Comment appelle-t-on les principales protéines régulatrices ? Protéines régulatrices : origine

(du lat. regulo - mettre en ordre, ajuster), un groupe de protéines impliquées dans la régulation de la décomposition. biochimie. processus. Un groupe important de R. b., cet article est consacré à la Crimée, sont des protéines qui interagissent avec l'ADN et contrôlent l'expression des gènes (expression des gènes dans les signes et les propriétés du corps). La grande majorité de ces R. le feraient. opère au niveau transcriptions(synthèse d'ARN messager, ou ARNm, sur une matrice d'ADN) et est responsable de l'activation ou de la répression (suppression) de la synthèse d'ARNm (respectivement, des protéines activatrices et des protéines répressives).

Connu env. 10 répresseurs. Naïb. parmi eux étudiés sont les répresseurs procaryotes (bactéries, algues bleues), qui régulent la synthèse des enzymes impliquées dans le métabolisme du lactose (lac-répresseur) chez Escherichia coli (E. coli), et le répresseur du bactériophage A. Leur action est réalisée en se liant à des éléments spécifiques. des sections d'ADN (opérateurs) des gènes correspondants et bloquant l'initiation de la transcription des ARNm codés par ces gènes.

Le répresseur est généralement un dimère de deux chaînes polypeptidiques identiques orientées dans des directions mutuellement opposées. Les répresseurs entravent physiquement ARN polymérase rejoindre l'ADN dans la région promotrice (le site de liaison de l'enzyme ARN polymérase dépendante de l'ADN qui catalyse la synthèse de l'ARNm sur la matrice d'ADN) et démarrer la synthèse de l'ARNm. On suppose que le répresseur empêche seulement l'initiation de la transcription et n'affecte pas l'élongation de l'ARNm.

Le répresseur peut contrôler la synthèse vers - l. une protéine ou plusieurs protéines dont l'expression est coordonnée. En règle générale, ce sont des enzymes au service d'un métabolisme. chemin; leurs gènes font partie d'un opéron (un ensemble de gènes interconnectés et de régions régulatrices adjacentes).

Mn. les répresseurs peuvent exister à la fois sous forme active et inactive, selon qu'ils sont associés ou non à des inducteurs ou à des corépresseurs (respectivement, des substrats, en présence desquels augmente ou diminue spécifiquement la vitesse de synthèse d'une enzyme particulière ; cf. Régulateurs d'enzymes); ces échanges ont un caractère non covalent.

Pour une expression génique efficace, il faut non seulement que le répresseur soit inactivé par l'inducteur, mais aussi que le répresseur spécifique soit réalisé. positif signal d'allumage, qui est médié par R. b., travaillant "en paire" avec cyclique. l'adénosine monophosphate (cAMP). Ce dernier est associé à des R. b. (le soi-disant CAP protéine-activateur des gènes cataboliques, ou activateur du catabolisme des protéines-BAC). Il s'agit d'un dimère avec un pilier. M. 45 000. Après s'être lié à l'AMPc, il acquiert la capacité de s'attacher à des éléments spécifiques. régions sur l'ADN, augmentant fortement l'efficacité de la transcription des gènes de l'opéron correspondant. Dans le même temps, CAP n'affecte pas le taux de croissance de la chaîne d'ARNm, mais contrôle l'étape d'initiation de la transcription - la fixation de l'ARN polymérase au promoteur. Contrairement au répresseur, le CAP (en complexe avec l'AMPc) facilite la liaison de l'ARN polymérase à l'ADN et rend l'initiation de la transcription plus fréquente. Le site d'attachement de CAP à l'ADN est directement contigu au promoteur du côté opposé à celui où l'opérateur est localisé.

La régulation positive (par exemple, l'opéron lac d'E. coli) peut être décrite par un schéma simplifié : avec une diminution de la concentration de glucose (la principale source de carbone), la concentration d'AMPc augmente, qui se lie au SAR, et le complexe résultant à le promoteur lac. En conséquence, la liaison de l'ARN polymérase au promoteur est stimulée et le taux de transcription des gènes augmente, le seigle code pour des enzymes qui permettent à la cellule de passer à l'utilisation d'une autre source de carbone-lactose. Il existe d'autres R. b. (par exemple, la protéine C), dont le fonctionnement est décrit par un schéma plus complexe ; ils contrôlent une gamme étroite de gènes et peuvent agir à la fois comme répresseurs et activateurs.

Les répresseurs et les activateurs spécifiques à l'opéron n'affectent pas la spécificité de l'ARN polymérase elle-même. Ce dernier niveau de régulation est réalisé dans les cas impliquant massir. modification du spectre des gènes exprimés. Ainsi, chez E. coli, les gènes codant pour les protéines de choc thermique, qui sont exprimés dans un certain nombre de conditions stressantes de la cellule, ne sont lus par l'ARN polymérase que lorsqu'un R. b.-t. facteur s 32 . Toute une famille de ces R.b. (facteurs s) qui modifient la spécificité du promoteur de l'ARN polymérase ont été trouvés dans des bacilles et d'autres bactéries.

Dr. variété R.b. change le catalyseur Holy Islands de l'ARN polymérase (les protéines dites anti-terminatrices). Ainsi, dans le bactériophage X, deux de ces protéines sont connues, pour modifier l'ARN polymérase afin qu'elle n'obéisse pas aux signaux cellulaires de terminaison (fin) de la transcription (ceci est nécessaire à l'expression active des gènes du phage).

Le schéma général de la génétique le contrôle, y compris le fonctionnement de R. b., s'applique également aux bactéries et aux cellules eucaryotes (tous les organismes, à l'exception des bactéries et des algues bleues).

Eucaryote les cellules répondent à l'ext. signaux (pour eux, par exemple, les hormones) en principe, de la même manière que les cellules bactériennes réagissent aux changements de concentration en nutriments. dans-dans dans environnement, c'est à dire. par répression réversible ou activation (dérépression) de gènes individuels. Dans le même temps, R.b., qui contrôle simultanément l'activité un grand nombre gènes, peuvent être utilisés dans decomp. combinaisons. Génétique combinatoire similaire la réglementation peut apporter une différenciation. développement de l'ensemble de l'organisme multicellulaire complexe en raison de l'interaction. relativement petit nombre de clés R. b.

Dans le système de régulation de l'activité des gènes chez les eucaryotes, il y a un ajout. un niveau absent chez les bactéries, à savoir la traduction de tous les nucléosomes (sous-unités répétitives chromatine), qui font partie de l'unité de transcription, en une forme active (décondensée) dans les cellules où ce gène devrait être fonctionnellement actif. On suppose qu'un ensemble de Rb spécifiques est impliqué ici, qui n'ont pas d'analogues chez les procaryotes. Ces protéines reconnaissent non seulement des coupes de chromatine (ou. ADN), mais appelle aussicertains changements structurels dans les zones adjacentes. R.b., comme les activateurs et les répresseurs de bactéries, sont apparemment impliqués dans la régulation de la transcription ultérieure de gènes individuels dans les domaines de l'aktivir. chromatine.

Classe extensive R.b. eucaryote- protéines réceptrices hormones stéroïdes.

Séquence d'acides aminés R.b. soi-disant encodé. gènes régulateurs. L'inactivation mutationnelle du répresseur conduit à une synthèse incontrôlée d'ARNm et, par conséquent, à une certaine protéine (par conséquent Traduction- synthèse protéique sur une matrice d'ARNm). De tels organismes sont appelés mutants constitutifs. La perte de l'activateur à la suite d'une mutation entraîne une diminution persistante de la synthèse de la protéine régulée.

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Utilisation littérature pour l'article "PROTÉINES RÉGULATEURS": Strayer L., Biochimie, trad. de l'anglais, volume 3, M., 1985, p. 112-25.

PL Ivanov.

Page "PROTÉINES RÉGULATEURS" préparé selon les matériaux de l'encyclopédie chimique.

Des exemples bien étudiés de l'interaction des protéines et de l'ADN, qui ne dépend pas de la séquence nucléotidique de l'ADN, est l'interaction avec les protéines structurelles. Dans une cellule, l'ADN est lié à ces protéines pour former une structure compacte appelée chromatine. Chez les procaryotes, la chromatine est formée en attachant de petites protéines alcalines - les histones à l'ADN, la chromatine procaryote moins ordonnée contient des protéines de type histone. Les histones forment une structure protéique en forme de disque - le nucléosome, autour duquel s'adaptent deux tours de l'hélice d'ADN. Des liaisons non spécifiques entre les histones et l'ADN sont formées en raison de liaisons ioniques d'acides aminés alcalins d'histones et de résidus acides du squelette sucre-phosphate de l'ADN. Les modifications chimiques de ces acides aminés comprennent la méthylation, la phosphorylation et l'acétylation. Ces modifications chimiques changent la force de l'interaction entre l'ADN et les histones, affectant la disponibilité de séquences spécifiques aux facteurs de transcription et modifiant le taux de transcription. D'autres protéines de la chromatine qui se fixent à des séquences non spécifiques sont des protéines à haute mobilité dans les gels, qui s'associent principalement à l'ADN replié. Ces protéines sont importantes pour la formation de structures d'ordre supérieur dans la chromatine. Un groupe spécial de protéines qui se fixent à l'ADN sont celles qui s'associent à l'ADN simple brin. La protéine la mieux caractérisée de ce groupe chez l'homme est la protéine de réplication A, sans laquelle la plupart des processus de déroulement de la double hélice, y compris la réplication, la recombinaison et la réparation, ne peuvent pas se produire. Les protéines de ce groupe stabilisent l'ADN simple brin et empêchent la formation de tiges-boucles ou la dégradation par les nucléases.

Dans le même temps, d'autres protéines reconnaissent et s'attachent à des séquences spécifiques. Le groupe le plus étudié de ces protéines est constitué de diverses classes de facteurs de transcription, c'est-à-dire de protéines qui régulent la transcription. Chacune de ces protéines reconnaît sa séquence, souvent dans un promoteur, et active ou réprime la transcription des gènes. Cela se produit par association de facteurs de transcription avec l'ARN polymérase, soit directement, soit par l'intermédiaire de protéines intermédiaires. La polymérase s'associe d'abord aux protéines, puis commence la transcription. Dans d'autres cas, les facteurs de transcription peuvent se fixer aux enzymes qui modifient les histones localisées par le promoteur, modifiant ainsi l'accessibilité de l'ADN aux polymérases.

Étant donné que des séquences spécifiques se produisent à de nombreux endroits du génome, des modifications de l'activité d'un type de facteur de transcription peuvent modifier l'activité de milliers de gènes. En conséquence, ces protéines sont souvent régulées en réponse aux changements environnementaux, au développement de l'organisme et à la différenciation cellulaire. La spécificité de l'interaction des facteurs de transcription avec l'ADN est apportée par de nombreux contacts entre les acides aminés et les bases de l'ADN, ce qui leur permet de "lire" la séquence d'ADN. La plupart des contacts avec les bases se produisent dans la rainure principale, où les bases sont plus accessibles.

Enzymes qui modifient l'ADN

Topoisomérases et hélicases

Principaux articles: Topoisomérases , Hélicas

Dans une cellule, l'ADN est situé dans un soi-disant compact. dans un état super tordu, sinon elle ne pourrait pas s'y intégrer. Pour que les processus vitaux aient lieu, l'ADN doit être sans torsion, qui est produit par deux groupes de protéines - les topoisomérases et les hélicases.

Les topoisomérases sont des enzymes qui ont à la fois des activités nucléase et ligase. Ces protéines modifient le degré de surenroulement dans l'ADN. Certaines de ces enzymes coupent l'hélice d'ADN et permettent à l'un des brins de tourner, réduisant ainsi le niveau de surenroulement, après quoi l'enzyme ferme l'espace. D'autres enzymes peuvent couper l'un des brins et amener le deuxième brin à travers la cassure, puis ligaturer la cassure dans le premier brin. Les topoisomérases sont essentielles dans de nombreux processus liés à l'ADN tels que la réplication et la transcription.

Les hélicases sont des protéines qui font partie des moteurs moléculaires. Ils utilisent l'énergie chimique des nucléotides triphosphates, le plus souvent l'ATP, pour rompre les liaisons hydrogène entre les bases, déroulant la double hélice en brins séparés. Ces enzymes sont essentielles pour la plupart des processus où les protéines ont besoin d'accéder aux bases d'ADN.

Nucléases et ligases

Nucléase, Ligaz

Dans divers processus se produisant dans la cellule, par exemple la recombinaison et la réparation, des enzymes sont impliquées qui peuvent couper et restaurer l'intégrité des brins d'ADN. Les enzymes qui coupent l'ADN sont appelées nucléases. Les nucléases qui hydrolysent les nucléotides aux extrémités de la molécule d'ADN sont appelées exonucléases, tandis que les endonucléases coupent l'ADN à l'intérieur du brin. Les nucléases les plus couramment utilisées en biologie moléculaire et en génie génétique sont des enzymes de restriction qui coupent l'ADN autour de séquences spécifiques. Par exemple, l'enzyme EcoRV (enzyme de restriction #5 de E. coli) reconnaît la séquence de six nucléotides 5"-GAT|ATC-3" et coupe l'ADN à l'emplacement indiqué par la ligne verticale. Dans la nature, ces enzymes protègent les bactéries de l'infection par les bactériophages en coupant l'ADN du phage lorsqu'il est introduit dans la cellule bactérienne. Dans ce cas, les nucléases font partie du système de modification-restriction. Les ADN ligases réticulent les bases phosphate de sucre dans la molécule d'ADN en utilisant l'énergie de l'ATP. Les nucléases de restriction et les ligases sont utilisées dans le clonage et la prise d'empreintes digitales.

ADN polymérase I (une structure en forme d'anneau composée de plusieurs molécules protéiques identiques, représentées dans différentes couleurs), ligaturant le brin d'ADN endommagé

Polymérases

ADN polymérase

Il existe également un groupe d'enzymes importantes pour le métabolisme de l'ADN qui synthétisent les chaînes polynucléotidiques à partir des nucléosides triphosphates - l'ADN polymérase. Ils ajoutent des nucléotides au groupe 3"-hydroxyle du nucléotide précédent dans la chaîne d'ADN, de sorte que toutes les polymérases fonctionnent dans la direction 5"--> 3". Dans le centre actif de ces enzymes, le substrat - le nucléoside triphosphate - s'apparie avec une base complémentaire faisant partie d'une chaîne polynucléotidique simple brin - matrice.

Au cours de la réplication de l'ADN, l'ADN polymérase dépendante de l'ADN synthétise une copie de la séquence d'ADN d'origine. La précision est très importante dans ce processus, car les erreurs de polymérisation entraîneront des mutations, de sorte que de nombreuses polymérases ont la capacité de "modifier" - corriger les erreurs. La polymérase reconnaît les erreurs de synthèse par le manque d'appariement entre les nucléotides incorrects. Après avoir déterminé l'absence d'appariement, l'activité exonucléase 3"--> 5" de la polymérase est activée et la mauvaise base est éliminée. Dans la plupart des organismes, les ADN polymérases fonctionnent comme un grand complexe appelé réplisome, qui contient de nombreuses sous-unités supplémentaires, telles que les hélicases.

Les ADN polymérases dépendantes de l'ARN sont un type spécialisé de polymérases qui copient une séquence d'ARN sur l'ADN. Ce type comprend l'enzyme virale transcriptase inverse, qui est utilisée par les rétrovirus lors de l'infection cellulaire, ainsi que la télomérase, qui est nécessaire à la réplication des télomères. La télomérase est une enzyme inhabituelle car elle contient son propre ARN messager.

La transcription est effectuée par l'ARN polymérase ADN-dépendante, qui copie la séquence d'ADN d'un brin sur l'ARNm. Au début de la transcription d'un gène, l'ARN polymérase se fixe sur une séquence au début du gène, appelée promoteur, et déroule l'hélice d'ADN. Ensuite, il copie la séquence du gène sur l'ARN messager jusqu'à ce qu'il atteigne l'ADN à la fin du gène - le terminateur, où il s'arrête et se détache de l'ADN. Comme l'ADN polymérase humaine dépendante de l'ADN, l'ARN polymérase II, qui transcrit la plupart des gènes du génome humain, fonctionne dans le cadre d'un vaste complexe protéique, contenant des unités réglementaires et supplémentaires .

Le travail des gènes dans tout organisme - procaryote, eucaryote, unicellulaire ou multicellulaire - est contrôlé et coordonné.

Différents gènes ont une activité temporelle différente. Certains d'entre eux se caractérisent par une activité constante. De tels gènes sont responsables de la synthèse de protéines nécessaires à une cellule ou à un organisme tout au long de la vie, par exemple des gènes dont les produits sont impliqués dans la synthèse d'ATP. La plupart des gènes ont une activité intermittente, ils ne fonctionnent qu'à certains moments où leurs produits sont nécessaires - les protéines. Les gènes diffèrent également par leur niveau d'activité (faible ou élevé).

Les protéines cellulaires sont classées comme régulatrices et structurelles. Les protéines régulatrices sont synthétisées sur les gènes régulateurs et contrôlent le fonctionnement des gènes de structure. Les gènes de structure codent pour des protéines de structure qui remplissent des fonctions structurelles, enzymatiques, de transport et autres (sauf régulatrices !).

La régulation de la synthèse des protéines s'effectue à toutes les étapes de ce processus : transcription, traduction et modification post-traductionnelle, soit par induction, soit par répression.

La régulation de l'activité des gènes dans les organismes eucaryotes est beaucoup plus compliquée que la régulation de l'expression des gènes procaryotes, qui est déterminée par la complexité de l'organisation d'un organisme eucaryote, et en particulier multicellulaire. En 1961, les scientifiques français F. Jacob, J. Monod et A. Lvov ont formulé un modèle de contrôle génétique de la synthèse des protéines qui catalysent l'assimilation du lactose par la cellule - le concept d'opéron.

Un opéron est un groupe de gènes contrôlés par un seul gène régulateur.

Un gène régulateur est un gène à faible activité constante; une protéine répresseur y est synthétisée - une protéine régulatrice qui peut se lier à un opérateur, l'inactivant.

Un opérateur est un point de départ pour la lecture de l'information génétique, il contrôle le travail des gènes de structure.

Les gènes de structure de l'opéron lactose contiennent des informations sur les enzymes impliquées dans le métabolisme du lactose. Par conséquent, le lactose servira d'inducteur - un agent qui initie le travail de l'opéron.

Un promoteur est le site de fixation de l'ARN polymérase.

Le terminateur est le site de terminaison de la synthèse de l'ARNm.

En l'absence d'inducteur, le système ne fonctionne pas, puisque le répresseur "libre" de l'inducteur - lactose - est connecté à l'opérateur. Dans ce cas, l'enzyme ARN polymérase ne peut pas catalyser le processus de synthèse de l'ARNm. Si du lactose (un inducteur) se trouve dans la cellule, celui-ci, en interagissant avec le répresseur, modifie sa structure, à la suite de quoi le répresseur libère l'opérateur. L'ARN polymérase se lie au promoteur, la synthèse de l'ARNm commence (transcription des gènes de structure). Ensuite, des protéines se forment sur les ribosomes selon le programme de l'opéron ARNm-lactose. Dans les organismes procaryotes, une molécule d'ARNm réécrit les informations de tous les gènes structuraux de l'opéron, c'est-à-dire Un opéron est une unité de transcription. La transcription continue tant que les molécules de lactose restent dans le cytoplasme de la cellule. Dès que toutes les molécules sont traitées par la cellule, le répresseur ferme l'opérateur et la synthèse d'ARNm s'arrête.

Ainsi, la synthèse de l'ARNm et, par conséquent, la synthèse des protéines doivent être strictement régulées, car la cellule ne dispose pas de suffisamment de ressources pour la transcription et la traduction simultanées de tous les gènes de structure. Les procaryotes et les eucaryotes ne synthétisent en permanence que les ARNm nécessaires à l'exécution des fonctions cellulaires de base.L'expression d'autres gènes structuraux s'effectue sous le contrôle strict de systèmes de régulation qui ne déclenchent la transcription que lorsqu'il y a besoin d'une certaine protéine (protéines ).

PROTÉINES RÉGULATEURS (du lat. regulo - mettre en ordre, ajuster), un groupe de protéines. impliqué dans la régulation de la décomp. biochimie. processus. Un groupe important de protéines régulatrices, auquel cet article est consacré, sont les protéines qui interagissent avec l'ADN et contrôlent l'expression des gènes (expression des gènes dans les caractéristiques et les propriétés d'un organisme). La grande majorité de ces protéines régulatrices fonctionnent au niveau de la transcription (synthèse d'ARN messager, ou ARNm, sur une matrice d'ADN) et sont responsables de l'activation ou de la répression (suppression) de la synthèse d'ARNm (protéines activatrices et protéines répressives, respectivement) .

Connu env. 10 répresseurs. Naïb. parmi eux étudiés sont les répresseurs procaryotes (bactéries, algues bleues), qui régulent la synthèse des enzymes impliquées dans le métabolisme du lactose (lac-répresseur) chez Escherichia coli (E. coli), et le répresseur du bactériophage A. Leur action est réalisée en se liant à des éléments spécifiques. des sections d'ADN (opérateurs) des gènes correspondants et bloquant l'initiation de la transcription des ARNm codés par ces gènes.

Le répresseur est généralement un dimère de deux chaînes polypeptidiques identiques orientées dans des directions mutuellement opposées. Les répresseurs empêchent physiquement l'ARN polymérase de se fixer à l'ADN au niveau du site promoteur (le site de liaison de l'enzyme ARN polymérase dépendante de l'ADN qui catalyse la synthèse de l'ARNm sur la matrice d'ADN) et de démarrer la synthèse de l'ARNm. On suppose que le répresseur empêche seulement l'initiation de la transcription et n'affecte pas l'élongation de l'ARNm.

Le répresseur peut contrôler la synthèse vers - l. une seule protéine ou une gamme de protéines. dont l'expression est coordonnée. En règle générale, ce sont des enzymes au service d'un métabolisme. chemin; leurs gènes font partie d'un opéron (un ensemble de gènes interconnectés et de régions régulatrices adjacentes).

Mn. les répresseurs peuvent exister sous des formes actives et inactives, selon qu'ils sont associés ou non à des inducteurs ou à des corépresseurs (respectivement, des substrats en présence desquels le taux de synthèse d'une enzyme particulière est spécifiquement augmenté ou diminué ; voir Régulateurs enzymatiques) ; ces échanges ont un caractère non covalent.

Pour une expression génique efficace, il faut non seulement que le répresseur soit inactivé par l'inducteur, mais aussi que le répresseur spécifique soit réalisé. positif signal d'activation, qui est médié par des protéines régulatrices travaillant "en paire" avec cyclique. l'adénosine monophosphate (cAMP). Ce dernier se lie à des protéines régulatrices spécifiques (la soi-disant CAP-protéine-activateur des gènes catabolites, ou protéines. activateur du catabolisme-BAC). Il s'agit d'un dimère avec un pilier. M. 45 000. Après s'être lié à l'AMPc, il acquiert la capacité de s'attacher à des éléments spécifiques. régions sur l'ADN, augmentant fortement l'efficacité de la transcription des gènes de l'opéron correspondant. Dans le même temps, CAP n'affecte pas le taux de croissance de la chaîne d'ARNm, mais contrôle l'étape d'initiation de la transcription - la fixation de l'ARN polymérase au promoteur. Contrairement au répresseur, le CAP (en complexe avec l'AMPc) facilite la liaison de l'ARN polymérase à l'ADN et rend l'initiation de la transcription plus fréquente. Le site d'attachement de CAP à l'ADN est directement contigu au promoteur du côté opposé à celui où l'opérateur est localisé.

La régulation positive (par exemple, de l'opéron lac d'E. coli) peut être décrite de manière simplifiée : avec une diminution de la concentration de glucose (la principale source de carbone), la concentration d'AMPc, qui se lie à CAP, augmente, et la le complexe résultant augmente avec le promoteur lac. En conséquence, la liaison de l'ARN polymérase au promoteur est stimulée et le taux de transcription des gènes qui codent pour les enzymes permettant à la cellule de basculer vers une autre source de carbone, le lactose, augmente. Il existe d'autres protéines régulatrices spéciales (par exemple, la protéine C), dont le fonctionnement est décrit par un schéma plus complexe ; ils contrôlent une gamme étroite de gènes et peuvent agir à la fois comme répresseurs et activateurs.

Les répresseurs et les activateurs spécifiques à l'opéron n'affectent pas la spécificité de l'ARN polymérase elle-même. Ce dernier niveau de régulation est réalisé dans les cas impliquant massir. modification du spectre des gènes exprimés. Ainsi, chez E. coli, les gènes codant pour les protéines de choc thermique, qui sont exprimés dans un certain nombre de conditions stressantes de la cellule, ne sont lus par l'ARN polymérase que lorsqu'une protéine régulatrice spéciale, la soi-disant. facteur s32. Toute une famille de ces protéines régulatrices (facteurs s), qui modifient la spécificité du promoteur de l'ARN polymérase, a été trouvée dans des bacilles et d'autres bactéries.

Dr. une variété de protéines régulatrices change catalytique. propriétés de l'ARN polymérase (les protéines dites anti-terminatrices). Par exemple, dans le bactériophage X, on connaît deux de ces protéines qui modifient l'ARN polymérase afin qu'elle n'obéisse pas aux signaux cellulaires de terminaison (fin) de la transcription (ceci est nécessaire à l'expression active des gènes du phage).

Le schéma général de la génétique le contrôle, y compris le fonctionnement des protéines régulatrices, s'applique également aux bactéries et aux cellules eucaryotes (tous les organismes sauf les bactéries et les algues bleues).

Eucaryote les cellules répondent à l'ext. signaux (pour eux, par exemple, les hormones) en principe, de la même manière que les cellules bactériennes réagissent aux changements de concentration en nutriments. substances dans l'environnement, c'est-à-dire par répression réversible ou activation (dérépression) de gènes individuels. Dans le même temps, des protéines régulatrices qui contrôlent simultanément l'activité d'un grand nombre de gènes peuvent être utilisées dans la décomp. combinaisons. Génétique combinatoire similaire la réglementation peut apporter une différenciation. développement de l'ensemble de l'organisme multicellulaire complexe en raison de l'interaction. relativement peu de protéines régulatrices clés

Dans le système de régulation de l'activité des gènes chez les eucaryotes, il y a un ajout. un niveau absent chez les bactéries, à savoir la traduction de tous les nucléosomes (sous-unités de chromatine répétitives) qui composent l'unité de transcription en une forme active (décondensée) dans les cellules où ce gène devrait être fonctionnellement actif. On suppose qu'un ensemble de protéines régulatrices spécifiques qui n'ont pas d'analogues chez les procaryotes sont impliqués ici. Ces protéines reconnaissent non seulement des sections de chromatine (ou. ADN), mais provoquent également certains changements structurels dans les zones adjacentes. les protéines régulatrices comme les activateurs et les répresseurs des bactéries, apparemment, sont impliquées dans la régulation de la transcription ultérieure des gènes individuels dans les zones activir. chromatine.

Une vaste classe de protéines régulatrices des protéines réceptrices eucaryotes des hormones stéroïdes.

La séquence d'acides aminés des protéines régulatrices est codée par le soi-disant. gènes régulateurs. L'inactivation mutationnelle du répresseur conduit à une synthèse incontrôlée d'ARNm et, par conséquent, d'une certaine protéine (à la suite de la synthèse de protéines de traduction sur la matrice d'ARNm). De tels organismes sont appelés mutants constitutifs. La perte de l'activateur à la suite d'une mutation entraîne une diminution persistante de la synthèse de la protéine régulée.

PROTÉINES RÉGULATEURS(du lat. regulo - mettre en ordre, ajuster), un groupe de protéines impliquées dans la régulation de la décomposition. biochimie. processus. Un groupe important de R. b., cet article est consacré à la Crimée, sont des protéines qui interagissent avec l'ADN et contrôlent l'expression des gènes (expression des gènes dans les signes et les propriétés du corps). La grande majorité de ces R. le feraient. opère au niveau transcriptions(synthèse d'ARN messager, ou ARNm, sur une matrice d'ADN) et est responsable de l'activation ou de la répression (suppression) de la synthèse d'ARNm (respectivement, des protéines activatrices et des protéines répressives).

Connu env. 10 répresseurs. Naïb. parmi eux étudiés sont les répresseurs procaryotes (bactéries, algues bleues), qui régulent la synthèse des enzymes impliquées dans le métabolisme du lactose (lac-répresseur) chez Escherichia coli (E. coli), et le répresseur du bactériophage A. Leur action est réalisée en se liant à des éléments spécifiques. des sections d'ADN (opérateurs) des gènes correspondants et bloquant l'initiation de la transcription des ARNm codés par ces gènes.

Le répresseur est généralement un dimère de deux chaînes polypeptidiques identiques orientées dans des directions mutuellement opposées. Les répresseurs entravent physiquement ARN polymérase rejoindre l'ADN dans la région promotrice (le site de liaison de l'enzyme ARN polymérase dépendante de l'ADN qui catalyse la synthèse de l'ARNm sur la matrice d'ADN) et démarrer la synthèse de l'ARNm. On suppose que le répresseur empêche seulement l'initiation de la transcription et n'affecte pas l'élongation de l'ARNm.

Le répresseur peut contrôler la synthèse vers - l. une protéine ou plusieurs protéines dont l'expression est coordonnée. En règle générale, ce sont des enzymes au service d'un métabolisme. chemin; leurs gènes font partie d'un opéron (un ensemble de gènes interconnectés et de régions régulatrices adjacentes).

Mn. les répresseurs peuvent exister à la fois sous forme active et inactive, selon qu'ils sont associés ou non à des inducteurs ou à des corépresseurs (respectivement, des substrats, en présence desquels augmente ou diminue spécifiquement la vitesse de synthèse d'une enzyme particulière ; cf. Régulateurs d'enzymes); ces échanges ont un caractère non covalent.

Pour une expression génique efficace, il faut non seulement que le répresseur soit inactivé par l'inducteur, mais aussi que le répresseur spécifique soit réalisé. positif signal d'allumage, qui est médié par R. b., travaillant "en paire" avec cyclique. l'adénosine monophosphate (cAMP). Ce dernier est associé à des R. b. (le soi-disant CAP protéine-activateur des gènes cataboliques, ou activateur du catabolisme des protéines-BAC). Il s'agit d'un dimère avec un pilier. M. 45 000. Après s'être lié à l'AMPc, il acquiert la capacité de s'attacher à des éléments spécifiques. régions sur l'ADN, augmentant fortement l'efficacité de la transcription des gènes de l'opéron correspondant. Dans le même temps, CAP n'affecte pas le taux de croissance de la chaîne d'ARNm, mais contrôle l'étape d'initiation de la transcription - la fixation de l'ARN polymérase au promoteur. Contrairement au répresseur, le CAP (en complexe avec l'AMPc) facilite la liaison de l'ARN polymérase à l'ADN et rend l'initiation de la transcription plus fréquente. Le site d'attachement de CAP à l'ADN est directement contigu au promoteur du côté opposé à celui où l'opérateur est localisé.

La régulation positive (par exemple, l'opéron lac d'E. coli) peut être décrite par un schéma simplifié : avec une diminution de la concentration de glucose (la principale source de carbone), la concentration d'AMPc augmente, qui se lie au SAR, et le complexe résultant à le promoteur lac. En conséquence, la liaison de l'ARN polymérase au promoteur est stimulée et le taux de transcription des gènes augmente, le seigle code pour des enzymes qui permettent à la cellule de passer à l'utilisation d'une autre source de carbone-lactose. Il existe d'autres R. b. (par exemple, la protéine C), dont le fonctionnement est décrit par un schéma plus complexe ; ils contrôlent une gamme étroite de gènes et peuvent agir à la fois comme répresseurs et activateurs.

Les répresseurs et les activateurs spécifiques à l'opéron n'affectent pas la spécificité de l'ARN polymérase elle-même. Ce dernier niveau de régulation est réalisé dans les cas impliquant massir. modification du spectre des gènes exprimés. Ainsi, chez E. coli, les gènes codant pour les protéines de choc thermique, qui sont exprimés dans un certain nombre de conditions stressantes de la cellule, ne sont lus par l'ARN polymérase que lorsqu'un R. b.-t. facteur s 32 . Toute une famille de ces R.b. (facteurs s) qui modifient la spécificité du promoteur de l'ARN polymérase ont été trouvés dans des bacilles et d'autres bactéries.

Dr. variété R.b. change le catalyseur Holy Islands de l'ARN polymérase (les protéines dites anti-terminatrices). Ainsi, dans le bactériophage X, deux de ces protéines sont connues, pour modifier l'ARN polymérase afin qu'elle n'obéisse pas aux signaux cellulaires de terminaison (fin) de la transcription (ceci est nécessaire à l'expression active des gènes du phage).

Le schéma général de la génétique le contrôle, y compris le fonctionnement de R. b., s'applique également aux bactéries et aux cellules eucaryotes (tous les organismes, à l'exception des bactéries et des algues bleues).

Eucaryote les cellules répondent à l'ext. signaux (pour eux, par exemple, les hormones) en principe, de la même manière que les cellules bactériennes réagissent aux changements de concentration en nutriments. in-in dans l'environnement, c'est-à-dire par répression réversible ou activation (dérépression) de gènes individuels. Dans le même temps, R.b., qui contrôle simultanément l'activité d'un grand nombre de gènes, peut être utilisé dans la décomp. combinaisons. Génétique combinatoire similaire la réglementation peut apporter une différenciation. développement de l'ensemble de l'organisme multicellulaire complexe en raison de l'interaction. relativement petit nombre de clés R. b.

Dans le système de régulation de l'activité des gènes chez les eucaryotes, il y a un ajout. un niveau absent chez les bactéries, à savoir la traduction de tous les nucléosomes (sous-unités répétitives chromatine), qui font partie de l'unité de transcription, en une forme active (décondensée) dans les cellules où ce gène devrait être fonctionnellement actif. On suppose qu'un ensemble de Rb spécifiques est impliqué ici, qui n'ont pas d'analogues chez les procaryotes. Ces protéines reconnaissent non seulement des coupes de chromatine (ou. ADN), mais appelle aussicertains changements structurels dans les zones adjacentes. R.b., comme les activateurs et les répresseurs de bactéries, sont apparemment impliqués dans la régulation de la transcription ultérieure de gènes individuels dans les domaines de l'aktivir. chromatine.

Classe extensive R.b. eucaryote- protéines réceptrices hormones stéroïdes.

Séquence d'acides aminés R.b. soi-disant encodé. gènes régulateurs. L'inactivation mutationnelle du répresseur conduit à une synthèse incontrôlée d'ARNm et, par conséquent, à une certaine protéine (par conséquent Traduction- synthèse protéique sur une matrice d'ARNm). De tels organismes sont appelés mutants constitutifs. La perte de l'activateur à la suite d'une mutation entraîne une diminution persistante de la synthèse de la protéine régulée.

Litt. : Strayer L., Biochimie, trad. de l'anglais, volume 3, M., 1985, p. 112-25.

PL Ivanov.

Le contenu de l'article

PROTÉINES (Article 1)- une classe de polymères biologiques présents dans tout organisme vivant. Avec la participation des protéines, se déroulent les principaux processus qui assurent l'activité vitale de l'organisme : respiration, digestion, contraction musculaire, transmission de l'influx nerveux. Le tissu osseux, la peau, les cheveux, les formations cornées des êtres vivants sont composés de protéines. Pour la plupart des mammifères, la croissance et le développement de l'organisme sont dus à des produits contenant des protéines comme composant alimentaire. Le rôle des protéines dans le corps et, par conséquent, leur structure est très diversifiée.

La composition des protéines.

Toutes les protéines sont des polymères dont les chaînes sont assemblées à partir de fragments d'acides aminés. Les acides aminés sont des composés organiques contenant dans leur composition (conformément au nom) un groupe amino NH 2 et un acide organique, c'est-à-dire carboxyle, groupe COOH. De toute la variété des acides aminés existants (théoriquement, le nombre d'acides aminés possibles est illimité), seuls ceux qui n'ont qu'un seul atome de carbone entre le groupe amino et le groupe carboxyle participent à la formation des protéines. En général, les acides aminés impliqués dans la formation des protéines peuvent être représentés par la formule : H 2 N–CH(R)–COOH. Le groupe R attaché à l'atome de carbone (celui entre les groupes amino et carboxyle) détermine la différence entre les acides aminés qui composent les protéines. Ce groupe ne peut être constitué que d'atomes de carbone et d'hydrogène, mais contient le plus souvent, en plus de C et H, divers groupes fonctionnels (capables de transformations ultérieures), par exemple HO-, H 2 N-, etc. Il existe également un option lorsque R \u003d H.

Les organismes des êtres vivants contiennent plus de 100 acides aminés différents, cependant, tous ne sont pas utilisés dans la construction des protéines, mais seulement 20, les soi-disant "fondamentaux". En tableau. 1 montre leurs noms (la plupart des noms se sont développés historiquement), la formule structurelle, ainsi que l'abréviation largement utilisée. Toutes les formules structurelles sont disposées dans le tableau de sorte que le fragment principal de l'acide aminé se trouve à droite.

Tableau 1. ACIDES AMINÉS IMPLIQUÉS DANS LA CRÉATION DE PROTÉINES

Nom	Structure	La désignation
GLYCINE		IGL
ALANINE		ALA
VALIN		ARBRE
LEUCINE		LEI
ISOLEUCINE		ILE
SERIN		SÉR
THRÉONINE		TRE
CYSTÉINE		CEI
MÉTIONINE		RENCONTRÉ
LYSINE		LIZ
ARGININE		AWG
ACIDE ASPARAGIQUE		ASN
ASPERGE		ASN
ACIDE GLUTAMIQUE		GLU
GLUTAMINE		GNL
phénylalanine		Sèche-cheveux
TYROSINE		RIT
tryptophane		TROIS
HISTIDINE		SIG
LIGNE PRO		PRO
Dans la pratique internationale, la désignation abrégée des acides aminés énumérés à l'aide d'abréviations latines à trois lettres ou à une lettre est acceptée, par exemple, glycine - Gly ou G, alanine - Ala ou A.

Parmi ces vingt acides aminés (tableau 1), seule la proline contient un groupe NH (au lieu de NH 2 ) à côté du groupe COOH carboxyle, puisqu'elle fait partie du fragment cyclique.

Huit acides aminés (valine, leucine, isoleucine, thréonine, méthionine, lysine, phénylalanine et tryptophane), placés dans le tableau sur fond gris, sont dits essentiels, car le corps doit constamment les recevoir avec des aliments protéinés pour une croissance et un développement normaux.

Une molécule de protéine est formée à la suite de la connexion séquentielle d'acides aminés, tandis que le groupe carboxyle d'un acide interagit avec le groupe amino de la molécule voisine, en conséquence, une liaison peptidique -CO-NH- est formée et une eau molécule est libérée. Sur la fig. 1 montre la connexion en série de l'alanine, de la valine et de la glycine.

Riz. une CONNEXION EN SÉRIE DES ACIDES AMINÉS lors de la formation d'une molécule protéique. Le chemin du groupe amino terminal H2N au groupe carboxyle terminal COOH a été choisi comme direction principale de la chaîne polymère.

Pour décrire de manière compacte la structure d'une molécule protéique, les abréviations des acides aminés (tableau 1, troisième colonne) impliqués dans la formation de la chaîne polymère sont utilisées. Le fragment de la molécule représenté sur la Fig. 1 s'écrit : H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Les molécules de protéines contiennent de 50 à 1500 résidus d'acides aminés (les chaînes plus courtes sont appelées polypeptides). L'individualité d'une protéine est déterminée par l'ensemble des acides aminés qui composent la chaîne polymère et, non moins important, par l'ordre de leur alternance le long de la chaîne. Par exemple, la molécule d'insuline se compose de 51 résidus d'acides aminés (c'est l'une des protéines à chaîne la plus courte) et se compose de deux chaînes parallèles interconnectées de longueur inégale. La séquence des fragments d'acides aminés est représentée sur la fig. 2.

Riz. 2 MOLÉCULE D'INSULINE, construits à partir de 51 résidus d'acides aminés, des fragments des mêmes acides aminés sont marqués avec la couleur de fond correspondante. Les résidus d'acides aminés de cystéine (désignation abrégée CIS) contenus dans la chaîne forment des ponts disulfure -S-S-, qui relient deux molécules de polymère, ou forment des cavaliers au sein d'une chaîne.

Les molécules de l'acide aminé cystéine (tableau 1) contiennent des groupes sulfhydrides réactifs -SH, qui interagissent les uns avec les autres, formant des ponts disulfure -S-S-. Le rôle de la cystéine dans le monde des protéines est particulier, avec sa participation, des liaisons croisées se forment entre les molécules de protéines polymères.

La combinaison d'acides aminés dans une chaîne polymère se produit dans un organisme vivant sous le contrôle acides nucléiques, ils fournissent un ordre d'assemblage strict et régulent la longueur fixe de la molécule de polymère ( cm. ACIDES NUCLÉIQUES).

La structure des protéines.

La composition de la molécule protéique, présentée sous la forme de résidus d'acides aminés alternés (Fig. 2), est appelée la structure primaire de la protéine. Des liaisons hydrogène apparaissent entre les groupes imino HN présents dans la chaîne polymère et les groupes carbonyle CO ( cm. LIAISON HYDROGÈNE), en conséquence, la molécule de protéine acquiert une certaine forme spatiale, appelée structure secondaire. Les plus courants sont deux types de structure secondaire dans les protéines.

La première option, appelée hélice α, est mise en œuvre à l'aide de liaisons hydrogène au sein d'une molécule de polymère. Les paramètres géométriques de la molécule, déterminés par les longueurs de liaison et les angles de liaison, sont tels que la formation de liaisons hydrogène est possible pour groupes H-N et C=O, entre lesquels se trouvent deux fragments peptidiques H-N-C=O (Fig. 3).

La composition de la chaîne polypeptidique illustrée à la fig. 3 s'écrit sous la forme abrégée suivante :

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

En raison de l'action de contraction des liaisons hydrogène, la molécule prend la forme d'une hélice - la soi-disant hélice α, elle est représentée comme un ruban hélicoïdal incurvé traversant les atomes qui forment la chaîne polymère (Fig. 4)

Riz. quatre MODÈLE 3D D'UNE MOLÉCULE DE PROTÉINE sous la forme d'une hélice α. Les liaisons hydrogène sont représentées par des lignes pointillées vertes. La forme cylindrique de la spirale est visible à un certain angle de rotation (les atomes d'hydrogène ne sont pas représentés sur la figure). La couleur des atomes individuels est donnée conformément aux règles internationales, qui recommandent le noir pour les atomes de carbone, le bleu pour l'azote, le rouge pour l'oxygène et le jaune pour le soufre (la couleur blanche est recommandée pour les atomes d'hydrogène non représentés sur la figure, dans ce cas le structure entière représentée sur un fond sombre).

Une autre variante de la structure secondaire, appelée structure β, est également formée avec la participation de liaisons hydrogène, la différence est que les groupes H-N et C=O de deux ou plusieurs chaînes polymères situées en parallèle interagissent. Comme la chaîne polypeptidique a une direction (Fig. 1), des variantes sont possibles lorsque la direction des chaînes est la même (structure β parallèle, Fig. 5), ou qu'elles sont opposées (structure β antiparallèle, Fig. 6) .

Des chaînes polymères de compositions diverses peuvent participer à la formation de la structure β, tandis que les groupes organiques encadrant la chaîne polymère (Ph, CH 2 OH, etc.) jouent dans la plupart des cas un rôle secondaire, l'arrangement mutuel des H-N et C =O groupes est décisif. Étant donné que les groupes H-N et C=O sont dirigés dans des directions différentes par rapport à la chaîne polymère (de haut en bas sur la figure), il devient possible pour trois chaînes ou plus d'interagir simultanément.

La composition de la première chaîne polypeptidique de la Fig. 5 :

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

La composition de la deuxième et de la troisième chaîne :

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

La composition des chaînes polypeptidiques représentée sur la fig. 6, identique à la Fig. 5, la différence est que la deuxième chaîne a la direction opposée (par rapport à la Fig. 5).

Il est possible de former une structure β dans une molécule, lorsqu'un fragment de chaîne dans une certaine section s'avère être tourné de 180 °, dans ce cas, deux branches d'une molécule ont la direction opposée, en conséquence, un antiparallèle La structure β est formée (Fig. 7).

La structure représentée sur la fig. 7 dans une image plate, illustrée à la fig. 8 sous la forme d'un modèle en trois dimensions. Les sections de la structure β sont généralement désignées de manière simplifiée par un ruban ondulé plat qui traverse les atomes qui forment la chaîne polymère.

Dans la structure de nombreuses protéines, des sections de l'hélice α et des structures β en forme de ruban alternent, ainsi que des chaînes polypeptidiques uniques. Leur arrangement mutuel et leur alternance dans la chaîne polymère s'appellent la structure tertiaire de la protéine.

Des méthodes pour décrire la structure des protéines sont présentées ci-dessous en utilisant la protéine végétale crambine comme exemple. Les formules structurelles des protéines, contenant souvent jusqu'à des centaines de fragments d'acides aminés, sont complexes, lourdes et difficiles à comprendre, c'est pourquoi des formules structurelles simplifiées sont parfois utilisées - sans symboles d'éléments chimiques (Fig. 9, option A), mais en même temps temps ils conservent la couleur des traits de valence conformément aux règles internationales (Fig. 4). Dans ce cas, la formule est présentée non pas dans un plan, mais dans une image spatiale, qui correspond à la structure réelle de la molécule. Cette méthode permet par exemple de distinguer des ponts disulfure (semblables à ceux que l'on trouve dans l'insuline, Fig. 2), des groupements phényle dans le cadre latéral de la chaîne, etc. L'image des molécules sous forme de modèles (boules reliées par des tiges) est un peu plus claire (Fig. 9, option B). Cependant, les deux méthodes ne permettent pas de montrer la structure tertiaire, de sorte que la biophysicienne américaine Jane Richardson a proposé de représenter les structures α sous forme de rubans torsadés en spirale (voir Fig. 4), les structures β sous forme de rubans ondulés plats (Fig. 8) et reliant les chaînes simples - sous la forme de faisceaux minces, chaque type de structure a sa propre couleur. Cette méthode de représentation de la structure tertiaire d'une protéine est maintenant largement utilisée (Fig. 9, variante B). Parfois, pour un contenu informatif plus important, une structure tertiaire et une formule structurale simplifiée sont présentées ensemble (Fig. 9, variante D). Il existe également des modifications de la méthode proposée par Richardson : les hélices α sont représentées sous forme de cylindres et les structures β sont sous la forme de flèches plates indiquant la direction de la chaîne (Fig. 9, option E). Moins courante est la méthode dans laquelle la molécule entière est représentée comme un faisceau, où les structures inégales se distinguent par des couleurs différentes, et les ponts disulfure sont représentés par des ponts jaunes (Fig. 9, variante E).

L'option B est la plus pratique pour la perception, lorsque, lors de la représentation de la structure tertiaire, les caractéristiques structurelles de la protéine (fragments d'acides aminés, leur ordre d'alternance, liaisons hydrogène) ne sont pas indiquées, alors qu'il est supposé que toutes les protéines contiennent des "détails" pris à partir d'un ensemble standard de vingt acides aminés (tableau 1). La tâche principale dans la représentation d'une structure tertiaire est de montrer l'agencement spatial et l'alternance des structures secondaires.

Riz. 9 DIFFÉRENTES VERSIONS D'IMAGE DE LA STRUCTURE DE LA PROTÉINE CRUMBIN.
A est une formule structurelle dans une image spatiale.
B - structure sous la forme d'un modèle en trois dimensions.
B est la structure tertiaire de la molécule.
G - une combinaison des options A et B.
E - image simplifiée de la structure tertiaire.
E - structure tertiaire avec des ponts disulfure.

La plus pratique pour la perception est une structure tertiaire tridimensionnelle (option B), libérée des détails de la formule structurale.

Une molécule de protéine qui a une structure tertiaire, en règle générale, prend une certaine configuration, qui est formée par des interactions polaires (électrostatiques) et des liaisons hydrogène. En conséquence, la molécule prend la forme d'une bobine compacte - protéines globulaires (globules, lat. balle), ou filamenteux - protéines fibrillaires (fibre, lat. fibre).

Un exemple de structure globulaire est la protéine d'albumine, la classe d'albumine comprend la protéine œuf de poule. La chaîne polymère de l'albumine est assemblée principalement à partir d'alanine, d'acide aspartique, de glycine et de cystéine, en alternance dans un certain ordre. La structure tertiaire contient des hélices α reliées par des chaînes simples (Fig. 10).

Riz. Dix STRUCTURE GLOBULAIRE DE L'ALBUMINE

Un exemple de structure fibrillaire est la protéine fibroïne. Ils contiennent une grande quantité de résidus de glycine, d'alanine et de sérine (un résidu d'acide aminé sur deux est de la glycine); les résidus de cystéine contenant des groupes sulfhydride sont absents. La fibroïne, principal composant de la soie naturelle et des toiles d'araignées, contient des structures β reliées par des chaînes uniques (Fig. 11).

Riz. Onze PROTEINE FIBRILLAIRE FIBROINE

La possibilité de former une structure tertiaire d'un certain type est inhérente à la structure primaire de la protéine, c'est-à-dire déterminé à l'avance par l'ordre d'alternance des résidus d'acides aminés. À partir de certains ensembles de tels résidus, des hélices α apparaissent principalement (il existe de nombreux ensembles de ce type), un autre ensemble conduit à l'apparition de structures β, les chaînes uniques sont caractérisées par leur composition.

Certaines molécules de protéines, tout en conservant une structure tertiaire, sont capables de se combiner en de grands agrégats supramoléculaires, alors qu'elles sont maintenues ensemble par des interactions polaires, ainsi que des liaisons hydrogène. Ces formations sont appelées la structure quaternaire de la protéine. Par exemple, la protéine ferritine, qui se compose principalement de leucine, d'acide glutamique, d'acide aspartique et d'histidine (la ferricine contient les 20 résidus d'acides aminés en quantités variables) forme une structure tertiaire de quatre hélices α disposées en parallèle. Lorsque les molécules sont combinées en un seul ensemble (Fig. 12), une structure quaternaire se forme, qui peut inclure jusqu'à 24 molécules de ferritine.

Fig.12 FORMATION DE LA STRUCTURE QUATERNAIRE DE LA PROTÉINE GLOBULAIRE FERRITINE

Un autre exemple de formations supramoléculaires est la structure du collagène. C'est une protéine fibrillaire dont les chaînes sont constituées principalement de glycine alternant avec de la proline et de la lysine. La structure contient des chaînes simples, des triples hélices α, alternant avec des structures β en forme de ruban empilées en faisceaux parallèles (Fig. 13).

Fig.13 STRUCTURE SUPRAMOLÉCULAIRE DE LA PROTÉINE FIBRILLAIRE DE COLLAGÈNE

Propriétés chimiques des protéines.

Sous l'action de solvants organiques, les déchets de certaines bactéries (fermentation lactique) ou avec une augmentation de la température, les structures secondaires et tertiaires sont détruites sans endommager sa structure primaire, en conséquence, la protéine perd sa solubilité et perd son activité biologique, ce processus est appelé dénaturation, c'est-à-dire la perte de propriétés naturelles, par exemple le caillage du lait aigre, la protéine coagulée d'un œuf de poule bouilli. À température élevée les protéines des organismes vivants (en particulier les micro-organismes) se dénaturent rapidement. Ces protéines sont incapables de participer à processus biologiques, en conséquence, les micro-organismes meurent, de sorte que le lait bouilli (ou pasteurisé) peut durer plus longtemps.

Les liaisons peptidiques H-N-C=O, formant la chaîne polymère de la molécule protéique, sont hydrolysées en présence d'acides ou d'alcalis, et la chaîne polymère se rompt, ce qui peut finalement conduire aux acides aminés d'origine. Les liaisons peptidiques incluses dans les hélices α ou les structures β sont plus résistantes à l'hydrolyse et à diverses attaques chimiques (par rapport aux mêmes liaisons dans les chaînes simples). Un désassemblage plus délicat de la molécule protéique en ses acides aminés constitutifs est effectué en milieu anhydre à l'aide d'hydrazine H 2 N–NH 2, tandis que tous les fragments d'acides aminés, à l'exception du dernier, forment les hydrazides d'acides carboxyliques contenant le fragment C(O)–HN–NH 2 ( Fig. 14).

Riz. Quatorze. Clivage polypeptidique

Une telle analyse peut fournir des informations sur la composition en acides aminés d'une protéine, mais il est plus important de connaître leur séquence dans une molécule de protéine. L'une des méthodes largement utilisées à cet effet est l'action du phénylisothiocyanate (FITC) sur la chaîne polypeptidique qui, en milieu alcalin, se fixe sur le polypeptide (à partir de l'extrémité qui contient le groupe amino), et lorsque la réaction du milieu change à acide, il se détache de la chaîne, emportant avec lui un fragment d'un acide aminé (Fig. 15).

Riz. quinze Clivage polypeptidique séquentiel

De nombreuses méthodes spéciales ont été développées pour une telle analyse, y compris celles qui commencent à "désassembler" une molécule de protéine en ses composants constitutifs, à partir de l'extrémité carboxyle.

Les ponts disulfures croisés S-S (formés par l'interaction des résidus de cystéine, Fig. 2 et 9) sont clivés, les transformant en groupes HS par l'action de divers agents réducteurs. L'action d'agents oxydants (oxygène ou peroxyde d'hydrogène) conduit à nouveau à la formation de ponts disulfures (Fig. 16).

Riz. 16. Clivage des ponts disulfures

Pour créer des liens croisés supplémentaires dans les protéines, utilisez réactivité groupes amino et carboxyle. Plus accessibles pour diverses interactions sont les groupes amino qui se trouvent dans le cadre latéral de la chaîne - fragments de lysine, asparagine, lysine, proline (tableau 1). Lorsque de tels groupes amino interagissent avec le formaldéhyde, le processus de condensation se produit et des ponts croisés –NH–CH2–NH– apparaissent (Fig. 17).

Riz. 17 CRÉATION DE PONTS TRANSVERSAUX SUPPLÉMENTAIRES ENTRE LES MOLÉCULES DE PROTÉINES.

Les groupes carboxyle terminaux de la protéine sont capables de réagir avec des composés complexes de certains métaux polyvalents (les composés du chrome sont plus souvent utilisés), et des réticulations se produisent également. Les deux procédés sont utilisés dans le tannage du cuir.

Le rôle des protéines dans l'organisme.

Le rôle des protéines dans l'organisme est varié.

Enzymes(fermentation lat. - fermentation), leur autre nom est enzymes (en zumh grec. - dans la levure) - ce sont des protéines à activité catalytique, elles sont capables d'augmenter la vitesse des processus biochimiques de milliers de fois. Sous l'action des enzymes, les éléments constitutifs des aliments - protéines, lipides et glucides - se décomposent en plus connexions simples, à partir desquelles de nouvelles macromolécules sont ensuite synthétisées, nécessaires à un organisme d'un certain type. Les enzymes participent également à de nombreux processus biochimiques de synthèse, par exemple à la synthèse des protéines (certaines protéines aident à en synthétiser d'autres). Cm. ENZYMES

Les enzymes ne sont pas seulement des catalyseurs très efficaces, mais également sélectifs (diriger la réaction strictement dans la direction donnée). En leur présence, la réaction se déroule avec un rendement de près de 100 % sans formation de sous-produits et, en même temps, les conditions d'écoulement sont douces : pression atmosphérique et température normales d'un organisme vivant. A titre de comparaison, la synthèse d'ammoniac à partir d'hydrogène et d'azote en présence d'un catalyseur de fer activé est réalisée à 400-500°C et une pression de 30 MPa, le rendement en ammoniac est de 15-25% par cycle. Les enzymes sont considérées comme des catalyseurs inégalés.

L'étude intensive des enzymes a commencé au milieu du 19e siècle ; plus de 2 000 enzymes différentes ont maintenant été étudiées ; il s'agit de la classe de protéines la plus diversifiée.

Les noms des enzymes sont les suivants : le nom du réactif avec lequel l'enzyme interagit, ou le nom de la réaction catalysée, est ajouté avec la terminaison -aza, par exemple, l'arginase décompose l'arginine (tableau 1), la décarboxylase catalyse la décarboxylation, c'est à dire. élimination du CO 2 du groupe carboxyle :

– COOH → – CH + CO 2

Souvent, pour indiquer plus précisément le rôle d'une enzyme, l'objet et le type de réaction sont indiqués dans son nom, par exemple, l'alcool déshydrogénase est une enzyme qui déshydrogéne les alcools.

Pour certaines enzymes découvertes il y a assez longtemps, le nom historique (sans la terminaison -aza) a été conservé, par exemple la pepsine (pepsis, grec. digestion) et la trypsine (thrypsis grec. liquéfaction), ces enzymes décomposent les protéines.

Pour la systématisation, les enzymes sont combinées en grandes classes, la classification est basée sur le type de réaction, les classes sont nommées selon le principe général - le nom de la réaction et la terminaison - aza. Certaines de ces classes sont listées ci-dessous.

Oxydoréductase sont des enzymes qui catalysent les réactions redox. Les déshydrogénases incluses dans cette classe effectuent un transfert de protons, par exemple, l'alcool déshydrogénase (ADH) oxyde les alcools en aldéhydes, l'oxydation ultérieure des aldéhydes en acides carboxyliques est catalysée par les aldéhydes déshydrogénases (ALDH). Les deux processus se produisent dans le corps lors de la transformation de l'éthanol en acide acétique (Fig. 18).

Riz. dix-huit OXYDATION EN DEUX ÉTAPES DE L'ÉTHANOLà l'acide acétique

Ce n'est pas l'éthanol qui a un effet narcotique, mais le produit intermédiaire acétaldéhyde, plus l'activité de l'enzyme ALDH est faible, plus la deuxième étape passe lentement - l'oxydation de l'acétaldéhyde en acide acétique, et plus l'effet intoxicant de l'ingestion est long et fort. d'éthanol. L'analyse a montré que plus de 80% des représentants de la race jaune ont une activité relativement faible de l'ALDH et donc une tolérance à l'alcool nettement plus sévère. La raison de cette activité réduite innée de l'ALDH est qu'une partie des résidus d'acide glutamique dans la molécule ALDH "atténuée" est remplacée par des fragments de lysine (tableau 1).

Transférases- des enzymes qui catalysent le transfert de groupes fonctionnels, par exemple, la transiminase catalyse le transfert d'un groupe amino.

Hydrolases sont des enzymes qui catalysent l'hydrolyse. La trypsine et la pepsine précédemment mentionnées hydrolysent les liaisons peptidiques et les lipases clivent la liaison ester dans les graisses :

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Liaison- des enzymes qui catalysent des réactions qui se déroulent de manière non hydrolytique, à la suite de telles réactions, une rupture se produit Connexions CC, C-O, C-N et la formation de nouvelles liaisons. L'enzyme décarboxylase appartient à cette classe

Isomérases- les enzymes qui catalysent l'isomérisation, par exemple la conversion de l'acide maléique en acide fumarique (Fig. 19), c'est un exemple d'isomérisation cis-trans (voir ISOMERIA).

Riz. 19. ISOMERISATION DE L'ACIDE MALEIQUE en acide fumarique en présence de l'enzyme.

Le travail des enzymes est observé principe général, selon laquelle il existe toujours une correspondance structurale entre l'enzyme et le réactif de la réaction accélérée. Selon l'expression figurative d'un des fondateurs de la doctrine des enzymes, E. Fisher, le réactif s'approche de l'enzyme comme la clé d'une serrure. À cet égard, chaque enzyme catalyse une certaine réaction chimique ou un groupe de réactions du même type. Parfois, une enzyme peut agir sur un seul composé, comme l'uréase (uron grec. - urine) catalyse uniquement l'hydrolyse de l'urée :

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

La sélectivité la plus fine est montrée par les enzymes qui distinguent les antipodes optiquement actifs - isomères gauchers et droitiers. La L-arginase n'agit que sur l'arginine lévogyre et n'affecte pas l'isomère dextrogyre. La L-lactate déshydrogénase n'agit que sur les esters lévogyres de l'acide lactique, appelés lactates (lactis lat. lait), tandis que la D-lactate déshydrogénase ne décompose que les D-lactates.

La plupart des enzymes n'agissent pas sur un, mais sur un groupe de composés apparentés, par exemple, la trypsine "préfère" pour cliver les liaisons peptidiques formées par la lysine et l'arginine (tableau 1.)

Les propriétés catalytiques de certaines enzymes, telles que les hydrolases, sont déterminées uniquement par la structure de la molécule protéique elle-même, une autre classe d'enzymes - les oxydoréductases (par exemple, l'alcool déshydrogénase) ne peut être active qu'en présence de molécules non protéiques associées à eux - des vitamines qui activent Mg, Ca, Zn, Mn et des fragments d'acides nucléiques (Fig. 20).

Riz. vingt Molécule d'alcool déshydrogénase

Les protéines de transport lient et transportent diverses molécules ou ions à travers les membranes cellulaires (à l'intérieur et à l'extérieur de la cellule), ainsi que d'un organe à l'autre.

Par exemple, l'hémoglobine lie l'oxygène lorsque le sang traverse les poumons et le délivre à divers tissus du corps, où l'oxygène est libéré puis utilisé pour oxyder les composants alimentaires, ce processus sert de source d'énergie (parfois ils utilisent le terme "brûler" nourriture dans le corps).

En plus de la partie protéique, l'hémoglobine contient un composé complexe de fer avec une molécule de porphyrine cyclique (porphyros grec. - violet), qui détermine la couleur rouge du sang. C'est ce complexe (Fig. 21, à gauche) qui joue le rôle de transporteur d'oxygène. Dans l'hémoglobine, le complexe fer-porphyrine est situé à l'intérieur de la molécule protéique et est retenu par des interactions polaires, ainsi que par une liaison de coordination avec l'azote dans l'histidine (tableau 1), qui fait partie de la protéine. La molécule O2, qui est portée par l'hémoglobine, est attachée via une liaison de coordination à l'atome de fer du côté opposé à celui auquel l'histidine est attachée (Fig. 21, à droite).

Riz. 21 STRUCTURE DU COMPLEXE FER

La structure du complexe est représentée à droite sous la forme d'un modèle en trois dimensions. Le complexe est maintenu dans la molécule de protéine par une liaison de coordination (ligne bleue pointillée) entre l'atome Fe et l'atome N de l'histidine, qui fait partie de la protéine. La molécule O 2 , qui est portée par l'hémoglobine, est coordonnée (ligne pointillée rouge) à l'atome Fe du pays opposé du complexe planaire.

L'hémoglobine est l'une des protéines les plus étudiées, elle est constituée d'hélices a reliées par des chaînes simples et contient quatre complexes de fer. Ainsi, l'hémoglobine est comme un paquet volumineux pour le transfert de quatre molécules d'oxygène à la fois. La forme de l'hémoglobine correspond aux protéines globulaires (Fig. 22).

Riz. 22 FORME GLOBULAIRE DE L'HÉMOGLOBINE

Le principal "avantage" de l'hémoglobine est que l'ajout d'oxygène et sa séparation ultérieure lors de la transmission à divers tissus et organes se déroulent rapidement. Le monoxyde de carbone, CO (monoxyde de carbone), se lie encore plus rapidement au Fe dans l'hémoglobine, mais, contrairement à l'O 2 , forme un complexe difficile à décomposer. En conséquence, une telle hémoglobine n'est pas capable de se lier à O 2, ce qui conduit (lorsque de grandes quantités de monoxyde de carbone sont inhalées) à la mort du corps par suffocation.

La deuxième fonction de l'hémoglobine est le transfert du CO 2 expiré, mais pas de l'atome de fer, mais le H 2 du groupe N de la protéine est impliqué dans le processus de liaison temporaire du dioxyde de carbone.

La « performance » des protéines dépend de leur structure, par exemple, le remplacement du seul résidu d'acide aminé de l'acide glutamique dans la chaîne polypeptidique de l'hémoglobine par un résidu de valine (une anomalie congénitale rarement observée) conduit à une maladie appelée anémie falciforme.

Il existe également des protéines de transport qui peuvent lier les graisses, le glucose, les acides aminés et les transporter à l'intérieur et à l'extérieur des cellules.

Les protéines de transport d'un type spécial ne transportent pas les substances elles-mêmes, mais agissent comme un «régulateur de transport», faisant passer certaines substances à travers la membrane (la paroi externe de la cellule). Ces protéines sont souvent appelées protéines membranaires. Ils ont la forme d'un cylindre creux et, étant noyés dans la paroi membranaire, assurent le mouvement de certaines molécules polaires ou ions dans la cellule. Un exemple de protéine membranaire est la porine (Fig. 23).

Riz. 23 PROTÉINE PORINE

Les protéines alimentaires et de stockage, comme leur nom l'indique, servent de sources de nutrition interne, le plus souvent pour les embryons de plantes et d'animaux, ainsi que dans les premiers stades de développement des jeunes organismes. Les protéines alimentaires comprennent l'albumine (Fig. 10) - le principal composant du blanc d'œuf, ainsi que la caséine - la principale protéine du lait. Sous l'action de l'enzyme pepsine, la caséine coagule dans l'estomac, ce qui assure sa rétention dans le tube digestif et une absorption efficace. La caséine contient des fragments de tous les acides aminés nécessaires à l'organisme.

Dans la ferritine (Fig. 12), qui est contenue dans les tissus des animaux, les ions de fer sont stockés.

La myoglobine est également une protéine de stockage, qui ressemble à l'hémoglobine dans sa composition et sa structure. La myoglobine est concentrée principalement dans les muscles, son rôle principal est le stockage de l'oxygène, que lui apporte l'hémoglobine. Il se sature rapidement en oxygène (beaucoup plus vite que l'hémoglobine), puis le transfère progressivement vers les différents tissus.

Les protéines structurales remplissent une fonction de protection (peau) ou de soutien - elles maintiennent le corps ensemble et lui donnent de la force (cartilage et tendons). Leur composant principal est la protéine fibrillaire collagène (Fig. 11), la protéine la plus commune du monde animal, dans le corps des mammifères, elle représente près de 30% de la masse totale des protéines. Le collagène a une résistance à la traction élevée (la résistance de la peau est connue), mais en raison de la faible teneur en réticulation du collagène cutané, les peaux animales ne conviennent pas très bien sous leur forme brute pour la fabrication de divers produits. Pour réduire le gonflement de la peau dans l'eau, le rétrécissement lors du séchage, ainsi que pour augmenter la résistance à l'état hydraté et augmenter l'élasticité du collagène, des réticulations supplémentaires sont créées (Fig. 15a), c'est ce qu'on appelle processus de tannage du cuir.

Dans les organismes vivants, les molécules de collagène apparues au cours du processus de croissance et de développement de l'organisme ne sont pas mises à jour et ne sont pas remplacées par des molécules nouvellement synthétisées. Au fur et à mesure que le corps vieillit, le nombre de liaisons croisées dans le collagène augmente, ce qui entraîne une diminution de son élasticité, et comme le renouvellement ne se produit pas, des changements liés à l'âge apparaissent - une augmentation de la fragilité du cartilage et des tendons, l'apparition de rides sur la peau.

Les ligaments articulaires contiennent de l'élastine, une protéine structurelle qui s'étire facilement en deux dimensions. La protéine résiline, qui est située aux points de fixation charnière des ailes chez certains insectes, a la plus grande élasticité.

Formations de corne - cheveux, ongles, plumes, constitués principalement de protéines de kératine (Fig. 24). Sa principale différence est la teneur notable en résidus de cystéine, qui forment des ponts disulfure, ce qui confère une grande élasticité (capacité à restaurer sa forme d'origine après déformation) aux cheveux, ainsi qu'aux tissus de laine.

Riz. 24. FRAGMENT DE PROTÉINE FIBRILLAIRE KÉRATINE

Pour une modification irréversible de la forme d'un objet kératinique, il faut d'abord détruire les ponts disulfure à l'aide d'un agent réducteur, lui donner une nouvelle forme, puis recréer les ponts disulfure à l'aide d'un agent oxydant (Fig. . 16), c'est ainsi, par exemple, que l'on fait une permanente.

Avec une augmentation de la teneur en résidus de cystéine dans la kératine et, par conséquent, une augmentation du nombre de ponts disulfure, la capacité de se déformer disparaît, mais une résistance élevée apparaît en même temps (les cornes d'ongulés et les carapaces de tortues contiennent jusqu'à 18% de fragments de cystéine). Les mammifères ont jusqu'à 30 types différents de kératine.

La fibroïne, protéine fibrillaire liée à la kératine, sécrétée par les chenilles du ver à soie lors de l'enroulement du cocon, ainsi que par les araignées lors du tissage de la toile, ne contient que des structures β reliées par des chaînes uniques (Fig. 11). Contrairement à la kératine, la fibroïne ne possède pas de ponts disulfure transversaux, elle a une très forte résistance à la traction (la résistance par unité de section de certains échantillons de nappe est supérieure à celle des câbles en acier). En raison de l'absence de réticulations, la fibroïne est inélastique (on sait que les tissus de laine sont presque indélébiles et que les tissus de soie se froissent facilement).

protéines régulatrices.

Les protéines régulatrices, plus communément appelées hormones, sont impliquées dans divers processus physiologiques. Par exemple, l'hormone insuline (Fig. 25) est constituée de deux chaînes α reliées par des ponts disulfure. l'insuline régule processus métaboliques avec la participation du glucose, son absence conduit au diabète.

Riz. 25 PROTEINE INSULINE

La glande pituitaire du cerveau synthétise une hormone qui régule la croissance du corps. Il existe des protéines régulatrices qui contrôlent la biosynthèse de diverses enzymes dans le corps.

Les protéines contractiles et motrices donnent au corps la capacité de se contracter, de changer de forme et de bouger, principalement, nous parlons de muscles. 40% de la masse de toutes les protéines contenues dans les muscles est la myosine (mys, myos, grec. - le muscle). Sa molécule contient à la fois une partie fibrillaire et une partie globulaire (Fig. 26)

Riz. 26 MOLÉCULE DE MYOSIN

Ces molécules se combinent en gros agrégats contenant 300 à 400 molécules.

Lorsque la concentration d'ions calcium change dans l'espace entourant les fibres musculaires, une modification réversible de la conformation des molécules se produit - une modification de la forme de la chaîne due à la rotation de fragments individuels autour des liaisons de valence. Cela conduit à la contraction et à la relaxation musculaires, le signal de modification de la concentration en ions calcium provient des terminaisons nerveuses des fibres musculaires. La contraction musculaire artificielle peut être provoquée par l'action d'impulsions électriques, entraînant une forte modification de la concentration en ions calcium, c'est la base de la stimulation du muscle cardiaque pour restaurer le travail du cœur.

Les protéines protectrices vous permettent de protéger le corps de l'invasion des bactéries, des virus et de la pénétration de protéines étrangères (le nom généralisé des corps étrangers est antigène). Le rôle des protéines protectrices est assuré par les immunoglobulines (leur autre nom est anticorps), elles reconnaissent les antigènes qui ont pénétré dans l'organisme et s'y lient fermement. Dans le corps des mammifères, y compris l'homme, il existe cinq classes d'immunoglobulines: M, G, A, D et E, leur structure, comme leur nom l'indique, est globulaire, de plus, elles sont toutes construites de la même manière. L'organisation moléculaire des anticorps est illustrée ci-dessous en utilisant l'immunoglobuline de classe G comme exemple (Fig. 27). La molécule contient quatre chaînes polypeptidiques reliées par trois ponts disulfure S-S (sur la figure 27, elles sont représentées avec des liaisons de valence épaissies et de grands symboles S), en outre, chaque chaîne polymère contient des ponts disulfure intrachaîne. Deux grandes chaînes polymères (surlignées en bleu) contiennent 400 à 600 résidus d'acides aminés. Deux autres chaînes (mis en évidence en vert) sont presque moitié moins longs et contiennent environ 220 résidus d'acides aminés. Les quatre chaînes sont situées de manière à ce que les groupes H 2 N terminaux soient dirigés dans une direction.

Riz. 27 DESSIN SCHÉMATIQUE DE LA STRUCTURE DE L'IMMUNOGLOBULINE

Après que le corps entre en contact avec une protéine étrangère (antigène), les cellules du système immunitaire commencent à produire des immunoglobulines (anticorps) qui s'accumulent dans le sérum sanguin. Au premier stade, le travail principal est effectué par des tronçons de chaîne contenant H 2 N terminal (sur la Fig. 27, les tronçons correspondants sont marqués en bleu clair et vert clair). Ce sont des sites de capture d'antigènes. Dans le processus de synthèse des immunoglobulines, ces sites sont formés de telle sorte que leur structure et leur configuration correspondent autant que possible à la structure de l'antigène qui approche (comme une clé pour une serrure, comme des enzymes, mais les tâches dans ce cas sont différent). Ainsi, pour chaque antigène, un anticorps strictement individuel est créé en tant que réponse immunitaire. Pas une seule protéine connue ne peut modifier sa structure de manière aussi "plastique" en fonction de facteurs externes, en plus des immunoglobulines. Les enzymes résolvent le problème de la conformité structurelle au réactif d'une manière différente - à l'aide d'un ensemble gigantesque d'enzymes diverses pour tous les cas possibles, et les immunoglobulines reconstruisent à chaque fois "l'outil de travail". De plus, la région charnière de l'immunoglobuline (Fig. 27) fournit aux deux régions de capture une certaine mobilité indépendante, de sorte que la molécule d'immunoglobuline peut immédiatement "trouver" les deux régions les plus pratiques pour la capture dans l'antigène afin de fixer en toute sécurité cela, cela ressemble aux actions d'une créature crustacée.

Ensuite, une chaîne de réactions successives du système immunitaire de l'organisme est activée, des immunoglobulines d'autres classes sont connectées, en conséquence, la protéine étrangère est désactivée, puis l'antigène (micro-organisme étranger ou toxine) est détruit et éliminé.

Après contact avec l'antigène, la concentration maximale d'immunoglobuline est atteinte (selon la nature de l'antigène et les caractéristiques individuelles de l'organisme lui-même) en quelques heures (parfois plusieurs jours). Le corps conserve la mémoire d'un tel contact et, lorsqu'il est attaqué à nouveau avec le même antigène, les immunoglobulines s'accumulent dans le sérum sanguin beaucoup plus rapidement et en plus grande quantité - une immunité acquise se produit.

La classification ci-dessus des protéines est dans une certaine mesure conditionnelle, par exemple, la protéine thrombine, mentionnée parmi les protéines protectrices, est essentiellement une enzyme qui catalyse l'hydrolyse des liaisons peptidiques, c'est-à-dire qu'elle appartient à la classe des protéases.

Les protéines protectrices sont souvent appelées protéines de venin de serpent et protéines toxiques de certaines plantes, car leur tâche est de protéger le corps contre les dommages.

Il existe des protéines dont les fonctions sont si uniques qu'il est difficile de les classer. Par exemple, la protéine monelline, présente dans une plante africaine, a un goût très sucré et a fait l'objet d'études en tant que substance non toxique pouvant être utilisée à la place du sucre pour prévenir l'obésité. Le plasma sanguin de certains poissons antarctiques contient des protéines aux propriétés antigel qui empêchent le sang de ces poissons de geler.

Synthèse artificielle de protéines.

La condensation d'acides aminés conduisant à une chaîne polypeptidique est un processus bien étudié. Il est possible de réaliser par exemple la condensation d'un acide aminé quelconque ou d'un mélange d'acides et d'obtenir respectivement un polymère contenant les mêmes motifs, ou des motifs différents, alternés dans un ordre aléatoire. De tels polymères ressemblent peu aux polypeptides naturels et ne possèdent pas d'activité biologique. La tâche principale est de connecter les acides aminés dans un ordre strictement défini et pré-planifié afin de reproduire la séquence des résidus d'acides aminés dans les protéines naturelles. Le scientifique américain Robert Merrifield a proposé une méthode originale permettant de résoudre un tel problème. L'essence de la méthode est que le premier acide aminé est attaché à un gel polymère insoluble qui contient des groupes réactifs qui peuvent se combiner avec les groupes -COOH - de l'acide aminé. Le polystyrène réticulé avec des groupes chlorométhyle introduits dans celui-ci a été pris comme un tel substrat polymère. Pour que l'acide aminé pris pour la réaction ne réagisse pas avec lui-même et pour qu'il ne lie pas le groupe H 2 N au substrat, le groupe amino de cet acide est pré-bloqué avec un substituant volumineux [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -groupe. Après que l'acide aminé s'est fixé sur le support polymère, le groupe bloquant est éliminé et un autre acide aminé est introduit dans le mélange réactionnel, dans lequel le groupe H2N est également préalablement bloqué. Dans un tel système, seule l'interaction du groupe H 2 N du premier acide aminé et du groupe -COOH du deuxième acide est possible, ce qui s'effectue en présence de catalyseurs (sels de phosphonium). Ensuite, tout le schéma est répété, en introduisant le troisième acide aminé (Fig. 28).

Riz. 28. SCHÉMA DE SYNTHÈSE DES CHAÎNES POLYPEPTIDIQUES

Dans la dernière étape, les chaînes polypeptidiques résultantes sont séparées du support en polystyrène. Maintenant que tout le processus est automatisé, il existe des synthétiseurs automatiques de peptides qui fonctionnent selon le schéma décrit. De nombreux peptides utilisés en médecine et en agriculture ont été synthétisés par cette méthode. Il a également été possible d'obtenir des analogues améliorés de peptides naturels avec une action sélective et renforcée. Certaines petites protéines ont été synthétisées, comme l'hormone insuline et certaines enzymes.

Il existe également des méthodes de synthèse protéique qui reproduisent des processus naturels : elles synthétisent des fragments d'acides nucléiques configurés pour produire certaines protéines, puis ces fragments sont insérés dans un organisme vivant (par exemple, dans une bactérie), après quoi le corps commence à produire le protéine souhaitée. De cette manière, des quantités importantes de protéines et de peptides difficiles à atteindre, ainsi que leurs analogues, sont désormais obtenus.

Les protéines comme source de nourriture.

Les protéines d'un organisme vivant sont constamment décomposées en leurs acides aminés d'origine (avec la participation indispensable d'enzymes), certains acides aminés passent dans d'autres, puis les protéines sont à nouveau synthétisées (également avec la participation d'enzymes), c'est-à-dire le corps se renouvelle constamment. Certaines protéines (collagène de la peau, des cheveux) ne se renouvellent pas, l'organisme en perd en permanence et en synthétise de nouvelles. Les protéines en tant que sources alimentaires remplissent deux fonctions principales : elles fournissent à l'organisme materiel de construction pour la synthèse de nouvelles molécules protéiques et, en plus, fournir de l'énergie à l'organisme (sources de calories).

Les mammifères carnivores (y compris les humains) obtiennent les protéines nécessaires des aliments végétaux et animaux. Aucune des protéines provenant des aliments n'est intégrée dans l'organisme sous une forme inchangée. Dans le tube digestif, toutes les protéines absorbées sont décomposées en acides aminés, et les protéines nécessaires à un organisme particulier sont déjà construites à partir d'eux, tandis que les 12 autres peuvent être synthétisées à partir de 8 acides essentiels (tableau 1) dans le corps s'ils ne le sont pas. fournis en quantité suffisante avec la nourriture, mais les acides essentiels doivent être fournis avec la nourriture sans faute. Les atomes de soufre contenus dans la cystéine sont obtenus par l'organisme avec l'acide aminé essentiel méthionine. Une partie des protéines se décompose, libérant l'énergie nécessaire au maintien de la vie, et l'azote qu'elles contiennent est excrété par le corps avec l'urine. Habituellement, le corps humain perd 25 à 30 g de protéines par jour, de sorte que les aliments protéinés doivent toujours être présents en quantité suffisante. Le besoin quotidien minimum en protéines est de 37 g pour les hommes et de 29 g pour les femmes, mais l'apport recommandé est presque deux fois plus élevé. Lors de l'évaluation des aliments, il est important de tenir compte de la qualité des protéines. En l'absence ou à faible teneur en acides aminés essentiels, la protéine est considérée comme de faible valeur, de sorte que ces protéines doivent être consommées en plus grande quantité. Ainsi, les protéines des légumineuses contiennent peu de méthionine, et les protéines de blé et de maïs sont pauvres en lysine (les deux acides aminés sont essentiels). Les protéines animales (hors collagènes) sont classées comme aliments complets. Un ensemble complet de tous les acides essentiels contient de la caséine de lait, ainsi que du fromage cottage et du fromage préparé à partir de celle-ci, donc un régime végétarien, s'il est très strict, c'est-à-dire. "sans produits laitiers", nécessite une consommation accrue de légumineuses, de noix et de champignons pour fournir à l'organisme les acides aminés essentiels en quantité adéquate.

Les acides aminés synthétiques et les protéines sont également utilisés comme produits alimentaires, en les ajoutant aux aliments pour animaux, qui contiennent des acides aminés essentiels en petites quantités. Il existe des bactéries qui peuvent traiter et assimiler les hydrocarbures pétroliers, dans ce cas, pour la synthèse complète des protéines, elles doivent être nourries avec des composés azotés (ammoniac ou nitrates). La protéine ainsi obtenue est utilisée comme aliment pour le bétail et la volaille. Un ensemble d'enzymes, les carbohydrases, sont souvent ajoutés à l'alimentation animale, qui catalysent l'hydrolyse des composants alimentaires glucidiques difficiles à décomposer (les parois cellulaires des céréales), ce qui permet une absorption plus complète des aliments végétaux.

Mikhaïl Levitsky

PROTÉINES (Article 2)

(protéines), une classe de composés complexes contenant de l'azote, les composants les plus caractéristiques et les plus importants (avec les acides nucléiques) de la matière vivante. Les protéines remplissent des fonctions nombreuses et variées. La plupart des protéines sont des enzymes qui catalysent réactions chimiques. De nombreuses hormones qui régulent les processus physiologiques sont également des protéines. Les protéines structurelles telles que le collagène et la kératine sont les principaux composants le tissu osseux, cheveux et ongles. Les protéines contractiles des muscles ont la capacité de changer de longueur en utilisant l'énergie chimique pour effectuer un travail mécanique. Les protéines sont des anticorps qui lient et neutralisent les substances toxiques. Certaines protéines qui peuvent réagir aux influences extérieures (lumière, odeur) servent de récepteurs dans les organes sensoriels qui perçoivent l'irritation. De nombreuses protéines situées à l'intérieur de la cellule et sur la membrane cellulaire remplissent des fonctions de régulation.

Dans la première moitié du XIXe siècle de nombreux chimistes, et parmi eux principalement J. von Liebig, sont progressivement arrivés à la conclusion que les protéines sont une classe particulière de composés azotés. Le nom "protéines" (du grec protos - le premier) a été proposé en 1840 par le chimiste hollandais G. Mulder.

PROPRIÉTÉS PHYSIQUES

Protéines à l'état solide couleur blanche, et sont incolores en solution, à moins qu'ils ne portent un groupe chromophore (coloré), tel que l'hémoglobine. La solubilité dans l'eau des différentes protéines varie considérablement. Elle varie également avec le pH et avec la concentration de sels dans la solution, de sorte que l'on peut choisir les conditions dans lesquelles une protéine précipitera sélectivement en présence d'autres protéines. Cette méthode de "relargage" est largement utilisée pour isoler et purifier les protéines. La protéine purifiée précipite souvent hors de la solution sous forme de cristaux.

En comparaison avec d'autres composés, le poids moléculaire des protéines est très élevé - de plusieurs milliers à plusieurs millions de daltons. Par conséquent, lors de l'ultracentrifugation, les protéines sont précipitées et, de plus, à des vitesses différentes. En raison de la présence de groupes chargés positivement et négativement dans les molécules de protéines, elles se déplacent à des vitesses différentes dans un champ électrique. C'est la base de l'électrophorèse, une méthode utilisée pour isoler des protéines individuelles à partir de mélanges complexes. La purification des protéines est également réalisée par chromatographie.

PROPRIÉTÉS CHIMIQUES

Structure.

Les protéines sont des polymères, c'est-à-dire molécules construites comme des chaînes à partir d'unités monomères répétitives, ou sous-unités, dont le rôle est joué par les acides alpha-aminés. Formule générale des acides aminés

où R est un atome d'hydrogène ou un groupe organique.

Une molécule protéique (chaîne polypeptidique) peut être constituée d'un nombre relativement restreint d'acides aminés ou de plusieurs milliers d'unités monomères. La connexion d'acides aminés dans une chaîne est possible car chacun d'eux possède deux groupes chimiques différents : un groupe amino aux propriétés basiques, NH2, et un groupe carboxyle acide, COOH. Ces deux groupes sont attachés à un atome de carbone. Le groupe carboxyle d'un acide aminé peut former une liaison amide (peptide) avec le groupe amino d'un autre acide aminé :

Après que deux acides aminés ont été connectés de cette manière, la chaîne peut être allongée en ajoutant un troisième au deuxième acide aminé, et ainsi de suite. Comme le montre l'équation ci-dessus, lorsqu'une liaison peptidique se forme, une molécule d'eau est libérée. En présence d'acides, d'alcalis ou d'enzymes protéolytiques, la réaction se déroule dans le sens opposé : la chaîne polypeptidique est clivée en acides aminés avec addition d'eau. Cette réaction est appelée hydrolyse. L'hydrolyse se déroule spontanément et de l'énergie est nécessaire pour combiner les acides aminés en une chaîne polypeptidique.

Un groupe carboxyle et un groupe amide (ou un groupe imide similaire - dans le cas de l'acide aminé proline) sont présents dans tous les acides aminés, tandis que les différences entre les acides aminés sont déterminées par la nature de ce groupe, ou "côté chaîne", qui est indiquée ci-dessus par la lettre R. Le rôle de la chaîne latérale peut être joué par un atome d'hydrogène, comme l'acide aminé glycine, et certains groupements volumineux, comme l'histidine et le tryptophane. Certaines chaînes latérales sont chimiquement inertes, tandis que d'autres sont très réactives.

Plusieurs milliers d'acides aminés différents peuvent être synthétisés et de nombreux acides aminés différents sont présents dans la nature, mais seuls 20 types d'acides aminés sont utilisés pour la synthèse des protéines : alanine, arginine, asparagine, acide aspartique, valine, histidine, glycine, glutamine, glutamique acide, isoleucine, leucine, lysine, méthionine, proline, sérine, tyrosine, thréonine, tryptophane, phénylalanine et cystéine (dans les protéines, la cystéine peut être présente sous forme de dimère - cystine). Certes, dans certaines protéines, il existe d'autres acides aminés en plus des vingt qui se produisent régulièrement, mais ils sont formés à la suite de la modification de l'un des vingt répertoriés après son inclusion dans la protéine.

activité optique.

Tous les acides aminés, à l'exception de la glycine, ont quatre groupes différents attachés à l'atome de carbone α. En termes de géométrie, quatre groupes différents peuvent être attachés de deux manières, et en conséquence il existe deux configurations possibles, ou deux isomères, liés l'un à l'autre en tant qu'objet à son image miroir, c'est-à-dire comment main gaucheÀ droite. Une configuration est appelée gauche ou gaucher (L) et l'autre droitier ou droitier (D), car ces deux isomères diffèrent dans le sens de rotation du plan de la lumière polarisée. Seuls les acides L-aminés sont présents dans les protéines (à l'exception de la glycine ; elle ne peut être représentée que sous une seule forme, puisque deux de ses quatre groupes sont identiques), et ils ont tous une activité optique (puisqu'il n'y a qu'un seul isomère). Les acides aminés D sont rares dans la nature; on les trouve dans certains antibiotiques et dans la paroi cellulaire des bactéries.

La séquence des acides aminés.

Les acides aminés de la chaîne polypeptidique ne sont pas disposés au hasard, mais dans un certain ordre fixe, et c'est cet ordre qui détermine les fonctions et les propriétés de la protéine. En faisant varier l'ordre des 20 types d'acides aminés, vous pouvez obtenir un grand nombre de protéines différentes, tout comme vous pouvez créer de nombreux textes différents à partir des lettres de l'alphabet.

Dans le passé, la détermination de la séquence d'acides aminés d'une protéine prenait souvent plusieurs années. La détermination directe est encore une tâche assez laborieuse, bien que des dispositifs aient été créés qui permettent de l'effectuer automatiquement. Il est généralement plus facile de déterminer la séquence nucléotidique du gène correspondant et d'en déduire la séquence d'acides aminés de la protéine. À ce jour, les séquences d'acides aminés de plusieurs centaines de protéines ont déjà été déterminées. Les fonctions des protéines décodées sont généralement connues, ce qui permet d'imaginer les fonctions possibles de protéines similaires formées, par exemple, dans les néoplasmes malins.

Protéines complexes.

Les protéines constituées uniquement d'acides aminés sont dites simples. Souvent, cependant, un atome de métal ou un composé chimique qui n'est pas un acide aminé est attaché à la chaîne polypeptidique. Ces protéines sont appelées complexes. Un exemple est l'hémoglobine : elle contient de la porphyrine de fer, qui lui donne sa couleur rouge et lui permet d'agir comme transporteur d'oxygène.

Les noms des protéines les plus complexes contiennent une indication sur la nature des groupes attachés : les sucres sont présents dans les glycoprotéines, les graisses dans les lipoprotéines. Si l'activité catalytique de l'enzyme dépend du groupe attaché, on parle alors de groupe prosthétique. Souvent, certaines vitamines jouent le rôle d'un groupement prothétique ou en font partie. La vitamine A, par exemple, fixée sur l'une des protéines de la rétine, détermine sa sensibilité à la lumière.

Structure tertiaire.

Ce qui est important, ce n'est pas tant la séquence d'acides aminés de la protéine (structure primaire), mais la manière dont elle est disposée dans l'espace. Sur toute la longueur de la chaîne polypeptidique, les ions hydrogène forment des liaisons hydrogène régulières, qui lui donnent la forme d'une spirale ou d'une couche (structure secondaire). De la combinaison de ces hélices et couches, une forme compacte de l'ordre suivant apparaît - la structure tertiaire de la protéine. Autour des liaisons qui maintiennent les maillons monomères de la chaîne, des rotations sur de petits angles sont possibles. Par conséquent, d'un point de vue purement géométrique, le nombre de configurations possibles pour toute chaîne polypeptidique est infiniment grand. En réalité, chaque protéine existe normalement dans une seule configuration, déterminée par sa séquence d'acides aminés. Cette structure n'est pas rigide, elle semble "respirer" - elle oscille autour d'une certaine configuration moyenne. La chaîne est pliée dans une configuration dans laquelle l'énergie libre (la capacité de faire un travail) est minimale, tout comme un ressort relâché n'est comprimé que jusqu'à un état correspondant à un minimum d'énergie libre. Souvent, une partie de la chaîne est liée rigidement à l'autre par des liaisons disulfure (–S–S–) entre deux résidus de cystéine. C'est en partie pourquoi la cystéine parmi les acides aminés joue un rôle particulièrement important.

La complexité de la structure des protéines est si grande qu'il n'est pas encore possible de calculer la structure tertiaire d'une protéine, même si sa séquence d'acides aminés est connue. Mais s'il est possible d'obtenir des cristaux de protéines, sa structure tertiaire peut être déterminée par diffraction des rayons X.

Dans les protéines structurelles, contractiles et certaines autres, les chaînes sont allongées et plusieurs chaînes légèrement repliées côte à côte forment des fibrilles; les fibrilles, à leur tour, se replient en formations plus grandes - les fibres. Cependant, la plupart des protéines en solution sont globulaires : les chaînes sont enroulées dans un globule, comme un fil dans une pelote. L'énergie libre avec cette configuration est minime, car les acides aminés hydrophobes (« hydrofuges ») sont cachés à l'intérieur du globule et les acides aminés hydrophiles (« hydrophile ») se trouvent à sa surface.

De nombreuses protéines sont des complexes de plusieurs chaînes polypeptidiques. Cette structure est appelée la structure quaternaire de la protéine. La molécule d'hémoglobine, par exemple, est composée de quatre sous-unités, dont chacune est une protéine globulaire.

Les protéines structurales du fait de leur configuration linéaire forment des fibres dans lesquelles la résistance à la traction est très élevée, tandis que la configuration globulaire permet aux protéines d'entrer dans des interactions spécifiques avec d'autres composés. À la surface du globule, avec la pose correcte des chaînes, des cavités d'une certaine forme apparaissent, dans lesquelles se trouvent des groupes chimiques réactifs. Si cette protéine est une enzyme, alors une autre molécule, généralement plus petite, d'une certaine substance entre dans une telle cavité, tout comme une clé entre dans une serrure ; dans ce cas, la configuration du nuage électronique de la molécule change sous l'influence de groupements chimiques situés dans la cavité, ce qui l'oblige à réagir d'une certaine manière. De cette façon, l'enzyme catalyse la réaction. Les molécules d'anticorps ont également des cavités dans lesquelles diverses substances étrangères se lient et sont ainsi rendues inoffensives. Le modèle "clé et verrou", qui explique l'interaction des protéines avec d'autres composés, permet de comprendre la spécificité des enzymes et des anticorps, c'est-à-dire leur capacité à réagir uniquement avec certains composés.

Protéines dans différents types d'organismes.

Protéines qui remplissent la même fonction dans différents types les plantes et les animaux, et donc portant le même nom, ont une configuration similaire. Cependant, ils diffèrent quelque peu dans leur séquence d'acides aminés. Lorsque les espèces divergent d'un ancêtre commun, certains acides aminés dans certaines positions sont remplacés par des mutations avec d'autres. Les mutations nuisibles qui causent des maladies héréditaires sont rejetées par la sélection naturelle, mais les mutations bénéfiques ou du moins neutres peuvent être préservées. Plus deux espèces biologiques sont proches l'une de l'autre, moins il y a de différences dans leurs protéines.

Certaines protéines changent relativement rapidement, d'autres sont assez conservatrices. Ces derniers comprennent, par exemple, le cytochrome c, une enzyme respiratoire présente dans la plupart des organismes vivants. Chez l'homme et le chimpanzé, ses séquences d'acides aminés sont identiques, alors que dans le cytochrome c du blé, seuls 38 % des acides aminés se sont avérés différents. Même en comparant les humains et les bactéries, la similitude des cytochromes avec (les différences affectent ici 65% des acides aminés) peut encore être vue, bien que l'ancêtre commun des bactéries et des humains ait vécu sur Terre il y a environ deux milliards d'années. De nos jours, la comparaison des séquences d'acides aminés est souvent utilisée pour construire un arbre phylogénétique (généalogique) qui reflète les relations évolutives entre différents organismes.

Dénaturation.

La molécule de protéine synthétisée, repliée, acquiert sa propre configuration. Cette configuration peut cependant être détruite en chauffant, en modifiant le pH, par l'action de solvants organiques, et même en agitant simplement la solution jusqu'à ce que des bulles apparaissent à sa surface. Une protéine ainsi altérée est dite dénaturée ; il perd son activité biologique et devient généralement insoluble. Exemples bien connus de protéines dénaturées - oeufs bouillis ou crème fouettée. Les petites protéines, ne contenant qu'une centaine d'acides aminés, sont capables de se renaturer, c'est-à-dire récupérer la configuration d'origine. Mais la plupart des protéines se transforment simplement en une masse de chaînes polypeptidiques enchevêtrées et ne restaurent pas leur configuration antérieure.

L'une des principales difficultés pour isoler les protéines actives est leur extrême sensibilité à la dénaturation. Cette propriété des protéines trouve une application utile dans la conservation des aliments : Chauffer dénature de manière irréversible les enzymes des micro-organismes et les micro-organismes meurent.

SYNTHÈSE DES PROTÉINES

Pour la synthèse des protéines, un organisme vivant doit posséder un système d'enzymes capable de fixer un acide aminé à un autre. Une source d'information est également nécessaire pour déterminer quels acides aminés doivent être connectés. Puisqu'il existe des milliers de types de protéines dans le corps, et que chacune d'entre elles est constituée en moyenne de plusieurs centaines d'acides aminés, les informations requises doivent être vraiment énormes. Il est stocké (de la même manière qu'un enregistrement est stocké sur une bande magnétique) dans les molécules d'acide nucléique qui composent les gènes.

Activation enzymatique.

Une chaîne polypeptidique synthétisée à partir d'acides aminés n'est pas toujours une protéine dans sa forme finale. De nombreuses enzymes sont d'abord synthétisées sous forme de précurseurs inactifs et ne deviennent actives qu'après qu'une autre enzyme a éliminé quelques acides aminés d'une extrémité de la chaîne. Certaines des enzymes digestives, telles que la trypsine, sont synthétisées sous cette forme inactive ; ces enzymes sont activées dans le tube digestif à la suite de l'élimination du fragment terminal de la chaîne. L'hormone insuline, dont la molécule sous sa forme active est constituée de deux chaînes courtes, est synthétisée sous la forme d'une seule chaîne, la soi-disant. proinsuline. Ensuite, la partie médiane de cette chaîne est supprimée et les fragments restants se lient les uns aux autres, formant la molécule d'hormone active. Les protéines complexes ne se forment qu'après qu'un certain groupe chimique est attaché à la protéine, et cet attachement nécessite souvent également une enzyme.

Circulation métabolique.

Après avoir nourri un animal avec des acides aminés marqués avec des isotopes radioactifs de carbone, d'azote ou d'hydrogène, le marqueur est rapidement incorporé dans ses protéines. Si les acides aminés marqués cessent de pénétrer dans le corps, la quantité de marqueur dans les protéines commence à diminuer. Ces expériences montrent que les protéines résultantes ne sont pas stockées dans le corps jusqu'à la fin de la vie. Tous, à quelques exceptions près, sont dans un état dynamique, se décomposant constamment en acides aminés, puis re-synthétisés.

Certaines protéines se décomposent lorsque les cellules meurent et sont détruites. Cela se produit tout le temps, par exemple avec les globules rouges et les cellules épithéliales tapissant la surface interne de l'intestin. De plus, la dégradation et la resynthèse des protéines se produisent également dans les cellules vivantes. Curieusement, on en sait moins sur la dégradation des protéines que sur leur synthèse. Ce qui est clair, cependant, c'est que des enzymes protéolytiques sont impliquées dans la dégradation, similaires à celles qui décomposent les protéines en acides aminés dans le tube digestif.

La demi-vie des différentes protéines est différente - de plusieurs heures à plusieurs mois. La seule exception concerne les molécules de collagène. Une fois formés, ils restent stables et ne sont ni renouvelés ni remplacés. Avec le temps cependant, certaines de leurs propriétés, notamment l'élasticité, se modifient, et comme elles ne se renouvellent pas, certaines altérations liées à l'âge en sont la conséquence, par exemple l'apparition de rides sur la peau.

protéines synthétiques.

Les chimistes ont depuis longtemps appris à polymériser les acides aminés, mais les acides aminés se combinent de manière aléatoire, de sorte que les produits d'une telle polymérisation ressemblent peu aux produits naturels. Certes, il est possible de combiner des acides aminés dans un ordre donné, ce qui permet d'obtenir certaines protéines biologiquement actives, notamment l'insuline. Le processus est assez compliqué et il est ainsi possible d'obtenir uniquement les protéines dont les molécules contiennent une centaine d'acides aminés. Il est préférable plutôt de synthétiser ou d'isoler la séquence nucléotidique d'un gène correspondant à la séquence d'acides aminés recherchée, puis d'introduire ce gène dans une bactérie, qui produira par réplication une grande quantité du produit recherché. Cette méthode a cependant aussi ses inconvénients.

PROTÉINES ET NUTRITION

Lorsque les protéines du corps sont décomposées en acides aminés, ces acides aminés peuvent être réutilisés pour la synthèse des protéines. Dans le même temps, les acides aminés eux-mêmes sont sujets à la décomposition, de sorte qu'ils ne sont pas pleinement utilisés. Il est également clair que pendant la croissance, la grossesse et la cicatrisation, la synthèse des protéines doit dépasser la dégradation. Le corps perd continuellement des protéines ; ce sont les protéines des cheveux, des ongles et de la couche superficielle de la peau. Par conséquent, pour la synthèse des protéines, chaque organisme doit recevoir des acides aminés de la nourriture.

Sources d'acides aminés.

Les plantes vertes synthétisent les 20 acides aminés présents dans les protéines à partir du CO2, de l'eau et de l'ammoniac ou des nitrates. De nombreuses bactéries sont également capables de synthétiser des acides aminés en présence de sucre (ou d'un équivalent) et d'azote fixé, mais le sucre est finalement fourni par les plantes vertes. Chez les animaux, la capacité de synthétiser les acides aminés est limitée ; ils obtiennent des acides aminés en mangeant des plantes vertes ou d'autres animaux. Dans le tube digestif, les protéines absorbées sont décomposées en acides aminés, ces derniers sont absorbés et les protéines caractéristiques de l'organisme donné sont construites à partir d'eux. Aucune des protéines absorbées n'est incorporée dans les structures corporelles en tant que telles. La seule exception est que chez de nombreux mammifères, une partie des anticorps maternels peut passer intacte à travers le placenta dans la circulation fœtale, et via le lait maternel (en particulier chez les ruminants) être transférée au nouveau-né immédiatement après la naissance.

Besoin de protéines.

Il est clair que pour maintenir la vie, le corps doit recevoir une certaine quantité de protéines provenant des aliments. Cependant, l'ampleur de ce besoin dépend d'un certain nombre de facteurs. Le corps a besoin de nourriture à la fois comme source d'énergie (calories) et comme matériau pour construire ses structures. En premier lieu, il y a le besoin d'énergie. Cela signifie que lorsqu'il y a peu de glucides et de graisses dans l'alimentation, les protéines alimentaires ne sont pas utilisées pour la synthèse de leurs propres protéines, mais comme source de calories. Avec un jeûne prolongé, même vos propres protéines sont dépensées pour répondre aux besoins énergétiques. S'il y a suffisamment de glucides dans l'alimentation, l'apport en protéines peut être réduit.

bilan azoté.

En moyenne env. 16% de la masse protéique totale est de l'azote. Lorsque les acides aminés qui composent les protéines sont décomposés, l'azote qu'ils contiennent est excrété par l'organisme dans l'urine et (dans une moindre mesure) dans les fèces sous la forme de divers composés azotés. Par conséquent, il est pratique d'évaluer la qualité alimentation protéinée utiliser un indicateur tel que le bilan azoté, c'est-à-dire la différence (en grammes) entre la quantité d'azote absorbée par l'organisme et la quantité d'azote excrétée par jour. Avec une alimentation normale chez un adulte, ces quantités sont égales. Dans un organisme en croissance, la quantité d'azote excrété est inférieure à la quantité d'azote entrant, c'est-à-dire le bilan est positif. Avec un manque de protéines dans l'alimentation, le bilan est négatif. S'il y a suffisamment de calories dans l'alimentation, mais que les protéines y sont complètement absentes, le corps économise les protéines. Dans le même temps, le métabolisme des protéines ralentit et la réutilisation des acides aminés dans la synthèse des protéines se déroule aussi efficacement que possible. Cependant, les pertes sont inévitables et les composés azotés sont toujours excrétés dans l'urine et en partie dans les fèces. La quantité d'azote excrété par le corps par jour pendant la privation de protéines peut servir de mesure du manque quotidien de protéines. Il est naturel de supposer qu'en introduisant dans l'alimentation une quantité de protéines équivalente à cette carence, il est possible de rétablir l'équilibre azoté. Cependant, ce n'est pas le cas. Après avoir reçu cette quantité de protéines, le corps commence à utiliser les acides aminés moins efficacement, de sorte que des protéines supplémentaires sont nécessaires pour rétablir l'équilibre azoté.

Si la quantité de protéines dans l'alimentation dépasse ce qui est nécessaire pour maintenir l'équilibre azoté, cela ne semble pas nuire. Les acides aminés en excès sont simplement utilisés comme source d'énergie. Un exemple particulièrement frappant est celui des Esquimaux, qui consomment peu de glucides et environ dix fois plus de protéines qu'il n'en faut pour maintenir l'équilibre azoté. Dans la plupart des cas, cependant, l'utilisation de protéines comme source d'énergie n'est pas bénéfique, car vous pouvez obtenir beaucoup plus de calories à partir d'une quantité donnée de glucides qu'à partir de la même quantité de protéines. Dans les pays pauvres, la population reçoit les calories nécessaires des glucides et consomme un minimum de protéines.

Si le corps reçoit le nombre requis de calories sous forme de produits non protéiques, la quantité minimale de protéines qui maintient l'équilibre azoté est d'env. 30 g par jour. Environ autant de protéines sont contenues dans quatre tranches de pain ou 0,5 litre de lait. Plusieurs sont généralement considérés comme optimaux. grande quantité; recommandé de 50 à 70 g.

Acides aminés essentiels.

Jusqu'à présent, les protéines étaient considérées comme un tout. Pendant ce temps, pour que la synthèse des protéines ait lieu, tous les acides aminés nécessaires doivent être présents dans le corps. Certains des acides aminés que le corps de l'animal lui-même est capable de synthétiser. Ils sont appelés interchangeables, car ils ne doivent pas nécessairement être présents dans l'alimentation - il est seulement important qu'en général, l'apport de protéines comme source d'azote soit suffisant ; puis, en pénurie d'acides aminés non essentiels, l'organisme peut les synthétiser au détriment de ceux qui sont présents en excès. Les acides aminés "essentiels" restants ne peuvent pas être synthétisés et doivent être ingérés avec de la nourriture. Les éléments essentiels pour l'homme sont la valine, la leucine, l'isoleucine, la thréonine, la méthionine, la phénylalanine, le tryptophane, l'histidine, la lysine et l'arginine. (Bien que l'arginine puisse être synthétisée dans l'organisme, elle est considérée comme un acide aminé essentiel car les nouveau-nés et les enfants en pleine croissance en produisent des quantités insuffisantes. Par contre, pour une personne d'âge mûr, l'apport de certains de ces acides aminés provenant des aliments peut devenir facultatif.)

Cette liste d'acides aminés essentiels est à peu près la même chez les autres vertébrés et même chez les insectes. La valeur nutritionnelle des protéines est généralement déterminée en les donnant à manger à des rats en croissance et en surveillant le gain de poids des animaux.

La valeur nutritionnelle des protéines.

La valeur nutritionnelle d'une protéine est déterminée par l'acide aminé essentiel le plus déficient. Illustrons cela par un exemple. Les protéines de notre corps contiennent en moyenne env. 2% de tryptophane (en poids). Disons que le régime comprend 10 g de protéines contenant 1 % de tryptophane et qu'il contient suffisamment d'autres acides aminés essentiels. Dans notre cas, 10 g de cette protéine défectueuse équivalent essentiellement à 5 g d'une protéine complète ; les 5 g restants ne peuvent servir que de source d'énergie. Notez que puisque les acides aminés ne sont pratiquement pas stockés dans le corps, et pour que la synthèse des protéines ait lieu, tous les acides aminés doivent être présents simultanément, l'effet de l'apport d'acides aminés essentiels ne peut être détecté que si tous entrent dans le corps en même temps.

La composition moyenne de la plupart des protéines animales est proche de la composition moyenne des protéines du corps humain, il est donc peu probable que nous soyons confrontés à une carence en acides aminés si notre alimentation est riche en aliments tels que la viande, les œufs, le lait et le fromage. Cependant, il existe des protéines, comme la gélatine (un produit de la dénaturation du collagène), qui contiennent très peu d'acides aminés essentiels. Les protéines végétales, bien qu'elles soient meilleures que la gélatine dans ce sens, sont également pauvres en acides aminés essentiels ; surtout peu de lysine et de tryptophane. Néanmoins, une alimentation purement végétarienne n'est pas du tout nocive, à moins qu'elle ne consomme une quantité un peu plus importante de protéines végétales, suffisante pour fournir à l'organisme les acides aminés essentiels. La plupart des protéines se trouvent dans les plantes dans les graines, en particulier dans les graines de blé et de diverses légumineuses. Les jeunes pousses, comme les asperges, sont également riches en protéines.

Protéines synthétiques dans l'alimentation.

En ajoutant de petites quantités d'acides aminés essentiels synthétiques ou de protéines qui en sont riches à des protéines incomplètes, telles que les protéines de maïs, il est possible d'augmenter considérablement la valeur nutritionnelle de ces dernières, c'est-à-dire augmentant ainsi la quantité de protéines consommées. Une autre possibilité consiste à cultiver des bactéries ou des levures sur des hydrocarbures pétroliers avec l'ajout de nitrates ou d'ammoniac comme source d'azote. La protéine microbienne ainsi obtenue peut servir d'aliment pour la volaille ou le bétail, ou peut être directement consommée par l'homme. La troisième méthode, largement utilisée, utilise la physiologie des ruminants. Chez les ruminants, dans la section initiale de l'estomac, le soi-disant. Le rumen est habité par des formes spéciales de bactéries et de protozoaires qui convertissent les protéines végétales défectueuses en protéines microbiennes plus complètes, et celles-ci, à leur tour, après digestion et absorption, se transforment en protéines animales. L'urée, un composé synthétique bon marché contenant de l'azote, peut être ajoutée à l'alimentation du bétail. Les micro-organismes vivant dans le rumen utilisent l'azote uréique pour convertir les glucides (dont il y en a beaucoup plus dans l'alimentation) en protéines. Environ un tiers de tout l'azote contenu dans les aliments du bétail peut se présenter sous la forme d'urée, ce qui signifie essentiellement, dans une certaine mesure, la synthèse chimique des protéines.