زیست شناسی پروتئین های تنظیم کننده عملکرد تنظیمی پروتئین ها



طرح:

    مقدمه
  • 1 پروتئین های دخیل در سیگنال دهی بین سلولی
  • 2 پروتئین های گیرنده
  • 3 پروتئین های تنظیم کننده داخل سلولی
    • 3.1 پروتئین های تنظیم کننده رونویسی
    • 3.2 عوامل تنظیم ترجمه
    • 3.3 اتصال عوامل تنظیمی
    • 3.4 پروتئین کینازها و پروتئین فسفاتازها
  • ادبیات

مقدمه

عملکرد تنظیمی پروتئین ها- اجرای تنظیم فرآیندها در سلول یا ارگانیسم توسط پروتئین ها که با توانایی آنها در دریافت و انتقال اطلاعات مرتبط است. عمل پروتئین های تنظیم کننده برگشت پذیر است و به عنوان یک قاعده، نیاز به حضور یک لیگاند دارد. بیشتر و بیشتر پروتئین های تنظیم کننده جدید به طور مداوم در حال کشف هستند؛ در حال حاضر، احتمالا تنها بخش کوچکی از آنها شناخته شده است.

انواع مختلفی از پروتئین ها وجود دارد که عملکرد تنظیمی را انجام می دهند:

  • پروتئین ها - گیرنده هایی که سیگنال را درک می کنند
  • پروتئین های سیگنال - هورمون ها و سایر موادی که سیگنال های بین سلولی را انجام می دهند (بسیاری از آنها، اگرچه نه همه، پروتئین یا پپتید هستند)
  • پروتئین های تنظیم کننده که بسیاری از فرآیندهای درون سلولی را تنظیم می کنند.

1. پروتئین های دخیل در سیگنال دهی بین سلولی

پروتئین های هورمونی (و سایر پروتئین های دخیل در سیگنال دهی بین سلولی) بر متابولیسم و ​​سایر فرآیندهای فیزیولوژیکی تأثیر می گذارند.

هورمون ها- موادی که در غدد درون ریز تشکیل می شوند، توسط خون حمل می شوند و حامل سیگنال اطلاعاتی هستند. هورمون‌ها به‌طور تصادفی پخش می‌شوند و فقط روی سلول‌هایی که پروتئین‌های گیرنده مناسب دارند، عمل می‌کنند. هورمون ها به گیرنده های خاصی متصل می شوند. هورمون ها معمولاً فرآیندهای آهسته را تنظیم می کنند، به عنوان مثال، رشد بافت های فردی و رشد بدن، اما استثناهایی وجود دارد: به عنوان مثال، آدرنالین (به مقاله آدرنالین مراجعه کنید) یک هورمون استرس، مشتق از اسیدهای آمینه است. هنگامی که یک تکانه عصبی بر روی بصل الکلیوی آدرنال اثر می کند آزاد می شود.در همان زمان، قلب شروع به تپش بیشتر می کند، فشار خون افزایش می یابد و پاسخ های دیگر رخ می دهد. همچنین روی کبد اثر می گذارد (گلیکوژن را تجزیه می کند). گلوکز در خون آزاد می شود و مغز و ماهیچه ها از آن به عنوان منبع انرژی استفاده می کنند.


2. پروتئین های گیرنده

پروتئین های گیرنده را می توان به پروتئین هایی با عملکرد تنظیمی نیز نسبت داد. پروتئین های غشایی - گیرنده ها سیگنالی را از سطح سلول به داخل منتقل می کنند و آن را تغییر می دهند. آنها عملکرد سلول را با اتصال به لیگاندی که روی این گیرنده خارج از سلول "نشسته" تنظیم می کنند. در نتیجه پروتئین دیگری در داخل سلول فعال می شود.

بیشتر هورمون ها تنها در صورتی روی یک سلول عمل می کنند که گیرنده خاصی روی غشای آن وجود داشته باشد - پروتئین یا گلیکوپروتئین دیگری. به عنوان مثال، گیرنده β2 آدرنرژیک بر روی غشای سلول های کبدی قرار دارد. تحت استرس، مولکول آدرنالین به گیرنده β2 آدرنرژیک متصل شده و آن را فعال می کند. گیرنده فعال شده سپس پروتئین G را فعال می کند که به GTP متصل می شود. پس از بسیاری از مراحل انتقال سیگنال میانی، فسفرولیز گلیکوژن رخ می دهد. گیرنده اولین عملیات انتقال سیگنال را انجام داد که منجر به تجزیه گلیکوژن شد. بدون آن، هیچ واکنش بعدی در داخل سلول وجود نخواهد داشت.


3. پروتئین های تنظیم کننده داخل سلولی

پروتئین ها با استفاده از مکانیسم های مختلفی فرآیندهای درون سلولی را تنظیم می کنند:

  • برهمکنش با مولکول های DNA (عوامل رونویسی)
  • با فسفوریلاسیون (پروتئین کیناز) یا دفسفوریلاسیون (پروتئین فسفاتاز) سایر پروتئین ها
  • از طریق تعامل با ریبوزوم یا مولکول های RNA (عوامل تنظیم ترجمه)
  • اثرات بر روند حذف اینترون (فاکتورهای تنظیم کننده پیوند)
  • تأثیر بر سرعت پوسیدگی سایر پروتئین ها (یوبیکوئیتین ها و غیره)

3.1. پروتئین های تنظیم کننده رونویسی

فاکتور رونویسی- این پروتئینی است که با ورود به هسته، رونویسی DNA را تنظیم می کند، یعنی خواندن اطلاعات از DNA به mRNA (سنتز mRNA طبق الگوی DNA). برخی از فاکتورهای رونویسی ساختار کروماتین را تغییر می دهند و آن را برای RNA پلیمرازها قابل دسترسی تر می کنند. فاکتورهای رونویسی کمکی مختلفی وجود دارند که ترکیب DNA مورد نظر را برای عملکرد بعدی سایر فاکتورهای رونویسی ایجاد می کنند. گروه دیگری از فاکتورهای رونویسی آن دسته از عواملی هستند که مستقیماً به مولکول های DNA متصل نمی شوند، اما با استفاده از برهمکنش های پروتئین-پروتئین در کمپلکس های پیچیده تری ترکیب می شوند.


3.2. عوامل تنظیم ترجمه

پخش- سنتز زنجیره های پلی پپتیدی پروتئین ها با توجه به الگوی mRNA که توسط ریبوزوم ها انجام می شود. ترجمه را می توان به روش های مختلفی تنظیم کرد، از جمله با کمک پروتئین های سرکوب کننده که به mRNA متصل می شوند. موارد زیادی وجود دارد که سرکوب کننده پروتئین کدگذاری شده توسط این mRNA است. در این مورد، تنظیم بازخورد اتفاق می افتد (نمونه ای از آن سرکوب سنتز آنزیم ترئونیل-tRNA سنتتاز است).

3.3. اتصال عوامل تنظیمی

در ژن های یوکاریوتی، مناطقی وجود دارند که برای اسیدهای آمینه کد نمی کنند. این مناطق اینترون نامیده می شوند. آنها ابتدا در طول رونویسی به pre-mRNA رونویسی می شوند، اما سپس توسط یک آنزیم خاص بریده می شوند. این فرآیند حذف اینترون ها و سپس دوخت بعدی انتهای بخش های باقی مانده را به هم پیوند زدن (صلاحدید، پیوند زدن) می گویند. پیرایش با استفاده از RNA های کوچک انجام می شود که معمولاً با پروتئین ها مرتبط هستند و عوامل تنظیم کننده پیرایش نامیده می شوند. پیوند شامل پروتئین هایی با فعالیت آنزیمی است. آنها ترکیب مورد نظر را به pre-mRNA می دهند. برای جمع آوری کمپلکس (اسپلایسئوزوم) نیاز به مصرف انرژی به شکل مولکول های قابل تجزیه ATP است؛ بنابراین این کمپلکس حاوی پروتئین هایی با فعالیت ATPase است.

یک پیوند جایگزین وجود دارد. ویژگی‌های پیوند توسط پروتئین‌هایی تعیین می‌شوند که قادر به اتصال به مولکول RNA در نواحی اینترون‌ها یا نواحی در مرز اگزون-اینترون هستند. این پروتئین‌ها می‌توانند از حذف برخی از اینترون‌ها جلوگیری کرده و درعین‌حال باعث بریدن برخی دیگر شوند. تنظیم هدفمند اتصال می تواند پیامدهای بیولوژیکی قابل توجهی داشته باشد. به عنوان مثال، در مگس میوه مگس سرکه، پیوند جایگزین زیربنای مکانیسم تعیین جنسیت است.


3.4. پروتئین کینازها و پروتئین فسفاتازها

مهمترین نقش را در تنظیم فرآیندهای درون سلولی پروتئین کینازها ایفا می کنند - آنزیم هایی که با اتصال گروه های فسفات به آنها فعالیت سایر پروتئین ها را فعال یا مهار می کنند.

پروتئین کینازها فعالیت سایر پروتئین ها را با فسفوریلاسیون تنظیم می کنند - افزودن بقایای اسید فسفریک به باقی مانده های اسید آمینه که دارای گروه های هیدروکسیل هستند. فسفوریلاسیون معمولاً عملکرد پروتئین مانند فعالیت آنزیمی و همچنین موقعیت پروتئین را در سلول تغییر می دهد.

پروتئین فسفاتازها نیز وجود دارد - پروتئین هایی که گروه های فسفات را جدا می کنند. پروتئین کینازها و پروتئین فسفاتازها متابولیسم و ​​همچنین سیگنال دهی را در داخل سلول تنظیم می کنند. فسفوریلاسیون و دفسفوریلاسیون پروتئین ها یکی از مکانیسم های اصلی تنظیم اکثر فرآیندهای درون سلولی است.

چرخه فعال شدن پروتئین G تحت عمل گیرنده.

دانلود
این چکیده بر اساس مقاله ای از ویکی پدیای روسی است. همگام سازی در 07/18/11 07:59:14 تکمیل شد
چکیده های مشابه:

پروتئین های تنظیم کننده

(از lat. regulo - به ترتیب، تنظیم)، گروهی از پروتئین های دخیل در تنظیم decomp. بیوشیمی فرآیندها گروه مهمی از R.b.، این مقاله به کریمه اختصاص دارد، پروتئین هایی هستند که با DNA تعامل دارند و بیان ژن را کنترل می کنند (بیان ژن در علائم و ویژگی های بدن). اکثریت قریب به اتفاق چنین R. در سطح عمل می کند رونویسی ها(سنتز RNA پیام رسان، یا mRNA، بر روی یک الگوی DNA) و مسئول فعال سازی یا سرکوب (سرکوب) سنتز mRNA (به ترتیب، پروتئین های فعال کننده و پروتئین های سرکوب کننده) است.

شناخته شده حدود. 10 سرکوبگر نایب. در میان آنها سرکوبگرهای پروکاریوتی (باکتری ها، جلبک های سبز آبی)، که سنتز آنزیم های دخیل در متابولیسم لاکتوز (لاک-سرکوب کننده) در اشریشیا کلی (E. coli) را تنظیم می کنند، و مهار کننده باکتریوفاژ A هستند. عمل آنها با الزام به خاص تحقق می یابد. بخش هایی از DNA (عملگرها) از ژن های مربوطه و مسدود کردن شروع رونویسی mRNA کدگذاری شده توسط این ژن ها.

رپرسور معمولاً یک دایمر از دو زنجیره پلی پپتیدی یکسان است که در جهت متقابل یکدیگر قرار دارند. سرکوبگرها مانع فیزیکی می شوند RNA پلیمرازبه DNA در ناحیه پروموتر (محل اتصال آنزیم RNA پلیمراز وابسته به DNA که سنتز mRNA را روی الگوی DNA کاتالیز می کند) بپیوندید و سنتز mRNA را شروع کنید. فرض بر این است که رپرسور فقط از شروع رونویسی جلوگیری می کند و بر افزایش طول mRNA تأثیر نمی گذارد.

رپرسور می تواند سنتز را کنترل کند - l. یک پروتئین یا تعدادی پروتئین که بیان آنها هماهنگ است. به عنوان یک قاعده، اینها به یک متابولیک خدمت می کنند. مسیر؛ ژن های آنها بخشی از یک اپرون (مجموعه ای از ژن های به هم پیوسته و مناطق تنظیم کننده مجاور) هستند.

منگنز سرکوبگرها می توانند هم به صورت فعال و هم به صورت غیر فعال وجود داشته باشند، بسته به اینکه آیا آنها با القاء کننده ها یا مهارکننده ها مرتبط هستند یا نه (به ترتیب، سوبستراهایی که در حضور آنها به طور خاص سرعت سنتز یک آنزیم خاص را افزایش یا کاهش می دهد؛ ببینید. تنظیم کننده های آنزیم); این فعل و انفعالات ماهیت غیر کووالانسی دارند.

برای بیان کارآمد ژن، نه تنها لازم است که سرکوب کننده توسط القا کننده غیرفعال شود، بلکه لازم است که سرکوبگر خاص نیز محقق شود. مثبت سیگنال روشن، که با واسطه R.b. کار می کند "به صورت جفت" با چرخه. آدنوزین مونوفسفات (cAMP). دومی با R. b خاص همراه است. (به اصطلاح فعال کننده پروتئین CAP ژن های کاتابولیت یا فعال کننده کاتابولیسم پروتئین-BAC). این یک دایمر با اسکله است. متر 45 هزار پس از اتصال به cAMP، قابلیت اتصال به خاص را به دست می آورد. مناطق روی DNA، کارایی رونویسی ژن های اپرون مربوطه را به شدت افزایش می دهد. در عین حال، CAP بر سرعت رشد زنجیره mRNA تأثیر نمی گذارد، اما مرحله شروع رونویسی - اتصال RNA پلیمراز به پروموتر را کنترل می کند. بر خلاف رپرسور، CAP (در کمپلکس با cAMP) اتصال RNA پلیمراز به DNA را تسهیل می کند و شروع رونویسی را مکرر می کند. محل اتصال CAP به DNA به طور مستقیم به پروموتر از سمت مخالف به جایی که اپراتور در آن قرار دارد، متصل می شود.

تنظیم مثبت (به عنوان مثال، اپرون E. coli lac) را می توان با یک طرح ساده توصیف کرد: با کاهش غلظت گلوکز (منبع اصلی کربن)، cAMP افزایش می یابد، که به SAR متصل می شود، و کمپلکس حاصل به پروموتر لاک. . در نتیجه، اتصال RNA پلیمراز به پروموتر تحریک می‌شود و سرعت رونویسی ژن‌ها افزایش می‌یابد، به چاودار رمزگذاری می‌شود و به سلول اجازه می‌دهد به استفاده از منبع دیگری از کربن-لاکتوز سوق دهد. R. b خاص دیگری نیز وجود دارد. (به عنوان مثال، پروتئین C)، که عملکرد آن با یک طرح پیچیده تر توصیف شده است. آنها طیف محدودی از ژن ها را کنترل می کنند و می توانند هم به عنوان سرکوب کننده و هم فعال کننده عمل کنند.

سرکوبگرها و فعال کننده های اختصاصی اپرون بر ویژگی خود RNA پلیمراز تأثیر نمی گذارند. این آخرین سطح از مقررات در مواردی که شامل Masir است تحقق می یابد. تغییر در طیف ژن های بیان شده بنابراین، در E.coli، ژن‌های کدکننده شوک حرارتی، که در تعدادی از شرایط استرس‌زای سلول بیان می‌شوند، توسط RNA پلیمراز تنها زمانی خوانده می‌شوند که یک R.b.-t ویژه در کلاس آن گنجانده شود. تماس گرفت فاکتور s 32 . کل خانواده این R. b. (s-factors) که ویژگی پروموتر RNA پلیمراز را تغییر می دهد در باسیل ها و سایر باکتری ها یافت شده است.

دکتر. واریته ر.ب. کاتالیزور را تغییر می دهد Saint-va RNA پلیمراز (به اصطلاح پروتئین های ضد پایان دهنده). بنابراین، در باکتریوفاژ X، دو پروتئین از این قبیل شناخته شده است، به چاودار اصلاح RNA پلیمراز به طوری که از سیگنال های سلولی خاتمه (پایان) رونویسی اطاعت نمی کند (این برای بیان فعال ژن های فاژ ضروری است).

طرح کلی ژنتیک کنترل، از جمله عملکرد R.b.، همچنین برای باکتری ها و سلول های یوکاریوتی (همه موجودات، به استثنای باکتری ها و جلبک های سبز آبی) قابل استفاده است.

یوکاریوتی سلول ها به ext پاسخ می دهند. سیگنال‌ها (به عنوان مثال برای آنها) در اصل، به همان روشی که سلول‌های باکتریایی به تغییرات غلظت مواد مغذی واکنش نشان می‌دهند. در داخل در محیط، یعنی با سرکوب برگشت پذیر یا فعال سازی (سرکوب) ژن های فردی. در همان زمان، R. b.، به طور همزمان کنترل می کند تعداد زیادیژن، می تواند در تجزیه استفاده شود. ترکیبات ژنتیک ترکیبی مشابه مقررات می تواند تمایز ایجاد کند. توسعه کل ارگانیسم چند سلولی پیچیده به دلیل تعامل. تعداد نسبتاً کم کلید R. b.

در سیستم تنظیم فعالیت ژن در یوکاریوت ها، افزودنی وجود دارد. سطحی که در باکتری ها وجود ندارد، یعنی ترجمه همه نوکلئوزوم ها (زیر واحدهای تکرار شونده کروماتین)که بخشی از واحد رونویسی هستند، به شکل فعال (غالبا) در سلول هایی که این یکی باید از نظر عملکردی فعال باشد. فرض بر این است که مجموعه ای از R.b خاص در اینجا دخیل است که در پروکاریوت ها مشابهی ندارند. اینها نه تنها موارد خاص را تشخیص می دهند. بخش هایی از کروماتین (یا DNA)، بلکه باعث ایجاد تغییرات ساختاری خاصی در مناطق مجاور می شود. R.، مشابه فعال کننده ها و سرکوب کننده های باکتری، ظاهراً در تنظیم رونویسی بعدی ژن های جداگانه در مناطق فعال شرکت می کند. کروماتین

کلاس گسترده R. ​​b. یوکاریوت- پروتئین های گیرندههورمون های استروئیدی

توالی اسید آمینه R. b. به اصطلاح کدگذاری شده است. ژن های تنظیم کننده غیرفعال شدن جهشی رپرسور منجر به سنتز کنترل نشده mRNA و در نتیجه پروتئین خاصی می شود (در نتیجه ترجمه-سنتز پروتئین در قالب mRNA). چنین موجوداتی نامیده می شوند جهش یافته های سازنده از دست دادن فعال کننده منجر به کاهش مداوم سنتز پروتئین تنظیم شده می شود.

روشن: Strayer L., Biochemistry, trans. از انگلیسی، ج 3، م.، 1985، ص. 112-25.

پی. ال ایوانف.


دایره المعارف شیمی. - م.: دایره المعارف شوروی. اد. I. L. Knunyants. 1988 .

ببینید "پروتئین های تنظیم کننده" در فرهنگ های دیگر چیست:

    سنجاب ها- اختصاصی برای پفک ها گروه ناهمگنی از پروتئین های هسته ای که در فرآیند فعال سازی ژن در پف های کروموزوم های پلیتن دخیل هستند. این پروتئین ها شامل فاکتورهای رونویسی مناسب (RNA پلیمراز II، پروتئین های تنظیم کننده و غیره) و همچنین تعدادی ... ... کتابچه راهنمای مترجم فنی

    پف پروتئین های خاص- پروتئین های مخصوص پفک * پروتئین های مخصوص پفک * پروتئین های مخصوص پفک گروهی ناهمگن از پروتئین های هسته ای هستند که در فرآیند فعال سازی ژن در پف های کروموزوم های پلی تنی نقش دارند. این پروتئین ها آنزیم هایی هستند که ...

    این اصطلاح معانی دیگری دارد، به پروتئین ها (معانی) مراجعه کنید. پروتئین ها (پروتئین ها، پلی پپتیدها) با وزن مولکولی بالا مواد آلی، متشکل از آمینو اسیدهای آلفا است که در یک زنجیره توسط یک پیوند پپتیدی به هم متصل شده اند. در موجودات زنده ... ... ویکی پدیا

    ویسوکومول. طبیعی پلیمرهای ساخته شده از بقایای اسید آمینه که توسط یک پیوند آمیدی (پپتیدی) hSOCHNHCH به هم متصل شده اند. هر B با ویژگی مشخص می شود. توالی اسید آمینه و فضاهای فردی، ساختار (ترکیب). در …… دایره المعارف شیمی

    پروتئین ها، ترکیبات آلی با مولکولی بالا، پلیمرهای زیستی، ساخته شده از 20 نوع باقی مانده اسید آمینه L a، که در یک توالی خاص به زنجیره های بلند متصل می شوند. وزن مولکولی پروتئین ها از 5 هزار تا 1 میلیون متغیر است نام ... ... فرهنگ لغت دایره المعارفی

    پروتئین های تنظیم کننده- * پروتئین های تنظیم کننده * پروتئین های تنظیم کننده - پروتئین هایی که فرآیندهای ماتریکس را با اتصال آنها به مناطق تنظیم کننده DNA تنظیم می کنند. پروتئین هایی که به DNA آسیب دیده متصل می شوند ژنتیک فرهنگ لغت دایره المعارفی

    پروتئین ها، آلی با وزن مولکولی بالا ترکیبات ساخته شده از بقایای اسید آمینه آنها نقش اصلی را در زندگی ایفا می کنند و تعداد زیادی را انجام می دهند. در ساختار، رشد و متابولیسم آنها عمل می کند. مول. m. B. از PROTEINS '5000 تا بسیاری دیگر ... ...

    - (Sciurus)، سرده سنجاب ها. طول بدن 20 31 سانتی متر به خوبی بالا می روند و از میان درختان حرکت می کنند. دم بوته ای بلند (20-30 سانتی متر) هنگام پریدن به عنوان سکان عمل می کند. خوب. 40 گونه، در شمال. نیمکره و به سمت شمال جنوبی. آمریکا، در جنگل های کوهستانی و پست، از جمله جزیره ... ... فرهنگ لغت دایره المعارف زیستی

    پروتئین ها، پروتئین ها، آلی درشت مولکولی. ترکیبات ساخته شده از بقایای اسید آمینه آنها نقش اصلی را در زندگی همه ارگانیسم ها ایفا می کنند و در ساختار، رشد و متابولیسم آنها شرکت می کنند. مول. m. B. از 5000 تا mn. میلیون... فرهنگ لغت دایره المعارف زیستی

    سنجاب ها- پروتئین ها، پروتئین ها، مواد آلی با مولکولی بالا که از بقایای اسید آمینه ساخته شده اند. آنها نقش مهمی در زندگی همه موجودات دارند و بخشی از سلول ها و بافت های آنها هستند و کاتالیزوری (آنزیم ها)، تنظیم کننده ... ... کشاورزی. فرهنگ لغت دایره المعارفی بزرگ

مانند گیرنده های هورمونی یا زیرواحد تنظیم کننده پروتئین کیناز (آنزیمی که توسط cAMP فعال می شود) فعالیت هایی دارند که اتصال لیگاندهای تنظیم کننده (به ترتیب هورمون ها و cAMP) را کنترل می کنند. برای اینکه فعالیت پروتئین های این کلاس به طور خاص توسط لیگاندها تنظیم شود، چنین مولکول هایی باید قبل از هر چیز دارای مکان هایی باشند که به طور خاص (و به عنوان یک قاعده، با میل ترکیبی بالا) لیگاند را به هم متصل می کنند، که به مولکول ها توانایی تشخیص را می دهد. لیگاندهای دیگر ترکیبات شیمیایی علاوه بر این، پروتئین باید دارای ساختاری باشد که در نتیجه اتصال لیگاند، ترکیب آن تغییر کند، یعنی. فعال کردن اقدامات نظارتی به عنوان مثال، در پستانداران، اتصال اختصاصی cAMP به زیر واحد تنظیمی پروتئین کینازهای منفرد منجر به کاهش میل پیوندی این زیر واحد به زیر واحد کاتالیزوری آنزیم می شود. این باعث تجزیه هر دو زیر واحد پروتئین آنزیم می شود. زیرواحد کاتالیزوری که از اثر مهاری زیرواحد تنظیمی آزاد می شود، فعال می شود و فسفوریلاسیون پروتئین را کاتالیز می کند. فسفوریلاسیون خواص پروتئین های خاصی را تغییر می دهد که بر فرآیندهای تحت کنترل cAMP تأثیر می گذارد.

در مورد گروه هورمون هایی که هورمون رشد به آنها تعلق دارد، توالی نوکلئوتیدی mRNA که سنتز آنها را کد می کند تا حدی شناسایی شده است (باکستر J.D. ea، 1979). هر اسید آمینه به سه نوکلئوتید در DNA (و بنابراین در mRNA رونویسی شده از آن) نیاز دارد. اگرچه یک سه گانه نوکلئوتید (کدون) با یک اسید آمینه مشخص مطابقت دارد، می تواند چندین کدون برای همان اسید آمینه وجود داشته باشد. این «انحطاط» کد ژنتیکی این امکان را فراهم می‌کند که توالی‌های نوکلئوتیدی دو ژن داده شده، که ساختار دو هورمون را تعیین می‌کنند، کمابیش همولوگ نسبت به پروتئین‌ها باشند. بنابراین، اگر دو پروتئین همسانی تصادفی توالی اسید آمینه را به اشتراک بگذارند، توالی ها اسیدهای نوکلئیکمی تواند تفاوت های بزرگی را نشان دهد. با این حال، با توجه به ژن های کد کننده سنتز هورمون های گروه سوماتوتروپین، این مورد نیست. همسانی توالی اسید نوکلئیک بالاتر از همسانی توالی اسید آمینه است (باکستر J.D. ea، 1979). هورمون رشد انسانی و سوماتوماموتروپین کوریونی که 87 درصد توالی اسیدهای آمینه همسانی دارند، 93 درصد همولوژی توالی اسید نوکلئیک را در mRNA های خود دارند. هورمون های رشد انسان و موش 70 درصد همسانی توالی اسید آمینه دارند و mRNA های آنها 75 درصد همولوژی توالی اسیدهای نوکلئیک را نشان می دهند. در برخی از مناطق mRNA هورمون رشد موش صحرایی و سوماتوماموتروپین جفتی انسان (mRNA دو هورمون مختلف در دو گونه)، همسانی 85٪ است. بنابراین، تنها حداقل تغییرات پایه در DNA باعث تفاوت های هورمونی می شود. بنابراین، این داده‌ها این نتیجه را تایید می‌کنند که ژن‌های این هورمون‌ها از یک اجداد مشترک تکامل یافته‌اند. از منظر ایده های فوق در مورد نمادها و واکنش هایی که ایجاد می کنند، این نکته قابل توجه است که هر یک از سه هورمون این گروه بر رشد تأثیر دارند. هورمون رشد عاملی است که رشد خطی را تعیین می کند. پرولاکتین نقش مهمی در فرآیندهای شیردهی دارد و بنابراین رشد نوزاد را تضمین می کند. سوماتوماموتروپین کوریونی، اگرچه اهمیت فیزیولوژیکی آن به وضوح مشخص نشده است، می تواند با هدایت مواد مغذی وارد بدن مادر که بر رشد جنین تأثیر می گذارد، تأثیر قابل توجهی بر رشد داخل رحمی داشته باشد.


پروتئین‌های دخیل در تنظیم متابولیسم می‌توانند خود به‌عنوان لیگاند (به عنوان مثال، هورمون‌های پپتیدی) عمل کنند، به‌عنوان مثال، با پروتئین‌های دیگر، مانند گیرنده‌های هورمونی، تعامل داشته و اثر تنظیمی دارند. سایر پروتئین‌های تنظیم‌کننده، مانند گیرنده‌های هورمون یا زیرواحد تنظیم‌کننده پروتئین کیناز (آنزیمی که توسط cAMP فعال می‌شود)، فعالیت‌هایی دارند که با اتصال لیگاندهای تنظیم‌کننده (به‌ترتیب، هورمون‌ها و cAMP) کنترل می‌شوند (به فصل 4 مراجعه کنید). برای اینکه فعالیت پروتئین های این کلاس به طور خاص توسط لیگاندها تنظیم شود، چنین مولکول هایی باید قبل از هر چیز دارای مکان هایی باشند که به طور خاص (و به عنوان یک قاعده، با میل ترکیبی بالا) لیگاند را به هم متصل می کنند، که به مولکول ها توانایی تشخیص را می دهد. لیگاند از سایر ترکیبات شیمیایی علاوه بر این، پروتئین باید دارای ساختاری باشد که در نتیجه اتصال لیگاند، ترکیب آن تغییر کند، یعنی امکان اعمال یک عمل تنظیمی را فراهم کند. به عنوان مثال، در پستانداران، اتصال اختصاصی cAMP به زیر واحد تنظیمی پروتئین کینازهای خاص منجر به کاهش میل اتصال این زیر واحد به زیر واحد کاتالیزوری آنزیم می شود (به فصل 4 مراجعه کنید). این باعث تجزیه هر دو زیر واحد پروتئین آنزیم می شود. زیرواحد کاتالیزوری که از اثر مهاری زیرواحد تنظیمی آزاد می شود، فعال می شود و فسفوریلاسیون پروتئین را کاتالیز می کند. فسفوریلاسیون خواص پروتئین های خاصی را تغییر می دهد که بر فرآیندهای تحت کنترل cAMP تأثیر می گذارد. برهمکنش هورمون‌های استروئیدی با گیرنده‌هایشان باعث تغییرات ساختاری در گیرنده‌های دوم می‌شود که به آنها توانایی اتصال به هسته سلول را می‌دهد (به فصل 4 مراجعه کنید). این فعل و انفعال همچنین سایر خصوصیات گیرنده را تغییر می دهد که در واسطه اثر هورمون های استروئیدی بر رونویسی انواع خاصی از mRNA مهم هستند.
برای داشتن چنین عملکردهای تخصصی و بسیار خاص، پروتئین ها در نتیجه تکامل ژن هایی که توالی اسید آمینه آنها را تعیین می کنند، باید ساختاری را که در حال حاضر دارند به دست آورند. در برخی موارد، ژن‌های دیگری نیز در این فرآیند شرکت می‌کنند و سنتز محصولاتی را رمزگذاری می‌کنند که خود پروتئین‌های تنظیم‌کننده را تغییر می‌دهند (مثلاً با گلیکوزیلاسیون). از آنجایی که تکامل ژن‌ها ظاهراً به دلیل مکانیسم‌هایی مانند جهش ژن‌های از پیش موجود و ترکیب مجدد بخش‌هایی از ژن‌های مختلف (همانطور که بحث شد) رخ داده است، این امر محدودیت‌های خاصی را بر تکامل پروتئین اعمال می‌کند. از دیدگاه تکاملی، احتمالاً اصلاح ساختارهای موجود آسان تر از ایجاد ژن های کاملاً جدید خواهد بود. در این راستا، وجود برخی همسانی در توالی‌های اسید آمینه پروتئین‌های مختلف ممکن است غیرمنتظره نباشد، زیرا ژن‌های آنها می‌تواند در نتیجه تکامل پیش‌سازهای رایج به وجود آمده باشد. از آنجایی که، همانطور که در بالا ذکر شد، مناطق پروتئینی سازگار برای اتصال لیگاندهای تنظیمی، مانند cAMP و استروئیدها یا آنالوگ های آنها، باید تا زمان ظهور این لیگاندها وجود داشته باشند، به راحتی می توان تصور کرد که چگونه تغییر ژن های چنین پروتئین هایی می تواند منجر به سنتز پروتئین های دیگری که ویژگی اتصال بالای لیگاند تنظیمی را حفظ می کنند.
روی انجیر شکل 2-2 یکی از طرح های فرضی برای تکامل گلوکوترانسفراز اولیه به سه نوع پروتئین تنظیم کننده موجود را نشان می دهد: پروتئین اتصال دهنده به cAMP باکتریایی (CAP یا CRP)، که رونویسی چندین ژن کد کننده آنزیم هایی که در متابولیسم لاکتوز دخیل هستند را تنظیم می کند. و همچنین یک پروتئین متصل به cAMP پستانداران که فعالیت پروتئین کیناز وابسته به cAMP را تنظیم می کند، که واسطه عمل cAMP در انسان است (به فصل 4 مراجعه کنید)، و آدنیلات سیکلاز (به فصل 4 مراجعه کنید). با توجه به پروتئین و کیناز باکتریایی، مکان‌های اتصال به ATP گلوکوکیناز اولیه به سمت کسب ویژگی اتصال cAMP بیشتر تکامل یافته‌اند. پروتئین باکتریایی همچنین ظرفیت اتصال پلی نوکلئوتیدی (DNA) اضافی را به دست آورد. تکامل کیناز شامل کسب توانایی گلوکوفسفوترانسفراز برای فسفریله کردن پروتئین ها است. در نهایت، آدنیلات سیکلاز نیز می تواند از گلوکوکیناز با جایگزینی عملکرد تولید کننده ADP با یک عامل مولد cAMP تشکیل شود. این نتایج نمی توانند صرفاً فرضی باشند. با این وجود، آنها نشان می‌دهند که چگونه تکامل مولکولی پروتئین‌های تنظیم‌کننده برشماری شده ممکن است رخ داده باشد.

برنج. 2-2. منشا پیشنهادی پروتئین کیناز وابسته به cAMP، آدنیلات سیکلاز، و پروتئین تنظیمی متصل شونده به cAMP باکتریایی (باکستر، مک‌لئود).
اگرچه بسیاری از جزئیات در تصویر تکامل پروتئین گم شده است، اطلاعات موجود در حال حاضر در مورد ساختار پروتئین ها و ژن ها پایه ای را برای تجزیه و تحلیل این سوال فراهم می کند که آیا ژن های برخی از هورمون های پلی پپتیدی از یک ژن پیش ساز مشترک منشا گرفته اند یا خیر. هورمون های پلی پپتیدی فردی را می توان بر اساس شباهت ساختاری آنها گروه بندی کرد. هیچ چیز شگفت انگیزی در این واقعیت وجود ندارد که هورمون های متعلق به یک گروه ممکن است اثرات فیزیولوژیکی مشابه ناشی از آنها و همچنین مکانیسم عملکرد مشابهی داشته باشند. بنابراین، هورمون رشد (GH)، پرولاکتین و سوماتوماموتروپین کوریونی (لاکتوژن جفت) با درجه بالاهمسانی توالی اسید آمینه هورمون‌های گلیکوپروتئین - هورمون تیروتروپیک (TSH)، گنادوتروپین جفتی انسانی (hCG)، هورمون‌های محرک فولیکول (FSH) و هورمون‌های لوتئین‌کننده (LH) - از دو زیر واحد تشکیل شده‌اند که هر یک از آنها (زنجیره A) یکسان یا تقریباً یکسان است. تمام هورمون های یک گروه معین توالی آمینواسیدهای زیر واحدهای B در هورمون های مختلف، اگرچه یکسان نیستند، اما همسانی ساختاری دارند. این تفاوت‌ها در زنجیره‌های B هستند که احتمالاً برای ایجاد ویژگی در تعامل هر هورمون با بافت هدف آن اهمیت تعیین‌کننده‌ای دارند. انسولین برخی از آنالوگ های ساختاری را نشان می دهد و فعالیت بیولوژیکی را با سایر عوامل رشد مانند سوماتومدین و فعالیت شبه انسولین غیر سرکوب شده (NIPA) به اشتراک می گذارد.
در مورد گروه هورمون هایی که هورمون رشد به آن تعلق دارد، توالی نوکلئوتیدی mRNA که سنتز آنها را کد می کند تا حدی روشن شده است. هر اسید آمینه به سه نوکلئوتید در DNA (و از این رو در mRNA رونویسی شده از آن) نیاز دارد. اگرچه این سه گانه از نوکلئوتیدها; (کدون) مربوط به این اسید آمینه خاص است، می تواند چندین کدون برای همان اسید آمینه وجود داشته باشد. چنین "انحطاط" کد ژنتیکی این امکان را فراهم می کند که توالی های نوکلئوتیدی دو ژن داده شده، که ساختار دو هورمون را تعیین می کنند، کم و بیش همولوگ باشند که در پروتئین ها یافت می شود. بنابراین، اگر دو پروتئین به طور تصادفی توالی اسید آمینه همسانی داشته باشند، آنگاه توالی های اسید نوکلئیک می توانند تفاوت های زیادی را نشان دهند. با این حال، با توجه به ژن های کد کننده سنتز هورمون های گروه سوماتوتروپین، این مورد نیست. همسانی توالی اسیدهای نوکلئیک بالاتر از همسانی توالی اسید آمینه است. هورمون رشد انسانی و سوماتوماموتروپین جفتی انسانی که 87 درصد توالی اسیدهای آمینه همسانی دارند، 93 درصد همولوژی توالی اسید نوکلئیک را در mRNA های خود دارند. هورمون های رشد انسان و موش 70 درصد همسانی توالی اسید آمینه دارند و mRNA های آنها 75 درصد همولوژی توالی اسیدهای نوکلئیک را نشان می دهند. در برخی از مناطق mRNA هورمون رشد موش صحرایی و سوماتوماموتروپین جفتی انسان (mRNA از دو هورمون مختلف در دو گونه بیولوژیکی)، همسانی 85٪ است (شکل 2-3). بنابراین، تنها حداقل تغییرات پایه در DNA باعث تفاوت های هورمونی می شود. بنابراین، این داده‌ها این نتیجه را تایید می‌کنند که ژن‌های این هورمون‌ها از یک اجداد مشترک تکامل یافته‌اند. از منظر ایده های فوق در مورد نمادها و واکنش هایی که آنها ایجاد می کنند، مهم است که هر یک از سه هورمون این گروه بر رشد تأثیر دارند (به زیر مراجعه کنید). هورمون رشد عاملی است که رشد خطی را تعیین می کند. پرولاکتین نقش مهمی در فرآیندهای شیردهی دارد و بنابراین رشد نوزاد را تضمین می کند. سوماتوماموتروپین کوریونی، اگرچه اهمیت فیزیولوژیکی آن به طور دقیق مشخص نشده است، می تواند تأثیر قابل توجهی بر رشد داخل رحمی داشته باشد و مواد مغذی ورودی به بدن مادر را به سمت رشد جنین هدایت کند.

برنج. 2-3. همسانی توالی اسید آمینه (AA) در هورمون رشد موش (GRH) و سوماتوماموتروپین جفتی انسانی (لاکتوژن جفت انسانی، PLC) و توالی اسید نوکلئیک در RNA پیام رسان که سنتز این دو هورمون را کد می کند. نام اسیدهای آمینه و همچنین نام اسیدهای نوکلئیک به اختصار آمده است. ناحیه مربوط به توالی اسید آمینه 134-149 نشان داده شده است. اسیدهای نوکلئیک غیر همولوگ و اسیدهای آمینه زیر خط کشیده شده اند (باکستر و همکاران). U - یوریدین، C - سیتوزین، A - آدنوزین، G - گوانوزین.

کار ژن ها در هر موجودی - پروکاریوتی، یوکاریوتی، تک سلولی یا چند سلولی - کنترل و هماهنگ است.

ژن های مختلف فعالیت زمانی متفاوتی دارند. برخی از آنها با فعالیت مداوم مشخص می شوند. چنین ژن هایی مسئول سنتز پروتئین های لازم برای یک سلول یا ارگانیسم در طول زندگی هستند، به عنوان مثال، ژن هایی که محصولات آنها در سنتز ATP نقش دارند. بیشتر ژن ها دارای فعالیت متناوب هستند، آنها فقط در لحظات خاصی که نیاز به محصولات آنها - پروتئین ها وجود دارد، کار می کنند. ژن ها در سطح فعالیت (کم یا زیاد) نیز متفاوت هستند.

پروتئین های سلولی به عنوان تنظیم کننده و ساختاری طبقه بندی می شوند. پروتئین های تنظیم کنندهبر روی ژن های تنظیم کننده سنتز شده و کار ژن های ساختاری را کنترل می کند.ژن‌های ساختاری پروتئین‌های ساختاری را رمزگذاری می‌کنند که عملکردهای ساختاری، آنزیمی، حمل‌ونقل و سایر عملکردها (به جز تنظیمی!) را انجام می‌دهند.

تنظیم سنتز پروتئین در تمام مراحل این فرآیند انجام می شود: رونویسی، ترجمه و اصلاح پس از ترجمه، چه از طریق القاء یا از طریق سرکوب.

تنظیم فعالیت ژن در موجودات یوکاریوتی بسیار پیچیده تر از تنظیم بیان ژن پروکاریوتی است که با پیچیدگی سازمان یک ارگانیسم یوکاریوتی و به ویژه یک ارگانیسم چند سلولی تعیین می شود. در سال 1961، دانشمندان فرانسوی F. Jacob، J. Monod و A. Lvov مدلی از کنترل ژنتیکی سنتز پروتئین هایی را که جذب لاکتوز توسط سلول را کاتالیز می کند - مفهوم اپرون - فرموله کردند.

اپرون گروهی از ژن ها است که توسط یک ژن تنظیم کننده کنترل می شود.

یک ژن تنظیم کننده ژنی است با فعالیت کم ثابت؛ یک پروتئین سرکوب کننده بر روی آن سنتز می شود - یک پروتئین تنظیم کننده که می تواند به اپراتور متصل شود و آن را غیرفعال کند.

اپراتور نقطه شروعی برای خواندن اطلاعات ژنتیکی است، کار ژن های ساختاری را کنترل می کند.

ژن‌های ساختاری اپرون لاکتوز حاوی اطلاعاتی در مورد آنزیم‌های دخیل در متابولیسم لاکتوز هستند. بنابراین، لاکتوز به عنوان یک القا کننده عمل می کند - عاملی که کار اپرون را آغاز می کند.

پروموتر محل اتصال RNA پلیمراز است.

ترمیناتور محل خاتمه سنتز mRNA است.

در غیاب سلف، سیستم کار نمی کند، زیرا رپرسور "آزاد" از سلف - لاکتوز - به اپراتور متصل است. در این حالت، آنزیم RNA پلیمراز نمی تواند فرآیند سنتز mRNA را کاتالیز کند. اگر لاکتوز (یک القاء کننده) در سلول یافت شود، در تعامل با رپرسور، ساختار آن را تغییر می دهد، در نتیجه رپرسور اپراتور را آزاد می کند. RNA پلیمراز به پروموتر متصل می شود، سنتز mRNA آغاز می شود (رونویسی ژن های ساختاری). سپس پروتئین ها بر اساس برنامه اپرون mRNA-لاکتوز بر روی ریبوزوم ها تشکیل می شوند. در موجودات پروکاریوتی، یک مولکول mRNA اطلاعات همه ژن‌های ساختاری اپرون را بازنویسی می‌کند. اپرون یک واحد رونویسی است. رونویسی تا زمانی ادامه می یابد که مولکول های لاکتوز در سیتوپلاسم سلول باقی می مانند. به محض اینکه تمام مولکول ها توسط سلول پردازش می شوند، رپرسور اپراتور را می بندد و سنتز mRNA متوقف می شود.



بنابراین، سنتز mRNA و بر این اساس، سنتز پروتئین باید به شدت تنظیم شود، زیرا سلول منابع کافی برای رونویسی و ترجمه همزمان همه ژن‌های ساختاری را ندارد. هم پرو و ​​هم یوکاریوت ها به طور مداوم فقط آن دسته از mRNA هایی را سنتز می کنند که برای انجام عملکردهای اولیه سلولی ضروری هستند. بیان ژن های ساختاری دیگر تحت کنترل دقیق سیستم های تنظیمی انجام می شود که تنها در صورت نیاز به پروتئین خاصی (پروتئین ها) رونویسی را آغاز می کنند. ).

پروتئین های تنظیم کننده (از لط. regulo - به ترتیب، تنظیم)، گروهی از پروتئین ها. در تنظیم decomp نقش دارند. بیوشیمی فرآیندها گروه مهمی از پروتئین‌های تنظیم‌کننده که این مقاله به آن‌ها اختصاص دارد، پروتئین‌هایی هستند که با DNA تعامل دارند و بیان ژن را کنترل می‌کنند (بیان ژن در ویژگی‌ها و ویژگی‌های یک موجود زنده). اکثریت قریب به اتفاق این پروتئین‌های تنظیم‌کننده در سطح رونویسی (سنتز RNA پیام‌رسان یا mRNA روی یک الگوی DNA) عمل می‌کنند و مسئول فعال‌سازی یا سرکوب (سرکوب) سنتز mRNA (به ترتیب پروتئین‌های فعال و پروتئین‌های سرکوب‌کننده) هستند. .

شناخته شده حدود. 10 سرکوبگر نایب. در میان آنها سرکوبگرهای پروکاریوتی (باکتری ها، جلبک های سبز آبی)، که سنتز آنزیم های دخیل در متابولیسم لاکتوز (لاک-سرکوب کننده) در اشریشیا کلی (E. coli) را تنظیم می کنند، و مهار کننده باکتریوفاژ A هستند. عمل آنها با الزام به خاص تحقق می یابد. بخش هایی از DNA (عملگرها) از ژن های مربوطه و مسدود کردن شروع رونویسی mRNA کدگذاری شده توسط این ژن ها.



رپرسور معمولاً یک دایمر از دو زنجیره پلی پپتیدی یکسان است که در جهت متقابل یکدیگر قرار دارند. رپرسورها به طور فیزیکی از اتصال RNA پلیمراز به DNA در محل پروموتر (محل اتصال آنزیم RNA پلیمراز وابسته به DNA که سنتز mRNA را در قالب DNA کاتالیز می کند) و شروع سنتز mRNA جلوگیری می کنند. فرض بر این است که رپرسور فقط از شروع رونویسی جلوگیری می کند و بر افزایش طول mRNA تأثیر نمی گذارد.

رپرسور می تواند سنتز را کنترل کند - l. یک پروتئین واحد یا طیف وسیعی از پروتئین ها. که بیان آن هماهنگ است. به عنوان یک قاعده، اینها آنزیم هایی هستند که به یک متابولیک خدمت می کنند. مسیر؛ ژن های آنها بخشی از یک اپرون (مجموعه ای از ژن های به هم پیوسته و مناطق تنظیم کننده مجاور) هستند.

منگنز سرکوبگرها می توانند در هر دو شکل فعال و غیرفعال وجود داشته باشند، بسته به اینکه با القاء کننده ها یا مهارکننده ها مرتبط باشند یا نه (به ترتیب، سوبستراهایی که در حضور آنها سرعت سنتز یک آنزیم خاص افزایش یا کاهش می یابد؛ به تنظیم کننده های آنزیم مراجعه کنید). این فعل و انفعالات ماهیت غیر کووالانسی دارند.

برای بیان کارآمد ژن، نه تنها لازم است که سرکوب کننده توسط القا کننده غیرفعال شود، بلکه لازم است که سرکوبگر خاص نیز محقق شود. مثبت سیگنال روشن، که توسط پروتئین های تنظیمی که "به صورت جفت" با چرخه ای کار می کنند، واسطه می شود. آدنوزین مونوفسفات (cAMP). دومی به پروتئین های تنظیمی خاص (به اصطلاح CAP-پروتئین فعال کننده ژن های کاتابولیت یا پروتئین ها. فعال کننده کاتابولیسم-BAC) متصل می شود. این یک دایمر با اسکله است. متر 45 هزار پس از اتصال به cAMP، قابلیت اتصال به خاص را به دست می آورد. مناطق روی DNA، کارایی رونویسی ژن های اپرون مربوطه را به شدت افزایش می دهد. در عین حال، CAP بر سرعت رشد زنجیره mRNA تأثیر نمی گذارد، اما مرحله شروع رونویسی - اتصال RNA پلیمراز به پروموتر را کنترل می کند. بر خلاف رپرسور، CAP (در کمپلکس با cAMP) اتصال RNA پلیمراز به DNA را تسهیل می کند و شروع رونویسی را مکرر می کند. محل اتصال CAP به DNA به طور مستقیم به پروموتر از سمت مخالف به جایی که اپراتور در آن قرار دارد، متصل می شود.

تنظیم مثبت (به عنوان مثال، اپرون E. coli lac) را می توان به روشی ساده توصیف کرد: با کاهش غلظت گلوکز (منبع اصلی کربن)، غلظت cAMP که به CAP متصل می شود، افزایش می یابد و کمپلکس حاصل با پروموتر لاک افزایش می یابد. در نتیجه، اتصال RNA پلیمراز به پروموتر تحریک می‌شود و سرعت رونویسی ژن‌هایی که آنزیم‌هایی را رمزگذاری می‌کنند که به سلول اجازه می‌دهد به منبع کربن دیگری، لاکتوز تغییر یابد، افزایش می‌یابد. پروتئین های تنظیمی ویژه دیگری نیز وجود دارد (مثلاً پروتئین C) که عملکرد آنها با یک طرح پیچیده تر توصیف شده است. آنها طیف محدودی از ژن ها را کنترل می کنند و می توانند هم به عنوان سرکوب کننده و هم فعال کننده عمل کنند.

سرکوبگرها و فعال کننده های اختصاصی اپرون بر ویژگی خود RNA پلیمراز تأثیر نمی گذارند. این آخرین سطح از مقررات در مواردی که شامل Masir است تحقق می یابد. تغییر در طیف ژن های بیان شده بنابراین، در E. coli، ژن‌های کدکننده پروتئین‌های شوک حرارتی، که در تعدادی از شرایط استرس‌زای سلول بیان می‌شوند، توسط RNA پلیمراز تنها زمانی خوانده می‌شوند که یک پروتئین تنظیم‌کننده خاص، به اصطلاح. فاکتور s32. یک خانواده کامل از این پروتئین‌های تنظیم‌کننده (s-factors) که ویژگی پروموتر RNA پلیمراز را تغییر می‌دهند، در باسیل‌ها و سایر باکتری‌ها یافت شده‌اند.

دکتر. انواع پروتئین های تنظیمی کاتالیزوری را تغییر می دهند. خواص RNA پلیمراز (به اصطلاح پروتئین های ضد ترمیناتور). به عنوان مثال، در باکتریوفاژ X، دو پروتئین از این قبیل شناخته شده است که RNA پلیمراز را تغییر می دهند تا از سیگنال های سلولی خاتمه (پایان) رونویسی اطاعت نکند (این برای بیان فعال ژن های فاژ ضروری است).

طرح کلی ژنتیک کنترل، از جمله عملکرد پروتئین های تنظیم کننده، همچنین برای باکتری ها و سلول های یوکاریوتی (همه موجودات به جز باکتری ها و جلبک های سبز آبی) قابل استفاده است.

یوکاریوتی سلول ها به ext پاسخ می دهند. سیگنال ها (برای آنها، به عنوان مثال، هورمون ها) در اصل، به همان شیوه ای که سلول های باکتریایی به تغییرات غلظت مواد مغذی واکنش نشان می دهند. مواد موجود در محیط، یعنی با سرکوب برگشت‌پذیر یا فعال‌سازی (کم فشار) ژن‌های فردی. در عین حال، پروتئین های تنظیمی که به طور همزمان فعالیت تعداد زیادی از ژن ها را کنترل می کنند، می توانند در decomp استفاده شوند. ترکیبات ژنتیک ترکیبی مشابه مقررات می تواند تمایز ایجاد کند. توسعه کل ارگانیسم چند سلولی پیچیده به دلیل تعامل. پروتئین های تنظیمی کلیدی نسبتا کمی

در سیستم تنظیم فعالیت ژن در یوکاریوت ها، افزودنی وجود دارد. سطحی که در باکتری ها وجود ندارد، یعنی ترجمه همه نوکلئوزوم ها (زیر واحدهای کروماتین تکرار شونده) که واحد رونویسی را تشکیل می دهند به شکل فعال (غالب شده) در سلول هایی که این ژن باید از نظر عملکردی فعال باشد. فرض بر این است که مجموعه ای از پروتئین های تنظیمی خاص که هیچ آنالوگ در پروکاریوت ها ندارند در اینجا دخیل هستند. این پروتئین ها نه تنها خاص را تشخیص می دهند بخش هایی از کروماتین (یا DNA)، بلکه باعث ایجاد تغییرات ساختاری خاصی در مناطق مجاور می شود. ظاهراً پروتئین‌های تنظیم‌کننده مانند فعال‌کننده‌ها و سرکوب‌کننده‌های باکتری‌ها در تنظیم رونویسی بعدی ژن‌های فردی در مناطق فعال نقش دارند. کروماتین

کلاس گسترده ای از پروتئین های تنظیم کننده پروتئین های گیرنده یوکاریوتی هورمون های استروئیدی.

توالی اسید آمینه پروتئین های تنظیمی توسط به اصطلاح کدگذاری می شود. ژن های تنظیم کننده غیرفعال شدن جهشی رپرسور منجر به سنتز کنترل نشده mRNA و در نتیجه پروتئین خاصی می شود (در نتیجه سنتز پروتئین ترجمه بر روی قالب mRNA). چنین موجوداتی نامیده می شوند جهش یافته های سازنده از دست دادن فعال کننده در نتیجه جهش منجر به کاهش مداوم سنتز پروتئین تنظیم شده می شود.