Anahtar düzenleyici proteinlere ne ad verilir? Düzenleyici proteinler: köken

(lat. regulo'dan - sıraya koy, ayarla), ayrışmanın düzenlenmesinde yer alan bir grup protein. biyokimya süreçler. R. b.'nin önemli bir grubu, bu makale Kırım'a ayrılmıştır, DNA ile etkileşime giren ve gen ekspresyonunu kontrol eden proteinlerdir (vücudun belirtileri ve özelliklerinde gen ekspresyonu). Bu tür R.'nin büyük çoğunluğu olur. seviyede çalışır transkripsiyonlar(bir DNA şablonu üzerinde haberci RNA veya mRNA sentezi) ve mRNA sentezinin (sırasıyla aktivatör proteinler ve baskılayıcı proteinler) aktivasyonundan veya baskılanmasından (bastırılması) sorumludur.

bilinen yaklaşık 10 baskılayıcı. Naib. Escherichia coli'de (E. coli) laktoz (lak-baskılayıcı) metabolizmasında yer alan enzimlerin sentezini düzenleyen prokaryotik baskılayıcılar (bakteriler, mavi-yeşil algler) ve bakteriyofaj A baskılayıcı üzerinde çalışılmaktadır. Eylemleri, spesifik olarak bağlanarak gerçekleştirilir. karşılık gelen genlerin DNA bölümleri (operatörler) ve bu genler tarafından kodlanan mRNA'nın transkripsiyonunun başlatılmasını bloke eder.

Baskılayıcı genellikle karşılıklı zıt yönlerde yönlendirilmiş iki özdeş polipeptit zincirinin bir dimeridir. Bastırıcılar fiziksel olarak engeller RNA polimeraz promotör bölgesinde (DNA şablonunda mRNA'nın sentezini katalize eden DNA'ya bağımlı RNA polimeraz enziminin bağlanma bölgesi) DNA'ya katılın ve mRNA'nın sentezini başlatın. Baskılayıcının sadece transkripsiyon başlangıcını önlediği ve mRNA uzamasını etkilemediği varsayılmaktadır.

Baskılayıcı, sentezi şu şekilde kontrol edebilir: - l. ifadesi koordine edilen bir protein veya birkaç protein. Kural olarak, bunlar bir metabolizmaya hizmet eden enzimlerdir. yol; genleri bir operonun parçasıdır (birbirine bağlı genler seti ve bitişik düzenleyici bölgeler).

Mn. baskılayıcılar, indükleyiciler veya yardımcı baskılayıcılarla (sırasıyla, varlığında belirli bir enzimin sentez hızını spesifik olarak artıran veya azaltan substratlar; bkz. Enzim Düzenleyiciler); bu etkileşimler kovalent olmayan bir yapıya sahiptir.

Etkili gen ekspresyonu için sadece represörün indükleyici tarafından inaktive edilmesi değil, spesifik olanın da gerçekleştirilmesi gerekir. pozitif döngüsel ile "çift halinde" çalışan, R. b.'nin aracılık ettiği açma sinyali. adenozin monofosfat (cAMP). İkincisi, belirli R. b ile ilişkilidir. (katabolik genlerin sözde CAP protein aktivatörü veya protein katabolizma aktivatörü-BAC). Bu iskeleli bir dimer. m.45 bin cAMP'ye bağlandıktan sonra spesifike bağlanma yeteneği kazanır. DNA üzerindeki bölgeler, karşılık gelen operonun genlerinin transkripsiyonunun etkinliğini keskin bir şekilde arttırır. Aynı zamanda CAP, mRNA zincirinin büyüme hızını etkilemez, ancak transkripsiyon başlatma aşamasını - RNA polimerazın promotöre bağlanması - kontrol eder. Baskılayıcının aksine, CAP (cAMP ile kompleks halinde), RNA polimerazın DNA'ya bağlanmasını kolaylaştırır ve transkripsiyon başlangıcını daha sık hale getirir. CAP'ın DNA'ya bağlanma yeri, operatörün lokalize olduğu tarafın zıt tarafından doğrudan promotöre bitişiktir.

Pozitif düzenleme (örneğin, E. coli lac operon) basitleştirilmiş bir şema ile açıklanabilir: glikoz konsantrasyonunda (ana karbon kaynağı) bir azalma ile, SAR'a bağlanan cAMP konsantrasyonu artar ve ortaya çıkan kompleks lak promotörü. Sonuç olarak, RNA polimerazın promotöre bağlanması uyarılır ve genlerin transkripsiyon hızı artar, to-çavdar, hücrenin başka bir karbon-laktoz kaynağının kullanımına geçmesini sağlayan enzimleri kodlar. Başka özel R. b. (örneğin, işleyişi daha karmaşık bir şema ile açıklanan protein C); dar bir gen yelpazesini kontrol ederler ve hem bastırıcı hem de etkinleştirici olarak hareket edebilirler.

Bastırıcılar ve operona özgü etkinleştiriciler, RNA polimerazın kendisinin özgüllüğünü etkilemez. Bu son düzenleme düzeyi, massir içeren durumlarda gerçekleşir. eksprese edilen genlerin spektrumundaki değişiklik. Bu nedenle, E. coli'de, hücrenin bir dizi stresli koşulunda ifade edilen ısı şoku proteinlerini kodlayan genler, yalnızca özel bir R. b.-t. faktör s 32 . Bu R.b.'nin bütün bir ailesi. RNA polimerazın promotör özgüllüğünü değiştiren (s-faktörleri) basillerde ve diğer bakterilerde bulunmuştur.

Dr. çeşitlilik katalitiği değiştirir RNA polimerazın Kutsal Adaları (sözde anti-sonlandırıcı proteinler). Bu nedenle, bakteriyofaj X'te, bu tür iki protein bilinmektedir, çavdarın RNA polimerazı transkripsiyonun sonlandırma (son) hücresel sinyallerine uymaması için modifiye etmesi (bu, faj genlerinin aktif ifadesi için gereklidir).

Genetiğin genel şeması R.b.'nin işleyişi de dahil olmak üzere kontrol, bakteriler ve ökaryotik hücreler (bakteriler ve mavi-yeşil algler hariç tüm organizmalar) için de geçerlidir.

ökaryotik hücreler ext'e yanıt verir. sinyaller (onlar için, örneğin hormonlar), prensip olarak, bakteri hücrelerinin besin konsantrasyonundaki değişikliklere tepki vermesi gibi. giriş çevre, yani bireysel genlerin tersine çevrilebilir baskısı veya aktivasyonu (derepresyonu) ile. Aynı zamanda aktiviteyi eş zamanlı olarak kontrol eden R.b. Büyük bir sayı genler, ayrıştırmada kullanılabilir. kombinasyonlar. Benzer kombinasyonel genetik düzenleme farklılaşma sağlayabilir. etkileşim nedeniyle tüm karmaşık çok hücreli organizmanın gelişimi. nispeten az sayıda anahtar R. b.

Ökaryotlarda gen aktivitesinin düzenlenmesi sisteminde bir ekleme vardır. bakterilerde olmayan bir seviye, yani tüm nükleozomların translasyonu (tekrar eden alt birimler kromatin), transkripsiyon biriminin bir parçası olan genler, bu genin fonksiyonel olarak aktif olması gereken hücrelerde aktif (yoğunlaşmamış) bir forma dönüşür. Prokaryotlarda benzerleri olmayan bir dizi spesifik R.b'nin burada yer aldığı varsayılmaktadır. Bu proteinler sadece belirli kromatin (veya. DNA) bölümleri, aynı zamanda çağrılarbitişik alanlarda belirli yapısal değişiklikler. R.b., bakteri aktivatörleri ve baskılayıcıları gibi, görünüşe göre, aktivir alanlarında bireysel genlerin müteakip transkripsiyonunun düzenlenmesinde yer almaktadır. kromatin.

Kapsamlı sınıf R.b. ökaryot- reseptör proteinleri steroid hormonları.

Amino asit dizisi R.b. sözde kodlanmış. düzenleyici genler Baskılayıcının mutasyonel inaktivasyonu, mRNA'nın kontrolsüz sentezine ve sonuç olarak belirli bir proteine ​​(sonuç olarak) yol açar. tercüme- bir mRNA şablonu üzerinde protein sentezi). Bu tür organizmalara denir kurucu mutantlar. Mutasyon sonucunda aktivatörün kaybı, düzenlenen proteinin sentezinde kalıcı bir azalmaya yol açar.

===
Kullanmak makale için literatür "DÜZENLEYİCİ PROTEİNLER": Strayer L., Biyokimya, çev. İngilizceden, cilt 3, M., 1985, s. 112-25.

PL Ivanov.

Sayfa "DÜZENLEYİCİ PROTEİNLER" kimya ansiklopedisi malzemelerine göre hazırlanmıştır.

DNA'nın nükleotit dizisine bağlı olmayan proteinler ve DNA etkileşiminin iyi çalışılmış örnekleri, yapısal proteinlerle olan etkileşimdir. Bir hücrede DNA, kromatin adı verilen kompakt bir yapı oluşturmak için bu proteinlere bağlanır. Prokaryotlarda kromatin, küçük alkalin proteinlerin - histonların DNA'ya bağlanmasıyla oluşur, daha az düzenli prokaryotik kromatin, histon benzeri proteinler içerir. Histonlar, disk şeklinde bir protein yapısı oluşturur - her birinin etrafına DNA sarmalının iki dönüşüne uyan nükleozom. Histonlar ve DNA arasındaki spesifik olmayan bağlar, histonların alkalin amino asitlerinin iyonik bağları ve DNA'nın şeker-fosfat omurgasının asidik kalıntıları nedeniyle oluşur. Bu amino asitlere yönelik kimyasal modifikasyonlar arasında metilasyon, fosforilasyon ve asetilasyon bulunur. Bu kimyasal modifikasyonlar, DNA ve histonlar arasındaki etkileşimin gücünü değiştirerek, transkripsiyon faktörlerine spesifik dizilerin mevcudiyetini etkiler ve transkripsiyon hızını değiştirir. Spesifik olmayan dizilere bağlanan kromatindeki diğer proteinler, çoğunlukla katlanmış DNA ile ilişkilendirilen, jellerde yüksek hareketliliğe sahip proteinlerdir. Bu proteinler, kromatinde daha yüksek dereceli yapıların oluşumu için önemlidir. DNA'ya bağlanan özel bir protein grubu, tek sarmallı DNA ile ilişkili olanlardır. İnsanlarda bu grubun en iyi karakterize edilen proteini, replikasyon proteini A'dır ve bu olmadan, replikasyon, rekombinasyon ve onarım dahil olmak üzere çift sarmalın çözüldüğü süreçlerin çoğu gerçekleşemez. Bu gruptaki proteinler, tek sarmallı DNA'yı stabilize eder ve kök ilmek oluşumunu veya nükleazlar tarafından bozulmayı önler.

Aynı zamanda, diğer proteinler belirli dizileri tanır ve bunlara bağlanır. Bu tür proteinlerin en çok çalışılan grubu, çeşitli transkripsiyon faktörleri sınıflarıdır, yani transkripsiyonu düzenleyen proteinlerdir. Bu proteinlerin her biri, genellikle bir promotördeki dizisini tanır ve gen transkripsiyonunu aktive eder veya baskılar. Bu, transkripsiyon faktörlerinin doğrudan veya aracı proteinler yoluyla RNA polimeraz ile birleşmesiyle oluşur. Polimeraz önce proteinlerle birleşir ve ardından transkripsiyonu başlatır. Diğer durumlarda, transkripsiyon faktörleri, promotör yerleşimli histonları modifiye eden enzimlere bağlanabilir, böylece DNA'nın polimerazlara erişilebilirliğini değiştirebilir.

Spesifik sekanslar genomun birçok yerinde meydana geldiğinden, bir tip transkripsiyon faktörünün aktivitesindeki değişiklikler binlerce genin aktivitesini değiştirebilir. Buna göre, bu proteinler genellikle çevresel değişikliklere, organizma gelişimine ve hücre farklılaşmasına yanıt olarak düzenlenir. Transkripsiyon faktörlerinin DNA ile etkileşiminin özgüllüğü, amino asitler ve DNA bazları arasında DNA dizisini "okumalarına" izin veren çok sayıda temasla sağlanır. Tabanlarla temasın çoğu, tabanların daha erişilebilir olduğu ana olukta gerçekleşir.

DNA'yı değiştiren enzimler

Topoizomerazlar ve helikazlar

Ana makaleler: topoizomerazlar , helikazlar

Bir hücrede, DNA denilen bir kompakt içinde bulunur. süper bükülmüş bir durumda, aksi takdirde içine sığamazdı. Hayati süreçlerin gerçekleşmesi için, iki grup protein - topoizomerazlar ve helikazlar tarafından üretilen DNA'nın bükülmemiş olması gerekir.

Topoizomerazlar, hem nükleaz hem de ligaz aktivitelerine sahip enzimlerdir. Bu proteinler, DNA'daki aşırı sarma derecesini değiştirir. Bu enzimlerden bazıları DNA sarmalını keser ve sarmallardan birinin dönmesine izin vererek süper sargı seviyesini azaltır ve ardından enzim boşluğu kapatır. Diğer enzimler iplikçiklerden birini kesebilir ve ikinci ipliği kırılmadan geçirebilir ve ardından ilk iplikçikteki kopuk yeri bağlayabilir. Topoizomerazlar, replikasyon ve transkripsiyon gibi DNA ile ilgili birçok işlemde esastır.

Helikazlar, moleküler motorlardan biri olan proteinlerdir. Bazlar arasındaki hidrojen bağlarını kırmak için nükleotit trifosfatların, en yaygın olarak ATP'nin kimyasal enerjisini kullanırlar ve çift sarmalı ayrı sarmallara ayırırlar. Bu enzimler, proteinlerin DNA bazlarına erişmesi gereken çoğu işlem için gereklidir.

Nükleazlar ve ligazlar

nükleaz, Ligaz

Hücrede meydana gelen çeşitli işlemlerde, örneğin rekombinasyon ve onarımda, DNA zincirlerinin bütünlüğünü kesebilen ve eski haline getirebilen enzimler yer alır. DNA'yı kesen enzimlere nükleaz denir. DNA molekülünün uçlarındaki nükleotitleri hidrolize eden nükleazlara ekzonükleazlar, endonükleazlar ise DNA'yı iplikçik içinde keser. Moleküler biyoloji ve genetik mühendisliğinde en yaygın kullanılan nükleazlar, DNA'yı belirli diziler etrafında kesen kısıtlama enzimleridir. Örneğin, EcoRV enzimi (kısıtlama enzimi #5 E. coli) altı nükleotitli 5"-GAT|ATC-3" dizisini tanır ve DNA'yı dikey çizgi ile gösterilen konumdan keser. Doğada, bu enzimler faj bakteri hücresine girdiğinde DNA'sını keserek bakterileri bakteriyofajların neden olduğu enfeksiyondan korur. Bu durumda nükleazlar, modifikasyon-kısıtlama sisteminin bir parçasıdır. DNA ligazları, ATP'nin enerjisini kullanarak DNA molekülündeki şeker fosfat bazlarını çapraz bağlar. Kısıtlama nükleazları ve ligazları klonlama ve parmak izi almada kullanılır.

DNA polimeraz I (farklı renklerde gösterilen birkaç özdeş protein molekülünden oluşan halka şeklindeki bir yapı), hasarlı DNA sarmalını bağlar

polimerazlar

DNA polimeraz

Ayrıca, nükleosid trifosfatlardan - DNA polimerazdan polinükleotit zincirlerini sentezleyen, DNA metabolizması için önemli olan bir grup enzim vardır. DNA zincirinde bir önceki nükleotidin 3"-hidroksil grubuna nükleotidler eklerler, böylece tüm polimerazlar 5"--> 3" yönünde çalışır. Bu enzimlerin aktif merkezinde, substrat - nükleosit trifosfat - ile eşleşir. tek sarmallı bir polinükleotit zincirinin parçası olarak tamamlayıcı bir baz - şablon.

DNA replikasyonu sırasında, DNA'ya bağımlı DNA polimeraz, orijinal DNA dizisinin bir kopyasını sentezler. Bu süreçte doğruluk çok önemlidir, çünkü polimerizasyondaki hatalar mutasyonlara yol açacaktır, bu nedenle birçok polimerazın "düzenleme" - hataları düzeltme yeteneği vardır. Polimeraz, yanlış nükleotitler arasında eşleşme olmaması nedeniyle sentezdeki hataları tanır. Eşleşmenin olmadığı belirlendikten sonra polimerazın 3"-->5" eksonükleaz aktivitesi aktive edilir ve yanlış baz uzaklaştırılır. Çoğu organizmada, DNA polimerazlar, helikazlar gibi çok sayıda ek alt birim içeren replizom adı verilen büyük bir kompleks olarak çalışır.

RNA'ya bağımlı DNA polimerazlar, bir RNA dizisini DNA'ya kopyalayan özel bir polimeraz türüdür. Bu tip, hücre enfeksiyonu sırasında retrovirüsler tarafından kullanılan viral enzim ters transkriptazın yanı sıra telomer replikasyonu için gerekli olan telomerazı içerir. Telomeraz, kendi haberci RNA'sını içerdiğinden alışılmadık bir enzimdir.

Transkripsiyon, bir zincirin DNA dizisini mRNA'ya kopyalayan DNA'ya bağımlı RNA polimeraz tarafından gerçekleştirilir. Bir genin transkripsiyonunun başlangıcında, RNA polimeraz, genin başlangıcındaki promotör adı verilen bir diziye bağlanır ve DNA sarmalını açar. Daha sonra gen dizisini, genin sonundaki DNA'ya ulaşana kadar haberci RNA'ya kopyalar - burada durur ve DNA'dan ayrılır. İnsan DNA'sına bağımlı DNA polimerazı gibi, insan genomundaki genlerin çoğunu kopyalayan RNA polimeraz II de büyük bir sistemin parçası olarak çalışır. protein kompleksi düzenleyici ve ek birimleri içeren.

Herhangi bir organizmada - prokaryotik, ökaryotik, tek hücreli veya çok hücreli - genlerin çalışması kontrol edilir ve koordine edilir.

Farklı genler, farklı zamansal aktiviteye sahiptir. Bazıları sürekli aktivite ile karakterizedir. Bu tür genler, örneğin ürünleri ATP'nin sentezinde yer alan genler gibi, bir hücre veya organizma için yaşam boyunca gerekli olan proteinlerin sentezinden sorumludur. Genlerin çoğu aralıklı aktiviteye sahiptir, yalnızca ürünlerine - proteinlere ihtiyaç duyulduğunda belirli anlarda çalışırlar. Genler ayrıca aktivite seviyeleri (düşük veya yüksek) bakımından da farklılık gösterir.

Hücre proteinleri düzenleyici ve yapısal olarak sınıflandırılır. Düzenleyici proteinler düzenleyici genler üzerinde sentezlenir ve yapısal genlerin çalışmasını kontrol eder. Yapısal genler, yapısal, enzimatik, taşıma ve diğer işlevleri (düzenleyici hariç!) gerçekleştiren yapısal proteinleri kodlar.

Protein sentezinin düzenlenmesi, bu sürecin tüm aşamalarında gerçekleştirilir: indüksiyon veya bastırma yoluyla transkripsiyon, translasyon ve translasyon sonrası modifikasyon.

Ökaryotik organizmalarda gen aktivitesinin düzenlenmesi, ökaryotik bir organizmanın ve özellikle çok hücreli olanın organizasyonunun karmaşıklığı tarafından belirlenen prokaryotik gen ifadesinin düzenlenmesinden çok daha karmaşıktır. 1961'de Fransız bilim adamları F. Jacob, J. Monod ve A. Lvov, hücre tarafından laktozun özümsenmesini katalize eden proteinlerin sentezinin genetik kontrol modelini formüle ettiler - bir operon kavramı.

Bir operon, tek bir düzenleyici gen tarafından kontrol edilen bir grup gendir.

Düzenleyici gen, sürekli düşük aktiviteye sahip bir gendir; üzerinde bir baskılayıcı protein sentezlenir - bir operatöre bağlanarak onu etkisiz hale getirebilen düzenleyici bir protein.

Operatör, genetik bilgiyi okumak için bir başlangıç ​​noktasıdır; yapısal genlerin çalışmasını kontrol eder.

Laktoz operonunun yapısal genleri, laktoz metabolizmasında yer alan enzimler hakkında bilgi içerir. Bu nedenle laktoz, operonun çalışmasını başlatan bir ajan olan bir indüktör görevi görecektir.

Bir promotör, RNA polimerazın bağlanma yeridir.

Sonlandırıcı, mRNA sentezinin sonlanma bölgesidir.

Bir indüktörün yokluğunda, indüktörden "serbest" baskılayıcı - laktoz - operatöre bağlı olduğundan sistem çalışmaz. Bu durumda, RNA polimeraz enzimi, mRNA sentezi sürecini katalize edemez. Hücrede laktoz (bir indükleyici) bulunursa, baskılayıcı ile etkileşime girerek yapısını değiştirir ve bunun sonucunda baskılayıcı operatörü serbest bırakır. RNA polimeraz promotöre bağlanır, mRNA sentezi başlar (yapısal genlerin transkripsiyonu). Daha sonra mRNA-laktoz operonunun programına göre ribozomlar üzerinde proteinler oluşur. Prokaryotik organizmalarda, bir mRNA molekülü, operonun tüm yapısal genlerinden gelen bilgileri yeniden yazar, yani. Bir operon, bir transkripsiyon birimidir. Transkripsiyon, laktoz molekülleri hücrenin sitoplazmasında kaldığı sürece devam eder. Tüm moleküller hücre tarafından işlenir işlenmez baskılayıcı operatörü kapatır ve mRNA sentezi durur.

Bu nedenle, mRNA sentezi ve buna bağlı olarak protein sentezi, hücrede tüm yapısal genlerin eşzamanlı transkripsiyonu ve translasyonu için yeterli kaynağa sahip olmadığından katı bir şekilde düzenlenmelidir. Hem pro- hem de ökaryotlar sürekli olarak yalnızca temel hücresel işlevleri yerine getirmek için gerekli olan mRNA'ları sentezler.Diğer yapısal genlerin ifadesi, yalnızca belirli bir proteine ​​(proteinler) ihtiyaç olduğunda transkripsiyonu tetikleyen düzenleyici sistemlerin sıkı kontrolü altında gerçekleştirilir. ).

DÜZENLEYİCİ PROTEİNLER (lat. regulo'dan - sıraya koyun, ayarlayın), bir grup protein. ayrışmanın düzenlenmesinde yer alır. biyokimya süreçler. Bu makalenin ayrıldığı önemli bir düzenleyici protein grubu, DNA ile etkileşime giren ve gen ifadesini (bir organizmanın özelliklerinde ve özelliklerinde gen ifadesi) kontrol eden proteinlerdir. Bu düzenleyici proteinlerin büyük çoğunluğu, transkripsiyon seviyesinde (bir DNA şablonu üzerinde haberci RNA veya mRNA'nın sentezi) işlev görür ve mRNA sentezinin (sırasıyla aktivatör proteinler ve baskılayıcı proteinler) aktivasyonundan veya baskılanmasından (bastırılması) sorumludur. .

bilinen yaklaşık 10 baskılayıcı. Naib. Escherichia coli'de (E. coli) laktoz (lak-baskılayıcı) metabolizmasında yer alan enzimlerin sentezini düzenleyen prokaryotik baskılayıcılar (bakteriler, mavi-yeşil algler) ve bakteriyofaj A baskılayıcı üzerinde çalışılmaktadır. Eylemleri, spesifik olarak bağlanarak gerçekleştirilir. karşılık gelen genlerin DNA bölümleri (operatörler) ve bu genler tarafından kodlanan mRNA'nın transkripsiyonunun başlatılmasını bloke eder.

Baskılayıcı genellikle karşılıklı zıt yönlerde yönlendirilmiş iki özdeş polipeptit zincirinin bir dimeridir. Baskılayıcılar fiziksel olarak RNA polimerazın promotör bölgesinde (DNA şablonu üzerinde mRNA sentezini katalize eden DNA'ya bağımlı RNA polimeraz enziminin bağlanma bölgesi) DNA'ya bağlanmasını ve mRNA sentezini başlatmasını engeller. Baskılayıcının sadece transkripsiyon başlangıcını önlediği ve mRNA uzamasını etkilemediği varsayılmaktadır.

Baskılayıcı, sentezi şu şekilde kontrol edebilir: - l. tek bir protein veya bir dizi protein. kimin ifadesi koordine edilir. Kural olarak, bunlar bir metabolizmaya hizmet eden enzimlerdir. yol; genleri bir operonun parçasıdır (birbirine bağlı genler seti ve bitişik düzenleyici bölgeler).

Mn. baskılayıcılar, indükleyiciler veya yardımcı baskılayıcılarla ilişkili olup olmamalarına bağlı olarak hem aktif hem de aktif olmayan formlarda bulunabilirler (sırasıyla, belirli bir enzimin sentez hızının özellikle arttığı veya azaldığı substratlar; bkz. Enzim Düzenleyiciler); bu etkileşimler kovalent olmayan bir yapıya sahiptir.

Etkili gen ekspresyonu için sadece represörün indükleyici tarafından inaktive edilmesi değil, spesifik olanın da gerçekleştirilmesi gerekir. pozitif siklik ile "çift halinde" çalışan düzenleyici proteinlerin aracılık ettiği açma sinyali. adenozin monofosfat (cAMP). İkincisi, spesifik düzenleyici proteinlere (katabolit genlerinin sözde CAP-protein-aktivatörü veya proteinler. katabolizma-BAC aktivatörü) bağlanır. Bu iskeleli bir dimer. m.45 bin cAMP'ye bağlandıktan sonra spesifike bağlanma yeteneği kazanır. DNA üzerindeki bölgeler, karşılık gelen operonun genlerinin transkripsiyonunun etkinliğini keskin bir şekilde arttırır. Aynı zamanda CAP, mRNA zincirinin büyüme hızını etkilemez, ancak transkripsiyon başlatma aşamasını - RNA polimerazın promotöre bağlanması - kontrol eder. Baskılayıcının aksine, CAP (cAMP ile kompleks halinde), RNA polimerazın DNA'ya bağlanmasını kolaylaştırır ve transkripsiyon başlangıcını daha sık hale getirir. CAP'ın DNA'ya bağlanma yeri, operatörün lokalize olduğu tarafın zıt tarafından doğrudan promotöre bitişiktir.

Pozitif düzenleme (örn. E. coli lac operon) basitleştirilmiş bir şekilde tarif edilebilir: glikoz konsantrasyonundaki (ana karbon kaynağı) bir azalma ile, CAP'a bağlanan cAMP konsantrasyonu artar ve ortaya çıkan kompleks, lac promotörü ile artar. Sonuç olarak, RNA polimerazın promotöre bağlanması uyarılır ve hücrenin başka bir karbon kaynağı olan laktoza geçmesini sağlayan enzimleri kodlayan genlerin transkripsiyon hızı artar. İşlevleri daha karmaşık bir şema ile açıklanan başka özel düzenleyici proteinler (örneğin, protein C) vardır; dar bir gen yelpazesini kontrol ederler ve hem bastırıcı hem de etkinleştirici olarak hareket edebilirler.

Bastırıcılar ve operona özgü etkinleştiriciler, RNA polimerazın kendisinin özgüllüğünü etkilemez. Bu son düzenleme düzeyi, massir içeren durumlarda gerçekleşir. eksprese edilen genlerin spektrumundaki değişiklik. Bu nedenle, E. coli'de, hücrenin bir dizi stresli koşulunda ifade edilen ısı şoku proteinlerini kodlayan genler, RNA polimeraz tarafından yalnızca sözde özel bir düzenleyici protein olduğunda okunur. faktör s32. RNA polimerazın promotör özgüllüğünü değiştiren bu düzenleyici proteinlerin (s-faktörleri) bütün bir ailesi, basillerde ve diğer bakterilerde bulunmuştur.

Dr. çeşitli düzenleyici proteinler katalitik olarak değişir. RNA polimerazın özellikleri (sözde anti-sonlandırıcı proteinler). Örneğin bakteriyofaj X'te, RNA polimerazı transkripsiyonun sonlandırılmasına (sonuna) ilişkin hücresel sinyallere uymayacak şekilde modifiye eden bu tür iki protein bilinmektedir (bu, faj genlerinin aktif ifadesi için gereklidir).

Genetiğin genel şeması Düzenleyici proteinlerin işleyişi de dahil olmak üzere kontrol, bakteriler ve ökaryotik hücreler (bakteriler ve mavi-yeşil algler hariç tüm organizmalar) için de geçerlidir.

ökaryotik hücreler ext'e yanıt verir. sinyaller (onlar için, örneğin hormonlar), prensip olarak, bakteri hücrelerinin besin konsantrasyonundaki değişikliklere tepki vermesi gibi. ortamdaki maddeler, yani bireysel genlerin tersine çevrilebilir baskısı veya aktivasyonu (derepresyonu) ile. Aynı zamanda, çok sayıda genin aktivitesini aynı anda kontrol eden düzenleyici proteinler ayrıştırmada kullanılabilir. kombinasyonlar. Benzer kombinasyonel genetik düzenleme farklılaşma sağlayabilir. etkileşim nedeniyle tüm karmaşık çok hücreli organizmanın gelişimi. nispeten az sayıda anahtar düzenleyici protein

Ökaryotlarda gen aktivitesinin düzenlenmesi sisteminde bir ekleme vardır. bakterilerde bulunmayan bir seviye, yani transkripsiyon birimini oluşturan tüm nükleozomların (tekrarlayan kromatin alt birimleri), bu genin işlevsel olarak aktif olması gereken hücrelerde aktif (yoğunluğu azaltılmış) bir forma çevrilmesi. Prokaryotlarda benzerleri olmayan bir dizi spesifik düzenleyici proteinin burada yer aldığı varsayılmaktadır. Bu proteinler sadece belirli kromatin (veya. DNA) kesitlerinde değil, bitişik alanlarda da belirli yapısal değişikliklere neden olur. Bakterilerin aktivatörleri ve baskılayıcıları gibi düzenleyici proteinler, görünüşe göre, aktivir alanlarında bireysel genlerin müteakip transkripsiyonunun düzenlenmesinde yer alırlar. kromatin.

Kapsamlı bir düzenleyici protein sınıfı, steroid hormonlarının ökaryotik reseptör proteinleridir.

Düzenleyici proteinlerin amino asit dizisi sözde tarafından kodlanır. düzenleyici genler Baskılayıcının mutasyonel inaktivasyonu, mRNA'nın ve sonuç olarak belirli bir proteinin (mRNA şablonundaki translasyon-protein sentezinin bir sonucu olarak) kontrolsüz sentezine yol açar. Bu tür organizmalara denir kurucu mutantlar. Mutasyon sonucunda aktivatörün kaybı, düzenlenen proteinin sentezinde kalıcı bir azalmaya yol açar.

DÜZENLEYİCİ PROTEİNLER(lat. regulo'dan - sıraya koy, ayarla), ayrışmanın düzenlenmesinde yer alan bir grup protein. biyokimya süreçler. R. b.'nin önemli bir grubu, bu makale Kırım'a ayrılmıştır, DNA ile etkileşime giren ve gen ekspresyonunu kontrol eden proteinlerdir (vücudun belirtileri ve özelliklerinde gen ekspresyonu). Bu tür R.'nin büyük çoğunluğu olur. seviyede çalışır transkripsiyonlar(bir DNA şablonu üzerinde haberci RNA veya mRNA sentezi) ve mRNA sentezinin (sırasıyla aktivatör proteinler ve baskılayıcı proteinler) aktivasyonundan veya baskılanmasından (bastırılması) sorumludur.

bilinen yaklaşık 10 baskılayıcı. Naib. Escherichia coli'de (E. coli) laktoz (lak-baskılayıcı) metabolizmasında yer alan enzimlerin sentezini düzenleyen prokaryotik baskılayıcılar (bakteriler, mavi-yeşil algler) ve bakteriyofaj A baskılayıcı üzerinde çalışılmaktadır. Eylemleri, spesifik olarak bağlanarak gerçekleştirilir. karşılık gelen genlerin DNA bölümleri (operatörler) ve bu genler tarafından kodlanan mRNA'nın transkripsiyonunun başlatılmasını bloke eder.

Baskılayıcı genellikle karşılıklı zıt yönlerde yönlendirilmiş iki özdeş polipeptit zincirinin bir dimeridir. Bastırıcılar fiziksel olarak engeller RNA polimeraz promotör bölgesinde (DNA şablonunda mRNA'nın sentezini katalize eden DNA'ya bağımlı RNA polimeraz enziminin bağlanma bölgesi) DNA'ya katılın ve mRNA'nın sentezini başlatın. Baskılayıcının sadece transkripsiyon başlangıcını önlediği ve mRNA uzamasını etkilemediği varsayılmaktadır.

Baskılayıcı, sentezi şu şekilde kontrol edebilir: - l. ifadesi koordine edilen bir protein veya birkaç protein. Kural olarak, bunlar bir metabolizmaya hizmet eden enzimlerdir. yol; genleri bir operonun parçasıdır (birbirine bağlı genler seti ve bitişik düzenleyici bölgeler).

Mn. baskılayıcılar, indükleyiciler veya yardımcı baskılayıcılarla (sırasıyla, varlığında belirli bir enzimin sentez hızını spesifik olarak artıran veya azaltan substratlar; bkz. Enzim Düzenleyiciler); bu etkileşimler kovalent olmayan bir yapıya sahiptir.

Etkili gen ekspresyonu için sadece represörün indükleyici tarafından inaktive edilmesi değil, spesifik olanın da gerçekleştirilmesi gerekir. pozitif döngüsel ile "çift halinde" çalışan, R. b.'nin aracılık ettiği açma sinyali. adenozin monofosfat (cAMP). İkincisi, belirli R. b ile ilişkilidir. (katabolik genlerin sözde CAP protein aktivatörü veya protein katabolizma aktivatörü-BAC). Bu iskeleli bir dimer. m.45 bin cAMP'ye bağlandıktan sonra spesifike bağlanma yeteneği kazanır. DNA üzerindeki bölgeler, karşılık gelen operonun genlerinin transkripsiyonunun etkinliğini keskin bir şekilde arttırır. Aynı zamanda CAP, mRNA zincirinin büyüme hızını etkilemez, ancak transkripsiyon başlatma aşamasını - RNA polimerazın promotöre bağlanması - kontrol eder. Baskılayıcının aksine, CAP (cAMP ile kompleks halinde), RNA polimerazın DNA'ya bağlanmasını kolaylaştırır ve transkripsiyon başlangıcını daha sık hale getirir. CAP'ın DNA'ya bağlanma yeri, operatörün lokalize olduğu tarafın zıt tarafından doğrudan promotöre bitişiktir.

Pozitif düzenleme (örneğin, E. coli lac operon) basitleştirilmiş bir şema ile açıklanabilir: glikoz konsantrasyonunda (ana karbon kaynağı) bir azalma ile, SAR'a bağlanan cAMP konsantrasyonu artar ve ortaya çıkan kompleks lak promotörü. Sonuç olarak, RNA polimerazın promotöre bağlanması uyarılır ve genlerin transkripsiyon hızı artar, to-çavdar, hücrenin başka bir karbon-laktoz kaynağının kullanımına geçmesini sağlayan enzimleri kodlar. Başka özel R. b. (örneğin, işleyişi daha karmaşık bir şema ile açıklanan protein C); dar bir gen yelpazesini kontrol ederler ve hem bastırıcı hem de etkinleştirici olarak hareket edebilirler.

Bastırıcılar ve operona özgü etkinleştiriciler, RNA polimerazın kendisinin özgüllüğünü etkilemez. Bu son düzenleme düzeyi, massir içeren durumlarda gerçekleşir. eksprese edilen genlerin spektrumundaki değişiklik. Bu nedenle, E. coli'de, hücrenin bir dizi stresli koşulunda ifade edilen ısı şoku proteinlerini kodlayan genler, yalnızca özel bir R. b.-t. faktör s 32 . Bu R.b.'nin bütün bir ailesi. RNA polimerazın promotör özgüllüğünü değiştiren (s-faktörleri) basillerde ve diğer bakterilerde bulunmuştur.

Dr. çeşitlilik katalitiği değiştirir RNA polimerazın Kutsal Adaları (sözde anti-sonlandırıcı proteinler). Bu nedenle, bakteriyofaj X'te, bu tür iki protein bilinmektedir, çavdarın RNA polimerazı transkripsiyonun sonlandırma (son) hücresel sinyallerine uymaması için modifiye etmesi (bu, faj genlerinin aktif ifadesi için gereklidir).

Genetiğin genel şeması R.b.'nin işleyişi de dahil olmak üzere kontrol, bakteriler ve ökaryotik hücreler (bakteriler ve mavi-yeşil algler hariç tüm organizmalar) için de geçerlidir.

ökaryotik hücreler ext'e yanıt verir. sinyaller (onlar için, örneğin hormonlar), prensip olarak, bakteri hücrelerinin besin konsantrasyonundaki değişikliklere tepki vermesi gibi. ortamda giriş, yani bireysel genlerin tersine çevrilebilir baskısı veya aktivasyonu (derepresyonu) ile. Aynı zamanda, çok sayıda genin aktivitesini aynı anda kontrol eden R.b., ayrıştırmada kullanılabilir. kombinasyonlar. Benzer kombinasyonel genetik düzenleme farklılaşma sağlayabilir. etkileşim nedeniyle tüm karmaşık çok hücreli organizmanın gelişimi. nispeten az sayıda anahtar R. b.

Ökaryotlarda gen aktivitesinin düzenlenmesi sisteminde bir ekleme vardır. bakterilerde olmayan bir seviye, yani tüm nükleozomların translasyonu (tekrar eden alt birimler kromatin), transkripsiyon biriminin bir parçası olan genler, bu genin fonksiyonel olarak aktif olması gereken hücrelerde aktif (yoğunlaşmamış) bir forma dönüşür. Prokaryotlarda benzerleri olmayan bir dizi spesifik R.b'nin burada yer aldığı varsayılmaktadır. Bu proteinler sadece belirli kromatin (veya. DNA) bölümleri, aynı zamanda çağrılarbitişik alanlarda belirli yapısal değişiklikler. R.b., bakteri aktivatörleri ve baskılayıcıları gibi, görünüşe göre, aktivir alanlarında bireysel genlerin müteakip transkripsiyonunun düzenlenmesinde yer almaktadır. kromatin.

Kapsamlı sınıf R.b. ökaryot- reseptör proteinleri steroid hormonları.

Amino asit dizisi R.b. sözde kodlanmış. düzenleyici genler Baskılayıcının mutasyonel inaktivasyonu, mRNA'nın kontrolsüz sentezine ve sonuç olarak belirli bir proteine ​​(sonuç olarak) yol açar. tercüme- bir mRNA şablonu üzerinde protein sentezi). Bu tür organizmalara denir kurucu mutantlar. Mutasyon sonucunda aktivatörün kaybı, düzenlenen proteinin sentezinde kalıcı bir azalmaya yol açar.

Aydınlatılmış.: Strayer L., Biyokimya, çev. İngilizceden, cilt 3, M., 1985, s. 112-25.

PL Ivanov.

makalenin içeriği

PROTEİNLER (Madde 1)- her canlı organizmada bulunan bir biyolojik polimer sınıfı. Proteinlerin katılımıyla vücudun hayati aktivitesini sağlayan ana süreçler gerçekleşir: solunum, sindirim, kas kasılması, sinir uyarılarının iletilmesi. Canlıların kemik dokusu, deri, saç, boynuz oluşumları proteinlerden oluşur. Çoğu memeli için, organizmanın büyümesi ve gelişmesi, gıda bileşeni olarak protein içeren ürünler nedeniyle gerçekleşir. Proteinlerin vücuttaki rolü ve buna bağlı olarak yapıları çok çeşitlidir.

Proteinlerin bileşimi.

Tüm proteinler, zincirleri amino asit parçalarından oluşan polimerlerdir. Amino asitler, bileşimlerinde (ismine göre) bir NH2 amino grubu ve bir organik asit, yani karboksil, COOH grubu. Mevcut tüm amino asit çeşitleri arasında (teorik olarak olası amino asitlerin sayısı sınırsızdır), yalnızca amino grubu ile karboksil grubu arasında yalnızca bir karbon atomuna sahip olanlar protein oluşumuna katılır. Genel olarak, protein oluşumunda yer alan amino asitler şu formülle temsil edilebilir: H2N–CH(R)–COOH. Karbon atomuna bağlı R grubu (amino ve karboksil grupları arasındaki grup), proteinleri oluşturan amino asitler arasındaki farkı belirler. Bu grup yalnızca karbon ve hidrojen atomlarından oluşabilir, ancak daha sıklıkla C ve H'ye ek olarak çeşitli fonksiyonel (daha fazla dönüşüm yapabilen) gruplar içerir, örneğin HO-, H2N-, vb. R \u003d H olduğunda seçenek.

Canlıların organizmaları 100'den fazla farklı amino asit içerir, ancak proteinlerin yapımında hepsi kullanılmaz, sadece "temel" olarak adlandırılan 20 amino asit kullanılır. Masada. 1, adlarını (adların çoğu tarihsel olarak gelişmiştir), yapısal formülü ve yaygın olarak kullanılan kısaltmayı gösterir. Tüm yapısal formüller, amino asidin ana parçası sağda olacak şekilde tabloda düzenlenmiştir.

Tablo 1. PROTEİNLERİN OLUŞUMUNDA GÖREVLENEN AMİNO ASİTLER

İsim	Yapı	atama
glisin		GLI
alanin		ALA
VALİN		ŞAFT
LÖSİN		LEI
İZOLÖSİN		ILE
SERİN		SER
THREONİN		TRE
SİSTEİN		BDT
METIONINE		TANIŞMAK
LİZİN		LİZ
ARJİNİN		AWG
ASPARAGİK ASİT		ASN
ASPARAGİN		ASN
GLUTAMİK ASİT		GLU
GLUTAMİN		GLN
fenilalanin		Saç kurutma makinesi
TİROSİN		TIR
triptofan		ÜÇ
HİSTİDİN		CBS
PROLİNE		PRO
Uluslararası uygulamada, listelenen amino asitlerin Latince üç harfli veya tek harfli kısaltmalar kullanılarak kısaltılmış tanımı kabul edilir, örneğin glisin - Gly veya G, alanin - Ala veya A.

Bu yirmi amino asit arasında (Tablo 1), sadece prolin, siklik fragmanın bir parçası olduğu için COOH karboksil grubunun yanında bir NH grubu (NH2 yerine) içerir.

Tabloya gri bir arka plan üzerine yerleştirilmiş sekiz amino asit (valin, lösin, izolösin, treonin, metiyonin, lizin, fenilalanin ve triptofan) temel olarak adlandırılır, çünkü normal büyüme ve gelişme için vücudun bunları sürekli olarak proteinli gıda ile alması gerekir.

Amino asitlerin sıralı bağlanması sonucu bir protein molekülü oluşurken, bir asidin karboksil grubu komşu molekülün amino grubu ile etkileşir, bunun sonucunda –CO–NH– peptit bağı oluşur ve bir su oluşur. molekül açığa çıkar. Şek. Şekil 1, alanin, valin ve glisinin seri bağlantısını göstermektedir.

Pirinç. bir tane AMİNO ASİTLERİN SERİ BAĞLANTISI Bir protein molekülünün oluşumu sırasında. Terminal amino grubu H2N'den terminal karboksil grubu COOH'ye giden yol, polimer zincirinin ana yönü olarak seçildi.

Bir protein molekülünün yapısını kısaca tanımlamak için, polimer zincirinin oluşumunda yer alan amino asitlerin kısaltmaları (Tablo 1, üçüncü sütun) kullanılır. Şekil l'de gösterilen molekülün fragmanı. 1 aşağıdaki gibi yazılır: H2N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Protein molekülleri 50 ila 1500 amino asit kalıntısı içerir (daha kısa zincirlere polipeptitler denir). Bir proteinin bireyselliği, polimer zincirini oluşturan amino asit seti ve daha az önemli olmayan zincir boyunca değişim sırasına göre belirlenir. Örneğin, insülin molekülü 51 amino asit kalıntısından oluşur (en kısa zincirli proteinlerden biridir) ve eşit olmayan uzunlukta birbirine bağlı iki paralel zincirden oluşur. Amino asit fragmanlarının dizisi, şekil l'de gösterilmiştir. 2.

Pirinç. 2 İNSÜLİN MOLEKÜLÜ 51 amino asit kalıntısından oluşturulmuş, aynı amino asitlerin fragmanları karşılık gelen arka plan rengiyle işaretlenmiştir. Zincirde bulunan sistein amino asit kalıntıları (kısaltılmış atama CIS), iki polimer molekülünü birbirine bağlayan veya bir zincir içinde atlama telleri oluşturan disülfit köprüleri -S-S- oluşturur.

Amino asit sistein molekülleri (Tablo 1), birbirleriyle etkileşime giren ve disülfid köprüleri -S-S- oluşturan reaktif sülfhidrit grupları -SH içerir. Sisteinin protein dünyasındaki rolü özeldir, katılımıyla polimerik protein molekülleri arasında çapraz bağlar oluşur.

Amino asitlerin bir polimer zinciri halinde birleşmesi, canlı bir organizmada kontrol altında gerçekleşir. nükleik asitler, katı bir montaj düzeni sağlarlar ve polimer molekülünün sabit uzunluğunu düzenlerler ( santimetre. NÜKLEİK ASİTLER).

Proteinlerin yapısı.

Alternatif amino asit kalıntıları şeklinde sunulan protein molekülünün bileşimine (Şekil 2), proteinin birincil yapısı denir. Hidrojen bağları, polimer zincirinde bulunan HN imino grupları ile karbonil grupları CO ( santimetre. HİDROJEN BAĞI), sonuç olarak, protein molekülü, ikincil yapı adı verilen belirli bir uzamsal şekil kazanır. En yaygın olanı, proteinlerde iki tür ikincil yapıdır.

α sarmalı adı verilen ilk seçenek, bir polimer molekülü içindeki hidrojen bağları kullanılarak gerçekleştirilir. Molekülün bağ uzunlukları ve bağ açıları tarafından belirlenen geometrik parametreleri, hidrojen bağlarının oluşumunu mümkün kılacak şekildedir. gruplar H-N ve C=O, aralarında iki peptit fragmanı vardır H-N-C=O (Şekil 3).

Şekil l'de gösterilen polipeptit zincirinin bileşimi. 3 kısaltması aşağıdaki gibi yazılır:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Hidrojen bağlarının büzülme eyleminin bir sonucu olarak, molekül bir sarmal şeklini alır - sözde a-sarmalı, polimer zincirini oluşturan atomların içinden geçen kavisli bir sarmal şerit olarak tasvir edilir (Şekil 4).

Pirinç. 4 BİR PROTEİN MOLEKÜLÜNÜN 3B MODELİ bir a sarmalı şeklinde. Hidrojen bağları yeşil noktalı çizgilerle gösterilmiştir. Belirli bir dönme açısında spiralin silindirik şekli görülmektedir (şekilde hidrojen atomları gösterilmemiştir). Tek tek atomların rengi, karbon atomları için siyah, nitrojen için mavi, oksijen için kırmızı ve kükürt için sarı öneren uluslararası kurallara göre verilir (şekilde gösterilmeyen hidrojen atomları için beyaz renk önerilir, bu durumda karanlık bir arka plan üzerinde tasvir edilen tüm yapı).

β-yapısı olarak adlandırılan ikincil yapının başka bir varyantı da hidrojen bağlarının katılımıyla oluşturulur, fark, paralel olarak yerleştirilmiş iki veya daha fazla polimer zincirinin H-N ve C=O gruplarının etkileşime girmesidir. Polipeptit zincirinin bir yönü olduğundan (Şekil 1), zincirlerin yönü aynı olduğunda (paralel β-yapısı, Şekil 5) veya zıt olduklarında (antiparalel β-yapısı, Şekil 6) varyantlar mümkündür. .

Çeşitli bileşimlere sahip polimer zincirleri, β-yapısının oluşumuna katılabilirken, polimer zincirini çerçeveleyen organik gruplar (Ph, CH2OH, vb.) çoğu durumda H-N ve C'nin karşılıklı düzenlenmesi olan ikincil bir rol oynar. =O grupları belirleyicidir. H-N ve C=O grupları polimer zincirine göre farklı yönlerde yönlendirildiğinden (şekilde yukarı ve aşağı), üç veya daha fazla zincirin aynı anda etkileşmesi mümkün hale gelir.

Şekil l'deki ilk polipeptit zincirinin bileşimi. beş:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

İkinci ve üçüncü zincirin bileşimi:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Şekil l'de gösterilen polipeptit zincirlerinin bileşimi. 6, Şekil l'deki ile aynı. Şekil 5'teki fark, ikinci zincirin (Şekil 5'e kıyasla) zıt yöne sahip olmasıdır.

Bir molekül içinde bir β-yapısı oluşturmak mümkündür, belirli bir bölümdeki bir zincir parçası 180 ° döndürüldüğünde, bu durumda bir molekülün iki dalı zıt yöne sahiptir, sonuç olarak antiparalel β yapısı oluşur (Şekil 7).

Şek. 7 düz bir görüntüde, Şek. 8 üç boyutlu bir model şeklinde. β-yapısının bölümleri genellikle polimer zincirini oluşturan atomların içinden geçen düz dalgalı bir şeritle basitleştirilmiş bir şekilde gösterilir.

Birçok proteinin yapısında, a-sarmalın bölümleri ve şerit benzeri β-yapılarının yanı sıra tekli polipeptit zincirleri de değişir. Polimer zincirindeki karşılıklı düzenlemeleri ve münavebeleri, proteinin üçüncül yapısı olarak adlandırılır.

Proteinlerin yapısını tasvir etme yöntemleri, örnek olarak bitki proteini crambini kullanılarak aşağıda gösterilmiştir. Genellikle yüzlerce amino asit fragmanı içeren proteinlerin yapısal formülleri karmaşık, hantal ve anlaşılması zordur, bu nedenle bazen basitleştirilmiş yapısal formüller kullanılır - kimyasal elementlerin sembolleri olmadan (Şekil 9, seçenek A), ancak aynı zamanda uluslararası kurallara uygun olarak değerlik vuruşlarının rengini korudukları süre (Şekil 4). Bu durumda formül düz değil, molekülün gerçek yapısına karşılık gelen uzaysal bir görüntüde sunulur. Bu yöntem, örneğin disülfit köprüleri (insülin'de bulunanlara benzer, Şekil 2), zincirin yan çerçevesindeki fenil grupları vb. modeller (çubuklarla birbirine bağlanmış toplar) biraz daha nettir (Şekil 9, seçenek B). Bununla birlikte, her iki yöntem de üçüncül yapının gösterilmesine izin vermez, bu nedenle Amerikalı biyofizikçi Jane Richardson, α-yapılarını spiral olarak bükülmüş şeritler (bkz. Şekil 4), β-yapıları düz dalgalı şeritler (Şekil 8) ve bağlantı olarak tasvir etmeyi önerdi. onlar tek zincirler - ince demetler şeklinde, her yapı tipinin kendi rengi vardır. Bir proteinin üçüncül yapısını gösteren bu yöntem artık yaygın olarak kullanılmaktadır (Şekil 9, varyant B). Bazen, daha fazla bilgi içeriği için, bir üçüncül yapı ve basitleştirilmiş bir yapısal formül birlikte gösterilir (Şekil 9, değişken D). Richardson tarafından önerilen yöntemin modifikasyonları da vardır: α sarmalları silindir olarak tasvir edilmiştir ve β yapıları zincirin yönünü gösteren düz oklar biçimindedir (Şekil 9, seçenek E). Daha az yaygın olan, tüm molekülün bir demet olarak gösterildiği, eşit olmayan yapıların farklı renklerle ayırt edildiği ve disülfit köprülerinin sarı köprüler olarak gösterildiği yöntemdir (Şekil 9, değişken E).

Seçenek B, üçüncül yapıyı tasvir ederken, proteinin yapısal özelliklerinin (amino asit fragmanları, değişim sırası, hidrojen bağları) belirtilmediği ve tüm proteinlerin "ayrıntılar" içerdiği varsayıldığında, algılama için en uygun olanıdır. yirmi amino asitlik standart bir setten alınmıştır ( Tablo 1). Üçüncül bir yapıyı betimlemedeki ana görev, ikincil yapıların uzamsal düzenlemesini ve münavebesini göstermektir.

Pirinç. dokuz KIRINTI PROTEİNİNİN YAPISININ GÖRÜNTÜSÜNÜN ÇEŞİTLİ VERSİYONLARI.
A, uzamsal bir görüntüdeki yapısal bir formüldür.
B - üç boyutlu bir model biçimindeki yapı.
B, molekülün üçüncül yapısıdır.
G - A ve B seçeneklerinin bir kombinasyonu.
E - üçüncül yapının basitleştirilmiş görüntüsü.
E - disülfit köprülü üçüncül yapı.

Algı için en uygun olanı, yapısal formülün ayrıntılarından arındırılmış üç boyutlu bir üçüncül yapıdır (seçenek B).

Üçüncül yapıya sahip bir protein molekülü, kural olarak, polar (elektrostatik) etkileşimler ve hidrojen bağlarından oluşan belirli bir konfigürasyon alır. Sonuç olarak, molekül kompakt bir bobin şeklini alır - küresel proteinler (globüller, enlem. top) veya filamentli - fibril proteinleri (fibra, enlem. lif).

Küresel yapıya bir örnek albümin proteinidir, albümin sınıfı protein içerir tavuk yumurtası. Albüminin polimerik zinciri, belirli bir sırayla değişen, esas olarak alanin, aspartik asit, glisin ve sisteinden oluşur. Üçüncül yapı, tekli zincirlerle birbirine bağlanan α sarmalları içerir (Şekil 10).

Pirinç. 10 ALBÜMİNİN KÜRESEL YAPISI

Bir fibriler yapının bir örneği, fibroin proteinidir. Çok miktarda glisin, alanin ve serin kalıntıları içerirler (her ikinci amino asit kalıntısı glisindir); sülfhidrit grupları içeren sistein kalıntıları yoktur. Doğal ipeğin ve örümcek ağlarının ana bileşeni olan fibroin, tek zincirlerle birbirine bağlanan β-yapıları içerir (Şekil 11).

Pirinç. on bir LİFLİ PROTEİN FİBROİN

Belirli bir tipte bir üçüncül yapı oluşturma olasılığı, proteinin birincil yapısının doğasında vardır, yani. amino asit kalıntılarının münavebe sırasına göre önceden belirlenir. Bu tür kalıntıların belirli kümelerinden, ağırlıklı olarak a-sarmalları ortaya çıkar (bu tür kümelerin oldukça fazlası vardır), başka bir küme, β-yapılarının ortaya çıkmasına neden olur, tekli zincirler, bileşimleri ile karakterize edilir.

Bazı protein molekülleri, üçüncül bir yapıyı korurken, polar etkileşimler ve hidrojen bağları ile bir arada tutulurken, büyük moleküller üstü agregatlar halinde birleşebilirler. Bu tür oluşumlara proteinin dörtlü yapısı denir. Örneğin, esas olarak lösin, glutamik asit, aspartik asit ve histidinden (ferrisin, değişen miktarlarda 20 amino asit kalıntısının tamamını içerir) oluşan ferritin proteini, dört paralel yerleştirilmiş a-helisten oluşan üçüncül bir yapı oluşturur. Moleküller tek bir topluluk halinde birleştirildiğinde (Şekil 12), 24 adede kadar ferritin molekülü içerebilen dörtlü bir yapı oluşur.

Şekil 12 GLOBÜLER PROTEİN FERRİTİNİN KUVATERNER YAPISININ OLUŞUMU

Supramoleküler oluşumların bir başka örneği de kolajenin yapısıdır. Zincirleri esas olarak prolin ve lizin ile değişen glisinden oluşan fibriler bir proteindir. Yapı, paralel demetler halinde istiflenmiş şerit benzeri β-yapılarla dönüşümlü olarak tekli zincirler, üçlü α-helisler içerir (Şekil 13).

Şekil 13 KOLAJEN FİBRİL PROTEİNİNİN SUPRAMOLEKÜLER YAPISI

Proteinlerin kimyasal özellikleri.

Organik çözücülerin etkisi altında, bazı bakterilerin atık ürünleri (laktik asit fermantasyonu) veya sıcaklığın artmasıyla ikincil ve üçüncül yapılar, birincil yapısına zarar vermeden yok edilir, bunun sonucunda protein çözünürlüğü kaybeder ve biyolojik aktiviteyi kaybeder, bu sürece denatürasyon denir, yani doğal özelliklerin kaybı, örneğin haşlanmış tavuk yumurtasının pıhtılaşmış proteini olan ekşi sütün kesilmesi. -de yükselmiş sıcaklık canlı organizmaların (özellikle mikroorganizmaların) proteinleri hızla denatüre olur. Bu proteinler katılamaz biyolojik süreçler, sonuç olarak mikroorganizmalar ölür, bu nedenle kaynamış (veya pastörize) süt daha uzun süre dayanabilir.

Protein molekülünün polimer zincirini oluşturan H-N-C=O peptit bağları, asitler veya alkaliler varlığında hidrolize edilir ve polimer zinciri, sonuçta orijinal amino asitlere yol açabilecek şekilde kırılır. α-helislerde veya β-yapılarda bulunan peptit bağları, hidrolize ve çeşitli kimyasal saldırılara karşı daha dirençlidir (tek zincirlerdeki aynı bağlara kıyasla). Protein molekülünün kurucu amino asitlere daha hassas bir şekilde ayrılması, susuz bir ortamda hidrazin H2N–NH2 kullanılarak gerçekleştirilir, sonuncusu hariç tüm amino asit fragmanları, içeren sözde karboksilik asit hidrazitleri oluşturur. C (O)–HN–NH2 parçası ( Şekil 14).

Pirinç. on dört. POLİPEPTİT BÖLÜNMESİ

Böyle bir analiz, bir proteinin amino asit bileşimi hakkında bilgi sağlayabilir, ancak bunların bir protein molekülündeki dizisini bilmek daha önemlidir. Bu amaçla yaygın olarak kullanılan yöntemlerden biri, fenilizotiyosiyanatın (FITC) alkali bir ortamda polipeptite (amino grubunu içeren uçtan) bağlanan polipeptit zinciri üzerindeki etkisi ve ortamın reaksiyonu değiştiğinde etkisidir. asidik hale gelince, zincirden ayrılır ve bir amino asidin parçasını da beraberinde alır (Şek. 15).

Pirinç. onbeş SIRALI POLİPEPTİT Bölünmesi

Böyle bir analiz için, bir protein molekülünü karboksil ucundan başlayarak onu oluşturan bileşenlere "parçalamaya" başlayan yöntemler de dahil olmak üzere birçok özel yöntem geliştirilmiştir.

Çapraz disülfit köprüleri S-S (sistein kalıntılarının etkileşimi ile oluşturulur, Şekil 2 ve 9), çeşitli indirgeyici ajanların etkisiyle HS gruplarına dönüştürülerek ayrılır. Oksitleyici maddelerin (oksijen veya hidrojen peroksit) etkisi yine disülfit köprülerinin oluşumuna yol açar (Şekil 16).

Pirinç. 16. Disülfit köprülerinin bölünmesi

Proteinlerde ek çapraz bağlar oluşturmak için şunu kullanın: tepkisellik amino ve karboksil grupları. Çeşitli etkileşimler için daha erişilebilir olan, zincirin yan çerçevesindeki amino gruplarıdır - lizin, asparagin, lizin, prolin fragmanları (Tablo 1). Bu tür amino grupları formaldehit ile etkileştiğinde, yoğunlaşma süreci meydana gelir ve –NH–CH2–NH– çapraz köprüleri ortaya çıkar (Şekil 17).

Pirinç. 17 PROTEİN MOLEKÜLLERİ ARASINDA İLAVE ÇAPRAZ KÖPRÜLERİN OLUŞTURULMASI.

Proteinin terminal karboksil grupları, bazı polivalan metallerin kompleks bileşikleriyle (krom bileşikleri daha sık kullanılır) reaksiyona girebilir ve çapraz bağlar da meydana gelir. Her iki işlem de deri tabaklamada kullanılır.

Proteinlerin vücuttaki rolü.

Proteinlerin vücuttaki rolü çeşitlidir.

enzimler(fermantasyon enlem. - fermantasyon), diğer isimleri enzimlerdir (en zumh yunanca. - mayada) - bunlar katalitik aktiviteye sahip proteinlerdir, biyokimyasal süreçlerin hızını binlerce kat artırabilirler. Enzimlerin etkisi altında, gıdayı oluşturan bileşenler: proteinler, yağlar ve karbonhidratlar - daha fazla parçalanır. basit bağlantılar, daha sonra belirli bir türdeki bir organizma için gerekli olan yeni makromoleküllerin sentezlendiği. Enzimler ayrıca birçok biyokimyasal sentez işleminde, örneğin proteinlerin sentezinde yer alır (bazı proteinler diğerlerinin sentezlenmesine yardımcı olur). Santimetre. ENZİMLER

Enzimler yalnızca yüksek verimli katalizörler değil, aynı zamanda seçicidirler (reaksiyonu kesinlikle verilen yönde yönlendirin). Bunların mevcudiyetinde reaksiyon, yan ürünler oluşmadan neredeyse %100 verimle ilerler ve aynı zamanda akış koşulları ılımlıdır: canlı bir organizmanın normal atmosferik basıncı ve sıcaklığı. Karşılaştırma için, aktif bir demir katalizör varlığında hidrojen ve nitrojenden amonyak sentezi 400–500°C'de ve 30 MPa basınçta gerçekleştirilir, amonyak verimi döngü başına %15–25'tir. Enzimler eşsiz katalizörler olarak kabul edilir.

Enzimlerle ilgili yoğun çalışmalar 19. yüzyılın ortalarında başladı; şimdiye kadar 2.000'den fazla farklı enzim üzerinde çalışıldı; bu, proteinlerin en çeşitli sınıfıdır.

Enzimlerin isimleri şu şekildedir: enzimin etkileşime girdiği reaktifin adı veya katalize edilen reaksiyonun adı -aza ile eklenir, örneğin, arginaz arginini ayrıştırır (Tablo 1), dekarboksilaz dekarboksilasyonu katalize eder, yani karboksil grubundan CO2'nin ortadan kaldırılması:

– COOH → – CH + CO 2

Çoğu zaman, bir enzimin rolünü daha doğru bir şekilde belirtmek için, adında hem nesne hem de reaksiyon türü belirtilir, örneğin, alkol dehidrojenaz, alkolleri dehidrojene eden bir enzimdir.

Oldukça uzun zaman önce keşfedilen bazı enzimler için, tarihsel ad (-aza sonu olmadan) korunmuştur, örneğin, pepsin (pepsis, Yunan. sindirim) ve tripsin (thrypsis) Yunan. sıvılaştırma), bu enzimler proteinleri parçalar.

Sistematizasyon için enzimler büyük sınıflar halinde birleştirilir, sınıflandırma reaksiyonun türüne göre yapılır, sınıflar genel prensibe göre adlandırılır - reaksiyonun adı ve sonu - aza. Bu sınıflardan bazıları aşağıda listelenmiştir.

oksidoredüktaz redoks reaksiyonlarını katalize eden enzimlerdir. Bu sınıfa dahil olan dehidrojenazlar proton transferini gerçekleştirir, örneğin, alkol dehidrojenaz (ADH) alkolleri aldehitlere oksitler, ardından aldehitlerin karboksilik asitlere oksidasyonu aldehit dehidrojenazlar (ALDH) tarafından katalize edilir. Her iki işlem de vücutta etanolün asetik aside işlenmesi sırasında meydana gelir (Şekil 18).

Pirinç. on sekiz ETANOLÜN İKİ AŞAMALI OKSİDASYONU asetik asit

Narkotik etkiye sahip olan etanol değil, ara ürün olan asetaldehittir, ALDH enziminin aktivitesi ne kadar düşükse, ikinci aşama o kadar yavaş geçer - asetaldehitin asetik aside oksidasyonu ve yutulmasından kaynaklanan sarhoş edici etki o kadar uzun ve güçlüdür etanol. Analiz, sarı ırkın temsilcilerinin %80'inden fazlasının nispeten düşük bir ALDH aktivitesine sahip olduğunu ve bu nedenle belirgin şekilde daha şiddetli bir alkol toleransına sahip olduğunu gösterdi. ALDH'nin doğuştan gelen bu azaltılmış aktivitesinin nedeni, "zayıflatılmış" ALDH molekülündeki glutamik asit kalıntılarının bir kısmının lizin fragmanları ile yer değiştirmesidir (Tablo 1).

transferazlar- fonksiyonel grupların transferini katalize eden enzimler, örneğin, transiminaz bir amino grubunun transferini katalize eder.

hidrolazlar hidrolizi katalize eden enzimlerdir. Daha önce bahsedilen tripsin ve pepsin, peptid bağlarını hidrolize eder ve lipazlar, yağlardaki ester bağını ayırır:

–RC(O)OR 1 + H2O → –RC(O)OH + HOR 1

irtibat- Hidrolitik olmayan bir şekilde gerçekleşen reaksiyonları katalize eden enzimler, bu tür reaksiyonlar sonucunda bir kopma meydana gelir. C-C bağlantıları, C-O, C-N ve yeni bağların oluşumu. Dekarboksilaz enzimi bu sınıfa aittir.

izomerazlar- izomerizasyonu katalize eden enzimler, örneğin maleik asidin fumarik aside dönüşümü (Şekil 19), bu cis-trans izomerizasyonuna bir örnektir (bkz. ISOMERIA).

Pirinç. on dokuz MALEİK ASİTİN İZOMERİZASYONU enzim varlığında fumarik aside dönüşür.

Enzimlerin çalışmaları gözlenir Genel prensip, buna göre, enzim ile hızlandırılmış reaksiyonun reaktifi arasında her zaman yapısal bir yazışma vardır. Enzimler doktrininin kurucularından biri olan E. Fisher'ın mecazi ifadesine göre, reaktif enzime bir kilit anahtarı gibi yaklaşır. Bu bağlamda, her enzim belirli bir kimyasal reaksiyonu veya aynı türden bir grup reaksiyonu katalize eder. Bazen bir enzim, üreaz (uron) gibi tek bir bileşiğe etki edebilir. Yunan. - idrar) sadece ürenin hidrolizini katalize eder:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH3

En iyi seçicilik, optik olarak aktif antipodlar - sol ve sağ elli izomerler - arasında ayrım yapan enzimler tarafından gösterilir. L-arginaz sadece sola döndüren arginine etki eder ve sağa döndüren izomeri etkilemez. L-laktat dehidrojenaz, yalnızca laktatlar (lactis) olarak adlandırılan laktik asidin levorotator esterleri üzerinde etki eder. enlem. süt), D-laktat dehidrogenaz ise sadece D-laktatları yıkar.

Enzimlerin çoğu bir değil, ilgili bileşiklerin bir grubu üzerinde hareket eder, örneğin, tripsin, lizin ve arginin tarafından oluşturulan peptit bağlarını parçalamayı "tercih eder" (Tablo 1.)

Hidrolazlar gibi bazı enzimlerin katalitik özellikleri, yalnızca protein molekülünün kendisinin yapısı tarafından belirlenir, başka bir enzim sınıfı - oksidoredüktazlar (örneğin, alkol dehidrojenaz), yalnızca ilişkili protein olmayan moleküllerin varlığında aktif olabilir. onları - Mg, Ca, Zn, Mn ve nükleik asit parçalarını aktive eden vitaminler (Şek. 20).

Pirinç. yirmi ALKOL DEHİDROJENAZ MOLEKÜLÜ

Taşıma proteinleri, çeşitli molekülleri veya iyonları bağlar ve hücre zarları yoluyla (hücre içinde ve dışında) ve ayrıca bir organdan diğerine taşır.

Örneğin, hemoglobin, kan akciğerlerden geçerken oksijeni bağlar ve onu vücudun çeşitli dokularına iletir, burada oksijen salınır ve ardından gıda bileşenlerini oksitlemek için kullanılır, bu işlem bir enerji kaynağı görevi görür (bazen "yanma" terimini kullanırlar). vücutta yiyecek).

Protein kısmına ek olarak, hemoglobin, siklik bir porfirin molekülü (porfirler) ile kompleks bir demir bileşiği içerir. Yunan. - mor), kanın kırmızı rengini belirleyen. Oksijen taşıyıcı rolünü oynayan bu komplekstir (Şekil 21, solda). Hemoglobinde, demir porfirin kompleksi protein molekülünün içinde yer alır ve polar etkileşimlerin yanı sıra proteinin bir parçası olan histidinde nitrojen ile bir koordinasyon bağıyla tutulur (Tablo 1). Hemoglobin tarafından taşınan O2 molekülü, demir atomuna, histidinin bağlandığı tarafın zıt tarafından bir koordinasyon bağı yoluyla bağlanır (Şekil 21, sağ).

Pirinç. 21 DEMİR KOMPLEKSİ YAPISI

Külliyenin yapısı sağda üç boyutlu model şeklinde gösterilmiştir. Kompleks, protein molekülünde, proteinin bir parçası olan histidin içindeki Fe atomu ve N atomu arasındaki bir koordinasyon bağıyla (kesikli mavi çizgi) tutulur. Hemoglobin tarafından taşınan O2 molekülü, düzlemsel kompleksin karşı ülkesinden Fe atomuna koordine edilir (kırmızı noktalı çizgi).

Hemoglobin en çok çalışılan proteinlerden biridir, tekli zincirlerle birbirine bağlanmış a-helislerden oluşur ve dört demir kompleksi içerir. Böylece hemoglobin, dört oksijen molekülünün aynı anda taşınması için hacimli bir paket gibidir. Hemoglobin formu, küresel proteinlere karşılık gelir (Şekil 22).

Pirinç. 22 HEMOGLOBİNİN KÜRESEL ŞEKLİ

Hemoglobinin ana "avantajı", çeşitli doku ve organlara iletim sırasında oksijen eklenmesi ve ardından ayrılmasının hızlı bir şekilde gerçekleşmesidir. Karbon monoksit, CO (karbon monoksit), hemoglobindeki Fe'ye daha da hızlı bağlanır, ancak O2'den farklı olarak parçalanması zor bir kompleks oluşturur. Sonuç olarak, bu tür bir hemoglobin, (büyük miktarlarda karbon monoksit solunduğunda) boğulma nedeniyle vücudun ölümüne yol açan O2'yi bağlayamaz.

Hemoglobinin ikinci işlevi, ekshale edilen CO2'nin transferidir, ancak demir atomu değil, proteinin N-grubunun H2'si, karbondioksitin geçici olarak bağlanması sürecinde yer alır.

Proteinlerin "performansı" yapılarına bağlıdır, örneğin hemoglobin polipeptit zincirindeki glutamik asidin tek amino asit kalıntısının bir valin kalıntısı ile değiştirilmesi (nadiren gözlemlenen bir konjenital anomali), orak hücreli anemi adı verilen bir hastalığa yol açar.

Yağları, glikozu, amino asitleri bağlayabilen ve bunları hem hücre içine hem de hücre dışına taşıyabilen taşıma proteinleri de vardır.

Özel tipteki taşıma proteinleri, maddeleri kendileri taşımazlar, ancak belirli maddeleri zardan (hücrenin dış duvarı) geçirerek bir "taşıma düzenleyici" görevi görürler. Bu tür proteinlere genellikle zar proteinleri denir. İçi boş bir silindir şekline sahiptirler ve zar duvarına gömülerek bazı polar moleküllerin veya iyonların hücre içine hareketini sağlarlar. Bir zar proteini örneği porindir (Şekil 23).

Pirinç. 23 PORİN PROTEİNİ

Gıda ve depolama proteinleri, adından da anlaşılacağı gibi, daha çok bitki ve hayvan embriyoları için ve ayrıca genç organizmaların gelişiminin erken aşamalarında iç beslenme kaynakları olarak hizmet eder. Diyet proteinleri, yumurta akının ana bileşeni olan albümini (Şekil 10) ve sütün ana proteini olan kazeini içerir. Pepsin enziminin etkisi altında, kazein midede pıhtılaşır, bu da onun sindirim sisteminde tutulmasını ve verimli bir şekilde emilmesini sağlar. Kazein, vücudun ihtiyaç duyduğu tüm amino asitlerin parçalarını içerir.

Hayvanların dokularında bulunan ferritinde (Şekil 12) demir iyonları depolanır.

Miyoglobin ayrıca, bileşim ve yapı bakımından hemoglobine benzeyen bir depolama proteinidir. Miyoglobin esas olarak kaslarda yoğunlaşmıştır, ana rolü hemoglobinin verdiği oksijenin depolanmasıdır. Oksijenle hızla doyurulur (hemoglobinden çok daha hızlı) ve ardından yavaş yavaş çeşitli dokulara aktarılır.

Yapısal proteinler koruyucu bir işlev (cilt) veya destek görevi görür - vücudu bir arada tutar ve ona güç verir (kıkırdak ve tendonlar). Ana bileşenleri, memelilerin vücudundaki hayvanlar dünyasının en yaygın proteini olan fibril protein kollajenidir (Şekil 11), toplam protein kütlesinin neredeyse% 30'unu oluşturur. Kollajenin yüksek bir gerilme mukavemeti vardır (derinin mukavemeti bilinmektedir), ancak deri kollajenindeki düşük çapraz bağ içeriği nedeniyle, hayvan derileri ham hallerinde çeşitli ürünlerin imalatı için pek uygun değildir. Cildin sudaki şişmesini, kurutma sırasındaki büzülmesini azaltmak, ayrıca sulu durumdaki mukavemeti arttırmak ve kollajenin elastikiyetini arttırmak için ek çapraz bağlar oluşturulur (Şekil 15a), buna sözde deri tabaklama işlemi.

Canlı organizmalarda, organizmanın büyüme ve gelişme sürecinde ortaya çıkan kollajen molekülleri güncellenmez ve yeni sentezlenenlerle değiştirilmez. Vücut yaşlandıkça kollajendeki çapraz bağların sayısı artar, bu da elastikiyetinin azalmasına neden olur ve yenilenme gerçekleşmediği için yaşa bağlı değişiklikler ortaya çıkar - kıkırdak ve tendonların kırılganlığında artış, ciltte kırışıklıklar.

Eklem bağları, iki boyutta kolayca gerilen yapısal bir protein olan elastin içerir. Bazı böceklerde kanatların menteşe bağlantı noktalarında bulunan resilin proteini en büyük esnekliğe sahiptir.

Boynuz oluşumları - esas olarak keratin proteininden oluşan saç, tırnaklar, tüyler (Şek. 24). Başlıca farkı, yünlü kumaşların yanı sıra saça yüksek elastikiyet (deformasyondan sonra orijinal şeklini geri kazanma yeteneği) veren disülfit köprüleri oluşturan sistein kalıntılarının gözle görülür içeriğidir.

Pirinç. 24. LİFLİ PROTEİN KERATİN PARÇASI

Keratin bir cismin şeklinde geri dönüşü olmayan bir değişiklik için önce indirgeyici bir madde yardımıyla disülfit köprülerini yok etmeli, ona yeni bir şekil vermeli ve ardından bir oksitleyici madde yardımıyla disülfit köprülerini yeniden oluşturmalısınız (Şek. .16), örneğin saça perma işlemi bu şekilde yapılır.

Keratindeki sistein kalıntılarının içeriğindeki artış ve buna bağlı olarak disülfit köprülerinin sayısındaki artışla, deforme olma yeteneği ortadan kalkar, ancak aynı zamanda yüksek mukavemet ortaya çıkar (toynaklıların boynuzları ve kaplumbağa kabukları Sistein parçalarının% 18'i). Memeliler 30'a kadar farklı keratin türüne sahiptir.

Koza kıvırma sırasında ipekböceği tırtılları tarafından ve ayrıca ağ örme sırasında örümcekler tarafından salgılanan keratinle ilişkili fibriler protein fibroini, yalnızca tekli zincirlerle bağlanan β-yapıları içerir (Şekil 11). Keratinden farklı olarak, fibroin enine disülfit köprülerine sahip değildir, çok güçlü bir gerilme mukavemetine sahiptir (bazı ağ numunelerinin birim kesit başına mukavemeti çelik kablolardan daha yüksektir). Çapraz bağların olmaması nedeniyle fibroin elastik değildir (yünlü kumaşların neredeyse silinmez olduğu ve ipek kumaşların kolayca kırıştığı bilinmektedir).

düzenleyici proteinler

Daha yaygın olarak hormon olarak adlandırılan düzenleyici proteinler, çeşitli fizyolojik süreçlerde yer alır. Örneğin, insülin hormonu (Şekil 25), disülfit köprüleriyle birbirine bağlanan iki a-zincirinden oluşur. insülin düzenler metabolik süreçler glikozun katılımıyla yokluğu diyabete yol açar.

Pirinç. 25 PROTEİN İNSÜLİNİ

Beynin hipofiz bezi vücudun büyümesini düzenleyen bir hormon sentezler. Vücutta çeşitli enzimlerin biyosentezini kontrol eden düzenleyici proteinler vardır.

Kasılma ve motor proteinler vücuda kasılma, şekil değiştirme ve hareket etme yeteneği verir, öncelikle kaslardan bahsediyoruz. Kaslarda bulunan tüm proteinlerin kütlesinin %40'ı miyozindir (mys, myos, Yunan. - kas). Molekülü hem fibriler hem de küresel kısım içerir (Şekil 26)

Pirinç. 26 MYOZİN MOLEKÜLÜ

Bu tür moleküller, 300-400 molekül içeren büyük kümeler halinde birleşir.

Kas liflerini çevreleyen boşlukta kalsiyum iyonlarının konsantrasyonu değiştiğinde, moleküllerin konformasyonunda geri dönüşümlü bir değişiklik meydana gelir - bireysel fragmanların değerlik bağları etrafında dönmesi nedeniyle zincirin şeklinde bir değişiklik. Bu kas kasılmasına ve gevşemesine yol açar, kalsiyum iyonlarının konsantrasyonunu değiştirme sinyali kas liflerindeki sinir uçlarından gelir. Yapay kas kasılması, kalsiyum iyonlarının konsantrasyonunda keskin bir değişikliğe yol açan elektriksel uyarıların etkisinden kaynaklanabilir, bu, kalp kasını kalbin çalışmasını geri kazanması için uyarmanın temelidir.

Koruyucu proteinler, vücudu saldıran bakterilerin, virüslerin istilasından ve yabancı proteinlerin nüfuzundan (yabancı cisimlerin genel adı antijenlerdir) korumanıza izin verir. Koruyucu proteinlerin rolü, immünoglobulinler tarafından gerçekleştirilir (diğer isimleri antikorlardır), vücuda nüfuz eden ve onlara sıkıca bağlanan antijenleri tanırlar. İnsanlar da dahil olmak üzere memelilerin vücudunda beş sınıf immünoglobulin vardır: M, G, A, D ve E, yapıları adından da anlaşılacağı gibi küreseldir, ayrıca hepsi benzer şekilde inşa edilmiştir. Antikorların moleküler organizasyonu, örnek olarak G sınıfı immünoglobülin kullanılarak aşağıda gösterilmiştir (Şekil 27). Molekül, üç S-S disülfit köprüsüyle birbirine bağlanan dört polipeptit zinciri içerir (Şekil 27'de kalınlaştırılmış valans bağları ve büyük S sembolleri ile gösterilmiştir), ayrıca her bir polimer zinciri zincir içi disülfid köprüleri içerir. İki büyük polimer zinciri (mavi renkle vurgulanmış) 400-600 amino asit kalıntısı içerir. Diğer iki zincir (vurgulanmış yeşil) yaklaşık 220 amino asit kalıntısı içeren neredeyse yarısı uzunluğundadır. Dört zincirin tümü, terminal H2N-grupları bir yönde yönlendirilecek şekilde yerleştirilmiştir.

Pirinç. 27 İMMÜNOGLOBULİN YAPISININ ŞEMATİK ÇİZİMİ

Vücut yabancı bir proteinle (antijen) temas ettikten sonra, bağışıklık sistemi hücreleri, kan serumunda biriken immünoglobulinler (antikorlar) üretmeye başlar. İlk aşamada, ana iş H 2 N terminalini içeren zincir bölümleri tarafından yapılır (Şekil 27'de karşılık gelen bölümler açık mavi ve açık yeşil ile işaretlenmiştir). Bunlar antijen yakalama bölgeleridir. İmmünoglobulin sentezi sürecinde, bu siteler, yapıları ve konfigürasyonları, yaklaşan antijenin yapısına mümkün olduğunca karşılık gelecek şekilde oluşturulur (bir kilidin anahtarı gibi, enzimler gibi, ancak bu durumda görevler farklı). Böylece, her bir antijen için, bir bağışıklık tepkisi olarak kesinlikle bireysel bir antikor yaratılır. Bilinen tek bir protein, immünoglobulinlerin yanı sıra dış etkenlere bağlı olarak yapısını bu kadar “plastik” olarak değiştiremez. Enzimler, reaktife yapısal uygunluk sorununu farklı bir şekilde çözer - tüm olası durumlar için devasa bir çeşitli enzim seti yardımıyla ve immünoglobulinler her seferinde "çalışma aracını" yeniden oluşturur. Ayrıca, immünoglobulinin menteşe bölgesi (Şekil 27), iki yakalama bölgesine bir miktar bağımsız hareketlilik sağlar, sonuç olarak immünoglobulin molekülü, güvenli bir şekilde sabitlemek için antijende yakalanmaya en uygun iki bölgeyi hemen "bulabilir". Bu, kabuklu bir yaratığın eylemlerine benziyor.

Daha sonra, vücudun bağışıklık sisteminin birbirini takip eden reaksiyonları zinciri açılır, diğer sınıfların immünoglobülinleri bağlanır, sonuç olarak yabancı protein devre dışı bırakılır ve ardından antijen (yabancı mikroorganizma veya toksin) yok edilir ve uzaklaştırılır.

Antijenle temastan sonra, maksimum immünoglobulin konsantrasyonuna (antijenin doğasına ve organizmanın bireysel özelliklerine bağlı olarak) birkaç saat (bazen birkaç gün) içinde ulaşılır. Vücut, bu tür bir temasın hafızasını korur ve aynı antijenle tekrar saldırıya uğradığında, immünoglobulinler kan serumunda çok daha hızlı ve daha büyük miktarlarda birikir - kazanılmış bağışıklık oluşur.

Yukarıdaki protein sınıflandırması bir dereceye kadar koşulludur, örneğin koruyucu proteinler arasında adı geçen trombin proteini, esasen peptit bağlarının hidrolizini katalize eden bir enzimdir, yani proteazlar sınıfına aittir.

Görevleri vücudu hasardan korumak olduğundan, koruyucu proteinlere genellikle yılan zehiri proteinleri ve bazı bitkilerin toksik proteinleri denir.

Fonksiyonları o kadar benzersiz ki, onları sınıflandırmayı zorlaştıran proteinler vardır. Örneğin, bir Afrika bitkisinde bulunan monellin proteini çok tatlıdır ve obeziteyi önlemek için şeker yerine kullanılabilen toksik olmayan bir madde olarak araştırmalara konu olmuştur. Bazı Antarktika balıklarının kan plazması, bu balıkların kanının donmasını engelleyen antifriz özellikli proteinler içerir.

Proteinlerin yapay sentezi.

Bir polipeptit zincirine yol açan amino asitlerin yoğunlaşması iyi çalışılmış bir süreçtir. Örneğin, herhangi bir amino asidin veya bir asit karışımının yoğunlaştırılmasını gerçekleştirmek ve sırasıyla aynı birimleri veya farklı birimleri rastgele sırayla değişen bir polimer elde etmek mümkündür. Bu tür polimerler, doğal polipeptitlere çok az benzerlik gösterir ve biyolojik aktiviteye sahip değildir. Ana görev, doğal proteinlerdeki amino asit kalıntıları dizisini yeniden üretmek için amino asitleri kesin olarak tanımlanmış, önceden planlanmış bir sırayla bağlamaktır. Amerikalı bilim adamı Robert Merrifield, böyle bir sorunu çözmeyi mümkün kılan orijinal bir yöntem önerdi. Yöntemin özü, ilk amino asidin, amino asidin -COOH - gruplarıyla birleşebilen reaktif grupları içeren çözünmez bir polimer jele bağlanmasıdır. İçine eklenen klorometil grupları ile çapraz bağlı polistiren, böyle bir polimerik substrat olarak alındı. Reaksiyon için alınan amino asidin kendisi ile reaksiyona girmemesi ve substrata H 2 N grubu katılmaması için bu asidin amino grubu hacimli bir sübstitüent ile önceden bloke edilir [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -grubu. Amino asit polimerik desteğe bağlandıktan sonra bloke edici grup çıkarılır ve reaksiyon karışımına, H2N grubunun da önceden bloke edildiği başka bir amino asit eklenir. Böyle bir sistemde, katalizörlerin (fosfonyum tuzları) varlığında gerçekleştirilen, yalnızca birinci amino asidin H2N-grubu ile ikinci asidin –COOH grubunun etkileşimi mümkündür. Daha sonra üçüncü amino asidin tanıtılmasıyla tüm şema tekrarlanır (Şekil 28).

Pirinç. 28. POLİPEPTİT ZİNCİRLERİNİN SENTEZ ŞEMASI

Son aşamada elde edilen polipeptit zincirleri polistiren destekten ayrılır. Artık tüm süreç otomatikleştirildi, açıklanan şemaya göre çalışan otomatik peptit sentezleyiciler var. Tıpta ve tarımda kullanılan birçok peptid bu yöntemle sentezlenmiştir. Seçici ve arttırılmış etkiye sahip gelişmiş doğal peptit analogları elde etmek de mümkündü. İnsülin hormonu ve bazı enzimler gibi bazı küçük proteinler sentezlendi.

Doğal süreçleri kopyalayan protein sentezi yöntemleri de vardır: belirli proteinleri üretmek için yapılandırılmış nükleik asit parçalarını sentezlerler, daha sonra bu parçalar canlı bir organizmaya (örneğin bir bakteriye) yerleştirilir ve ardından vücut üretmeye başlar. istenilen protein Bu şekilde, artık önemli miktarlarda ulaşılması zor proteinler ve peptidler ile bunların analogları elde edilmektedir.

Besin kaynakları olarak proteinler.

Canlı bir organizmadaki proteinler sürekli olarak orijinal amino asitlerine bölünür (enzimlerin vazgeçilmez katılımıyla), bazı amino asitler diğerlerine geçer, sonra proteinler tekrar sentezlenir (enzimlerin katılımıyla), yani. vücut kendini sürekli yeniliyor. Bazı proteinler (cildin, saçın kolajeni) yenilenmez, vücut bunları sürekli kaybeder ve yerine yenilerini sentezler. Besin kaynakları olarak proteinler iki ana işlevi yerine getirir: vücuda inşaat malzemesi yeni protein moleküllerinin sentezi için ve ayrıca vücuda enerji (kalori kaynakları) sağlar.

Etçil memeliler (insanlar dahil) gerekli proteinleri bitki ve hayvansal gıdalardan alırlar. Gıdalardan elde edilen proteinlerin hiçbiri vücuda değişmeden entegre olmaz. Sindirim sisteminde emilen tüm proteinler amino asitlere parçalanır ve belirli bir organizma için gerekli olan proteinler zaten bunlardan yapılır, geri kalan 12'si ise vücutta 8 esansiyel asitten (Tablo 1) sentezlenebilir (Tablo 1). yeterli miktarda gıda ile sağlanır, ancak esansiyel asitler gıda ile mutlaka sağlanmalıdır. Sisteindeki kükürt atomları vücut tarafından esansiyel amino asit metionin ile elde edilir. Proteinlerin bir kısmı parçalanarak yaşamı sürdürmek için gerekli enerjiyi serbest bırakır ve içerdikleri nitrojen idrarla vücuttan atılır. Genellikle insan vücudu günde 25-30 g protein kaybeder, bu nedenle proteinli yiyecekler her zaman doğru miktarda bulunmalıdır. Günlük minimum protein gereksinimi erkekler için 37 gr ve kadınlar için 29 gr'dır, ancak önerilen alım miktarı neredeyse iki katıdır. Gıdaları değerlendirirken, protein kalitesini dikkate almak önemlidir. Esansiyel amino asitlerin yokluğunda veya düşük içeriğinde, proteinin düşük değerli olduğu kabul edilir, bu nedenle bu tür proteinler daha büyük miktarlarda tüketilmelidir. Bu nedenle, baklagillerin proteinleri çok az metionin içerir ve buğday ve mısır proteinlerinin lizin oranı düşüktür (her iki amino asit de gereklidir). Hayvansal proteinler (kollajenler hariç) tam gıdalar olarak sınıflandırılır. Tüm esansiyel asitlerin eksiksiz bir seti, süt kazeininin yanı sıra süzme peynir ve ondan hazırlanan peynir içerir, bu nedenle vejetaryen bir diyet, eğer çok katıysa, yani. "sütsüz", vücuda gerekli amino asitleri doğru miktarda sağlamak için baklagiller, kabuklu yemişler ve mantarların daha fazla tüketilmesini gerektirir.

Küçük miktarlarda esansiyel amino asitler içeren sentetik amino asitler ve proteinler de yemlere katılarak gıda ürünleri olarak kullanılır. Yağ hidrokarbonlarını işleyebilen ve asimile edebilen bakteriler vardır, bu durumda proteinlerin tam sentezi için nitrojen içeren bileşiklerle (amonyak veya nitratlar) beslenmeleri gerekir. Bu şekilde elde edilen protein, besi ve kümes hayvanları için yem olarak kullanılır. Hayvan yemine genellikle bir dizi enzim, karbohidraz eklenir, bu da parçalanması zor olan karbonhidratlı gıda bileşenlerinin (tahıl mahsullerinin hücre duvarları) hidrolizini katalize eder ve bunun sonucunda bitki gıdaları daha tam olarak emilir.

Mihail Levitski

PROTEİNLER (Madde 2)

(proteinler), karmaşık nitrojen içeren bileşiklerin bir sınıfı, canlı maddenin en karakteristik ve önemli (nükleik asitlerle birlikte) bileşenleri. Proteinler çok sayıda ve çeşitli işlevleri yerine getirir. Proteinlerin çoğu katalizleyen enzimlerdir. kimyasal reaksiyonlar. Fizyolojik süreçleri düzenleyen birçok hormon da proteinlerdir. Kollajen ve keratin gibi yapısal proteinler ana bileşenlerdir. kemik dokusu, saç ve tırnaklar. Kasların kasılma proteinleri, mekanik iş yapmak için kimyasal enerji kullanarak uzunluklarını değiştirme yeteneğine sahiptir. Proteinler, toksik maddeleri bağlayan ve nötralize eden antikorlardır. Dış etkilere (ışık, koku) tepki verebilen bazı proteinler, tahrişi algılayan duyu organlarında reseptör görevi görür. Hücre içinde ve hücre zarı üzerinde yer alan birçok protein, düzenleyici işlevleri yerine getirir.

19. yüzyılın ilk yarısında başta J. von Liebig olmak üzere birçok kimyager, yavaş yavaş proteinlerin özel bir nitrojen bileşikleri sınıfı olduğu sonucuna vardılar. "Proteinler" adı (Yunan protolarından - ilki) 1840 yılında Hollandalı kimyager G. Mulder tarafından önerildi.

FİZİKİ OZELLİKLERİ

Katı haldeki proteinler Beyaz renk ve hemoglobin gibi bazı kromofor (renkli) grubu taşımadıkları sürece solüsyonda renksizdirler. Farklı proteinlerin sudaki çözünürlüğü büyük ölçüde değişir. Ayrıca pH'a ve çözeltideki tuzların konsantrasyonuna göre değişir, böylece bir proteinin diğer proteinlerin varlığında seçici olarak çökeceği koşullar seçilebilir. Bu "tuzlama" yöntemi, proteinleri izole etmek ve saflaştırmak için yaygın olarak kullanılır. Saflaştırılmış protein genellikle çözeltiden kristaller halinde çökelir.

Diğer bileşiklerle karşılaştırıldığında, proteinlerin moleküler ağırlığı çok büyüktür - birkaç binden milyonlarca daltona kadar. Bu nedenle, ultrasantrifüjleme sırasında proteinler çökelir ve ayrıca farklı oranlarda. Protein moleküllerinde pozitif ve negatif yüklü grupların varlığı nedeniyle, bir elektrik alanında farklı hızlarda hareket ederler. Bu, tek tek proteinleri karmaşık karışımlardan izole etmek için kullanılan bir yöntem olan elektroforezin temelidir. Proteinlerin saflaştırılması da kromatografi ile gerçekleştirilir.

KİMYASAL ÖZELLİKLER

Yapı.

Proteinler polimerlerdir, yani rolü alfa-amino asitler tarafından oynanan tekrar eden monomer birimlerinden veya alt birimlerden zincirler gibi inşa edilen moleküller. Amino asitlerin genel formülü

burada R, bir hidrojen atomu veya bazı organik gruptur.

Bir protein molekülü (polipeptit zinciri), yalnızca nispeten az sayıda amino asitten veya birkaç bin monomer biriminden oluşabilir. Amino asitlerin bir zincirde bağlanması mümkündür çünkü her birinin iki farklı kimyasal grubu vardır: temel özelliklere sahip bir amino grubu, NH2 ve asidik bir karboksil grubu, COOH. Bu grupların her ikisi de bir karbon atomuna bağlıdır. Bir amino asidin karboksil grubu, başka bir amino asidin amino grubu ile bir amid (peptit) bağı oluşturabilir:

İki amino asit bu şekilde bağlandıktan sonra, ikinci amino aside üçüncü bir amino asit eklenerek zincir uzatılabilir ve bu böyle devam eder. Yukarıdaki denklemden de görülebileceği gibi, bir peptit bağı oluştuğunda, bir su molekülü açığa çıkar. Asitlerin, alkalilerin veya proteolitik enzimlerin varlığında, reaksiyon ters yönde ilerler: polipeptit zinciri, su ilavesiyle amino asitlere bölünür. Bu reaksiyona hidroliz denir. Hidroliz kendiliğinden ilerler ve amino asitleri bir polipeptit zincirinde birleştirmek için enerji gerekir.

Tüm amino asitlerde bir karboksil grubu ve bir amid grubu (veya buna benzer bir imid grubu - amino asit prolin durumunda) bulunurken, amino asitler arasındaki farklar o grubun doğası veya "yan" tarafından belirlenir. zinciri", yukarıda R harfi ile belirtilmiştir. Yan zincirin rolü, amino asit glisin gibi bir hidrojen atomu ve histidin ve triptofan gibi bazı hacimli gruplamalar tarafından oynanabilir. Bazı yan zincirler kimyasal olarak inertken diğerleri oldukça reaktiftir.

Binlerce farklı amino asit sentezlenebilir ve birçok farklı amino asit doğada bulunur, ancak protein sentezi için sadece 20 çeşit amino asit kullanılır: alanin, arginin, asparagin, aspartik asit, valin, histidin, glisin, glutamin, glutamik asit, izolösin, lösin, lizin , metiyonin, prolin, serin, tirozin, treonin, triptofan, fenilalanin ve sistein (proteinlerde sistein bir dimer - sistin olarak bulunabilir). Doğru, bazı proteinlerde düzenli olarak oluşan yirmiye ek olarak başka amino asitler de vardır, ancak bunlar, listelenen yirmiden herhangi birinin proteine ​​\u200b\u200bkatıldıktan sonra değiştirilmesi sonucunda oluşur.

Optik Aktivite.

Glisin dışındaki tüm amino asitler, a-karbon atomuna bağlı dört farklı gruba sahiptir. Geometri açısından, dört farklı grup iki şekilde eklenebilir ve buna göre ayna görüntüsüne bir nesne olarak birbiriyle ilişkili iki olası konfigürasyon veya iki izomer vardır, yani. Nasıl sol el Sağa. Bir konfigürasyona solak veya solak (L) ve diğerine sağlak veya sağlak (D) denir, çünkü bu tür iki izomer polarize ışık düzleminin dönme yönü bakımından farklılık gösterir. Proteinlerde yalnızca L-amino asitler bulunur (istisna glisindir; dört grubundan ikisi aynı olduğu için yalnızca bir biçimde temsil edilebilir) ve hepsinin optik etkinliği vardır (yalnızca bir izomer olduğundan). D-amino asitler doğada nadirdir; bazı antibiyotiklerde ve bakterilerin hücre duvarında bulunurlar.

Amino asit dizisi.

Polipeptit zincirindeki amino asitler rastgele değil, belirli bir sabit düzende dizilir ve proteinin fonksiyonlarını ve özelliklerini belirleyen bu sıradır. 20 çeşit amino asidin sırasını değiştirerek, tıpkı alfabenin harflerinden birçok farklı metin oluşturabileceğiniz gibi, çok sayıda farklı protein elde edebilirsiniz.

Geçmişte, bir proteinin amino asit dizisini belirlemek genellikle birkaç yıl alırdı. Doğrudan belirleme, otomatik olarak gerçekleştirilmesine izin veren cihazlar oluşturulmuş olmasına rağmen, hala oldukça zahmetli bir iştir. Karşılık gelen genin nükleotit dizisini belirlemek ve ondan proteinin amino asit dizisini türetmek genellikle daha kolaydır. Bugüne kadar, yüzlerce proteinin amino asit dizileri zaten belirlendi. Kodu çözülmüş proteinlerin işlevleri genellikle bilinir ve bu, örneğin kötü huylu neoplazmalarda oluşan benzer proteinlerin olası işlevlerini hayal etmeye yardımcı olur.

Karmaşık proteinler.

Sadece amino asitlerden oluşan proteinlere basit denir. Bununla birlikte, çoğu zaman, polipeptit zincirine bir metal atomu veya bir amino asit olmayan bazı kimyasal bileşikler bağlanır. Bu tür proteinlere kompleks denir. Bir örnek hemoglobindir: ona kırmızı rengini veren ve oksijen taşıyıcısı olarak hareket etmesini sağlayan demir porfirin içerir.

En karmaşık proteinlerin adları, bağlı grupların doğasının bir göstergesini içerir: şekerler glikoproteinlerde, yağlar lipoproteinlerde bulunur. Enzimin katalitik aktivitesi bağlı olduğu gruba bağlı ise buna prostetik grup denir. Çoğu zaman, bazı vitaminler protez grubun rolünü oynar veya onun bir parçasıdır. Örneğin, retinanın proteinlerinden birine bağlı olan A vitamini, ışığa duyarlılığını belirler.

Üçüncül yapı.

Önemli olan proteinin amino asit dizilimi (birincil yapı) değil, uzayda dizilişidir. Polipeptit zincirinin tüm uzunluğu boyunca, hidrojen iyonları, ona bir spiral veya katman (ikincil yapı) şeklini veren düzenli hidrojen bağları oluşturur. Bu tür sarmalların ve katmanların kombinasyonundan, bir sonraki düzenin kompakt bir formu ortaya çıkar - proteinin üçüncül yapısı. Zincirin monomerik halkalarını tutan bağların çevresinde küçük açılarla dönüşler mümkündür. Bu nedenle, tamamen geometrik bir bakış açısından, herhangi bir polipeptit zinciri için olası konfigürasyonların sayısı sonsuz derecede fazladır. Gerçekte, her protein normalde amino asit dizisi tarafından belirlenen tek bir konfigürasyonda bulunur. Bu yapı katı değil, "nefes alıyor" gibi görünüyor - belirli bir ortalama konfigürasyon etrafında salınıyor. Zincir, tıpkı salınan bir yayın yalnızca minimum serbest enerjiye karşılık gelen bir duruma sıkıştırılması gibi, serbest enerjinin (iş yapma yeteneği) minimum olduğu bir konfigürasyona katlanır. Çoğu zaman, zincirin bir kısmı, iki sistein kalıntısı arasındaki disülfür (–S–S–) bağları ile diğerine katı bir şekilde bağlanır. Bu kısmen amino asitler arasındaki sisteinin özellikle önemli bir rol oynamasının nedenidir.

Proteinlerin yapısının karmaşıklığı o kadar fazladır ki, amino asit dizisi bilinse bile bir proteinin üçüncül yapısını hesaplamak henüz mümkün değildir. Ancak protein kristalleri elde etmek mümkünse, üçüncül yapısı X-ışını kırınımı ile belirlenebilir.

Yapısal, kontraktil ve diğer bazı proteinlerde, zincirler uzundur ve yan yana uzanan birkaç hafif katlanmış zincir fibriller oluşturur; fibriller sırayla daha büyük oluşumlara - liflere katlanır. Bununla birlikte, çözeltideki proteinlerin çoğu küreseldir: zincirler, bir topun içindeki iplik gibi, bir küre içinde sarılır. Bu konfigürasyonla serbest enerji minimumdur, çünkü hidrofobik ("su itici") amino asitler kürenin içinde gizlidir ve hidrofilik ("su çeken") amino asitler kürenin yüzeyindedir.

Birçok protein, birkaç polipeptit zincirinin kompleksleridir. Bu yapıya proteinin dörtlü yapısı denir. Örneğin hemoglobin molekülü, her biri küresel bir protein olan dört alt birimden oluşur.

Yapısal proteinler, doğrusal konfigürasyonları nedeniyle, gerilme mukavemetinin çok yüksek olduğu lifler oluştururken, küresel konfigürasyon, proteinlerin diğer bileşiklerle spesifik etkileşimlere girmesine izin verir. Kürenin yüzeyinde, zincirlerin doğru şekilde yerleştirilmesiyle, içinde reaktif kimyasal grupların bulunduğu belirli bir şekle sahip boşluklar belirir. Bu protein bir enzim ise, o zaman bir maddenin genellikle daha küçük başka bir molekülü, tıpkı bir anahtarın kilide girmesi gibi, böyle bir boşluğa girer; bu durumda boşlukta bulunan kimyasal grupların etkisi altında molekülün elektron bulutunun konfigürasyonu değişir ve bu onu belirli bir şekilde reaksiyona girmeye zorlar. Bu şekilde, enzim reaksiyonu katalize eder. Antikor molekülleri ayrıca çeşitli yabancı maddelerin bağlandığı ve böylece zararsız hale getirildiği boşluklara sahiptir. Proteinlerin diğer bileşiklerle etkileşimini açıklayan "anahtar ve kilit" modeli, enzimlerin ve antikorların, yani sadece belirli bileşiklerle reaksiyona girme yetenekleri.

Farklı organizma türlerinde proteinler.

Aynı görevi yapan proteinler farklı şekiller bitkiler ve hayvanlar ve dolayısıyla aynı adı taşıyanlar benzer bir konfigürasyona sahiptir. Bununla birlikte, amino asit dizilerinde biraz farklılık gösterirler. Türler ortak bir atadan uzaklaştıkça, belirli pozisyonlardaki bazı amino asitler, diğerleriyle mutasyonlarla değiştirilir. Kalıtsal hastalıklara neden olan zararlı mutasyonlar, doğal seçilim tarafından atılır, ancak yararlı veya en azından nötr olanlar korunabilir. İki biyolojik tür birbirine ne kadar yakınsa, proteinlerinde o kadar az farklılık bulunur.

Bazı proteinler nispeten hızlı değişirken, diğerleri oldukça tutucudur. İkincisi, örneğin çoğu canlı organizmada bulunan bir solunum enzimi olan sitokrom c'yi içerir. İnsanlarda ve şempanzelerde amino asit dizileri aynıdır, oysa buğdayın sitokrom c'sinde amino asitlerin sadece %38'inin farklı olduğu ortaya çıktı. İnsan ve bakteri karşılaştırıldığında bile, bakteri ve insanın ortak ataları yaklaşık iki milyar yıl önce Dünya'da yaşamış olmasına rağmen, sitokromların benzerliği (buradaki farklılıklar amino asitlerin %65'ini etkiler) hala görülebilmektedir. Günümüzde, amino asit dizilerinin karşılaştırılması genellikle farklı organizmalar arasındaki evrimsel ilişkileri yansıtan filogenetik (şecere) bir ağaç oluşturmak için kullanılmaktadır.

denatürasyon.

Sentezlenen protein molekülü, katlanarak kendi konfigürasyonunu kazanır. Bununla birlikte, bu konfigürasyon, ısıtma, pH'ı değiştirme, organik çözücülerin etkisiyle ve hatta yüzeyinde kabarcıklar görünene kadar çözeltiyi basitçe çalkalayarak yok edilebilir. Bu şekilde değiştirilmiş bir proteine ​​denatüre denir; biyolojik aktivitesini kaybeder ve genellikle çözünmez hale gelir. Denatüre proteinin iyi bilinen örnekleri - haşlanmış yumurta veya çırpılmış krema. Yalnızca yaklaşık yüz amino asit içeren küçük proteinler yeniden doğallaştırılabilir, yani. orijinal yapılandırmayı yeniden edinin. Ancak proteinlerin çoğu, basitçe bir karışık polipeptit zincirleri kütlesine dönüştürülür ve önceki konfigürasyonlarını geri yüklemez.

Aktif proteinleri izole etmedeki ana zorluklardan biri, denatürasyona karşı aşırı duyarlılıklarıdır. Yararlı uygulama proteinlerin bu özelliği gıda muhafazasında bulunur: sıcaklık mikroorganizmaların enzimlerini geri dönüşümsüz olarak denatüre eder ve mikroorganizmalar ölür.

PROTEİN SENTEZİ

Protein sentezi için, canlı bir organizmanın bir amino asidi diğerine bağlayabilen bir enzim sistemine sahip olması gerekir. Hangi amino asitlerin bağlanması gerektiğini belirleyecek bir bilgi kaynağına da ihtiyaç vardır. Vücutta binlerce çeşit protein olduğundan ve her biri ortalama birkaç yüz amino asitten oluştuğundan, gereken bilgi gerçekten çok büyük olmalıdır. Genleri oluşturan nükleik asit moleküllerinde depolanır (manyetik bir bantta bir kaydın saklanmasına benzer şekilde).

Enzim aktivasyonu.

Amino asitlerden sentezlenen bir polipeptit zinciri her zaman son halinde bir protein değildir. Pek çok enzim önce aktif olmayan öncüler olarak sentezlenir ve ancak başka bir enzim zincirin bir ucundan birkaç amino asidi çıkardıktan sonra aktif hale gelir. Tripsin gibi bazı sindirim enzimleri bu inaktif formda sentezlenir; Bu enzimler, zincirin terminal parçasının çıkarılmasının bir sonucu olarak sindirim sisteminde aktive edilir. Aktif formdaki molekülü iki kısa zincirden oluşan insülin hormonu, sözde tek zincir şeklinde sentezlenir. proinsülin. Daha sonra bu zincirin orta kısmı çıkarılır ve kalan parçalar birbirine bağlanarak aktif hormon molekülünü oluşturur. Kompleks proteinler, ancak belirli bir kimyasal grubun proteine ​​bağlanmasından sonra oluşur ve bu bağlanma çoğu zaman bir enzimi de gerektirir.

Metabolik dolaşım.

Bir hayvanı karbon, nitrojen veya hidrojenin radyoaktif izotopları ile etiketlenmiş amino asitlerle besledikten sonra, etiket hızla proteinlerine dahil edilir. İşaretli amino asitlerin vücuda girmesi durursa, proteinlerdeki etiket miktarı azalmaya başlar. Bu deneyler, ortaya çıkan proteinlerin vücutta yaşamın sonuna kadar depolanmadığını göstermektedir. Birkaç istisna dışında hepsi dinamik bir haldedir, sürekli olarak amino asitlere ayrışır ve sonra yeniden sentezlenir.

Bazı proteinler hücreler öldüğünde parçalanır ve yok edilir. Bu, örneğin kırmızı kan hücreleri ve bağırsağın iç yüzeyini kaplayan epitel hücreleri ile her zaman olur. Ayrıca canlı hücrelerde proteinlerin parçalanması ve yeniden sentezlenmesi de gerçekleşir. İşin garibi, proteinlerin parçalanması hakkında sentezlerinden daha az şey biliniyor. Bununla birlikte, açık olan, proteolitik enzimlerin, sindirim sisteminde proteinleri amino asitlere parçalayanlara benzer şekilde, parçalanmada yer aldığıdır.

Farklı proteinlerin yarı ömrü farklıdır - birkaç saatten birkaç aya kadar. Tek istisna kollajen molekülleridir. Bir kez oluştuktan sonra sabit kalırlar ve yenilenmezler veya değiştirilmezler. Ancak zamanla bazı özellikleri, özellikle elastikiyet değişir ve yenilenmedikleri için yaşa bağlı bazı değişiklikler bunun sonucudur, örneğin ciltte kırışıklıkların ortaya çıkması.

sentetik proteinler.

Kimyagerler amino asitleri nasıl polimerleştireceklerini uzun zaman önce öğrendiler, ancak amino asitler rastgele birleşirler, böylece bu tür polimerizasyon ürünlerinin doğal olanlara çok az benzerliği olur. Doğru, amino asitleri belirli bir sırayla birleştirmek mümkündür, bu da bazı biyolojik olarak aktif proteinlerin, özellikle insülinin elde edilmesini mümkün kılar. İşlem oldukça karmaşıktır ve bu şekilde yalnızca molekülleri yaklaşık yüz amino asit içeren proteinleri elde etmek mümkündür. Bunun yerine, arzu edilen amino asit sekansına karşılık gelen bir genin nükleotit sekansını sentezlemek veya izole etmek ve daha sonra bu geni, replikasyon yoluyla büyük miktarda arzu edilen ürün üretecek olan bir bakteriye sokmak tercih edilir. Bununla birlikte, bu yöntemin dezavantajları da vardır.

PROTEİNLER VE BESLENME

Vücuttaki proteinler amino asitlere parçalandığında, bu amino asitler protein sentezi için yeniden kullanılabilir. Aynı zamanda, amino asitlerin kendileri de çürümeye maruz kalır, bu nedenle tam olarak kullanılmazlar. Büyüme, hamilelik ve yara iyileşmesi sırasında protein sentezinin yıkımı aşması gerektiği de açıktır. Vücut sürekli olarak bazı proteinleri kaybeder; bunlar saç, tırnak ve derinin yüzey tabakasının proteinleridir. Bu nedenle, proteinlerin sentezi için her organizmanın amino asitleri yiyeceklerden alması gerekir.

Amino asit kaynakları.

Yeşil bitkiler proteinlerde bulunan 20 amino asidin tamamını CO2, su ve amonyak veya nitratlardan sentezler. Pek çok bakteri, amino asitleri şeker (veya eşdeğeri) ve sabit nitrojen varlığında da sentezleyebilir, ancak şeker nihai olarak yeşil bitkiler tarafından sağlanır. Hayvanlarda amino asitleri sentezleme yeteneği sınırlıdır; yeşil bitkileri veya diğer hayvanları yiyerek amino asitler elde ederler. Sindirim sisteminde, emilen proteinler amino asitlere ayrılır, ikincisi emilir ve bu organizmanın karakteristik proteinleri bunlardan yapılır. Emilen proteinin hiçbiri vücut yapılarına bu şekilde dahil edilmez. Bunun tek istisnası, birçok memelide, maternal antikorların bir kısmının bozulmadan plasentadan fetal dolaşıma geçebilmesi ve anne sütü yoluyla (özellikle geviş getiren hayvanlarda) doğumdan hemen sonra yenidoğana geçmesidir.

Protein ihtiyacı.

Açıktır ki, vücudun yaşamını sürdürebilmesi için yiyeceklerden belirli bir miktarda protein alması gerekir. Ancak bu ihtiyacın boyutu bir dizi faktöre bağlıdır. Vücudun hem bir enerji kaynağı (kalori) hem de yapılarını inşa etmek için bir malzeme olarak yiyeceğe ihtiyacı vardır. İlk etapta enerji ihtiyacı var. Bu, diyette çok az karbonhidrat ve yağ olduğunda, diyet proteinlerinin kendi proteinlerinin sentezi için değil, bir kalori kaynağı olarak kullanıldığı anlamına gelir. Uzun süreli açlık ile enerji ihtiyaçlarını karşılamak için kendi proteinleriniz bile harcanır. Diyette yeterli karbonhidrat varsa, protein alımı azaltılabilir.

nitrojen dengesi.

Ortalama olarak yakl. Toplam protein kütlesinin %16'sı azottur. Proteinleri oluşturan amino asitler parçalandığında, içerdikleri nitrojen vücuttan idrarla ve (daha az ölçüde) dışkıyla çeşitli nitrojen bileşikleri şeklinde atılır. Bu nedenle, protein beslenmesinin kalitesini değerlendirmek için nitrojen dengesi gibi bir göstergenin kullanılması uygundur, yani. günlük olarak vücuda alınan nitrojen miktarı ile atılan nitrojen miktarı arasındaki fark (gram olarak). Bir yetişkinde normal beslenme ile bu miktarlar eşittir. Büyüyen bir organizmada, atılan nitrojen miktarı, gelen miktardan daha azdır, yani. denge olumlu. Diyette protein eksikliği ile denge negatiftir. Diyette yeterli kalori varsa, ancak içinde proteinler tamamen yoksa, vücut proteinleri korur. Aynı zamanda protein metabolizması yavaşlar ve amino asitlerin protein sentezinde yeniden kullanılması mümkün olduğu kadar verimli bir şekilde ilerler. Bununla birlikte, kayıplar kaçınılmazdır ve azotlu bileşikler hala idrarla ve kısmen dışkıyla atılır. Protein açlığı sırasında vücuttan günlük olarak atılan nitrojen miktarı, günlük protein eksikliğinin bir ölçüsü olarak hizmet edebilir. Diyete bu eksikliğe eşdeğer miktarda protein ekleyerek nitrojen dengesini geri kazanmanın mümkün olduğunu varsaymak doğaldır. Ancak öyle değil. Bu miktarda protein alan vücut, amino asitleri daha az verimli kullanmaya başlar, bu nedenle nitrojen dengesini eski haline getirmek için bir miktar ek protein gerekir.

Diyetteki protein miktarı, nitrojen dengesini korumak için gerekli olanı aşarsa, bundan bir zarar yok gibi görünüyor. Fazla amino asitler basitçe bir enerji kaynağı olarak kullanılır. Az miktarda karbonhidrat ve nitrojen dengesini korumak için gerekenden yaklaşık on kat daha fazla protein tüketen Eskimo özellikle çarpıcı bir örnektir. Bununla birlikte, çoğu durumda, proteini bir enerji kaynağı olarak kullanmak faydalı değildir, çünkü belirli bir miktarda karbonhidrattan, aynı miktarda proteinden çok daha fazla kalori alabilirsiniz. Yoksul ülkelerde, nüfus gerekli kaloriyi karbonhidratlardan alır ve minimum miktarda protein tüketir.

Vücut gerekli sayıda kaloriyi protein olmayan ürünler şeklinde alırsa, nitrojen dengesini koruyan minimum protein miktarı yakl. Günde 30 gr. Dört dilim ekmek veya 0,5 litre sütte yaklaşık olarak aynı miktarda protein bulunur. Birçoğu genellikle optimal kabul edilir. büyük miktar; 50 ila 70 gr arasında önerilir.

Gerekli amino asitler.

Şimdiye kadar protein bir bütün olarak ele alındı. Bu arada protein sentezinin gerçekleşebilmesi için gerekli tüm amino asitlerin vücutta bulunması gerekir. Amino asitlerin bir kısmı hayvanın kendi vücudunda sentezlenebilir. Diyette bulunmaları gerekmediğinden değiştirilebilir olarak adlandırılırlar - yalnızca genel olarak nitrojen kaynağı olarak protein alımının yeterli olması önemlidir; daha sonra, esansiyel olmayan amino asitlerin kıtlığı ile vücut, fazla miktarda bulunanlar pahasına bunları sentezleyebilir. Kalan "temel" amino asitler sentezlenemez ve gıda ile alınması gerekir. İnsanlar için gerekli olan valin, lösin, izolösin, treonin, metiyonin, fenilalanin, triptofan, histidin, lizin ve arginindir. (Arginin vücutta sentezlenebilmesine rağmen, yeni doğanlar ve büyümekte olan çocuklar tarafından yetersiz miktarda üretildiği için esansiyel bir amino asit olarak kabul edilir. Öte yandan, olgun yaştaki bir kişi için bu amino asitlerin bir kısmının gıdalardan alınması gerekir. isteğe bağlı olabilir.)

Bu esansiyel amino asit listesi, diğer omurgalılarda ve hatta böceklerde yaklaşık olarak aynıdır. Proteinlerin besin değeri genellikle büyümekte olan farelere beslenerek ve hayvanların kilo alımı izlenerek belirlenir.

Proteinlerin besin değeri.

Bir proteinin besin değeri, en eksik olan esansiyel amino asit tarafından belirlenir. Bunu bir örnekle açıklayalım. Vücudumuzun proteinleri ortalama olarak yaklaşık olarak içerir. %2 triptofan (ağırlıkça). Diyelim ki diyet% 1 triptofan içeren 10 g protein içeriyor ve içinde yeterince diğer esansiyel amino asitler var. Bizim durumumuzda, bu kusurlu proteinin 10 gramı esasen 5 gram tam proteine ​​eşdeğerdir; kalan 5 gr sadece enerji kaynağı olarak kullanılabilir. Amino asitler pratik olarak vücutta depolanmadığından ve protein sentezinin gerçekleşmesi için tüm amino asitlerin aynı anda mevcut olması gerektiğinden, esansiyel amino asitlerin alımının etkisinin ancak bunların tümü vücuda girdiğinde tespit edilebileceğini unutmayın. vücut aynı anda.

Çoğu hayvansal proteinin ortalama bileşimi, insan vücudundaki proteinlerin ortalama bileşimine yakındır, bu nedenle, diyetimiz et, yumurta, süt ve peynir gibi besinler açısından zenginse, amino asit eksikliğiyle karşılaşmamız pek olası değildir. Bununla birlikte, çok az temel amino asit içeren jelatin (kollajen denatürasyonunun bir ürünü) gibi proteinler vardır. Bitkisel proteinler, bu anlamda jelatinden daha iyi olmalarına rağmen, esansiyel amino asitler bakımından da fakirdirler; özellikle içlerinde çok az lizin ve triptofan. Bununla birlikte, vücuda esansiyel amino asitleri sağlamaya yetecek kadar biraz daha fazla miktarda bitkisel protein tüketmedikçe, tamamen vejetaryen bir diyet hiç de zararlı değildir. Çoğu protein, bitkilerde, özellikle buğday ve çeşitli baklagillerin tohumlarında bulunur. Kuşkonmaz gibi genç sürgünler de protein açısından zengindir.

Diyetteki sentetik proteinler.

Mısır proteinleri gibi eksik proteinlere küçük miktarlarda sentetik esansiyel amino asitler veya bunlardan zengin proteinler ekleyerek, ikincisinin besin değerini önemli ölçüde artırmak mümkündür, yani. böylece tüketilen protein miktarı artar. Başka bir olasılık, nitrojen kaynağı olarak nitrat veya amonyak ilavesiyle petrol hidrokarbonları üzerinde bakteri veya maya yetiştirmektir. Bu şekilde elde edilen mikrobiyal protein, kümes hayvanları veya çiftlik hayvanları için yem görevi görebilir veya doğrudan insanlar tarafından tüketilebilir. Yaygın olarak kullanılan üçüncü yöntem, geviş getiren hayvanların fizyolojisini kullanır. Geviş getiren hayvanlarda midenin ilk bölümünde sözde. Rumende, kusurlu bitki proteinlerini daha eksiksiz mikrobiyal proteinlere dönüştüren özel bakteri ve protozoa formları bulunur ve bunlar da sindirim ve emilimden sonra hayvansal proteinlere dönüşür. Ucuz bir sentetik nitrojen içeren bileşik olan üre, hayvan yemine eklenebilir. Rumende yaşayan mikroorganizmalar, (yemlerde çok daha fazla bulunan) karbonhidratları proteine ​​​​dönüştürmek için üre nitrojeni kullanırlar. Hayvan yemindeki tüm nitrojenin yaklaşık üçte biri, özünde bir dereceye kadar kimyasal protein sentezi anlamına gelen üre formunda olabilir.