پروتئین های تنظیم کننده کلیدی چه نام دارند؟ پروتئین های تنظیم کننده: منشا

(از lat. regulo - به ترتیب، تنظیم)، گروهی از پروتئین های دخیل در تنظیم decomp. بیوشیمی فرآیندها گروه مهمی از R.b.، این مقاله به کریمه اختصاص دارد، پروتئین هایی هستند که با DNA تعامل دارند و بیان ژن را کنترل می کنند (بیان ژن در علائم و ویژگی های بدن). اکثریت قریب به اتفاق چنین R. در سطح عمل می کند رونویسی ها(سنتز RNA پیام رسان، یا mRNA، بر روی یک الگوی DNA) و مسئول فعال سازی یا سرکوب (سرکوب) سنتز mRNA (به ترتیب، پروتئین های فعال کننده و پروتئین های سرکوب کننده) است.

شناخته شده حدود. 10 سرکوبگر نایب. در میان آنها سرکوبگرهای پروکاریوتی (باکتری ها، جلبک های سبز آبی)، که سنتز آنزیم های دخیل در متابولیسم لاکتوز (لاک-سرکوب کننده) در اشریشیا کلی (E. coli) را تنظیم می کنند، و مهار کننده باکتریوفاژ A هستند. عمل آنها با الزام به خاص تحقق می یابد. بخش هایی از DNA (عملگرها) از ژن های مربوطه و مسدود کردن شروع رونویسی mRNA کدگذاری شده توسط این ژن ها.

رپرسور معمولاً یک دایمر از دو زنجیره پلی پپتیدی یکسان است که در جهت متقابل یکدیگر قرار دارند. سرکوبگرها مانع فیزیکی می شوند RNA پلیمرازبه DNA در ناحیه پروموتر (محل اتصال آنزیم RNA پلیمراز وابسته به DNA که سنتز mRNA را روی الگوی DNA کاتالیز می کند) بپیوندید و سنتز mRNA را شروع کنید. فرض بر این است که رپرسور فقط از شروع رونویسی جلوگیری می کند و بر افزایش طول mRNA تأثیر نمی گذارد.

رپرسور می تواند سنتز را کنترل کند - l. یک پروتئین یا تعدادی پروتئین که بیان آنها هماهنگ است. به عنوان یک قاعده، اینها آنزیم هایی هستند که به یک متابولیک خدمت می کنند. مسیر؛ ژن های آنها بخشی از یک اپرون (مجموعه ای از ژن های به هم پیوسته و مناطق تنظیم کننده مجاور) هستند.

منگنز سرکوبگرها می توانند هم به صورت فعال و هم به صورت غیر فعال وجود داشته باشند، بسته به اینکه آیا آنها با القاء کننده ها یا مهارکننده ها مرتبط هستند یا نه (به ترتیب، سوبستراهایی که در حضور آنها به طور خاص سرعت سنتز یک آنزیم خاص را افزایش یا کاهش می دهد؛ ببینید. تنظیم کننده های آنزیم); این فعل و انفعالات ماهیت غیر کووالانسی دارند.

برای بیان کارآمد ژن، نه تنها لازم است که سرکوب کننده توسط القا کننده غیرفعال شود، بلکه لازم است که سرکوبگر خاص نیز محقق شود. مثبت سیگنال روشن، که با واسطه R.b. کار می کند "به صورت جفت" با چرخه. آدنوزین مونوفسفات (cAMP). دومی با R. b خاص همراه است. (به اصطلاح فعال کننده پروتئین CAP ژن های کاتابولیک یا فعال کننده کاتابولیسم پروتئین-BAC). این یک دایمر با اسکله است. متر 45 هزار پس از اتصال به cAMP، قابلیت اتصال به خاص را به دست می آورد. مناطق روی DNA، کارایی رونویسی ژن های اپرون مربوطه را به شدت افزایش می دهد. در عین حال، CAP بر سرعت رشد زنجیره mRNA تأثیر نمی گذارد، اما مرحله شروع رونویسی - اتصال RNA پلیمراز به پروموتر را کنترل می کند. بر خلاف رپرسور، CAP (در کمپلکس با cAMP) اتصال RNA پلیمراز به DNA را تسهیل می کند و شروع رونویسی را مکرر می کند. محل اتصال CAP به DNA به طور مستقیم به پروموتر از سمت مخالف به جایی که اپراتور در آن قرار دارد، متصل می شود.

تنظیم مثبت (به عنوان مثال، اپرون E. coli lac) را می توان با یک طرح ساده توصیف کرد: با کاهش غلظت گلوکز (منبع اصلی کربن)، غلظت cAMP افزایش می یابد، که به SAR متصل می شود، و کمپلکس حاصل به پروموتر لاک در نتیجه، اتصال RNA پلیمراز به پروموتر تحریک می‌شود و سرعت رونویسی ژن‌ها افزایش می‌یابد، to-rye آنزیم‌هایی را رمزگذاری می‌کند که به سلول اجازه می‌دهد به استفاده از منبع دیگری از کربن-لاکتوز سوق دهد. R. b خاص دیگری نیز وجود دارد. (به عنوان مثال، پروتئین C)، که عملکرد آن با یک طرح پیچیده تر توصیف شده است. آنها طیف محدودی از ژن ها را کنترل می کنند و می توانند هم به عنوان سرکوب کننده و هم فعال کننده عمل کنند.

سرکوبگرها و فعال کننده های اختصاصی اپرون بر ویژگی خود RNA پلیمراز تأثیر نمی گذارند. این آخرین سطح از مقررات در مواردی که شامل Masir است تحقق می یابد. تغییر در طیف ژن های بیان شده بنابراین، در E.coli، ژن‌های کدکننده پروتئین‌های شوک حرارتی، که در تعدادی از شرایط استرس‌زای سلول بیان می‌شوند، توسط RNA پلیمراز تنها زمانی خوانده می‌شوند که R.b.-t خاص باشد. فاکتور s 32 . یک خانواده کامل از این R.b. (s-factors) که ویژگی پروموتر RNA پلیمراز را تغییر می دهد در باسیل ها و سایر باکتری ها یافت شده است.

دکتر. واریته R.b. کاتالیزور را تغییر می دهد جزایر مقدس RNA پلیمراز (به اصطلاح پروتئین های ضد ترمیناتور). بنابراین، در باکتریوفاژ X، دو پروتئین از این قبیل شناخته شده است، به چاودار اصلاح RNA پلیمراز به طوری که از سیگنال های سلولی خاتمه (پایان) رونویسی اطاعت نمی کند (این برای بیان فعال ژن های فاژ ضروری است).

طرح کلی ژنتیک کنترل، از جمله عملکرد R.b.، همچنین برای باکتری ها و سلول های یوکاریوتی (همه موجودات، به استثنای باکتری ها و جلبک های سبز آبی) قابل استفاده است.

یوکاریوتی سلول ها به ext پاسخ می دهند. سیگنال ها (برای آنها، به عنوان مثال، هورمون ها) در اصل، به همان شیوه ای که سلول های باکتریایی به تغییرات غلظت مواد مغذی واکنش نشان می دهند. در داخل در محیط، یعنی با سرکوب برگشت‌پذیر یا فعال‌سازی (کم فشار) ژن‌های فردی. در عین حال R.b که به طور همزمان فعالیت را کنترل می کنند تعداد زیادیژن، می تواند در تجزیه استفاده شود. ترکیبات ژنتیک ترکیبی مشابه مقررات می تواند تمایز ایجاد کند. توسعه کل ارگانیسم چند سلولی پیچیده به دلیل تعامل. تعداد نسبتاً کم کلید R. b.

در سیستم تنظیم فعالیت ژن در یوکاریوت ها، افزودنی وجود دارد. سطحی که در باکتری ها وجود ندارد، یعنی ترجمه همه نوکلئوزوم ها (زیر واحدهای تکرار شونده کروماتین)که بخشی از واحد رونویسی هستند، در سلول هایی که این ژن باید از نظر عملکردی فعال باشد، به شکل فعال (غالب شده) تبدیل می شوند. فرض بر این است که مجموعه ای از R.b خاص در اینجا دخیل است که در پروکاریوت ها مشابهی ندارند. این پروتئین ها نه تنها خاص را تشخیص می دهند بخش هایی از کروماتین (یا DNA)، بلکه فراخوانی می کندتغییرات ساختاری خاص در مناطق مجاور ظاهراً R.b. مانند فعال کننده ها و سرکوب کننده های باکتری ها در تنظیم رونویسی بعدی ژن های فردی در نواحی اکتیویر نقش دارد. کروماتین

کلاس گسترده R.b. یوکاریوت- پروتئین های گیرندههورمون های استروئیدی

توالی اسید آمینه R.b. به اصطلاح کدگذاری شده است. ژن های تنظیم کننده غیرفعال شدن جهشی رپرسور منجر به سنتز کنترل نشده mRNA و در نتیجه پروتئین خاصی می شود (در نتیجه ترجمه-سنتز پروتئین در قالب mRNA). چنین موجوداتی نامیده می شوند جهش یافته های سازنده از دست دادن فعال کننده در نتیجه جهش منجر به کاهش مداوم سنتز پروتئین تنظیم شده می شود.

===
استفاده کنید ادبیات برای مقاله "پروتئین های تنظیم کننده": Strayer L., Biochemistry, trans. از انگلیسی، ج 3، م.، 1985، ص. 112-25.

پی ال ​​ایوانف.

صفحه "پروتئین های تنظیم کننده"بر اساس مواد دایره المعارف شیمی تهیه شده است.

نمونه های به خوبی مطالعه شده از برهمکنش پروتئین ها و DNA، که به توالی نوکلئوتیدی DNA بستگی ندارد، برهمکنش با پروتئین های ساختاری است. در یک سلول، DNA به این پروتئین ها متصل می شود تا ساختار فشرده ای به نام کروماتین را تشکیل دهد. در پروکاریوت‌ها، کروماتین با اتصال پروتئین‌های قلیایی کوچک - هیستون‌ها به DNA، تشکیل می‌شود، کروماتین پروکاریوتی با مرتبه کمتر حاوی پروتئین‌های هیستون مانند است. هیستون ها یک ساختار پروتئینی دیسکی شکل را تشکیل می دهند - نوکلئوزوم، که در اطراف هر یک از آنها دو چرخش مارپیچ DNA قرار می گیرد. پیوندهای غیر اختصاصی بین هیستون ها و DNA به دلیل پیوندهای یونی اسیدهای آمینه قلیایی هیستون ها و باقی مانده های اسیدی ستون فقرات قند-فسفات DNA ایجاد می شود. تغییرات شیمیایی این اسیدهای آمینه شامل متیلاسیون، فسفوریلاسیون و استیلاسیون است. این تغییرات شیمیایی قدرت برهمکنش بین DNA و هیستون ها را تغییر می دهد و بر در دسترس بودن توالی های خاص به فاکتورهای رونویسی تأثیر می گذارد و سرعت رونویسی را تغییر می دهد. سایر پروتئین‌های کروماتین که به توالی‌های غیر اختصاصی متصل می‌شوند، پروتئین‌هایی با تحرک بالا در ژل‌ها هستند که عمدتاً با DNA چین خورده مرتبط هستند. این پروتئین ها برای تشکیل ساختارهای درجه بالاتر در کروماتین مهم هستند. گروه خاصی از پروتئین های متصل به DNA آنهایی هستند که با DNA تک رشته ای مرتبط هستند. مشخص‌ترین پروتئین این گروه در انسان، پروتئین تکثیر A است که بدون آن اکثر فرآیندهایی که در آن مارپیچ مضاعف باز می‌شود، از جمله همانندسازی، نوترکیبی و ترمیم، انجام نمی‌شود. پروتئین های این گروه DNA تک رشته ای را تثبیت می کنند و از تشکیل حلقه ساقه یا تخریب توسط نوکلئازها جلوگیری می کنند.

در همان زمان، سایر پروتئین ها توالی های خاصی را تشخیص داده و به آن متصل می شوند. بیشترین گروه مورد مطالعه از این نوع پروتئین ها، طبقات مختلف فاکتورهای رونویسی هستند، یعنی پروتئین هایی که رونویسی را تنظیم می کنند. هر یک از این پروتئین ها توالی خود را اغلب در یک پروموتر تشخیص می دهند و رونویسی ژن را فعال یا سرکوب می کنند. این امر با ارتباط فاکتورهای رونویسی با RNA پلیمراز، به طور مستقیم یا از طریق پروتئین های واسطه رخ می دهد. پلیمراز ابتدا با پروتئین ها مرتبط می شود و سپس رونویسی را آغاز می کند. در موارد دیگر، فاکتورهای رونویسی می‌توانند به آنزیم‌هایی متصل شوند که هیستون‌های موجود در پروموتر را تغییر می‌دهند و در نتیجه دسترسی DNA به پلیمرازها را تغییر می‌دهند.

از آنجایی که توالی های خاصی در مکان های زیادی در ژنوم رخ می دهند، تغییرات در فعالیت یک نوع فاکتور رونویسی می تواند فعالیت هزاران ژن را تغییر دهد. بر این اساس، این پروتئین ها اغلب در پاسخ به تغییرات محیطی، رشد ارگانیسم و ​​تمایز سلولی تنظیم می شوند. ویژگی تعامل فاکتورهای رونویسی با DNA توسط تماس های متعدد بین اسیدهای آمینه و بازهای DNA فراهم می شود که به آنها امکان "خواندن" توالی DNA را می دهد. بیشترین تماس با پایه ها در شیار اصلی اتفاق می افتد، جایی که پایه ها در دسترس تر هستند.

آنزیم هایی که DNA را تغییر می دهند

توپوایزومرازها و هلیکازها

مقالات اصلی: توپوایزومرازها , هلیکازها

در یک سلول، DNA در یک به اصطلاح فشرده قرار دارد. در یک حالت فوق العاده پیچ خورده، در غیر این صورت او نمی تواند در آن جا شود. برای انجام فرآیندهای حیاتی، DNA باید باز شود که توسط دو گروه پروتئین - توپوایزومرازها و هلیکازها تولید می شود.

توپوایزومرازها آنزیم هایی هستند که هم فعالیت نوکلئاز و هم لیگاز دارند. این پروتئین ها درجه ابرپیچ شدن در DNA را تغییر می دهند. برخی از این آنزیم‌ها مارپیچ DNA را قطع می‌کنند و به یکی از رشته‌ها اجازه می‌دهند تا بچرخد و در نتیجه سطح ابرپیچ‌شدن را کاهش می‌دهند و پس از آن آنزیم شکاف را می‌بندد. آنزیم‌های دیگر می‌توانند یکی از رشته‌ها را برش دهند و رشته دوم را از بین ببرند و سپس شکستگی را در رشته اول پیوند دهند. توپوایزومرازها در بسیاری از فرآیندهای مرتبط با DNA مانند همانندسازی و رونویسی ضروری هستند.

هلیکازها پروتئین هایی هستند که یکی از موتورهای مولکولی هستند. آنها از انرژی شیمیایی تری فسفات های نوکلئوتیدی، معمولاً ATP، برای شکستن پیوندهای هیدروژنی بین بازها استفاده می کنند و مارپیچ دوگانه را به رشته های جداگانه باز می کنند. این آنزیم ها برای اکثر فرآیندهایی که پروتئین ها نیاز به دسترسی به پایگاه های DNA دارند ضروری هستند.

نوکلئازها و لیگازها

نوکلئاز, لیگاز

در فرآیندهای مختلفی که در سلول اتفاق می‌افتد، به عنوان مثال، نوترکیبی و ترمیم، آنزیم‌هایی درگیر هستند که می‌توانند یکپارچگی رشته‌های DNA را قطع کرده و بازیابی کنند. آنزیم هایی که DNA را قطع می کنند، نوکلئاز نامیده می شوند. نوکلئازهایی که نوکلئوتیدها را در انتهای مولکول DNA هیدرولیز می کنند اگزونوکلئاز نامیده می شوند، در حالی که اندونوکلئازها DNA را در داخل رشته برش می دهند. متداول ترین نوکلئازها در زیست شناسی مولکولی و مهندسی ژنتیک آنزیم های محدود کننده ای هستند که DNA را در اطراف توالی های خاص برش می دهند. به عنوان مثال، آنزیم EcoRV (آنزیم محدود کننده شماره 5 از E. coli) توالی شش نوکلئوتیدی 5"-GAT|ATC-3" را تشخیص می دهد و DNA را در محل مشخص شده با خط عمودی برش می دهد. در طبیعت، این آنزیم ها از باکتری ها در برابر عفونت توسط باکتریوفاژها با برش DNA فاژ هنگام وارد شدن به سلول باکتری محافظت می کنند. در این مورد، نوکلئازها بخشی از سیستم اصلاح-محدودیت هستند. لیگازهای DNA با استفاده از انرژی ATP، پایه های فسفات قند موجود در مولکول DNA را به هم متصل می کنند. نوکلئازها و لیگازهای محدود کننده در شبیه سازی و انگشت نگاری استفاده می شوند.

DNA پلیمراز I (ساختاری حلقه‌ای شکل متشکل از چندین مولکول پروتئینی یکسان که در رنگ‌های مختلف نشان داده شده است)، رشته DNA آسیب‌دیده را به هم می‌بندد.

پلیمرازها

DNA پلیمراز

همچنین گروهی از آنزیم های مهم برای متابولیسم DNA وجود دارد که زنجیره های پلی نوکلئوتیدی را از نوکلئوزید تری فسفات ها - DNA پلیمراز سنتز می کنند. آنها نوکلئوتیدها را به گروه 3 اینچ هیدروکسیل نوکلئوتید قبلی در زنجیره DNA اضافه می کنند، بنابراین همه پلیمرازها در جهت 5 اینچ --> 3 اینچ کار می کنند. در مرکز فعال این آنزیم ها، سوبسترا - نوکلئوزید تری فسفات - جفت می شود. یک پایه مکمل به عنوان بخشی از یک زنجیره پلی نوکلئوتیدی تک رشته ای - الگو.

در طول تکثیر DNA، DNA پلیمراز وابسته به DNA یک کپی از توالی DNA اصلی را سنتز می کند. دقت در این فرآیند بسیار مهم است، زیرا خطا در پلیمریزاسیون منجر به جهش خواهد شد، بنابراین بسیاری از پلیمرازها توانایی "ویرایش" - تصحیح خطاها را دارند. پلیمراز خطاهای سنتز را با عدم جفت شدن بین نوکلئوتیدهای نادرست تشخیص می دهد. پس از تعیین عدم جفت شدن، فعالیت اگزونوکلئاز 3 "-> 5" پلیمراز فعال شده و باز اشتباه حذف می شود. در بیشتر موجودات، DNA پلیمرازها به عنوان یک مجموعه بزرگ به نام replisome عمل می کنند که شامل زیر واحدهای اضافی متعددی مانند هلیکازها است.

DNA پلیمرازهای وابسته به RNA نوع خاصی از پلیمرازها هستند که یک توالی RNA را روی DNA کپی می کنند. این نوع شامل آنزیم ویروسی ترانس کریپتاز معکوس است که توسط رتروویروس ها در هنگام عفونت سلولی استفاده می شود و همچنین تلومراز که برای تکثیر تلومر ضروری است. تلومراز یک آنزیم غیر معمول است زیرا حاوی RNA پیام رسان خود است.

رونویسی توسط RNA پلیمراز وابسته به DNA انجام می شود که توالی DNA یک رشته را روی mRNA کپی می کند. در شروع رونویسی یک ژن، RNA پلیمراز به دنباله ای در ابتدای ژن به نام پروموتر متصل می شود و مارپیچ DNA را باز می کند. سپس توالی ژن را بر روی RNA پیام رسان کپی می کند تا زمانی که به DNA در انتهای ژن - پایان دهنده، برسد، جایی که متوقف می شود و از DNA جدا می شود. مانند DNA پلیمراز وابسته به DNA انسان، RNA پلیمراز II که بیشتر ژن های موجود در ژنوم انسان را رونویسی می کند، به عنوان بخشی از یک بزرگ عمل می کند. کمپلکس پروتئین, حاوی واحدهای نظارتی و اضافی .

کار ژن ها در هر موجودی - پروکاریوتی، یوکاریوتی، تک سلولی یا چند سلولی - کنترل و هماهنگ است.

ژن های مختلف فعالیت زمانی متفاوتی دارند. برخی از آنها با فعالیت مداوم مشخص می شوند. چنین ژن هایی مسئول سنتز پروتئین های لازم برای یک سلول یا ارگانیسم در طول زندگی هستند، به عنوان مثال، ژن هایی که محصولات آنها در سنتز ATP نقش دارند. بیشتر ژن ها دارای فعالیت متناوب هستند، آنها فقط در لحظات خاصی که نیاز به محصولات آنها - پروتئین ها وجود دارد، کار می کنند. ژن ها در سطح فعالیت (کم یا زیاد) نیز متفاوت هستند.

پروتئین های سلولی به عنوان تنظیم کننده و ساختاری طبقه بندی می شوند. پروتئین های تنظیم کنندهبر روی ژن های تنظیم کننده سنتز شده و کار ژن های ساختاری را کنترل می کند.ژن‌های ساختاری پروتئین‌های ساختاری را رمزگذاری می‌کنند که عملکردهای ساختاری، آنزیمی، حمل‌ونقل و سایر عملکردها (به جز تنظیمی!) را انجام می‌دهند.

تنظیم سنتز پروتئین در تمام مراحل این فرآیند انجام می شود: رونویسی، ترجمه و اصلاح پس از ترجمه، چه از طریق القاء یا از طریق سرکوب.

تنظیم فعالیت ژن در موجودات یوکاریوتی بسیار پیچیده تر از تنظیم بیان ژن پروکاریوتی است که با پیچیدگی سازمان یک ارگانیسم یوکاریوتی و به ویژه یک ارگانیسم چند سلولی تعیین می شود. در سال 1961، دانشمندان فرانسوی F. Jacob، J. Monod و A. Lvov مدلی از کنترل ژنتیکی سنتز پروتئین هایی را که جذب لاکتوز توسط سلول را کاتالیز می کند - مفهوم اپرون - فرموله کردند.

اپرون گروهی از ژن ها است که توسط یک ژن تنظیم کننده کنترل می شود.

یک ژن تنظیم کننده ژنی است با فعالیت کم ثابت؛ یک پروتئین سرکوب کننده بر روی آن سنتز می شود - یک پروتئین تنظیم کننده که می تواند به اپراتور متصل شود و آن را غیرفعال کند.

اپراتور نقطه شروعی برای خواندن اطلاعات ژنتیکی است، کار ژن های ساختاری را کنترل می کند.

ژن‌های ساختاری اپرون لاکتوز حاوی اطلاعاتی در مورد آنزیم‌های دخیل در متابولیسم لاکتوز هستند. بنابراین، لاکتوز به عنوان یک القا کننده عمل می کند - عاملی که کار اپرون را آغاز می کند.

پروموتر محل اتصال RNA پلیمراز است.

ترمیناتور محل خاتمه سنتز mRNA است.

در غیاب سلف، سیستم کار نمی کند، زیرا رپرسور "آزاد" از سلف - لاکتوز - به اپراتور متصل است. در این حالت، آنزیم RNA پلیمراز نمی تواند فرآیند سنتز mRNA را کاتالیز کند. اگر لاکتوز (یک القاء کننده) در سلول یافت شود، در تعامل با رپرسور، ساختار آن را تغییر می دهد، در نتیجه رپرسور اپراتور را آزاد می کند. RNA پلیمراز به پروموتر متصل می شود، سنتز mRNA آغاز می شود (رونویسی ژن های ساختاری). سپس پروتئین ها بر اساس برنامه اپرون mRNA-لاکتوز بر روی ریبوزوم ها تشکیل می شوند. در موجودات پروکاریوتی، یک مولکول mRNA اطلاعات همه ژن‌های ساختاری اپرون را بازنویسی می‌کند. اپرون یک واحد رونویسی است. رونویسی تا زمانی ادامه می یابد که مولکول های لاکتوز در سیتوپلاسم سلول باقی می مانند. به محض اینکه تمام مولکول ها توسط سلول پردازش می شوند، رپرسور اپراتور را می بندد و سنتز mRNA متوقف می شود.

بنابراین، سنتز mRNA و بر این اساس، سنتز پروتئین باید به شدت تنظیم شود، زیرا سلول منابع کافی برای رونویسی و ترجمه همزمان همه ژن‌های ساختاری را ندارد. هم پرو و ​​هم یوکاریوت ها به طور مداوم فقط آن دسته از mRNA هایی را سنتز می کنند که برای انجام عملکردهای اولیه سلولی ضروری هستند. بیان ژن های ساختاری دیگر تحت کنترل دقیق سیستم های تنظیمی انجام می شود که تنها در صورت نیاز به پروتئین خاصی (پروتئین ها) رونویسی را آغاز می کنند. ).

پروتئین های تنظیم کننده (از لط. regulo - به ترتیب، تنظیم)، گروهی از پروتئین ها. در تنظیم decomp نقش دارند. بیوشیمی فرآیندها گروه مهمی از پروتئین‌های تنظیم‌کننده که این مقاله به آن‌ها اختصاص دارد، پروتئین‌هایی هستند که با DNA تعامل دارند و بیان ژن را کنترل می‌کنند (بیان ژن در ویژگی‌ها و ویژگی‌های یک موجود زنده). اکثریت قریب به اتفاق این پروتئین‌های تنظیم‌کننده در سطح رونویسی (سنتز RNA پیام‌رسان یا mRNA روی یک الگوی DNA) عمل می‌کنند و مسئول فعال‌سازی یا سرکوب (سرکوب) سنتز mRNA (به ترتیب پروتئین‌های فعال و پروتئین‌های سرکوب‌کننده) هستند. .

شناخته شده حدود. 10 سرکوبگر نایب. در میان آنها سرکوبگرهای پروکاریوتی (باکتری ها، جلبک های سبز آبی)، که سنتز آنزیم های دخیل در متابولیسم لاکتوز (لاک-سرکوب کننده) در اشریشیا کلی (E. coli) را تنظیم می کنند، و مهار کننده باکتریوفاژ A هستند. عمل آنها با الزام به خاص تحقق می یابد. بخش هایی از DNA (عملگرها) از ژن های مربوطه و مسدود کردن شروع رونویسی mRNA کدگذاری شده توسط این ژن ها.

رپرسور معمولاً یک دایمر از دو زنجیره پلی پپتیدی یکسان است که در جهت متقابل یکدیگر قرار دارند. رپرسورها به طور فیزیکی از اتصال RNA پلیمراز به DNA در محل پروموتر (محل اتصال آنزیم RNA پلیمراز وابسته به DNA که سنتز mRNA را در قالب DNA کاتالیز می کند) و شروع سنتز mRNA جلوگیری می کنند. فرض بر این است که رپرسور فقط از شروع رونویسی جلوگیری می کند و بر افزایش طول mRNA تأثیر نمی گذارد.

رپرسور می تواند سنتز را کنترل کند - l. یک پروتئین واحد یا طیف وسیعی از پروتئین ها. که بیان آن هماهنگ است. به عنوان یک قاعده، اینها آنزیم هایی هستند که به یک متابولیک خدمت می کنند. مسیر؛ ژن های آنها بخشی از یک اپرون (مجموعه ای از ژن های به هم پیوسته و مناطق تنظیم کننده مجاور) هستند.

منگنز سرکوبگرها می توانند در هر دو شکل فعال و غیرفعال وجود داشته باشند، بسته به اینکه با القاء کننده ها یا مهارکننده ها مرتبط باشند یا نه (به ترتیب، سوبستراهایی که در حضور آنها سرعت سنتز یک آنزیم خاص افزایش یا کاهش می یابد؛ به تنظیم کننده های آنزیم مراجعه کنید). این فعل و انفعالات ماهیت غیر کووالانسی دارند.

برای بیان کارآمد ژن، نه تنها لازم است که سرکوب کننده توسط القا کننده غیرفعال شود، بلکه لازم است که سرکوبگر خاص نیز محقق شود. مثبت سیگنال روشن، که توسط پروتئین های تنظیمی که "به صورت جفت" با چرخه ای کار می کنند، واسطه می شود. آدنوزین مونوفسفات (cAMP). دومی به پروتئین های تنظیمی خاص (به اصطلاح CAP-پروتئین فعال کننده ژن های کاتابولیت یا پروتئین ها. فعال کننده کاتابولیسم-BAC) متصل می شود. این یک دایمر با اسکله است. متر 45 هزار پس از اتصال به cAMP، قابلیت اتصال به خاص را به دست می آورد. مناطق روی DNA، کارایی رونویسی ژن های اپرون مربوطه را به شدت افزایش می دهد. در عین حال، CAP بر سرعت رشد زنجیره mRNA تأثیر نمی گذارد، اما مرحله شروع رونویسی - اتصال RNA پلیمراز به پروموتر را کنترل می کند. بر خلاف رپرسور، CAP (در کمپلکس با cAMP) اتصال RNA پلیمراز به DNA را تسهیل می کند و شروع رونویسی را مکرر می کند. محل اتصال CAP به DNA به طور مستقیم به پروموتر از سمت مخالف به جایی که اپراتور در آن قرار دارد، متصل می شود.

تنظیم مثبت (به عنوان مثال، اپرون E. coli lac) را می توان به روشی ساده توصیف کرد: با کاهش غلظت گلوکز (منبع اصلی کربن)، غلظت cAMP که به CAP متصل می شود، افزایش می یابد و کمپلکس حاصل با پروموتر لاک افزایش می یابد. در نتیجه، اتصال RNA پلیمراز به پروموتر تحریک می‌شود و سرعت رونویسی ژن‌هایی که آنزیم‌هایی را رمزگذاری می‌کنند که به سلول اجازه می‌دهد به منبع کربن دیگری، لاکتوز تغییر یابد، افزایش می‌یابد. پروتئین های تنظیمی ویژه دیگری نیز وجود دارد (مثلاً پروتئین C) که عملکرد آنها با یک طرح پیچیده تر توصیف شده است. آنها طیف محدودی از ژن ها را کنترل می کنند و می توانند هم به عنوان سرکوب کننده و هم فعال کننده عمل کنند.

سرکوبگرها و فعال کننده های اختصاصی اپرون بر ویژگی خود RNA پلیمراز تأثیر نمی گذارند. این آخرین سطح از مقررات در مواردی که شامل Masir است تحقق می یابد. تغییر در طیف ژن های بیان شده بنابراین، در E. coli، ژن‌های کدکننده پروتئین‌های شوک حرارتی، که در تعدادی از شرایط استرس‌زای سلول بیان می‌شوند، توسط RNA پلیمراز تنها زمانی خوانده می‌شوند که یک پروتئین تنظیم‌کننده خاص، به اصطلاح. فاکتور s32. یک خانواده کامل از این پروتئین‌های تنظیم‌کننده (s-factors) که ویژگی پروموتر RNA پلیمراز را تغییر می‌دهند، در باسیل‌ها و سایر باکتری‌ها یافت شده‌اند.

دکتر. انواع پروتئین های تنظیمی کاتالیزوری را تغییر می دهند. خواص RNA پلیمراز (به اصطلاح پروتئین های ضد ترمیناتور). به عنوان مثال، در باکتریوفاژ X، دو پروتئین از این قبیل شناخته شده است که RNA پلیمراز را تغییر می دهند تا از سیگنال های سلولی خاتمه (پایان) رونویسی اطاعت نکند (این برای بیان فعال ژن های فاژ ضروری است).

طرح کلی ژنتیک کنترل، از جمله عملکرد پروتئین های تنظیم کننده، همچنین برای باکتری ها و سلول های یوکاریوتی (همه موجودات به جز باکتری ها و جلبک های سبز آبی) قابل استفاده است.

یوکاریوتی سلول ها به ext پاسخ می دهند. سیگنال ها (برای آنها، به عنوان مثال، هورمون ها) در اصل، به همان شیوه ای که سلول های باکتریایی به تغییرات غلظت مواد مغذی واکنش نشان می دهند. مواد موجود در محیط، یعنی با سرکوب برگشت‌پذیر یا فعال‌سازی (کم فشار) ژن‌های فردی. در عین حال، پروتئین های تنظیمی که به طور همزمان فعالیت تعداد زیادی از ژن ها را کنترل می کنند، می توانند در decomp استفاده شوند. ترکیبات ژنتیک ترکیبی مشابه مقررات می تواند تمایز ایجاد کند. توسعه کل ارگانیسم چند سلولی پیچیده به دلیل تعامل. پروتئین های تنظیمی کلیدی نسبتا کمی

در سیستم تنظیم فعالیت ژن در یوکاریوت ها، افزودنی وجود دارد. سطحی که در باکتری ها وجود ندارد، یعنی ترجمه همه نوکلئوزوم ها (زیر واحدهای کروماتین تکرار شونده) که واحد رونویسی را تشکیل می دهند به شکل فعال (غالب شده) در سلول هایی که این ژن باید از نظر عملکردی فعال باشد. فرض بر این است که مجموعه ای از پروتئین های تنظیمی خاص که هیچ آنالوگ در پروکاریوت ها ندارند در اینجا دخیل هستند. این پروتئین ها نه تنها خاص را تشخیص می دهند بخش هایی از کروماتین (یا DNA)، بلکه باعث ایجاد تغییرات ساختاری خاصی در مناطق مجاور می شود. ظاهراً پروتئین‌های تنظیم‌کننده مانند فعال‌کننده‌ها و سرکوب‌کننده‌های باکتری‌ها در تنظیم رونویسی بعدی ژن‌های فردی در مناطق فعال نقش دارند. کروماتین

کلاس گسترده ای از پروتئین های تنظیم کننده پروتئین های گیرنده یوکاریوتی هورمون های استروئیدی.

توالی اسید آمینه پروتئین های تنظیمی توسط به اصطلاح کدگذاری می شود. ژن های تنظیم کننده غیرفعال شدن جهشی رپرسور منجر به سنتز کنترل نشده mRNA و در نتیجه پروتئین خاصی می شود (در نتیجه سنتز پروتئین ترجمه بر روی قالب mRNA). چنین موجوداتی نامیده می شوند جهش یافته های سازنده از دست دادن فعال کننده در نتیجه جهش منجر به کاهش مداوم سنتز پروتئین تنظیم شده می شود.

پروتئین های تنظیم کننده(از lat. regulo - به ترتیب، تنظیم)، گروهی از پروتئین های دخیل در تنظیم decomp. بیوشیمی فرآیندها گروه مهمی از R.b.، این مقاله به کریمه اختصاص دارد، پروتئین هایی هستند که با DNA تعامل دارند و بیان ژن را کنترل می کنند (بیان ژن در علائم و ویژگی های بدن). اکثریت قریب به اتفاق چنین R. در سطح عمل می کند رونویسی ها(سنتز RNA پیام رسان، یا mRNA، بر روی یک الگوی DNA) و مسئول فعال سازی یا سرکوب (سرکوب) سنتز mRNA (به ترتیب، پروتئین های فعال کننده و پروتئین های سرکوب کننده) است.

شناخته شده حدود. 10 سرکوبگر نایب. در میان آنها سرکوبگرهای پروکاریوتی (باکتری ها، جلبک های سبز آبی)، که سنتز آنزیم های دخیل در متابولیسم لاکتوز (لاک-سرکوب کننده) در اشریشیا کلی (E. coli) را تنظیم می کنند، و مهار کننده باکتریوفاژ A هستند. عمل آنها با الزام به خاص تحقق می یابد. بخش هایی از DNA (عملگرها) از ژن های مربوطه و مسدود کردن شروع رونویسی mRNA کدگذاری شده توسط این ژن ها.

رپرسور معمولاً یک دایمر از دو زنجیره پلی پپتیدی یکسان است که در جهت متقابل یکدیگر قرار دارند. سرکوبگرها مانع فیزیکی می شوند RNA پلیمرازبه DNA در ناحیه پروموتر (محل اتصال آنزیم RNA پلیمراز وابسته به DNA که سنتز mRNA را روی الگوی DNA کاتالیز می کند) بپیوندید و سنتز mRNA را شروع کنید. فرض بر این است که رپرسور فقط از شروع رونویسی جلوگیری می کند و بر افزایش طول mRNA تأثیر نمی گذارد.

رپرسور می تواند سنتز را کنترل کند - l. یک پروتئین یا تعدادی پروتئین که بیان آنها هماهنگ است. به عنوان یک قاعده، اینها آنزیم هایی هستند که به یک متابولیک خدمت می کنند. مسیر؛ ژن های آنها بخشی از یک اپرون (مجموعه ای از ژن های به هم پیوسته و مناطق تنظیم کننده مجاور) هستند.

منگنز سرکوبگرها می توانند هم به صورت فعال و هم به صورت غیر فعال وجود داشته باشند، بسته به اینکه آیا آنها با القاء کننده ها یا مهارکننده ها مرتبط هستند یا نه (به ترتیب، سوبستراهایی که در حضور آنها به طور خاص سرعت سنتز یک آنزیم خاص را افزایش یا کاهش می دهد؛ ببینید. تنظیم کننده های آنزیم); این فعل و انفعالات ماهیت غیر کووالانسی دارند.

برای بیان کارآمد ژن، نه تنها لازم است که سرکوب کننده توسط القا کننده غیرفعال شود، بلکه لازم است که سرکوبگر خاص نیز محقق شود. مثبت سیگنال روشن، که با واسطه R.b. کار می کند "به صورت جفت" با چرخه. آدنوزین مونوفسفات (cAMP). دومی با R. b خاص همراه است. (به اصطلاح فعال کننده پروتئین CAP ژن های کاتابولیک یا فعال کننده کاتابولیسم پروتئین-BAC). این یک دایمر با اسکله است. متر 45 هزار پس از اتصال به cAMP، قابلیت اتصال به خاص را به دست می آورد. مناطق روی DNA، کارایی رونویسی ژن های اپرون مربوطه را به شدت افزایش می دهد. در عین حال، CAP بر سرعت رشد زنجیره mRNA تأثیر نمی گذارد، اما مرحله شروع رونویسی - اتصال RNA پلیمراز به پروموتر را کنترل می کند. بر خلاف رپرسور، CAP (در کمپلکس با cAMP) اتصال RNA پلیمراز به DNA را تسهیل می کند و شروع رونویسی را مکرر می کند. محل اتصال CAP به DNA به طور مستقیم به پروموتر از سمت مخالف به جایی که اپراتور در آن قرار دارد، متصل می شود.

تنظیم مثبت (به عنوان مثال، اپرون E. coli lac) را می توان با یک طرح ساده توصیف کرد: با کاهش غلظت گلوکز (منبع اصلی کربن)، غلظت cAMP افزایش می یابد، که به SAR متصل می شود، و کمپلکس حاصل به پروموتر لاک در نتیجه، اتصال RNA پلیمراز به پروموتر تحریک می‌شود و سرعت رونویسی ژن‌ها افزایش می‌یابد، to-rye آنزیم‌هایی را رمزگذاری می‌کند که به سلول اجازه می‌دهد به استفاده از منبع دیگری از کربن-لاکتوز سوق دهد. R. b خاص دیگری نیز وجود دارد. (به عنوان مثال، پروتئین C)، که عملکرد آن با یک طرح پیچیده تر توصیف شده است. آنها طیف محدودی از ژن ها را کنترل می کنند و می توانند هم به عنوان سرکوب کننده و هم فعال کننده عمل کنند.

سرکوبگرها و فعال کننده های اختصاصی اپرون بر ویژگی خود RNA پلیمراز تأثیر نمی گذارند. این آخرین سطح از مقررات در مواردی که شامل Masir است تحقق می یابد. تغییر در طیف ژن های بیان شده بنابراین، در E.coli، ژن‌های کدکننده پروتئین‌های شوک حرارتی، که در تعدادی از شرایط استرس‌زای سلول بیان می‌شوند، توسط RNA پلیمراز تنها زمانی خوانده می‌شوند که R.b.-t خاص باشد. فاکتور s 32 . یک خانواده کامل از این R.b. (s-factors) که ویژگی پروموتر RNA پلیمراز را تغییر می دهد در باسیل ها و سایر باکتری ها یافت شده است.

دکتر. واریته R.b. کاتالیزور را تغییر می دهد جزایر مقدس RNA پلیمراز (به اصطلاح پروتئین های ضد ترمیناتور). بنابراین، در باکتریوفاژ X، دو پروتئین از این قبیل شناخته شده است، به چاودار اصلاح RNA پلیمراز به طوری که از سیگنال های سلولی خاتمه (پایان) رونویسی اطاعت نمی کند (این برای بیان فعال ژن های فاژ ضروری است).

طرح کلی ژنتیک کنترل، از جمله عملکرد R.b.، همچنین برای باکتری ها و سلول های یوکاریوتی (همه موجودات، به استثنای باکتری ها و جلبک های سبز آبی) قابل استفاده است.

یوکاریوتی سلول ها به ext پاسخ می دهند. سیگنال ها (برای آنها، به عنوان مثال، هورمون ها) در اصل، به همان شیوه ای که سلول های باکتریایی به تغییرات غلظت مواد مغذی واکنش نشان می دهند. in-in در محیط، یعنی. با سرکوب برگشت‌پذیر یا فعال‌سازی (کم فشار) ژن‌های فردی. در عین حال، R.b. که همزمان فعالیت تعداد زیادی ژن را کنترل می کند، می تواند در decomp استفاده شود. ترکیبات ژنتیک ترکیبی مشابه مقررات می تواند تمایز ایجاد کند. توسعه کل ارگانیسم چند سلولی پیچیده به دلیل تعامل. تعداد نسبتاً کم کلید R. b.

در سیستم تنظیم فعالیت ژن در یوکاریوت ها، افزودنی وجود دارد. سطحی که در باکتری ها وجود ندارد، یعنی ترجمه همه نوکلئوزوم ها (زیر واحدهای تکرار شونده کروماتین)که بخشی از واحد رونویسی هستند، در سلول هایی که این ژن باید از نظر عملکردی فعال باشد، به شکل فعال (غالب شده) تبدیل می شوند. فرض بر این است که مجموعه ای از R.b خاص در اینجا دخیل است که در پروکاریوت ها مشابهی ندارند. این پروتئین ها نه تنها خاص را تشخیص می دهند بخش هایی از کروماتین (یا DNA)، بلکه فراخوانی می کندتغییرات ساختاری خاص در مناطق مجاور ظاهراً R.b. مانند فعال کننده ها و سرکوب کننده های باکتری ها در تنظیم رونویسی بعدی ژن های فردی در نواحی اکتیویر نقش دارد. کروماتین

کلاس گسترده R.b. یوکاریوت- پروتئین های گیرندههورمون های استروئیدی

توالی اسید آمینه R.b. به اصطلاح کدگذاری شده است. ژن های تنظیم کننده غیرفعال شدن جهشی رپرسور منجر به سنتز کنترل نشده mRNA و در نتیجه پروتئین خاصی می شود (در نتیجه ترجمه-سنتز پروتئین در قالب mRNA). چنین موجوداتی نامیده می شوند جهش یافته های سازنده از دست دادن فعال کننده در نتیجه جهش منجر به کاهش مداوم سنتز پروتئین تنظیم شده می شود.

روشن: Strayer L., Biochemistry, trans. از انگلیسی، ج 3، م.، 1985، ص. 112-25.

پی ال ​​ایوانف.

محتوای مقاله

پروتئین ها (ماده 1)- دسته ای از پلیمرهای بیولوژیکی موجود در هر موجود زنده. با مشارکت پروتئین ها، فرآیندهای اصلی که فعالیت حیاتی بدن را تضمین می کند انجام می شود: تنفس، هضم، انقباض عضلانی، انتقال تکانه های عصبی. بافت استخوان، پوست، مو، شاخ موجودات زنده از پروتئین تشکیل شده است. برای اکثر پستانداران، رشد و تکامل ارگانیسم به دلیل محصولات حاوی پروتئین به عنوان یک جزء غذایی اتفاق می افتد. نقش پروتئین ها در بدن و بر این اساس ساختار آنها بسیار متنوع است.

ترکیب پروتئین ها.

همه پروتئین ها پلیمرهایی هستند که زنجیره های آنها از قطعات اسیدهای آمینه جمع شده اند. اسیدهای آمینه ترکیبات آلی هستند که در ترکیب خود (مطابق با نام) یک گروه آمینه NH 2 و یک اسید آلی دارند، به عنوان مثال. کربوکسیل، گروه COOH. از بین انواع اسیدهای آمینه موجود (از لحاظ نظری، تعداد اسیدهای آمینه ممکن نامحدود است)، تنها آنهایی که فقط یک اتم کربن بین گروه آمینه و گروه کربوکسیل دارند در تشکیل پروتئین ها شرکت می کنند. به طور کلی، اسیدهای آمینه درگیر در تشکیل پروتئین ها را می توان با فرمول نشان داد: H2N-CH(R)-COOH. گروه R متصل به اتم کربن (یکی که بین گروه های آمینه و کربوکسیل قرار دارد) تفاوت بین اسیدهای آمینه سازنده پروتئین ها را تعیین می کند. این گروه می‌تواند فقط از اتم‌های کربن و هیدروژن تشکیل شود، اما اغلب علاوه بر C و H، دارای گروه‌های عملکردی مختلف (با قابلیت تبدیل‌های بیشتر) است، به عنوان مثال، HO-، H2N-، و غیره. گزینه زمانی که R \u003d H.

موجودات موجودات زنده حاوی بیش از 100 اسید آمینه مختلف هستند، با این حال، همه آنها در ساخت پروتئین استفاده نمی شوند، بلکه تنها 20 اسید آمینه، به اصطلاح "بنیادی" استفاده می شود. روی میز. 1 نام آنها را نشان می دهد (بیشتر نام ها از نظر تاریخی توسعه یافته اند)، فرمول ساختاری، و همچنین مخفف پرکاربرد. تمام فرمول های ساختاری در جدول مرتب شده اند به طوری که قطعه اصلی اسید آمینه در سمت راست قرار دارد.

جدول 1. اسیدهای آمینه دخیل در ایجاد پروتئین ها

نام	ساختار	تعیین
گلایسین		GLI
آلانین		ALA
والین		شفت
لوسین		LEI
ایزولوسین		ILE
SERIN		SER
ترئونین		TRE
سیستئین		کشورهای مستقل مشترک المنافع
متیونین		ملاقات کرد
لیزین		LIZ
آرژینین		ARG
مارچوبه اسید		ACH
آسپاراژین		ACH
اسید گلوتامیک		GLU
گلوتامین		GLN
فنیل آلانین		سشوار
تیروزین		TIR
تریپتوفان		سه
هیستیدین		GIS
پرولاین		حرفه ای
در عمل بین المللی، نام گذاری کوتاه آمینو اسیدهای ذکر شده با استفاده از اختصارات لاتین سه حرفی یا یک حرفی پذیرفته شده است، به عنوان مثال، گلیسین - Gly یا G، آلانین - Ala یا A.

در میان این بیست اسید آمینه (جدول 1)، فقط پرولین حاوی یک گروه NH (به جای NH 2) در کنار گروه کربوکسیل COOH است، زیرا بخشی از قطعه حلقوی است.

هشت آمینو اسید (والین، لوسین، ایزولوسین، ترئونین، متیونین، لیزین، فنیل آلانین و تریپتوفان)، که در جدول بر روی زمینه خاکستری قرار گرفته اند، ضروری نامیده می شوند، زیرا بدن باید به طور مداوم آنها را با غذای پروتئینی برای رشد و تکامل طبیعی دریافت کند.

یک مولکول پروتئین در نتیجه اتصال متوالی اسیدهای آمینه تشکیل می شود، در حالی که گروه کربوکسیل یک اسید با گروه آمینه مولکول همسایه برهمکنش می کند، در نتیجه یک پیوند پپتیدی –CO-NH- تشکیل می شود و یک آب تشکیل می شود. مولکول آزاد می شود. روی انجیر شکل 1 اتصال سریال آلانین، والین و گلیسین را نشان می دهد.

برنج. 1 اتصال سریال اسیدهای آمینهدر طول تشکیل یک مولکول پروتئین. مسیر از گروه آمینه پایانی H 2 N به گروه کربوکسیل انتهایی COOH به عنوان جهت اصلی زنجیره پلیمری انتخاب شد.

برای توصیف فشرده ساختار یک مولکول پروتئین، از اختصارات اسیدهای آمینه (جدول 1، ستون سوم) که در تشکیل زنجیره پلیمری نقش دارند استفاده می شود. قطعه مولکول نشان داده شده در شکل. 1 به صورت زیر نوشته می شود: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

مولکول های پروتئین حاوی 50 تا 1500 باقی مانده اسید آمینه هستند (زنجیره های کوتاهتر پلی پپتید نامیده می شوند). فردیت یک پروتئین توسط مجموعه ای از اسیدهای آمینه که زنجیره پلیمری را تشکیل می دهند و از اهمیت کمتری با ترتیب تناوب آنها در طول زنجیره تعیین می شود. به عنوان مثال، مولکول انسولین از 51 باقی مانده اسید آمینه (یکی از کوتاه ترین پروتئین های زنجیره ای است) و از دو زنجیره موازی به هم پیوسته با طول نابرابر تشکیل شده است. توالی قطعات اسید آمینه در شکل نشان داده شده است. 2.

برنج. 2 مولکول انسولین، ساخته شده از 51 باقیمانده اسید آمینه، قطعاتی از همان اسیدهای آمینه با رنگ زمینه مربوطه مشخص می شوند. بقایای آمینو اسید سیستئین (با نام اختصاری CIS) موجود در زنجیره، پل های دی سولفیدی -S-S- را تشکیل می دهند که دو مولکول پلیمری را به هم متصل می کنند یا پرش هایی را در یک زنجیره تشکیل می دهند.

مولکول های آمینو اسید سیستئین (جدول 1) حاوی گروه های سولفیدرید فعال -SH است که با یکدیگر تعامل دارند و پل های دی سولفیدی -S-S- را تشکیل می دهند. نقش سیستئین در دنیای پروتئین ها ویژه است، با مشارکت آن، پیوندهای متقاطع بین مولکول های پروتئین پلیمری ایجاد می شود.

ترکیب اسیدهای آمینه در یک زنجیره پلیمری در یک موجود زنده تحت کنترل رخ می دهد اسیدهای نوکلئیک، آنها نظم مونتاژ دقیقی را ارائه می دهند و طول ثابت مولکول پلیمر را تنظیم می کنند. سانتی متر. اسیدهای نوکلئیک).

ساختار پروتئین ها

ترکیب مولکول پروتئین، که به شکل باقی مانده های اسید آمینه متناوب ارائه شده است (شکل 2)، ساختار اولیه پروتئین نامیده می شود. پیوندهای هیدروژنی بین گروه های ایمینو HN موجود در زنجیره پلیمری و گروه های کربونیل CO ایجاد می شود. سانتی متر. پیوند هیدروژنی)، در نتیجه، مولکول پروتئین شکل فضایی خاصی به دست می‌آورد که به آن ساختار ثانویه می‌گویند. رایج ترین آنها دو نوع ساختار ثانویه در پروتئین ها هستند.

اولین گزینه، به نام α-helix، با استفاده از پیوندهای هیدروژنی در یک مولکول پلیمری اجرا می شود. پارامترهای هندسی مولکول که توسط طول پیوند و زوایای پیوند تعیین می شود، به گونه ای است که تشکیل پیوند هیدروژنی برای گروه های H-Nو C=O که بین آنها دو قطعه پپتید H-N-C=O وجود دارد (شکل 3).

ترکیب زنجیره پلی پپتیدی نشان داده شده در شکل. 3 به صورت اختصاری به صورت زیر نوشته می شود:

ح 2 ن-الا وال-الا-لی-الا-الا-الا-الا-وال-الا-الا-الا-کوه.

در نتیجه عمل انقباض پیوندهای هیدروژنی، مولکول شکل یک مارپیچ را به خود می گیرد - به اصطلاح α-مارپیچ، به عنوان یک نوار مارپیچ منحنی که از اتم هایی که زنجیره پلیمری را تشکیل می دهند عبور می کند (شکل 4) به تصویر کشیده می شود.

برنج. 4 مدل سه بعدی یک مولکول پروتئینبه شکل مارپیچ α. پیوندهای هیدروژنی به صورت خطوط نقطه چین نشان داده شده اند. شکل استوانه ای مارپیچ در یک زاویه چرخش مشخص قابل مشاهده است (اتم های هیدروژن در شکل نشان داده نشده اند). رنگ تک تک اتم ها مطابق با قوانین بین المللی داده شده است که سیاه را برای اتم های کربن، آبی برای نیتروژن، قرمز را برای اکسیژن و زرد را برای گوگرد توصیه می کند (رنگ سفید برای اتم های هیدروژن توصیه می شود که در شکل نشان داده نشده است، در این مورد کل ساختار بر روی پس زمینه تاریک به تصویر کشیده شده است).

نوع دیگری از ساختار ثانویه که ساختار β نامیده می شود نیز با مشارکت پیوندهای هیدروژنی تشکیل می شود، تفاوت در این است که گروه های H-N و C=O از دو یا چند زنجیره پلیمری که به صورت موازی قرار دارند برهم کنش می کنند. از آنجایی که زنجیره پلی پپتیدی یک جهت دارد (شکل 1)، زمانی که جهت زنجیره ها یکسان باشد (ساختار β موازی، شکل 5)، یا مخالف باشند (ساختار β ضد موازی، شکل 6) انواع مختلفی ممکن است. .

زنجیره های پلیمری از ترکیبات مختلف می توانند در تشکیل ساختار β شرکت کنند، در حالی که گروه های آلی که زنجیره پلیمری را قاب می کنند (Ph، CH 2 OH، و غیره) در بیشتر موارد نقش ثانویه، آرایش متقابل H-N و C را ایفا می کنند. = گروه های O تعیین کننده است. از آنجایی که گروه های H-N و C=O در جهات مختلف نسبت به زنجیره پلیمری هدایت می شوند (در شکل بالا و پایین)، امکان تعامل همزمان سه یا چند زنجیره وجود دارد.

ترکیب اولین زنجیره پلی پپتیدی در شکل. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

ترکیب زنجیره دوم و سوم:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

ترکیب زنجیره های پلی پپتیدی نشان داده شده در شکل. 6، مانند شکل. 5، تفاوت این است که زنجیره دوم جهت مخالف (در مقایسه با شکل 5) دارد.

ممکن است یک ساختار β در یک مولکول تشکیل شود، زمانی که یک قطعه زنجیره در یک بخش مشخص می شود که 180 درجه می چرخد، در این حالت، دو شاخه از یک مولکول دارای جهت مخالف هستند، در نتیجه، یک پاد موازی است. ساختار β تشکیل می شود (شکل 7).

ساختار نشان داده شده در شکل. 7 در یک تصویر مسطح، نشان داده شده در شکل. 8 در قالب یک مدل سه بعدی. بخش‌های ساختار β معمولاً به روشی ساده با یک نوار مواج مسطح که از میان اتم‌هایی که زنجیره پلیمری را تشکیل می‌دهند عبور می‌کند، نشان داده می‌شوند.

در ساختار بسیاری از پروتئین ها، بخش هایی از ساختارهای β-مارپیچ α و روبان مانند و همچنین زنجیره های پلی پپتیدی منفرد متناوب می شوند. آرایش متقابل و تناوب آنها در زنجیره پلیمری ساختار سوم پروتئین نامیده می شود.

روش هایی برای به تصویر کشیدن ساختار پروتئین ها در زیر با استفاده از کرامبین پروتئین گیاهی به عنوان مثال نشان داده شده است. فرمول های ساختاری پروتئین ها، که اغلب حاوی صدها قطعه اسید آمینه هستند، پیچیده، دست و پا گیر و درک آن دشوار است، بنابراین گاهی اوقات از فرمول های ساختاری ساده استفاده می شود - بدون نمادهای عناصر شیمیایی (شکل 9، گزینه A)، اما در عین حال زمانی که آنها رنگ سکته های ظرفیتی را مطابق با قوانین بین المللی حفظ می کنند (شکل 4). در این مورد، فرمول نه در یک تصویر مسطح، بلکه در یک تصویر فضایی ارائه می شود که با ساختار واقعی مولکول مطابقت دارد. این روش، برای مثال، تمایز بین پل های دی سولفیدی (مشابه پل های موجود در انسولین، شکل 2)، گروه های فنیل در قاب کناری زنجیره و غیره را ممکن می سازد. تصویر مولکول ها به شکل سه بعدی مدل‌ها (توپ‌هایی که با میله‌ها به هم متصل می‌شوند) تا حدودی واضح‌تر است (شکل 9، گزینه B). با این حال، هر دو روش اجازه نشان دادن ساختار سوم را نمی دهند، بنابراین بیوفیزیکدان آمریکایی جین ریچاردسون پیشنهاد کرد که ساختارهای α را به صورت نوارهای مارپیچی تابیده (نگاه کنید به شکل 4)، ساختارهای β به عنوان نوارهای موجدار مسطح (شکل 8) و اتصال را نشان می دهد. آنها زنجیرهای منفرد - به شکل دسته های نازک، هر نوع ساختار رنگ خاص خود را دارد. این روش برای به تصویر کشیدن ساختار سوم یک پروتئین در حال حاضر به طور گسترده استفاده می شود (شکل 9، نوع B). گاهی اوقات، برای محتوای اطلاعات بیشتر، ساختار سوم و فرمول ساختاری ساده شده با هم نشان داده می شوند (شکل 9، نوع D). همچنین اصلاحاتی در روش پیشنهاد شده توسط ریچاردسون وجود دارد: مارپیچ های α به صورت استوانه ای به تصویر کشیده می شوند و ساختارهای β به شکل فلش های مسطح هستند که جهت زنجیره را نشان می دهند (شکل 9، گزینه E). روشی که در آن کل مولکول به صورت یک بسته به تصویر کشیده می شود، کمتر رایج است، که در آن ساختارهای نابرابر با رنگ های مختلف متمایز می شوند و پل های دی سولفید به صورت پل های زرد نشان داده می شوند (شکل 9، نوع E).

گزینه B راحت ترین برای درک است، زمانی که هنگام به تصویر کشیدن ساختار سوم، ویژگی های ساختاری پروتئین (قطعات اسید آمینه، ترتیب تناوب آنها، پیوندهای هیدروژنی) نشان داده نمی شود، در حالی که فرض بر این است که همه پروتئین ها حاوی "جزئیات" هستند. از مجموعه استاندارد بیست اسید آمینه (جدول 1). وظیفه اصلی در به تصویر کشیدن یک سازه ثالث، نشان دادن آرایش فضایی و تناوب ساختارهای فرعی است.

برنج. 9 نسخه های مختلف تصویر از ساختار پروتئین کرومبین.
A یک فرمول ساختاری در یک تصویر فضایی است.
ب- سازه ای به صورت مدل سه بعدی.
B ساختار سوم مولکول است.
G - ترکیبی از گزینه های A و B.
E - تصویر ساده شده از ساختار سوم.
E - ساختار سوم با پل های دی سولفیدی.

راحت ترین برای درک یک ساختار سه بعدی سه بعدی (گزینه B) است که از جزئیات فرمول ساختاری رها شده است.

یک مولکول پروتئینی که ساختار سوم دارد، به عنوان یک قاعده، پیکربندی خاصی به خود می گیرد که توسط فعل و انفعالات قطبی (الکترواستاتیک) و پیوندهای هیدروژنی تشکیل می شود. در نتیجه، مولکول به شکل یک سیم پیچ فشرده - پروتئین های کروی (گلبول ها، لات. توپ)، یا پروتئین های رشته ای - فیبریلار (فیبر، لات. فیبر).

نمونه ای از ساختار کروی پروتئین آلبومین است، کلاس آلبومین شامل پروتئین است تخم مرغ. زنجیره پلیمری آلبومین عمدتاً از آلانین، اسید آسپارتیک، گلیسین و سیستئین تشکیل شده است که به ترتیب خاصی متناوب هستند. ساختار سوم شامل مارپیچ های α است که با زنجیره های منفرد متصل شده اند (شکل 10).

برنج. 10 ساختار کروی آلبومین

نمونه ای از ساختار فیبریل پروتئین فیبروئین است. آنها حاوی مقدار زیادی گلیسین، آلانین و باقی مانده های سرین هستند (هر دومین باقی مانده اسید آمینه گلیسین است). بقایای سیستئین حاوی گروه های سولفیدرید وجود ندارد. فیبروئین، جزء اصلی ابریشم طبیعی و تار عنکبوت، حاوی ساختارهای بتا است که با زنجیرهای منفرد متصل شده اند (شکل 11).

برنج. یازده فیبروئین پروتئین فیبریلاری

امکان تشکیل یک ساختار سوم از نوع خاصی در ساختار اولیه پروتئین ذاتی است، یعنی. از قبل با ترتیب تناوب بقایای اسید آمینه تعیین می شود. از مجموعه خاصی از چنین باقیمانده ها، آلفا-مارپیچ ها عمدتاً بوجود می آیند (مجموعه های بسیار زیادی وجود دارد)، مجموعه دیگری منجر به ظهور ساختارهای β می شود، زنجیره های منفرد با ترکیب آنها مشخص می شوند.

برخی از مولکول های پروتئینی، در حالی که ساختار سومی را حفظ می کنند، می توانند به توده های بزرگ فوق مولکولی ترکیب شوند، در حالی که آنها توسط فعل و انفعالات قطبی و همچنین پیوندهای هیدروژنی با هم نگه داشته می شوند. چنین تشکیلاتی را ساختار چهارتایی پروتئین می نامند. به عنوان مثال، پروتئین فریتین، که عمدتاً از لوسین، اسید گلوتامیک، اسید آسپارتیک و هیستیدین تشکیل شده است (فریسین حاوی تمام 20 باقیمانده اسید آمینه در مقادیر مختلف است) ساختار سومی از چهار مارپیچ α با موازی را تشکیل می دهد. هنگامی که مولکول ها در یک مجموعه واحد ترکیب می شوند (شکل 12)، یک ساختار چهارتایی تشکیل می شود که می تواند تا 24 مولکول فریتین را شامل شود.

شکل 12 تشکیل ساختار چهارتایی پروتئین کروی فریتین

نمونه دیگری از تشکیلات فوق مولکولی ساختار کلاژن است. این یک پروتئین فیبریلار است که زنجیره های آن عمدتاً از گلیسین متناوب با پرولین و لیزین ساخته شده است. ساختار شامل زنجیره های منفرد، مارپیچ های سه گانه α، متناوب با ساختارهای بتا روبان مانند است که در بسته های موازی روی هم چیده شده اند (شکل 13).

شکل 13 ساختار فوق مولکولی پروتئین فیبریلاری کلاژن

خواص شیمیایی پروتئین ها

تحت تأثیر حلال های آلی، مواد زائد برخی از باکتری ها (تخمیر اسید لاکتیک) و یا با افزایش دما، ساختارهای ثانویه و ثالثی بدون آسیب به ساختار اولیه از بین می روند، در نتیجه پروتئین حلالیت خود را از دست می دهد و فعالیت بیولوژیکی را از دست می دهد. این فرآیند دناتوره شدن نامیده می شود، یعنی از دست دادن خواص طبیعی، به عنوان مثال، لخته شدن شیر ترش، پروتئین منعقد شده یک تخم مرغ آب پز. در درجه حرارت بالاپروتئین های موجودات زنده (به ویژه میکروارگانیسم ها) به سرعت تغییر شکل می دهند. این پروتئین ها نمی توانند در آن شرکت کنند فرآیندهای بیولوژیکیدر نتیجه، میکروارگانیسم ها می میرند، بنابراین شیر آب پز (یا پاستوریزه) می تواند بیشتر دوام بیاورد.

پیوندهای پپتیدی H-N-C=O که زنجیره پلیمری مولکول پروتئین را تشکیل می‌دهند، در حضور اسیدها یا قلیاها هیدرولیز می‌شوند و زنجیره پلیمری پاره می‌شود که در نهایت می‌تواند منجر به اسیدهای آمینه اصلی شود. پیوندهای پپتیدی که بخشی از مارپیچ های α یا ساختارهای β هستند در برابر هیدرولیز و تأثیرات شیمیایی مختلف (در مقایسه با پیوندهای مشابه در زنجیره های منفرد) مقاومت بیشتری دارند. تجزیه ظریف تر مولکول پروتئین به اسیدهای آمینه تشکیل دهنده آن در یک محیط بی آب با استفاده از هیدرازین H 2 N-NH 2 انجام می شود، در حالی که تمام قطعات آمینو اسید، به جز آخرین مورد، به اصطلاح هیدرازیدهای اسید کربوکسیلیک را تشکیل می دهند. قطعه C (O)-HN-NH2 (شکل 14).

برنج. 14. برش پلی پپتیدی

چنین تجزیه و تحلیلی می تواند اطلاعاتی در مورد ترکیب اسید آمینه یک پروتئین ارائه دهد، اما دانستن توالی آنها در یک مولکول پروتئین مهمتر است. یکی از روش هایی که به طور گسترده برای این منظور استفاده می شود، اثر فنیل ایزوتیوسیانات (FITC) بر روی زنجیره پلی پپتیدی است که در یک محیط قلیایی به پلی پپتید (از انتهای حاوی گروه آمینه) می چسبد و زمانی که واکنش محیط تغییر می کند. به حالت اسیدی، از زنجیره جدا می شود و قطعه ای از یک اسید آمینه را با خود می برد (شکل 15).

برنج. 15 شکاف پلی پپتیدی متوالی

بسیاری از روش‌های ویژه برای چنین تحلیلی توسعه یافته‌اند، از جمله روش‌هایی که شروع به «تجزیه» یک مولکول پروتئین به اجزای تشکیل‌دهنده آن، از انتهای کربوکسیل می‌کنند.

پل های دی سولفید متقاطع S-S (تشکل شده در اثر متقابل باقی مانده های سیستئین، شکل 2 و 9) بریده می شوند و با اثر عوامل کاهنده مختلف آنها را به گروه های HS تبدیل می کنند. عمل عوامل اکسید کننده (اکسیژن یا پراکسید هیدروژن) دوباره منجر به تشکیل پل های دی سولفیدی می شود (شکل 16).

برنج. 16. شکستن پل های دی سولفیدی

برای ایجاد پیوندهای متقابل اضافی در پروتئین ها، استفاده کنید واکنش پذیریگروه های آمینو و کربوکسیل برای فعل و انفعالات مختلف، گروه های آمینه ای که در قاب کناری زنجیره قرار دارند در دسترس تر هستند - قطعاتی از لیزین، آسپاراژین، لیزین، پرولین (جدول 1). هنگامی که چنین گروه های آمینه با فرمالدئید برهم کنش می کنند، فرآیند تراکم اتفاق می افتد و پل های متقاطع -NH-CH2-NH- ظاهر می شود (شکل 17).

برنج. 17 ایجاد پل های عرضی اضافی بین مولکول های پروتئین.

گروه‌های کربوکسیل انتهایی پروتئین قادر به واکنش با ترکیبات پیچیده برخی از فلزات چند ظرفیتی هستند (ترکیبات کروم اغلب استفاده می‌شوند)، و پیوندهای متقابل نیز رخ می‌دهد. هر دو فرآیند در دباغی چرم استفاده می شود.

نقش پروتئین ها در بدن

نقش پروتئین ها در بدن متنوع است.

آنزیم ها(تخمیر لات. - تخمیر)، نام دیگر آنها آنزیم (en زوم یونانی. - در مخمر) - اینها پروتئین هایی با فعالیت کاتالیزوری هستند، آنها می توانند سرعت فرآیندهای بیوشیمیایی را هزاران بار افزایش دهند. تحت تأثیر آنزیم ها، اجزای تشکیل دهنده غذا: پروتئین ها، چربی ها و کربوهیدرات ها - به تعداد بیشتری تجزیه می شوند. اتصالات ساده، که از آن ماکرومولکول های جدیدی ساخته می شوند که برای یک موجود زنده از نوع خاصی ضروری هستند. آنزیم ها همچنین در بسیاری از فرآیندهای بیوشیمیایی سنتز شرکت می کنند، به عنوان مثال، در سنتز پروتئین ها (برخی پروتئین ها به سنتز برخی دیگر کمک می کنند). سانتی متر. آنزیم ها

آنزیم ها نه تنها کاتالیزورهای بسیار کارآمدی هستند، بلکه انتخابی نیز هستند (واکنش را دقیقاً در جهت معین هدایت می کنند). در حضور آنها، واکنش با عملکرد تقریبا 100٪ بدون تشکیل محصولات جانبی ادامه می یابد و در عین حال، شرایط جریان ملایم است: فشار اتمسفر طبیعی و دمای یک موجود زنده. برای مقایسه، سنتز آمونیاک از هیدروژن و نیتروژن در حضور یک کاتالیزور آهن فعال در دمای 400-500 درجه سانتی گراد و فشار 30 مگاپاسکال انجام می شود، بازده آمونیاک 15-25٪ در هر چرخه است. آنزیم ها کاتالیزورهای بی نظیری در نظر گرفته می شوند.

مطالعه فشرده روی آنزیم ها در اواسط قرن نوزدهم آغاز شد؛ بیش از 2000 آنزیم مختلف در حال حاضر مورد مطالعه قرار گرفته اند؛ این متنوع ترین کلاس پروتئین ها است.

نام آنزیم ها به شرح زیر است: نام معرفی که آنزیم با آن تعامل می کند یا نام واکنش کاتالیز شده با پایان -aza اضافه می شود، به عنوان مثال، آرژیناز آرژنین را تجزیه می کند (جدول 1)، دکربوکسیلاز دکربوکسیلاسیون را کاتالیز می کند. یعنی حذف CO 2 از گروه کربوکسیل:

– COOH → – CH + CO 2

اغلب، برای نشان دادن دقیق‌تر نقش آنزیم، هم جسم و هم نوع واکنش در نام آن مشخص می‌شود، برای مثال، الکل دهیدروژناز آنزیمی است که الکل‌ها را هیدروژنه می‌کند.

برای برخی از آنزیم هایی که مدت ها پیش کشف شده بودند، نام تاریخی (بدون پایان -aza) حفظ شده است، به عنوان مثال، پپسین (پپسیس، یونانی. هضم) و تریپسین (تریپسیس یونانی. مایع سازی)، این آنزیم ها پروتئین ها را تجزیه می کنند.

برای سیستم سازی، آنزیم ها در کلاس های بزرگ ترکیب می شوند، طبقه بندی بر اساس نوع واکنش است، کلاس ها بر اساس اصل کلی - نام واکنش و پایان - آزا نام گذاری می شوند. برخی از این کلاس ها در زیر ذکر شده است.

اکسیدرودوکتازآنزیم هایی هستند که واکنش های ردوکس را کاتالیز می کنند. دهیدروژنازهای موجود در این کلاس انتقال پروتون را انجام می دهند، به عنوان مثال، الکل دهیدروژناز (ADH) الکل ها را به آلدئید اکسید می کند، اکسیداسیون بعدی آلدئیدها به اسیدهای کربوکسیلیک توسط آلدهید دهیدروژنازها (ALDH) کاتالیز می شود. هر دو فرآیند در طول پردازش اتانول به اسید استیک در بدن رخ می دهد (شکل 18).

برنج. 18 اکسیداسیون دو مرحله ای اتانولبه اسید استیک

این اتانول نیست که اثر مخدر دارد، اما محصول واسطه استالدئید، هرچه فعالیت آنزیم ALDH کمتر باشد، مرحله دوم کندتر می گذرد - اکسیداسیون استالدئید به اسید استیک، و اثر مسموم کننده طولانی تر و قوی تر از بلع است. از اتانول تجزیه و تحلیل نشان داد که بیش از 80٪ از نمایندگان نژاد زرد دارای فعالیت نسبتاً کم ALDH هستند و بنابراین به طور قابل توجهی تحمل الکل شدیدتری دارند. دلیل این کاهش فعالیت ذاتی ALDH این است که بخشی از باقی مانده‌های اسید گلوتامیک در مولکول "تضعیف" ALDH با قطعات لیزین جایگزین می‌شود (جدول 1).

نقل و انتقالات- آنزیم هایی که انتقال گروه های عاملی را کاتالیز می کنند، به عنوان مثال، ترانسیمیناز، انتقال یک گروه آمینه را کاتالیز می کند.

هیدرولازهاآنزیم هایی هستند که هیدرولیز را کاتالیز می کنند. تریپسین و پپسین که قبلاً ذکر شد پیوندهای پپتیدی را هیدرولیز می کنند و لیپازها پیوند استری را در چربی ها می شکافند:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Liase- آنزیم هایی که واکنش هایی را کاتالیز می کنند که به روش غیر هیدرولیتیکی انجام می شود، در نتیجه چنین واکنش هایی پارگی رخ می دهد. اتصالات C-C، C-O، C-N و تشکیل پیوندهای جدید. آنزیم دکربوکسیلاز متعلق به این کلاس است

ایزومرازها- آنزیم هایی که ایزومریزاسیون را کاتالیز می کنند، به عنوان مثال، تبدیل اسید مالئیک به اسید فوماریک (شکل 19)، این نمونه ای از ایزومریزاسیون سیس ترانس است (به ISOMERIA مراجعه کنید).

برنج. 19. ایزومریزاسیون اسید مالیکدر حضور آنزیم به اسید فوماریک تبدیل می شود.

کار آنزیم ها مشاهده می شود اصل کلیکه بر اساس آن همیشه یک تطابق ساختاری بین آنزیم و معرف واکنش تسریع شده وجود دارد. با توجه به بیان مجازی یکی از بنیانگذاران دکترین آنزیم ها، E. Fisher، معرف مانند کلید یک قفل به آنزیم نزدیک می شود. در این راستا، هر آنزیم یک واکنش شیمیایی خاص یا گروهی از واکنش‌های مشابه را کاتالیز می‌کند. گاهی اوقات یک آنزیم می تواند بر روی یک ترکیب منفرد مانند اوره آز (اورون) اثر کند یونانی. - ادرار) فقط هیدرولیز اوره را کاتالیز می کند:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

بهترین گزینش پذیری توسط آنزیم هایی نشان داده می شود که بین آنتی پادهای فعال نوری - ایزومرهای چپ و راست - تمایز قائل می شوند. ال-آرژیناز فقط بر روی آرژنین چپی اثر می کند و بر ایزومر راست چرخشی تأثیر نمی گذارد. ال-لاکتات دهیدروژناز تنها بر روی استرهای چرخشی اسید لاکتیک، به اصطلاح لاکتات ها (لاکتیس) اثر می کند. لات. شیر)، در حالی که D-لاکتات دهیدروژناز فقط D-لاکتات ها را تجزیه می کند.

بیشتر آنزیم ها نه بر روی یک، بلکه روی گروهی از ترکیبات مرتبط عمل می کنند، به عنوان مثال، تریپسین ترجیح می دهد پیوندهای پپتیدی تشکیل شده توسط لیزین و آرژنین را بشکند (جدول 1).

خواص کاتالیزوری برخی از آنزیم ها، مانند هیدرولازها، صرفاً توسط ساختار خود مولکول پروتئین تعیین می شود، کلاس دیگری از آنزیم ها - اکسیدوردوکتازها (به عنوان مثال، الکل دهیدروژناز) فقط در حضور مولکول های غیر پروتئینی مرتبط با آنها - ویتامین هایی که منیزیم، کلسیم، روی، منگنز و قطعات اسیدهای نوکلئیک را فعال می کنند (شکل 20).

برنج. 20 مولکول دهیدروژناز الکل

پروتئین های حمل و نقل، مولکول ها یا یون های مختلف را از طریق غشای سلولی (هم در داخل و هم در خارج از سلول)، و همچنین از یک اندام به اندام دیگر منتقل می کنند.

به عنوان مثال، هموگلوبین با عبور خون از ریه ها، اکسیژن را متصل می کند و آن را به بافت های مختلف بدن می رساند، جایی که اکسیژن آزاد می شود و سپس برای اکسید کردن اجزای غذا استفاده می شود، این فرآیند به عنوان منبع انرژی عمل می کند (گاهی اوقات اصطلاح "سوزاندن" غذا در بدن استفاده می شود).

علاوه بر بخش پروتئین، هموگلوبین حاوی ترکیب پیچیده ای از آهن با یک مولکول پورفیرین حلقوی (پورفیروس) است. یونانی. - بنفش)، که رنگ قرمز خون را تعیین می کند. این مجموعه (شکل 21، سمت چپ) است که نقش یک حامل اکسیژن را بازی می کند. در هموگلوبین، کمپلکس پورفیرین آهن در داخل مولکول پروتئین قرار دارد و توسط فعل و انفعالات قطبی و همچنین با پیوند هماهنگی با نیتروژن موجود در هیستیدین (جدول 1)، که بخشی از پروتئین است، حفظ می شود. مولکول O2 که توسط هموگلوبین حمل می شود، از طریق یک پیوند هماهنگی به اتم آهن از سمت مخالف آن که هیستیدین به آن متصل است متصل می شود (شکل 21، سمت راست).

برنج. 21 ساختار مجتمع آهن

ساختار مجموعه در سمت راست به شکل یک مدل سه بعدی نشان داده شده است. این کمپلکس در مولکول پروتئین توسط یک پیوند هماهنگی (خط آبی چین خورده) بین اتم آهن و اتم N در هیستیدین، که بخشی از پروتئین است، نگه داشته می شود. مولکول O 2 که توسط هموگلوبین حمل می شود (خط نقطه چین قرمز) با اتم آهن از کشور مقابل مجموعه مسطح هماهنگ می شود.

هموگلوبین یکی از پروتئین هایی است که بیشتر مورد مطالعه قرار گرفته است، از مارپیچ های a تشکیل شده است که با زنجیره های منفرد متصل شده اند و شامل چهار کمپلکس آهن است. بنابراین، هموگلوبین مانند یک بسته حجیم برای انتقال چهار مولکول اکسیژن در آن واحد است. شکل هموگلوبین مربوط به پروتئین های کروی است (شکل 22).

برنج. 22 شکل کروی هموگلوبین

"مزیت" اصلی هموگلوبین این است که افزودن اکسیژن و تجزیه بعدی آن در حین انتقال به بافت ها و اندام های مختلف به سرعت انجام می شود. مونوکسید کربن، CO (مونوکسید کربن)، حتی سریعتر به آهن در هموگلوبین متصل می شود، اما برخلاف O 2، مجموعه ای را تشکیل می دهد که تجزیه آن دشوار است. در نتیجه، چنین هموگلوبین قادر به اتصال O 2 نیست، که منجر به مرگ بدن در اثر خفگی می شود (در صورت استنشاق مقادیر زیادی مونوکسید کربن).

دومین عملکرد هموگلوبین انتقال CO 2 بازدمی است، اما نه اتم آهن، بلکه H 2 از گروه N پروتئین در فرآیند اتصال موقت دی اکسید کربن نقش دارد.

"عملکرد" ​​پروتئین ها به ساختار آنها بستگی دارد، به عنوان مثال، جایگزینی تنها باقی مانده اسید آمینه گلوتامیک اسید در زنجیره پلی پپتیدی هموگلوبین با باقی مانده والین (یک ناهنجاری مادرزادی نادر) منجر به بیماری به نام کم خونی داسی شکل می شود.

همچنین پروتئین های انتقال دهنده ای وجود دارند که می توانند چربی ها، گلوکز، اسیدهای آمینه را به هم متصل کرده و آنها را در داخل و خارج سلول ها حمل کنند.

پروتئین های حمل و نقل از نوع خاصی، خود مواد را حمل نمی کنند، بلکه به عنوان یک "تنظیم کننده حمل و نقل" عمل می کنند و مواد خاصی را از طریق غشاء (دیواره بیرونی سلول) عبور می دهند. چنین پروتئین هایی اغلب پروتئین های غشایی نامیده می شوند. آنها شکل یک استوانه توخالی دارند و با قرار گرفتن در دیواره غشا، حرکت برخی مولکول ها یا یون های قطبی را به داخل سلول تضمین می کنند. نمونه ای از پروتئین غشایی پورین است (شکل 23).

برنج. 23 پروتئین پورین

مواد غذایی و پروتئین های ذخیره سازی، همانطور که از نام آن پیداست، به عنوان منابع تغذیه داخلی، اغلب برای جنین های گیاهان و حیوانات، و همچنین در مراحل اولیه رشد موجودات جوان عمل می کنند. پروتئین های غذایی شامل آلبومین (شکل 10) - جزء اصلی سفیده تخم مرغ، و همچنین کازئین - پروتئین اصلی شیر است. تحت تأثیر آنزیم پپسین، کازئین در معده منجمد می شود که حفظ آن در دستگاه گوارش و جذب کارآمد را تضمین می کند. کازئین حاوی قطعاتی از تمام اسیدهای آمینه مورد نیاز بدن است.

در فریتین (شکل 12) که در بافت های حیوانات موجود است، یون های آهن ذخیره می شوند.

میوگلوبین همچنین یک پروتئین ذخیره‌سازی است که از نظر ترکیب و ساختار شبیه هموگلوبین است. میوگلوبین عمدتاً در ماهیچه ها متمرکز است، نقش اصلی آن ذخیره اکسیژن است که هموگلوبین به آن می دهد. به سرعت با اکسیژن اشباع می شود (بسیار سریعتر از هموگلوبین)، و سپس به تدریج آن را به بافت های مختلف منتقل می کند.

پروتئین های ساختاری یک عملکرد محافظتی (پوست) یا پشتیبانی انجام می دهند - آنها بدن را در کنار هم نگه می دارند و به آن قدرت می دهند (غضروف و تاندون). جزء اصلی آنها کلاژن پروتئین فیبریلار است (شکل 11)، رایج ترین پروتئین دنیای حیوانات، در بدن پستانداران، تقریبا 30٪ از کل جرم پروتئین ها را تشکیل می دهد. کلاژن استحکام کششی بالایی دارد (استحکام پوست مشخص است) اما به دلیل محتوای کم پیوندهای عرضی در کلاژن پوست، پوست حیوانات به صورت خام برای ساخت محصولات مختلف چندان مناسب نیست. برای کاهش تورم پوست در آب، انقباض در حین خشک شدن و همچنین برای افزایش استحکام در حالت آبیاری و افزایش خاصیت ارتجاعی در کلاژن، پیوندهای متقاطع اضافی ایجاد می شود (شکل 15a)، به اصطلاح. فرآیند دباغی چرم

در موجودات زنده، مولکول های کلاژنی که در فرآیند رشد و تکامل ارگانیسم به وجود آمده اند، به روز نمی شوند و با مولکول های تازه سنتز شده جایگزین نمی شوند. با افزایش سن، تعداد پیوندهای متقابل در کلاژن افزایش می یابد که منجر به کاهش خاصیت ارتجاعی آن می شود و از آنجایی که تجدید رخ نمی دهد، تغییرات مرتبط با افزایش سن ظاهر می شود - افزایش شکنندگی غضروف و تاندون ها، ظاهر شدن چین و چروک روی پوست

رباط های مفصلی حاوی الاستین هستند، یک پروتئین ساختاری که به راحتی در دو بعد کشیده می شود. پروتئین رسیلین که در برخی از حشرات در نقاط اتصال لولای بالها قرار دارد، بیشترین خاصیت ارتجاعی را دارد.

تشکیلات شاخ - مو، ناخن، پر، که عمدتا از پروتئین کراتین تشکیل شده است (شکل 24). تفاوت اصلی آن در محتوای قابل توجه باقی مانده های سیستئین است که پل های دی سولفیدی را تشکیل می دهند که به مو و همچنین پارچه های پشمی خاصیت ارتجاعی بالایی (قابلیت بازیابی شکل اولیه خود پس از تغییر شکل) می بخشد.

برنج. 24. قطعه ای از کراتین پروتئین فیبریلار

برای تغییر غیر قابل برگشت در شکل یک جسم کراتینه، ابتدا باید پل های دی سولفیدی را با کمک یک عامل احیا کننده از بین ببرید، شکل جدیدی به آن بدهید و سپس با کمک یک عامل اکسید کننده دوباره پل های دی سولفیدی را ایجاد کنید. . 16) به عنوان مثال پر کردن مو به این صورت است.

با افزایش محتوای سیستئین در کراتین و بر این اساس، افزایش تعداد پل های دی سولفیدی، توانایی تغییر شکل از بین می رود، اما در همان زمان استحکام بالا ظاهر می شود (شاخ های ونگل ها و لاک لاک پشت حاوی تا 18 درصد از قطعات سیستئین). پستانداران تا 30 نوع کراتین مختلف دارند.

فیبروین پروتئین فیبریلار مرتبط با کراتین که توسط کرم ابریشم در طول پیچش پیله و همچنین توسط عنکبوت ها در طول بافتن تار ترشح می شود، تنها حاوی ساختارهای β است که با زنجیره های منفرد متصل شده اند (شکل 11). بر خلاف کراتین، فیبروین پل های دی سولفیدی عرضی ندارد، استحکام کششی بسیار قوی دارد (استحکام در واحد سطح مقطع برخی از نمونه های وب بیشتر از کابل های فولادی است). به دلیل عدم وجود پیوندهای عرضی، فیبروین غیر قابل ارتجاع است (مشخص است که پارچه های پشمی تقریباً پاک نشدنی هستند و پارچه های ابریشمی به راحتی چروک می شوند).

پروتئین های تنظیم کننده

پروتئین های تنظیم کننده، که بیشتر به عنوان هورمون شناخته می شوند، در فرآیندهای فیزیولوژیکی مختلف نقش دارند. به عنوان مثال، هورمون انسولین (شکل 25) از دو زنجیره α تشکیل شده است که توسط پل های دی سولفید به هم متصل شده اند. انسولین تنظیم می کند فرآیندهای متابولیکبا مشارکت گلوکز، عدم وجود آن منجر به دیابت می شود.

برنج. 25 انسولین پروتئینی

غده هیپوفیز مغز هورمونی را سنتز می کند که رشد بدن را تنظیم می کند. پروتئین های تنظیمی وجود دارند که بیوسنتز آنزیم های مختلف بدن را کنترل می کنند.

پروتئین های انقباضی و حرکتی به بدن توانایی انقباض، تغییر شکل و حرکت را می دهند، در درجه اول، ما در مورد عضلات صحبت می کنیم. 40 درصد از کل پروتئین های موجود در ماهیچه ها میوزین است (mys, myos, یونانی. - ماهیچه). مولکول آن شامل هر دو بخش فیبریلار و کروی است (شکل 26).

برنج. 26 مولکول میوسین

چنین مولکول هایی به صورت دانه های بزرگ حاوی 300-400 مولکول ترکیب می شوند.

هنگامی که غلظت یون های کلسیم در فضای اطراف رشته های عضلانی تغییر می کند، یک تغییر برگشت پذیر در ترکیب مولکول ها رخ می دهد - تغییر در شکل زنجیره به دلیل چرخش تکه های جداگانه در اطراف پیوندهای ظرفیت. این منجر به انقباض و شل شدن ماهیچه ها می شود، سیگنال تغییر غلظت یون های کلسیم از انتهای عصبی در رشته های عضلانی می آید. انقباض عضلانی مصنوعی می تواند ناشی از عمل تکانه های الکتریکی باشد که منجر به تغییر شدید غلظت یون های کلسیم می شود، این مبنایی برای تحریک عضله قلب برای بازگرداندن کار قلب است.

پروتئین های محافظ به شما امکان می دهند از بدن در برابر حمله باکتری ها، ویروس ها و نفوذ پروتئین های خارجی محافظت کنید (نام عمومی اجسام خارجی آنتی ژن است). نقش پروتئین های محافظ توسط ایمونوگلوبولین ها (نام دیگر آنها آنتی بادی است) انجام می شود، آنها آنتی ژن هایی را که به بدن نفوذ کرده اند را تشخیص می دهند و محکم به آنها متصل می شوند. در بدن پستانداران، از جمله انسان، پنج کلاس ایمونوگلوبولین وجود دارد: M، G، A، D و E، ساختار آنها، همانطور که از نام آن پیداست، کروی است، علاوه بر این، همه آنها به روشی مشابه ساخته شده اند. سازمان مولکولی آنتی بادی ها در زیر با استفاده از ایمونوگلوبولین کلاس G به عنوان مثال نشان داده شده است (شکل 27). این مولکول شامل چهار زنجیره پلی پپتیدی است که توسط سه پل دی سولفید S-S به هم متصل شده اند (در شکل 27 آنها با پیوندهای ظرفیت ضخیم و نمادهای S بزرگ نشان داده شده اند)، علاوه بر این، هر زنجیره پلیمری حاوی پل های دی سولفیدی درون زنجیره ای است. دو زنجیره پلیمری بزرگ (که با رنگ آبی مشخص شده اند) حاوی 400-600 باقی مانده اسید آمینه هستند. دو زنجیره دیگر (هایلایت شده است به رنگ سبز) تقریباً نصف طول دارند و تقریباً حاوی 220 باقی مانده اسید آمینه هستند. هر چهار زنجیر به گونه ای قرار گرفته اند که گروه های ترمینال H 2 N در یک جهت هدایت می شوند.

برنج. 27 ترسیم شماتیک ساختار ایمونوگلوبولین

پس از تماس بدن با یک پروتئین خارجی (آنتی ژن)، سلول های سیستم ایمنی شروع به تولید ایمونوگلوبولین ها (آنتی بادی) می کنند که در سرم خون تجمع می یابند. در مرحله اول، کار اصلی توسط بخش های زنجیره ای حاوی ترمینال H 2 N انجام می شود (در شکل 27، بخش های مربوطه با آبی روشن و سبز روشن مشخص شده اند). اینها مکان های جذب آنتی ژن هستند. در فرآیند سنتز ایمونوگلوبولین، این مکان ها به گونه ای تشکیل می شوند که ساختار و پیکربندی آنها تا حد امکان با ساختار آنتی ژن نزدیک شده مطابقت دارد (مانند کلید یک قفل، مانند آنزیم ها، اما وظایف در این مورد عبارتند از ناهمسان). بنابراین، برای هر آنتی ژن، یک آنتی بادی کاملاً فردی به عنوان یک پاسخ ایمنی ایجاد می شود. هیچ یک از پروتئین های شناخته شده نمی تواند ساختار خود را تا این حد "پلاستیک" تغییر دهد، بسته به عوامل خارجی، علاوه بر ایمونوگلوبولین ها. آنزیم ها مشکل انطباق ساختاری با معرف را به روشی متفاوت حل می کنند - با کمک مجموعه ای عظیم از آنزیم های مختلف برای همه موارد ممکن، و ایمونوگلوبولین ها هر بار "ابزار کار" را بازسازی می کنند. علاوه بر این، ناحیه لولا ایمونوگلوبولین (شکل 27) دو ناحیه جذب را با تحرک مستقل فراهم می کند، در نتیجه، مولکول ایمونوگلوبولین می تواند بلافاصله دو منطقه راحت را برای جذب در آنتی ژن پیدا کند تا به طور ایمن ثابت شود. این شبیه اعمال یک موجود سخت پوست است.

در مرحله بعد، زنجیره ای از واکنش های متوالی سیستم ایمنی بدن روشن می شود، ایمونوگلوبولین های کلاس های دیگر به هم متصل می شوند، در نتیجه پروتئین خارجی غیرفعال می شود و سپس آنتی ژن (میکروارگانیسم یا سم خارجی) از بین می رود و حذف می شود.

پس از تماس با آنتی ژن، حداکثر غلظت ایمونوگلوبولین (بسته به ماهیت آنتی ژن و ویژگی های فردی خود ارگانیسم) در عرض چند ساعت (گاهی چند روز) به دست می آید. بدن حافظه چنین تماسی را حفظ می کند و هنگامی که دوباره با همان آنتی ژن مورد حمله قرار می گیرد، ایمونوگلوبولین ها بسیار سریعتر و در مقادیر بیشتر در سرم خون انباشته می شوند - ایمنی اکتسابی ایجاد می شود.

طبقه بندی پروتئین ها تا حدی مشروط است، به عنوان مثال، پروتئین ترومبین که در بین پروتئین های محافظ ذکر شده است، اساساً آنزیمی است که هیدرولیز پیوندهای پپتیدی را کاتالیز می کند، یعنی به کلاس پروتئازها تعلق دارد.

پروتئین های محافظ اغلب به عنوان پروتئین های سم مار و پروتئین های سمی برخی از گیاهان شناخته می شوند، زیرا وظیفه آنها محافظت از بدن در برابر آسیب است.

پروتئین هایی وجود دارند که عملکرد آنها به قدری منحصر به فرد است که طبقه بندی آنها را دشوار می کند. به عنوان مثال، پروتئین مونلین که در یک گیاه آفریقایی یافت می شود، طعم بسیار شیرینی دارد و به عنوان ماده ای غیر سمی که می تواند به جای شکر برای جلوگیری از چاقی استفاده شود، موضوع مطالعه قرار گرفته است. پلاسمای خون برخی از ماهی های قطب جنوب حاوی پروتئین هایی با خاصیت ضد یخ است که از یخ زدن خون این ماهی ها جلوگیری می کند.

سنتز مصنوعی پروتئین ها

تراکم اسیدهای آمینه که منجر به یک زنجیره پلی پپتیدی می شود، فرآیندی است که به خوبی مطالعه شده است. می توان به عنوان مثال، تراکم هر یک از اسیدهای آمینه یا مخلوطی از اسیدها را انجام داد و به ترتیب پلیمری حاوی واحدهای مشابه یا واحدهای مختلف به ترتیب تصادفی به دست آورد. چنین پلیمرهایی شباهت کمی به پلی پپتیدهای طبیعی دارند و فعالیت بیولوژیکی ندارند. وظیفه اصلی این است که آمینو اسیدها را به ترتیبی کاملاً تعریف شده و از پیش برنامه ریزی شده به هم متصل کنیم تا توالی باقی مانده اسیدهای آمینه در پروتئین های طبیعی را بازتولید کنیم. دانشمند آمریکایی رابرت مریفیلد یک روش اصلی را پیشنهاد کرد که حل چنین مشکلی را ممکن کرد. ماهیت روش این است که اولین اسید آمینه به یک ژل پلیمری نامحلول متصل می شود که حاوی گروه های واکنشی است که می توانند با گروه های -COOH - اسید آمینه ترکیب شوند. پلی استایرن متقاطع با گروه های کلرومتیل وارد شده به آن به عنوان یک بستر پلیمری در نظر گرفته شد. به طوری که آمینو اسید گرفته شده برای واکنش با خودش واکنش ندهد و گروه H 2 N به زیرلایه نپیوندد، گروه آمینه این اسید با یک جایگزین حجیم از قبل مسدود می شود [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -گروه. پس از اینکه اسید آمینه به تکیه گاه پلیمری متصل شد، گروه مسدود کننده حذف می شود و اسید آمینه دیگری به مخلوط واکنش وارد می شود که در آن گروه H 2 N نیز قبلاً مسدود شده است. در چنین سیستمی فقط برهمکنش گروه H 2 N اسید آمینه اول و گروه COOH اسید دوم امکان پذیر است که در حضور کاتالیزورها (نمک های فسفونیوم) انجام می شود. سپس کل طرح با معرفی اسید آمینه سوم تکرار می شود (شکل 28).

برنج. 28. طرح سنتز زنجیره های پلی پپتیدی

در مرحله آخر، زنجیره های پلی پپتیدی حاصل از تکیه گاه پلی استایرن جدا می شوند. اکنون کل فرآیند خودکار است، سینت سایزرهای پپتید خودکار وجود دارد که طبق طرح توصیف شده عمل می کنند. بسیاری از پپتیدهای مورد استفاده در پزشکی و کشاورزی با این روش سنتز شده اند. همچنین می توان آنالوگ های بهبود یافته پپتیدهای طبیعی را با عملکرد انتخابی و افزایش یافته به دست آورد. برخی از پروتئین های کوچک مانند هورمون انسولین و برخی آنزیم ها سنتز شده اند.

همچنین روش‌هایی برای سنتز پروتئین وجود دارد که فرآیندهای طبیعی را تکرار می‌کنند: آن‌ها قطعاتی از اسیدهای نوکلئیک را که برای تولید پروتئین‌های خاصی تنظیم شده‌اند، سنتز می‌کنند، سپس این قطعات در یک موجود زنده (مثلاً در یک باکتری) وارد می‌شوند، پس از آن بدن شروع به تولید می‌کند. پروتئین مورد نظر به این ترتیب، اکنون مقادیر قابل توجهی از پروتئین ها و پپتیدها و همچنین آنالوگ های آنها به دست می آید.

پروتئین ها به عنوان منابع غذایی

پروتئین ها در یک موجود زنده دائماً به اسیدهای آمینه اصلی خود تجزیه می شوند (با مشارکت ضروری آنزیم ها) ، برخی از اسیدهای آمینه به سایرین منتقل می شوند ، سپس پروتئین ها دوباره سنتز می شوند (همچنین با مشارکت آنزیم ها) ، به عنوان مثال. بدن دائماً خود را تجدید می کند. برخی از پروتئین ها (کلاژن پوست، مو) تجدید نمی شوند، بدن به طور مداوم آنها را از دست می دهد و در عوض پروتئین های جدید را سنتز می کند. پروتئین ها به عنوان منابع غذایی دو وظیفه اصلی را انجام می دهند: تامین نیاز بدن مصالح ساختمانیبرای سنتز مولکول های پروتئین جدید و علاوه بر آن تامین انرژی بدن (منابع کالری).

پستانداران گوشتخوار (از جمله انسان) پروتئین های لازم را از غذاهای گیاهی و حیوانی دریافت می کنند. هیچ یک از پروتئین های به دست آمده از غذا به شکل بدون تغییر در بدن ادغام نمی شود. در دستگاه گوارش، تمام پروتئین های جذب شده به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند و پروتئین های لازم برای یک ارگانیسم خاص قبلاً از آنها ساخته شده است، در حالی که 12 باقیمانده را می توان از 8 اسید ضروری در بدن (جدول 1) سنتز کرد، در صورتی که این گونه نباشد. به مقدار کافی همراه با غذا عرضه می شود، اما اسیدهای ضروری باید بدون نقص همراه با غذا تامین شوند. اتم های گوگرد موجود در سیستئین توسط بدن با اسید آمینه ضروری متیونین بدست می آید. بخشی از پروتئین ها تجزیه می شود و انرژی لازم برای حفظ حیات آزاد می شود و نیتروژن موجود در آنها با ادرار از بدن دفع می شود. معمولاً بدن انسان روزانه 25 تا 30 گرم پروتئین از دست می دهد، بنابراین غذاهای پروتئینی باید همیشه به مقدار مناسب وجود داشته باشند. حداقل نیاز روزانه به پروتئین برای مردان 37 گرم و برای زنان 29 گرم است، اما میزان مصرف توصیه شده تقریبا دو برابر بیشتر است. هنگام ارزیابی غذاها، مهم است که کیفیت پروتئین را در نظر بگیرید. در غیاب یا محتوای کم اسیدهای آمینه ضروری، پروتئین از ارزش کمی برخوردار است، بنابراین چنین پروتئین هایی باید در مقادیر بیشتری مصرف شوند. بنابراین، پروتئین‌های حبوبات حاوی متیونین کمی هستند و پروتئین‌های گندم و ذرت دارای لیزین کم هستند (هر دو اسید آمینه ضروری هستند). پروتئین های حیوانی (به استثنای کلاژن ها) به عنوان غذاهای کامل طبقه بندی می شوند. مجموعه کاملی از تمام اسیدهای ضروری حاوی کازئین شیر، و همچنین پنیر و پنیر تهیه شده از آن است، بنابراین یک رژیم گیاهخواری، اگر خیلی سخت باشد، یعنی. "بدون لبنیات" نیاز به افزایش مصرف حبوبات، آجیل و قارچ دارد تا آمینو اسیدهای ضروری بدن را به مقدار مناسب تامین کند.

اسیدهای آمینه و پروتئین های مصنوعی نیز به عنوان محصولات غذایی استفاده می شوند و آنها را به خوراک اضافه می کنند که حاوی اسیدهای آمینه ضروری در مقادیر کم هستند. باکتری هایی وجود دارند که می توانند هیدروکربن های نفتی را پردازش و جذب کنند، در این مورد، برای سنتز کامل پروتئین ها، باید با ترکیبات حاوی نیتروژن (آمونیاک یا نیترات) تغذیه شوند. پروتئین به دست آمده از این طریق به عنوان خوراک دام و طیور استفاده می شود. مجموعه‌ای از آنزیم‌ها، کربوهیدرات‌ها، اغلب به خوراک دام اضافه می‌شوند، که هیدرولیز اجزای غذای کربوهیدراتی را که به سختی تجزیه می‌شوند (دیواره‌های سلولی محصولات غلات) کاتالیز می‌کنند، در نتیجه غذاهای گیاهی به طور کامل جذب می‌شوند.

میخائیل لویتسکی

پروتئین ها (ماده 2)

(پروتئین ها)، دسته ای از ترکیبات پیچیده حاوی نیتروژن، مشخصه ترین و مهم ترین (همراه با اسیدهای نوکلئیک) اجزای ماده زنده. پروتئین ها عملکردهای بسیار و متنوعی را انجام می دهند. بیشتر پروتئین ها آنزیم هایی هستند که کاتالیز می کنند واکنش های شیمیایی. بسیاری از هورمون هایی که فرآیندهای فیزیولوژیکی را تنظیم می کنند نیز پروتئین هستند. پروتئین های ساختاری مانند کلاژن و کراتین اجزای اصلی هستند بافت استخوانی، مو و ناخن. پروتئین های انقباضی ماهیچه ها با استفاده از انرژی شیمیایی برای انجام کارهای مکانیکی توانایی تغییر طول خود را دارند. پروتئین ها آنتی بادی هایی هستند که مواد سمی را متصل کرده و خنثی می کنند. برخی از پروتئین ها که می توانند به تأثیرات خارجی (نور، بو) پاسخ دهند به عنوان گیرنده در اندام های حسی عمل می کنند که تحریک را درک می کنند. بسیاری از پروتئین های واقع در داخل سلول و روی غشای سلولی عملکردهای تنظیمی را انجام می دهند.

در نیمه اول قرن نوزدهم بسیاری از شیمیدانان، و در میان آنها در درجه اول J. von Liebig، به تدریج به این نتیجه رسیدند که پروتئین ها دسته خاصی از ترکیبات نیتروژن هستند. نام "پروتئین" (از یونانی protos - اولین) در سال 1840 توسط شیمیدان هلندی G. Mulder پیشنهاد شد.

مشخصات فیزیکی

پروتئین ها در حالت جامد رنگ سفیدو در محلول بی رنگ هستند، مگر اینکه حامل برخی از گروه های کروموفور (رنگی) مانند هموگلوبین باشند. حلالیت پروتئین های مختلف در آب بسیار متفاوت است. همچنین با pH و غلظت نمک‌های موجود در محلول تغییر می‌کند، به طوری که می‌توان شرایطی را انتخاب کرد که تحت آن یک پروتئین به طور انتخابی در حضور پروتئین‌های دیگر رسوب کند. این روش "نمک کردن" به طور گسترده ای برای جداسازی و خالص سازی پروتئین ها استفاده می شود. پروتئین خالص شده اغلب از محلول به صورت کریستال رسوب می کند.

در مقایسه با سایر ترکیبات، وزن مولکولی پروتئین ها بسیار بزرگ است - از چند هزار تا میلیون ها دالتون. بنابراین، در طول اولتراسانتریفیوژ، پروتئین ها رسوب می کنند، و علاوه بر این، با سرعت های مختلف. به دلیل وجود گروه های دارای بار مثبت و منفی در مولکول های پروتئینی، در یک میدان الکتریکی با سرعت های متفاوتی حرکت می کنند. این اساس الکتروفورز است، روشی که برای جداسازی پروتئین های فردی از مخلوط های پیچیده استفاده می شود. خالص سازی پروتئین ها نیز با کروماتوگرافی انجام می شود.

خواص شیمیایی

ساختار.

پروتئین ها پلیمر هستند، به عنوان مثال. مولکول‌هایی که مانند زنجیره‌هایی از واحدهای مونومر یا زیر واحدهای تکرار شونده ساخته می‌شوند که نقش آن‌ها توسط اسیدهای آمینه آلفا ایفا می‌شود. فرمول کلی اسیدهای آمینه

که در آن R یک اتم هیدروژن یا یک گروه آلی است.

یک مولکول پروتئین (زنجیره پلی پپتیدی) ممکن است فقط از تعداد نسبتا کمی اسیدهای آمینه یا چندین هزار واحد مونومر تشکیل شده باشد. اتصال اسیدهای آمینه در یک زنجیره امکان پذیر است زیرا هر یک از آنها دارای دو گروه شیمیایی متفاوت است: یک گروه آمینه با خواص اساسی NH2 و یک گروه کربوکسیل اسیدی COOH. هر دوی این گروه ها به اتم کربن متصل هستند. گروه کربوکسیل یک اسید آمینه می تواند یک پیوند آمیدی (پپتیدی) با گروه آمینو اسید آمینه دیگر ایجاد کند:

پس از اتصال دو آمینو اسید به این ترتیب، زنجیره را می توان با افزودن یک سوم به اسید آمینه دوم و غیره افزایش داد. همانطور که از معادله بالا مشاهده می شود، هنگامی که یک پیوند پپتیدی تشکیل می شود، یک مولکول آب آزاد می شود. در حضور اسیدها، قلیایی ها یا آنزیم های پروتئولیتیک، واکنش در جهت مخالف پیش می رود: زنجیره پلی پپتیدی با افزودن آب به اسیدهای آمینه تقسیم می شود. این واکنش هیدرولیز نامیده می شود. هیدرولیز به طور خود به خود انجام می شود و برای ترکیب اسیدهای آمینه در یک زنجیره پلی پپتیدی به انرژی نیاز است.

یک گروه کربوکسیل و یک گروه آمید (یا یک گروه ایمید مشابه آن - در مورد اسید آمینه پرولین) در همه اسیدهای آمینه وجود دارد، در حالی که تفاوت بین اسیدهای آمینه بر اساس ماهیت آن گروه یا "سمت" تعیین می شود. زنجیره، که در بالا با حرف R نشان داده شده است. نقش زنجیره جانبی را می توان با یک اتم هیدروژن، مانند اسید آمینه گلیسین، و برخی گروه های حجیم مانند هیستیدین و تریپتوفان ایفا کرد. برخی از زنجیره های جانبی از نظر شیمیایی بی اثر هستند، در حالی که برخی دیگر بسیار واکنش پذیر هستند.

هزاران آمینو اسید مختلف را می توان سنتز کرد و آمینو اسیدهای مختلفی در طبیعت وجود دارد، اما تنها 20 نوع اسید آمینه برای سنتز پروتئین استفاده می شود: آلانین، آرژنین، آسپاراژین، اسید آسپارتیک، والین، هیستیدین، گلیسین، گلوتامین، گلوتامیک. اسید، ایزولوسین، لوسین، لیزین، متیونین، پرولین، سرین، تیروزین، ترئونین، تریپتوفان، فنیل آلانین و سیستئین (در پروتئین ها، سیستئین ممکن است به صورت دایمر - سیستین وجود داشته باشد). درست است، در برخی از پروتئین ها، علاوه بر بیست آمینو اسیدهای معمولی، اسیدهای آمینه دیگری نیز وجود دارد، اما آنها در نتیجه تغییر هر یک از بیست مورد ذکر شده پس از گنجاندن آن در پروتئین، تشکیل می شوند.

فعالیت نوری

همه اسیدهای آمینه، به استثنای گلیسین، دارای چهار گروه مختلف هستند که به اتم آلفا کربن متصل هستند. از نظر هندسی، چهار گروه مختلف را می توان به دو صورت متصل کرد و بر این اساس، دو پیکربندی ممکن یا دو ایزومر وجود دارد که به عنوان یک جسم به تصویر آینه ای آن مرتبط هستند، یعنی. چگونه دست چپبه سمت راست. یک پیکربندی چپ یا چپ دست (L) و دیگری راست دست یا راست دست (D) نامیده می شود، زیرا دو ایزومر از این قبیل در جهت چرخش صفحه نور قطبی شده متفاوت هستند. فقط اسیدهای آمینه L در پروتئین ها وجود دارند (استثنا گلیسین است؛ آن را فقط می توان به یک شکل نشان داد، زیرا دو گروه از چهار گروه آن یکسان هستند)، و همه آنها فعالیت نوری دارند (زیرا فقط یک ایزومر وجود دارد). اسیدهای آمینه D در طبیعت نادر هستند. آنها در برخی از آنتی بیوتیک ها و دیواره سلولی باکتری ها یافت می شوند.

توالی اسیدهای آمینه

اسیدهای آمینه در زنجیره پلی پپتیدی به صورت تصادفی قرار نمی گیرند، بلکه در یک ترتیب ثابت مشخص قرار می گیرند و این ترتیب است که عملکرد و خواص پروتئین را تعیین می کند. با تغییر ترتیب 20 نوع اسید آمینه، می توانید تعداد زیادی پروتئین مختلف دریافت کنید، درست مانند اینکه می توانید متن های مختلفی را از حروف الفبا بسازید.

در گذشته، تعیین توالی اسید آمینه یک پروتئین اغلب چندین سال طول می کشید. تعیین مستقیم هنوز یک کار نسبتاً پرزحمت است، اگرچه دستگاه هایی ساخته شده اند که امکان انجام خودکار آن را فراهم می کنند. معمولاً تعیین توالی نوکلئوتیدی ژن مربوطه و استخراج توالی اسید آمینه پروتئین از آن آسانتر است. تا به امروز، توالی اسیدهای آمینه صدها پروتئین قبلاً تعیین شده است. عملکرد پروتئین های رمزگشایی شده معمولاً شناخته شده است، و این کمک می کند تا عملکردهای احتمالی پروتئین های مشابه تشکیل شده، به عنوان مثال، در نئوپلاسم های بدخیم را تصور کنیم.

پروتئین های پیچیده

پروتئین هایی که فقط از اسیدهای آمینه تشکیل شده اند ساده نامیده می شوند. با این حال، اغلب یک اتم فلز یا برخی ترکیبات شیمیایی که اسید آمینه نیست به زنجیره پلی پپتیدی متصل می شود. چنین پروتئین هایی پیچیده نامیده می شوند. یک مثال هموگلوبین است: حاوی پورفیرین آهن است که به آن رنگ قرمز می دهد و به آن اجازه می دهد به عنوان یک حامل اکسیژن عمل کند.

نام اکثر پروتئین های پیچیده حاوی نشانه ای از ماهیت گروه های متصل است: قندها در گلیکوپروتئین ها و چربی ها در لیپوپروتئین ها وجود دارند. اگر فعالیت کاتالیزوری آنزیم به گروه متصل بستگی داشته باشد، آن را یک گروه پروتز می نامند. اغلب، برخی از ویتامین ها نقش یک گروه پروتز را بازی می کند یا بخشی از آن است. به عنوان مثال، ویتامین A که به یکی از پروتئین های شبکیه متصل است، حساسیت آن را به نور تعیین می کند.

ساختار سوم.

آنچه مهم است، توالی اسید آمینه پروتئین (ساختار اولیه) نیست، بلکه نحوه قرار گرفتن آن در فضا است. در طول کل زنجیره پلی پپتیدی، یون های هیدروژن پیوندهای هیدروژنی منظمی را تشکیل می دهند که شکل مارپیچی یا لایه ای (ساختار ثانویه) به آن می دهد. از ترکیب چنین مارپیچ ها و لایه ها، شکل فشرده ای از مرتبه بعدی ایجاد می شود - ساختار سوم پروتئین. در اطراف پیوندهایی که حلقه‌های مونومر زنجیره را نگه می‌دارند، چرخش در زوایای کوچک امکان‌پذیر است. بنابراین، از نقطه نظر هندسی خالص، تعداد تنظیمات ممکن برای هر زنجیره پلی پپتیدی بی نهایت زیاد است. در واقع، هر پروتئین به طور معمول تنها در یک پیکربندی وجود دارد که توسط توالی اسید آمینه آن تعیین می شود. این ساختار سفت و سخت نیست، به نظر می رسد "نفس می کشد" - در اطراف یک پیکربندی متوسط ​​خاص نوسان می کند. زنجیر به شکلی تا می شود که در آن انرژی آزاد (توانایی انجام کار) حداقل است، همانطور که یک فنر آزاد شده فقط به حالتی فشرده می شود که با حداقل انرژی آزاد مطابقت دارد. اغلب، یک قسمت از زنجیره با پیوندهای دی سولفیدی (-S-S-) بین دو باقی مانده سیستئین به طور سفت و سخت به دیگری متصل می شود. تا حدودی به همین دلیل است که سیستئین در میان اسیدهای آمینه نقش مهمی را ایفا می کند.

پیچیدگی ساختار پروتئین ها به حدی است که هنوز نمی توان ساختار سوم پروتئین را محاسبه کرد، حتی اگر توالی اسید آمینه آن مشخص باشد. اما اگر بتوان کریستال های پروتئینی را به دست آورد، ساختار سوم آن را می توان با پراش اشعه ایکس تعیین کرد.

در پروتئین‌های ساختاری، انقباضی و برخی پروتئین‌های دیگر، زنجیره‌ها دراز هستند و چندین زنجیره کمی تا شده که در کنار هم قرار گرفته‌اند، فیبریل‌ها را تشکیل می‌دهند. فیبرها به نوبه خود به شکلات بزرگتر - الیاف تا می شوند. با این حال، بیشتر پروتئین های موجود در محلول کروی هستند: زنجیره ها در یک کروی پیچیده شده اند، مانند نخ در یک توپ. انرژی آزاد با این پیکربندی حداقل است، زیرا آمینو اسیدهای آبگریز ("دفع آب") در داخل گلبول پنهان شده اند و اسیدهای آمینه آبدوست ("جذب آب") روی سطح آن هستند.

بسیاری از پروتئین ها مجتمع هایی از چندین زنجیره پلی پپتیدی هستند. این ساختار را ساختار چهارتایی پروتئین می نامند. به عنوان مثال، مولکول هموگلوبین از چهار زیر واحد تشکیل شده است که هر کدام یک پروتئین کروی هستند.

پروتئین های ساختاری به دلیل پیکربندی خطی خود، الیافی را تشکیل می دهند که در آنها استحکام کششی بسیار بالا است، در حالی که پیکربندی کروی به پروتئین ها اجازه می دهد تا وارد برهمکنش های خاص با سایر ترکیبات شوند. در سطح گلبول، با قرار دادن صحیح زنجیره ها، شکل خاصی از حفره ظاهر می شود که در آن گروه های شیمیایی واکنش پذیر قرار دارند. اگر این پروتئین یک آنزیم باشد، مولکول دیگری معمولاً کوچکتر از یک ماده وارد چنین حفره ای می شود، درست همانطور که یک کلید وارد یک قفل می شود. در این حالت، پیکربندی ابر الکترونی مولکول تحت تأثیر گروه های شیمیایی واقع در حفره تغییر می کند و این باعث می شود که به روش خاصی واکنش نشان دهد. به این ترتیب آنزیم واکنش را کاتالیز می کند. مولکول های آنتی بادی همچنین دارای حفره هایی هستند که در آن مواد خارجی مختلف متصل می شوند و در نتیجه بی ضرر می شوند. مدل "کلید و قفل" که تعامل پروتئین ها با سایر ترکیبات را توضیح می دهد، درک ویژگی آنزیم ها و آنتی بادی ها را ممکن می سازد. توانایی آنها برای واکنش فقط با ترکیبات خاص.

پروتئین ها در انواع مختلف موجودات

پروتئین هایی که عملکرد مشابهی را در انواع متفاوتگیاهان و حیوانات، و بنابراین نام یکسانی دارند، پیکربندی مشابهی دارند. با این حال، آنها تا حدودی در توالی اسید آمینه خود متفاوت هستند. از آنجایی که گونه‌ها از یک اجداد مشترک جدا می‌شوند، برخی از اسیدهای آمینه در موقعیت‌های خاص با جهش‌هایی با دیگران جایگزین می‌شوند. جهش‌های مضری که باعث بیماری‌های ارثی می‌شوند با انتخاب طبیعی کنار گذاشته می‌شوند، اما می‌توان جهش‌های مفید یا حداقل خنثی را حفظ کرد. هر چه دو گونه بیولوژیکی به یکدیگر نزدیکتر باشند، تفاوت های کمتری در پروتئین آنها یافت می شود.

برخی از پروتئین ها نسبتا سریع تغییر می کنند، برخی دیگر کاملا محافظه کار هستند. مورد دوم شامل سیتوکروم c، آنزیم تنفسی است که در بیشتر موجودات زنده یافت می شود. در انسان و شامپانزه، توالی اسید آمینه آن یکسان است، در حالی که در سیتوکروم c گندم، تنها 38 درصد از اسیدهای آمینه متفاوت بود. حتی هنگام مقایسه انسان و باکتری، شباهت سیتوکروم ها با (تفاوت در اینجا بر 65٪ اسیدهای آمینه تأثیر می گذارد) هنوز هم قابل مشاهده است، اگرچه جد مشترک باکتری ها و انسان ها حدود دو میلیارد سال پیش روی زمین زندگی می کردند. امروزه از مقایسه توالی اسیدهای آمینه اغلب برای ساختن درخت فیلوژنتیک (تبارشناسی) استفاده می شود که روابط تکاملی بین موجودات مختلف را منعکس می کند.

دناتوره سازی.

مولکول پروتئین سنتز شده، تاشو، پیکربندی خاص خود را به دست می آورد. با این حال، این پیکربندی را می توان با حرارت دادن، با تغییر pH، با عمل حلال های آلی، و حتی با هم زدن محلول تا زمانی که حباب هایی روی سطح آن ظاهر شود، از بین برد. پروتئینی که به این روش تغییر می یابد، دناتوره نامیده می شود. فعالیت بیولوژیکی خود را از دست می دهد و معمولاً نامحلول می شود. نمونه های معروف پروتئین دناتوره شده - تخم مرغ آب پزیا خامه فرم گرفته پروتئین های کوچک که فقط حاوی حدود صد اسید آمینه هستند، قادر به بازسازی هستند، به عنوان مثال. دوباره پیکربندی اصلی را بدست آورید. اما بیشتر پروتئین ها به سادگی به توده ای از زنجیره های پلی پپتیدی درهم تبدیل می شوند و پیکربندی قبلی خود را باز نمی یابند.

یکی از مشکلات اصلی در جداسازی پروتئین های فعال، حساسیت شدید آنها به دناتوره شدن است. برنامه مفیداین خاصیت پروتئین در نگهداری مواد غذایی یافت می شود: حرارتبه طور برگشت ناپذیر آنزیم های میکروارگانیسم ها را دناتوره می کند و میکروارگانیسم ها می میرند.

سنتز پروتئین

برای سنتز پروتئین، یک موجود زنده باید دارای سیستمی از آنزیم ها باشد که قادر به اتصال یک اسید آمینه به دیگری باشد. منبع اطلاعاتی نیز مورد نیاز است که تعیین کند کدام اسیدهای آمینه باید به هم متصل شوند. از آنجایی که هزاران نوع پروتئین در بدن وجود دارد و هر یک از آنها به طور متوسط ​​از چند صد اسید آمینه تشکیل شده است، اطلاعات مورد نیاز باید واقعاً عظیم باشد. در مولکول های اسید نوکلئیک که ژن ها را می سازند، ذخیره می شود (همانطور که یک رکورد روی یک نوار مغناطیسی ذخیره می شود).

فعال سازی آنزیم

یک زنجیره پلی پپتیدی سنتز شده از اسیدهای آمینه همیشه یک پروتئین در شکل نهایی خود نیست. بسیاری از آنزیم ها ابتدا به عنوان پیش سازهای غیرفعال سنتز می شوند و تنها پس از اینکه آنزیم دیگری چند اسید آمینه را در یک انتهای زنجیره حذف کرد فعال می شوند. برخی از آنزیم های گوارشی، مانند تریپسین، در این شکل غیر فعال سنتز می شوند. این آنزیم ها در نتیجه حذف قطعه انتهایی زنجیره در دستگاه گوارش فعال می شوند. هورمون انسولین که مولکول آن در شکل فعال خود از دو زنجیره کوتاه تشکیل شده است، به شکل یک زنجیره منفرد، به اصطلاح، سنتز می شود. پروانسولین سپس قسمت میانی این زنجیره برداشته می شود و قطعات باقی مانده به یکدیگر متصل می شوند و مولکول هورمون فعال را تشکیل می دهند. پروتئین های پیچیده تنها پس از اتصال یک گروه شیمیایی خاص به پروتئین تشکیل می شوند و این اتصال اغلب به یک آنزیم نیز نیاز دارد.

گردش متابولیک.

پس از تغذیه حیوان با اسیدهای آمینه نشاندار شده با ایزوتوپ های رادیواکتیو کربن، نیتروژن یا هیدروژن، برچسب به سرعت در پروتئین های آن گنجانده می شود. اگر آمینواسیدهای برچسب دار وارد بدن نشوند، مقدار برچسب در پروتئین ها شروع به کاهش می کند. این آزمایش ها نشان می دهد که پروتئین های حاصل تا پایان عمر در بدن ذخیره نمی شوند. همه آنها، به استثنای چند مورد، در یک حالت پویا هستند، به طور مداوم به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند و سپس دوباره سنتز می شوند.

برخی از پروتئین ها با مرگ سلول ها تجزیه می شوند و از بین می روند. این اتفاق همیشه رخ می دهد، به عنوان مثال، با گلبول های قرمز خون و سلول های اپیتلیال که سطح داخلی روده را پوشانده اند. علاوه بر این، تجزیه و سنتز مجدد پروتئین ها نیز در سلول های زنده رخ می دهد. به اندازه کافی عجیب، کمتر در مورد تجزیه پروتئین ها نسبت به سنتز آنها شناخته شده است. اما آنچه واضح است این است که آنزیم های پروتئولیتیک در تجزیه نقش دارند، مشابه آنزیم هایی که پروتئین ها را به اسیدهای آمینه در دستگاه گوارش تجزیه می کنند.

نیمه عمر پروتئین های مختلف متفاوت است - از چند ساعت تا چندین ماه. تنها استثنا مولکول های کلاژن هستند. پس از تشکیل، آنها پایدار می مانند و تجدید یا جایگزین نمی شوند. اما با گذشت زمان برخی از خواص آنها به ویژه خاصیت ارتجاعی تغییر می کند و از آنجایی که تجدید نمی شوند، برخی تغییرات مرتبط با افزایش سن نتیجه این امر است، به عنوان مثال ظاهر شدن چین و چروک روی پوست.

پروتئین های مصنوعی

شیمیدانان مدتهاست که نحوه پلیمریزاسیون اسیدهای آمینه را آموخته اند، اما اسیدهای آمینه به شیوه ای نامنظم با یکدیگر ترکیب می شوند، به طوری که محصولات این پلیمریزاسیون شباهت کمی به محصولات طبیعی دارند. درست است، ترکیب اسیدهای آمینه به ترتیب معین امکان پذیر است، که به دست آوردن برخی پروتئین های فعال بیولوژیکی، به ویژه انسولین، امکان پذیر است. این فرآیند کاملاً پیچیده است و از این طریق فقط می توان پروتئین هایی را به دست آورد که مولکول های آنها حدود صد اسید آمینه دارند. ترجیحاً سنتز یا جداسازی توالی نوکلئوتیدی یک ژن متناظر با توالی اسید آمینه مورد نظر و سپس معرفی این ژن به یک باکتری که با همانندسازی مقدار زیادی از محصول مورد نظر را تولید می کند. این روش اما معایبی نیز دارد.

پروتئین ها و تغذیه

هنگامی که پروتئین ها در بدن به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند، می توان از این اسیدهای آمینه برای سنتز پروتئین استفاده مجدد کرد. در عین حال، اسیدهای آمینه خود در معرض پوسیدگی هستند، به طوری که به طور کامل مورد استفاده قرار نمی گیرند. همچنین واضح است که در طول رشد، بارداری و بهبود زخم، سنتز پروتئین باید از تخریب فراتر رود. بدن به طور مداوم برخی از پروتئین ها را از دست می دهد. اینها پروتئین های مو، ناخن و لایه سطحی پوست هستند. بنابراین، برای سنتز پروتئین ها، هر موجودی باید اسیدهای آمینه را از غذا دریافت کند.

منابع اسیدهای آمینه

گیاهان سبز تمام 20 اسید آمینه موجود در پروتئین ها را از CO2، آب و آمونیاک یا نیترات ها سنتز می کنند. بسیاری از باکتری ها نیز قادر به سنتز اسیدهای آمینه در حضور قند (یا مقداری معادل) و نیتروژن ثابت هستند، اما قند در نهایت توسط گیاهان سبز تامین می شود. در حیوانات، توانایی سنتز اسیدهای آمینه محدود است. آنها اسیدهای آمینه را با خوردن گیاهان سبز یا سایر حیوانات به دست می آورند. در دستگاه گوارش، پروتئین های جذب شده به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند، دومی جذب می شوند و پروتئین های مشخصه ارگانیسم داده شده از آنها ساخته می شوند. هیچ یک از پروتئین های جذب شده در ساختارهای بدن گنجانده نمی شود. تنها استثنا این است که در بسیاری از پستانداران، بخشی از آنتی بادی های مادر می تواند به طور دست نخورده از جفت وارد گردش خون جنین شود و از طریق شیر مادر (به ویژه در نشخوارکنندگان) بلافاصله پس از تولد به نوزاد منتقل شود.

نیاز به پروتئین.

واضح است که برای حفظ زندگی، بدن باید مقدار مشخصی پروتئین را از غذا دریافت کند. با این حال، اندازه این نیاز به عوامل متعددی بستگی دارد. بدن هم به عنوان منبع انرژی (کالری) و هم به عنوان ماده ای برای ساختن ساختارهای خود به غذا نیاز دارد. در وهله اول نیاز به انرژی است. این بدان معناست که وقتی کربوهیدرات ها و چربی های کمی در رژیم غذایی وجود دارد، پروتئین های غذایی نه برای سنتز پروتئین های خود، بلکه به عنوان منبع کالری استفاده می شوند. با روزه‌داری طولانی‌مدت، حتی پروتئین‌های خود را برای رفع نیازهای انرژی مصرف می‌کنید. اگر کربوهیدرات کافی در رژیم غذایی وجود داشته باشد، مصرف پروتئین را می توان کاهش داد.

تعادل نیتروژن

به طور متوسط ​​تقریبا 16 درصد از کل توده پروتئین نیتروژن است. هنگامی که اسیدهای آمینه سازنده پروتئین ها تجزیه می شوند، نیتروژن موجود در آنها از بدن از طریق ادرار و (به میزان کمتر) از طریق مدفوع به شکل ترکیبات نیتروژن دار مختلف دفع می شود. بنابراین، استفاده از چنین شاخصی مانند تعادل نیتروژن برای ارزیابی کیفیت تغذیه پروتئین راحت است، یعنی. تفاوت (بر حسب گرم) بین مقدار نیتروژن وارد شده به بدن و مقدار نیتروژن دفع شده در روز. با تغذیه طبیعی در بزرگسالان، این مقادیر برابر است. در یک ارگانیسم در حال رشد، مقدار نیتروژن دفع شده کمتر از مقدار ورودی است، یعنی. تراز مثبت است با کمبود پروتئین در رژیم غذایی، تعادل منفی است. اگر در رژیم غذایی کالری کافی وجود داشته باشد، اما پروتئین ها به طور کامل در آن وجود نداشته باشد، بدن پروتئین ها را ذخیره می کند. در عین حال، متابولیسم پروتئین کند می شود و استفاده مجدد از اسیدهای آمینه در سنتز پروتئین با بالاترین بازده ممکن پیش می رود. با این حال، تلفات اجتناب ناپذیر است و ترکیبات نیتروژنی هنوز از طریق ادرار و بخشی از مدفوع دفع می شوند. مقدار نیتروژن دفع شده از بدن در روز در طول گرسنگی پروتئین می تواند به عنوان معیاری برای کمبود روزانه پروتئین باشد. طبیعی است که فرض کنیم با وارد کردن مقدار پروتئینی معادل این کمبود به رژیم غذایی، می توان تعادل نیتروژن را بازیابی کرد. با این حال، اینطور نیست. با دریافت این مقدار پروتئین، بدن شروع به استفاده کمتر از اسیدهای آمینه می کند، بنابراین مقداری پروتئین اضافی برای بازگرداندن تعادل نیتروژن مورد نیاز است.

اگر مقدار پروتئین در رژیم غذایی بیش از مقدار لازم برای حفظ تعادل نیتروژن باشد، به نظر می رسد هیچ ضرری از این کار وجود ندارد. اسیدهای آمینه اضافی به سادگی به عنوان منبع انرژی مورد استفاده قرار می گیرند. یک مثال بارز اسکیموها هستند که کربوهیدرات کمی و حدود ده برابر پروتئین مورد نیاز برای حفظ تعادل نیتروژن مصرف می کنند. با این حال، در بیشتر موارد، استفاده از پروتئین به عنوان منبع انرژی مفید نیست، زیرا می توانید کالری بیشتری از مقدار معینی کربوهیدرات دریافت کنید تا از همان مقدار پروتئین. در کشورهای فقیر، جمعیت کالری لازم را از کربوهیدرات ها دریافت می کنند و حداقل مقدار پروتئین مصرف می کنند.

اگر بدن تعداد کالری مورد نیاز را در قالب محصولات غیر پروتئینی دریافت کند، حداقل مقدار پروتئینی که تعادل نیتروژن را حفظ می کند تقریباً می باشد. 30 گرم در روز. تقریباً به همان اندازه پروتئین در چهار برش نان یا 0.5 لیتر شیر وجود دارد. معمولاً چندین مورد بهینه در نظر گرفته می شوند. مقدار زیاد; از 50 تا 70 گرم توصیه می شود.

اسیدهای آمینه ضروری

تا به حال، پروتئین به عنوان یک کل در نظر گرفته شده است. در این میان برای اینکه سنتز پروتئین انجام شود باید تمام اسیدهای آمینه لازم در بدن وجود داشته باشد. برخی از آمینو اسیدها را که بدن حیوان خود قادر به سنتز آن است. آنها قابل تعویض نامیده می شوند ، زیرا لازم نیست در رژیم غذایی وجود داشته باشند - فقط مهم است که به طور کلی مصرف پروتئین به عنوان منبع نیتروژن کافی باشد. سپس، با کمبود آمینو اسیدهای غیر ضروری، بدن می تواند آنها را به قیمت آنهایی که بیش از حد وجود دارند، سنتز کند. اسیدهای آمینه "ضروری" باقیمانده نمی توانند سنتز شوند و باید با غذا مصرف شوند. والین، لوسین، ایزولوسین، ترئونین، متیونین، فنیل آلانین، تریپتوفان، هیستیدین، لیزین و آرژنین برای انسان ضروری است. (اگرچه آرژنین را می توان در بدن سنتز کرد، اما به عنوان یک اسید آمینه ضروری در نظر گرفته می شود، زیرا نوزادان و کودکان در حال رشد مقادیر ناکافی از آن را تولید می کنند. از سوی دیگر، برای یک فرد بالغ، دریافت برخی از این اسیدهای آمینه از غذا. ممکن است اختیاری شود.)

این لیست از اسیدهای آمینه ضروری تقریباً در سایر مهره داران و حتی در حشرات یکسان است. ارزش غذایی پروتئین ها معمولاً با تغذیه موش های در حال رشد و نظارت بر افزایش وزن حیوانات تعیین می شود.

ارزش غذایی پروتئین ها

ارزش غذایی یک پروتئین توسط اسید آمینه ضروری تعیین می شود که بیشترین کمبود را دارد. اجازه دهید این موضوع را با یک مثال توضیح دهیم. پروتئین های بدن ما به طور متوسط ​​حاوی حدود. 2٪ تریپتوفان (از نظر وزن). بیایید بگوییم که رژیم غذایی شامل 10 گرم پروتئین حاوی 1٪ تریپتوفان است و به اندازه کافی اسیدهای آمینه ضروری دیگر در آن وجود دارد. در مورد ما، 10 گرم از این پروتئین معیوب اساساً معادل 5 گرم پروتئین کامل است. 5 گرم باقی مانده فقط می تواند به عنوان منبع انرژی باشد. توجه داشته باشید که از آنجایی که اسیدهای آمینه عملاً در بدن ذخیره نمی شوند و برای اینکه سنتز پروتئین انجام شود، باید همه اسیدهای آمینه به طور همزمان وجود داشته باشند، تأثیر دریافت آمینو اسیدهای ضروری تنها در صورتی قابل تشخیص است که همه آنها وارد بدن شوند. بدن در همان زمان

میانگین ترکیب اکثر پروتئین های حیوانی نزدیک به میانگین ترکیب پروتئین های بدن انسان است، بنابراین اگر رژیم غذایی ما سرشار از غذاهایی مانند گوشت، تخم مرغ، شیر و پنیر باشد، بعید است با کمبود اسید آمینه مواجه شویم. با این حال، پروتئین هایی مانند ژلاتین (محصول دناتوره شدن کلاژن) وجود دارند که حاوی اسیدهای آمینه ضروری بسیار کمی هستند. پروتئین های گیاهی، اگرچه از این نظر بهتر از ژلاتین هستند، از نظر آمینو اسیدهای ضروری نیز ضعیف هستند. به خصوص لیزین و تریپتوفان کمی در آنها وجود دارد. با این وجود، یک رژیم غذایی کاملاً گیاهی به هیچ وجه مضر نیست، مگر اینکه مقدار کمی پروتئین گیاهی بیشتری مصرف کند که برای تأمین اسیدهای آمینه ضروری بدن کافی باشد. بیشتر پروتئین در گیاهان در دانه ها، به ویژه در دانه های گندم و حبوبات مختلف یافت می شود. شاخه های جوان مانند مارچوبه نیز سرشار از پروتئین هستند.

پروتئین های مصنوعی در رژیم غذایی

با افزودن مقادیر کمی از اسیدهای آمینه ضروری مصنوعی یا پروتئین های غنی از آنها به پروتئین های ناقص مانند پروتئین ذرت، می توان ارزش غذایی دومی را به میزان قابل توجهی افزایش داد. در نتیجه میزان پروتئین مصرفی افزایش می یابد. امکان دیگر رشد باکتری ها یا مخمرها روی هیدروکربن های نفتی با افزودن نیترات یا آمونیاک به عنوان منبع نیتروژن است. پروتئین میکروبی به دست آمده از این طریق می تواند به عنوان خوراک طیور یا دام عمل کند و یا می تواند مستقیماً توسط انسان مصرف شود. روش سوم که به طور گسترده مورد استفاده قرار می گیرد، از فیزیولوژی نشخوارکنندگان استفاده می کند. در نشخوارکنندگان، در قسمت اولیه معده، به اصطلاح. در شکمبه اشکال خاصی از باکتری ها و تک یاخته ها وجود دارند که پروتئین های گیاهی معیوب را به پروتئین های میکروبی کامل تری تبدیل می کنند و این ها نیز به نوبه خود پس از هضم و جذب به پروتئین های حیوانی تبدیل می شوند. اوره، یک ترکیب مصنوعی ارزان قیمت حاوی نیتروژن، می تواند به خوراک دام اضافه شود. میکروارگانیسم هایی که در شکمبه زندگی می کنند از نیتروژن اوره برای تبدیل کربوهیدرات ها (که تعداد بیشتری در خوراک وجود دارد) به پروتئین استفاده می کنند. حدود یک سوم کل نیتروژن موجود در خوراک دام می تواند به شکل اوره باشد که در اصل به معنای سنتز پروتئین شیمیایی است.