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調節タンパク質の生物学。タンパク質の調節機能

調節タンパク質の生物学。タンパク質の調節機能

プラン：

1 細胞間シグナル伝達に関与するタンパク質
2 受容体タンパク質
3 細胞内調節タンパク質
- 3.1 転写調節タンパク質
- 3.2 翻訳調節因子
- 3.3 スプライシング調節因子
- 3.4 プロテインキナーゼとプロテインホスファターゼ

序章

タンパク質の調節機能- 情報を送受信する能力に関連する、細胞または生物内のプロセスの調節のタンパク質による実装。調節タンパク質の作用は可逆的であり、原則としてリガンドの存在が必要です。ますます多くの新しい調節タンパク質が絶えず発見されていますが、現在のところ、それらのごく一部しか知られていない可能性があります。

調節機能を実行するタンパク質にはいくつかの種類があります。

タンパク質 - 信号を感知する受容体
シグナルタンパク質 - 細胞間シグナル伝達を実行するホルモンおよびその他の物質 (すべてではありませんが、その多くはタンパク質またはペプチドです)
細胞内の多くのプロセスを調節する調節タンパク質。

1. 細胞間シグナル伝達に関与するタンパク質

ホルモンタンパク質 (および細胞間シグナル伝達に関与する他のタンパク質) は、代謝やその他の生理学的プロセスに影響を与えます。

ホルモン- 内分泌腺で形成され、血液によって運ばれ、情報信号を運ぶ物質。ホルモンはランダムに拡散し、適切な受容体タンパク質を持つ細胞にのみ作用します。ホルモンは特定の受容体に結合します。ホルモンは通常、個々の組織の成長や体の発達などの遅いプロセスを調節しますが、例外もあります。たとえば、アドレナリン（アドレナリンの記事を参照）はアミノ酸の誘導体であるストレスホルモンです。神経インパルスが副腎髄質に作用すると放出され、同時に心臓がより頻繁に鼓動し始め、血圧が上昇し、その他の反応が起こります。また、肝臓にも作用します（グリコーゲンを分解します）。グルコースは血液中に放出され、脳や筋肉によってエネルギー源として使用されます。

2. 受容体タンパク質

受容体タンパク質は、調節機能を持つタンパク質にも起因する可能性があります。膜タンパク質 - 受容体は細胞の表面から内側にシグナルを伝達し、それを変換します。それらは、細胞外のこの受容体に「座っている」リガンドに結合することにより、細胞機能を調節します。その結果、細胞内の別のタンパク質が活性化されます。

ほとんどのホルモンは、その膜に特定の受容体（別のタンパク質または糖タンパク質）がある場合にのみ細胞に作用します. 例えば、β2-アドレナリン受容体は肝細胞の膜上にあります。ストレス下では、アドレナリン分子がβ2アドレナリン受容体に結合し、それを活性化します。活性化された受容体は、GTP に結合する G タンパク質を活性化します。多くの中間シグナル伝達ステップの後、グリコーゲンリン酸分解が起こります。受容体は、グリコーゲンの分解につながる最初のシグナル伝達操作を実行しました。それがなければ、細胞内でその後の反応はありません。

3. 細胞内調節タンパク質

タンパク質は、いくつかのメカニズムを使用して細胞内で発生するプロセスを調節します。

DNA分子との相互作用（転写因子）
他のタンパク質のリン酸化 (プロテインキナーゼ) または脱リン酸化 (プロテインホスファターゼ) による
リボソームまたは RNA 分子との相互作用による (翻訳調節因子)
イントロン除去のプロセスへの影響 (スプライシング調節因子)
他のタンパク質（ユビキチンなど）の崩壊速度への影響

3.1. 転写調節タンパク質

転写因子-これは、核に入ってDNAの転写、つまりDNAからmRNAへの情報の読み取り（DNAテンプレートによるmRNA合成）を調節するタンパク質です。一部の転写因子はクロマチンの構造を変化させ、RNA ポリメラーゼがアクセスしやすくします。他の転写因子のその後の作用に必要な DNA コンフォメーションを作成するさまざまな補助転写因子があります。転写因子の別のグループは、DNA 分子に直接結合しないが、タンパク質間相互作用を使用してより複雑な複合体に結合される因子です。

3.2. 翻訳調節因子

ブロードキャスト- リボソームによって実行される、mRNA テンプレートによるタンパク質のポリペプチド鎖の合成。翻訳は、mRNA に結合するリプレッサータンパク質の助けを借りるなど、いくつかの方法で調節できます。このmRNAがコードするタンパク質がリプレッサーである場合が多い。この場合、フィードバック制御が発生します (この例は、酵素スレオニル tRNA 合成酵素の合成の抑制です)。

3.3. スプライシング調節因子

真核生物の遺伝子の中には、アミノ酸をコードしない領域があります。これらの領域はイントロンと呼ばれます。それらは最初に転写中にプレmRNAに転写されますが、その後特別な酵素によって切り取られます. このイントロンの除去のプロセスと、その後の残りのセクションの端の結合は、スプライシング (架橋、スプライシング) と呼ばれます。スプライシングは、通常はスプライシング調節因子と呼ばれるタンパク質に関連する小さな RNA を使用して実行されます。スプライシングには、酵素活性を持つタンパク質が関与します。それらはプレmRNAに望ましいコンフォメーションを与えます。複合体 (スプライソソーム) を組み立てるには、切断可能な ATP 分子の形でエネルギーを消費する必要があるため、この複合体には ATPase 活性を持つタンパク質が含まれています。

代替スプライシングがあります。スプライシング機能は、イントロンの領域またはエキソンとイントロンの境界の領域で RNA 分子に結合できるタンパク質によって決定されます。これらのタンパク質は、一部のイントロンの除去を防止すると同時に、他のイントロンの除去を促進します。スプライシングの標的調節は、生物学的に重要な意味を持つ可能性があります。たとえば、ショウジョウバエのショウジョウバエでは、選択的スプライシングが性決定メカニズムの根底にあります。

3.4。プロテインキナーゼとプロテインホスファターゼ

細胞内プロセスの調節における最も重要な役割は、プロテインキナーゼ (他のタンパク質にリン酸基を結合することによって他のタンパク質の活性を活性化または阻害する酵素) によって演じられます。

プロテインキナーゼは、リン酸化 (ヒドロキシル基を持つアミノ酸残基へのリン酸残基の付加) によって他のタンパク質の活性を調節します。リン酸化は通常、酵素活性などのタンパク質の機能や、細胞内のタンパク質の位置を変化させます。

また、リン酸基を切断するタンパク質であるタンパク質ホスファターゼもあります。プロテインキナーゼとプロテインホスファターゼは、細胞内の代謝とシグナル伝達を調節します。タンパク質のリン酸化と脱リン酸化は、ほとんどの細胞内プロセスの主要な調節メカニズムの 1 つです。

受容体の作用によるGタンパク質活性化サイクル。

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知られている 10 リプレッサー。ナイブ。その中で研究されているのは、大腸菌 (E. coli) におけるラクトースの代謝に関与する酵素 (lac-repressor) の合成を調節する原核生物のリプレッサー (細菌、ラン藻)、およびバクテリオファージ A リプレッサーです。それらのアクションは、特定の結合によって実現されます。対応する遺伝子の DNA (オペレーター) のセクションと、これらの遺伝子によってコードされる mRNA の転写の開始をブロックします。

リプレッサーは、通常、互いに反対方向に向いた 2 つの同一のポリペプチド鎖の二量体です。リプレッサーは物理的に妨害する RNAポリメラーゼプロモーター領域 (DNA テンプレート上の mRNA の合成を触媒する DNA 依存性 RNA ポリメラーゼ酵素の結合部位) で DNA を結合し、mRNA の合成を開始します。リプレッサーは転写開始を妨げるだけで、mRNA の伸長には影響しないと考えられています。

リプレッサーは合成を制御して. - l. 発現が調整されている1つのタンパク質または多数のタンパク質。原則として、これらは1つの代謝に役立ちます。道; それらの遺伝子は、1 つのオペロン (相互接続された遺伝子と隣接する調節領域のセット) の一部です。

Mn. リプレッサーは、インデューサーまたはコリプレッサー (それぞれ、特定の酵素の合成速度を特異的に増加または減少させる存在下での基質) と関連しているかどうかに応じて、活性型と非活性型の両方で存在できます。 酵素レギュレーター); これらの相互作用非共有性を持っています。

効率的な遺伝子発現のためには、リプレッサーがインデューサーによって不活性化されるだけでなく、特異的なものを実現する必要があります。ポジティブ R. b.によって媒介されるターンオン信号は、サイクリックと「ペアで」機能します。アデノシン一リン酸（cAMP）。後者は特定の R に関連付けられています。 b. (異化産物遺伝子のいわゆる CAP タンパク質活性化因子、またはタンパク質異化作用活性化因子 -BAC)。桟橋付きダイマーです。 m. 45千 cAMPに結合した後、特異的に結合する能力を獲得します。これにより、対応するオペロンの遺伝子の転写効率が大幅に向上します。同時に、CAP は mRNA 鎖の成長速度には影響しませんが、転写開始の段階 (プロモーターへの RNA ポリメラーゼの結合) を制御します。リプレッサーとは対照的に、CAP (cAMP との複合体) は RNA ポリメラーゼの DNA への結合を促進し、転写開始をより頻繁にします。 CAP の DNA への結合部位は、オペレーターが局在する側とは反対側からプロモーターに直接隣接します。

正の調節 (例: 大腸菌 lac オペロン) は簡単なスキームで説明できます: グルコース (主な炭素源) の濃度が低下すると、SAR に結合する cAMP が増加し、結果として lac プロモーターに複合体が形成されます。 . その結果、プロモーターへの RNA ポリメラーゼの結合が刺激され、遺伝子の転写速度が増加し、ライ麦がエンコードされ、細胞が別の炭素ラクトース源の使用に切り替えることができます。他にもスペシャルR.b.があります。 (例えば、プロテイン C)、その機能はより複雑なスキームによって記述されます。それらは狭い範囲の遺伝子を制御し、抑制因子と活性化因子の両方として機能します。

リプレッサーおよびオペロン特異的活性化因子は、RNA ポリメラーゼ自体の特異性には影響しません。この最後のレベルの規制は、massir が関与する場合に実現されます。発現遺伝子のスペクトルの変化。したがって、大腸菌では、細胞の多くのストレスの多い条件で発現する熱ショックをコードする遺伝子は、特別な R. b.-t がそのクラスに含まれている場合にのみ、RNA ポリメラーゼによって読み取られます。と呼ばれる因子ｓ３２．これらのR. bの家族全員。 RNA ポリメラーゼのプロモーター特異性を変化させる (s-factor) は、桿菌や他のバクテリアで発見されています。

博士 R.の品種 b. 触媒を変える Saint-va RNA ポリメラーゼ (いわゆる抗ターミネータータンパク質)。したがって、バクテリオファージ X では、2 つのそのようなタンパク質が知られており、to-rye は RNA ポリメラーゼを修飾して、転写の終結 (終了) の細胞シグナルに従わないようにします (これはファージ遺伝子の活発な発現に必要です)。

遺伝の一般的なスキーム R. b. の機能を含む制御は、バクテリアおよび真核細胞 (バクテリアおよび藍藻類を除くすべての生物) にも適用できます。

真核生物細胞はextに反応します。原則として、バクテリア細胞が栄養素の濃度の変化に反応するのと同じ方法で、信号（たとえば、それらの信号）。インインイン環境、すなわち、個々の遺伝子の可逆的な抑制または活性化（抑制解除）によって。同時に、R. b.、同時に制御多数遺伝子、decomp で使用できます。組み合わせ。類似の組み合わせ遺伝規制は差別化をもたらすことができます。相互作用による複雑な多細胞生物全体の発達。鍵Ｒの数が比較的少ない。ｂ．

真核生物の遺伝子活性の調節システムには、追加のものがあります。細菌に存在しないレベル、すなわちすべてのヌクレオソームの翻訳 (反復サブユニット クロマチン)、転写ユニットの一部であり、これが機能的に活性であるはずの細胞内で活性な（脱凝縮された）形になります。ここでは、原核生物に類縁体を持たない特定の R. b. のセットが関与していると考えられます。これらは詳細を認識するだけではありません。クロマチン (または DNA) のセクションに影響を与えるだけでなく、隣接する領域に特定の構造変化を引き起こします。 R. は、細菌の活性化因子および抑制因子と同様に、明らかに、領域 activir の別個の遺伝子のその後の転写の調節に関与しています。クロマチン。

広範なクラス R. b. 真核生物- 受容体タンパク質ステロイドホルモン。

アミノ酸配列Ｒ．ｂ．いわゆるエンコード。調節遺伝子。リプレッサーの突然変異による不活性化は、mRNA の制御されない合成を引き起こし、その結果、特定のタンパク質 (結果として 翻訳- mRNAテンプレートでのタンパク質合成）。そのような生物は呼ばれます構成的変異体。アクチベーターが失われると、調節タンパク質の合成が持続的に減少します。

直訳: Strayer L.、生化学、トランス。英語、第 3 巻、M.、1985 年、p. 112-25。

P. L. イワノフ。

化学百科事典。 - M.: ソビエト百科事典. エド。 I. L. クヌニヤンツ. 1988 .

他の辞書で「規制タンパク質」が何であるかを参照してください。

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ホルモン受容体やプロテインキナーゼ調節サブユニット (cAMP によって活性化される酵素) などは、調節リガンド (すなわち、それぞれホルモンと cAMP) の結合を制御する活性を持っています。このクラスのタンパク質の活性がリガンドによって特異的に調節されるためには、そのような分子はまず第一に、特異的に（そして原則として高い親和性で）リガンドに結合する部位を持たなければならず、それは分子に識別能力を与えます他の化合物からの配位子。さらに、タンパク質は、リガンド結合の結果として、そのコンフォメーションが変化するような構造を持たなければなりません。規制措置を有効にします。例えば、哺乳動物では、個々のプロテインキナーゼの調節サブユニットへのcAMPの特異的結合は、酵素の触媒サブユニットへのこのサブユニットの結合親和性の減少をもたらす。これにより、酵素の両方のタンパク質サブユニットが解離します。調節サブユニットの阻害作用から解放された触媒サブユニットが活性化され、タンパク質のリン酸化を触媒します。リン酸化は特定のタンパク質の特性を変化させ、cAMP の制御下にあるプロセスに影響を与えます。

成長ホルモンが属するホルモンのグループに関しては、それらの合成をコードする mRNA ヌクレオチド配列が部分的に特定されています (Baxter J.D. ea, 1979)。各アミノ酸は、DNA 内で 3 つのヌクレオチドを必要とします (したがって、DNA から転写される mRNA 内でも)。ヌクレオチドの特定のトリプレット (コドン) は特定のアミノ酸に対応しますが、同じアミノ酸に対して複数のコドンが存在する場合があります。遺伝コードのこの「縮退」により、2 つのホルモンの構造を決定する 2 つの所定の遺伝子のヌクレオチド配列が、タンパク質に見られるものより多かれ少なかれ相同性を持つことが可能になります。したがって、2 つのタンパク質がランダムなアミノ酸配列の相同性を共有している場合、その配列は核酸大きな違いを示すことができます。しかし、ソマトトロピン群のホルモンの合成をコードする遺伝子に関しては、そうではありません。核酸配列の相同性は、アミノ酸配列の相同性よりも高い (Baxter J.D. ea, 1979)。 87% のアミノ酸配列相同性を共有するヒト成長ホルモンと絨毛性ソマトマンモトロピンは、それらの mRNA で 93% の核酸配列相同性を持っています。ヒトとラットの成長ホルモンは 70% のアミノ酸配列相同性を共有し、それらの mRNA は 75% の核酸配列相同性を示します。ラット成長ホルモンとヒト絨毛性ソマトマンモトロピンの mRNA (2 つの種の 2 つの異なるホルモンの mRNA) の一部の領域では、相同性は 85% です。したがって、DNA の最小限の塩基変化だけがホルモンの違いを引き起こします。したがって、これらのデータは、これらのホルモンの遺伝子が共通の祖先から進化したという結論を支持しています。シンボルとそれらが引き起こす反応に関する上記の考えの観点から、このグループの3つのホルモンのそれぞれが成長に影響を与えることは重要です. 成長ホルモンは、直線的な成長を決定する要因です。プロラクチンは授乳の過程で重要な役割を果たし、新生児の成長を確実にします。絨毛性ソマトマンモトロピンは、その生理学的意義が明確に確立されていませんが、胎児の成長に影響を与える母体に入る栄養素を指示することにより、子宮内の成長に大きな影響を与える可能性があります (

代謝の調節に関与するタンパク質は、それ自体がリガンド (ペプチドホルモンなど) として機能します。つまり、ホルモン受容体などの他のタンパク質と相互作用して、調節効果を発揮します。ホルモン受容体やプロテインキナーゼ調節サブユニット (cAMP によって活性化される酵素) などの他の調節タンパク質は、調節リガンド (すなわち、それぞれホルモンと cAMP) の結合によって制御される活性を持っています (第 4 章を参照)。このクラスのタンパク質の活性がリガンドによって特異的に調節されるためには、そのような分子はまず第一に、特異的に（そして原則として高い親和性で）リガンドに結合する部位を持たなければならず、それは分子に識別能力を与えます他の化合物からの配位子。さらに、タンパク質は、リガンド結合の結果として、そのコンフォメーションが変化する、すなわち、調節作用を発揮する可能性を提供できるような構造を持たなければなりません。例えば、哺乳動物では、cAMP が特定のプロテインキナーゼの調節サブユニットに特異的に結合すると、このサブユニットの酵素の触媒サブユニットへの結合親和性が低下します (第 4 章を参照)。これにより、酵素の両方のタンパク質サブユニットが解離します。調節サブユニットの阻害作用から解放された触媒サブユニットが活性化され、タンパク質のリン酸化を触媒します。リン酸化は特定のタンパク質の特性を変化させ、cAMP の制御下にあるプロセスに影響を与えます。ステロイドホルモンとその受容体との相互作用は、後者のコンフォメーション変化を引き起こし、細胞核に結合する能力を与えます (第 4 章を参照)。この相互作用は、特定の種類の mRNA の転写に対するステロイドホルモンの影響を媒介する上で重要な他の受容体特性も変化させます。
このように特殊化された非常に特殊な機能を持つために、タンパク質は、そのアミノ酸配列を決定する遺伝子の進化の結果として、現在の構造を獲得する必要がありました。場合によっては、他の遺伝子もこのプロセスに関与し、調節タンパク質自体を修飾する産物の合成をコード化します (例えば、グリコシル化によって)。遺伝子の進化は明らかに、既存の遺伝子の突然変異や異なる遺伝子のセクションの組み換えなどのメカニズムによって発生したため (議論したように)、これはタンパク質の進化に一定の制限を課しました。進化の観点からは、完全に新しい遺伝子を作成するよりも、存在する構造を変更する方がおそらく簡単でしょう。この点で、さまざまなタンパク質のアミノ酸配列にある程度の相同性が存在することは予想外ではないかもしれません。なぜなら、それらの遺伝子は共通の前駆体の進化の結果として生じた可能性があるからです。上記のように、cAMP やステロイドまたはその類似体などの調節リガンドの結合に適したタンパク質領域は、これらのリガンドが出現するまでにすでに存在していたに違いないため、そのようなタンパク質の遺伝子の改変がどのように調節リガンドの高い結合特異性を保持する他のタンパク質の合成。
図上。図 2-2 は、原始的なグルコトランスフェラーゼから 3 つの既存の調節タンパク質への進化の仮説スキームの 1 つを示しています。細菌の cAMP 結合タンパク質 (CAP または CRP) は、ラクトース代謝に関与する酵素をコードするいくつかの遺伝子の転写を調節します。、ヒトにおける cAMP の作用を媒介する cAMP 依存性プロテインキナーゼの活性を調節する哺乳動物の cAMP 結合タンパク質 (第 4 章を参照)、およびアデニル酸シクラーゼ (第 4 章を参照)。細菌タンパク質およびキナーゼに関して、原始グルコキナーゼの ATP 結合部位は、より大きな cAMP 結合特異性を獲得する方向に進化しました。細菌タンパク質は、追加のポリヌクレオチド (DNA) 結合能力も獲得しました。キナーゼの進化には、タンパク質をリン酸化するグルコホスホトランスフェラーゼ能力の獲得が含まれます。最後に、ADP生成機能をcAMP生成機能で置き換えることにより、グルコキナーゼからアデニル酸シクラーゼを形成することもできます。これらの結論は、純粋に仮説に過ぎません。それにもかかわらず、それらは列挙された調節タンパク質の分子進化がどのように起こったのかを示しています。

米。 2-2. cAMP 依存性プロテインキナーゼ、アデニル酸シクラーゼ、および細菌の cAMP 結合調節タンパク質の起源の提案 (Baxter、MacLeod)。
タンパク質進化の全体像には多くの詳細が欠けているが、タンパク質と遺伝子の構造に関する現在入手可能な情報は、いくつかのポリペプチドホルモンの遺伝子が共通の前駆遺伝子に由来するかどうかという問題を分析するためのいくつかの基礎を提供する. 個々のポリペプチドホルモンは、それらの構造的類似性に従ってグループ化できます。同じグループに属するホルモンが、それらによって引き起こされる同様の生理学的効果と同様の作用メカニズムを持っている可能性があるという事実に驚くべきことは何もありません. したがって、成長ホルモン (GH)、プロラクチン、および絨毛性ソマトマンモトロピン (胎盤ラクトゲン) の特徴は次のとおりです。高度なアミノ酸配列の相同性。糖タンパク質ホルモン - 甲状腺刺激ホルモン (TSH)、ヒト絨毛性ゴナドトロピン (hCG)、卵胞刺激 (FSH) および黄体形成 (LH) ホルモン - は 2 つのサブユニットで構成され、それぞれ (A 鎖) は同一またはほぼ同一です。特定のグループのすべてのホルモン。さまざまなホルモンの B サブユニットのアミノ酸配列は、同一ではありませんが、構造上の相同性があります。各ホルモンとその標的組織との相互作用に特異性を与えるために決定的に重要である可能性が高いのは、B 鎖のこれらの違いです。インスリンはいくつかの構造類似体を示し、生物学的活性をソマトメジンや非抑制インスリン様活性 (NIPA) などの他の成長因子と共有しています。
成長ホルモンが属するホルモン群については、その合成をコードするmRNAの塩基配列が部分的に解明されています。各アミノ酸は、DNA 内で 3 つのヌクレオチドを必要とします (したがって、DNA から転写される mRNA 内でも)。このヌクレオチドのトリプレットですが。 (コドン) はこの特定のアミノ酸に対応し、同じアミノ酸に対して複数のコドンが存在する場合があります。遺伝コードのこのような「縮退」により、2 つのホルモンの構造を決定する 2 つの所定の遺伝子のヌクレオチド配列が、タンパク質に見られるよりも多かれ少なかれ相同であることが可能になります。したがって、2 つのタンパク質がランダムなアミノ酸配列の相同性を共有している場合、核酸配列は大きな違いを示す可能性があります。しかし、ソマトトロピン群のホルモンの合成をコードする遺伝子に関しては、そうではありません。核酸配列の相同性は、アミノ酸配列の相同性よりも高い。 87% のアミノ酸配列相同性を共有するヒト成長ホルモンとヒト絨毛性ソマトマンモトロピンは、それらの mRNA で 93% の核酸配列相同性を持っています。ヒトとラットの成長ホルモンは 70% のアミノ酸配列相同性を共有し、それらの mRNA は 75% の核酸配列相同性を示します。ラット成長ホルモンとヒト絨毛性ソマトマンモトロピンのmRNA（2つの生物種の2つの異なるホルモンのmRNA）のいくつかの領域では、相同性は85％です（図2-3）。したがって、DNA の最小限の塩基変化だけがホルモンの違いを引き起こします。したがって、これらのデータは、これらのホルモンの遺伝子が共通の祖先から進化したという結論を支持しています。シンボルとそれらが引き起こす反応に関する上記の考えの観点から、このグループの 3 つのホルモンのそれぞれが成長に影響を与えることは重要です (以下を参照)。成長ホルモンは、直線的な成長を決定する要因です。プロラクチンは授乳の過程で重要な役割を果たし、新生児の成長を確実にします。絨毛性ソマトマンモトロピンは、その生理学的意義が正確には確立されていませんが、母体に入る栄養分を胎児の成長に導く子宮内成長に大きな影響を与える可能性があります。

米。 2-3. ラット成長ホルモン (GRH) とヒト絨毛性ソマトマンモトロピン (ヒト胎盤ラクトゲン、PLC) のアミノ酸 (AA) 配列、およびこれら 2 つのホルモンの合成をコードするメッセンジャー RNA の核酸配列の相同性。アミノ酸の名前は、核酸の名前と同様に省略されています。アミノ酸配列134-149に対応する領域が示されている。非相同の核酸およびアミノ酸には下線が引かれている(Baxter et al.)。 U - ウリジン、C - シトシン、A - アデノシン、G - グアノシン。

原核生物、真核生物、単細胞生物、多細胞生物など、あらゆる生物の遺伝子の働きは制御され、調整されています。

異なる遺伝子は、異なる一時的な活動を持っています。それらのいくつかは、一定の活動を特徴としています。このような遺伝子は、細胞または生物が生涯を通じて必要とするタンパク質の合成を担っています。たとえば、その産物が ATP の合成に関与している遺伝子です。ほとんどの遺伝子は断続的な活動をしており、その産物であるタンパク質が必要な特定の瞬間にのみ機能します。遺伝子は、活性のレベルも異なります (低いか高いか)。

細胞タンパク質は、調節タンパク質と構造タンパク質に分類されます。調節タンパク質調節遺伝子上で合成され、構造遺伝子の働きを制御します。構造遺伝子は、構造、酵素、輸送、およびその他の機能 (調節を除く) を実行する構造タンパク質をコードします。

タンパク質合成の調節は、転写、翻訳、および翻訳後修飾というこのプロセスのすべての段階で、誘導または抑制によって行われます。

真核生物における遺伝子活性の調節は、真核生物、特に多細胞生物の組織の複雑さによって決定される原核生物の遺伝子発現の調節よりもはるかに複雑です。 1961 年、フランスの科学者 F. Jacob、J. Monod および A. Lvov は、細胞によるラクトースの同化を触媒するタンパク質合成の遺伝子制御モデル、つまりオペロンの概念を策定しました。

オペロンは、単一の調節遺伝子によって制御される遺伝子のグループです。

レギュレーター遺伝子は、一定の低い活性を持つ遺伝子であり、その上にリプレッサータンパク質が合成されます - オペレーターに結合して不活性化する調節タンパク質です。

オペレーターは遺伝情報を読み取るための出発点であり、構造遺伝子の働きを制御します。

ラクトースオペロンの構造遺伝子には、ラクトースの代謝に関与する酵素に関する情報が含まれています。したがって、ラクトースは誘導因子、つまりオペロンの働きを開始するエージェントとして機能します。

プロモーターは、RNA ポリメラーゼの結合部位です。

ターミネーターは、mRNA 合成の終結部位です。

誘導因子が存在しない場合、誘導因子から「解放された」リプレッサーであるラクトースがオペレーターに接続されるため、システムは機能しません。この場合、RNAポリメラーゼ酵素はmRNA合成のプロセスを触媒できません。ラクトース（インデューサー）が細胞内で見つかった場合、リプレッサーと相互作用してその構造を変化させ、その結果、リプレッサーがオペレーターを解放します。 RNAポリメラーゼがプロモーターに結合し、mRNA合成が始まります（構造遺伝子の転写）。次に、mRNA-ラクトースオペロンのプログラムに従って、リボソーム上にタンパク質が形成されます。原核生物では、1 つの mRNA 分子がオペロンのすべての構造遺伝子からの情報を書き換えます。オペロンは転写単位です。転写は、ラクトース分子が細胞の細胞質に残っている限り続きます。すべての分子が細胞によって処理されるとすぐに、リプレッサーがオペレーターを閉じ、mRNA 合成が停止します。

したがって、細胞はすべての構造遺伝子を同時に転写および翻訳するための十分なリソースを持っていないため、mRNA 合成、したがってタンパク質合成を厳密に制御する必要があります。原核生物と真核生物の両方が、基本的な細胞機能を実行するために必要なmRNAのみを常に合成します. 他の構造遺伝子の発現は、特定のタンパク質が必要な場合にのみ転写を引き起こす調節システムの厳密な制御下で行われます (タンパク質）。

調節タンパク質 (lat. regulo から - 整理する、調整する)、タンパク質のグループ。デコンプの調節に関与しています。生化学。プロセス。この記事で取り上げる調節タンパク質の重要なグループは、DNA と相互作用し、遺伝子発現 (生物の特徴と特性における遺伝子発現) を制御するタンパク質です。これらの調節タンパク質の大部分は、転写のレベルで機能し (DNA テンプレート上のメッセンジャー RNA または mRNA の合成)、mRNA 合成の活性化または抑制 (抑制) に関与しています (それぞれ、活性化タンパク質および抑制タンパク質)。 .

リプレッサーは、通常、互いに反対方向に向いた 2 つの同一のポリペプチド鎖の二量体です。リプレッサーは、RNA ポリメラーゼがプロモーター部位 (DNA テンプレートでの mRNA 合成を触媒する DNA 依存性 RNA ポリメラーゼ酵素の結合部位) で DNA に結合し、mRNA 合成を開始するのを物理的に防ぎます。リプレッサーは転写開始を妨げるだけで、mRNA の伸長には影響しないと考えられています。

リプレッサーは合成を制御して. - l. 単一のタンパク質または一連のタンパク質。コーディネートされた表情。原則として、これらは1つの代謝に役立つ酵素です。道; それらの遺伝子は、1 つのオペロン (相互接続された遺伝子と隣接する調節領域のセット) の一部です。

Mn. リプレッサーは、インデューサーまたはコリプレッサー (それぞれ、特定の酵素の合成速度が特異的に増加または減少する基質の存在下で、酵素レギュレーターを参照) と関連しているかどうかに応じて、活性型と非活性型の両方で存在できます。これらの相互作用非共有性を持っています。

効率的な遺伝子発現のためには、リプレッサーがインデューサーによって不活性化されるだけでなく、特異的なものを実現する必要があります。ポジティブサイクリックと「ペアで」働く調節タンパク質によって媒介されるターンオンシグナル。アデノシン一リン酸（cAMP）。後者は、特定の調節タンパク質 (異化遺伝子のいわゆる CAP-タンパク質-活性化因子、またはタンパク質、異化作用の活性化因子-BAC) に結合します。桟橋付きダイマーです。 m. 45千 cAMPに結合した後、特異的に結合する能力を獲得します。これにより、対応するオペロンの遺伝子の転写効率が大幅に向上します。同時に、CAP は mRNA 鎖の成長速度には影響しませんが、転写開始の段階 (プロモーターへの RNA ポリメラーゼの結合) を制御します。リプレッサーとは対照的に、CAP (cAMP との複合体) は RNA ポリメラーゼの DNA への結合を促進し、転写開始をより頻繁にします。 CAP の DNA への結合部位は、オペレーターが局在する側とは反対側からプロモーターに直接隣接します。

正の調節 (例えば、大腸菌 lac オペロンの) は簡単な方法で説明できます: グルコース (主な炭素源) の濃度が低下すると、CAP に結合する cAMP の濃度が上昇し、結果として生じる複合体は、lac プロモーターとともに増加します。その結果、プロモーターへの RNA ポリメラーゼの結合が刺激され、細胞が別の炭素源であるラクトースに切り替えることを可能にする酵素をコードする遺伝子の転写率が増加します。他の特別な調節タンパク質 (例えば、プロテイン C) があり、その機能はより複雑なスキームによって記述されます。それらは狭い範囲の遺伝子を制御し、抑制因子と活性化因子の両方として機能します。

リプレッサーおよびオペロン特異的活性化因子は、RNA ポリメラーゼ自体の特異性には影響しません。この最後のレベルの規制は、massir が関与する場合に実現されます。発現遺伝子のスペクトルの変化。したがって、大腸菌では、細胞の多くのストレスの多い条件で発現する熱ショックタンパク質をコードする遺伝子は、特別な調節タンパク質、いわゆる. 係数 s32。 RNA ポリメラーゼのプロモーター特異性を変化させるこれらの調節タンパク質 (s 因子) の全ファミリーが、桿菌や他の細菌で発見されています。

博士さまざまな調節タンパク質が触媒的に変化します。 RNA ポリメラーゼ (いわゆる抗ターミネータータンパク質) の特性。たとえば、バクテリオファージ X では、RNA ポリメラーゼを修飾する 2 つのタンパク質が知られているため、転写の終結（終了）の細胞シグナルに従わなくなります（これはファージ遺伝子の活発な発現に必要です）。

遺伝の一般的なスキーム調節タンパク質の機能を含む制御は、バクテリアや真核細胞 (バクテリアと藍藻類を除くすべての生物) にも適用できます。

真核生物細胞はextに反応します。原則として、細菌細胞が栄養素の濃度の変化に反応するのと同じ方法で、シグナル（ホルモンなど）を伝達します。環境中の物質、すなわち個々の遺伝子の可逆的な抑制または活性化 (抑制解除) によって。同時に、多数の遺伝子の活性を同時に制御する調節タンパク質を分解に使用できます。組み合わせ。類似の組み合わせ遺伝規制は差別化をもたらすことができます。相互作用による複雑な多細胞生物全体の発達。重要な調節タンパク質は比較的少ない

真核生物の遺伝子活性の調節システムには、追加のものがあります。細菌には存在しないレベル、すなわち、この遺伝子が機能的に活性であるはずの細胞において、転写単位を構成するすべてのヌクレオソーム (反復クロマチンサブユニット) が活性 (脱凝縮) 型に翻訳される。原核生物には類似体を持たない特定の調節タンパク質のセットがここに関与していると考えられています。これらのタンパク質は特定のものを認識するだけでなく、クロマチン (または DNA) のセクションに影響を与えるだけでなく、隣接する領域に特定の構造変化を引き起こします。細菌のアクチベーターやリプレッサーなどの調節タンパク質は、明らかに、アクチビア領域の個々の遺伝子のその後の転写の調節に関与しています。クロマチン。

ステロイドホルモンの真核受容体タンパク質である調節タンパク質の広範なクラス。

調節タンパク質のアミノ酸配列は、いわゆるによってコードされています。調節遺伝子。リプレッサーの変異による不活性化は、mRNA の制御されない合成を引き起こし、その結果、特定のタンパク質が合成されます (mRNA テンプレートでの翻訳タンパク質合成の結果として)。そのような生物は呼ばれます構成的変異体。突然変異の結果として活性化因子が失われると、調節タンパク質の合成が持続的に減少します。

調節タンパク質の生物学。 タンパク質の調節機能