プロジェクト、スキーム、図面
主要な調節タンパク質は何と呼ばれていますか? 調節タンパク質：起源

主要な調節タンパク質は何と呼ばれていますか? 調節タンパク質：起源

(lat. regulo から - 整理する、調整する)、デコンプの調節に関与するタンパク質のグループ。生化学。プロセス。 R. b. の重要なグループであるこの記事はクリミアに捧げられており、DNA と相互作用し、遺伝子発現 (身体の徴候と特性における遺伝子発現) を制御するタンパク質です。そのようなR.の大多数はそうするでしょう。レベルで動作します転記(メッセンジャー RNA または mRNA の合成、DNA テンプレート上で)、mRNA 合成 (それぞれ、活性化タンパク質および抑制タンパク質) の活性化または抑制 (抑制) の原因となります。

知られている 10 リプレッサー。ナイブ。その中で研究されているのは、大腸菌 (E. coli) におけるラクトースの代謝に関与する酵素 (lac-repressor) の合成を調節する原核生物のリプレッサー (細菌、ラン藻)、およびバクテリオファージ A リプレッサーです。それらのアクションは、特定の結合によって実現されます。対応する遺伝子の DNA (オペレーター) のセクションと、これらの遺伝子によってコードされる mRNA の転写の開始をブロックします。

リプレッサーは、通常、互いに反対方向に向いた 2 つの同一のポリペプチド鎖の二量体です。リプレッサーは物理的に妨害する RNAポリメラーゼプロモーター領域 (DNA テンプレート上の mRNA の合成を触媒する DNA 依存性 RNA ポリメラーゼ酵素の結合部位) で DNA を結合し、mRNA の合成を開始します。リプレッサーは転写開始を妨げるだけで、mRNA の伸長には影響しないと考えられています。

リプレッサーは合成を制御して. - l. 発現が調整されている1つのタンパク質または多数のタンパク質。原則として、これらは1つの代謝に役立つ酵素です。道; それらの遺伝子は、1 つのオペロン (相互接続された遺伝子と隣接する調節領域のセット) の一部です。

Mn. リプレッサーは、インデューサーまたはコリプレッサー (それぞれ、特定の酵素の合成速度を特異的に増加または減少させる存在下での基質) と関連しているかどうかに応じて、活性型と非活性型の両方で存在できます。 酵素レギュレーター); これらの相互作用非共有性を持っています。

効率的な遺伝子発現のためには、リプレッサーがインデューサーによって不活性化されるだけでなく、特異的なものを実現する必要があります。ポジティブ R. b.によって媒介されるターンオン信号は、サイクリックと「ペアで」機能します。アデノシン一リン酸（cAMP）。後者は特定の R に関連付けられています。 b. （異化遺伝子のいわゆるCAPタンパク質活性化因子、またはタンパク質異化活性化因子-BAC）。桟橋付きダイマーです。 m. 45千 cAMPに結合した後、特異的に結合する能力を獲得します。これにより、対応するオペロンの遺伝子の転写効率が大幅に向上します。同時に、CAP は mRNA 鎖の成長速度には影響しませんが、転写開始の段階 (プロモーターへの RNA ポリメラーゼの結合) を制御します。リプレッサーとは対照的に、CAP (cAMP との複合体) は RNA ポリメラーゼの DNA への結合を促進し、転写開始をより頻繁にします。 CAP の DNA への結合部位は、オペレーターが局在する側とは反対側からプロモーターに直接隣接します。

正の制御 (例、大腸菌 lac オペロン) は、簡単なスキームで説明できます: グルコース (主な炭素源) の濃度が低下すると、cAMP の濃度が上昇し、それが SAR に結合し、その結果複合体が SAR に結合します。 lac プロモーター。その結果、プロモーターへの RNA ポリメラーゼの結合が刺激され、遺伝子の転写速度が上昇し、細胞が別の炭素ラクトース源の使用に切り替えることを可能にする酵素をエンコードします。他にもスペシャルR.b.があります。 (例えば、プロテイン C)、その機能はより複雑なスキームによって記述されます。それらは狭い範囲の遺伝子を制御し、抑制因子と活性化因子の両方として機能します。

リプレッサーおよびオペロン特異的活性化因子は、RNA ポリメラーゼ自体の特異性には影響しません。この最後のレベルの規制は、massir が関与する場合に実現されます。発現遺伝子のスペクトルの変化。したがって、大腸菌では、細胞の多くのストレスの多い条件で発現する熱ショックタンパク質をコードする遺伝子は、特別な R. b.-t. 因子ｓ３２．これらのR.b.の家族全員。 RNA ポリメラーゼのプロモーター特異性を変化させる (s-factor) は、桿菌や他のバクテリアで発見されています。

博士品種 R.b. 触媒を変える RNAポリメラーゼの聖なる島（いわゆるアンチターミネータータンパク質）。したがって、バクテリオファージ X では、2 つのそのようなタンパク質が知られており、to-rye は RNA ポリメラーゼを修飾して、転写の終結 (終了) の細胞シグナルに従わないようにします (これはファージ遺伝子の活発な発現に必要です)。

遺伝の一般的なスキーム R. b. の機能を含む制御は、バクテリアや真核細胞 (バクテリアと藍藻類を除くすべての生物) にも適用できます。

真核生物細胞はextに反応します。原則として、細菌細胞が栄養素の濃度の変化に反応するのと同じ方法で、シグナル（ホルモンなど）を伝達します。インインイン環境、つまり個々の遺伝子の可逆的な抑制または活性化 (抑制解除) によって。同時に、活動を同時に制御するR.b. 多数遺伝子、decomp で使用できます。組み合わせ。類似の組み合わせ遺伝規制は差別化をもたらすことができます。相互作用による複雑な多細胞生物全体の発達。鍵Ｒの数が比較的少ない。ｂ．

真核生物の遺伝子活性の調節システムには、追加のものがあります。細菌に存在しないレベル、すなわちすべてのヌクレオソームの翻訳 (反復サブユニット クロマチン)、転写ユニットの一部であり、この遺伝子が機能的に活性であるはずの細胞内で活性化（脱凝縮）されます。ここでは、原核生物に類縁体を持たない特定の R. b. のセットが関与していると考えられます。これらのタンパク質は特定のものを認識するだけでなく、クロマチン（または.DNA）のセクションだけでなく、隣接する地域の特定の構造変化。 R.b.は、細菌の活性化因子および抑制因子と同様に、アクチビルの領域における個々の遺伝子のその後の転写の調節に関与しているようです。クロマチン。

広範なクラス R.b. 真核生物- 受容体タンパク質ステロイドホルモン。

アミノ酸配列 R.b. いわゆるエンコード。調節遺伝子。リプレッサーの突然変異による不活性化は、mRNA の制御されない合成を引き起こし、その結果、特定のタンパク質 (結果として 翻訳- mRNAテンプレートでのタンパク質合成）。そのような生物は呼ばれます構成的変異体。突然変異の結果として活性化因子が失われると、調節タンパク質の合成が持続的に減少します。

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使用する記事の文献 「調節タンパク質」: Strayer L.、生化学、トランス。英語、第 3 巻、M.、1985 年、p. 112-25。

P.L.イワノフ。

ページ 「調節タンパク質」化学百科事典の資料に従って作成されました。

DNAの塩基配列に依存しないタンパク質とDNAの相互作用のよく研究されている例は、構造タンパク質との相互作用です。細胞内では、DNA はこれらのタンパク質に結合して、クロマチンと呼ばれるコンパクトな構造を形成します。原核生物では、クロマチンは小さなアルカリ性タンパク質 (ヒストンが DNA に結合すること) によって形成されます。原核生物のクロマチンには、ヒストン様タンパク質が含まれています。ヒストンは円盤状のタンパク質構造 - ヌクレオソームを形成し、それぞれの周りに DNA ヘリックスの 2 ターンが収まります。ヒストンと DNA 間の非特異的結合は、ヒストンのアルカリ性アミノ酸と DNA の糖リン酸骨格の酸性残基のイオン結合によって形成されます。これらのアミノ酸への化学修飾には、メチル化、リン酸化、およびアセチル化が含まれます。これらの化学修飾は、DNA とヒストン間の相互作用の強度を変化させ、転写因子に対する特定の配列の利用可能性に影響を与え、転写速度を変化させます。非特異的配列に結合するクロマチン内の他のタンパク質は、ゲル内で高い移動性を持つタンパク質であり、主に折り畳まれた DNA と関連しています。これらのタンパク質は、クロマチンの高次構造の形成に重要です。 DNA に結合するタンパク質の特別なグループは、一本鎖 DNA に関連するものです。ヒトにおけるこのグループの最もよく特徴付けられたタンパク質は、複製タンパク質 A であり、複製、組換え、および修復を含む、二重らせんが巻き戻されるプロセスのほとんどは発生しません。このグループのタンパク質は、一本鎖 DNA を安定化し、ヌクレアーゼによるステムループの形成または分解を防ぎます。

同時に、他のタンパク質が特定の配列を認識して結合します。そのようなタンパク質の中で最も研究されているグループは、さまざまなクラスの転写因子、つまり転写を調節するタンパク質です。これらの各タンパク質は、多くの場合プロモーターでその配列を認識し、遺伝子転写を活性化または抑制します。これは、転写因子と RNA ポリメラーゼが直接または中間タンパク質を介して結合することによって発生します。ポリメラーゼは最初にタンパク質と結合し、次に転写を開始します。他の場合では、転写因子は、プロモーターに位置するヒストンを修飾する酵素に結合し、それによってポリメラーゼへの DNA のアクセシビリティが変化します。

特定の配列はゲノムの多くの場所で発生するため、1 種類の転写因子の活性が変化すると、何千もの遺伝子の活性が変化する可能性があります。したがって、これらのタンパク質は、環境の変化、生物の発生、および細胞の分化に応じて調節されることがよくあります。転写因子とDNAとの相互作用の特異性は、アミノ酸とDNA塩基間の多数の接触によって提供され、DNA配列を「読み取る」ことができます。ベースとのほとんどの接触は、ベースがよりアクセスしやすい主溝で発生します。

DNAを修飾する酵素

トポイソメラーゼとヘリカーゼ

主な記事: トポイソメラーゼ , ヘリカーゼ

細胞内では、DNAはいわゆるコンパクトに配置されています。超ねじれた状態で、そうでなければ彼女はそれに収まることができません. 重要なプロセスが行われるためには、トポイソメラーゼとヘリカーゼという 2 つのグループのタンパク質によって生成される DNA のねじれを解く必要があります。

トポイソメラーゼは、ヌクレアーゼとリガーゼの両方の活性を持つ酵素です。これらのタンパク質は、DNA のスーパーコイルの程度を変化させます。これらの酵素のいくつかは DNA ヘリックスを切断し、鎖の 1 つを回転させ、それによってスーパーコイルのレベルを下げ、その後酵素がギャップを閉じます。他の酵素は、ストランドの 1 つを切断し、2 番目のストランドを切断してから、最初のストランドの切断を連結することができます。トポイソメラーゼは、複製や転写などの多くの DNA 関連プロセスに不可欠です。

ヘリカーゼは、分子モーターの 1 つであるタンパク質です。それらは、ヌクレオチド三リン酸、最も一般的には ATP の化学エネルギーを使用して、塩基間の水素結合を切断し、二重らせんを別々の鎖にほどきます。これらの酵素は、タンパク質が DNA 塩基にアクセスする必要があるほとんどのプロセスに不可欠です。

ヌクレアーゼとリガーゼ

ヌクレアーゼ, リガズ

細胞内で発生するさまざまなプロセス、たとえば組換えや修復には、DNA 鎖の完全性を切断して復元できる酵素が関与しています。 DNAを切断する酵素はヌクレアーゼと呼ばれます。 DNA 分子の末端にあるヌクレオチドを加水分解するヌクレアーゼはエキソヌクレアーゼと呼ばれ、エンドヌクレアーゼは鎖の内側で DNA を切断します。分子生物学および遺伝子工学で最も一般的に使用されるヌクレアーゼは、特定の配列の周囲で DNA を切断する制限酵素です。たとえば、EcoRV 酵素 (制限酵素 #5 大腸菌) は 6 塩基配列 5"-GAT|ATC-3" を認識し、縦線で示された位置で DNA を切断します。自然界では、これらの酵素は、ファージが細菌細胞に導入されると、ファージの DNA を切断することにより、バクテリオファージによる感染から細菌を保護します。この場合、ヌクレアーゼは修飾制限システムの一部です。 DNA リガーゼは、ATP のエネルギーを使用して DNA 分子の糖リン酸塩基を架橋します。制限ヌクレアーゼとリガーゼは、クローニングとフィンガープリンティングに使用されます。

DNA ポリメラーゼ I (いくつかの同一のタンパク質分子からなるリング状の構造で、異なる色で示されている)、損傷した DNA 鎖を連結する

ポリメラーゼ

DNAポリメラーゼ

ヌクレオシド三リン酸からポリヌクレオチド鎖を合成する DNA 代謝に重要な酵素のグループ、DNA ポリメラーゼもあります。それらは、DNA 鎖の前のヌクレオチドの 3"-水酸基にヌクレオチドを追加するため、すべてのポリメラーゼは 5"-> 3" 方向に機能します。これらの酵素の活性中心では、基質 - ヌクレオシド三リン酸 - が一本鎖ポリヌクレオチド鎖の一部としての相補的な塩基 - テンプレート。

DNA複製中、DNA依存性DNAポリメラーゼは元のDNA配列のコピーを合成します。重合のエラーは突然変異につながるため、このプロセスでは正確さが非常に重要です。そのため、多くのポリメラーゼにはエラーを修正する「編集」機能があります。ポリメラーゼは、誤ったヌクレオチド間のペアリングの欠如によって合成エラーを認識します。ペアリングの欠如を確認した後、ポリメラーゼの 3" → 5" エキソヌクレアーゼ活性が活性化され、間違った塩基が除去されます。ほとんどの生物では、DNAポリメラーゼはレプリソームと呼ばれる大きな複合体として機能し、ヘリカーゼなどの多数の追加サブユニットが含まれています.

RNA 依存性 DNA ポリメラーゼは、RNA 配列を DNA にコピーする特殊なタイプのポリメラーゼです。このタイプには、細胞感染中にレトロウイルスによって使用されるウイルス酵素逆転写酵素と、テロメア複製に必要なテロメラーゼが含まれます。テロメラーゼは独自のメッセンジャー RNA を持っているため、珍しい酵素です。

転写は、一本鎖の DNA 配列を mRNA にコピーする DNA 依存性 RNA ポリメラーゼによって行われます。遺伝子の転写開始時に、RNA ポリメラーゼはプロモーターと呼ばれる遺伝子の開始点の配列に結合し、DNA ヘリックスをほどきます。次に、遺伝子の末端であるターミネーターに到達するまで、遺伝子配列をメッセンジャー RNA にコピーし、そこで停止して DNA から切り離します。ヒト DNA 依存性 DNA ポリメラーゼと同様に、ヒトゲノムのほとんどの遺伝子を転写する RNA ポリメラーゼ II は、大規模な DNA ポリメラーゼの一部として機能します。タンパク質複合体、規制および追加の単位が含まれています。

原核生物、真核生物、単細胞生物、多細胞生物など、あらゆる生物の遺伝子の働きは制御され、調整されています。

異なる遺伝子は、異なる一時的な活動を持っています。それらのいくつかは、一定の活動を特徴としています。このような遺伝子は、細胞または生物が生涯を通じて必要とするタンパク質の合成を担っています。たとえば、その産物が ATP の合成に関与している遺伝子です。ほとんどの遺伝子は断続的な活動をしており、その産物であるタンパク質が必要な特定の瞬間にのみ機能します。遺伝子は、活性のレベルも異なります (低いか高いか)。

細胞タンパク質は、調節タンパク質と構造タンパク質に分類されます。調節タンパク質は調節遺伝子上で合成され、構造遺伝子の機能を制御します。構造遺伝子は、構造、酵素、輸送、およびその他の機能 (調節を除く) を実行する構造タンパク質をコードします。

タンパク質合成の調節は、転写、翻訳、および翻訳後修飾というこのプロセスのすべての段階で、誘導または抑制によって行われます。

真核生物における遺伝子活性の調節は、真核生物、特に多細胞生物の組織の複雑さによって決定される原核生物の遺伝子発現の調節よりもはるかに複雑です。 1961 年、フランスの科学者 F. Jacob、J. Monod および A. Lvov は、細胞によるラクトースの同化を触媒するタンパク質合成の遺伝子制御モデル、つまりオペロンの概念を策定しました。

オペロンは、単一の調節遺伝子によって制御される遺伝子のグループです。

レギュレーター遺伝子は、一定の低い活性を持つ遺伝子であり、その上にリプレッサータンパク質が合成されます - オペレーターに結合して不活性化する調節タンパク質です。

オペレーターは遺伝情報を読み取るための出発点であり、構造遺伝子の働きを制御します。

ラクトースオペロンの構造遺伝子には、ラクトースの代謝に関与する酵素に関する情報が含まれています。したがって、ラクトースは誘導因子、つまりオペロンの働きを開始するエージェントとして機能します。

プロモーターは、RNA ポリメラーゼの結合部位です。

ターミネーターは、mRNA 合成の終結部位です。

誘導因子が存在しない場合、誘導因子から「解放された」リプレッサーであるラクトースがオペレーターに接続されるため、システムは機能しません。この場合、RNAポリメラーゼ酵素はmRNA合成のプロセスを触媒できません。ラクトース（インデューサー）が細胞内で見つかった場合、リプレッサーと相互作用してその構造を変化させ、その結果、リプレッサーがオペレーターを解放します。 RNAポリメラーゼがプロモーターに結合し、mRNA合成が始まります（構造遺伝子の転写）。次に、mRNA-ラクトースオペロンのプログラムに従って、リボソーム上にタンパク質が形成されます。原核生物では、1 つの mRNA 分子がオペロンのすべての構造遺伝子からの情報を書き換えます。オペロンは転写単位です。転写は、ラクトース分子が細胞の細胞質に残っている限り続きます。すべての分子が細胞によって処理されるとすぐに、リプレッサーがオペレーターを閉じ、mRNA 合成が停止します。

したがって、細胞はすべての構造遺伝子を同時に転写および翻訳するための十分なリソースを持っていないため、mRNA 合成、したがってタンパク質合成を厳密に制御する必要があります。原核生物と真核生物の両方が、基本的な細胞機能を実行するために必要なmRNAのみを常に合成します. 他の構造遺伝子の発現は、特定のタンパク質が必要な場合にのみ転写を引き起こす調節システムの厳密な制御下で行われます. ）。

調節タンパク質 (lat. regulo から - 整理する、調整する)、タンパク質のグループ。デコンプの調節に関与しています。生化学。プロセス。この記事で取り上げる調節タンパク質の重要なグループは、DNA と相互作用し、遺伝子発現 (生物の特性と特性における遺伝子発現) を制御するタンパク質です。これらの調節タンパク質の大部分は、転写のレベルで機能し (DNA 鋳型上のメッセンジャー RNA または mRNA の合成)、mRNA 合成の活性化または抑制 (抑制) に関与しています (それぞれ、活性化タンパク質および抑制タンパク質)。 .

リプレッサーは、通常、互いに反対方向に向いた 2 つの同一のポリペプチド鎖の二量体です。リプレッサーは、RNA ポリメラーゼがプロモーター部位 (DNA テンプレートでの mRNA 合成を触媒する DNA 依存性 RNA ポリメラーゼ酵素の結合部位) で DNA に結合し、mRNA 合成を開始するのを物理的に防ぎます。リプレッサーは転写開始を妨げるだけで、mRNA の伸長には影響しないと考えられています。

リプレッサーは合成を制御して. - l. 単一のタンパク質または一連のタンパク質。コーディネートされた表情。原則として、これらは1つの代謝に役立つ酵素です。道; それらの遺伝子は、1 つのオペロン (相互接続された遺伝子と隣接する調節領域のセット) の一部です。

Mn. リプレッサーは、インデューサーまたはコリプレッサー (それぞれ、特定の酵素の合成速度が特異的に増加または減少する基質の存在下で、酵素レギュレーターを参照) と関連しているかどうかに応じて、活性型と非活性型の両方で存在できます。これらの相互作用非共有性を持っています。

効率的な遺伝子発現のためには、リプレッサーがインデューサーによって不活性化されるだけでなく、特異的なものを実現する必要があります。ポジティブサイクリックと「ペアで」働く調節タンパク質によって媒介されるターンオンシグナル。アデノシン一リン酸（cAMP）。後者は、特定の調節タンパク質 (異化遺伝子のいわゆる CAP-タンパク質-活性化因子、またはタンパク質、異化作用の活性化因子-BAC) に結合します。桟橋付きダイマーです。 m. 45千 cAMPに結合した後、特異的に結合する能力を獲得します。これにより、対応するオペロンの遺伝子の転写効率が大幅に向上します。同時に、CAP は mRNA 鎖の成長速度には影響しませんが、転写開始の段階 (プロモーターへの RNA ポリメラーゼの結合) を制御します。リプレッサーとは対照的に、CAP (cAMP との複合体) は RNA ポリメラーゼの DNA への結合を促進し、転写開始をより頻繁にします。 CAP の DNA への結合部位は、オペレーターが局在する側とは反対側からプロモーターに直接隣接します。

正の調節 (例えば、大腸菌 lac オペロンの) は簡単な方法で説明できます: グルコース (主な炭素源) の濃度が低下すると、CAP に結合する cAMP の濃度が上昇し、結果として生じる複合体は、lac プロモーターとともに増加します。その結果、プロモーターへの RNA ポリメラーゼの結合が刺激され、細胞が別の炭素源であるラクトースに切り替えることを可能にする酵素をコードする遺伝子の転写率が増加します。他の特別な調節タンパク質 (例えば、プロテイン C) があり、その機能はより複雑なスキームによって記述されます。それらは狭い範囲の遺伝子を制御し、抑制因子と活性化因子の両方として機能します。

リプレッサーおよびオペロン特異的活性化因子は、RNA ポリメラーゼ自体の特異性には影響しません。この最後のレベルの規制は、massir が関与する場合に実現されます。発現遺伝子のスペクトルの変化。したがって、大腸菌では、細胞の多くのストレスの多い条件で発現する熱ショックタンパク質をコードする遺伝子は、特別な調節タンパク質、いわゆる. 係数 s32。 RNA ポリメラーゼのプロモーター特異性を変化させるこれらの調節タンパク質 (s 因子) の全ファミリーが、桿菌や他の細菌で発見されています。

博士さまざまな調節タンパク質が触媒的に変化します。 RNA ポリメラーゼ (いわゆる抗ターミネータータンパク質) の特性。たとえば、バクテリオファージ X では、RNA ポリメラーゼを修飾する 2 つのタンパク質が知られているため、転写の終結（終了）の細胞シグナルに従わなくなります（これはファージ遺伝子の活発な発現に必要です）。

遺伝の一般的なスキーム調節タンパク質の機能を含む制御は、バクテリアや真核細胞 (バクテリアと藍藻類を除くすべての生物) にも適用できます。

真核生物細胞はextに反応します。原則として、細菌細胞が栄養素の濃度の変化に反応するのと同じ方法で、シグナル（ホルモンなど）を伝達します。環境中の物質、すなわち個々の遺伝子の可逆的な抑制または活性化 (抑制解除) によって。同時に、多数の遺伝子の活性を同時に制御する調節タンパク質を分解に使用できます。組み合わせ。類似の組み合わせ遺伝規制は差別化をもたらすことができます。相互作用による複雑な多細胞生物全体の発達。重要な調節タンパク質は比較的少ない

真核生物の遺伝子活性の調節システムには、追加のものがあります。細菌には存在しないレベル、すなわち、この遺伝子が機能的に活性であるはずの細胞において、転写単位を構成するすべてのヌクレオソーム (反復クロマチンサブユニット) が活性 (脱凝縮) 型に翻訳される。原核生物には類似体を持たない特定の調節タンパク質のセットがここに関与していると考えられています。これらのタンパク質は特定のものを認識するだけでなく、クロマチン (または DNA) のセクションに影響を与えるだけでなく、隣接する領域に特定の構造変化を引き起こします。細菌のアクチベーターやリプレッサーなどの調節タンパク質は、明らかに、アクチビア領域の個々の遺伝子のその後の転写の調節に関与しています。クロマチン。

ステロイドホルモンの真核受容体タンパク質である調節タンパク質の広範なクラス。

調節タンパク質のアミノ酸配列は、いわゆるによってコードされています。調節遺伝子。リプレッサーの変異による不活性化は、mRNA の制御されない合成を引き起こし、その結果、特定のタンパク質が合成されます (mRNA テンプレートでの翻訳タンパク質合成の結果として)。そのような生物は呼ばれます構成的変異体。突然変異の結果として活性化因子が失われると、調節タンパク質の合成が持続的に減少します。

規制タンパク質(lat. regulo から - 整理する、調整する)、デコンプの調節に関与するタンパク質のグループ。生化学。プロセス。 R. b. の重要なグループであるこの記事はクリミアに捧げられており、DNA と相互作用し、遺伝子発現 (身体の徴候と特性における遺伝子発現) を制御するタンパク質です。そのようなR.の大多数はそうするでしょう。レベルで動作します転記(メッセンジャー RNA または mRNA の合成、DNA テンプレート上で)、mRNA 合成 (それぞれ、活性化タンパク質および抑制タンパク質) の活性化または抑制 (抑制) の原因となります。

遺伝の一般的なスキーム R. b. の機能を含む制御は、バクテリアや真核細胞 (バクテリアと藍藻類を除くすべての生物) にも適用できます。

真核生物細胞はextに反応します。原則として、細菌細胞が栄養素の濃度の変化に反応するのと同じ方法で、シグナル（ホルモンなど）を伝達します。環境内、つまり個々の遺伝子の可逆的な抑制または活性化 (抑制解除) によって。同時に、多数の遺伝子の活性を同時に制御する R.b. を decomp に使用できます。組み合わせ。類似の組み合わせ遺伝規制は差別化をもたらすことができます。相互作用による複雑な多細胞生物全体の発達。鍵Ｒの数が比較的少ない。ｂ．

広範なクラス R.b. 真核生物- 受容体タンパク質ステロイドホルモン。

直訳: Strayer L.、生化学、トランス。英語、第 3 巻、M.、1985 年、p. 112-25。

P.L.イワノフ。

記事の内容

タンパク質（第1条）- すべての生物に存在する生物学的ポリマーのクラス。タンパク質の関与により、呼吸、消化、筋肉収縮、神経インパルスの伝達など、身体の生命活動を確実にする主なプロセスが行われます。生物の骨組織、皮膚、髪、角の形成はタンパク質で構成されています。ほとんどの哺乳動物にとって、生物の成長と発達は、食物成分としてタンパク質を含む製品が原因で発生します。体内でのタンパク質の役割、したがってその構造は非常に多様です。

タンパク質の組成。

すべてのタンパク質はポリマーであり、その鎖はアミノ酸の断片から組み立てられています。アミノ酸は、その組成に（名前に従って）NH 2アミノ基と有機酸を含む有機化合物です。カルボキシル、COOH基。存在するさまざまなアミノ酸（理論的には可能なアミノ酸の数は無制限）のうち、アミノ基とカルボキシル基の間に炭素原子が1つしかないものだけがタンパク質の形成に関与しています. 一般に、タンパク質の形成に関与するアミノ酸は、H 2 N–CH(R)–COOH という式で表すことができます。炭素原子 (アミノ基とカルボキシル基の間の基) に結合した R 基は、タンパク質を構成するアミノ酸の違いを決定します。この基は、炭素原子と水素原子のみで構成されますが、C と H に加えて、HO-、H 2 N- などのさまざまな官能基 (さらに変換できる) を含むことがよくあります。 R \u003d Hの場合のオプション.

生物体には 100 種類以上のアミノ酸が含まれていますが、そのすべてがタンパク質の構築に使用されているわけではなく、いわゆる「基本」と呼ばれる 20 種類だけが使用されています。表で。 1 は、それらの名前 (ほとんどの名前は歴史的に発展したもの)、構造式、および広く使用されている略語を示しています。すべての構造式は、アミノ酸の主要なフラグメントが右側になるように表に配置されています。

表 1. タンパク質の生成に関与するアミノ酸

名前	構造	指定
グリシン		GLI
アラニン		アラ
バリン		軸
ロイシン		レイ
イソロイシン		イル
セリン		SER
トレオニン		TRE
システイン		CIS
メチオニン		MET
リジン		リズ
アルギニン		ARG
アスパラギン酸		ACH
アスパラギン		ACH
グルタミン酸		GLU
グルタミン		GLN
フェニルアラニン		ヘアドライヤー
チロシン		TIR
トリプトファン		三
ヒスチジン		GIS
プロリン		プロ
国際慣行では、ラテン語の 3 文字または 1 文字の略語を使用した列挙されたアミノ酸の略称が受け入れられます。たとえば、グリシン - Gly または G、アラニン - Ala または A です。

これら 20 のアミノ酸 (表 1) の中で、プロリンのみが環状フラグメントの一部であるため、COOH カルボキシル基の隣に (NH 2 の代わりに) NH 基を含みます。

8つのアミノ酸（バリン、ロイシン、イソロイシン、スレオニン、メチオニン、リジン、フェニルアラニン、トリプトファン）は、体が正常な成長と発達のためにタンパク質食品と一緒に絶えず受け取らなければならないため、必須と呼ばれます.

タンパク質分子は、アミノ酸が連続的に結合した結果として形成されますが、一方の酸のカルボキシル基が隣接分子のアミノ基と相互作用し、その結果、-CO-NH- ペプチド結合が形成され、水分子が放出されます。図上。 1は、アラニン、バリン、グリシンの直列接続を示しています。

米。 1 アミノ酸の直列接続タンパク質分子の形成中。末端アミノ基Ｈ２Ｎから末端カルボキシル基ＣＯＯＨへの経路が、ポリマー鎖の主方向として選択された。

タンパク質分子の構造を簡潔に説明するために、ポリマー鎖の形成に関与するアミノ酸の略語 (表 1、3 番目の列) が使用されます。図に示されている分子の断片。 1 は次のように記述されます: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH。

タンパク質分子には、50 ～ 1500 個のアミノ酸残基が含まれています (短い鎖はポリペプチドと呼ばれます)。タンパク質の個性は、ポリマー鎖を構成するアミノ酸のセットによって決定されますが、重要なこととして、鎖に沿ったアミノ酸の交替の順序によっても決定されます。たとえば、インスリン分子は 51 個のアミノ酸残基 (最も短い鎖タンパク質の 1 つ) から構成され、長さの異なる 2 つの相互接続された平行な鎖から構成されます。アミノ酸断片の配列を図1に示します。 2.

米。 2 インスリン分子、51個のアミノ酸残基から構築され、同じアミノ酸のフラグメントは対応する背景色でマークされています。鎖に含まれるシステインアミノ酸残基（略称CIS）は、2つのポリマー分子を連結するか、1つの鎖内でジャンパーを形成するジスルフィド架橋-S-S-を形成します。

アミノ酸システインの分子（表1）には、反応性のスルフヒドリド基-SHが含まれており、これらは互いに相互作用して、ジスルフィド架橋-S-S-を形成します。タンパク質の世界におけるシステインの役割は特別であり、その関与により、高分子タンパク質分子間に架橋が形成されます。

アミノ酸のポリマー鎖への結合は、制御下の生体内で発生します核酸、それらは厳密な組み立て順序を提供し、ポリマー分子の固定長を調節します（ cm. 核酸）。

タンパク質の構造。

交互のアミノ酸残基の形で表されるタンパク質分子の組成（図2）は、タンパク質の一次構造と呼ばれます。水素結合は、ポリマー鎖に存在するイミノ基 HN とカルボニル基 CO ( cm. HYDROGEN BOND）、その結果、タンパク質分子は二次構造と呼ばれる特定の空間形状を獲得します。最も一般的なのは、タンパク質の 2 種類の二次構造です。

αヘリックスと呼ばれる最初のオプションは、1つのポリマー分子内の水素結合を使用して実装されます。結合長と結合角によって決定される分子の幾何学的パラメーターは、水素結合の形成が可能なものです。グループH-Nおよび C=O であり、その間に 2 つのペプチドフラグメント H-N-C=O があります (図 3)。

ポリペプチド鎖の組成を図1に示します。 3 を簡略化して書くと、次のようになります。

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

水素結合の収縮作用の結果として、分子はらせんの形をとります-いわゆるα-へリックスは、ポリマー鎖を形成する原子を通過する湾曲したらせんリボンとして表されます（図4）

米。四 タンパク質分子の 3D モデルαヘリックスの形で。水素結合は緑色の点線で示されています。らせんの円筒形は、特定の回転角度で見ることができます (水素原子は図には表示されていません)。個々の原子の色は、炭素原子には黒、窒素には青、酸素には赤、硫黄には黄を推奨する国際規則に従って与えられます (図に示されていない水素原子には白が推奨されます。この場合、暗い背景に全体の構造が描かれています）。

β構造と呼ばれる二次構造の別の変形も、水素結合が関与して形成されます。違いは、平行に配置された2つ以上のポリマー鎖のH-NおよびC=O基が相互作用することです。ポリペプチド鎖には方向があるので（図1）、鎖の方向が同じ場合（平行β構造、図5）、または逆方向（逆平行β構造、図6）の場合に変異体が可能です。 .

さまざまな組成のポリマー鎖が β 構造の形成に関与できますが、ほとんどの場合、ポリマー鎖を構成する有機基 (Ph、CH 2 OH など) は、H-N と C の相互配置という二次的な役割を果たします。 =Oグループが決め手です。 H-N 基と C=O 基は、ポリマー鎖に対して異なる方向 (図の上下) を向いているため、3 つ以上の鎖が同時に相互作用することが可能になります。

図 1 の最初のポリペプチド鎖の組成。 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

2 番目と 3 番目のチェーンの構成:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

図1に示すポリペプチド鎖の組成。 6、図と同じです。図５との違いは、第２のチェーンが（図５と比較して）反対の方向を有することである。

ある部分の鎖の断片が180°回転していることが判明した場合、1つの分子内でβ構造を形成することが可能です。この場合、1つの分子の2つの分岐は反対方向を持ち、結果として逆平行になりますβ構造が形成されます（図7）。

図に示す構造。図 7 を平面図で示します。三次元モデルの形で8。 β構造のセクションは、通常、ポリマー鎖を形成する原子を通過する平らな波状のリボンによって簡略化された方法で示されます。

多くのタンパク質の構造では、単一のポリペプチド鎖だけでなく、αヘリックスとリボン状のβ構造のセクションが交互になっています。ポリマー鎖におけるそれらの相互の配置および交替は、タンパク質の立体構造と呼ばれます。

植物タンパク質のクランビンを例に、タンパク質の構造を表す方法を以下に示します。多くの場合、何百ものアミノ酸フラグメントを含むタンパク質の構造式は、複雑で扱いにくく、理解するのが難しいため、単純化された構造式が使用されることがあります-化学元素の記号はありません（図9、オプションA）が、同時に国際規則に従って原子価ストロークの色を保持する時間（図4）。この場合、式はフラットではなく、分子の実際の構造に対応する空間イメージで表示されます。この方法により、例えば、ジスルフィド架橋 (インスリンに見られるものと同様、図 2)、鎖のサイドフレームにあるフェニル基などを区別することが可能になります。モデル (ロッドで接続されたボール) は、やや明確です (図 9、オプション B)。しかし、どちらの方法も三次構造を示すことができないため、アメリカの生物物理学者ジェーン・リチャードソンは、α 構造をらせん状にねじれたリボン (図 4 参照)、β 構造を平らな波状のリボン (図 8) として描写し、接続することを提案しました。それらは単一のチェーンです-細い束の形で、各タイプの構造には独自の色があります。タンパク質の三次構造を描写するこの方法は、現在広く使用されています (図 9、バリアント B)。より多くの情報を得るために、立体構造と単純化された構造式が一緒に示される場合があります (図 9、バリアント D)。リチャードソンによって提案された方法の修正もあります。αヘリックスは円柱として描かれ、β構造は鎖の方向を示す平らな矢印の形になっています（図9、オプションE）。あまり一般的ではありませんが、分子全体が束として描かれ、異なる構造は異なる色で区別され、ジスルフィド架橋は黄色の架橋として示される方法です (図 9、バリアント E)。

オプション B は、立体構造を描写するときに、タンパク質の構造的特徴 (アミノ酸断片、それらの交互配列、水素結合) が示されていないが、すべてのタンパク質に「詳細」が含まれていると想定されている場合に、認識に最も便利です。 20 個のアミノ酸の標準セットから取得されます (表 1)。三次構造を描写する際の主なタスクは、二次構造の空間配置と交替を示すことです。

米。 9 クランビンタンパク質の構造の画像のさまざまなバージョン.
A は空間画像の構造式です。
B - 三次元モデルの形の構造。
Bは分子の三次構造です。
G - オプション A と B の組み合わせ。
E - 三次構造の単純化されたイメージ。
E - ジスルフィド架橋による三次構造。

知覚に最も便利なのは、構造式の詳細から解放された 3 次元立体構造 (オプション B) です。

原則として、三次構造を持つタンパク質分子は、極性（静電）相互作用と水素結合によって形成される特定の構成をとります。その結果、分子はコンパクトなコイルの形をとります - 球状タンパク質（小球、緯度. ボール）、または繊維状 - 繊維状タンパク質（繊維、緯度. ファイバ）。

球状構造の例はアルブミンタンパク質で、アルブミンクラスにはタンパク質が含まれます鶏卵. アルブミンのポリマー鎖は、主にアラニン、アスパラギン酸、グリシン、およびシステインから一定の順序で交互に組み立てられます。三次構造には、単鎖で接続されたαヘリックスが含まれています（図10）。

米。十 アルブミンの球状構造

線維構造の例は、フィブロインタンパク質です。それらには、大量のグリシン、アラニン、およびセリン残基が含まれています（2番目のアミノ酸残基はすべてグリシンです）。スルフヒドリド基を含むシステイン残基は存在しません。天然の絹やクモの巣の主成分であるフィブロインには、一本鎖でつながったβ構造が含まれています（図11）。

米。十一 線維性タンパク質フィブロイン

特定のタイプの三次構造を形成する可能性は、タンパク質の一次構造に固有のものです。アミノ酸残基の変化の順序によってあらかじめ決定されます。そのような残基の特定のセットから、αヘリックスが主に発生し（そのようなセットはかなり多くあります）、別のセットはβ構造の出現につながり、単鎖はそれらの組成によって特徴付けられます。

一部のタンパク質分子は、三次構造を保持しながら結合して大きな超分子凝集体にすることができますが、極性相互作用と水素結合によって一緒に保持されます。このような形成は、タンパク質の四次構造と呼ばれます。たとえば、主にロイシン、グルタミン酸、アスパラギン酸、およびヒスチジン (フェリシンにはさまざまな量で 20 個のアミノ酸残基すべてが含まれています) で構成されるフェリチンタンパク質は、4 つの平行に配置された α ヘリックスの三次構造を形成します。分子が 1 つの集合体に結合されると (図 12)、最大 24 個のフェリチン分子を含むことができる 4 次構造が形成されます。

図12 球状タンパク質フェリチンの四次構造の形成

超分子形成の別の例は、コラーゲンの構造です。これは、その鎖が主にプロリンとリジンと交互にグリシンで構成されている繊維状タンパク質です。この構造には、平行な束に積み重ねられたリボン状のβ構造と交互になっている、単鎖、三重のαヘリックスが含まれています（図13）。

図13 コラーゲン繊維タンパク質の超分子構造

タンパク質の化学的性質。

有機溶媒の作用下で、一部のバクテリアの老廃物（乳酸発酵）または温度の上昇により、二次構造および三次構造は一次構造を損なうことなく破壊され、その結果、タンパク質は溶解性を失い、生物学的活性を失います。つまり、サワーミルクの凝固、ゆでた鶏卵の凝固タンパク質など、自然の特性の喪失です。で高温生物（特に微生物）のタンパク質は急速に変性します。これらのタンパク質は関与できません生物学的プロセス、その結果、微生物が死ぬので、煮沸（または低温殺菌）された牛乳は長持ちします。

タンパク質分子のポリマー鎖を形成するペプチド結合H-N-C=Oは、酸またはアルカリの存在下で加水分解され、ポリマー鎖が切断され、最終的に元のアミノ酸につながる可能性があります. α-ヘリックスやβ-構造に含まれるペプチド結合は、加水分解やさまざまな化学的攻撃に対してより耐性があります（単鎖の同じ結合と比較して）。タンパク質分子のその構成アミノ酸へのより繊細な分解は、ヒドラジン H 2 N–NH 2 を使用して無水媒体で行われますが、最後のアミノ酸フラグメントを除くすべてのアミノ酸フラグメントは、いわゆるカルボン酸ヒドラジドを形成します。フラグメント C (O)–HN–NH 2 (図 14)。

米。十四。 ポリペプチド切断

このような分析は、タンパク質のアミノ酸組成に関する情報を提供できますが、タンパク質分子の配列を知ることがより重要です。この目的で広く使用されている方法の 1 つは、フェニルイソチオシアネート (FITC) のポリペプチド鎖への作用であり、これはアルカリ性媒体中で (アミノ基を含む末端から) ポリペプチドに結合し、媒体の反応が変化すると、酸性になると、1つのアミノ酸の断片を一緒に取りながら、鎖から切り離されます（図15）。

米。 15 連続ポリペプチド切断

そのような分析のために、多くの特別な方法が開発されてきました。その中には、タンパク質分子をその構成成分に「分解」し始める方法が含まれています。

交差ジスルフィド架橋 S-S (システイン残基の相互作用によって形成される、図 2 および 9) が切断され、さまざまな還元剤の作用によってそれらが HS 基に変わります。酸化剤 (酸素または過酸化水素) の作用により、再びジスルフィド架橋が形成されます (図 16)。

米。 16. ジスルフィド架橋の切断

タンパク質に追加の架橋を作成するには、反応性アミノおよびカルボキシル基。リジン、アスパラギン、リジン、プロリンのフラグメントである、鎖のサイドフレームにあるアミノ基は、さまざまな相互作用によりアクセスしやすくなっています (表 1)。このようなアミノ基がホルムアルデヒドと相互作用すると、縮合プロセスが発生し、架橋 -NH-CH2-NH- が現れます (図 17)。

米。 17 タンパク質分子間の追加の横断ブリッジの作成.

タンパク質の末端カルボキシル基は、いくつかの多価金属の複合化合物と反応することができ（クロム化合物がより頻繁に使用されます）、架橋も発生します. どちらのプロセスも革のなめしに使用されます。

体内でのタンパク質の役割。

体内でのタンパク質の役割は多様です。

酵素(発酵緯度. - 発酵)、別名は酵素 (en) ギリシャ語. - 酵母の場合) - これらは触媒活性を持つタンパク質であり、生化学プロセスの速度を何千倍も高めることができます。酵素の作用により、食品の構成成分であるタンパク質、脂肪、炭水化物が分解されます。簡単な接続から、特定のタイプの生物に必要な新しい高分子が合成されます。酵素はまた、多くの生化学的合成プロセス、たとえばタンパク質の合成にも関与しています (一部のタンパク質は他のタンパク質の合成を助けます)。 Cm. 酵素

酵素は非常に効率的な触媒であるだけでなく、選択的でもあります (反応を特定の方向に厳密に向けます)。それらの存在下では、反応は副生成物を形成することなくほぼ 100% の収率で進行し、同時に流動条件は温和です: 通常の大気圧と生物の温度です。比較のために、活性鉄触媒の存在下での水素と窒素からのアンモニアの合成は、400〜500°C、30 MPaの圧力で行われ、アンモニアの収率はサイクルあたり15〜25％です。酵素は卓越した触媒と考えられています。

酵素の集中的な研究は 19 世紀半ばに始まり、現在では 2,000 を超えるさまざまな酵素が研究されており、これは最も多様なクラスのタンパク質です。

酵素の名前は次のとおりです。酵素が相互作用する試薬の名前、または触媒反応の名前には、末尾に -aza が追加されます。たとえば、アルギナーゼはアルギニンを分解し (表 1)、脱炭酸酵素は脱炭酸を触媒します。すなわちカルボキシル基からの CO 2 の除去:

– COOH → – CH + CO 2

多くの場合、酵素の役割をより正確に示すために、目的と反応の種類の両方がその名前で示されます。たとえば、アルコール脱水素酵素はアルコールを脱水素化する酵素です。

かなり昔に発見された一部の酵素については、歴史的な名前 (末尾の -aza を除く) が保存されています。たとえば、ペプシン (pepsis、 ギリシャ語. 消化）およびトリプシン（トリプシス） ギリシャ語. 液化）、これらの酵素はタンパク質を分解します。

体系化のために、酵素は大きなクラスにまとめられ、分類は反応の種類に基づいており、クラスは一般原則（反応の名前と末尾）に従って名前が付けられています。これらのクラスの一部を以下に示します。

酸化還元酵素酸化還元反応を触媒する酵素です。このクラスに含まれるデヒドロゲナーゼは、プロトン移動を実行します。たとえば、アルコールデヒドロゲナーゼ (ADH) はアルコールをアルデヒドに酸化し、その後のアルデヒドのカルボン酸への酸化は、アルデヒドデヒドロゲナーゼ (ALDH) によって触媒されます。どちらのプロセスも、エタノールから酢酸への処理中に体内で発生します（図18）。

米。十八 エタノールの二段階酸化酢酸に

麻薬効果があるのはエタノールではありませんが、中間生成物であるアセトアルデヒドは、ALDH 酵素の活性が低いほど、第 2 段階 (アセトアルデヒドから酢酸への酸化) の通過が遅くなり、摂取による中毒効果が長く強くなります。エタノールの。分析の結果、黄色人種の代表者の 80% 以上が ALDH の活性が比較的低く、したがってアルコール耐性が著しく高いことが示されました。この ALDH の生来の活性低下の理由は、「弱毒化された」ALDH 分子のグルタミン酸残基の一部がリジン断片で置換されているためです (表 1)。

転移酵素- 官能基の転移を触媒する酵素、例えば、アミノ基の転移を触媒するトランスシミナーゼ。

加水分解酵素加水分解を触媒する酵素です。前述のトリプシンとペプシンはペプチド結合を加水分解し、リパーゼは脂肪のエステル結合を切断します。

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

リアーゼ- 非加水分解的な方法で起こる反応を触媒する酵素、そのような反応の結果として破裂が起こる C-C 接続、C-O、C-N、および新しい結合の形成。酵素デカルボキシラーゼはこのクラスに属します

イソメラーゼ- 異性化を触媒する酵素、例えば、マレイン酸からフマル酸への変換 (図 19)。これは cis-trans 異性化の例です (ISOMERIA を参照)。

米。 19. マレイン酸の異性化酵素の存在下でフマル酸に。

酵素の働きが見られる一般原則、それによると、酵素と加速反応の試薬との間には常に構造上の対応があります。酵素学説の創始者の 1 人である E. フィッシャーの比喩的な表現によると、試薬は鍵の鍵のように酵素に近づきます。この点で、各酵素は特定の化学反応または同じタイプの反応のグループを触媒します。ウレアーゼ（uron ギリシャ語. - 尿) は、尿素の加水分解のみを触媒します。

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

最も優れた選択性は、光学的に活性な対掌体 (左手と右手の異性体) を区別する酵素によって示されます。 L-アルギナーゼは左旋性アルギニンのみに作用し、右旋性異性体には影響を与えません。 L-乳酸デヒドロゲナーゼは、乳酸の左旋性エステル、いわゆるラクテート (ラクチス) にのみ作用します。緯度. D-乳酸デヒドロゲナーゼは D-乳酸のみを分解します。

ほとんどの酵素は、1 つではなく、関連する化合物のグループに作用します。たとえば、トリプシンは、リジンとアルギニンによって形成されたペプチド結合を切断することを「優先」します (表 1.)。

加水分解酵素などの一部の酵素の触媒特性は、タンパク質分子自体の構造によってのみ決定されますが、別の種類の酵素である酸化還元酵素 (たとえば、アルコール脱水素酵素) は、タンパク質以外の分子が存在する場合にのみ活性を示すことができます。それら - Mg、Ca、Zn、Mn、および核酸の断片を活性化するビタミン（図20）。

米。 20 アルコール脱水素酵素分子

輸送タンパク質は、さまざまな分子またはイオンに結合し、細胞膜 (細胞の内側と外側の両方) を介して、またある器官から別の器官へと輸送します。

たとえば、ヘモグロビンは、血液が肺を通過する際に酸素と結合し、それを体のさまざまな組織に送達します。そこで酸素が放出され、食物成分を酸化するために使用されます。このプロセスはエネルギー源として機能します (「燃焼」という用語を使用することもあります)。体内の食物）。

ヘモグロビンには、タンパク質部分に加えて、環状ポルフィリン分子 (ポルフィロス) と鉄の複合化合物が含まれています。 ギリシャ語. - 紫)、血液の赤色を決定します。酸素運搬体の役割を果たすのは、この複合体（図21、左）です。ヘモグロビンでは、鉄ポルフィリン複合体はタンパク質分子の内部に位置し、極性相互作用と、タンパク質の一部であるヒスチジンの窒素との配位結合によって保持されます (表 1)。ヘモグロビンによって運ばれるO2分子は、配位結合を介して、ヒスチジンが結合している側とは反対側から鉄原子に結合します（図21、右）。

米。 21 鉄複合体の構造

複合体の構造は、3次元モデルの形で右側に示されています。この複合体は、タンパク質の一部であるヒスチジンの Fe 原子と N 原子の間の配位結合 (青の破線) によってタンパク質分子内に保持されます。ヘモグロビンによって運ばれる O 2 分子は、平面複合体の反対側の Fe 原子に配位します (赤い点線)。

ヘモグロビンは最も研究されているタンパク質の 1 つで、1 本の鎖で接続された α ヘリックスで構成され、4 つの鉄錯体を含んでいます。したがって、ヘモグロビンは、一度に 4 つの酸素分子を移動するための大きなパッケージのようなものです。ヘモグロビンの形態は、球状タンパク質に対応します (図 22)。

米。 22 ヘモグロビンの球状形態

ヘモグロビンの主な「利点」は、酸素の追加と、その後のさまざまな組織や器官への伝達中の分裂が迅速に行われることです。一酸化炭素、CO（一酸化炭素）は、ヘモグロビン中のFeとさらに早く結合しますが、O 2 とは異なり、分解されにくい複合体を形成します。その結果、そのようなヘモグロビンはO 2を結合できなくなり、（大量の一酸化炭素を吸入すると）窒息死に至ります。

ヘモグロビンの2番目の機能は、吐き出されたCO 2の移動ですが、鉄原子ではなく、タンパク質のN基のH 2が二酸化炭素の一時的な結合のプロセスに関与しています。

タンパク質の「性能」は、その構造に依存します。たとえば、ヘモグロビンポリペプチド鎖のグルタミン酸の唯一のアミノ酸残基をバリン残基に置き換えると (めったに観察されない先天異常)、鎌状赤血球貧血と呼ばれる疾患につながります。

脂肪、ブドウ糖、アミノ酸を結合し、それらを細胞の内外の両方に運ぶことができる輸送タンパク質もあります.

特殊なタイプの輸送タンパク質は、物質そのものを運ぶのではなく、膜 (細胞の外壁) を通過して特定の物質を通過させる「輸送調節因子」として機能します。このようなタンパク質は、しばしば膜タンパク質と呼ばれます。それらは中空のシリンダーの形をしており、膜壁に埋め込まれているため、細胞内への極性分子またはイオンの移動を確実にします。膜タンパク質の例はポーリンです（図23）。

米。 23 ポリンタンパク

食品および貯蔵タンパク質は、名前が示すように、植物や動物の胚、および若い生物の発生の初期段階で、内部栄養源として機能します。食物タンパク質には、卵白の主成分であるアルブミン（図10）と、牛乳の主なタンパク質であるカゼインが含まれます。酵素ペプシンの作用により、カゼインは胃の中で凝固し、消化管での保持と効率的な吸収を保証します. カゼインには、体に必要なすべてのアミノ酸の断片が含まれています。

動物の組織に含まれるフェリチン（図12）には、鉄イオンが蓄えられています。

ミオグロビンは貯蔵タンパク質でもあり、組成と構造がヘモグロビンに似ています。ミオグロビンは主に筋肉に集中しており、その主な役割はヘモグロビンが与える酸素の貯蔵です。それは酸素で急速に飽和し（ヘモグロビンよりもはるかに速く）、徐々にさまざまな組織に移動します.

構造タンパク質は、保護機能 (皮膚) またはサポートを実行します。体をまとめて保持し、強度を与えます (軟骨と腱)。それらの主成分は繊維状タンパク質コラーゲン（図11）であり、哺乳類の体内で最も一般的な動物界のタンパク質であり、タンパク質の総質量のほぼ30％を占めています. コラーゲンは高い引張強度を持っていますが（皮膚の強度は知られています）、皮膚コラーゲンの架橋含有量が少ないため、動物の皮膚は生の形ではさまざまな製品の製造にはあまり適していません. 水中での皮膚の腫れ、乾燥中の収縮を減らし、水を含んだ状態での強度を高め、コラーゲンの弾力性を高めるために、追加の架橋が作成されます（図15a）、これはいわゆる革のなめし工程。

生物では、生物の成長と発達の過程で発生したコラーゲン分子は更新されず、新しく合成されたものに置き換えられません. 体が老化するにつれて、コラーゲンの架橋の数が増加し、その弾力性が低下し、再生が起こらないため、加齢に伴う変化が現れます-軟骨と腱の脆弱性の増加、皮膚のしわ。

関節靭帯には、二次元に容易に伸びる構造タンパク質であるエラスチンが含まれています。一部の昆虫の翅のヒンジ結合点に位置するレシリンタンパク質は、最大の弾力性を持っています。

角の形成 - 主にケラチンタンパク質からなる髪、爪、羽毛 (図 24)。その主な違いは、ジスルフィド架橋を形成するシステイン残基の顕著な含有量であり、毛髪や毛織物に高い弾力性（変形後に元の形状を復元する能力）を与えます。

米。 24. 線維性タンパク質ケラチンの断片

ケラチンオブジェクトの形状を不可逆的に変化させるには、まず還元剤を使用してジスルフィド架橋を破壊し、新しい形状を与えてから、酸化剤を使用してジスルフィド架橋を再作成する必要があります (図. 16)、これは、たとえば髪にパーマをかける方法です。

ケラチンのシステイン残基の含有量が増加し、それに応じてジスルフィド架橋の数が増加すると、変形する能力が失われますが、同時に高い強度が現れます（有蹄動物の角と亀の甲羅には最大システインフラグメントの18％）。哺乳類には、最大 30 種類のケラチンがあります。

繭巻きの際に蚕毛虫が分泌するケラチン関連繊維タンパク質であるフィブロインと、網を編む際のクモから分泌されるケラチン関連の線維性タンパク質フィブロインは、一本鎖で結合されたβ構造のみを含んでいます（図11）。ケラチンとは異なり、フィブロインには横方向のジスルフィド架橋がなく、非常に強い引張強度があります (一部のウェブサンプルの単位断面あたりの強度は、スチールケーブルの強度よりも高い)。架橋結合がないため、フィブロインは伸縮性がありません (ウール生地はほとんど消えず、シルク生地はしわになりやすいことが知られています)。

調節タンパク質。

より一般的にはホルモンと呼ばれる調節タンパク質は、さまざまな生理学的プロセスに関与しています。たとえば、ホルモンのインスリン (図 25) は、ジスルフィド架橋によって接続された 2 つの α 鎖で構成されています。インスリンが調節する代謝プロセスグルコースが関与すると、その欠如は糖尿病につながります。

米。 25 プロテインインスリン

脳の下垂体は、体の成長を調節するホルモンを合成します。体内のさまざまな酵素の生合成を制御する調節タンパク質があります。

収縮性および運動性タンパク質は、体に収縮、形状の変化、および移動の能力を与えます。主に、私たちは筋肉について話しています. 筋肉に含まれるすべてのタンパク質の質量の 40% はミオシン (mys、myos、 ギリシャ語. - 筋肉)。その分子には、繊維状部分と球状部分の両方が含まれています (図 26)。

米。 26 ミオシン分子

このような分子は結合して、300 ～ 400 分子を含む大きな凝集体になります。

筋肉繊維を取り囲む空間でカルシウムイオンの濃度が変化すると、分子のコンフォメーションに可逆的な変化が起こります。これは、原子価結合の周りの個々のフラグメントの回転による鎖の形状の変化です。これは筋肉の収縮と弛緩につながり、カルシウムイオンの濃度を変化させる信号は、筋肉繊維の神経終末から来ます. 人工筋肉の収縮は、電気インパルスの作用によって引き起こされる可能性があり、カルシウムイオンの濃度に急激な変化をもたらします。これは、心筋を刺激して心臓の働きを回復させるための基礎です。

保護タンパク質を使用すると、攻撃する細菌やウイルスの侵入や、外来タンパク質の侵入から体を保護できます（異物の一般名は抗原です）。保護タンパク質の役割は、免疫グロブリン (別名は抗体) によって行われ、体内に侵入した抗原を認識し、しっかりと結合します。人間を含む哺乳動物の体内には、M、G、A、D、E の 5 つのクラスの免疫グロブリンがあり、その構造は名前が示すように球状であり、さらに、それらはすべて同様の方法で構築されています。クラスG免疫グロブリンを例に、抗体の分子構成を以下に示します（図27）。この分子は、3 つの S-S ジスルフィド架橋によって接続された 4 つのポリペプチド鎖を含み (図 27 では、太い原子価結合と大きな S 記号で示されています)、さらに、各ポリマー鎖は鎖内ジスルフィド架橋を含みます。 2 つの大きなポリマー鎖 (青色で強調表示) には、400 ～ 600 のアミノ酸残基が含まれています。他の 2 つのチェーン (ハイライト緑で) はほぼ半分の長さで、約 220 のアミノ酸残基を含んでいます。４つの鎖はすべて、末端のＨ２Ｎ基が一方向に向くように配置されている。

米。 27 免疫グロブリンの構造の模式図

体が外来タンパク質（抗原）と接触すると、免疫系の細胞が免疫グロブリン（抗体）を産生し始め、免疫グロブリン（抗体）が血清中に蓄積します。最初の段階では、主な作業は末端 H 2 N を含むチェーンセクションによって行われます (図 27 では、対応するセクションは水色と薄緑でマークされています)。これらは抗原捕捉部位です。免疫グロブリン合成の過程で、これらの部位は、それらの構造と構成が接近する抗原の構造に可能な限り対応するように形成されます（ロックの鍵のように、酵素のように、しかしこの場合のタスクは違う）。したがって、各抗原に対して、厳密に個別の抗体が免疫応答として作成されます。免疫グロブリンに加えて、外的要因に応じてその構造を「塑性的に」変化させることができる既知のタンパク質は1つもありません。酵素は、試薬への構造的適合性の問題を別の方法で解決します。すべての可能なケースに対応するさまざまな酵素の巨大なセットの助けを借りて、免疫グロブリンは毎回「作業ツール」を再構築します。さらに、免疫グロブリンのヒンジ領域 (図 27) は、2 つの捕捉領域に独立した可動性を提供します。その結果、免疫グロブリン分子は、抗原内の捕捉に最も便利な 2 つの領域を即座に「見つけて」、確実に固定することができます。それは、甲殻類の生き物の行動に似ています。

次に、体の免疫システムの一連の反応がオンになり、他のクラスの免疫グロブリンが接続され、その結果、外来タンパク質が不活性化され、抗原（外来微生物または毒素）が破壊されて除去されます。

抗原との接触後、免疫グロブリンの最大濃度に達します (抗原の性質および生物自体の個々の特性に応じて) 数時間 (場合によっては数日) 以内に到達します。体はそのような接触の記憶を保持しており、同じ抗原で再び攻撃されると、免疫グロブリンが血清中にはるかに速く大量に蓄積します-獲得免疫が発生します.

上記のタンパク質の分類は、ある程度条件付きです。たとえば、保護タンパク質の中で言及されているトロンビンタンパク質は、本質的にペプチド結合の加水分解を触媒する酵素です。つまり、プロテアーゼのクラスに属します。

保護タンパク質は、ヘビ毒タンパク質や一部の植物の毒性タンパク質と呼ばれることがよくあります。これは、その役割が身体を損傷から保護することだからです.

機能が非常にユニークで、分類が難しいタンパク質があります。たとえば、アフリカの植物に含まれるタンパク質モネリンは非常に甘い味がするため、肥満を防ぐために砂糖の代わりに使用できる非毒性物質として研究されています. 一部の南極魚の血漿には、これらの魚の血液が凍結するのを防ぐ不凍特性を持つタンパク質が含まれています。

タンパク質の人工合成。

ポリペプチド鎖につながるアミノ酸の縮合は、よく研究されたプロセスです。例えば、任意の１つのアミノ酸または酸の混合物の縮合を実施して、同じ単位または異なる単位をランダムな順序で交互に含むポリマーをそれぞれ得ることが可能である。このようなポリマーは、天然のポリペプチドとほとんど似ておらず、生物学的活性を持っていません。主なタスクは、天然タンパク質のアミノ酸残基の配列を再現するために、厳密に定義された事前に計画された順序でアミノ酸を接続することです. アメリカの科学者ロバート・メリフィールドは、このような問題を解決することを可能にする独自の方法を提案しました。この方法の本質は、アミノ酸の-COOH-基と結合できる反応性基を含む不溶性ポリマーゲルに最初のアミノ酸を結合させることです。そのようなポリマー基材として、クロロメチル基が導入された架橋ポリスチレンが採用された。反応に使用されるアミノ酸がそれ自体と反応せず、H 2 N基を基質に結合しないように、この酸のアミノ基はかさ高い置換基[(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -グループ。アミノ酸がポリマー支持体に結合した後、ブロック基が除去され、別のアミノ酸が反応混合物に導入されます。この反応混合物では、H 2 N 基も事前にブロックされています。このような系では、最初のアミノ酸の H 2 N 基と 2 番目の酸の -COOH 基の相互作用のみが可能であり、触媒 (ホスホニウム塩) の存在下で行われます。次に、スキーム全体が繰り返され、3 番目のアミノ酸が導入されます (図 28)。

米。 28. ポリペプチド鎖の合成スキーム

最後のステップでは、得られたポリペプチド鎖がポリスチレン支持体から分離されます。現在、プロセス全体が自動化されており、記載されたスキームに従って動作する自動ペプチド合成機があります。医療や農業で使用される多くのペプチドは、この方法で合成されています。選択的で増強された作用を有する天然ペプチドの改善された類似体を得ることも可能であった。ホルモンのインスリンやいくつかの酵素など、いくつかの小さなタンパク質が合成されています。

自然のプロセスを複製するタンパク質合成の方法もあります。それらは、特定のタンパク質を生成するように構成された核酸の断片を合成し、次にこれらの断片を生物（例えば、細菌）に挿入します。希望のタンパク質。このようにして、到達が困難なタンパク質やペプチド、およびそれらの類似体が大量に得られるようになりました。

食料源としてのタンパク質。

生体内のタンパク質は常に元のアミノ酸に分解され（酵素の不可欠な関与により）、一部のアミノ酸は他のアミノ酸に移行し、その後タンパク質が再び合成されます（これも酵素の関与により）。体は常に自分自身を更新しています。一部のタンパク質（皮膚、髪のコラーゲン）は更新されず、体はそれらを継続的に失い、代わりに新しいものを合成します. 食物源としてのタンパク質は、主に 2 つの機能を果たします。建設材料新しいタンパク質分子の合成に加えて、体にエネルギー（カロリー源）を供給します。

肉食性の哺乳類 (人間を含む) は、植物や動物の食物から必要なタンパク質を摂取します。食物から得られるタンパク質は、変化しない形で体内に取り込まれることはありません。消化管では、吸収されたすべてのタンパク質がアミノ酸に分解され、特定の生物に必要なタンパク質がそれらからすでに構築されていますが、残りの 12 は体内で 8 つの必須酸 (表 1) から合成できます。食物から十分な量が供給されますが、必須酸は必ず食物から供給されなければなりません。システイン中の硫黄原子は、必須アミノ酸メチオニンとともに体内で得られます。タンパク質の一部が分解され、生命維持に必要なエネルギーが放出され、タンパク質に含まれる窒素が尿とともに体外に排出されます。通常、人体は 1 日あたり 25 ～ 30 g のタンパク質を失うため、タンパク質食品は常に適切な量で存在する必要があります. タンパク質の1日の最低必要量は男性で37g、女性で29gですが、推奨摂取量はほぼ2倍です. 食品を評価する場合、タンパク質の品質を考慮することが重要です。必須アミノ酸が存在しないか、含有量が少ない場合、タンパク質は価値が低いと見なされるため、そのようなタンパク質はより多く消費する必要があります. そのため、マメ科植物のタンパク質にはメチオニンがほとんど含まれておらず、小麦とトウモロコシのタンパク質にはリジンが少なくなっています (どちらのアミノ酸も必須です)。動物性タンパク質（コラーゲンを除く）は完全食品に分類されます。すべての必須酸の完全なセットには、ミルクカゼイン、カッテージチーズ、およびそれから調製されたチーズが含まれているため、非常に厳格な場合、つまり. 「乳製品不使用」では、必須アミノ酸を適切な量で体に供給するために、マメ科植物、ナッツ、キノコの消費量を増やす必要があります。

また、合成アミノ酸や合成タンパク質は、必須アミノ酸を微量に含む飼料に添加して食品としても利用されています。石油炭化水素を処理および同化できるバクテリアがあります。この場合、タンパク質を完全に合成するには、窒素含有化合物（アンモニアまたは硝酸塩）を供給する必要があります。このようにして得られたタンパク質は、家畜や家禽の飼料として使用されます。一連の酵素であるカルボヒドラーゼは、多くの場合、動物飼料に添加されます。これは、分解が困難な炭水化物食品成分 (穀物作物の細胞壁) の加水分解を触媒し、その結果、植物性食品がより完全に吸収されます。

ミハイル・レヴィツキー

タンパク質（第2条）

（タンパク質）、複雑な窒素含有化合物のクラスであり、生物の最も特徴的で重要な（核酸とともに）成分です。タンパク質は多くの多様な機能を果たします。ほとんどのタンパク質は触媒する酵素です化学反応. 生理学的プロセスを調節する多くのホルモンもタンパク質です。コラーゲンやケラチンなどの構造タンパク質が主成分骨組織、髪と爪。筋肉の収縮性タンパク質は、化学エネルギーを使用して機械的な仕事を行うことで、その長さを変えることができます。タンパク質は、毒性物質に結合して中和する抗体です。外部の影響 (光、匂い) に応答できる一部のタンパク質は、刺激を感知する感覚器官の受容体として機能します。細胞内および細胞膜上にある多くのタンパク質は、調節機能を果たします。

19世紀前半多くの化学者、そして主に J. フォンリービッヒは、タンパク質が窒素化合物の特別なクラスであるという結論に徐々に達しました。「タンパク質」という名前 (ギリシャ語のプロトス - 最初のもの) は、1840 年にオランダの化学者 G. Mulder によって提案されました。

物理的特性

固体状態のタンパク質白色であり、ヘモグロビンなどの発色団 (有色) 基を持たない限り、溶液中では無色です。さまざまなタンパク質の水への溶解度は大きく異なります。また、pH と溶液中の塩の濃度によっても変化するため、1 つのタンパク質が他のタンパク質の存在下で選択的に沈殿する条件を選択できます。この「塩析」法は、タンパク質の分離と精製に広く使用されています。精製されたタンパク質は、多くの場合、溶液から結晶として沈殿します。

他の化合物と比較して、タンパク質の分子量は非常に大きく、数千から数百万ダルトンです。したがって、超遠心分離中にタンパク質が沈殿し、さらに異なる速度で沈殿します。タンパク質分子には正と負に帯電した基が存在するため、それらは電界内で異なる速度で移動します。これは、複雑な混合物から個々のタンパク質を分離するために使用される方法である電気泳動の基礎です。タンパク質の精製もクロマトグラフィーによって行われます。

化学的特性

構造。

タンパク質はポリマーです。繰り返しのモノマー単位またはサブユニットから鎖のように構築された分子で、その役割はα-アミノ酸によって果たされます。アミノ酸の一般式

ここで、R は水素原子または何らかの有機基です。

タンパク質分子 (ポリペプチド鎖) は、比較的少数のアミノ酸または数千のモノマー単位のみで構成されている場合があります。鎖状のアミノ酸の結合は、それぞれが 2 つの異なる化学基 (塩基性をもつアミノ基 NH2 と酸性カルボキシル基 COOH) を持っているため可能です。これらの基は両方とも炭素原子に結合しています。 1 つのアミノ酸のカルボキシル基は、別のアミノ酸のアミノ基とアミド (ペプチド) 結合を形成できます。

2 つのアミノ酸がこのように結合された後、2 番目のアミノ酸に 3 番目のアミノ酸を追加することで鎖を延長することができます。上記の式からわかるように、ペプチド結合が形成されると、水分子が放出されます。酸、アルカリ、またはタンパク質分解酵素の存在下では、反応は逆方向に進行します。ポリペプチド鎖は、水の添加によりアミノ酸に切断されます。この反応を加水分解といいます。加水分解は自然に進行し、アミノ酸をポリペプチド鎖に結合するにはエネルギーが必要です。

カルボキシル基とアミド基 (またはそれに類似したイミド基 - アミノ酸プロリンの場合) はすべてのアミノ酸に存在しますが、アミノ酸間の違いはその基の性質、つまり「側」によって決まります。側鎖の役割は、アミノ酸のグリシンのような 1 つの水素原子と、ヒスチジンやトリプトファンのようないくつかのかさばるグループによって果たすことができます。化学的に不活性な側鎖もあれば、反応性の高い側鎖もあります。

何千もの異なるアミノ酸を合成することができ、自然界には多くの異なるアミノ酸が存在しますが、タンパク質合成に使用されるアミノ酸は、アラニン、アルギニン、アスパラギン、アスパラギン酸、バリン、ヒスチジン、グリシン、グルタミン、グルタミンの 20 種類のみです。酸、イソロイシン、ロイシン、リジン、メチオニン、プロリン、セリン、チロシン、スレオニン、トリプトファン、フェニルアラニン、およびシステイン（タンパク質では、システインは二量体として存在する場合があります-シスチン）。確かに、いくつかのタンパク質には、通常発生する20に加えて他のアミノ酸がありますが、それらは、タンパク質に含まれた後にリストされた20のいずれかが変更された結果として形成されます.

光学活性。

グリシンを除くすべてのアミノ酸は、α-炭素原子に結合した 4 つの異なる基を持っています。幾何学的には、4 つの異なる基を 2 つの方法で結合できます。したがって、2 つの可能な配置、または 2 つの異性体が存在し、その鏡像に対するオブジェクトとして互いに関連しています。どうやって左手右の方へ。 1 つの配置は、左手または左手 (L) と呼ばれ、もう 1 つの配置は右手または右手 (D) と呼ばれます。これは、このような 2 つの異性体は、偏光面の回転方向が異なるためです。 L-アミノ酸のみがタンパク質に存在し (例外はグリシンです。4 つのグループのうち 2 つが同じであるため、1 つの形でしか表すことができません)、それらはすべて光学活性を持っています (異性体が 1 つしかないため)。 D-アミノ酸は自然界ではまれです。それらは、一部の抗生物質や細菌の細胞壁に見られます。

アミノ酸の配列。

ポリペプチド鎖のアミノ酸はランダムに並んでいるのではなく、一定の順序で並んでおり、この順序がタンパク質の機能や性質を決定しています。 20 種類のアミノ酸の順番を変えることで、アルファベットの文字からさまざまなテキストを作成できるように、膨大な数のさまざまなタンパク質を得ることができます。

以前は、タンパク質のアミノ酸配列を決定するのに数年かかることがよくありました。直接決定は、自動的に実行できるデバイスが作成されていますが、依然としてかなり骨の折れる作業です。通常、対応する遺伝子の塩基配列を決定し、そこからタンパク質のアミノ酸配列を導き出す方が簡単です。現在までに、何百ものタンパク質のアミノ酸配列が決定されています。解読されたタンパク質の機能は通常既知であり、これは、たとえば悪性新生物で形成される同様のタンパク質の可能な機能を想像するのに役立ちます。

複合タンパク質。

アミノ酸のみからなるタンパク質は単純と呼ばれます。しかし、多くの場合、アミノ酸ではない金属原子または化合物がポリペプチド鎖に結合しています。そのようなタンパク質は複合体と呼ばれます。例としてヘモグロビンがあります。ヘモグロビンにはポルフィリン鉄が含まれており、これが赤い色を与え、酸素運搬体としての役割を果たします。

ほとんどの複雑なタンパク質の名前には、結合した基の性質の指標が含まれています。糖は糖タンパク質に、脂肪はリポタンパク質に存在します。酵素の触媒活性が結合基に依存する場合、それは補欠分子族と呼ばれます。多くの場合、いくつかのビタミンは補欠分子族の役割を果たしているか、その一部です. たとえば、網膜のタンパク質の1つに結合したビタミンAは、光に対する感度を決定します。

三次構造。

重要なのは、タンパク質のアミノ酸配列 (一次構造) ではなく、空間にどのように配置されるかです。ポリペプチド鎖の全長に沿って、水素イオンは規則的な水素結合を形成し、らせんまたは層の形状 (二次構造) を与えます。このようならせんと層の組み合わせから、次の順序のコンパクトな形、つまりタンパク質の三次構造が生じます。鎖の単量体リンクを保持する結合の周りでは、小さな角度の回転が可能です。したがって、純粋に幾何学的な観点から、任意のポリペプチド鎖の可能な構成の数は無限大です。実際には、各タンパク質は通常、そのアミノ酸配列によって決定される 1 つの構成でのみ存在します。この構造は厳密ではなく、「呼吸」しているように見えます。特定の平均的な構成を中心に振動しています。解放されたバネが最小の自由エネルギーに対応する状態にのみ圧縮されるように、チェーンは自由エネルギー (仕事をする能力) が最小になる構成に折り畳まれます。多くの場合、鎖の一部は、2 つのシステイン残基間のジスルフィド (–S–S–) 結合によって、もう一方の部分にしっかりと結合されています。これが、アミノ酸の中でもシステインが特に重要な役割を果たす理由の一部です。

タンパク質の構造は非常に複雑であるため、アミノ酸配列が分かっていても、タンパク質の立体構造を計算することはまだ不可能です。しかし、タンパク質の結晶を得ることができれば、X線回折によってその立体構造を決定することができます。

構造タンパク質、収縮タンパク質、およびその他のタンパク質では、鎖が伸びており、いくつかのわずかに折り畳まれた鎖が並んで横たわり、フィブリルを形成します。次に、フィブリルは、より大きな形成、つまり繊維に折り畳まれます。ただし、溶液中のほとんどのタンパク質は球状です。鎖は、ボールの中の糸のように、コイル状に巻かれています。疎水性 (「水をはじく」) アミノ酸が小球の内部に隠され、親水性 (「水を引き付ける」) アミノ酸がその表面にあるため、この構成の自由エネルギーは最小限です。

多くのタンパク質は、いくつかのポリペプチド鎖の複合体です。この構造は、タンパク質の四次構造と呼ばれます。たとえば、ヘモグロビン分子は 4 つのサブユニットで構成されており、それぞれが球状タンパク質です。

構造タンパク質は、その線形構成により引張強度が非常に高い繊維を形成しますが、球状構成により、タンパク質は他の化合物との特定の相互作用に入ることができます。小球の表面に、チェーンを正しく配置すると、特定の形状の空洞が現れ、その中に反応性化学基が配置されます。このタンパク質が酵素である場合、鍵が錠前に入るのと同じように、別の、通常はより小さな物質の分子がそのような空洞に入ります。この場合、分子の電子雲の構成は、空洞にある化学基の影響下で変化し、これにより特定の方法で反応するように強制されます。このように、酵素は反応を触媒します。抗体分子にも空洞があり、そこにさまざまな異物が結合して無害化されます。タンパク質と他の化合物との相互作用を説明する「鍵と鍵」モデルにより、酵素と抗体の特異性を理解することが可能になります。特定の化合物とのみ反応する能力。

さまざまな種類の生物のタンパク質。

で同じ機能を果たすタンパク質他の種類植物と動物、したがって同じ名前を持ち、同様の構成を持っています。ただし、それらはアミノ酸配列が多少異なります。種が共通の祖先から分岐するにつれて、特定の位置の一部のアミノ酸が突然変異によって他のアミノ酸に置き換えられます。遺伝性疾患の原因となる有害な突然変異は自然選択によって破棄されますが、有益な、または少なくとも中立的な突然変異は保存されます。 2 つの生物種が互いに近ければ近いほど、それらのタンパク質の違いは少なくなります。

比較的急速に変化するタンパク質もあれば、非常に保守的なタンパク質もあります。後者には、例えば、ほとんどの生物に見られる呼吸酵素であるシトクロム c が含まれます。ヒトとチンパンジーでは、そのアミノ酸配列は同一であるが、コムギのシトクロム c では、アミノ酸の 38% のみが異なることが判明した. ヒトとバクテリアを比較した場合でも、シトクロムとバクテリアの類似性 (ここでの違いはアミノ酸の 65% に影響する) が見られますが、バクテリアとヒトの共通の祖先は約 20 億年前に地球に住んでいました. 今日では、異なる生物間の進化的関係を反映する系統樹を構築するために、アミノ酸配列の比較がよく使用されます。

変性。

合成されたタンパク質分子、フォールディングは、独自の立体配置を獲得します。しかし、この構成は、加熱、pH の変化、有機溶媒の作用、さらには泡が表面に現れるまで溶液を攪拌することによって破壊される可能性があります。このように変化したタンパク質は変性と呼ばれます。生物活性を失い、通常は不溶性になります。変性タンパク質のよく知られた例 - ゆで卵またはホイップクリーム。約100個のアミノ酸しか含まない小さなタンパク質は、再生することができます。元の構成を再取得します。しかし、ほとんどのタンパク質は単に絡み合ったポリペプチド鎖の塊に変換され、以前の構成には戻りません。

活性タンパク質を分離する際の主な問題の 1 つは、変性に対する極端な感受性です。タンパク質のこの特性は、食品の保存に役立ちます。熱微生物の酵素を不可逆的に変性させ、微生物を死に至らしめます。

タンパク質合成

タンパク質合成のために、生きている生物は、あるアミノ酸を別のアミノ酸に結合できる酵素のシステムを持っていなければなりません. どのアミノ酸を接続すべきかを決定する情報源も必要です。体内には数千種類のタンパク質があり、それぞれが平均数百個のアミノ酸で構成されているため、必要な情報は実に膨大なものになります。これは、遺伝子を構成する核酸分子に保存されます (磁気テープにレコードが保存される方法と同様)。

酵素の活性化。

アミノ酸から合成されたポリペプチド鎖は、必ずしも最終的な形でタンパク質とは限りません。多くの酵素は、最初は不活性な前駆体として合成され、別の酵素が鎖の一端から数個のアミノ酸を除去した後に初めて活性化します。トリプシンなどの一部の消化酵素は、この不活性型で合成されます。これらの酵素は、鎖の末端断片が除去された結果、消化管で活性化されます。活性型の分子が 2 本の短鎖で構成されるホルモンインスリンは、いわゆる単鎖の形で合成されます。プロインスリン。次に、この鎖の中間部分が除去され、残りのフラグメントが互いに結合して、活性ホルモン分子が形成されます。複合タンパク質は、特定の化学基がタンパク質に結合した後にのみ形成され、この結合には多くの場合、酵素も必要です。

代謝循環。

炭素、窒素、または水素の放射性同位体で標識されたアミノ酸を動物に与えた後、標識はすぐにそのタンパク質に取り込まれます。標識されたアミノ酸が体内に入らなくなると、タンパク質中の標識の量が減少し始めます。これらの実験は、結果として生じるタンパク質が生命の終わりまで体内に保存されないことを示しています. いくつかの例外を除いて、それらはすべて動的な状態にあり、常にアミノ酸に分解され、その後再合成されます.

一部のタンパク質は、細胞が死んで破壊されるときに分解されます。これは、例えば、腸の内面を覆う赤血球や上皮細胞などで常に発生します。さらに、タンパク質の分解と再合成は生きた細胞でも起こります。奇妙なことに、タンパク質の分解については、合成よりもほとんど知られていません。しかし、消化管でタンパク質をアミノ酸に分解する酵素と同様に、タンパク質分解酵素が分解に関与していることは明らかです.

異なるタンパク質の半減期は異なります - 数時間から数ヶ月. 唯一の例外はコラーゲン分子です。一度形成されると、それらは安定したままであり、更新も交換もされません。ただし、時間の経過とともに、それらの特性の一部、特に弾力性が変化し、更新されないため、たとえば皮膚のしわの出現など、特定の加齢に伴う変化が生じます。

合成タンパク質。

化学者はアミノ酸を重合する方法を長い間学んできましたが、アミノ酸はランダムに結合するため、そのような重合の生成物は天然のものとほとんど似ていません. 確かに、アミノ酸を特定の順序で組み合わせることが可能であり、これにより、いくつかの生物学的に活性なタンパク質、特にインスリンを得ることができます. このプロセスは非常に複雑で、このようにして、分子に約 100 個のアミノ酸を含むタンパク質のみを取得することができます。代わりに、所望のアミノ酸配列に対応する遺伝子のヌクレオチド配列を合成または単離し、次いでこの遺伝子を細菌に導入することが好ましい。これは、所望の産物を複製により大量に産生する。ただし、この方法にも欠点があります。

タンパク質と栄養

体内のタンパク質がアミノ酸に分解されると、これらのアミノ酸はタンパク質合成に再利用できます. 同時に、アミノ酸自体が分解されやすく、十分に活用されません。成長、妊娠、および創傷治癒の間、タンパク質合成が分解を超えなければならないことも明らかです. 体は継続的にいくつかのタンパク質を失います。これらは、髪、爪、および皮膚の表層のタンパク質です。したがって、タンパク質の合成のために、各生物は食物からアミノ酸を受け取る必要があります.

アミノ酸の供給源。

緑の植物は、タンパク質に含まれる 20 種類のアミノ酸すべてを、CO2、水、およびアンモニアまたは硝酸塩から合成します。多くのバクテリアは、糖（または同等のもの）と固定窒素の存在下でアミノ酸を合成することもできますが、糖は最終的に緑の植物によって供給されます. 動物では、アミノ酸を合成する能力は限られています。彼らは緑の植物や他の動物を食べてアミノ酸を得ます. 消化管では、吸収されたタンパク質がアミノ酸に分解され、後者が吸収され、特定の生物に特徴的なタンパク質がそれらから構築されます. 吸収されたタンパク質は、そのままでは体の構造に取り込まれません。唯一の例外は、多くの哺乳動物では、母体の抗体の一部が胎盤を介して胎児循環に無傷で通過し、母乳 (特に反芻動物) を介して出生直後に新生児に移行することです。

タンパク質が必要です。

生命を維持するために、体は食物から一定量のタンパク質を摂取しなければならないことは明らかです。ただし、このニーズの規模は、多くの要因によって異なります。体は、エネルギー源（カロリー）として、また構造を構築するための材料として食物を必要とします。まず第一にエネルギーが必要です。これは、食事に炭水化物と脂肪がほとんどない場合、食事中のタンパク質は、それ自体のタンパク質の合成ではなく、カロリー源として使用されることを意味します. 断食が長引くと、自分自身のタンパク質でさえ、エネルギー需要を満たすために消費されます。食事に十分な炭水化物がある場合は、タンパク質の摂取量を減らすことができます.

窒素バランス。

平均して約。総タンパク質質量の 16% は窒素です。タンパク質を構成するアミノ酸が分解されると、それらに含まれる窒素は、さまざまな窒素化合物の形で尿中および (程度は低いですが) 糞便中に排泄されます。したがって、品質を評価するのに便利です。タンパク質栄養窒素収支などの指標を使用します。 1日に体内に取り込まれた窒素量と排泄された窒素量の差（グラム）。成人の通常の栄養では、これらの量は同じです。成長中の生物では、排出される窒素の量は、入ってくる量よりも少なくなります。残高はプラスです。食事にタンパク質が不足していると、バランスがマイナスになります。食事に十分なカロリーが含まれていても、タンパク質がまったく含まれていない場合、体はタンパク質を保存します. 同時に、タンパク質の代謝が遅くなり、タンパク質合成におけるアミノ酸の再利用が可能な限り効率的に進行します。しかし、損失は避けられず、窒素化合物は依然として尿中に排泄され、一部は糞便中にも排泄されます. タンパク質飢餓中に体から排出される 1 日あたりの窒素の量は、毎日のタンパク質不足の尺度として役立ちます。この欠乏に相当する量のタンパク質を食事に導入することによって、窒素バランスを回復することが可能であると仮定するのは当然です. しかし、そうではありません。この量のタンパク質を摂取すると、体はアミノ酸の使用効率が低下するため、窒素バランスを回復するために追加のタンパク質が必要になります.

食事中のタンパク質の量が窒素バランスを維持するために必要な量を超えている場合、これによる害はないようです. 余分なアミノ酸はエネルギー源として使われます。特に印象的な例はエスキモーで、炭水化物をほとんど消費せず、窒素バランスを維持するために必要な量の約 10 倍のタンパク質を消費します。しかし、ほとんどの場合、タンパク質をエネルギー源として使用することは有益ではありません.同じ量のタンパク質からよりも、一定量の炭水化物からより多くのカロリーを得ることができるからです. 貧しい国では、人口は炭水化物から必要なカロリーを受け取り、最小限の量のタンパク質を消費します.

体が非タンパク質製品の形で必要なカロリー数を受け取った場合、窒素バランスを維持するタンパク質の最小量は約です。 1日30g。食パン4枚分、または牛乳0.5リットルに含まれるタンパク質の量はほぼ同じです。通常、いくつかが最適と見なされます。大量; 50～70gがおすすめです。

必須アミノ酸。

これまで、タンパク質は全体として考えられてきました。一方、タンパク質合成が行われるためには、必要なすべてのアミノ酸が体内に存在する必要があります. 動物自身の体が合成できるアミノ酸のいくつか. それらは食事に存在する必要がないため、交換可能と呼ばれます-一般に、窒素源としてのタンパク質の摂取が十分であることが重要です。次に、非必須アミノ酸が不足すると、体は過剰に存在するアミノ酸を犠牲にしてそれらを合成できます. 残りの「必須」アミノ酸は合成できず、食物と一緒に摂取する必要があります. 人間にとって必須なのは、バリン、ロイシン、イソロイシン、スレオニン、メチオニン、フェニルアラニン、トリプトファン、ヒスチジン、リジン、およびアルギニンです。（アルギニンは体内で合成することができますが、新生児や成長期の子供では十分な量が生成されないため、必須アミノ酸と見なされます.オプションになる場合があります。）

この必須アミノ酸のリストは、他の脊椎動物や昆虫でもほぼ同じです. タンパク質の栄養価は通常、成長中のラットに与え、動物の体重増加を監視することによって決定されます。

タンパク質の栄養価.

タンパク質の栄養価は、最も不足している必須アミノ酸によって決まります。これを例で説明しましょう。私たちの体のタンパク質には、平均で約 2% トリプトファン (重量)。食事に 1% トリプトファンを含む 10 g のタンパク質が含まれており、他の必須アミノ酸が十分に含まれているとしましょう. 私たちの場合、この欠陥のあるタンパク質 10 g は、完全なタンパク質 5 g と本質的に同等です。残りの 5 g はエネルギー源としてのみ機能します。アミノ酸は実質的に体内に貯蔵されず、タンパク質合成が行われるためにはすべてのアミノ酸が同時に存在する必要があるため、必須アミノ酸の摂取の効果は、それらがすべて体内に入った場合にのみ検出できます.同時に体。

ほとんどの動物性タンパク質の平均組成は、人体のタンパク質の平均組成に近いため、食事に肉、卵、牛乳、チーズなどの食品が豊富に含まれている場合、アミノ酸欠乏症に直面する可能性は低い. しかし、必須アミノ酸をほとんど含まないゼラチン（コラーゲンの変性産物）などのタンパク質があります. 植物性タンパク質は、この意味ではゼラチンよりも優れていますが、必須アミノ酸も不足しています。特にリジンとトリプトファンはほとんど含まれていません。それにもかかわらず、純粋な菜食主義の食事は、体に必須アミノ酸を提供するのに十分な量の植物性タンパク質を消費しない限り、まったく有害ではありません. ほとんどのタンパク質は植物の種子、特に小麦やさまざまなマメ科植物の種子に含まれています。アスパラガスなどの若い芽もタンパク質が豊富です。

食事中の合成タンパク質。

少量の合成必須アミノ酸またはそれらが豊富なタンパク質をトウモロコシタンパク質などの不完全なタンパク質に追加することにより、後者の栄養価を大幅に高めることができます。これにより、消費されるタンパク質の量が増加します。別の可能性は、窒素源として硝酸塩またはアンモニアを添加して、石油炭化水素でバクテリアまたは酵母を増殖させることです。このようにして得られた微生物タンパク質は、家禽や家畜の飼料として使用したり、人間が直接摂取したりできます。広く使用されている 3 番目の方法は、反芻動物の生理学を使用します。反芻動物では、胃の最初の部分で、いわゆる。ルーメンには、欠陥のある植物タンパク質をより完全な微生物タンパク質に変換する特別な形態の細菌と原生動物が生息しており、これらは消化と吸収の後に動物タンパク質に変わります. 安価な合成窒素含有化合物である尿素は、家畜の飼料に添加できます。ルーメンに生息する微生物は、尿素窒素を使用して炭水化物 (飼料中にははるかに多い) をタンパク質に変換します。家畜の飼料に含まれる全窒素の約 3 分の 1 は、本質的に、ある程度の化学的タンパク質合成を意味する尿素の形でもたらされます。