bir zanjir bilan bogʻlangan b-tuzilmalar mavjud (11-rasm).

Guruch. o'n bir FIBRILLAR PROTEIN FIBROIN

Muayyan turdagi uchinchi darajali tuzilmani shakllantirish imkoniyati oqsilning birlamchi tuzilishiga xosdir, ya'ni. aminokislotalar qoldiqlarining almashinish tartibi bilan oldindan aniqlanadi. Bunday qoldiqlarning ma'lum to'plamlaridan asosan a-spirallar paydo bo'ladi (bunday to'plamlar juda ko'p), boshqa to'plam b-tuzilmalarning paydo bo'lishiga olib keladi, yagona zanjirlar ularning tarkibi bilan ajralib turadi.

Ba'zi oqsil molekulalari uchinchi darajali tuzilmani saqlab qolgan holda, qutbli o'zaro ta'sirlar, shuningdek, vodorod aloqalari bilan bir-biriga bog'langan holda yirik supramolekulyar agregatlarga birlasha oladi. Bunday shakllanishlar oqsilning to'rtlamchi tuzilishi deb ataladi. Masalan, asosan leytsin, glutamin kislotasi, aspartik kislota va gistiddan (ferritsin tarkibida 20 ta aminokislota qoldiqlari har xil miqdorda) tashkil topgan ferritin oqsili to'rtta parallel yotqizilgan a-spirallarning uchinchi darajali tuzilishini hosil qiladi. Molekulalar bitta ansamblga birlashganda (12-rasm) to'rtlamchi struktura hosil bo'lib, u 24 tagacha ferritin molekulalarini o'z ichiga olishi mumkin.

12-rasm FERRITIN GLOBULYAR OQILINING TO'RTNALIK TUZILISHINI SHAKLLANISHI.

Supramolekulyar shakllanishlarning yana bir misoli kollagen tuzilishidir. Bu fibrillyar oqsil bo'lib, uning zanjirlari asosan prolin va lizin bilan almashinadigan glisindan iborat. Strukturada parallel toʻplamlarda toʻplangan tasmaga oʻxshash b-tuzilmalar bilan almashinadigan yagona zanjirlar, uchta a-spirallar mavjud (13-rasm).

13-rasm KOLLAGEN FIBRILLAR PROTEININING USTRAMOLEKULAR TUZILISHI

Oqsillarning kimyoviy xossalari.

Organik erituvchilar ta'sirida ba'zi bakteriyalarning chiqindilari (sut kislotasi fermentatsiyasi) yoki haroratning oshishi bilan ikkilamchi va uchinchi darajali tuzilmalar uning birlamchi tuzilishiga zarar etkazmasdan yo'q qilinadi, natijada oqsil eruvchanligini yo'qotadi va biologik faollikni yo'qotadi, bu jarayon denaturatsiya deb ataladi, ya'ni tabiiy xususiyatlarning yo'qolishi, masalan, nordon sutning qotirilishi, qaynatilgan tovuq tuxumining koagulyatsion oqsili. Da ko'tarilgan harorat tirik organizmlarning oqsillari (xususan, mikroorganizmlar) tezda denatüratsiyalanadi. Bu oqsillar ishtirok eta olmaydi biologik jarayonlar, natijada mikroorganizmlar o'ladi, shuning uchun qaynatilgan (yoki pasterizatsiya qilingan) sut uzoqroq davom etishi mumkin.

Protein molekulasining polimer zanjirini tashkil etuvchi H-N-C=O peptid bog'lari kislotalar yoki ishqorlar ishtirokida gidrolizlanadi va polimer zanjiri uziladi, bu esa pirovardida asl aminokislotalarga olib kelishi mumkin. a-spirallar yoki b-tuzilmalarga kiritilgan peptid bog'lari gidrolizga va turli xil kimyoviy ta'sirlarga chidamliroqdir (bitta zanjirlardagi bir xil bog'lanishlarga nisbatan). Protein molekulasini uning tarkibiy aminokislotalariga yanada nozik qismlarga ajratish suvsiz muhitda H 2 N-NH 2 gidrazin yordamida amalga oshiriladi, oxirgisidan tashqari barcha aminokislotalar bo'laklari tarkibida karboksilik kislota gidrazidlari deb ataladigan hosil bo'ladi. C (O) -HN-NH 2 fragmenti (14-rasm).

Guruch. 14. POLİPEPTIDLARNING BO'LISHI

Bunday tahlil oqsilning aminokislotalar tarkibi haqida ma'lumot berishi mumkin, ammo ularning oqsil molekulasidagi ketma-ketligini bilish muhimroqdir. Buning uchun keng qo'llaniladigan usullardan biri ishqoriy muhitda polipeptidga (aminokislotalarni o'z ichiga olgan uchidan) biriktiruvchi polipeptid zanjiriga fenilizotiosiyanatning (FITC) ta'siri va muhitning reaktsiyasi o'zgarganda. kislotali bo'lsa, u o'zi bilan bitta aminokislota bo'lagini olib, zanjirdan ajralib chiqadi (15-rasm).

Guruch. 15 KETIBIY POLİPEPTIDLARNING bo'linishi

Bunday tahlil uchun ko'plab maxsus usullar ishlab chiqilgan, jumladan, karboksil uchidan boshlab, oqsil molekulasini uning tarkibiy qismlariga "parchala" boshlaydi.

S-S o'zaro disulfid ko'priklari (sistein qoldiqlarining o'zaro ta'siridan hosil bo'lgan, 2 va 9-rasm) turli xil qaytaruvchi moddalar ta'sirida ularni HS-guruhlariga aylantiradi. Oksidlovchi moddalarning (kislorod yoki vodorod periks) ta'siri yana disulfid ko'priklarining paydo bo'lishiga olib keladi (16-rasm).

Guruch. 16. Disulfid ko'priklarining parchalanishi

Proteinlarda qo'shimcha o'zaro bog'lanishlarni yaratish uchun foydalaning reaktivlik aminokislotalar va karboksil guruhlari. Turli o'zaro ta'sirlar uchun zanjirning yon ramkasida joylashgan aminokislotalar - lizin, asparagin, lizin, prolin bo'laklari (1-jadval) uchun qulayroqdir. Bunday aminokislotalar formaldegid bilan o'zaro ta'sirlashganda, kondensatsiya jarayoni sodir bo'ladi va -NH-CH2-NH- o'zaro ko'priklar paydo bo'ladi (17-rasm).

Guruch. 17 PROTEIN MOLEKULALARI O'RTASIDA QO'SHIMCHA TRANSVERSAL KO'PRIKLARNI YARATISH.

Oqsilning terminal karboksil guruhlari ba'zi ko'p valentli metallarning murakkab birikmalari bilan reaksiyaga kirisha oladi (xrom birikmalari ko'proq ishlatiladi) va o'zaro bog'lanishlar ham paydo bo'ladi. Ikkala jarayon ham terini ko'nchilikda qo'llaniladi.

Oqsillarning organizmdagi roli.

Oqsillarning organizmdagi roli xilma-xildir.

Fermentlar(fermentatsiya lat. - fermentatsiya), ularning boshqa nomi fermentlardir (uz zumh yunoncha. - xamirturushda) - bu katalitik faollikka ega bo'lgan oqsillar, ular biokimyoviy jarayonlar tezligini minglab marta oshirishga qodir. Fermentlar ta'sirida oziq-ovqatning tarkibiy qismlari: oqsillar, yog'lar va uglevodlar - ko'proq parchalanadi. oddiy ulanishlar, undan keyin ma'lum bir turdagi organizm uchun zarur bo'lgan yangi makromolekulalar sintezlanadi. Fermentlar, shuningdek, ko'plab biokimyoviy sintez jarayonlarida, masalan, oqsillar sintezida ishtirok etadi (ba'zi oqsillar boshqalarni sintez qilishga yordam beradi). Sm. fermentlar

Fermentlar nafaqat yuqori samarali katalizatorlar, balki selektiv (reaksiyani qat'iy ravishda berilgan yo'nalishda yo'naltirish) hamdir. Ularning mavjudligida reaktsiya qo'shimcha mahsulotlar hosil bo'lmasdan deyarli 100% rentabellik bilan davom etadi va shu bilan birga, oqim sharoitlari yumshoq: normal atmosfera bosimi va tirik organizmning harorati. Taqqoslash uchun, vodorod va azotdan ammiakning sintezi faollashtirilgan temir katalizatori ishtirokida 400-500 ° S va 30 MPa bosimda amalga oshiriladi, ammiakning unumi siklda 15-25% ni tashkil qiladi. Fermentlar tengsiz katalizatorlar hisoblanadi.

Fermentlarni intensiv o'rganish 19-asrning o'rtalarida boshlangan, hozirda 2000 dan ortiq turli xil fermentlar o'rganilgan; bu oqsillarning eng xilma-xil sinfidir.

Fermentlarning nomlari quyidagicha: ferment o'zaro ta'sir qiladigan reaktivning nomi yoki katalizlanadigan reaksiya nomiga -aza oxiri qo'shiladi, masalan, arginaza argininni parchalaydi (1-jadval), dekarboksilaza dekarboksillanishni katalizlaydi, ya'ni Karboksil guruhidan CO 2 ning chiqarilishi:

– COOH → – CH + CO 2

Ko'pincha, fermentning rolini aniqroq ko'rsatish uchun uning nomida reaktsiyaning ob'ekti ham, turi ham ko'rsatiladi, masalan, spirtli dehidrogenaza - spirtlarni dehidrogenlashtiradigan ferment.

Ancha vaqt oldin kashf etilgan ba'zi fermentlar uchun tarixiy nomi (aza tugamasdan) saqlanib qolgan, masalan, pepsin (pepsis, yunoncha. ovqat hazm qilish) va tripsin (thrypsis). yunoncha. suyuqlanish), bu fermentlar oqsillarni parchalaydi.

Sistemalashtirish uchun fermentlar katta sinflarga birlashtiriladi, tasniflash reaksiya turiga asoslanadi, sinflar umumiy printsipga ko'ra nomlanadi - reaksiya nomi va tugashi - aza. Ushbu sinflarning ba'zilari quyida keltirilgan.

Oksidoreduktaza oksidlanish-qaytarilish reaksiyalarini katalizlovchi fermentlardir. Bu sinfga kiruvchi dehidrogenazalar proton almashinuvini amalga oshiradi, masalan, alkogol dehidrogenaza (ADH) spirtlarni aldegidlarga oksidlaydi, keyinchalik aldegidlarning karboksilik kislotalarga oksidlanishi aldegid dehidrogenazalar (ALDH) tomonidan katalizlanadi. Ikkala jarayon ham organizmda etanolni sirka kislotasiga qayta ishlash jarayonida sodir bo'ladi (18-rasm).

Guruch. 18 ETANOLNING IKKI BOSHQALI OKSIDLANISHI sirka kislotasiga

Giyohvandlik ta'siriga etanol emas, balki oraliq mahsulot atsetaldegid, ALDH fermentining faolligi qanchalik past bo'lsa, ikkinchi bosqich sekinroq o'tadi - asetaldegidning sirka kislotasiga oksidlanishi va qabul qilishdan mast qiluvchi ta'siri shunchalik uzoq va kuchliroq bo'ladi. etanol. Tahlil shuni ko'rsatdiki, sariq irq vakillarining 80% dan ortig'i ALDH ning nisbatan past faolligiga ega va shuning uchun alkogolga nisbatan ancha kuchli bardoshlik. ALDH ning bu tug'ma qisqargan faolligining sababi shundaki, "zaiflashtirilgan" ALDH molekulasidagi glutamik kislota qoldiqlarining bir qismi lizin bo'laklari bilan almashtiriladi (1-jadval).

Transferazlar- funktsional guruhlarning o'tkazilishini katalizlovchi fermentlar, masalan, transiminaza aminokislotalarning o'tkazilishini katalizlaydi.

Gidrolazalar gidrolizni katalizlovchi fermentlardir. Yuqorida aytib o'tilgan tripsin va pepsin peptid bog'larini gidrolizlaydi va lipazlar yog'lardagi ester bog'larini ajratadi:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Aldash- gidrolitik bo'lmagan tarzda sodir bo'ladigan reaktsiyalarni katalizlovchi fermentlar, bunday reaktsiyalar natijasida yorilish paydo bo'ladi. C-C ulanishlari, C-O, C-N va yangi aloqalarning shakllanishi. Bu sinfga dekarboksilaza fermenti kiradi

Izomerazlar- izomerizatsiyani katalizlovchi fermentlar, masalan, malein kislotasining fumarik kislotaga aylanishi (19-rasm), bu cis-trans izomerizatsiyasiga misoldir (qarang: ISOMERIA).

Guruch. 19. MALEK KISLOTANI IZOMERLASHTIRISH ferment ishtirokida fumarik kislotaga aylanadi.

Fermentlarning ishi kuzatiladi umumiy tamoyil, unga ko'ra har doim tezlashtirilgan reaksiyaning fermenti va reagenti o'rtasida strukturaviy muvofiqlik mavjud. Fermentlar haqidagi ta’limot asoschilaridan biri E. Fisherning obrazli ifodasiga ko‘ra, reagent fermentga qulf kalitidek yaqinlashadi. Shu munosabat bilan har bir ferment ma'lum bir kimyoviy reaktsiyani yoki bir xil turdagi reaktsiyalar guruhini katalizlaydi. Ba'zida ferment bitta birikmaga ta'sir qilishi mumkin, masalan, ureaza (uron yunoncha. - siydik) faqat karbamid gidrolizini katalizlaydi:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

Eng yaxshi selektivlik optik faol antipodlarni - chap va o'ng qo'l izomerlarini ajratib turadigan fermentlar tomonidan ko'rsatiladi. L-arginaza faqat levorotator argininga ta'sir qiladi va dekstrorotatsion izomerga ta'sir qilmaydi. L-laktat dehidrogenaza faqat laktatlar deb ataladigan sut kislotasining levorotator esterlariga ta'sir qiladi (laktis). lat. sut), D-laktat dehidrogenaza esa faqat D-laktatlarni parchalaydi.

Ko'pgina fermentlar bitta emas, balki bir-biriga bog'liq bo'lgan birikmalar guruhiga ta'sir qiladi, masalan, tripsin lizin va arginin tomonidan hosil bo'lgan peptid bog'larini ajratishni afzal ko'radi (1-jadval).

Ba'zi fermentlarning, masalan, gidrolazalarning katalitik xususiyatlari faqat oqsil molekulasining tuzilishi bilan belgilanadi, fermentlarning boshqa klassi - oksidoreduktazalar (masalan, spirtli dehidrogenaza) faqat oqsil bo'lmagan molekulalar ishtirokida faol bo'lishi mumkin. ular - Mg, Ca, Zn, Mn va nuklein kislotalarning parchalarini faollashtiradigan vitaminlar (20-rasm).

Guruch. 20 ALKORT DEGIDROGENAZA MOLEKULASI

Transport oqsillari turli molekulalar yoki ionlarni hujayra membranalari (hujayra ichida va tashqarisida), shuningdek, bir organdan ikkinchisiga bog'laydi va o'tkazadi.

Masalan, gemoglobin qon o'pkadan o'tayotganda kislorodni bog'laydi va uni turli tana to'qimalariga etkazib beradi, u erda kislorod chiqariladi va keyin oziq-ovqat tarkibiy qismlarini oksidlash uchun ishlatiladi, bu jarayon energiya manbai bo'lib xizmat qiladi (ba'zida oziq-ovqatning "yonishi" atamasi tanasi ishlatiladi).

Protein qismiga qo'shimcha ravishda, gemoglobin tarkibida siklik porfirin molekulasi (porfirin) bilan temirning murakkab birikmasi mavjud. yunoncha. - binafsha), qonning qizil rangini aniqlaydi. Aynan shu kompleks (21-rasm, chapda) kislorod tashuvchisi rolini o'ynaydi. Gemoglobinda temir porfirin kompleksi oqsil molekulasi ichida joylashgan bo'lib, qutbli o'zaro ta'sirlar, shuningdek, oqsil tarkibiga kiruvchi gistidindagi azot bilan koordinatsion bog'lanish orqali saqlanadi (1-jadval). Gemoglobin tomonidan tashiladigan O2 molekulasi gistidin biriktirilgan tomonga qarama-qarshi tomondan temir atomiga koordinatsion aloqa orqali biriktiriladi (21-rasm, o'ng).

Guruch. 21 TEMIR KOMPLEKSINING TUZILISHI

Kompleksning tuzilishi o'ng tomonda uch o'lchovli model shaklida ko'rsatilgan. Kompleks oqsil molekulasida Fe atomi va oqsil tarkibiga kiruvchi gistidindagi N atomi o'rtasidagi koordinatsion aloqa (chiziqli ko'k chiziq) orqali tutiladi. Gemoglobin tomonidan olib boriladigan O 2 molekulasi planar kompleksning qarama-qarshi mamlakatidan Fe atomiga muvofiqlashtirilgan (qizil nuqta chiziq).

Gemoglobin eng ko'p o'rganilgan oqsillardan biri bo'lib, u bitta zanjir bilan bog'langan a-spirallardan iborat va to'rtta temir kompleksini o'z ichiga oladi. Shunday qilib, gemoglobin bir vaqtning o'zida to'rtta kislorod molekulasini uzatish uchun katta hajmli paketga o'xshaydi. Gemoglobinning shakli globulyar oqsillarga mos keladi (22-rasm).

Guruch. 22 GEMOGLOBINNING GLOBULYAR SHAKLI

Gemoglobinning asosiy "afzalligi" shundaki, kislorod qo'shilishi va keyinchalik turli to'qimalar va organlarga o'tish jarayonida uning bo'linishi tez sodir bo'ladi. Uglerod oksidi, CO (uglerod oksidi) gemoglobindagi Fe bilan tezroq bog'lanadi, lekin O 2 dan farqli o'laroq, parchalanishi qiyin bo'lgan kompleks hosil qiladi. Natijada, bunday gemoglobin O 2 ni bog'lashga qodir emas, bu esa (ko'p miqdorda uglerod oksidi nafas olayotganda) bo'g'ilishdan tananing o'limiga olib keladi.

Gemoglobinning ikkinchi funktsiyasi - ekshalatsiyalangan CO 2 ni uzatishdir, ammo temir atomi emas, balki oqsilning N-guruhining H 2 karbonat angidridni vaqtincha bog'lash jarayonida ishtirok etadi.

Oqsillarning "ishlashi" ularning tuzilishiga bog'liq, masalan, gemoglobin polipeptid zanjiridagi glutamik kislotaning yagona aminokislota qoldig'ini valin qoldig'i bilan almashtirish (kamdan-kam hollarda kuzatiladigan tug'ma anomaliya) o'roqsimon hujayrali anemiya deb ataladigan kasallikka olib keladi.

Bundan tashqari, yog'lar, glyukoza, aminokislotalarni bog'laydigan va ularni hujayra ichida ham, tashqarisida ham olib yuradigan transport oqsillari mavjud.

Maxsus turdagi transport oqsillari moddalarni o'zlari olib yurmaydilar, balki ma'lum moddalarni membrana (hujayraning tashqi devori) orqali o'tkazib, "transport regulyatori" vazifasini bajaradilar. Bunday oqsillar ko'pincha membrana oqsillari deb ataladi. Ular ichi bo'sh silindr shakliga ega va membrana devoriga o'rnatilgan bo'lib, ba'zi qutbli molekulalar yoki ionlarning hujayra ichiga harakatini ta'minlaydi. Membran oqsiliga porin misol bo'ladi (23-rasm).

Guruch. 23 PORIN PROTEINI

Oziq-ovqat va saqlash oqsillari, nomidan ko'rinib turibdiki, ko'pincha o'simliklar va hayvonlarning embrionlari uchun, shuningdek, yosh organizmlar rivojlanishining dastlabki bosqichlarida ichki oziqlanish manbalari bo'lib xizmat qiladi. Oziq-ovqat oqsillari tarkibiga albumin (10-rasm) - tuxum oqining asosiy komponenti, shuningdek kazein - sutning asosiy oqsili kiradi. Pepsin fermenti ta'sirida kazein oshqozonda siqiladi, bu uning ovqat hazm qilish traktida saqlanishini va samarali so'rilishini ta'minlaydi. Kazein organizm uchun zarur bo'lgan barcha aminokislotalarning bo'laklarini o'z ichiga oladi.

Hayvonlarning to'qimalarida mavjud bo'lgan ferritinda (12-rasm) temir ionlari saqlanadi.

Mioglobin shuningdek, tarkibi va tuzilishi jihatidan gemoglobinga o'xshab ketadigan oqsildir. Miyoglobin asosan mushaklarda to'plangan, uning asosiy roli gemoglobin uni beradigan kislorodni saqlashdir. U tezda kislorod bilan to'yingan (gemoglobindan ancha tezroq) va keyin uni asta-sekin turli to'qimalarga o'tkazadi.

Strukturaviy oqsillar himoya funktsiyasini (teri) yoki qo'llab-quvvatlashni bajaradi - ular tanani bir-biriga bog'lab turadi va unga kuch beradi (xaftaga va tendonlar). Ularning asosiy komponenti sutemizuvchilar tanasida hayvonlar dunyosining eng keng tarqalgan oqsili bo'lgan kollagen fibrillar oqsili (11-rasm) bo'lib, u oqsillarning umumiy massasining deyarli 30% ni tashkil qiladi. Kollagen yuqori cho'zilish kuchiga ega (terining mustahkamligi ma'lum), ammo teri kollagenidagi o'zaro bog'lanishlarning pastligi tufayli hayvonlarning terilari xom shaklida turli xil mahsulotlarni ishlab chiqarish uchun juda mos kelmaydi. Suvdagi terining shishishini, quritish paytida qisqarishini kamaytirish, shuningdek, sug'orilgan holatda kuchini oshirish va kollagendagi elastiklikni oshirish uchun qo'shimcha o'zaro bog'lanishlar yaratiladi (15a-rasm), bu shunday deyiladi. terini bo'yash jarayoni.

Tirik organizmlarda organizmning o'sishi va rivojlanishi jarayonida paydo bo'lgan kollagen molekulalari yangilanmaydi va yangi sintezlanganlar bilan almashtirilmaydi. Tana qarishi bilan kollagendagi o'zaro bog'lanishlar soni ko'payadi, bu uning elastikligining pasayishiga olib keladi va yangilanish sodir bo'lmagani uchun yoshga bog'liq o'zgarishlar paydo bo'ladi - xaftaga va tendonlarning mo'rtligining oshishi, teridagi ajinlar.

Artikulyar ligamentlar ikki o'lchamda osongina cho'ziladigan strukturaviy oqsil bo'lgan elastinni o'z ichiga oladi. Ba'zi hasharotlarda qanotlarning ilgak biriktirish joylarida joylashgan resilin oqsili eng katta elastiklikka ega.

Shoxli shakllanishlar - sochlar, tirnoqlar, tuklar, asosan, keratin oqsilidan iborat (24-rasm). Uning asosiy farqi disulfid ko'priklarini hosil qiluvchi sistein qoldiqlarining sezilarli tarkibi bo'lib, sochlarga, shuningdek, jun matolarga yuqori elastiklik (deformatsiyadan keyin asl shaklini tiklash qobiliyati) beradi.

Guruch. 24. FIBRILLAR PROTEIN KERATIN FRAGMANI

Keratin ob'ektining shaklini qaytarib bo'lmaydigan o'zgartirish uchun siz avvalo qaytaruvchi vosita yordamida disulfid ko'priklarini yo'q qilishingiz, unga yangi shakl berishingiz va keyin oksidlovchi vosita yordamida disulfid ko'priklarini qayta yaratishingiz kerak (2-rasm). . 16), masalan, sochlarni perming qilish shu tarzda amalga oshiriladi.

Keratin tarkibidagi sistein qoldiqlarining ko'payishi va shunga mos ravishda disulfid ko'priklar sonining ko'payishi bilan deformatsiya qilish qobiliyati yo'qoladi, lekin bir vaqtning o'zida yuqori quvvat paydo bo'ladi (tuyoqli hayvonlarning shoxlari va toshbaqa qobig'ida 18% sistein bo'laklari). Sutemizuvchilarda 30 tagacha turli xil keratin mavjud.

Pilla jingalaklash paytida ipak qurti tırtılları tomonidan, shuningdek, to'r to'qish paytida o'rgimchaklar tomonidan chiqariladigan keratin bilan bog'liq fibrillar oqsil fibroin tarkibida faqat bitta zanjir bilan bog'langan b-tuzilmalari mavjud (11-rasm). Keratindan farqli o'laroq, fibroinda ko'ndalang disulfid ko'priklari yo'q, u juda kuchli kuchlanish kuchiga ega (ba'zi veb-namunalarning birlik kesimiga to'g'ri keladigan quvvat po'lat kabellardan yuqori). Oʻzaro bogʻlanishlar yoʻqligi sababli fibroin elastik boʻlmaydi (maʼlumki, jun gazlamalar deyarli oʻchirilmaydi, ipak matolar esa oson ajinlanadi).

tartibga soluvchi oqsillar.

Odatda gormonlar deb ataladigan tartibga soluvchi oqsillar turli fiziologik jarayonlarda ishtirok etadi. Masalan, insulin gormoni (25-rasm) disulfid ko'prigi bilan bog'langan ikkita a-zanjirdan iborat. insulin tartibga soladi metabolik jarayonlar glyukoza ishtirokida uning yo'qligi diabetga olib keladi.

Guruch. 25 PROTEIN INSULINI

Miyaning gipofiz bezi tananing o'sishini tartibga soluvchi gormonni sintez qiladi. Tanadagi turli fermentlarning biosintezini boshqaradigan tartibga soluvchi oqsillar mavjud.

Kontraktil va motorli oqsillar tanaga qisqarish, shaklni o'zgartirish va harakat qilish qobiliyatini beradi, birinchi navbatda, biz mushaklar haqida gapiramiz. Mushaklar tarkibidagi barcha oqsillar massasining 40% miyozin (mys, myos, yunoncha. - muskul). Uning molekulasida ham fibrillar, ham globulyar qism mavjud (26-rasm).

Guruch. 26 MYOZIN MOLEKULASI

Bunday molekulalar 300-400 molekuladan iborat yirik agregatlarga birlashadi.

Kaltsiy ionlarining kontsentratsiyasi mushak tolalarini o'rab turgan bo'shliqda o'zgarganda, molekulalarning konformatsiyasida teskari o'zgarish sodir bo'ladi - valentlik bog'lari atrofida alohida bo'laklarning aylanishi tufayli zanjir shaklining o'zgarishi. Bu mushaklarning qisqarishi va bo'shashishiga olib keladi, kaltsiy ionlarining kontsentratsiyasini o'zgartirish uchun signal mushak tolalaridagi nerv uchlaridan keladi. Sun'iy mushaklar qisqarishi elektr impulslarining ta'siridan kelib chiqishi mumkin, bu kaltsiy ionlari kontsentratsiyasining keskin o'zgarishiga olib keladi, bu yurak ishini tiklash uchun yurak mushaklarini rag'batlantirish uchun asosdir.

Himoya oqsillari tanani hujum qiluvchi bakteriyalar, viruslar va begona oqsillarning kirib kelishidan himoya qilishga imkon beradi (begona jismlarning umumiy nomi - antijenler). Himoya oqsillarining rolini immunoglobulinlar bajaradi (ularning boshqa nomi antikorlar), ular tanaga kirgan antijenlarni taniydilar va ular bilan mustahkam bog'lanadi. Sutemizuvchilar tanasida, shu jumladan odamlarda, immunoglobulinlarning beshta sinfi mavjud: M, G, A, D va E, ularning tuzilishi, nomidan ko'rinib turibdiki, globulyar, bundan tashqari, ularning barchasi bir xil tarzda qurilgan. Antikorlarning molekulyar tashkil etilishi quyida misol sifatida G sinfidagi immunoglobulin yordamida ko'rsatilgan (27-rasm). Molekula tarkibida uchta S-S disulfid ko'prigi bilan bog'langan to'rtta polipeptid zanjiri mavjud (27-rasmda ular qalinlashgan valentlik bog'lari va katta S belgilari bilan ko'rsatilgan), bundan tashqari, har bir polimer zanjirida intrazanjir disulfid ko'prigi mavjud. Ikki yirik polimer zanjiri (ko'k rang bilan ta'kidlangan) 400-600 aminokislota qoldiqlarini o'z ichiga oladi. Yana ikkita zanjir (ta'kidlangan yashil rangda) qariyb yarmiga teng bo'lib, taxminan 220 ta aminokislota qoldig'ini o'z ichiga oladi. Barcha to'rtta zanjirlar terminali H 2 N-guruhlari bir yo'nalishda yo'naltirilgan tarzda joylashgan.

Guruch. 27 IMMUNOGLOBULIN TUZILISINI SHEMATIK CHIZMASI.

Tana begona oqsil (antigen) bilan aloqa qilgandan so'ng, immun tizimining hujayralari qon zardobida to'plangan immunoglobulinlarni (antikorlar) ishlab chiqarishni boshlaydi. Birinchi bosqichda asosiy ish H 2 N terminalini o'z ichiga olgan zanjir qismlari tomonidan amalga oshiriladi (27-rasmda mos keladigan bo'limlar ochiq ko'k va och yashil rangda belgilangan). Bular antijenlarni ushlash joylari. Immunoglobulin sintezi jarayonida bu joylar shunday shakllanadiki, ularning tuzilishi va konfiguratsiyasi yaqinlashib kelayotgan antijenning tuzilishiga imkon qadar mos keladi (qulf kaliti, fermentlar kabi, lekin bu holda vazifalar boshqacha). Shunday qilib, har bir antijen uchun immun javob sifatida qat'iy individual antikor yaratiladi. Birorta ham ma'lum protein o'z tuzilishini immunoglobulinlardan tashqari tashqi omillarga qarab "plastik tarzda" o'zgartira olmaydi. Fermentlar reaktivning strukturaviy muvofiqligi muammosini boshqacha tarzda hal qiladi - barcha mumkin bo'lgan holatlar uchun turli xil fermentlarning ulkan to'plami yordamida va immunoglobulinlar har safar "ishchi vositani" qayta tiklaydi. Bundan tashqari, immunoglobulinning ilgak sohasi (27-rasm) tutib olishning ikkita hududiga ma'lum bir mustaqil harakatchanlikni ta'minlaydi, buning natijasida immunoglobulin molekulasi ishonchli tarzda mahkamlash uchun antigenda tutilish uchun eng qulay ikkita hududni darhol "topishi" mumkin. bu qisqichbaqasimon jonzotning harakatlariga o'xshaydi.

Keyinchalik, tananing immunitet tizimining ketma-ket reaktsiyalari zanjiri yoqiladi, boshqa sinflarning immunoglobulinlari ulanadi, natijada begona protein o'chiriladi, so'ngra antijen (begona mikroorganizm yoki toksin) yo'q qilinadi va chiqariladi.

Antigen bilan aloqa qilgandan so'ng, immunoglobulinning maksimal kontsentratsiyasiga (antigenning tabiatiga va organizmning o'ziga xos xususiyatlariga qarab) bir necha soat ichida (ba'zan bir necha kun) erishiladi. Tana bunday aloqa xotirasini saqlab qoladi va yana bir xil antigen bilan hujumga uchraganda, immunoglobulinlar qon zardobida tezroq va ko'proq miqdorda to'planadi - orttirilgan immunitet paydo bo'ladi.

Oqsillarning yuqoridagi tasnifi ma'lum darajada shartli, masalan, himoya oqsillari qatorida tilga olingan trombin oqsili mohiyatan peptid bog'larning gidrolizlanishini katalizlovchi ferment hisoblanadi, ya'ni proteazalar sinfiga kiradi.

Himoya oqsillari ko'pincha ilon zahari oqsillari va ba'zi o'simliklarning zaharli oqsillari deb ataladi, chunki ularning vazifasi tanani shikastlanishdan himoya qilishdir.

Vazifalari shu qadar noyobki, ularni tasniflashni qiyinlashtiradigan oqsillar mavjud. Misol uchun, afrikalik o'simliklarda topilgan monellin oqsili juda shirin ta'mga ega va semirishning oldini olish uchun shakar o'rniga ishlatilishi mumkin bo'lgan zaharli bo'lmagan modda sifatida tadqiqot mavzusi bo'lgan. Ba'zi Antarktika baliqlarining qon plazmasida bu baliqlarning qonini muzlashdan saqlaydigan antifriz xususiyatiga ega oqsillar mavjud.

Oqsillarning sun'iy sintezi.

Polipeptid zanjiriga olib keladigan aminokislotalarning kondensatsiyasi yaxshi o'rganilgan jarayondir. Masalan, har qanday bitta aminokislota yoki kislotalar aralashmasini kondensatsiya qilish va mos ravishda bir xil birliklarni o'z ichiga olgan polimerni yoki tasodifiy tartibda almashinadigan turli birliklarni olish mumkin. Bunday polimerlar tabiiy polipeptidlarga juda oz o'xshaydi va biologik faollikka ega emas. Asosiy vazifa aminokislotalarni tabiiy oqsillardagi aminokislotalar qoldiqlari ketma-ketligini ko'paytirish uchun qat'iy belgilangan, oldindan rejalashtirilgan tartibda bog'lashdir. Amerikalik olim Robert Merrifild bunday muammoni hal qilish imkonini beradigan original usulni taklif qildi. Usulning mohiyati shundaki, birinchi aminokislota aminokislotalarning -COOH - guruhlari bilan birlasha oladigan reaktiv guruhlarni o'z ichiga olgan erimaydigan polimer jeliga biriktiriladi. Bunday polimerik substrat sifatida unga kiritilgan xlorometil guruhlari bilan o'zaro bog'langan polistirol olingan. Reaktsiya uchun olingan aminokislota o'zi bilan reaksiyaga kirishmasligi va H 2 N-guruhi substratga qo'shilmasligi uchun ushbu kislotaning aminokislotalari katta hajmli o'rinbosar [(C 4 H) bilan oldindan bloklanadi. 9) 3] 3 OS (O) -guruh. Aminokislota polimerik tayanchga biriktirilgandan so'ng, blokirovka qiluvchi guruh chiqariladi va reaktsiya aralashmasiga boshqa aminokislota kiritiladi, unda H 2 N guruhi ham avval bloklanadi. Bunday tizimda faqat birinchi aminokislotaning H 2 N-guruhi va ikkinchi kislotaning -COOH guruhining o'zaro ta'siri mumkin, bu katalizatorlar (fosfoniy tuzlari) ishtirokida amalga oshiriladi. Keyin butun sxema takrorlanadi, uchinchi aminokislota kiritiladi (28-rasm).

Guruch. 28. POLİPEPTID ZANJIRLARINING SINTEZ SXEMASI

Oxirgi bosqichda hosil bo'lgan polipeptid zanjirlari polistirol tayanchidan ajratiladi. Endi butun jarayon avtomatlashtirilgan, tasvirlangan sxema bo'yicha ishlaydigan avtomatik peptid sintezatorlari mavjud. Ushbu usul bilan tibbiyot va qishloq xo'jaligida ishlatiladigan ko'plab peptidlar sintez qilingan. Shuningdek, selektiv va kuchaytirilgan ta'sirga ega tabiiy peptidlarning yaxshilangan analoglarini olish mumkin edi. Ba'zi kichik oqsillar, masalan, insulin gormoni va ba'zi fermentlar sintez qilingan.

Tabiiy jarayonlarni takrorlaydigan oqsil sintezining usullari ham mavjud: ular ma'lum oqsillarni ishlab chiqarish uchun tuzilgan nuklein kislotalarning bo'laklarini sintez qiladi, so'ngra bu parchalar tirik organizmga (masalan, bakteriyaga) kiritiladi, shundan so'ng tanada protein ishlab chiqarish boshlanadi. kerakli protein. Shu tarzda, hozirda erishish qiyin bo'lgan oqsillar va peptidlarning sezilarli miqdori, shuningdek, ularning analoglari olinadi.

Proteinlar oziq-ovqat manbai sifatida.

Tirik organizmdagi oqsillar doimo o'zlarining dastlabki aminokislotalariga (fermentlarning ajralmas ishtirokida) parchalanadi, ba'zi aminokislotalar boshqalarga o'tadi, keyin oqsillar yana sintezlanadi (fermentlar ishtirokida ham), ya'ni. tana doimo o'zini yangilaydi. Ba'zi oqsillar (teri, soch kollagenlari) yangilanmaydi, tana ularni doimiy ravishda yo'qotadi va o'rniga yangilarini sintez qiladi. Proteinlar oziq-ovqat manbai sifatida ikkita asosiy funktsiyani bajaradi: ular tanani ta'minlaydi qurilish materiali yangi oqsil molekulalarini sintez qilish va qo'shimcha ravishda tanani energiya (kaloriya manbalari) bilan ta'minlash uchun.

Yirtqich sutemizuvchilar (shu jumladan odamlar) zarur oqsillarni o'simlik va hayvonot ovqatlaridan oladi. Oziq-ovqatlardan olingan oqsillarning hech biri o'zgarmagan holda tanaga qo'shilmaydi. Ovqat hazm qilish traktida barcha so'rilgan oqsillar aminokislotalarga bo'linadi va ma'lum bir organizm uchun zarur bo'lgan oqsillar allaqachon ulardan qurilgan, qolgan 12 tasi esa organizmdagi 8 ta muhim kislotadan sintezlanishi mumkin (1-jadval). etarli miqdorda oziq-ovqat bilan ta'minlangan, ammo muhim kislotalar oziq-ovqat bilan ta'minlanishi kerak. Sisteindagi oltingugurt atomlari organizm tomonidan muhim amino kislotalar metionin bilan olinadi. Proteinlarning bir qismi parchalanib, hayotni saqlab qolish uchun zarur bo'lgan energiyani chiqaradi va ulardagi azot siydik bilan tanadan chiqariladi. Odatda inson tanasi kuniga 25-30 g proteinni yo'qotadi, shuning uchun proteinli ovqatlar doimo to'g'ri miqdorda bo'lishi kerak. Proteinga minimal kunlik ehtiyoj erkaklar uchun 37 g va ayollar uchun 29 g, lekin tavsiya etilgan iste'mol miqdori deyarli ikki baravar yuqori. Oziq-ovqatlarni baholashda protein sifatini hisobga olish kerak. Muhim aminokislotalar bo'lmasa yoki past bo'lsa, oqsil past qiymatga ega deb hisoblanadi, shuning uchun bunday oqsillarni ko'proq miqdorda iste'mol qilish kerak. Shunday qilib, dukkakli o'simliklar oqsillarida metionin kam, bug'doy va makkajo'xori oqsillarida lizin kam (har ikkala aminokislotalar ham muhim). Hayvon oqsillari (kollagenlar bundan mustasno) to'liq oziq-ovqat sifatida tasniflanadi. Barcha muhim kislotalarning to'liq to'plami sut kazeinini, shuningdek, undan tayyorlangan tvorog va pishloqni o'z ichiga oladi, shuning uchun vegetarian parhez, agar u juda qattiq bo'lsa, ya'ni. "Sutsiz" tanani kerakli miqdorda muhim aminokislotalar bilan ta'minlash uchun dukkaklilar, yong'oqlar va qo'ziqorinlarni ko'paytirishni talab qiladi.

Sintetik aminokislotalar va oqsillar, shuningdek, oz miqdorda muhim aminokislotalarni o'z ichiga olgan ozuqaga qo'shib, oziq-ovqat mahsulotlari sifatida ishlatiladi. Yog 'uglevodorodlarini qayta ishlash va assimilyatsiya qila oladigan bakteriyalar mavjud, bu holda oqsillarni to'liq sintez qilish uchun ularni azot o'z ichiga olgan birikmalar (ammiak yoki nitratlar) bilan oziqlantirish kerak. Shu tarzda olingan oqsil chorva va parrandalar uchun ozuqa sifatida ishlatiladi. Hayvonlar ozuqasiga ko'pincha fermentlar to'plami - uglevodlar qo'shiladi, ular parchalanishi qiyin bo'lgan uglevodli oziq-ovqat tarkibiy qismlarining (don ekinlarining hujayra devorlari) gidrolizlanishini katalizlaydi, buning natijasida o'simlik ovqatlari to'liqroq so'riladi.

Mixail Levitskiy

PROTEINLAR (2-modda)

(oqsillar), azotli murakkab birikmalar sinfi, tirik materiyaning eng xarakterli va muhim (nuklein kislotalar bilan birga) tarkibiy qismlari. Proteinlar ko'p va turli funktsiyalarni bajaradi. Aksariyat oqsillar katalizlovchi fermentlardir kimyoviy reaksiyalar. Fiziologik jarayonlarni tartibga soluvchi ko'plab gormonlar ham oqsillardir. Kollagen va keratin kabi tarkibiy oqsillar asosiy komponentlardir suyak to'qimasi, sochlar va tirnoqlar. Mushaklarning kontraktil oqsillari mexanik ishlarni bajarish uchun kimyoviy energiyadan foydalanib, uzunligini o'zgartirish qobiliyatiga ega. Proteinlar toksik moddalarni bog'laydigan va zararsizlantiradigan antikorlardir. Tashqi ta'sirlarga (yorug'lik, hid) javob bera oladigan ba'zi oqsillar tirnash xususiyati beruvchi sezgi organlarida retseptorlar bo'lib xizmat qiladi. Hujayra ichida va hujayra membranasida joylashgan ko'plab oqsillar tartibga solish funktsiyalarini bajaradi.

19-asrning birinchi yarmida ko'plab kimyogarlar va ular orasida birinchi navbatda J. von Libig asta-sekin oqsillar azotli birikmalarning maxsus sinfi degan xulosaga kelishdi. "Oqsillar" nomi (yunoncha protosdan - birinchi) 1840 yilda golland kimyogari G. Mulder tomonidan taklif qilingan.

Jismoniy xossalari

Proteinlar qattiq holatda oq rang, va eritmada rangsiz, agar ular gemoglobin kabi ba'zi bir xromofor (rangli) guruhni o'z ichiga olmasa. Turli xil oqsillarning suvdagi eruvchanligi juda katta farq qiladi. Bundan tashqari, u pH va eritmadagi tuzlarning konsentratsiyasiga qarab o'zgaradi, shuning uchun bitta oqsil boshqa oqsillar ishtirokida tanlab cho'kish sharoitlarini tanlash mumkin. Ushbu "tuzlash" usuli oqsillarni ajratish va tozalash uchun keng qo'llaniladi. Tozalangan oqsil ko'pincha eritmadan kristallar shaklida cho'kadi.

Boshqa birikmalar bilan taqqoslaganda, oqsillarning molekulyar og'irligi juda katta - bir necha mingdan millionlab daltongacha. Shuning uchun ultratsentrifugalash paytida oqsillar cho'kadi va bundan tashqari, har xil tezlikda. Protein molekulalarida musbat va manfiy zaryadlangan guruhlar mavjudligi sababli ular elektr maydonida turli tezlikda harakatlanadi. Bu elektroforezning asosi bo'lib, murakkab aralashmalardan alohida oqsillarni ajratish uchun ishlatiladigan usul. Oqsillarni tozalash xromatografiya yordamida ham amalga oshiriladi.

KIMYOVIY XUSUSIYATLARI

Tuzilishi.

Proteinlar polimerlardir, ya'ni. Alfa-aminokislotalar rolini o'ynaydigan takrorlanuvchi monomer birliklari yoki subbirliklardan zanjirlar shaklida qurilgan molekulalar. Aminokislotalarning umumiy formulasi

bu erda R - vodorod atomi yoki ba'zi bir organik guruh.

Protein molekulasi (polipeptid zanjiri) nisbatan kam miqdordagi aminokislotalardan yoki bir necha ming monomer birliklaridan iborat bo'lishi mumkin. Aminokislotalarning zanjirdagi ulanishi mumkin, chunki ularning har biri ikki xil kimyoviy guruhga ega: asosiy xususiyatlarga ega aminokislota NH2 va kislotali karboksil guruhi COOH. Bu ikkala guruh ham uglerod atomiga biriktirilgan. Bitta aminokislotaning karboksil guruhi boshqa aminokislotalarning aminokislotalari bilan amid (peptid) aloqasini hosil qilishi mumkin:

Ikki aminokislota shu tarzda bog'langandan so'ng, ikkinchi aminokislotaga uchinchisini qo'shish orqali zanjir uzaytirilishi mumkin va hokazo. Yuqoridagi tenglamadan ko'rinib turibdiki, peptid bog'i hosil bo'lganda, suv molekulasi ajralib chiqadi. Kislotalar, ishqorlar yoki proteolitik fermentlar ishtirokida reaktsiya teskari yo'nalishda boradi: polipeptid zanjiri suv qo'shilishi bilan aminokislotalarga bo'linadi. Bu reaksiya gidroliz deb ataladi. Gidroliz o'z-o'zidan ketadi va aminokislotalarni polipeptid zanjiriga birlashtirish uchun energiya talab qilinadi.

Karboksil guruhi va amid guruhi (yoki unga o'xshash imid guruhi - prolin aminokislotalarida) barcha aminokislotalarda mavjud bo'lsa, aminokislotalar orasidagi farqlar ushbu guruhning tabiati yoki "yon tomoni" bilan belgilanadi. Yuqorida R harfi bilan ko'rsatilgan. Yon zanjirning rolini bitta vodorod atomi, masalan, aminokislotalar glitsin va ba'zi bir katta guruhlar, masalan, histidin va triptofan o'ynashi mumkin. Ba'zi yon zanjirlar kimyoviy jihatdan inert, boshqalari esa yuqori reaktivdir.

Ko'p minglab turli xil aminokislotalar sintezlanishi mumkin va tabiatda juda ko'p turli xil aminokislotalar mavjud, ammo oqsil sintezi uchun faqat 20 turdagi aminokislotalar ishlatiladi: alanin, arginin, asparagin, aspartik kislota, valin, histidin, glisin, glutamin, glutamik. kislota, izolösin, leysin, lizin, metionin, prolin, serin, tirozin, treonin, triptofan, fenilalanin va sistein (oqsillarda sistein dimer - sistin sifatida bo'lishi mumkin). To'g'ri, ba'zi oqsillarda muntazam ravishda uchraydigan yigirmatadan tashqari boshqa aminokislotalar ham mavjud, ammo ular protein tarkibiga kiritilgandan so'ng, sanab o'tilgan yigirmatadan biron birining modifikatsiyasi natijasida hosil bo'ladi.

optik faollik.

Barcha aminokislotalar, glitsindan tashqari, a-uglerod atomiga biriktirilgan to'rt xil guruhga ega. Geometriya nuqtai nazaridan, to'rt xil guruh ikki yo'l bilan biriktirilishi mumkin va shunga mos ravishda ikkita mumkin bo'lgan konfiguratsiya yoki ikkita izomer, uning oyna tasviriga ob'ekt sifatida bir-biriga bog'liq, ya'ni. Qanaqasiga chap qo'l O'ngga. Bitta konfiguratsiya chap yoki chap qo'l (L), ikkinchisi o'ng yoki o'ng qo'l (D) deb ataladi, chunki ikkita bunday izomer qutblangan yorug'lik tekisligining aylanish yo'nalishi bo'yicha farqlanadi. Proteinlarda faqat L-aminokislotalar uchraydi (istisno glitsin; u faqat bitta shaklda ifodalanishi mumkin, chunki uning to'rtta guruhidan ikkitasi bir xil) va ularning barchasi optik faollikka ega (chunki bitta izomer mavjud). D-aminokislotalar tabiatda kam uchraydi; ular ba'zi antibiotiklarda va bakteriyalarning hujayra devorida uchraydi.

Aminokislotalarning ketma-ketligi.

Polipeptid zanjiridagi aminokislotalar tasodifiy emas, balki ma'lum bir qat'iy tartibda joylashadi va oqsilning funktsiyalari va xususiyatlarini aynan shu tartib belgilaydi. 20 turdagi aminokislotalarning tartibini o'zgartirib, siz alifbo harflaridan juda ko'p turli xil matnlarni yaratishingiz kabi juda ko'p turli xil oqsillarni olishingiz mumkin.

Ilgari, oqsilning aminokislotalar ketma-ketligini aniqlash ko'pincha bir necha yil davom etdi. To'g'ridan-to'g'ri aniqlash hali ham juda mashaqqatli ish bo'lib qolmoqda, garchi uni avtomatik ravishda amalga oshirishga imkon beradigan qurilmalar yaratilgan. Odatda mos keladigan genning nukleotidlar ketma-ketligini aniqlash va undan oqsilning aminokislotalar ketma-ketligini olish osonroq. Bugungi kunga kelib, yuzlab oqsillarning aminokislotalar ketma-ketligi allaqachon aniqlangan. Dekodlangan oqsillarning funktsiyalari odatda ma'lum va bu, masalan, malign neoplazmalarda hosil bo'lgan o'xshash oqsillarning mumkin bo'lgan funktsiyalarini tasavvur qilishga yordam beradi.

Murakkab oqsillar.

Faqat aminokislotalardan tashkil topgan oqsillar oddiy deyiladi. Biroq, ko'pincha, polipeptid zanjiriga metall atomi yoki aminokislota bo'lmagan ba'zi kimyoviy birikmalar biriktiriladi. Bunday oqsillar murakkab deyiladi. Bunga misol qilib gemoglobinni keltirish mumkin: uning tarkibida temir porfirin bor, bu unga qizil rang beradi va kislorod tashuvchisi sifatida harakat qiladi.

Ko'pgina murakkab oqsillarning nomlari biriktirilgan guruhlarning tabiatini ko'rsatadi: shakar glikoproteinlarda, yog'lar lipoproteinlarda mavjud. Agar fermentning katalitik faolligi biriktirilgan guruhga bog'liq bo'lsa, u holda protez guruhi deyiladi. Ko'pincha, ba'zi vitaminlar protez guruhining rolini o'ynaydi yoki uning bir qismidir. Masalan, retinaning oqsillaridan biriga biriktirilgan A vitamini uning nurga sezgirligini aniqlaydi.

Uchinchi darajali tuzilish.

Eng muhimi, oqsilning aminokislotalar ketma-ketligi (birlamchi tuzilish) emas, balki uning kosmosda yotqizilishi. Polipeptid zanjirining butun uzunligi bo'ylab vodorod ionlari muntazam vodorod bog'larini hosil qiladi, bu esa unga spiral yoki qatlam (ikkilamchi tuzilish) shaklini beradi. Bunday spiral va qatlamlarning birikmasidan keyingi tartibning ixcham shakli - oqsilning uchinchi darajali tuzilishi paydo bo'ladi. Zanjirning monomerik bo'g'inlarini ushlab turadigan bog'lanishlar atrofida kichik burchaklar orqali aylanishlar mumkin. Shuning uchun, sof geometrik nuqtai nazardan, har qanday polipeptid zanjiri uchun mumkin bo'lgan konfiguratsiyalar soni cheksiz katta. Haqiqatda, har bir protein odatda aminokislotalar ketma-ketligi bilan belgilanadigan faqat bitta konfiguratsiyada mavjud. Bu struktura qattiq emas, u "nafas olayotgandek" ko'rinadi - u ma'lum bir o'rtacha konfiguratsiya atrofida tebranadi. Zanjir erkin energiya (ishni bajarish qobiliyati) minimal bo'lgan konfiguratsiyaga o'ralgan, xuddi bo'shatilgan kamon faqat minimal erkin energiyaga mos keladigan holatga siqiladi. Ko'pincha zanjirning bir qismi ikkinchisi bilan ikkita sistein qoldig'i orasidagi disulfid (-S-S-) bog'lari bilan qattiq bog'langan. Qisman shuning uchun aminokislotalar orasida sistein ayniqsa muhim rol o'ynaydi.

Oqsillar tuzilishining murakkabligi shunchalik kattaki, aminokislotalar ketma-ketligi ma'lum bo'lsa ham, oqsilning uchinchi darajali tuzilishini hisoblash hali mumkin emas. Ammo agar oqsil kristallarini olish mumkin bo'lsa, u holda uning uchinchi darajali tuzilishini rentgen nurlari diffraktsiyasi bilan aniqlash mumkin.

Strukturaviy, kontraktil va boshqa ba'zi oqsillarda zanjirlar cho'zilgan bo'lib, yonma-yon yotgan bir nechta biroz buklangan zanjirlar fibrillalarni hosil qiladi; fibrillalar, o'z navbatida, kattaroq shakllanishlarga - tolalarga aylanadi. Biroq, eritmadagi oqsillarning ko'pchiligi globulyardir: zanjirlar to'pdagi ip kabi globula shaklida o'ralgan. Ushbu konfiguratsiyada bo'sh energiya minimaldir, chunki gidrofobik ("suvni qaytaruvchi") aminokislotalar globulaning ichida yashiringan va uning yuzasida hidrofil ("suvni tortuvchi") aminokislotalar joylashgan.

Ko'pgina oqsillar bir nechta polipeptid zanjirlarining komplekslari. Bu struktura oqsilning to'rtlamchi tuzilishi deb ataladi. Masalan, gemoglobin molekulasi to'rtta bo'linmadan iborat bo'lib, ularning har biri globulyar oqsildir.

Strukturaviy oqsillar chiziqli konfiguratsiyasi tufayli valentlik kuchi juda yuqori bo'lgan tolalarni hosil qiladi, globulyar konfiguratsiya esa oqsillarga boshqa birikmalar bilan o'ziga xos ta'sir o'tkazishga imkon beradi. Globulaning yuzasida, zanjirlarni to'g'ri yotqizish bilan, reaktiv kimyoviy guruhlar joylashgan ma'lum bir shakldagi bo'shliqlar paydo bo'ladi. Agar bu oqsil ferment bo'lsa, kalit qulfga kirishi kabi, qandaydir moddaning boshqa, odatda kichikroq molekulasi shunday bo'shliqqa kiradi; bu holda molekulaning elektron bulutining konfiguratsiyasi bo'shliqda joylashgan kimyoviy guruhlar ta'sirida o'zgaradi va bu uni ma'lum bir tarzda reaksiyaga kirishga majbur qiladi. Shunday qilib, ferment reaksiyani katalizlaydi. Antikor molekulalarida turli xil begona moddalar bog'langan va shu bilan zararsiz bo'lgan bo'shliqlar ham mavjud. Proteinlarning boshqa birikmalar bilan o'zaro ta'sirini tushuntiruvchi "kalit va qulf" modeli fermentlar va antikorlarning o'ziga xosligini tushunish imkonini beradi, ya'ni. ularning faqat ma'lum birikmalar bilan reaksiyaga kirishish qobiliyati.

Har xil turdagi organizmlardagi oqsillar.

Xuddi shu funktsiyani bajaradigan oqsillar turli xil turlari o'simliklar va hayvonlar, shuning uchun bir xil nomga ega, o'xshash konfiguratsiyaga ega. Biroq, ular aminokislotalar ketma-ketligida bir oz farq qiladi. Turlar umumiy ajdoddan ajralib chiqqanligi sababli, ma'lum pozitsiyalardagi ba'zi aminokislotalar boshqalari bilan mutatsiyalar bilan almashtiriladi. Irsiy kasalliklarga olib keladigan zararli mutatsiyalar tabiiy tanlanish yo'li bilan yo'q qilinadi, ammo foydali yoki hech bo'lmaganda neytral bo'lganlar saqlanib qolishi mumkin. Ikki biologik tur bir-biriga qanchalik yaqin bo'lsa, ularning oqsillarida kamroq farqlar topiladi.

Ba'zi oqsillar nisbatan tez o'zgaradi, boshqalari esa ancha konservativdir. Ikkinchisiga, masalan, ko'pchilik tirik organizmlarda uchraydigan nafas olish fermenti bo'lgan sitoxrom c kiradi. Odamlarda va shimpanzelarda uning aminokislotalar ketma-ketligi bir xil, bug'doyning sitoxromida esa aminokislotalarning atigi 38 foizi boshqacha bo'lib chiqdi. Odamlar va bakteriyalarni solishtirganda ham, sitoxromlarning o'xshashligini (bu erdagi farqlar aminokislotalarning 65% ga ta'sir qiladi) hali ham ko'rish mumkin, garchi bakteriyalar va odamlarning umumiy ajdodi Yerda taxminan ikki milliard yil oldin yashagan. Hozirgi vaqtda aminokislotalar ketma-ketligini taqqoslash ko'pincha turli organizmlar o'rtasidagi evolyutsion munosabatlarni aks ettiruvchi filogenetik (genealogik) daraxtni qurish uchun ishlatiladi.

Denaturatsiya.

Sintezlangan oqsil molekulasi, katlanarak, o'z konfiguratsiyasiga ega bo'ladi. Biroq, bu konfiguratsiyani isitish, pH ni o'zgartirish, organik erituvchilar ta'sirida va hatto uning yuzasida pufakchalar paydo bo'lguncha oddiygina aralashtirish orqali yo'q qilish mumkin. Shu tarzda o'zgartirilgan oqsil denaturatsiyalangan deb ataladi; u o'zining biologik faolligini yo'qotadi va odatda erimaydigan bo'ladi. Denatüratsiyalangan oqsilning taniqli misollari - qaynatilgan tuxum yoki ko'pirtirilgan krem. Faqat yuzga yaqin aminokislotalarni o'z ichiga olgan kichik oqsillar renaturatsiyaga qodir, ya'ni. asl konfiguratsiyani qaytarib oling. Ammo oqsillarning aksariyati shunchaki chigallashgan polipeptid zanjirlari massasiga aylanadi va ularning oldingi konfiguratsiyasini tiklamaydi.

Faol oqsillarni ajratib olishning asosiy qiyinchiliklaridan biri ularning denaturatsiyaga o'ta sezgirligidir. Foydali dastur oqsillarning bu xususiyati oziq-ovqat mahsulotlarini saqlashda mavjud: yuqori harorat mikroorganizmlarning fermentlarini qaytarib bo'lmaydigan tarzda denatüratsiya qiladi va mikroorganizmlar nobud bo'ladi.

PROTEIN SINTEZI

Protein sintezi uchun tirik organizmda bir aminokislotani boshqasiga biriktira oladigan fermentlar tizimi bo'lishi kerak. Qaysi aminokislotalarni ulash kerakligini aniqlaydigan ma'lumot manbai ham kerak. Tanadagi oqsillarning minglab turlari mavjud bo'lgani uchun va ularning har biri o'rtacha bir necha yuz aminokislotalardan iborat bo'lganligi sababli, talab qilinadigan ma'lumotlar haqiqatan ham juda katta bo'lishi kerak. U genlarni tashkil etuvchi nuklein kislota molekulalarida saqlanadi (magnit lentada yozuv qanday saqlanganiga o'xshash).

Ferment faollashuvi.

Aminokislotalardan sintez qilingan polipeptid zanjiri har doim ham oxirgi shaklda oqsil bo'lavermaydi. Ko'pgina fermentlar dastlab faol bo'lmagan prekursorlar sifatida sintezlanadi va boshqa ferment zanjirning bir uchidan bir nechta aminokislotalarni olib tashlaganidan keyingina faollashadi. Ovqat hazm qilish fermentlarining ba'zilari, masalan, tripsin, bu faol bo'lmagan shaklda sintezlanadi; bu fermentlar ovqat hazm qilish traktida zanjirning terminal qismini olib tashlash natijasida faollashadi. Faol shakldagi molekulasi ikkita qisqa zanjirdan iborat bo'lgan insulin gormoni bitta zanjir deb ataladigan shaklda sintezlanadi. proinsulin. Keyin bu zanjirning o'rta qismi chiqariladi va qolgan bo'laklar bir-biriga bog'lanib, faol gormon molekulasini hosil qiladi. Murakkab oqsillar oqsilga ma'lum bir kimyoviy guruh biriktirilgandan keyingina hosil bo'ladi va bu biriktirma ko'pincha fermentni ham talab qiladi.

Metabolik qon aylanishi.

Hayvonni uglerod, azot yoki vodorodning radioaktiv izotoplari bilan belgilangan aminokislotalar bilan oziqlantirgandan so'ng, yorliq tezda uning oqsillariga kiritiladi. Agar etiketlangan aminokislotalar tanaga kirishni to'xtatsa, oqsillardagi yorliq miqdori kamayishni boshlaydi. Ushbu tajribalar shuni ko'rsatadiki, hosil bo'lgan oqsillar hayotning oxirigacha tanada saqlanmaydi. Ularning barchasi, bir nechta istisnolardan tashqari, dinamik holatda bo'lib, doimiy ravishda aminokislotalarga parchalanadi va keyin qayta sintezlanadi.

Ba'zi oqsillar hujayralar nobud bo'lganda va yo'q qilinganda parchalanadi. Bu har doim sodir bo'ladi, masalan, qizil qon tanachalari va ichakning ichki yuzasini qoplaydigan epiteliya hujayralari. Bundan tashqari, oqsillarning parchalanishi va qayta sintezi ham tirik hujayralarda sodir bo'ladi. Ajablanarlisi shundaki, oqsillarning parchalanishi haqida ularning sintezi haqida kamroq ma'lumot mavjud. Ammo shunisi aniqki, proteolitik fermentlar ovqat hazm qilish traktida oqsillarni aminokislotalarga parchalaydiganlarga o'xshash parchalanishda ishtirok etadi.

Turli xil oqsillarning yarimparchalanish davri har xil - bir necha soatdan ko'p oylargacha. Faqatgina istisno - bu kollagen molekulalari. Shakllanganidan keyin ular barqaror bo'lib qoladi va yangilanmaydi yoki almashtirilmaydi. Biroq, vaqt o'tishi bilan ularning ba'zi xususiyatlari, xususan, elastikligi o'zgaradi va ular yangilanmaganligi sababli, yoshga bog'liq ma'lum o'zgarishlar, masalan, terida ajinlar paydo bo'lishining natijasidir.

sintetik oqsillar.

Kimyogarlar aminokislotalarni polimerizatsiya qilishni uzoq vaqtdan beri o'rganishgan, ammo aminokislotalar tasodifiy birlashadi, shuning uchun bunday polimerizatsiya mahsulotlari tabiiy mahsulotlarga deyarli o'xshamaydi. To'g'ri, aminokislotalarni ma'lum bir tartibda birlashtirish mumkin, bu ba'zi biologik faol oqsillarni, xususan, insulinni olish imkonini beradi. Jarayon ancha murakkab va shu tarzda faqat molekulalarida yuzga yaqin aminokislotalar mavjud bo'lgan oqsillarni olish mumkin. Buning o'rniga kerakli aminokislotalar ketma-ketligiga mos keladigan genning nukleotidlar ketma-ketligini sintez qilish yoki izolyatsiya qilish va keyin bu genni ko'paytirish orqali ko'p miqdorda kerakli mahsulotni ishlab chiqaradigan bakteriyaga kiritish afzalroqdir. Biroq, bu usul o'zining kamchiliklariga ham ega.

PROTEINLAR VA OZIQLANISH

Tanadagi oqsillar aminokislotalarga parchalanganda, bu aminokislotalar oqsil sintezi uchun qayta ishlatilishi mumkin. Shu bilan birga, aminokislotalarning o'zlari parchalanadi, shuning uchun ular to'liq ishlatilmaydi. Bundan tashqari, o'sish, homiladorlik va yaralarni davolashda oqsil sintezi degradatsiyadan oshib ketishi aniq. Tana doimiy ravishda ba'zi oqsillarni yo'qotadi; bular sochlar, tirnoqlar va terining sirt qatlamining oqsillari. Shuning uchun oqsillarni sintez qilish uchun har bir organizm oziq-ovqatdan aminokislotalarni olishi kerak.

Aminokislotalarning manbalari.

Yashil o'simliklar oqsillarda mavjud bo'lgan barcha 20 ta aminokislotalarni CO2, suv va ammiak yoki nitratlardan sintez qiladi. Ko'pgina bakteriyalar aminokislotalarni shakar (yoki ba'zi ekvivalenti) va qat'iy azot mavjudligida ham sintez qila oladi, ammo shakar oxir-oqibat yashil o'simliklar tomonidan ta'minlanadi. Hayvonlarda aminokislotalarni sintez qilish qobiliyati cheklangan; ular yashil o'simliklar yoki boshqa hayvonlarni iste'mol qilish orqali aminokislotalarni olishadi. Ovqat hazm qilish traktida so'rilgan oqsillar aminokislotalarga bo'linadi, ikkinchisi so'riladi va ulardan ushbu organizmga xos bo'lgan oqsillar hosil bo'ladi. So'rilgan oqsillarning hech biri tana tuzilmalariga qo'shilmaydi. Faqatgina istisno shundaki, ko'plab sutemizuvchilarda onalik antikorlarining bir qismi platsenta orqali homila qon aylanishiga buzilmagan holda o'tishi va ona suti orqali (ayniqsa kavsh qaytaruvchi hayvonlarda) tug'ilgandan keyin darhol yangi tug'ilgan chaqaloqqa o'tishi mumkin.

Proteinlarga bo'lgan ehtiyoj.

Hayotni saqlab qolish uchun organizm oziq-ovqatdan ma'lum miqdorda protein olishi kerakligi aniq. Biroq, bu ehtiyojning hajmi bir qator omillarga bog'liq. Organizmga oziq-ovqat ham energiya manbai (kaloriya) sifatida, ham uning tuzilmalarini qurish uchun material sifatida kerak. Birinchi o'rinda energiyaga bo'lgan ehtiyoj. Bu shuni anglatadiki, dietada uglevodlar va yog'lar kam bo'lsa, parhez oqsillari o'z oqsillarini sintez qilish uchun emas, balki kaloriya manbai sifatida ishlatiladi. Uzoq muddatli ro'za bilan, hatto o'zingizning oqsillaringiz ham energiya ehtiyojlarini qondirish uchun sarflanadi. Agar dietada uglevodlar etarli bo'lsa, u holda protein iste'molini kamaytirish mumkin.

azot balansi.

O'rtacha taxminan. Umumiy oqsil massasining 16% azotdan iborat. Oqsillarni tashkil etuvchi aminokislotalar parchalanganda, ulardagi azot organizmdan siydik bilan va (kamroq darajada) najas bilan turli azotli birikmalar shaklida chiqariladi. Shuning uchun protein oziqlanishi sifatini baholash uchun azot balansi kabi ko'rsatkichdan foydalanish qulay, ya'ni. organizmga qabul qilingan azot miqdori va bir sutkada chiqariladigan azot miqdori o'rtasidagi farq (gramda). Katta yoshdagi normal ovqatlanish bilan bu miqdorlar tengdir. O'sayotgan organizmda chiqarilgan azot miqdori kiruvchi miqdordan kamroq, ya'ni. balans ijobiy. Ratsionda protein etishmasligi bilan muvozanat salbiy bo'ladi. Agar dietada kaloriyalar etarli bo'lsa, lekin oqsillar unda to'liq yo'q bo'lsa, tana oqsillarni tejaydi. Shu bilan birga, oqsil almashinuvi sekinlashadi va oqsil sintezida aminokislotalarni qayta ishlatish imkon qadar samarali davom etadi. Biroq, yo'qotishlar muqarrar va azotli birikmalar hali ham siydik va qisman najas bilan chiqariladi. Protein ochligi paytida tanadan kuniga chiqariladigan azot miqdori kunlik protein etishmasligining o'lchovi bo'lib xizmat qilishi mumkin. Ushbu etishmovchilikka teng protein miqdorini dietaga kiritish orqali azot balansini tiklash mumkin deb taxmin qilish tabiiydir. Biroq, unday emas. Ushbu miqdordagi proteinni olgandan so'ng, tana aminokislotalarni kamroq samarali ishlatishni boshlaydi, shuning uchun azot balansini tiklash uchun ba'zi qo'shimcha protein kerak bo'ladi.

Agar ratsiondagi protein miqdori azot muvozanatini saqlash uchun zarur bo'lganidan oshib ketgan bo'lsa, buning hech qanday zarari yo'qdek. Ortiqcha aminokislotalar oddiygina energiya manbai sifatida ishlatiladi. Ayniqsa, yorqin misol - azot muvozanatini saqlash uchun zarur bo'lgandan ko'ra oz miqdorda uglevod va taxminan o'n baravar ko'proq protein iste'mol qiladigan Eskimos. Biroq, ko'p hollarda, proteinni energiya manbai sifatida ishlatish foydali emas, chunki siz ma'lum miqdordagi uglevodlardan bir xil miqdordagi proteindan ko'ra ko'proq kaloriya olishingiz mumkin. Kambag'al mamlakatlarda aholi zarur kaloriyalarni uglevodlardan oladi va minimal miqdorda protein iste'mol qiladi.

Agar tana protein bo'lmagan mahsulotlar shaklida kerakli miqdordagi kaloriyalarni qabul qilsa, u holda azot muvozanatini saqlaydigan minimal protein miqdori taxminan. Kuniga 30 g. To'rt bo'lak non yoki 0,5 litr sutda taxminan shuncha ko'p protein mavjud. Bir nechtasi odatda optimal hisoblanadi. katta miqdor; 50 dan 70 g gacha tavsiya etiladi.

Muhim aminokislotalar.

Hozirgacha protein bir butun sifatida ko'rib chiqildi. Ayni paytda, oqsil sintezi sodir bo'lishi uchun organizmda barcha kerakli aminokislotalar mavjud bo'lishi kerak. Ba'zi aminokislotalarni hayvon tanasi o'zi sintez qila oladi. Ular bir-birining o'rnini bosuvchi deb ataladi, chunki ular dietada bo'lishi shart emas - faqat muhimi, umuman olganda, azot manbai sifatida proteinni iste'mol qilish etarli; keyin, muhim bo'lmagan aminokislotalarning etishmasligi bilan, organizm ularni ortiqcha mavjud bo'lganlar hisobiga sintez qilishi mumkin. Qolgan "muhim" aminokislotalarni sintez qilib bo'lmaydi va ularni ovqat bilan iste'mol qilish kerak. Odamlar uchun zarur bo'lgan moddalar valin, leysin, izolösin, treonin, metionin, fenilalanin, triptofan, histidin, lizin va arginindir. (Arginin organizmda sintezlanishi mumkin bo'lsa-da, u muhim aminokislota hisoblanadi, chunki yangi tug'ilgan chaqaloqlar va o'sayotgan bolalar uni etarli miqdorda ishlab chiqaradilar. Boshqa tomondan, etuk yoshdagi odam uchun bu aminokislotalarning bir qismini oziq-ovqat bilan iste'mol qilish. ixtiyoriy bo'lishi mumkin.)

Muhim aminokislotalarning ushbu ro'yxati boshqa umurtqali hayvonlarda va hatto hasharotlarda taxminan bir xil. Proteinlarning ozuqaviy qiymati odatda ularni o'sayotgan kalamushlarga boqish va hayvonlarning vaznini kuzatish orqali aniqlanadi.

Proteinlarning ozuqaviy qiymati.

Proteinning ozuqaviy qiymati eng kam bo'lgan muhim aminokislota bilan belgilanadi. Buni misol bilan tushuntirib beraylik. Bizning tanamiz oqsillari o'rtacha taxminan o'z ichiga oladi. 2% triptofan (og'irlik bo'yicha). Aytaylik, dietada 1% triptofan bo'lgan 10 g protein mavjud va unda boshqa muhim aminokislotalar etarli. Bizning holatda, bu nuqsonli oqsilning 10 g, asosan, 5 g to'liq proteinga teng; qolgan 5 g faqat energiya manbai bo'lib xizmat qilishi mumkin. E'tibor bering, aminokislotalar organizmda deyarli saqlanmaydi va oqsil sintezi sodir bo'lishi uchun barcha aminokislotalar bir vaqtning o'zida mavjud bo'lishi kerak, muhim aminokislotalarni qabul qilish ta'siri faqat ularning barchasi tanaga kirsa, aniqlanishi mumkin. bir vaqtning o'zida tana.

Ko'pgina hayvonlar oqsillarining o'rtacha tarkibi inson tanasi oqsillarining o'rtacha tarkibiga yaqin, shuning uchun bizning dietamiz go'sht, tuxum, sut va pishloq kabi oziq-ovqatlarga boy bo'lsa, biz aminokislota etishmovchiligiga duch kelmasligimiz mumkin. Shu bilan birga, juda oz miqdordagi muhim aminokislotalarni o'z ichiga olgan jelatin (kollagen denatürasyonu mahsuloti) kabi oqsillar mavjud. Sabzavotli oqsillar, bu ma'noda jelatindan yaxshiroq bo'lsa-da, muhim aminokislotalarda ham kambag'aldir; ayniqsa, ularda lizin va triptofan kam. Shunga qaramay, sof vegetarian dietasi, agar u tanani muhim aminokislotalar bilan ta'minlash uchun etarli bo'lgan o'simlik oqsillarini biroz ko'proq iste'mol qilmasa, umuman zararli emas. Proteinning ko'p qismi o'simliklarning urug'larida, ayniqsa bug'doy va turli dukkakli o'simliklarning urug'larida mavjud. Qushqo'nmas kabi yosh kurtaklar ham oqsilga boy.

Ratsiondagi sintetik oqsillar.

To'liq bo'lmagan oqsillarga, masalan, makkajo'xori oqsillariga oz miqdorda sintetik muhim aminokislotalarni yoki ularga boy oqsillarni qo'shib, ikkinchisining ozuqaviy qiymatini sezilarli darajada oshirish mumkin, ya'ni. shu bilan iste'mol qilinadigan protein miqdorini oshiradi. Yana bir imkoniyat - azot manbai sifatida nitratlar yoki ammiak qo'shilgan holda neft uglevodorodlarida bakteriyalar yoki xamirturushlarni etishtirishdir. Shu tarzda olingan mikrob oqsili parranda yoki chorva uchun ozuqa sifatida xizmat qilishi yoki odamlar tomonidan bevosita iste'mol qilinishi mumkin. Uchinchi, keng qo'llaniladigan usulda kavsh qaytaruvchi hayvonlarning fiziologiyasi qo'llaniladi. Kavsh qaytaruvchi hayvonlarda, oshqozonning boshlang'ich qismida, deb ataladi. Qorin bo'shlig'ida nuqsonli o'simlik oqsillarini yanada to'liqroq mikrob oqsillariga aylantiradigan bakteriyalar va protozoalarning maxsus shakllari mavjud va ular, o'z navbatida, hazm qilish va so'rilgach, hayvon oqsillariga aylanadi. Arzon sintetik azot o'z ichiga olgan karbamidni chorva ozuqasiga qo'shish mumkin. Qorin bo'shlig'ida yashovchi mikroorganizmlar uglevodlarni (ulardan ozuqada ko'proq) oqsilga aylantirish uchun karbamid azotidan foydalanadilar. Chorvachilik em-xashakidagi barcha azotning taxminan uchdan bir qismi karbamid shaklida bo'lishi mumkin, bu mohiyatan ba'zi kimyoviy oqsil sintezini anglatadi.