โปรตีนควบคุมหลักเรียกว่าอะไร? โปรตีนควบคุม: ต้นทาง
(จาก lat. regulo - จัดเรียง, ปรับ) กลุ่มของโปรตีนที่เกี่ยวข้องในการควบคุมการสลายตัว ชีวเคมี กระบวนการ กลุ่มสำคัญของ R. b. บทความนี้มีไว้สำหรับไครเมีย ซึ่งเป็นโปรตีนที่มีปฏิสัมพันธ์กับ DNA และควบคุมการแสดงออกของยีน (การแสดงออกของยีนในสัญญาณและคุณสมบัติของร่างกาย) ส่วนใหญ่ของอาร์ดังกล่าวจะ ทำงานที่ระดับ การถอดความ(การสังเคราะห์ RNA ของผู้ส่งสารหรือ mRNA บนแม่แบบ DNA) และมีหน้าที่ในการกระตุ้นหรือการปราบปราม (การปราบปราม) ของการสังเคราะห์ mRNA (ตามลำดับ โปรตีนกระตุ้นและโปรตีนกด)
รู้จักประมาณ 10 เครื่องอัดฉีด นาอิบ การศึกษาในหมู่พวกเขาคือตัวยับยั้งโปรคาริโอต (แบคทีเรีย, สาหร่ายสีเขียวแกมน้ำเงิน) ซึ่งควบคุมการสังเคราะห์เอนไซม์ที่เกี่ยวข้องกับการเผาผลาญแลคโตส (lac-repressor) ใน Escherichia coli (E. coli) และ bacteriophage A repressor การกระทำของพวกเขาเกิดขึ้นได้โดยการผูกมัดเฉพาะ ส่วนของ DNA (ตัวดำเนินการ) ของยีนที่เกี่ยวข้องและขัดขวางการเริ่มต้นของการถอดรหัส mRNA ที่เข้ารหัสโดยยีนเหล่านี้
รีเพรสเซอร์มักจะเป็นไดเมอร์ของสายพอลิเปปไทด์ที่เหมือนกันสองสายโดยจัดวางในทิศทางตรงกันข้ามกัน สารกดประสาทขัดขวางร่างกาย RNA polymeraseเข้าร่วมกับ DNA ในภูมิภาคโปรโมเตอร์ (ไซต์ที่มีผลผูกพันของเอนไซม์ RNA polymerase ที่ขึ้นกับ DNA ซึ่งกระตุ้นการสังเคราะห์ mRNA บนเทมเพลต DNA) และเริ่มการสังเคราะห์ mRNA สันนิษฐานว่าตัวยับยั้งจะป้องกันเฉพาะการเริ่มต้นการถอดรหัสและไม่ส่งผลต่อการยืดตัวของ mRNA
ตัวยับยั้งสามารถควบคุมการสังเคราะห์ได้ - ล. โปรตีนหนึ่งชนิดหรือโปรตีนจำนวนหนึ่งซึ่งมีการประสานกัน ตามกฎแล้วสิ่งเหล่านี้คือเอนไซม์ที่ให้บริการเมตาบอลิซึม เส้นทาง; ยีนของพวกมันเป็นส่วนหนึ่งของโอเปอเรเตอร์หนึ่งตัว (ชุดของยีนที่เชื่อมโยงถึงกันและพื้นที่ควบคุมที่อยู่ติดกัน)
มิน ตัวยับยั้งสามารถมีอยู่ได้ทั้งในรูปแบบที่ใช้งานและไม่ได้ใช้งาน ขึ้นอยู่กับว่าพวกมันเกี่ยวข้องกับตัวเหนี่ยวนำหรือตัวกดแกน (ตามลำดับ ซับสเตรต ซึ่งมีการเพิ่มหรือลดอัตราการสังเคราะห์ของเอนไซม์เฉพาะหรือไม่ ดู สารควบคุมเอนไซม์);
ปฏิสัมพันธ์เหล่านี้ มีลักษณะที่ไม่ใช่โควาเลนต์
เพื่อการแสดงออกของยีนที่มีประสิทธิภาพ ไม่เพียงแต่จำเป็นที่ตัวยับยั้งจะถูกยับยั้งโดยตัวกระตุ้นเท่านั้น แต่ยังต้องรับรู้ถึงสิ่งที่เฉพาะเจาะจงด้วย เชิงบวก สัญญาณเปิดซึ่งเป็นสื่อกลางโดย R. b. ทำงาน "เป็นคู่" กับวัฏจักร อะดีโนซีนโมโนฟอสเฟต (ค่าย). หลังเกี่ยวข้องกับ R. b. (ที่เรียกว่า CAP โปรตีนกระตุ้นของยีน catabolic หรือโปรตีน catabolism activator-BAC) นี่คือเครื่องหรี่ไฟพร้อมท่าเรือ ม. 45,000 หลังจากผูกกับค่ายแล้วจะได้รับความสามารถในการแนบเฉพาะ ภูมิภาคบน DNA เพิ่มประสิทธิภาพการถอดรหัสยีนของโอเปอรอนที่เกี่ยวข้องอย่างรวดเร็ว ในเวลาเดียวกัน CAP ไม่ส่งผลต่ออัตราการเติบโตของสายโซ่ mRNA แต่ควบคุมระยะของการเริ่มต้นการถอดรหัส - การแนบ RNA polymerase กับโปรโมเตอร์ ตรงกันข้ามกับตัวยับยั้ง CAP (ที่ซับซ้อนกับ cAMP) ช่วยให้จับ RNA polymerase กับ DNA ได้ง่ายขึ้นและทำให้การเริ่มต้นการถอดรหัสบ่อยขึ้น ตำแหน่งที่แนบ CAP กับ DNA ติดกับโปรโมเตอร์โดยตรงจากฝั่งตรงข้ามกับตำแหน่งที่ผู้ปฏิบัติงานได้รับการแปล
กฎเกณฑ์เชิงบวก (เช่น E. coli lac operon) สามารถอธิบายได้ด้วยรูปแบบที่ง่ายขึ้น: เมื่อความเข้มข้นของกลูโคสลดลง (แหล่งคาร์บอนหลัก) ความเข้มข้นของแคมป์จะเพิ่มขึ้น ซึ่งผูกกับ SAR และความซับซ้อนที่ได้คือ โปรโมเตอร์ครั่ง ผลที่ได้คือ การผูกมัดของ RNA polymerase กับโปรโมเตอร์ถูกกระตุ้นและอัตราการถอดรหัสของยีนเพิ่มขึ้น เอ็นไซม์เข้ารหัส to-rye ที่ช่วยให้เซลล์เปลี่ยนไปใช้แหล่งคาร์บอนแลคโตสอื่น มี R.b. พิเศษอื่นๆ (เช่น โปรตีน C) การทำงานของมันอธิบายโดยรูปแบบที่ซับซ้อนมากขึ้น พวกมันควบคุมยีนช่วงแคบ ๆ และสามารถทำหน้าที่เป็นทั้งตัวยับยั้งและตัวกระตุ้น
ตัวยับยั้งและตัวกระตุ้นที่จำเพาะของโอเปอเรเตอร์ไม่ส่งผลต่อความจำเพาะของ RNA polymerase เอง ระเบียบระดับสุดท้ายนี้เกิดขึ้นในกรณีที่เกี่ยวข้องกับ Massir การเปลี่ยนแปลงในสเปกตรัมของยีนที่แสดงออก ดังนั้นใน E. coli ยีนที่เข้ารหัสโปรตีนช็อตด้วยความร้อนซึ่งแสดงออกในสภาวะเครียดจำนวนหนึ่งของเซลล์จะถูกอ่านโดย RNA polymerase เฉพาะเมื่อมี R. b.-t พิเศษเท่านั้น ปัจจัย s 32 . ทั้งครอบครัวของ R.b. เหล่านี้ (s-factors) ที่เปลี่ยนความจำเพาะของโปรโมเตอร์ของ RNA polymerase พบในแบคทีเรียและแบคทีเรียอื่นๆ
ดร. วาไรตี้ R.b. เปลี่ยนตัวเร่งปฏิกิริยา หมู่เกาะศักดิ์สิทธิ์ของ RNA polymerase (โปรตีนที่ป้องกันปลายสาย) ดังนั้นในแบคเทอริโอฟาจ X โปรตีนสองชนิดดังกล่าวจึงเป็นที่รู้จัก ทูไรย์ปรับเปลี่ยน RNA polymerase เพื่อไม่ให้เชื่อฟังสัญญาณเซลล์ของการสิ้นสุด (สิ้นสุด) ของการถอดรหัส (ซึ่งจำเป็นสำหรับการแสดงออกเชิงแอคทีฟของยีนฟาจ)
รูปแบบทั่วไปของพันธุกรรม การควบคุม รวมทั้งการทำงานของ R.b. ยังใช้ได้กับแบคทีเรียและเซลล์ยูคาริโอต (สิ่งมีชีวิตทั้งหมด ยกเว้นแบคทีเรียและสาหร่ายสีเขียวแกมน้ำเงิน)
ยูคาริโอต เซลล์ตอบสนองต่อ ext. โดยหลักการแล้วส่งสัญญาณ (เช่น ฮอร์โมน) ในลักษณะเดียวกับที่เซลล์แบคทีเรียตอบสนองต่อการเปลี่ยนแปลงความเข้มข้นของสารอาหาร เข้าใน สิ่งแวดล้อม, เช่น. โดยการกดขี่ย้อนกลับหรือกระตุ้น (derepression) ของยีนแต่ละตัว ในเวลาเดียวกัน R.b. ซึ่งควบคุมกิจกรรมพร้อม ๆ กัน จำนวนมากยีนสามารถนำมาใช้ในการย่อยสลายได้ ชุดค่าผสม พันธุกรรมที่คล้ายคลึงกัน กฎระเบียบสามารถให้ความแตกต่าง การพัฒนาสิ่งมีชีวิตหลายเซลล์ที่ซับซ้อนทั้งหมดเนื่องจากการมีปฏิสัมพันธ์ คีย์ R. b. จำนวนค่อนข้างน้อย
ในระบบการควบคุมการทำงานของยีนในยูคาริโอตมีการเพิ่ม ระดับที่ขาดในแบคทีเรีย กล่าวคือ การแปลนิวคลีโอโซมทั้งหมด (ซ้ำหน่วยย่อย โครมาติน)ที่เป็นส่วนหนึ่งของหน่วยการถอดรหัส ให้อยู่ในรูปแบบแอคทีฟ (ไม่ควบแน่น) ในเซลล์เหล่านั้นซึ่งยีนนี้ควรจะทำงานตามหน้าที่ สันนิษฐานว่ามีชุดของ R. b. ที่เฉพาะเจาะจงซึ่งไม่มีอะนาลอกในโปรคาริโอต โปรตีนเหล่านี้ไม่เพียงแต่รู้จักจำเพาะ ส่วนของโครมาติน (หรือ DNA) แต่ยังเรียกการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างบางอย่างในพื้นที่ใกล้เคียง R.b. เช่นเดียวกับตัวกระตุ้นและตัวยับยั้งแบคทีเรีย เห็นได้ชัดว่ามีส่วนเกี่ยวข้องในการควบคุมการถอดรหัสยีนแต่ละตัวในพื้นที่ของ aktivir โครมาติน
คลาสที่กว้างขวาง R.b. ยูคาริโอต- โปรตีนตัวรับฮอร์โมนสเตียรอยด์
ลำดับกรดอะมิโน R.b. ที่เรียกว่าเข้ารหัส ยีนควบคุม การยับยั้งการกลายพันธุ์ของตัวยับยั้งนำไปสู่การสังเคราะห์ mRNA ที่ไม่สามารถควบคุมได้และด้วยเหตุนี้โปรตีนบางชนิด (เป็นผลให้ แปล-การสังเคราะห์โปรตีนบนเทมเพลต mRNA) สิ่งมีชีวิตดังกล่าวเรียกว่า การกลายพันธุ์ที่เป็นส่วนประกอบ การสูญเสียตัวกระตุ้นอันเป็นผลมาจากการกลายพันธุ์ทำให้การสังเคราะห์โปรตีนควบคุมลดลงอย่างต่อเนื่อง
===
ใช้ วรรณกรรมสำหรับบทความ "โปรตีนควบคุม":
Strayer L., ชีวเคมี, ทรานส์ จากภาษาอังกฤษ เล่ม 3, M. , 1985, p. 112-25.
ป.ล. อิวานอฟ
หน้าหนังสือ "โปรตีนควบคุม"จัดทำขึ้นตามสารานุกรมเคมี
ตัวอย่างที่ได้รับการศึกษาอย่างดีเกี่ยวกับปฏิสัมพันธ์ของโปรตีนและ DNA ซึ่งไม่ได้ขึ้นอยู่กับลำดับนิวคลีโอไทด์ของ DNA คือปฏิกิริยากับโปรตีนที่มีโครงสร้าง ในเซลล์ ดีเอ็นเอจับกับโปรตีนเหล่านี้เพื่อสร้างโครงสร้างที่เรียกว่าโครมาติน ในโปรคาริโอต โครมาตินถูกสร้างขึ้นโดยการเกาะติดโปรตีนอัลคาไลน์ขนาดเล็ก - ฮิสโตนกับ DNA, โครมาตินโปรคาริโอตที่ได้รับคำสั่งน้อยกว่านั้นมีโปรตีนคล้ายฮิสโตน ฮิสโตนสร้างโครงสร้างโปรตีนรูปทรงแผ่นดิสก์ - นิวคลีโอโซม ซึ่งแต่ละรอบจะพอดีกับเกลียวดีเอ็นเอสองรอบ พันธะที่ไม่จำเพาะเจาะจงระหว่างฮิสโตนและดีเอ็นเอเกิดขึ้นจากพันธะไอออนิกของกรดอะมิโนอัลคาไลน์ของฮิสโตนและสารตกค้างที่เป็นกรดของกระดูกสันหลังน้ำตาลฟอสเฟตของดีเอ็นเอ การดัดแปลงทางเคมีของกรดอะมิโนเหล่านี้รวมถึงเมทิเลชัน ฟอสโฟรีเลชัน และอะซิติเลชัน การดัดแปลงทางเคมีเหล่านี้เปลี่ยนความแรงของปฏิสัมพันธ์ระหว่าง DNA และฮิสโตน ซึ่งส่งผลต่อความพร้อมของลำดับเฉพาะกับปัจจัยการถอดรหัสและเปลี่ยนอัตราการถอดรหัส โปรตีนอื่นๆ ในโครมาตินที่ยึดติดกับลำดับที่ไม่จำเพาะเจาะจงคือโปรตีนที่มีความสามารถในการเคลื่อนที่สูงในเจล ซึ่งส่วนใหญ่เกี่ยวข้องกับ DNA พับ โปรตีนเหล่านี้มีความสำคัญต่อการสร้างโครงสร้างระดับสูงในโครมาติน โปรตีนกลุ่มพิเศษที่ยึดติดกับ DNA คือโปรตีนที่เชื่อมโยงกับ DNA สายเดี่ยว โปรตีนที่มีคุณลักษณะดีที่สุดของกลุ่มนี้ในมนุษย์คือโปรตีนการจำลองแบบ A โดยที่กระบวนการส่วนใหญ่ที่เกลียวคู่คลายออก ซึ่งรวมถึงการจำลองแบบ การรวมตัวใหม่ และการซ่อมแซม จะไม่สามารถเกิดขึ้นได้ โปรตีนในกลุ่มนี้ทำให้ DNA สายเดี่ยวคงตัวและป้องกันการก่อตัวหรือเสื่อมสภาพของสเต็มลูปโดยนิวคลีเอส
ในเวลาเดียวกัน โปรตีนอื่นๆ จะรับรู้และยึดติดกับลำดับเฉพาะ กลุ่มโปรตีนที่มีการศึกษามากที่สุดคือปัจจัยการถอดรหัสประเภทต่าง ๆ นั่นคือโปรตีนที่ควบคุมการถอดรหัส โปรตีนเหล่านี้แต่ละตัวรับรู้ลำดับของมัน บ่อยครั้งในโปรโมเตอร์ และกระตุ้นหรือยับยั้งการถอดรหัสยีน สิ่งนี้เกิดขึ้นจากการเชื่อมโยงของปัจจัยการถอดรหัสกับ RNA polymerase ไม่ว่าโดยตรงหรือโดยผ่านโปรตีนตัวกลาง พอลิเมอเรสเชื่อมโยงกับโปรตีนก่อนแล้วจึงเริ่มถอดรหัส ในกรณีอื่นๆ ปัจจัยการถอดรหัสสามารถยึดติดกับเอ็นไซม์ที่ปรับเปลี่ยนฮิสโตนที่ตั้งโปรโมเตอร์ ซึ่งจะเปลี่ยนความสามารถในการเข้าถึงของดีเอ็นเอเป็นโพลีเมอเรส
เนื่องจากลำดับเฉพาะเกิดขึ้นในหลายตำแหน่งในจีโนม การเปลี่ยนแปลงในกิจกรรมของปัจจัยการถอดรหัสชนิดหนึ่งสามารถเปลี่ยนกิจกรรมของยีนหลายพันตัวได้ ดังนั้น โปรตีนเหล่านี้จึงมักถูกควบคุมเพื่อตอบสนองต่อการเปลี่ยนแปลงของสิ่งแวดล้อม การพัฒนาสิ่งมีชีวิต และการสร้างความแตกต่างของเซลล์ ความจำเพาะของปฏิสัมพันธ์ของปัจจัยการถอดรหัสกับ DNA นั้นมาจากการสัมผัสกันจำนวนมากระหว่างกรดอะมิโนและเบสของ DNA ซึ่งช่วยให้พวกเขาสามารถ "อ่าน" ลำดับดีเอ็นเอได้ การสัมผัสกับฐานส่วนใหญ่เกิดขึ้นในร่องหลักซึ่งสามารถเข้าถึงฐานได้มากขึ้น
เอ็นไซม์ที่ดัดแปลง DNA
โทพอยโซเมอเรสและเฮลิเคส
บทความหลัก: โทพอยโซเมอเรส , เฮลิคาซีส
ในเซลล์ DNA ตั้งอยู่ในเซลล์ที่เรียกว่ากะทัดรัด อยู่ในสภาพบิดเบี้ยว มิฉะนั้น เธอก็จะไม่สามารถเข้ากับมันได้ สำหรับกระบวนการที่สำคัญที่จะเกิดขึ้นนั้น DNA จะต้องไม่ถูกบิดเบี้ยว ซึ่งถูกผลิตโดยโปรตีนสองกลุ่ม - topoisomerases และ helicases
Topoisomerase เป็นเอนไซม์ที่มีทั้งกิจกรรมของนิวคลีเอสและลิเกส โปรตีนเหล่านี้เปลี่ยนระดับของ supercoiling ใน DNA เอ็นไซม์เหล่านี้บางส่วนตัดเกลียวดีเอ็นเอและปล่อยให้สายหนึ่งหมุน ซึ่งจะช่วยลดระดับการขดลวดยิ่งยวด หลังจากนั้นเอ็นไซม์จะปิดช่องว่าง เอ็นไซม์ชนิดอื่นสามารถตัดเกลียวเส้นหนึ่งและดึงเกลียวที่สองผ่านรอยขาด จากนั้นจึงดึงเกลียวที่แตกในเกลียวแรก Topoisomerases มีความจำเป็นในกระบวนการที่เกี่ยวข้องกับ DNA หลายอย่าง เช่น การทำซ้ำและการถอดรหัส
เฮลิเคสเป็นโปรตีนที่เป็นหนึ่งในมอเตอร์ระดับโมเลกุล พวกมันใช้พลังงานเคมีของนิวคลีโอไทด์ไตรฟอสเฟต ซึ่งโดยทั่วไปแล้วคือ ATP เพื่อทำลายพันธะไฮโดรเจนระหว่างเบส โดยคลายเกลียวคู่ออกเป็นเกลียวที่แยกจากกัน เอนไซม์เหล่านี้จำเป็นสำหรับกระบวนการส่วนใหญ่ที่โปรตีนจำเป็นต้องเข้าถึงฐานดีเอ็นเอ
นิวเคลียสและไลกาส
นิวเคลียส, ลีกาซ
ในกระบวนการต่างๆ ที่เกิดขึ้นในเซลล์ เช่น การรวมตัวกันใหม่และการซ่อมแซม เอนไซม์มีส่วนเกี่ยวข้องที่สามารถตัดและฟื้นฟูความสมบูรณ์ของสาย DNA เอนไซม์ที่ตัดดีเอ็นเอเรียกว่านิวคลีเอส นิวคลีเอสที่ไฮโดรไลซ์นิวคลีโอไทด์ที่ปลายโมเลกุลดีเอ็นเอเรียกว่าเอ็กโซนิวคลีเอส ขณะที่เอ็นโดนิวคลีเอสตัดดีเอ็นเอภายในเส้นใย นิวคลีเอสที่ใช้บ่อยที่สุดในอณูชีววิทยาและพันธุวิศวกรรมคือเอ็นไซม์จำกัดที่ตัดดีเอ็นเอรอบลำดับที่เฉพาะเจาะจง ตัวอย่างเช่น เอนไซม์ EcoRV (เอนไซม์จำกัด #5 จาก อี. โคไล) รับรู้ลำดับหกนิวคลีโอไทด์ 5"-GAT|ATC-3" และตัด DNA ที่ตำแหน่งที่ระบุโดยเส้นแนวตั้ง โดยธรรมชาติแล้ว เอ็นไซม์เหล่านี้จะปกป้องแบคทีเรียจากการติดเชื้อจากแบคทีเรียโดยการตัด DNA ของฟาจเมื่อเข้าสู่เซลล์แบคทีเรีย ในกรณีนี้ นิวคลีเอสเป็นส่วนหนึ่งของระบบจำกัดการดัดแปลง DNA ligases เชื่อมขวางฐานน้ำตาลฟอสเฟตในโมเลกุล DNA โดยใช้พลังงานของ ATP นิวคลีเอสและไลกาสที่มีข้อ จำกัด ใช้ในการโคลนและการพิมพ์ลายนิ้วมือ
DNA polymerase I (โครงสร้างรูปวงแหวนประกอบด้วยโมเลกุลโปรตีนที่เหมือนกันหลายตัว แสดงเป็นสีต่างกัน) ผูกมัดสาย DNA ที่เสียหาย
โพลีเมอเรส
ดีเอ็นเอโพลีเมอเรส
นอกจากนี้ยังมีกลุ่มของเอ็นไซม์ที่สำคัญสำหรับเมแทบอลิซึมของ DNA ที่สังเคราะห์สายโพลีนิวคลีโอไทด์จากนิวคลีโอไซด์ไตรฟอสเฟต - DNA polymerase พวกมันเพิ่มนิวคลีโอไทด์ไปยังกลุ่ม 3"-ไฮดรอกซิลของนิวคลีโอไทด์ก่อนหน้าในสายโซ่ดีเอ็นเอ ดังนั้นพอลิเมอร์ทั้งหมดจะทำงานในทิศทาง 5" --> 3" ในศูนย์กลางที่แอคทีฟของเอนไซม์เหล่านี้ สารตั้งต้น - นิวคลีโอไซด์ไตรฟอสเฟต - จับคู่กับ ฐานเสริมซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของแม่แบบสายโซ่โพลีนิวคลีโอไทด์แบบเส้นเดียว
ในระหว่างการจำลองแบบของ DNA DNA polymerase ที่ขึ้นกับ DNA จะสังเคราะห์สำเนาของลำดับ DNA ดั้งเดิม ความแม่นยำเป็นสิ่งสำคัญมากในกระบวนการนี้ เนื่องจากข้อผิดพลาดในการทำโพลิเมอไรเซชันจะนำไปสู่การกลายพันธุ์ ดังนั้นโพลีเมอเรสจำนวนมากจึงมีความสามารถในการ "แก้ไข" - แก้ไขข้อผิดพลาด โพลีเมอเรสตระหนักถึงข้อผิดพลาดในการสังเคราะห์โดยขาดการจับคู่ระหว่างนิวคลีโอไทด์ที่ไม่ถูกต้อง หลังจากพิจารณาว่าไม่มีการจับคู่แล้ว กิจกรรม exonuclease 3"--> 5" ของพอลิเมอเรสจะเปิดใช้งานและนำเบสที่ไม่ถูกต้องออก ในสิ่งมีชีวิตส่วนใหญ่ DNA polymerase ทำงานเป็นคอมเพล็กซ์ขนาดใหญ่ที่เรียกว่า replisome ซึ่งมีหน่วยย่อยเพิ่มเติมจำนวนมาก เช่น helicases
DNA polymerase ที่ขึ้นกับ RNA เป็นโพลิเมอร์ชนิดพิเศษที่คัดลอกลำดับ RNA ไปยัง DNA ประเภทนี้รวมถึงเอนไซม์ reverse transcriptase ของไวรัส ซึ่งถูกใช้โดย retroviruses ระหว่างการติดเชื้อในเซลล์ เช่นเดียวกับ telomerase ซึ่งจำเป็นสำหรับการจำลองแบบเทโลเมียร์ Telomerase เป็นเอนไซม์ที่ผิดปกติเพราะมี RNA ของผู้ส่งสารของตัวเอง
การถอดความดำเนินการโดย RNA polymerase ที่ขึ้นกับ DNA ซึ่งคัดลอกลำดับ DNA ของสายหนึ่งไปยัง mRNA ในช่วงเริ่มต้นของการถอดรหัสยีน RNA polymerase จะยึดติดกับลำดับที่จุดเริ่มต้นของยีน เรียกว่าโปรโมเตอร์ และคลายเกลียวดีเอ็นเอ จากนั้นจะคัดลอกลำดับยีนไปยัง RNA ของผู้ส่งสาร จนกระทั่งไปถึง DNA ที่ส่วนท้ายของยีน - เทอร์มิเนเตอร์ ซึ่งจะหยุดและแยกออกจากดีเอ็นเอ เช่นเดียวกับ DNA polymerase ที่ขึ้นกับ DNA ของมนุษย์ RNA polymerase II ซึ่งถ่ายทอดยีนส่วนใหญ่ในจีโนมมนุษย์ ทำงานเป็นส่วนหนึ่งของยีนขนาดใหญ่ โปรตีนคอมเพล็กซ์ซึ่งประกอบด้วยหน่วยงานกำกับดูแลและหน่วยงานเพิ่มเติม
การทำงานของยีนในสิ่งมีชีวิตใด ๆ - โปรคาริโอต ยูคาริโอต เซลล์เดียวหรือหลายเซลล์ - ถูกควบคุมและประสานงาน
ยีนที่ต่างกันมีกิจกรรมทางโลกที่แตกต่างกัน บางส่วนมีลักษณะเป็นกิจกรรมคงที่ ยีนดังกล่าวมีหน้าที่ในการสังเคราะห์โปรตีนที่จำเป็นสำหรับเซลล์หรือสิ่งมีชีวิตตลอดชีวิต ตัวอย่างเช่น ยีนที่มีผลิตภัณฑ์ที่เกี่ยวข้องกับการสังเคราะห์เอทีพี ยีนส่วนใหญ่มีกิจกรรมเป็นระยะ ๆ พวกมันทำงานเฉพาะในช่วงเวลาหนึ่งเมื่อมีความจำเป็นสำหรับผลิตภัณฑ์ของพวกเขา - โปรตีน ยีนยังมีระดับกิจกรรมต่างกัน (ต่ำหรือสูง)
โปรตีนของเซลล์จัดเป็นกฎเกณฑ์และโครงสร้าง โปรตีนควบคุมถูกสังเคราะห์บนยีนควบคุมและควบคุมการทำงานของยีนที่มีโครงสร้างยีนโครงสร้างเข้ารหัสโปรตีนโครงสร้างที่ทำหน้าที่เกี่ยวกับโครงสร้าง เอนไซม์ การขนส่ง และการทำงานอื่นๆ (ยกเว้นการควบคุม!)
ระเบียบการสังเคราะห์โปรตีนดำเนินการในทุกขั้นตอนของกระบวนการนี้: การถอดความ การแปล และการดัดแปลงหลังการแปล ไม่ว่าจะโดยการเหนี่ยวนำหรือโดยการกดขี่
การควบคุมกิจกรรมของยีนในสิ่งมีชีวิตที่มียูคาริโอตนั้นซับซ้อนกว่าการควบคุมการแสดงออกของยีนโปรคาริโอตซึ่งถูกกำหนดโดยความซับซ้อนของการจัดระเบียบของสิ่งมีชีวิตที่มียูคาริโอตและโดยเฉพาะอย่างยิ่งเซลล์หลายเซลล์ ในปี 1961 นักวิทยาศาสตร์ชาวฝรั่งเศส F. Jacob, J. Monod และ A. Lvov ได้จัดทำแบบจำลองการควบคุมทางพันธุกรรมของการสังเคราะห์โปรตีนที่กระตุ้นการดูดซึมของแลคโตสโดยเซลล์ ซึ่งเป็นแนวคิดของโอเปอรอน
โอเปร่าเป็นกลุ่มของยีนที่ควบคุมโดยยีนควบคุมตัวเดียว
ยีนควบคุมเป็นยีนที่มีกิจกรรมต่ำอย่างต่อเนื่อง มีการสังเคราะห์โปรตีนปราบปราม ซึ่งเป็นโปรตีนควบคุมที่สามารถผูกมัดกับผู้ปฏิบัติงานและทำให้ไม่ทำงาน
โอเปอเรเตอร์เป็นจุดเริ่มต้นสำหรับการอ่านข้อมูลทางพันธุกรรมซึ่งควบคุมการทำงานของยีนที่มีโครงสร้าง
ยีนโครงสร้างของแลคโตสโอเปอรอนมีข้อมูลเกี่ยวกับเอนไซม์ที่เกี่ยวข้องกับการเผาผลาญแลคโตส ดังนั้นแลคโตสจะทำหน้าที่เป็นตัวเหนี่ยวนำ - ตัวแทนที่เริ่มต้นการทำงานของโอเปอเรเตอร์
โปรโมเตอร์คือตำแหน่งที่ยึดติด RNA polymerase
เทอร์มิเนเตอร์คือจุดสิ้นสุดของการสังเคราะห์ mRNA
ในกรณีที่ไม่มีตัวเหนี่ยวนำ ระบบจะไม่ทำงาน เนื่องจากตัวกด "ปราศจาก" จากตัวเหนี่ยวนำ - แลคโตส - เชื่อมต่อกับตัวดำเนินการ ในกรณีนี้ เอ็นไซม์ RNA polymerase ไม่สามารถเร่งกระบวนการสังเคราะห์ mRNA ได้ หากพบแลคโตส (ตัวเหนี่ยวนำ) ในเซลล์ ปฏิกิริยากับตัวยับยั้งจะเปลี่ยนโครงสร้างของมัน ซึ่งเป็นผลมาจากการที่ตัวยับยั้งจะปล่อยตัวดำเนินการ RNA polymerase จับกับโปรโมเตอร์ การสังเคราะห์ mRNA เริ่มต้นขึ้น (การถอดความยีนโครงสร้าง) จากนั้นโปรตีนจะถูกสร้างขึ้นบนไรโบโซมตามโปรแกรมของ mRNA-lactose operon ในสิ่งมีชีวิตโปรคาริโอต โมเลกุล mRNA หนึ่งตัวจะเขียนข้อมูลจากยีนโครงสร้างทั้งหมดของโอเปอรอน นั่นคือ โอเปอเรเตอร์คือหน่วยการถอดความ การถอดความจะดำเนินต่อไปตราบใดที่โมเลกุลแลคโตสยังคงอยู่ในไซโตพลาสซึมของเซลล์ ทันทีที่โมเลกุลทั้งหมดได้รับการประมวลผลโดยเซลล์ ตัวยับยั้งจะปิดตัวดำเนินการ และการสังเคราะห์ mRNA จะหยุดลง
ดังนั้น การสังเคราะห์ mRNA และดังนั้น การสังเคราะห์โปรตีนจึงต้องมีการควบคุมอย่างเข้มงวด เนื่องจากเซลล์ไม่มีทรัพยากรเพียงพอสำหรับการถอดรหัสและการแปลยีนที่มีโครงสร้างทั้งหมดพร้อมกัน ทั้งโปรและยูคาริโอตจะสังเคราะห์เฉพาะ mRNA ที่จำเป็นต่อการทำหน้าที่พื้นฐานของเซลล์อย่างต่อเนื่องเท่านั้น การแสดงออกของยีนโครงสร้างอื่น ๆ จะดำเนินการภายใต้การควบคุมอย่างเข้มงวดของระบบการกำกับดูแลที่กระตุ้นการถอดรหัสเฉพาะเมื่อมีความจำเป็นสำหรับโปรตีนบางชนิด (โปรตีน) ).
โปรตีนควบคุม (จาก lat. regulo - จัดเรียง, ปรับ), กลุ่มของโปรตีน มีส่วนร่วมในการควบคุมการสลายตัว ชีวเคมี กระบวนการ กลุ่มโปรตีนควบคุมที่สำคัญ ซึ่งบทความนี้กล่าวถึงคือ โปรตีนที่ทำปฏิกิริยากับ DNA และควบคุมการแสดงออกของยีน (การแสดงออกของยีนในลักษณะและคุณสมบัติของสิ่งมีชีวิต) โปรตีนควบคุมเหล่านี้ส่วนใหญ่ทำงานที่ระดับของการถอดรหัส (การสังเคราะห์ RNA ของผู้ส่งสารหรือ mRNA บนเทมเพลต DNA) และมีหน้าที่ในการกระตุ้นหรือปราบปราม (การปราบปราม) ของการสังเคราะห์ mRNA (โปรตีนกระตุ้นและโปรตีนปราบปราม ตามลำดับ) .
รู้จักประมาณ 10 เครื่องอัดฉีด นาอิบ การศึกษาในหมู่พวกเขาคือตัวยับยั้งโปรคาริโอต (แบคทีเรีย, สาหร่ายสีเขียวแกมน้ำเงิน) ซึ่งควบคุมการสังเคราะห์เอนไซม์ที่เกี่ยวข้องกับการเผาผลาญแลคโตส (lac-repressor) ใน Escherichia coli (E. coli) และ bacteriophage A repressor การกระทำของพวกเขาเกิดขึ้นได้โดยการผูกมัดเฉพาะ ส่วนของ DNA (ตัวดำเนินการ) ของยีนที่เกี่ยวข้องและขัดขวางการเริ่มต้นของการถอดรหัส mRNA ที่เข้ารหัสโดยยีนเหล่านี้
รีเพรสเซอร์มักจะเป็นไดเมอร์ของสายพอลิเปปไทด์ที่เหมือนกันสองสายโดยจัดวางในทิศทางตรงกันข้ามกัน ตัวยับยั้งทางกายภาพป้องกันไม่ให้ RNA polymerase ยึดติดกับ DNA ที่ตำแหน่งโปรโมเตอร์ (ตำแหน่งที่มีผลผูกพันของเอนไซม์ RNA polymerase ที่ขึ้นกับ DNA ซึ่งกระตุ้นการสังเคราะห์ mRNA บนเทมเพลต DNA) และจากการเริ่มต้นการสังเคราะห์ mRNA สันนิษฐานว่าตัวยับยั้งจะป้องกันเฉพาะการเริ่มต้นการถอดรหัสและไม่ส่งผลต่อการยืดตัวของ mRNA
ตัวยับยั้งสามารถควบคุมการสังเคราะห์ได้ - ล. โปรตีนตัวเดียวหรือช่วงของโปรตีน ซึ่งมีการแสดงออกที่ประสานกัน ตามกฎแล้วสิ่งเหล่านี้คือเอนไซม์ที่ให้บริการเมตาบอลิซึม เส้นทาง; ยีนของพวกมันเป็นส่วนหนึ่งของโอเปอเรเตอร์หนึ่งตัว (ชุดของยีนที่เชื่อมโยงถึงกันและพื้นที่ควบคุมที่อยู่ติดกัน)
มิน ตัวยับยั้งสามารถมีอยู่ได้ทั้งในรูปแบบที่ใช้งานและไม่ได้ใช้งาน ขึ้นอยู่กับว่าพวกมันเกี่ยวข้องกับตัวเหนี่ยวนำหรือตัวกดแกนกลางหรือไม่ (ตามลำดับ สารตั้งต้นในกรณีที่อัตราการสังเคราะห์ของเอนไซม์นั้นเพิ่มขึ้นหรือลดลงโดยเฉพาะ โปรดดูที่ สารควบคุมเอนไซม์) ปฏิสัมพันธ์เหล่านี้ มีลักษณะที่ไม่ใช่โควาเลนต์
เพื่อการแสดงออกของยีนที่มีประสิทธิภาพ ไม่เพียงแต่จำเป็นที่ตัวยับยั้งจะถูกยับยั้งโดยตัวกระตุ้นเท่านั้น แต่ยังต้องรับรู้ถึงสิ่งที่เฉพาะเจาะจงด้วย เชิงบวก สัญญาณเปิดซึ่งเป็นสื่อกลางโดยโปรตีนควบคุมที่ทำงาน "เป็นคู่" กับวัฏจักร อะดีโนซีนโมโนฟอสเฟต (ค่าย). หลังผูกกับโปรตีนควบคุมเฉพาะ (ที่เรียกว่า CAP-protein-activator ของยีน catabolite หรือโปรตีน activator ของ catabolism-BAC) นี่คือเครื่องหรี่ไฟพร้อมท่าเรือ ม. 45,000 หลังจากผูกกับค่ายแล้วจะได้รับความสามารถในการแนบเฉพาะ ภูมิภาคบน DNA เพิ่มประสิทธิภาพการถอดรหัสยีนของโอเปอรอนที่เกี่ยวข้องอย่างรวดเร็ว ในเวลาเดียวกัน CAP ไม่ส่งผลต่ออัตราการเติบโตของสายโซ่ mRNA แต่ควบคุมระยะของการเริ่มต้นการถอดรหัส - การแนบ RNA polymerase กับโปรโมเตอร์ ตรงกันข้ามกับตัวยับยั้ง CAP (ที่ซับซ้อนกับ cAMP) ช่วยให้จับ RNA polymerase กับ DNA ได้ง่ายขึ้นและทำให้การเริ่มต้นการถอดรหัสบ่อยขึ้น ตำแหน่งที่แนบ CAP กับ DNA ติดกับโปรโมเตอร์โดยตรงจากฝั่งตรงข้ามกับตำแหน่งที่ผู้ปฏิบัติงานได้รับการแปล
กฎเกณฑ์เชิงบวก (เช่น ของ E. coli lac operon) สามารถอธิบายได้โดยง่าย: ด้วยการลดความเข้มข้นของกลูโคส (แหล่งคาร์บอนหลัก) ความเข้มข้นของแคมป์ซึ่งจับกับ CAP จะเพิ่มขึ้น และ ผลลัพธ์ที่ซับซ้อนเพิ่มขึ้นด้วยโปรโมเตอร์ครั่ง ผลที่ได้คือ การจับกันของ RNA polymerase กับโปรโมเตอร์ถูกกระตุ้น และอัตราการถอดรหัสของยีนที่เข้ารหัสเอ็นไซม์ที่ช่วยให้เซลล์เปลี่ยนไปยังแหล่งคาร์บอนอื่น แลคโตส เพิ่มขึ้น มีโปรตีนควบคุมพิเศษอื่นๆ (เช่น โปรตีน C) ซึ่งอธิบายการทำงานด้วยรูปแบบที่ซับซ้อนมากขึ้น พวกมันควบคุมยีนช่วงแคบ ๆ และสามารถทำหน้าที่เป็นทั้งตัวยับยั้งและตัวกระตุ้น
ตัวยับยั้งและตัวกระตุ้นที่จำเพาะของโอเปอเรเตอร์ไม่ส่งผลต่อความจำเพาะของ RNA polymerase เอง ระเบียบระดับสุดท้ายนี้เกิดขึ้นในกรณีที่เกี่ยวข้องกับ Massir การเปลี่ยนแปลงในสเปกตรัมของยีนที่แสดงออก ดังนั้นใน E. coli ยีนที่เข้ารหัสโปรตีนช็อตด้วยความร้อนซึ่งแสดงออกในสภาวะเครียดจำนวนหนึ่งของเซลล์จะถูกอ่านโดย RNA polymerase เฉพาะเมื่อมีโปรตีนควบคุมพิเศษที่เรียกว่า ปัจจัย s32 โปรตีนควบคุม (s-factor) ทั้งตระกูล ซึ่งเปลี่ยนความจำเพาะของโปรโมเตอร์ของ RNA polymerase ถูกพบในแบคทีเรียและแบคทีเรียอื่นๆ
ดร. ความหลากหลายของโปรตีนควบคุมการเปลี่ยนแปลงตัวเร่งปฏิกิริยา คุณสมบัติของ RNA polymerase (โปรตีนป้องกันปลายสายที่เรียกว่า) ตัวอย่างเช่น ในแบคทีเรีย X เป็นที่ทราบกันดีว่าโปรตีนสองชนิดดังกล่าวดัดแปลง RNA polymerase เพื่อไม่ให้เชื่อฟังสัญญาณเซลล์ของการสิ้นสุด (สิ้นสุด) ของการถอดรหัส (สิ่งนี้จำเป็นสำหรับการแสดงออกที่แอคทีฟของยีนฟาจ)
รูปแบบทั่วไปของพันธุกรรม การควบคุม รวมทั้งการทำงานของโปรตีนควบคุม ยังใช้ได้กับแบคทีเรียและเซลล์ยูคาริโอต (สิ่งมีชีวิตทั้งหมดยกเว้นแบคทีเรียและสาหร่ายสีเขียวแกมน้ำเงิน)
ยูคาริโอต เซลล์ตอบสนองต่อ ext. โดยหลักการแล้วส่งสัญญาณ (เช่น ฮอร์โมน) ในลักษณะเดียวกับที่เซลล์แบคทีเรียตอบสนองต่อการเปลี่ยนแปลงความเข้มข้นของสารอาหาร สารในสิ่งแวดล้อม ได้แก่ โดยการกดขี่ย้อนกลับหรือกระตุ้น (derepression) ของยีนแต่ละตัว ในเวลาเดียวกัน โปรตีนควบคุมที่ควบคุมการทำงานของยีนจำนวนมากพร้อมกันสามารถนำมาใช้ในการย่อยสลายได้ ชุดค่าผสม พันธุกรรมที่คล้ายคลึงกัน กฎระเบียบสามารถให้ความแตกต่าง การพัฒนาสิ่งมีชีวิตหลายเซลล์ที่ซับซ้อนทั้งหมดเนื่องจากการมีปฏิสัมพันธ์ โปรตีนควบคุมที่สำคัญค่อนข้างน้อย
ในระบบการควบคุมการทำงานของยีนในยูคาริโอตมีการเพิ่ม ระดับที่ไม่พบในแบคทีเรีย กล่าวคือ การแปลนิวคลีโอโซมทั้งหมด (ทำซ้ำหน่วยย่อยของโครมาติน) ที่ประกอบเป็นหน่วยการถอดรหัสให้อยู่ในรูปแบบที่ออกฤทธิ์ (ไม่ควบแน่น) ในเซลล์เหล่านั้นซึ่งยีนนี้ควรทำงานตามหน้าที่ สันนิษฐานว่าชุดของโปรตีนควบคุมจำเพาะที่ไม่มีอะนาลอกในโปรคาริโอตมีส่วนเกี่ยวข้องที่นี่ โปรตีนเหล่านี้ไม่เพียงแต่รู้จักจำเพาะ ส่วนของโครมาติน (หรือ DNA) แต่ยังทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างบางอย่างในบริเวณข้างเคียง เห็นได้ชัดว่าโปรตีนควบคุมเช่นตัวกระตุ้นและตัวยับยั้งแบคทีเรียมีส่วนเกี่ยวข้องในการควบคุมการถอดรหัสยีนแต่ละตัวในพื้นที่ activir โครมาติน
กลุ่มโปรตีนควบคุมที่กว้างขวาง โปรตีนตัวรับยูคาริโอตของฮอร์โมนสเตียรอยด์
ลำดับกรดอะมิโนของโปรตีนควบคุมนั้นถูกเข้ารหัสโดยสิ่งที่เรียกว่า ยีนควบคุม การยับยั้งการกลายพันธุ์ของตัวยับยั้งนำไปสู่การสังเคราะห์ mRNA ที่ไม่สามารถควบคุมได้ และด้วยเหตุนี้ โปรตีนบางชนิด (อันเป็นผลมาจากการสังเคราะห์โปรตีนการแปลบนเทมเพลต mRNA) สิ่งมีชีวิตดังกล่าวเรียกว่า การกลายพันธุ์ที่เป็นส่วนประกอบ การสูญเสียตัวกระตุ้นอันเป็นผลมาจากการกลายพันธุ์ทำให้การสังเคราะห์โปรตีนควบคุมลดลงอย่างต่อเนื่อง
โปรตีนตามกฎข้อบังคับ(จาก lat. regulo - จัดเรียง, ปรับ) กลุ่มของโปรตีนที่เกี่ยวข้องในการควบคุมการสลายตัว ชีวเคมี กระบวนการ กลุ่มสำคัญของ R. b. บทความนี้มีไว้สำหรับไครเมีย ซึ่งเป็นโปรตีนที่มีปฏิสัมพันธ์กับ DNA และควบคุมการแสดงออกของยีน (การแสดงออกของยีนในสัญญาณและคุณสมบัติของร่างกาย) ส่วนใหญ่ของอาร์ดังกล่าวจะ ทำงานที่ระดับ การถอดความ(การสังเคราะห์ RNA ของผู้ส่งสารหรือ mRNA บนแม่แบบ DNA) และมีหน้าที่ในการกระตุ้นหรือการปราบปราม (การปราบปราม) ของการสังเคราะห์ mRNA (ตามลำดับ โปรตีนกระตุ้นและโปรตีนกด)
รู้จักประมาณ 10 เครื่องอัดฉีด นาอิบ การศึกษาในหมู่พวกเขาคือตัวยับยั้งโปรคาริโอต (แบคทีเรีย, สาหร่ายสีเขียวแกมน้ำเงิน) ซึ่งควบคุมการสังเคราะห์เอนไซม์ที่เกี่ยวข้องกับการเผาผลาญแลคโตส (lac-repressor) ใน Escherichia coli (E. coli) และ bacteriophage A repressor การกระทำของพวกเขาเกิดขึ้นได้โดยการผูกมัดเฉพาะ ส่วนของ DNA (ตัวดำเนินการ) ของยีนที่เกี่ยวข้องและขัดขวางการเริ่มต้นของการถอดรหัส mRNA ที่เข้ารหัสโดยยีนเหล่านี้
รีเพรสเซอร์มักจะเป็นไดเมอร์ของสายพอลิเปปไทด์ที่เหมือนกันสองสายโดยจัดวางในทิศทางตรงกันข้ามกัน สารกดประสาทขัดขวางร่างกาย RNA polymeraseเข้าร่วมกับ DNA ในภูมิภาคโปรโมเตอร์ (ไซต์ที่มีผลผูกพันของเอนไซม์ RNA polymerase ที่ขึ้นกับ DNA ซึ่งกระตุ้นการสังเคราะห์ mRNA บนเทมเพลต DNA) และเริ่มการสังเคราะห์ mRNA สันนิษฐานว่าตัวยับยั้งจะป้องกันเฉพาะการเริ่มต้นการถอดรหัสและไม่ส่งผลต่อการยืดตัวของ mRNA
ตัวยับยั้งสามารถควบคุมการสังเคราะห์ได้ - ล. โปรตีนหนึ่งชนิดหรือโปรตีนจำนวนหนึ่งซึ่งมีการประสานกัน ตามกฎแล้วสิ่งเหล่านี้คือเอนไซม์ที่ให้บริการเมตาบอลิซึม เส้นทาง; ยีนของพวกมันเป็นส่วนหนึ่งของโอเปอเรเตอร์หนึ่งตัว (ชุดของยีนที่เชื่อมโยงถึงกันและพื้นที่ควบคุมที่อยู่ติดกัน)
มิน ตัวยับยั้งสามารถมีอยู่ได้ทั้งในรูปแบบที่ใช้งานและไม่ได้ใช้งาน ขึ้นอยู่กับว่าพวกมันเกี่ยวข้องกับตัวเหนี่ยวนำหรือตัวกดแกน (ตามลำดับ ซับสเตรต ซึ่งมีการเพิ่มหรือลดอัตราการสังเคราะห์ของเอนไซม์เฉพาะหรือไม่ ดู สารควบคุมเอนไซม์);
ปฏิสัมพันธ์เหล่านี้ มีลักษณะที่ไม่ใช่โควาเลนต์
เพื่อการแสดงออกของยีนที่มีประสิทธิภาพ ไม่เพียงแต่จำเป็นที่ตัวยับยั้งจะถูกยับยั้งโดยตัวกระตุ้นเท่านั้น แต่ยังต้องรับรู้ถึงสิ่งที่เฉพาะเจาะจงด้วย เชิงบวก สัญญาณเปิดซึ่งเป็นสื่อกลางโดย R. b. ทำงาน "เป็นคู่" กับวัฏจักร อะดีโนซีนโมโนฟอสเฟต (ค่าย). หลังเกี่ยวข้องกับ R. b. (ที่เรียกว่า CAP โปรตีนกระตุ้นของยีน catabolic หรือโปรตีน catabolism activator-BAC) นี่คือเครื่องหรี่ไฟพร้อมท่าเรือ ม. 45,000 หลังจากผูกกับค่ายแล้วจะได้รับความสามารถในการแนบเฉพาะ ภูมิภาคบน DNA เพิ่มประสิทธิภาพการถอดรหัสยีนของโอเปอรอนที่เกี่ยวข้องอย่างรวดเร็ว ในเวลาเดียวกัน CAP ไม่ส่งผลต่ออัตราการเติบโตของสายโซ่ mRNA แต่ควบคุมระยะของการเริ่มต้นการถอดรหัส - การแนบ RNA polymerase กับโปรโมเตอร์ ตรงกันข้ามกับตัวยับยั้ง CAP (ที่ซับซ้อนกับ cAMP) ช่วยให้จับ RNA polymerase กับ DNA ได้ง่ายขึ้นและทำให้การเริ่มต้นการถอดรหัสบ่อยขึ้น ตำแหน่งที่แนบ CAP กับ DNA ติดกับโปรโมเตอร์โดยตรงจากฝั่งตรงข้ามกับตำแหน่งที่ผู้ปฏิบัติงานได้รับการแปล
กฎเกณฑ์เชิงบวก (เช่น E. coli lac operon) สามารถอธิบายได้ด้วยรูปแบบที่ง่ายขึ้น: เมื่อความเข้มข้นของกลูโคสลดลง (แหล่งคาร์บอนหลัก) ความเข้มข้นของแคมป์จะเพิ่มขึ้น ซึ่งผูกกับ SAR และความซับซ้อนที่ได้คือ โปรโมเตอร์ครั่ง ผลที่ได้คือ การผูกมัดของ RNA polymerase กับโปรโมเตอร์ถูกกระตุ้นและอัตราการถอดรหัสของยีนเพิ่มขึ้น เอ็นไซม์เข้ารหัส to-rye ที่ช่วยให้เซลล์เปลี่ยนไปใช้แหล่งคาร์บอนแลคโตสอื่น มี R.b. พิเศษอื่นๆ (เช่น โปรตีน C) การทำงานของมันอธิบายโดยรูปแบบที่ซับซ้อนมากขึ้น พวกมันควบคุมยีนช่วงแคบ ๆ และสามารถทำหน้าที่เป็นทั้งตัวยับยั้งและตัวกระตุ้น
ตัวยับยั้งและตัวกระตุ้นที่จำเพาะของโอเปอเรเตอร์ไม่ส่งผลต่อความจำเพาะของ RNA polymerase เอง ระเบียบระดับสุดท้ายนี้เกิดขึ้นในกรณีที่เกี่ยวข้องกับ Massir การเปลี่ยนแปลงในสเปกตรัมของยีนที่แสดงออก ดังนั้นใน E. coli ยีนที่เข้ารหัสโปรตีนช็อตด้วยความร้อนซึ่งแสดงออกในสภาวะเครียดจำนวนหนึ่งของเซลล์จะถูกอ่านโดย RNA polymerase เฉพาะเมื่อมี R. b.-t พิเศษเท่านั้น ปัจจัย s 32 . ทั้งครอบครัวของ R.b. เหล่านี้ (s-factors) ที่เปลี่ยนความจำเพาะของโปรโมเตอร์ของ RNA polymerase พบในแบคทีเรียและแบคทีเรียอื่นๆ
ดร. วาไรตี้ R.b. เปลี่ยนตัวเร่งปฏิกิริยา หมู่เกาะศักดิ์สิทธิ์ของ RNA polymerase (โปรตีนที่ป้องกันปลายสาย) ดังนั้นในแบคเทอริโอฟาจ X โปรตีนสองชนิดดังกล่าวจึงเป็นที่รู้จัก ทูไรย์ปรับเปลี่ยน RNA polymerase เพื่อไม่ให้เชื่อฟังสัญญาณเซลล์ของการสิ้นสุด (สิ้นสุด) ของการถอดรหัส (ซึ่งจำเป็นสำหรับการแสดงออกเชิงแอคทีฟของยีนฟาจ)
รูปแบบทั่วไปของพันธุกรรม การควบคุม รวมทั้งการทำงานของ R.b. ยังใช้ได้กับแบคทีเรียและเซลล์ยูคาริโอต (สิ่งมีชีวิตทั้งหมด ยกเว้นแบคทีเรียและสาหร่ายสีเขียวแกมน้ำเงิน)
ยูคาริโอต เซลล์ตอบสนองต่อ ext. โดยหลักการแล้วส่งสัญญาณ (เช่น ฮอร์โมน) ในลักษณะเดียวกับที่เซลล์แบคทีเรียตอบสนองต่อการเปลี่ยนแปลงความเข้มข้นของสารอาหาร ในสิ่งแวดล้อมเช่น โดยการกดขี่ย้อนกลับหรือกระตุ้น (derepression) ของยีนแต่ละตัว ในเวลาเดียวกัน R.b. ซึ่งควบคุมกิจกรรมของยีนจำนวนมากพร้อม ๆ กันสามารถนำมาใช้ในการย่อยสลายได้ ชุดค่าผสม พันธุกรรมที่คล้ายคลึงกัน กฎระเบียบสามารถให้ความแตกต่าง การพัฒนาสิ่งมีชีวิตหลายเซลล์ที่ซับซ้อนทั้งหมดเนื่องจากการมีปฏิสัมพันธ์ คีย์ R. b. จำนวนค่อนข้างน้อย
ในระบบการควบคุมการทำงานของยีนในยูคาริโอตมีการเพิ่ม ระดับที่ขาดในแบคทีเรีย กล่าวคือ การแปลนิวคลีโอโซมทั้งหมด (ซ้ำหน่วยย่อย โครมาติน)ที่เป็นส่วนหนึ่งของหน่วยการถอดรหัส ให้อยู่ในรูปแบบแอคทีฟ (ไม่ควบแน่น) ในเซลล์เหล่านั้นซึ่งยีนนี้ควรจะทำงานตามหน้าที่ สันนิษฐานว่ามีชุดของ R. b. ที่เฉพาะเจาะจงซึ่งไม่มีอะนาลอกในโปรคาริโอต โปรตีนเหล่านี้ไม่เพียงแต่รู้จักจำเพาะ ส่วนของโครมาติน (หรือ DNA) แต่ยังเรียกการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างบางอย่างในพื้นที่ใกล้เคียง R.b. เช่นเดียวกับตัวกระตุ้นและตัวยับยั้งแบคทีเรีย เห็นได้ชัดว่ามีส่วนเกี่ยวข้องในการควบคุมการถอดรหัสยีนแต่ละตัวในพื้นที่ของ aktivir โครมาติน
คลาสที่กว้างขวาง R.b. ยูคาริโอต- โปรตีนตัวรับฮอร์โมนสเตียรอยด์
ลำดับกรดอะมิโน R.b. ที่เรียกว่าเข้ารหัส ยีนควบคุม การยับยั้งการกลายพันธุ์ของตัวยับยั้งนำไปสู่การสังเคราะห์ mRNA ที่ไม่สามารถควบคุมได้และด้วยเหตุนี้โปรตีนบางชนิด (เป็นผลให้ แปล-การสังเคราะห์โปรตีนบนเทมเพลต mRNA) สิ่งมีชีวิตดังกล่าวเรียกว่า การกลายพันธุ์ที่เป็นส่วนประกอบ การสูญเสียตัวกระตุ้นอันเป็นผลมาจากการกลายพันธุ์ทำให้การสังเคราะห์โปรตีนควบคุมลดลงอย่างต่อเนื่อง
ย่อ: Strayer L., ชีวเคมี, ทรานส์ จากภาษาอังกฤษ เล่ม 3, M. , 1985, p. 112-25.
ป.ล. อิวานอฟ
เนื้อหาของบทความ
โปรตีน (ข้อ 1)- กลุ่มของโพลิเมอร์ชีวภาพที่มีอยู่ในทุกสิ่งมีชีวิต ด้วยการมีส่วนร่วมของโปรตีน กระบวนการหลักที่รับรองกิจกรรมที่สำคัญของร่างกายเกิดขึ้น: การหายใจ การย่อยอาหาร การหดตัวของกล้ามเนื้อ การส่งกระแสประสาท การก่อตัวของเนื้อเยื่อกระดูก ผิวหนัง ผม เขาของสิ่งมีชีวิตประกอบด้วยโปรตีน สำหรับสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมส่วนใหญ่ การเจริญเติบโตและการพัฒนาของสิ่งมีชีวิตเกิดขึ้นเนื่องจากผลิตภัณฑ์ที่มีโปรตีนเป็นส่วนประกอบอาหาร บทบาทของโปรตีนในร่างกายและโครงสร้างจึงมีความหลากหลายมาก
องค์ประกอบของโปรตีน
โปรตีนทั้งหมดเป็นโพลีเมอร์ซึ่งเป็นสายโซ่ที่ประกอบขึ้นจากชิ้นส่วนของกรดอะมิโน กรดอะมิโนเป็นสารประกอบอินทรีย์ที่ประกอบด้วยหมู่อะมิโน NH 2 และกรดอินทรีย์ในองค์ประกอบ (ตามชื่อ) คาร์บอกซิล กลุ่ม COOH จากความหลากหลายของกรดอะมิโนที่มีอยู่ทั้งหมด (ตามทฤษฎีแล้ว จำนวนกรดอะมิโนที่เป็นไปได้นั้นไม่จำกัด) เฉพาะกรดอะมิโนที่มีอะตอมของคาร์บอนเพียงตัวเดียวระหว่างกลุ่มอะมิโนและกลุ่มคาร์บอกซิลเท่านั้นที่มีส่วนร่วมในการก่อตัวของโปรตีน โดยทั่วไป กรดอะมิโนที่เกี่ยวข้องกับการก่อตัวของโปรตีนสามารถแสดงแทนด้วยสูตร: H 2 N–CH(R)–COOH กลุ่ม R ที่ติดอยู่กับอะตอมของคาร์บอน (กลุ่มหนึ่งระหว่างกลุ่มอะมิโนและกลุ่มคาร์บอกซิล) กำหนดความแตกต่างระหว่างกรดอะมิโนที่ประกอบเป็นโปรตีน กลุ่มนี้สามารถประกอบด้วยอะตอมของคาร์บอนและไฮโดรเจนเท่านั้น แต่มักประกอบด้วยกลุ่มการทำงานต่างๆ (สามารถแปลงเพิ่มเติมได้) นอกเหนือจาก C และ H เช่น H2 N- เป็นต้น นอกจากนี้ยังมี ตัวเลือกเมื่อ R \u003d H.
สิ่งมีชีวิตของสิ่งมีชีวิตประกอบด้วยกรดอะมิโนที่แตกต่างกันมากกว่า 100 ชนิด อย่างไรก็ตาม ไม่ใช่ทั้งหมดที่ใช้ในการสร้างโปรตีน แต่มีเพียง 20 ชนิดเท่านั้นที่เรียกว่า "พื้นฐาน" ในตาราง. 1 แสดงชื่อ (ชื่อส่วนใหญ่มีการพัฒนาตามประวัติศาสตร์) สูตรโครงสร้าง และคำย่อที่ใช้กันอย่างแพร่หลาย สูตรโครงสร้างทั้งหมดถูกจัดเรียงในตารางเพื่อให้ส่วนหลักของกรดอะมิโนอยู่ทางด้านขวา
| ชื่อ | โครงสร้าง | การกำหนด |
| ไกลซีน | GLI | |
| อะลานิน | อะลา | |
| วาลิน | เพลา | |
| ลูซิเน่ | LEI | |
| ISOLEUCINE | ILE | |
| SERIN | SER | |
| ทรีโอนีน | TRE | |
| CYSTEINE | CIS | |
| เมทิโอนีน | MET | |
| ไลซีน | ลิซ | |
| อาร์จินีน | AWG | |
| กรดแอสพาราจิก | ACH | |
| แอสพาราจิน | ACH | |
| กรดกลูตามิก | GLU | |
| กลูตามีน | GLN | |
| ฟีนิลอะลานีน | เครื่องเป่าผม | |
| ไทโรซีน | TIR | |
| ทริปโตเฟน | สาม | |
| ฮิสติดีน | GIS | |
| PROLINE | มือโปร | |
| ในทางปฏิบัติระหว่างประเทศ การกำหนดชื่อย่อของกรดอะมิโนที่อยู่ในรายการโดยใช้ตัวย่อสามตัวอักษรหรือหนึ่งตัวอักษรละตินเป็นที่ยอมรับเช่น glycine - Gly หรือ G, อะลานีน - Ala หรือ A | ||
ในบรรดากรดอะมิโน 20 ชนิด (ตารางที่ 1) มีเพียงโพรลีนเท่านั้นที่มีหมู่ NH (แทนที่จะเป็น NH 2) ถัดจากกลุ่มคาร์บอกซิลของ COOH เนื่องจากเป็นส่วนหนึ่งของไซคลิก
กรดอะมิโนแปดตัว (วาลีน, ลิวซีน, ไอโซลิวซีน, ธรีโอนีน, เมไทโอนีน, ไลซีน, ฟีนิลอะลานีนและทริปโตเฟน) ถูกเรียกวางไว้บนโต๊ะบนพื้นหลังสีเทา เนื่องจากร่างกายต้องได้รับอาหารโปรตีนอย่างต่อเนื่องเพื่อการเจริญเติบโตและพัฒนาการตามปกติ
โมเลกุลโปรตีนเกิดขึ้นจากการเชื่อมต่อตามลำดับของกรดอะมิโนในขณะที่กลุ่มคาร์บอกซิลของกรดหนึ่งมีปฏิสัมพันธ์กับกลุ่มอะมิโนของโมเลกุลที่อยู่ใกล้เคียง เป็นผลให้เกิดพันธะ –CO–NH– เปปไทด์และน้ำ โมเลกุลจะถูกปล่อยออกมา ในรูป 1 แสดงการเชื่อมต่อแบบอนุกรมของอะลานีน วาลีน และไกลซีน
ข้าว. หนึ่ง การเชื่อมต่อแบบอนุกรมของกรดอะมิโนในระหว่างการก่อตัวของโมเลกุลโปรตีน เส้นทางจากขั้วอะมิโนกลุ่ม H 2 N ไปยังขั้วกลุ่มคาร์บอกซิล COOH ได้รับเลือกให้เป็นทิศทางหลักของสายโซ่โพลีเมอร์
เพื่ออธิบายโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีนอย่างกระชับ จะใช้ตัวย่อของกรดอะมิโน (ตารางที่ 1 คอลัมน์ที่สาม) ที่เกี่ยวข้องกับการก่อตัวของสายโซ่โพลีเมอร์ ชิ้นส่วนของโมเลกุลที่แสดงในรูปที่ 1 เขียนดังนี้: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH
โมเลกุลของโปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโนตกค้าง 50 ถึง 1500 ตัว (สายที่สั้นกว่าเรียกว่าพอลิเปปไทด์) ลักษณะเฉพาะของโปรตีนถูกกำหนดโดยชุดของกรดอะมิโนที่ประกอบเป็นสายโซ่โพลีเมอร์ และที่สำคัญไม่น้อยไปกว่านั้น โดยลำดับของการสลับกันไปตามสายโซ่ ตัวอย่างเช่น โมเลกุลอินซูลินประกอบด้วยกรดอะมิโนตกค้าง 51 ชนิด (เป็นโปรตีนสายโซ่ที่สั้นที่สุดชนิดหนึ่ง) และประกอบด้วยสายโซ่คู่ขนานที่เชื่อมต่อถึงกันสองสายซึ่งมีความยาวไม่เท่ากัน ลำดับของชิ้นส่วนกรดอะมิโนแสดงไว้ในรูปที่ 2.
ข้าว. 2 โมเลกุลอินซูลินสร้างขึ้นจากสารตกค้างของกรดอะมิโน 51 ชนิด ชิ้นส่วนของกรดอะมิโนชนิดเดียวกันจะถูกทำเครื่องหมายด้วยสีพื้นหลังที่สอดคล้องกัน สารตกค้างของกรดอะมิโนซิสเทอีน (ชื่อย่อ CIS) ที่มีอยู่ในสะพานไดซัลไฟด์รูปลูกโซ่ -S-S- ซึ่งเชื่อมโยงโมเลกุลโพลีเมอร์สองโมเลกุลหรือสร้างจัมเปอร์ภายในสายเดียว
โมเลกุลของกรดอะมิโนซิสเทอีน (ตารางที่ 1) ประกอบด้วยกลุ่มซัลไฟด์ปฏิกิริยา -SH ซึ่งมีปฏิสัมพันธ์ซึ่งกันและกันทำให้เกิดสะพานไดซัลไฟด์ -S-S- บทบาทของซิสเทอีนในโลกของโปรตีนนั้นพิเศษด้วยการมีส่วนร่วมของมันทำให้เกิดการเชื่อมโยงข้ามระหว่างโมเลกุลโปรตีนโพลีเมอร์
การรวมกันของกรดอะมิโนในสายโซ่พอลิเมอร์เกิดขึ้นในสิ่งมีชีวิตภายใต้การควบคุม กรดนิวคลีอิกพวกเขาให้คำสั่งการประกอบที่เข้มงวดและควบคุมความยาวคงที่ของโมเลกุลพอลิเมอร์ ( ซม. กรดนิวคลีอิก).
โครงสร้างของโปรตีน
องค์ประกอบของโมเลกุลโปรตีนที่นำเสนอในรูปแบบของการตกค้างของกรดอะมิโน (รูปที่ 2) เรียกว่าโครงสร้างหลักของโปรตีน พันธะไฮโดรเจนเกิดขึ้นระหว่างหมู่อิมิโน HN ที่มีอยู่ในสายพอลิเมอร์และหมู่คาร์บอนิล CO ( ซม. HYDROGEN BOND) เป็นผลให้โมเลกุลของโปรตีนได้รับรูปร่างเชิงพื้นที่ที่เรียกว่าโครงสร้างทุติยภูมิ ที่พบมากที่สุดคือโครงสร้างรองสองประเภทในโปรตีน
ตัวเลือกแรกที่เรียกว่า α-helix ถูกนำมาใช้โดยใช้พันธะไฮโดรเจนภายในโมเลกุลพอลิเมอร์หนึ่งโมเลกุล พารามิเตอร์ทางเรขาคณิตของโมเลกุลซึ่งกำหนดโดยความยาวของพันธะและมุมของพันธะ ทำให้สามารถเกิดพันธะไฮโดรเจนได้ กลุ่ม H-Nและ C=O ซึ่งมีเปปไทด์สองชิ้น H-N-C=O (รูปที่ 3)
องค์ประกอบของสายโพลีเปปไทด์ที่แสดงในรูปที่ 3 เขียนในรูปแบบย่อดังนี้:
H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.
อันเป็นผลมาจากการหดตัวของพันธะไฮโดรเจน โมเลกุลจึงอยู่ในรูปของเกลียว - ที่เรียกว่า α-helix ซึ่งแสดงเป็นริบบิ้นเกลียวโค้งที่เคลื่อนผ่านอะตอมที่สร้างสายโซ่พอลิเมอร์ (รูปที่ 4)
ข้าว. สี่ โมเดล 3 มิติของโมเลกุลโปรตีนในรูปของเกลียว α พันธะไฮโดรเจนจะแสดงเป็นเส้นประสีเขียว รูปทรงกระบอกของเกลียวสามารถมองเห็นได้ในมุมการหมุนที่แน่นอน (ไม่แสดงอะตอมไฮโดรเจนในรูป) สีของอะตอมแต่ละอะตอมถูกกำหนดตามกฎสากล ซึ่งแนะนำสีดำสำหรับอะตอมคาร์บอน สีฟ้าสำหรับไนโตรเจน สีแดงสำหรับออกซิเจน และสีเหลืองสำหรับกำมะถัน (แนะนำให้ใช้สีขาวสำหรับอะตอมไฮโดรเจนที่ไม่แสดงในภาพ ในกรณีนี้ โครงสร้างทั้งหมดแสดงบนพื้นหลังสีเข้ม)
โครงสร้างรองอีกรูปแบบหนึ่งที่เรียกว่าโครงสร้าง β ยังเกิดขึ้นได้ด้วยการมีส่วนร่วมของพันธะไฮโดรเจน ความแตกต่างก็คือกลุ่ม H-N และ C=O ของสายโซ่โพลีเมอร์สองสายหรือมากกว่านั้นอยู่ในปฏิสัมพันธ์แบบคู่ขนาน เนื่องจากสายโซ่โพลีเปปไทด์มีทิศทาง (รูปที่ 1) ตัวแปรจึงเป็นไปได้เมื่อทิศทางของโซ่เหมือนกัน (โครงสร้าง β แบบขนาน รูปที่ 5) หรืออยู่ตรงข้าม (โครงสร้าง β ที่ต้านขนานกัน รูปที่ 6) .
โซ่โพลีเมอร์ขององค์ประกอบต่าง ๆ สามารถมีส่วนร่วมในการก่อตัวของโครงสร้าง β ในขณะที่กลุ่มอินทรีย์ที่อยู่ในกรอบของสายโซ่โพลีเมอร์ (Ph, CH 2 OH เป็นต้น) ในกรณีส่วนใหญ่มีบทบาทรอง การจัดเรียงร่วมกันของ HN และ C =กลุ่ม O เด็ดขาด เนื่องจากกลุ่ม HN และ C=O ถูกชี้นำในทิศทางที่ต่างกันเมื่อเทียบกับสายโซ่โพลีเมอร์ (ขึ้นและลงในรูป) จึงเป็นไปได้ที่สายโซ่ตั้งแต่สามสายขึ้นไปจะมีปฏิสัมพันธ์พร้อมกัน
องค์ประกอบของสายโซ่โพลีเปปไทด์แรกในรูปที่ 5:
H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH
องค์ประกอบของสายโซ่ที่สองและสาม:
H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH
องค์ประกอบของสายโพลีเปปไทด์ที่แสดงในรูปที่ 6 เหมือนกับในรูป 5 ข้อแตกต่างคือโซ่ที่สองมีทิศทางตรงกันข้าม (เทียบกับรูปที่ 5)
เป็นไปได้ที่จะสร้างโครงสร้าง β ภายในโมเลกุลเดียว เมื่อชิ้นส่วนลูกโซ่ในส่วนใดส่วนหนึ่งหมุนได้ 180° ในกรณีนี้ กิ่งสองกิ่งของโมเลกุลหนึ่งมีทิศทางตรงกันข้าม อันเป็นผลให้มีลักษณะตรงกันข้าม โครงสร้าง β ถูกสร้างขึ้น (รูปที่ 7)
โครงสร้างที่แสดงในรูปที่ 7 ในภาพแบนแสดงในรูปที่ 8 ในรูปแบบของแบบจำลองสามมิติ ส่วนของโครงสร้าง β มักจะแสดงในลักษณะที่ง่ายขึ้นด้วยริบบิ้นหยักแบนที่ไหลผ่านอะตอมที่ก่อตัวเป็นสายโซ่โพลีเมอร์
ในโครงสร้างของโปรตีนหลายชนิด ส่วนของ α-helix และโครงสร้าง β ที่คล้ายริบบิ้นจะสลับกัน เช่นเดียวกับสายโซ่โพลีเปปไทด์เดี่ยว การจัดเรียงและการสลับกันของพวกมันในสายโซ่โพลีเมอร์เรียกว่าโครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโปรตีน
วิธีการแสดงโครงสร้างของโปรตีนแสดงไว้ด้านล่างโดยใช้ตัวอย่างโปรตีนจากพืช สูตรโครงสร้างของโปรตีนซึ่งมักประกอบด้วยชิ้นส่วนของกรดอะมิโนหลายร้อยชิ้น มีความซับซ้อน ยุ่งยาก และเข้าใจยาก ดังนั้นบางครั้งจึงใช้สูตรโครงสร้างแบบง่าย - โดยไม่มีสัญลักษณ์ขององค์ประกอบทางเคมี (รูปที่ 9 ตัวเลือก A) แต่ในขณะเดียวกัน เวลาที่พวกเขารักษาสีของจังหวะวาเลนซ์ตามกฎสากล (รูปที่ 4) ในกรณีนี้ สูตรจะไม่ถูกนำเสนอในลักษณะแบนราบ แต่เป็นภาพเชิงพื้นที่ซึ่งสอดคล้องกับโครงสร้างที่แท้จริงของโมเลกุล วิธีนี้ทำให้สามารถแยกแยะความแตกต่างระหว่างไดซัลไฟด์บริดจ์ (คล้ายกับที่พบในอินซูลิน, รูปที่ 2), กลุ่มฟีนิลในกรอบด้านข้างของโซ่ ฯลฯ ภาพของโมเลกุลในรูปแบบสามมิติ โมเดล (ลูกที่เชื่อมต่อด้วยแท่ง) ค่อนข้างชัดเจน (รูปที่ 9 ตัวเลือก B) อย่างไรก็ตาม ทั้งสองวิธีไม่อนุญาตให้แสดงโครงสร้างตติยภูมิ ดังนั้น Jane Richardson นักชีวฟิสิกส์ชาวอเมริกันจึงเสนอให้พรรณนาโครงสร้าง α เป็นริบบิ้นบิดเป็นเกลียว (ดูรูปที่ 4) โครงสร้าง β เป็นริบบิ้นหยักแบน (รูปที่ 8) และการเชื่อมต่อ โซ่เดี่ยว - ในรูปแบบของมัดบาง ๆ โครงสร้างแต่ละประเภทมีสีของตัวเอง วิธีการแสดงโครงสร้างระดับตติยภูมิของโปรตีนนี้ใช้กันอย่างแพร่หลายในปัจจุบัน (รูปที่ 9 ตัวแปร B) บางครั้ง สำหรับเนื้อหาข้อมูลที่มากขึ้น โครงสร้างระดับอุดมศึกษาและสูตรโครงสร้างแบบง่ายจะแสดงร่วมกัน (รูปที่ 9 ตัวแปร D) นอกจากนี้ยังมีการปรับเปลี่ยนวิธีการที่เสนอโดย Richardson: α-helices ถูกวาดเป็นทรงกระบอกและโครงสร้างβอยู่ในรูปของลูกศรแบนที่ระบุทิศทางของห่วงโซ่ (รูปที่ 9 ตัวเลือก E) วิธีที่พบได้น้อยกว่าคือวิธีการที่โมเลกุลทั้งหมดถูกวาดเป็นมัด ซึ่งโครงสร้างที่ไม่เท่ากันนั้นโดดเด่นด้วยสีที่ต่างกัน และสะพานไดซัลไฟด์จะแสดงเป็นสะพานสีเหลือง (รูปที่ 9 ตัวแปร E)
ตัวเลือก B เป็นวิธีที่สะดวกที่สุดสำหรับการรับรู้เมื่อไม่ได้ระบุลักษณะโครงสร้างของโปรตีน (ชิ้นส่วนของกรดอะมิโน, ลำดับการสลับ, พันธะไฮโดรเจน) เมื่อแสดงโครงสร้างระดับตติยภูมิในขณะที่สันนิษฐานว่าโปรตีนทั้งหมดมี "รายละเอียด" นำมาจากชุดมาตรฐานของกรดอะมิโน 20 ชนิด ( ตารางที่ 1) งานหลักในการวาดภาพโครงสร้างระดับอุดมศึกษาคือการแสดงการจัดเรียงเชิงพื้นที่และการสลับโครงสร้างรอง
ข้าว. 9 รุ่นต่างๆ ของภาพโครงสร้างของโปรตีน CRUMBIN.
A เป็นสูตรโครงสร้างในรูปเชิงพื้นที่
B - โครงสร้างในรูปแบบของแบบจำลองสามมิติ
B คือโครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโมเลกุล
G - การรวมกันของตัวเลือก A และ B
E - ภาพที่ง่ายขึ้นของโครงสร้างระดับอุดมศึกษา
E - โครงสร้างตติยภูมิพร้อมสะพานไดซัลไฟด์
วิธีที่สะดวกที่สุดสำหรับการรับรู้คือโครงสร้างตติยภูมิสามมิติ (ตัวเลือก B) ที่ปราศจากรายละเอียดของสูตรโครงสร้าง
โมเลกุลโปรตีนที่มีโครงสร้างระดับตติยภูมิตามกฎแล้วจะมีการกำหนดค่าบางอย่างซึ่งเกิดขึ้นจากปฏิกิริยาเชิงขั้ว (ไฟฟ้าสถิต) และพันธะไฮโดรเจน เป็นผลให้โมเลกุลอยู่ในรูปของขดลวดขนาดกะทัดรัด - โปรตีนทรงกลม (ทรงกลม, lat. ลูก) หรือเส้นใย - โปรตีนไฟบริล (fibra, lat. ไฟเบอร์)
ตัวอย่างของโครงสร้างทรงกลมคือโปรตีนอัลบูมิน คลาสอัลบูมินประกอบด้วยโปรตีน ไข่ไก่. โซ่โพลีเมอร์ของอัลบูมินส่วนใหญ่ประกอบขึ้นจากอะลานีน กรดแอสปาร์ติก ไกลซีน และซิสเทอีน สลับกันในลำดับที่แน่นอน โครงสร้างตติยภูมิประกอบด้วย α-helices ที่เชื่อมต่อกันด้วยโซ่เดี่ยว (รูปที่ 10)
ข้าว. สิบ โครงสร้างระดับโลกของ ALBUMIN
ตัวอย่างของโครงสร้างไฟบริลคือโปรตีนไฟโบรอิน ประกอบด้วยไกลซีน, อะลานีนและซีรีนตกค้างจำนวนมาก (ทุกวินาทีของกรดอะมิโนคือไกลซีน); ซิสเทอีนตกค้างที่มีกลุ่มซัลไฟด์ขาดหายไป ไฟโบรอินซึ่งเป็นส่วนประกอบหลักของไหมธรรมชาติและใยแมงมุม ประกอบด้วยโครงสร้าง β ที่เชื่อมต่อกันด้วยโซ่เดี่ยว (รูปที่ 11)
ข้าว. สิบเอ็ด FIBRILLARY โปรตีน FIBROIN
ความเป็นไปได้ในการสร้างโครงสร้างระดับอุดมศึกษาของบางชนิดนั้นมีอยู่ในโครงสร้างหลักของโปรตีนนั่นคือ กำหนดล่วงหน้าโดยลำดับการสลับของกรดอะมิโนตกค้าง จากชุดของสารตกค้างบางชุด α-helices ส่วนใหญ่เกิดขึ้น (มีชุดดังกล่าวค่อนข้างมาก) ชุดอื่นนำไปสู่การปรากฏตัวของโครงสร้าง β โซ่เดี่ยวมีลักษณะโดยองค์ประกอบ
โมเลกุลโปรตีนบางชนิด ในขณะที่ยังคงโครงสร้างระดับตติยภูมิไว้ สามารถรวมกันเป็นมวลรวมซุปเปอร์โมเลกุลขนาดใหญ่ ในขณะที่พวกมันถูกยึดเข้าด้วยกันโดยปฏิกิริยาเชิงขั้ว เช่นเดียวกับพันธะไฮโดรเจน การก่อตัวดังกล่าวเรียกว่าโครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีน ตัวอย่างเช่น โปรตีนเฟอร์ริติน ซึ่งส่วนใหญ่ประกอบด้วยลิวซีน กรดกลูตามิก กรดแอสปาร์ติก และฮิสทิดีน (เฟอริซินมีกรดอะมิโนตกค้างทั้งหมด 20 ชนิดในปริมาณที่แตกต่างกัน) ก่อให้เกิดโครงสร้างระดับอุดมศึกษาของ α-helices ที่วางขนานกันสี่ตัว เมื่อโมเลกุลรวมกันเป็นชุดเดียว (รูปที่ 12) จะเกิดโครงสร้างควอเทอร์นารี ซึ่งสามารถรวมโมเลกุลเฟอร์ริตินได้มากถึง 24 โมเลกุล
รูปที่ 12 การก่อตัวของโครงสร้างควอเทอร์นารีของโกลบอลโปรตีนเฟอริติน
อีกตัวอย่างหนึ่งของการก่อตัวของซุปเปอร์โมเลกุลคือโครงสร้างของคอลลาเจน เป็นโปรตีนไฟบริลลาร์ซึ่งมีสายโซ่หลักเป็นไกลซีนสลับกับโพรลีนและไลซีน โครงสร้างประกอบด้วยโซ่เดี่ยว α-helices สามตัว สลับกับโครงสร้าง β คล้ายริบบิ้นที่ซ้อนกันเป็นมัดแบบขนาน (รูปที่ 13)
รูปที่ 13 โครงสร้างระดับโมเลกุลของคอลลาเจนไฟบริลลารีโปรตีน
คุณสมบัติทางเคมีของโปรตีน
ภายใต้การกระทำของตัวทำละลายอินทรีย์ ของเสียจากแบคทีเรียบางชนิด (การหมักกรดแลคติก) หรืออุณหภูมิที่เพิ่มขึ้น โครงสร้างทุติยภูมิและตติยภูมิถูกทำลายโดยไม่ทำลายโครงสร้างหลัก ส่งผลให้โปรตีนสูญเสียความสามารถในการละลายและสูญเสียกิจกรรมทางชีวภาพ กระบวนการที่เรียกว่า denaturation นั่นคือการสูญเสียคุณสมบัติทางธรรมชาติเช่นการทำให้นมเปรี้ยวทำให้เป็นก้อนโปรตีนจับตัวเป็นก้อนของไข่ไก่ต้ม ที่ อุณหภูมิที่สูงขึ้นโปรตีนของสิ่งมีชีวิต (โดยเฉพาะจุลินทรีย์) ทำให้เสียสภาพอย่างรวดเร็ว โปรตีนเหล่านี้ไม่สามารถเข้าร่วมได้ กระบวนการทางชีววิทยาส่งผลให้จุลินทรีย์ตาย ดังนั้นนมต้ม (หรือพาสเจอร์ไรส์) จึงอยู่ได้นานขึ้น
พันธะเปปไทด์ H-N-C=O ก่อตัวเป็นสายโซ่พอลิเมอร์ของโมเลกุลโปรตีน ถูกไฮโดรไลซ์เมื่อมีกรดหรือด่าง และสายโซ่โพลีเมอร์จะแตกออก ซึ่งท้ายที่สุดจะนำไปสู่กรดอะมิโนดั้งเดิมได้ พันธะเปปไทด์ที่รวมอยู่ใน α-helices หรือโครงสร้าง β มีความทนทานต่อการไฮโดรไลซิสและการโจมตีทางเคมีต่างๆ มากกว่า (เมื่อเทียบกับพันธะเดียวกันในสายโซ่เดี่ยว) การแยกชิ้นส่วนของโมเลกุลโปรตีนที่ละเอียดอ่อนยิ่งขึ้นไปเป็นกรดอะมิโนที่เป็นส่วนประกอบนั้นจะดำเนินการในตัวกลางที่ปราศจากน้ำโดยใช้ไฮดราซีน H 2 N–NH 2 ในขณะที่ชิ้นส่วนกรดอะมิโนทั้งหมด ยกเว้นชิ้นสุดท้าย ก่อให้เกิดสิ่งที่เรียกว่ากรดคาร์บอกซิลิกไฮดราไซด์ที่มี ส่วน C (O)–HN–NH 2 ( รูปที่ 14)
ข้าว. สิบสี่ โพลิเปปไทด์แตกแยก
การวิเคราะห์ดังกล่าวสามารถให้ข้อมูลเกี่ยวกับองค์ประกอบกรดอะมิโนของโปรตีน แต่สิ่งสำคัญกว่าคือต้องทราบลำดับของพวกมันในโมเลกุลโปรตีน วิธีหนึ่งที่ใช้กันอย่างแพร่หลายเพื่อจุดประสงค์นี้คือการกระทำของ phenylisothiocyanate (FITC) บนสายโซ่โพลีเปปไทด์ ซึ่งในตัวกลางที่เป็นด่างจะเกาะติดกับพอลิเปปไทด์ (จากปลายที่มีหมู่อะมิโน) และเมื่อปฏิกิริยาของตัวกลางเปลี่ยนไป เป็นกรด มันจะหลุดออกจากสายโซ่ นำชิ้นส่วนของกรดอะมิโนหนึ่งตัวไปด้วย (รูปที่ 15)
ข้าว. สิบห้า ความแตกแยกของโพลิเปปไทด์ตามลำดับ
มีการพัฒนาวิธีการพิเศษมากมายสำหรับการวิเคราะห์ดังกล่าว รวมถึงวิธีการต่างๆ ที่เริ่ม "แยกส่วนประกอบ" ของโมเลกุลโปรตีนออกเป็นส่วนประกอบต่างๆ โดยเริ่มจากส่วนปลายของคาร์บอกซิล
สะพานข้ามไดซัลไฟด์ SS (เกิดขึ้นจากปฏิกิริยาของซิสเทอีนตกค้าง รูปที่ 2 และ 9) ถูกแยกออก ทำให้กลายเป็นกลุ่ม HS โดยการกระทำของสารรีดิวซ์ต่างๆ การกระทำของสารออกซิไดซ์ (ออกซิเจนหรือไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์) นำไปสู่การก่อตัวของสะพานไดซัลไฟด์อีกครั้ง (รูปที่ 16)
ข้าว. 16. ความแตกแยกของสะพานไดซัลไฟด์
ในการสร้าง cross-links เพิ่มเติมในโปรตีน ให้ใช้ ปฏิกิริยากลุ่มอะมิโนและคาร์บอกซิล สามารถเข้าถึงได้มากขึ้นสำหรับปฏิสัมพันธ์ที่หลากหลายคือหมู่อะมิโนที่อยู่ในกรอบด้านข้างของสายโซ่ - ชิ้นส่วนของไลซีน, แอสปาราจีน, ไลซีน, โพรลีน (ตารางที่ 1) เมื่อหมู่อะมิโนดังกล่าวมีปฏิกิริยากับฟอร์มาลดีไฮด์ กระบวนการของการควบแน่นจะเกิดขึ้นและสะพานข้าม –NH–CH2–NH– ปรากฏขึ้น (รูปที่ 17)
ข้าว. 17 การสร้างสะพานข้ามขวางเพิ่มเติมระหว่างโมเลกุลโปรตีน.
โปรตีนกลุ่มขั้วคาร์บอกซิลสามารถทำปฏิกิริยากับสารประกอบเชิงซ้อนของโลหะพอลิวาเลนต์บางชนิดได้ (มักใช้สารประกอบโครเมียมมากกว่า) และการเกิดพันธะขวางก็เกิดขึ้นเช่นกัน กระบวนการทั้งสองนี้ใช้ในการฟอกหนัง
บทบาทของโปรตีนในร่างกาย
บทบาทของโปรตีนในร่างกายมีความหลากหลาย
เอนไซม์(การหมัก lat. - การหมัก) อีกชื่อหนึ่งคือ เอ็นไซม์ (en zumh กรีก. - ในยีสต์) - เหล่านี้เป็นโปรตีนที่มีฤทธิ์เร่งปฏิกิริยา สามารถเพิ่มความเร็วของกระบวนการทางชีวเคมีได้หลายพันครั้ง ภายใต้การกระทำของเอ็นไซม์ ส่วนประกอบที่เป็นส่วนประกอบของอาหาร ได้แก่ โปรตีน ไขมัน และคาร์โบไฮเดรต - ถูกย่อยสลายให้มากขึ้น การเชื่อมต่อที่เรียบง่ายจากการสังเคราะห์โมเลกุลขนาดใหญ่ใหม่ซึ่งจำเป็นสำหรับสิ่งมีชีวิตบางประเภท เอนไซม์ยังมีส่วนร่วมในกระบวนการสังเคราะห์ทางชีวเคมีหลายอย่าง เช่น ในการสังเคราะห์โปรตีน (โปรตีนบางชนิดช่วยในการสังเคราะห์โปรตีนอื่นๆ) ซม. เอนไซม์
เอ็นไซม์ไม่เพียงแต่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาที่มีประสิทธิภาพสูงเท่านั้น แต่ยังรวมถึงการคัดเลือกด้วย (ควบคุมปฏิกิริยาอย่างเคร่งครัดในทิศทางที่กำหนด) ปฏิกิริยาเกิดขึ้นได้เกือบ 100% โดยปราศจากการก่อตัวของผลพลอยได้ และในขณะเดียวกัน สภาพการไหลก็ไม่รุนแรง นั่นคือ ความดันบรรยากาศปกติและอุณหภูมิของสิ่งมีชีวิต สำหรับการเปรียบเทียบ การสังเคราะห์แอมโมเนียจากไฮโดรเจนและไนโตรเจนต่อหน้าตัวเร่งปฏิกิริยาเหล็กกระตุ้นจะดำเนินการที่ 400–5000°C และความดัน 30 MPa ผลผลิตของแอมโมเนียอยู่ที่ 15–25% ต่อรอบ เอนไซม์ถือเป็นตัวเร่งปฏิกิริยาที่ไม่มีใครเทียบได้
การศึกษาเอนไซม์อย่างเข้มข้นเริ่มขึ้นในกลางศตวรรษที่ 19 ขณะนี้มีการศึกษาเอนไซม์ต่างๆ มากกว่า 2,000 ชนิด ซึ่งเป็นโปรตีนประเภทที่มีความหลากหลายมากที่สุด
ชื่อของเอ็นไซม์มีดังนี้: ชื่อของรีเอเจนต์ที่เอ็นไซม์โต้ตอบหรือชื่อของปฏิกิริยาเร่งปฏิกิริยา ถูกเติมด้วยตอนจบ -aza เช่น อาร์จิเนสสลายอาร์จินีน (ตารางที่ 1), decarboxylase catalyzes decarboxylation เช่น. การกำจัด CO 2 ออกจากกลุ่มคาร์บอกซิล:
– COOH → – CH + CO 2
บ่อยครั้ง เพื่อให้ระบุบทบาทของเอนไซม์ได้แม่นยำยิ่งขึ้น ทั้งวัตถุและประเภทของปฏิกิริยาจะถูกระบุในชื่อของมัน ตัวอย่างเช่น แอลกอฮอล์ดีไฮโดรจีเนสเป็นเอนไซม์ที่ทำให้ดีไฮโดรจีเนตแอลกอฮอล์
สำหรับเอ็นไซม์บางตัวที่ค้นพบเมื่อนานมาแล้ว ชื่อทางประวัติศาสตร์ (โดยไม่ลงท้ายด้วย -aza) ก็ถูกรักษาไว้ เช่น เปปซิน (เป๊ปซี่ กรีก. การย่อยอาหาร) และทริปซิน (thrypsis กรีก. การทำให้เหลว) เอ็นไซม์เหล่านี้จะสลายโปรตีน
สำหรับการจัดระบบ เอ็นไซม์จะถูกรวมเป็นคลาสขนาดใหญ่ การจำแนกประเภทขึ้นอยู่กับประเภทของปฏิกิริยา คลาสจะถูกตั้งชื่อตามหลักการทั่วไป - ชื่อของปฏิกิริยาและจุดสิ้นสุด - aza บางส่วนของชั้นเรียนเหล่านี้มีการระบุไว้ด้านล่าง
Oxidoreductaseเป็นเอนไซม์ที่กระตุ้นปฏิกิริยารีดอกซ์ ดีไฮโดรจีเนสที่รวมอยู่ในคลาสนี้ดำเนินการถ่ายโอนโปรตอน ตัวอย่างเช่น แอลกอฮอล์ดีไฮโดรจีเนส (ADH) ออกซิไดซ์แอลกอฮอล์ไปเป็นอัลดีไฮด์ การออกซิเดชันที่ตามมาของอัลดีไฮด์ไปยังกรดคาร์บอกซิลิกจะถูกเร่งปฏิกิริยาโดยอัลดีไฮด์ ดีไฮโดรจีเนส (ALDH) กระบวนการทั้งสองเกิดขึ้นในร่างกายระหว่างกระบวนการแปรรูปเอทานอลให้เป็นกรดอะซิติก (รูปที่ 18)
ข้าว. สิบแปด ออกซิเดชันสองขั้นตอนของเอทานอลเป็นกรดอะซิติก
ไม่ใช่เอธานอลที่มีฤทธิ์เสพติด แต่อะซีตัลดีไฮด์ผลิตภัณฑ์ขั้นกลางยิ่งกิจกรรมของเอนไซม์ ALDH ต่ำลงเท่าใดระยะที่สองก็จะผ่านไปช้า - การเกิดออกซิเดชันของอะซิตัลดีไฮด์เป็นกรดอะซิติกและยิ่งนานขึ้นและแข็งแรงขึ้นจากการกลืนกิน ของเอทานอล การวิเคราะห์แสดงให้เห็นว่ามากกว่า 80% ของตัวแทนของเผ่าพันธุ์สีเหลืองมีกิจกรรมที่ค่อนข้างต่ำของ ALDH ดังนั้นจึงมีความทนทานต่อแอลกอฮอล์ที่รุนแรงขึ้นอย่างเห็นได้ชัด สาเหตุของการออกฤทธิ์ที่ลดลงโดยธรรมชาติของ ALDH คือส่วนหนึ่งของกรดกลูตามิกเรซิดิวในโมเลกุล ALDH ที่ “ถูกทำให้อ่อนฤทธิ์” ถูกแทนที่ด้วยชิ้นส่วนไลซีน (ตารางที่ 1)
โอน- เอ็นไซม์ที่กระตุ้นการถ่ายโอนหมู่ฟังก์ชัน เช่น ทรานซิมิเนส กระตุ้นการถ่ายโอนของหมู่อะมิโน
ไฮโดรเลสเป็นเอ็นไซม์ที่เร่งปฏิกิริยาไฮโดรไลซิส ทริปซินและเปปซินไฮโดรไลซ์เปปไทด์ที่กล่าวถึงก่อนหน้านี้และไลเปสแยกพันธะเอสเทอร์ในไขมัน:
–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1
Liase- เอ็นไซม์ที่กระตุ้นปฏิกิริยาที่เกิดขึ้นในลักษณะที่ไม่ไฮโดรไลติกอันเป็นผลมาจากปฏิกิริยาดังกล่าวจะเกิดการแตกร้าว การเชื่อมต่อ CC, C-O, C-N และการก่อตัวของพันธะใหม่ เอนไซม์ดีคาร์บอกซิเลสอยู่ในคลาสนี้
ไอโซเมอเรส- เอ็นไซม์ที่เร่งปฏิกิริยาไอโซเมอไรเซชัน เช่น การเปลี่ยนกรดมาลิกเป็นกรดฟูมาริก (รูปที่ 19) นี่คือตัวอย่างของซิสทรานส์ไอโซเมอไรเซชัน (ดู ISOMERIA)
ข้าว. 19. การแยกตัวของกรดมาลิกเป็นกรดฟูมาริกต่อหน้าเอนไซม์
สังเกตการทำงานของเอนไซม์ หลักการทั่วไปตามที่มีการโต้ตอบเชิงโครงสร้างระหว่างเอนไซม์กับรีเอเจนต์ของปฏิกิริยาเร่ง จากการแสดงออกที่เป็นรูปเป็นร่างของหนึ่งในผู้ก่อตั้งหลักคำสอนของเอนไซม์ อี. ฟิชเชอร์ รีเอเจนต์เข้าใกล้เอ็นไซม์เหมือนกุญแจไขกุญแจ ในเรื่องนี้ เอนไซม์แต่ละตัวกระตุ้นปฏิกิริยาเคมีบางอย่างหรือกลุ่มของปฏิกิริยาประเภทเดียวกัน บางครั้งเอนไซม์สามารถทำหน้าที่กับสารประกอบเดี่ยว เช่น ยูรีเอส (uron กรีก. - ปัสสาวะ) กระตุ้นเฉพาะการไฮโดรไลซิสของยูเรีย:
(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3
การคัดเลือกที่ดีที่สุดนั้นแสดงให้เห็นโดยเอนไซม์ที่แยกความแตกต่างระหว่างแอนติพอดที่ออกฤทธิ์ทางแสง - ไอโซเมอร์มือซ้ายและมือขวา L-arginase ทำหน้าที่เฉพาะกับ levorotatory arginine และไม่ส่งผลต่อ dextrorotatory isomer L-lactate dehydrogenase ทำหน้าที่เฉพาะกับเอสเทอร์ levorotatory ของกรดแลคติคที่เรียกว่า lactates (lactis lat. นม) ในขณะที่ D-lactate dehydrogenase จะสลาย D-lactates เท่านั้น
เอ็นไซม์ส่วนใหญ่ไม่ได้ทำหน้าที่หนึ่ง แต่กับกลุ่มของสารประกอบที่เกี่ยวข้อง ตัวอย่างเช่น ทริปซิน "ชอบ" ที่จะแยกพันธะเปปไทด์ที่เกิดจากไลซีนและอาร์จินีน (ตารางที่ 1)
คุณสมบัติการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์บางชนิด เช่น ไฮโดรเลส ถูกกำหนดโดยโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีนเองเท่านั้น เอนไซม์อีกประเภทหนึ่ง - ออกซิโดเรดักเตส (เช่น แอลกอฮอล์ดีไฮโดรจีเนส) สามารถทำงานได้เฉพาะเมื่อมีโมเลกุลที่ไม่ใช่โปรตีนที่เกี่ยวข้องกับ พวกเขา - วิตามินที่กระตุ้น Mg, Ca, Zn, Mn และชิ้นส่วนของกรดนิวคลีอิก (รูปที่ 20)
ข้าว. ยี่สิบ แอลกอฮอล์ดีไฮโดรเจเนสโมเลกุล
โปรตีนขนส่งจับและขนส่งโมเลกุลหรือไอออนต่างๆ ผ่านเยื่อหุ้มเซลล์ (ทั้งภายในและภายนอกเซลล์) รวมทั้งจากอวัยวะหนึ่งไปยังอีกอวัยวะหนึ่ง
ตัวอย่างเช่น ฮีโมโกลบินจับออกซิเจนเมื่อเลือดไหลผ่านปอดและส่งไปยังเนื้อเยื่อต่างๆ ของร่างกาย ที่ซึ่งออกซิเจนจะถูกปล่อยออกมาและนำไปใช้ในการออกซิไดซ์ส่วนประกอบอาหาร กระบวนการนี้ทำหน้าที่เป็นแหล่งพลังงาน (บางครั้งใช้คำว่า "การเผาไหม้" อาหารในร่างกาย)
นอกจากส่วนโปรตีนแล้ว เฮโมโกลบินยังมีสารประกอบเชิงซ้อนของธาตุเหล็กที่มีโมเลกุลพอร์ไฟรินแบบไซคลิก (porphyros กรีก. - สีม่วง) ซึ่งกำหนดสีแดงของเลือด คอมเพล็กซ์นี้ (รูปที่ 21 ซ้าย) ที่ทำหน้าที่เป็นตัวพาออกซิเจน ในเฮโมโกลบิน ธาตุเหล็กพอร์ไฟรินเชิงซ้อนจะอยู่ภายในโมเลกุลโปรตีนและถูกคงไว้โดยปฏิกิริยาเชิงขั้ว เช่นเดียวกับพันธะประสานกับไนโตรเจนในฮิสทิดีน (ตารางที่ 1) ซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของโปรตีน โมเลกุล O2 ซึ่งฮีโมโกลบินพาไป จะถูกยึดติดผ่านพันธะประสานกับอะตอมของเหล็กจากด้านตรงข้ามกับที่ติดฮิสทิดีน (รูปที่ 21, ขวา)
ข้าว. 21 โครงสร้างของเหล็กคอมเพล็กซ์
โครงสร้างของคอมเพล็กซ์แสดงทางด้านขวาในรูปแบบของแบบจำลองสามมิติ คอมเพล็กซ์ถูกเก็บไว้ในโมเลกุลโปรตีนโดยพันธะประสาน (เส้นประสีน้ำเงิน) ระหว่างอะตอม Fe และอะตอม N ในฮิสทิดีน ซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของโปรตีน โมเลกุล O 2 ซึ่งบรรทุกโดยเฮโมโกลบิน ประสานกัน (เส้นประสีแดง) กับอะตอม Fe จากประเทศตรงข้ามของคอมเพล็กซ์ระนาบ
เฮโมโกลบินเป็นหนึ่งในโปรตีนที่มีการศึกษามากที่สุด ประกอบด้วย a-helices ที่เชื่อมต่อกันด้วยโซ่เดี่ยวและมีธาตุเหล็กสี่ชนิด ดังนั้นเฮโมโกลบินจึงเปรียบเสมือนแพ็คเกจขนาดใหญ่สำหรับการถ่ายโอนโมเลกุลออกซิเจนสี่ตัวในคราวเดียว รูปแบบของเฮโมโกลบินสอดคล้องกับโปรตีนทรงกลม (รูปที่ 22)
ข้าว. 22 รูปทรงกลมของฮีโมโกลบิน
"ข้อได้เปรียบ" หลักของเฮโมโกลบินคือการเติมออกซิเจนและการแยกตัวออกในภายหลังระหว่างการส่งผ่านไปยังเนื้อเยื่อและอวัยวะต่างๆ เกิดขึ้นอย่างรวดเร็ว คาร์บอนมอนอกไซด์ CO (คาร์บอนมอนอกไซด์) จะจับกับ Fe ในเฮโมโกลบินได้เร็วยิ่งขึ้นไปอีก แต่ต่างจาก O 2 ที่ก่อตัวเป็นสารประกอบเชิงซ้อนที่ย่อยสลายยาก เป็นผลให้ฮีโมโกลบินดังกล่าวไม่สามารถจับ O 2 ซึ่งทำให้ (เมื่อสูดดมคาร์บอนมอนอกไซด์จำนวนมาก) ไปสู่ความตายของร่างกายจากการหายใจไม่ออก
หน้าที่ที่สองของเฮโมโกลบินคือการถ่ายโอน CO 2 ที่หายใจออก แต่ไม่ใช่อะตอมของเหล็ก แต่ H 2 ของกลุ่ม N ของโปรตีนเกี่ยวข้องกับกระบวนการจับคาร์บอนไดออกไซด์ชั่วคราว
"ประสิทธิภาพ" ของโปรตีนขึ้นอยู่กับโครงสร้างของพวกมัน ตัวอย่างเช่น การแทนที่กรดอะมิโนที่ตกค้างเพียงตัวเดียวของกรดกลูตามิกในสายพอลิเปปไทด์ของเฮโมโกลบินด้วยสารตกค้างวาลีน (ความผิดปกติแต่กำเนิดที่ไม่ค่อยสังเกตพบ) นำไปสู่โรคที่เรียกว่าโรคโลหิตจางชนิดเคียว
นอกจากนี้ยังมีการลำเลียงโปรตีนที่สามารถจับไขมัน กลูโคส กรดอะมิโน และขนส่งได้ทั้งภายในและภายนอกเซลล์
โปรตีนขนส่งชนิดพิเศษไม่ได้นำพาสารเอง แต่ทำหน้าที่เป็น "ตัวควบคุมการขนส่ง" โดยส่งสารบางชนิดผ่านเมมเบรน (ผนังด้านนอกของเซลล์) โปรตีนดังกล่าวมักเรียกว่าโปรตีนเมมเบรน พวกมันมีรูปร่างเป็นทรงกระบอกกลวงและฝังอยู่ในผนังเมมเบรนทำให้แน่ใจได้ว่าการเคลื่อนที่ของโมเลกุลขั้วหรือไอออนเข้าไปในเซลล์ ตัวอย่างของโปรตีนเมมเบรนคือ porin (รูปที่ 23)
ข้าว. 23 โปรตีนโพริน
โปรตีนจากอาหารและการเก็บรักษาตามชื่อหมายถึงเป็นแหล่งโภชนาการภายในซึ่งบ่อยขึ้นสำหรับตัวอ่อนของพืชและสัตว์ตลอดจนในระยะแรกของการพัฒนาสิ่งมีชีวิตเล็ก โปรตีนในอาหาร ได้แก่ อัลบูมิน (รูปที่ 10) ซึ่งเป็นส่วนประกอบหลักของไข่ขาว เช่นเดียวกับเคซีน ซึ่งเป็นโปรตีนหลักของนม ภายใต้การกระทำของเอนไซม์เปปซิน เคซีนทำให้แข็งตัวในกระเพาะอาหาร ซึ่งช่วยให้คงอยู่ในระบบทางเดินอาหารและดูดซึมได้อย่างมีประสิทธิภาพ เคซีนประกอบด้วยชิ้นส่วนของกรดอะมิโนทั้งหมดที่ร่างกายต้องการ
ในเฟอร์ริติน (รูปที่ 12) ซึ่งมีอยู่ในเนื้อเยื่อของสัตว์จะมีการเก็บไอออนของเหล็กไว้
Myoglobin ยังเป็นโปรตีนในการจัดเก็บซึ่งคล้ายกับเฮโมโกลบินในองค์ประกอบและโครงสร้าง Myoglobin มีความเข้มข้นส่วนใหญ่ในกล้ามเนื้อบทบาทหลักคือการจัดเก็บออกซิเจนซึ่งเฮโมโกลบินมอบให้ ออกซิเจนอิ่มตัวอย่างรวดเร็ว (เร็วกว่าฮีโมโกลบินมาก) แล้วค่อยๆ ถ่ายโอนไปยังเนื้อเยื่อต่างๆ
โปรตีนโครงสร้างทำหน้าที่ป้องกัน (ผิวหนัง) หรือรองรับ - พวกมันยึดร่างกายไว้ด้วยกันและให้ความแข็งแรง (กระดูกอ่อนและเอ็น) ส่วนประกอบหลักของพวกเขาคือโปรตีนคอลลาเจนไฟบริลลาร์ (รูปที่ 11) ซึ่งเป็นโปรตีนที่พบมากที่สุดในโลกของสัตว์ ในร่างกายของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม คิดเป็นสัดส่วนเกือบ 30% ของมวลโปรตีนทั้งหมด คอลลาเจนมีความต้านทานแรงดึงสูง (เป็นที่ทราบกันดีว่าความแข็งแรงของผิวหนัง) แต่เนื่องจากคอลลาเจนของผิวหนังมี cross-links ต่ำ หนังสัตว์จึงไม่เหมาะมากในรูปแบบดิบสำหรับการผลิตผลิตภัณฑ์ต่างๆ เพื่อลดอาการบวมของผิวหนังในน้ำ การหดตัวระหว่างการอบแห้ง ตลอดจนเพื่อเพิ่มความแข็งแรงในสภาวะที่มีน้ำและเพิ่มความยืดหยุ่นในคอลลาเจน จึงมีการสร้าง cross-links เพิ่มเติม (รูปที่ 15a) นี่คือสิ่งที่เรียกว่า กระบวนการฟอกหนัง
ในสิ่งมีชีวิต โมเลกุลคอลลาเจนที่เกิดขึ้นในกระบวนการของการเจริญเติบโตและการพัฒนาของสิ่งมีชีวิตจะไม่ได้รับการปรับปรุงและไม่ได้ถูกแทนที่ด้วยโมเลกุลที่สังเคราะห์ขึ้นใหม่ เมื่อร่างกายมีอายุมากขึ้น จำนวนการเชื่อมโยงขวางในคอลลาเจนจะเพิ่มขึ้น ซึ่งทำให้ความยืดหยุ่นลดลง และเนื่องจากการต่ออายุไม่เกิดขึ้น การเปลี่ยนแปลงที่เกี่ยวข้องกับอายุจึงปรากฏขึ้น - ความเปราะบางของกระดูกอ่อนและเส้นเอ็นเพิ่มขึ้น ริ้วรอยบนผิวหนัง
เอ็นข้อต่อประกอบด้วยอีลาสติน ซึ่งเป็นโปรตีนโครงสร้างที่ยืดออกเป็นสองมิติได้ง่าย โปรตีนเรซินซึ่งอยู่ที่จุดยึดของปีกของแมลงบางชนิดมีความยืดหยุ่นมากที่สุด
การก่อตัวของเขา - ผม เล็บ ขน ซึ่งประกอบด้วยโปรตีนเคราตินเป็นส่วนใหญ่ (รูปที่ 24) ความแตกต่างที่สำคัญคือเนื้อหาที่เห็นได้ชัดเจนของซิสเทอีนซึ่งสร้างสะพานไดซัลไฟด์ซึ่งให้ความยืดหยุ่นสูง (ความสามารถในการฟื้นฟูรูปร่างเดิมหลังจากการเสียรูป) ให้กับเส้นผมและผ้าขนสัตว์
ข้าว. 24. ชิ้นส่วนของโปรตีน FIBRILLAR เคราติน
สำหรับการเปลี่ยนแปลงรูปร่างของวัตถุเคราตินที่ไม่สามารถย้อนกลับได้ ก่อนอื่นคุณต้องทำลายสะพานไดซัลไฟด์ด้วยความช่วยเหลือของตัวรีดิวซ์ สร้างรูปร่างใหม่ จากนั้นสร้างสะพานไดซัลไฟด์ขึ้นใหม่ด้วยความช่วยเหลือของตัวออกซิไดซ์ (รูปที่ . 16) นี่เป็นวิธีการเช่นการดัดผม
ด้วยการเพิ่มขึ้นของเนื้อหาของซิสเทอีนในเคราตินและด้วยเหตุนี้การเพิ่มจำนวนของสะพานไดซัลไฟด์ความสามารถในการเปลี่ยนรูปจะหายไป แต่มีความแข็งแรงสูงปรากฏขึ้นในเวลาเดียวกัน (แตรของกีบและเปลือกเต่ามีมากถึง 18% ของชิ้นส่วนซิสเทอีน) สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมมีเคราตินถึง 30 ชนิด
โปรตีนไฟบริลที่เกี่ยวข้องกับเคราตินที่ถูกขับออกมาจากตัวหนอนไหมในระหว่างการม้วนผมของรังไหม เช่นเดียวกับแมงมุมในระหว่างการทอผ้า มีเพียงโครงสร้าง β ที่เชื่อมต่อกันด้วยสายโซ่เดียว (รูปที่ 11) ไฟโบรอินไม่มีสะพานไดซัลไฟด์ตามขวาง ซึ่งแตกต่างจากเคราติน แต่มีความต้านทานแรงดึงสูงมาก (ความแข็งแรงต่อหน่วยหน้าตัดของตัวอย่างใยบางตัวจะสูงกว่าสายเคเบิลเหล็ก) เนื่องจากไม่มีการเชื่อมโยงขวาง ไฟโบรอินจึงไม่ยืดหยุ่น (เป็นที่ทราบกันดีอยู่แล้วว่าผ้าขนสัตว์นั้นแทบจะลบไม่ออก และผ้าไหมจะมีรอยย่นได้ง่าย)
โปรตีนควบคุม
โปรตีนควบคุม หรือที่เรียกกันทั่วไปว่าฮอร์โมน มีส่วนเกี่ยวข้องกับกระบวนการทางสรีรวิทยาต่างๆ ตัวอย่างเช่น ฮอร์โมนอินซูลิน (รูปที่ 25) ประกอบด้วย α-chains สองสายที่เชื่อมต่อกันด้วยไดซัลไฟด์บริดจ์ อินซูลินควบคุม กระบวนการเผาผลาญด้วยการมีส่วนร่วมของกลูโคสการขาดมันนำไปสู่โรคเบาหวาน
ข้าว. 25 โปรตีนอินซูลิน
ต่อมใต้สมองของสมองสังเคราะห์ฮอร์โมนที่ควบคุมการเจริญเติบโตของร่างกาย มีโปรตีนควบคุมที่ควบคุมการสังเคราะห์ทางชีวสังเคราะห์ของเอนไซม์ต่างๆ ในร่างกาย
โปรตีนที่หดตัวและมอเตอร์ทำให้ร่างกายสามารถหดตัว เปลี่ยนรูปร่าง และเคลื่อนไหว โดยหลักแล้ว เรากำลังพูดถึงกล้ามเนื้อ 40% ของมวลของโปรตีนทั้งหมดที่มีอยู่ในกล้ามเนื้อคือไมโอซิน (mys, myos, กรีก. - กล้ามเนื้อ). โมเลกุลของมันมีทั้งไฟบริลลาร์และส่วนทรงกลม (รูปที่ 26)
ข้าว. 26 ไมโอซิน โมเลกุล
โมเลกุลดังกล่าวรวมกันเป็นมวลรวมขนาดใหญ่ที่มีโมเลกุล 300–400
เมื่อความเข้มข้นของแคลเซียมไอออนเปลี่ยนแปลงไปในช่องว่างรอบ ๆ เส้นใยกล้ามเนื้อ จะเกิดการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของโมเลกุลแบบย้อนกลับได้ ซึ่งเป็นการเปลี่ยนแปลงรูปร่างของสายโซ่เนื่องจากการหมุนของชิ้นส่วนแต่ละชิ้นรอบๆ พันธะเวเลนซ์ สิ่งนี้นำไปสู่การหดตัวของกล้ามเนื้อและการผ่อนคลาย สัญญาณการเปลี่ยนแปลงความเข้มข้นของแคลเซียมไอออนมาจากปลายประสาทในเส้นใยกล้ามเนื้อ การหดตัวของกล้ามเนื้อเทียมอาจเกิดจากการกระทำของแรงกระตุ้นไฟฟ้า ซึ่งนำไปสู่การเปลี่ยนแปลงอย่างรวดเร็วในความเข้มข้นของแคลเซียมไอออน ซึ่งเป็นพื้นฐานในการกระตุ้นกล้ามเนื้อหัวใจเพื่อฟื้นฟูการทำงานของหัวใจ
โปรตีนป้องกันช่วยให้คุณปกป้องร่างกายจากการบุกรุกของแบคทีเรียโจมตีไวรัสและจากการรุกของโปรตีนต่างประเทศ (ชื่อทั่วไปของสิ่งแปลกปลอมคือแอนติเจน) บทบาทของโปรตีนป้องกันดำเนินการโดยอิมมูโนโกลบูลิน (ชื่ออื่นคือแอนติบอดี) พวกเขารู้จักแอนติเจนที่แทรกซึมเข้าสู่ร่างกายและผูกมัดกับพวกมันอย่างแน่นหนา ในร่างกายของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมรวมถึงมนุษย์มีอิมมูโนโกลบูลินห้าประเภท: M, G, A, D และ E โครงสร้างของพวกเขาเป็นทรงกลมนอกจากนี้พวกมันทั้งหมดถูกสร้างขึ้นในลักษณะที่คล้ายกัน การจัดเรียงโมเลกุลของแอนติบอดีแสดงไว้ด้านล่างโดยใช้คลาส G อิมมูโนโกลบูลินเป็นตัวอย่าง (รูปที่ 27) โมเลกุลประกอบด้วยสายโซ่โพลีเปปไทด์สี่สายที่เชื่อมต่อกันด้วยสะพานไดซัลไฟด์ SS สามสาย (ในรูปที่ 27 แสดงด้วยพันธะวาเลนซ์ที่หนาขึ้นและสัญลักษณ์ S ขนาดใหญ่) นอกจากนี้ สายโซ่โพลีเมอร์แต่ละสายยังมีสะพานไดซัลไฟด์ภายในสายโซ่ สายโพลีเมอร์ขนาดใหญ่สองสาย (เน้นด้วยสีน้ำเงิน) มีกรดอะมิโนตกค้าง 400–600 อีกสองโซ่ (เน้น สีเขียว) มีความยาวเกือบครึ่งหนึ่ง โดยมีกรดอะมิโนตกค้างอยู่ประมาณ 220 ตัว โซ่ทั้งสี่อยู่ในลักษณะที่กลุ่ม H 2 N ของเทอร์มินัลถูกชี้ไปในทิศทางเดียว
ข้าว. 27 แผนผังของโครงสร้างของอิมมูโนโกลบูลิน
หลังจากที่ร่างกายสัมผัสกับโปรตีนแปลกปลอม (แอนติเจน) เซลล์ของระบบภูมิคุ้มกันจะเริ่มผลิตอิมมูโนโกลบูลิน (แอนติบอดี) ซึ่งสะสมอยู่ในซีรัมในเลือด ในขั้นตอนแรก งานหลักจะทำโดยส่วนลูกโซ่ที่มีขั้ว H 2 N (ในรูปที่ 27 ส่วนที่เกี่ยวข้องจะถูกทำเครื่องหมายด้วยสีน้ำเงินอ่อนและสีเขียวอ่อน) เหล่านี้เป็นไซต์การจับแอนติเจน ในกระบวนการสังเคราะห์อิมมูโนโกลบูลิน ไซต์เหล่านี้ถูกสร้างขึ้นในลักษณะที่โครงสร้างและการกำหนดค่าของพวกมันสอดคล้องกับโครงสร้างของแอนติเจนที่ใกล้เข้ามามากที่สุด (เช่นกุญแจล็อคเช่นเอนไซม์ แต่งานในกรณีนี้คือ แตกต่าง). ดังนั้น สำหรับแอนติเจนแต่ละตัว แอนติบอดีแต่ละตัวจึงถูกสร้างขึ้นเพื่อตอบสนองต่อภูมิคุ้มกัน ไม่ใช่โปรตีนที่รู้จักเพียงชนิดเดียวที่สามารถเปลี่ยนโครงสร้างของมันได้ ดังนั้น "พลาสติก" ขึ้นอยู่กับปัจจัยภายนอก นอกเหนือจากอิมมูโนโกลบูลิน เอ็นไซม์แก้ปัญหาความสอดคล้องของโครงสร้างกับรีเอเจนต์ด้วยวิธีที่แตกต่าง - ด้วยความช่วยเหลือของชุดเอ็นไซม์ขนาดมหึมาสำหรับกรณีที่เป็นไปได้ทั้งหมด และอิมมูโนโกลบูลินในแต่ละครั้งจะสร้าง "เครื่องมือการทำงาน" ขึ้นใหม่ นอกจากนี้ บริเวณบานพับของอิมมูโนโกลบูลิน (รูปที่ 27) จัดให้มีบริเวณการจับสองบริเวณที่มีการเคลื่อนย้ายที่เป็นอิสระ ส่งผลให้โมเลกุลอิมมูโนโกลบุลินสามารถ "ค้นหา" บริเวณที่สะดวกที่สุดสองบริเวณสำหรับการดักจับในแอนติเจนในทันที เพื่อให้สามารถตรึงได้อย่างปลอดภัย มันคล้ายกับการกระทำของสัตว์จำพวกครัสเตเชียน
ถัดไปห่วงโซ่ของปฏิกิริยาต่อเนื่องของระบบภูมิคุ้มกันของร่างกายถูกเปิดใช้งาน อิมมูโนโกลบูลินของคลาสอื่นเชื่อมต่อกัน ส่งผลให้โปรตีนจากต่างประเทศถูกปิดใช้งาน จากนั้นแอนติเจน (จุลินทรีย์หรือสารพิษจากต่างประเทศ) จะถูกทำลายและกำจัดออก
หลังจากสัมผัสกับแอนติเจน ความเข้มข้นสูงสุดของอิมมูโนโกลบูลินจะถึง (ขึ้นอยู่กับลักษณะของแอนติเจนและลักษณะเฉพาะของสิ่งมีชีวิต) ภายในเวลาไม่กี่ชั่วโมง (บางครั้งเป็นเวลาหลายวัน) ร่างกายยังคงความทรงจำของการสัมผัสดังกล่าวและเมื่อถูกโจมตีอีกครั้งด้วยแอนติเจนเดียวกันอิมมูโนโกลบูลินจะสะสมในเลือดเร็วขึ้นมากและในปริมาณที่มากขึ้น - ภูมิคุ้มกันที่ได้มาจะเกิดขึ้น
การจำแนกประเภทโปรตีนข้างต้นเป็นไปตามเงื่อนไขในระดับหนึ่ง ตัวอย่างเช่น โปรตีนทรอมบินที่กล่าวถึงในหมู่โปรตีนป้องกัน โดยพื้นฐานแล้วเป็นเอนไซม์ที่เร่งปฏิกิริยาไฮโดรไลซิสของพันธะเปปไทด์ กล่าวคือ อยู่ในคลาสของโปรตีเอส
โปรตีนป้องกันมักถูกเรียกว่าโปรตีนพิษงูและโปรตีนที่เป็นพิษของพืชบางชนิด เนื่องจากหน้าที่ของพวกมันคือปกป้องร่างกายจากความเสียหาย
มีโปรตีนที่ทำหน้าที่เฉพาะตัวจนยากต่อการจำแนก ตัวอย่างเช่น โปรตีนโมเนลลินที่พบในพืชแอฟริกามีรสหวานมากและเป็นหัวข้อของการศึกษาว่าเป็นสารปลอดสารพิษที่สามารถใช้แทนน้ำตาลเพื่อป้องกันโรคอ้วนได้ พลาสมาในเลือดของปลาแอนตาร์กติกบางชนิดมีโปรตีนที่มีคุณสมบัติป้องกันการแข็งตัวที่ทำให้เลือดของปลาเหล่านี้ไม่แข็งตัว
การสังเคราะห์โปรตีนประดิษฐ์
การควบแน่นของกรดอะมิโนที่นำไปสู่สายโซ่โพลีเปปไทด์เป็นกระบวนการที่มีการศึกษามาเป็นอย่างดี เป็นไปได้ที่จะดำเนินการ ตัวอย่างเช่น การควบแน่นของกรดอะมิโนตัวใดตัวหนึ่งหรือของผสมของกรด และรับพอลิเมอร์ที่มีหน่วยเดียวกันหรือหน่วยต่างกัน ตามลำดับแบบสุ่ม โพลีเมอร์ดังกล่าวมีความคล้ายคลึงกับโพลีเปปไทด์ธรรมชาติเพียงเล็กน้อยและไม่มีฤทธิ์ทางชีวภาพ งานหลักคือการเชื่อมต่อกรดอะมิโนในลำดับที่กำหนดไว้ล่วงหน้าอย่างเคร่งครัด เพื่อสร้างลำดับของกรดอะมิโนตกค้างในโปรตีนธรรมชาติ นักวิทยาศาสตร์ชาวอเมริกัน Robert Merrifield เสนอวิธีการดั้งเดิมที่ทำให้สามารถแก้ปัญหาดังกล่าวได้ สาระสำคัญของวิธีการนี้คือ กรดอะมิโนตัวแรกติดอยู่กับเจลพอลิเมอร์ที่ไม่ละลายน้ำซึ่งมีกลุ่มปฏิกิริยาที่สามารถรวมกับ –COOH – กลุ่มของกรดอะมิโนได้ พอลิสไตรีนเชื่อมขวางกับหมู่คลอโรเมทิลที่นำเข้ามาถูกนำไปใช้เป็นสารตั้งต้นที่เป็นโพลีเมอร์ดังกล่าว เพื่อให้กรดอะมิโนที่นำมาทำปฏิกิริยาไม่ทำปฏิกิริยากับตัวเองและเพื่อไม่ให้รวมกลุ่ม H 2 N กับสารตั้งต้น กลุ่มอะมิโนของกรดนี้จะถูกบล็อกล่วงหน้าด้วยหมู่แทนที่ขนาดใหญ่ [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) - กลุ่ม หลังจากที่กรดอะมิโนยึดติดกับตัวรองรับโพลีเมอร์แล้ว กลุ่มที่ปิดกั้นจะถูกลบออกและกรดอะมิโนอีกตัวหนึ่งจะถูกนำเข้าไปในส่วนผสมของปฏิกิริยา ซึ่งก่อนหน้านี้กลุ่ม H 2 N ก็ถูกบล็อกเช่นกัน ในระบบดังกล่าว เป็นไปได้เฉพาะการทำงานร่วมกันของกลุ่ม H 2 N ของกรดอะมิโนตัวแรกและกลุ่ม –COOH ของกรดที่สองเท่านั้น ซึ่งดำเนินการต่อหน้าตัวเร่งปฏิกิริยา (เกลือฟอสโฟเนียม) จากนั้นทำซ้ำโครงร่างทั้งหมดโดยแนะนำกรดอะมิโนตัวที่สาม (รูปที่ 28)
ข้าว. 28. โครงการสังเคราะห์ของโซ่โพลีเปปไทด์
ในขั้นตอนสุดท้าย สายโพลีเปปไทด์ที่เป็นผลลัพธ์จะถูกแยกออกจากส่วนรองรับโพลีสไตรีน ตอนนี้กระบวนการทั้งหมดเป็นแบบอัตโนมัติ มีเครื่องสังเคราะห์เปปไทด์อัตโนมัติที่ทำงานตามรูปแบบที่อธิบายไว้ เปปไทด์จำนวนมากที่ใช้ในยาและการเกษตรได้รับการสังเคราะห์ด้วยวิธีนี้ นอกจากนี้ยังเป็นไปได้ที่จะได้รับอะนาลอกที่ปรับปรุงแล้วของเปปไทด์ธรรมชาติด้วยการกระทำแบบคัดเลือกและเพิ่มประสิทธิภาพ มีการสังเคราะห์โปรตีนขนาดเล็กบางชนิด เช่น ฮอร์โมนอินซูลินและเอนไซม์บางชนิด
นอกจากนี้ยังมีวิธีการสังเคราะห์โปรตีนที่ทำซ้ำกระบวนการทางธรรมชาติ: พวกเขาสังเคราะห์ชิ้นส่วนของกรดนิวคลีอิกที่กำหนดค่าไว้เพื่อผลิตโปรตีนบางชนิด จากนั้นชิ้นส่วนเหล่านี้จะถูกแทรกเข้าไปในสิ่งมีชีวิต (เช่น ในแบคทีเรีย) หลังจากนั้นร่างกายจะเริ่มผลิต โปรตีนที่ต้องการ ด้วยวิธีนี้ โปรตีนและเปปไทด์ที่เข้าถึงยากจำนวนมากรวมถึงอะนาลอกของพวกมันได้รับมาในขณะนี้
โปรตีนเป็นแหล่งอาหาร
โปรตีนในสิ่งมีชีวิตจะถูกย่อยสลายเป็นกรดอะมิโนดั้งเดิมอย่างต่อเนื่อง (ด้วยการมีส่วนร่วมของเอนไซม์ที่ขาดไม่ได้) กรดอะมิโนบางตัวจะผ่านไปยังส่วนอื่น จากนั้นโปรตีนจะถูกสังเคราะห์อีกครั้ง (ด้วยการมีส่วนร่วมของเอนไซม์) เช่น ร่างกายมีการต่ออายุตัวเองอย่างต่อเนื่อง โปรตีนบางชนิด (คอลลาเจนของผิวหนัง เส้นผม) ไม่ได้รับการสร้างใหม่ ร่างกายจะสูญเสียพวกมันไปอย่างต่อเนื่องและสังเคราะห์ขึ้นใหม่แทน โปรตีนที่เป็นแหล่งอาหารมีหน้าที่หลัก 2 ประการคือ ทำหน้าที่จัดหาร่างกายด้วย วัสดุก่อสร้างสำหรับการสังเคราะห์โมเลกุลโปรตีนใหม่และนอกจากนี้ยังให้พลังงานแก่ร่างกาย (แหล่งแคลอรี่)
สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมที่กินเนื้อเป็นอาหาร (รวมทั้งมนุษย์) ได้รับโปรตีนที่จำเป็นจากอาหารจากพืชและสัตว์ ไม่มีโปรตีนใดที่ได้จากอาหารถูกรวมเข้ากับร่างกายในรูปแบบที่ไม่เปลี่ยนแปลง ในทางเดินอาหาร โปรตีนที่ดูดซึมทั้งหมดจะถูกย่อยสลายเป็นกรดอะมิโน และโปรตีนที่จำเป็นสำหรับสิ่งมีชีวิตบางชนิดก็ถูกสร้างขึ้นจากพวกมันแล้ว ในขณะที่อีก 12 ตัวสามารถสังเคราะห์ได้จากกรดจำเป็น 8 ชนิด (ตารางที่ 1) ในร่างกายหากไม่ใช่ ให้อาหารในปริมาณที่เพียงพอ แต่ต้องให้กรดที่จำเป็นกับอาหารโดยไม่ล้มเหลว ร่างกายได้รับอะตอมของกำมะถันในซิสเทอีนด้วยเมไทโอนีนกรดอะมิโนที่จำเป็น โปรตีนบางส่วนสลายตัว ปล่อยพลังงานที่จำเป็นต่อการดำรงชีวิต และไนโตรเจนที่บรรจุอยู่ภายในจะถูกขับออกจากร่างกายด้วยปัสสาวะ โดยปกติร่างกายมนุษย์จะสูญเสียโปรตีน 25-30 กรัมต่อวัน ดังนั้นอาหารที่มีโปรตีนจะต้องอยู่ในปริมาณที่เหมาะสมเสมอ ความต้องการโปรตีนขั้นต่ำต่อวันสำหรับผู้ชายคือ 37 กรัมและ 29 กรัมสำหรับผู้หญิง แต่ปริมาณที่แนะนำนั้นสูงเกือบสองเท่า ในการประเมินอาหาร การพิจารณาคุณภาพโปรตีนเป็นสิ่งสำคัญ ในกรณีที่ไม่มีกรดอะมิโนจำเป็นหรือมีปริมาณต่ำ โปรตีนจะถือว่ามีคุณค่าต่ำ ดังนั้นควรบริโภคโปรตีนดังกล่าวในปริมาณที่มากขึ้น ดังนั้น โปรตีนจากพืชตระกูลถั่วจึงมีเมไทโอนีนน้อย และโปรตีนจากข้าวสาลีและข้าวโพดมีไลซีนต่ำ (กรดอะมิโนทั้งสองจำเป็น) โปรตีนจากสัตว์ (ไม่รวมคอลลาเจน) จัดเป็นอาหารที่สมบูรณ์ ชุดของกรดที่จำเป็นทั้งหมดประกอบด้วยเคซีนนม เช่นเดียวกับคอทเทจชีสและชีสที่เตรียมจากมัน ดังนั้นอาหารมังสวิรัติหากเข้มงวดมาก เช่น “ปราศจากนม” ต้องการการบริโภคพืชตระกูลถั่ว ถั่ว และเห็ดเพิ่มขึ้น เพื่อให้ร่างกายได้รับกรดอะมิโนที่จำเป็นในปริมาณที่เหมาะสม
กรดอะมิโนและโปรตีนสังเคราะห์ยังใช้เป็นผลิตภัณฑ์อาหาร โดยเพิ่มลงในอาหารซึ่งมีกรดอะมิโนที่จำเป็นในปริมาณเล็กน้อย มีแบคทีเรียที่สามารถแปรรูปและดูดซึมน้ำมันไฮโดรคาร์บอน ในกรณีนี้ สำหรับการสังเคราะห์โปรตีนอย่างเต็มรูปแบบ พวกมันจะต้องได้รับสารอาหารที่มีไนโตรเจนเป็นส่วนประกอบ (แอมโมเนียหรือไนเตรต) โปรตีนที่ได้จากวิธีนี้ใช้เป็นอาหารสำหรับปศุสัตว์และสัตว์ปีก ชุดของเอนไซม์ คาร์โบไฮเดรต มักถูกเติมลงในอาหารสัตว์ ซึ่งกระตุ้นการไฮโดรไลซิสของส่วนประกอบอาหารคาร์โบไฮเดรตที่ย่อยสลายได้ยาก (ผนังเซลล์ของเมล็ดพืช) อันเป็นผลมาจากการที่อาหารจากพืชดูดซึมได้เต็มที่กว่า
มิคาอิล เลวิตสกี้
โปรตีน (ข้อ 2)
(โปรตีน) คลาสของสารประกอบที่ประกอบด้วยไนโตรเจนเชิงซ้อน ซึ่งเป็นส่วนประกอบที่มีลักษณะเฉพาะและสำคัญที่สุด (พร้อมกับกรดนิวคลีอิก) ของสิ่งมีชีวิต โปรตีนทำหน้าที่หลายอย่างและหลากหลาย โปรตีนส่วนใหญ่เป็นเอนไซม์ที่กระตุ้น ปฏิกริยาเคมี. ฮอร์โมนหลายชนิดที่ควบคุมกระบวนการทางสรีรวิทยาก็เป็นโปรตีนเช่นกัน โปรตีนโครงสร้างเช่นคอลลาเจนและเคราตินเป็นส่วนประกอบหลัก เนื้อเยื่อกระดูก, ผมและเล็บ. โปรตีนที่หดตัวของกล้ามเนื้อมีความสามารถในการเปลี่ยนความยาวโดยใช้พลังงานเคมีเพื่อทำงานทางกล โปรตีนเป็นแอนติบอดีที่ยึดเกาะและทำให้สารพิษเป็นกลาง โปรตีนบางชนิดที่สามารถตอบสนองต่ออิทธิพลภายนอก (แสง กลิ่น) ทำหน้าที่เป็นตัวรับในอวัยวะรับความรู้สึกที่รับรู้การระคายเคือง โปรตีนหลายชนิดที่อยู่ภายในเซลล์และบนเยื่อหุ้มเซลล์ทำหน้าที่ควบคุม
ในช่วงครึ่งแรกของศตวรรษที่ 19 นักเคมีหลายคนและในหมู่พวกเขาโดยหลักแล้ว J. von Liebig ค่อยๆสรุปว่าโปรตีนเป็นสารประกอบไนโตรเจนประเภทพิเศษ ชื่อ "โปรตีน" (มาจากภาษากรีกโปรโตส - ตัวแรก) ถูกเสนอในปี พ.ศ. 2383 โดยนักเคมีชาวดัตช์ G. Mulder
คุณสมบัติทางกายภาพ
โปรตีนในสถานะของแข็ง สีขาวและไม่มีสีในสารละลาย เว้นแต่จะมีกลุ่มโครโมฟอร์ (สี) บางกลุ่ม เช่น เฮโมโกลบิน ความสามารถในการละลายน้ำของโปรตีนที่แตกต่างกันนั้นแตกต่างกันอย่างมาก นอกจากนี้ยังแตกต่างกันไปตาม pH และความเข้มข้นของเกลือในสารละลาย เพื่อให้สามารถเลือกสภาวะที่โปรตีนตัวหนึ่งจะตกตะกอนอย่างเฉพาะเจาะจงเมื่อมีโปรตีนอื่นอยู่ วิธีการ "เกลือออก" นี้ใช้กันอย่างแพร่หลายในการแยกและทำให้โปรตีนบริสุทธิ์ โปรตีนบริสุทธิ์มักจะตกตะกอนจากสารละลายเป็นผลึก
เมื่อเปรียบเทียบกับสารประกอบอื่น น้ำหนักโมเลกุลของโปรตีนมีขนาดใหญ่มาก ตั้งแต่หลายพันถึงหลายล้านดัลตัน ดังนั้นในระหว่างการปั่นแยกด้วยความเข้มข้นสูง โปรตีนจะถูกตกตะกอนและยิ่งไปกว่านั้นในอัตราที่ต่างกัน เนื่องจากการปรากฏตัวของกลุ่มที่มีประจุบวกและลบในโมเลกุลโปรตีน พวกมันจึงเคลื่อนที่ด้วยความเร็วที่แตกต่างกันในสนามไฟฟ้า นี่เป็นพื้นฐานของอิเล็กโตรโฟรีซิส ซึ่งเป็นวิธีการที่ใช้ในการแยกโปรตีนแต่ละชนิดออกจากสารผสมที่ซับซ้อน การทำให้โปรตีนบริสุทธิ์ยังดำเนินการโดยโครมาโตกราฟี
คุณสมบัติทางเคมี
โครงสร้าง.
โปรตีนเป็นโพลีเมอร์ กล่าวคือ โมเลกุลที่สร้างขึ้นเหมือนสายโซ่จากหน่วยมอนอเมอร์ซ้ำ หรือหน่วยย่อย ซึ่งมีบทบาทเล่นโดยกรดอัลฟา-อะมิโน สูตรทั่วไปของกรดอะมิโน
โดยที่ R คืออะตอมไฮโดรเจนหรือหมู่อินทรีย์บางกลุ่ม
โมเลกุลโปรตีน (สายโพลีเปปไทด์) อาจประกอบด้วยกรดอะมิโนจำนวนค่อนข้างน้อยหรือโมโนเมอร์หลายพันหน่วย การเชื่อมโยงของกรดอะมิโนในสายโซ่เป็นไปได้เนื่องจากแต่ละกลุ่มมีกลุ่มเคมีที่แตกต่างกันสองกลุ่ม: กลุ่มอะมิโนที่มีคุณสมบัติพื้นฐาน NH2 และกลุ่มคาร์บอกซิลที่เป็นกรด COOH ทั้งสองกลุ่มนี้ยึดติดกับอะตอมของคาร์บอน หมู่คาร์บอกซิลของกรดอะมิโนหนึ่งตัวสามารถสร้างพันธะเอไมด์ (เปปไทด์) กับหมู่อะมิโนของกรดอะมิโนอื่น:
หลังจากที่กรดอะมิโนสองชนิดเชื่อมต่อกันในลักษณะนี้แล้ว สามารถขยายสายโซ่ได้โดยการเพิ่มหนึ่งในสามของกรดอะมิโนที่สอง และอื่นๆ ดังที่เห็นได้จากสมการข้างต้น เมื่อเกิดพันธะเปปไทด์ โมเลกุลของน้ำจะถูกปลดปล่อยออกมา เมื่อมีกรด ด่าง หรือเอนไซม์โปรตีโอไลติก ปฏิกิริยาจะเกิดขึ้นในทิศทางตรงกันข้าม: สายโซ่โพลีเปปไทด์จะถูกแยกออกเป็นกรดอะมิโนด้วยการเติมน้ำ ปฏิกิริยานี้เรียกว่าไฮโดรไลซิส ไฮโดรไลซิสเกิดขึ้นเองตามธรรมชาติ และจำเป็นต้องใช้พลังงานในการรวมกรดอะมิโนเข้าเป็นสายพอลิเปปไทด์
หมู่คาร์บอกซิลและหมู่เอไมด์ (หรือหมู่อิไมด์ที่คล้ายกัน - ในกรณีของกรดอะมิโนโพรลีน) มีอยู่ในกรดอะมิโนทั้งหมด ในขณะที่ความแตกต่างระหว่างกรดอะมิโนจะถูกกำหนดโดยธรรมชาติของกลุ่มนั้นหรือ "ข้างเคียง" chain" ซึ่งแสดงไว้ด้านบนด้วยตัวอักษร R บทบาทของสายโซ่ด้านข้างสามารถเล่นได้โดยอะตอมของไฮโดรเจนหนึ่งอะตอม เช่น กรดอะมิโนไกลซีน และการจัดกลุ่มที่เทอะทะ เช่น ฮิสทิดีนและทริปโตเฟน โซ่ข้างบางชนิดมีความเฉื่อยทางเคมี ในขณะที่บางประเภทมีปฏิกิริยาตอบสนองสูง
สามารถสังเคราะห์กรดอะมิโนได้หลายพันชนิด และมีกรดอะมิโนหลายชนิดเกิดขึ้นในธรรมชาติ แต่มีกรดอะมิโนเพียง 20 ชนิดเท่านั้นที่ใช้สำหรับการสังเคราะห์โปรตีน ได้แก่ อะลานีน อาร์จินีน แอสปาราจีน กรดแอสปาร์ติก วาลีน ฮิสทิดีน ไกลซีน กลูตามีน กลูตามิก กรด, ไอโซลิวซีน, ลิวซีน, ไลซีน , เมไทโอนีน, โพรลีน, ซีรีน, ไทโรซีน, ทรีโอนีน, ทริปโตเฟน, ฟีนิลอะลานีนและซิสเทอีน (ในโปรตีน ซิสเทอีนอาจปรากฏเป็นไดเมอร์ - ซีสตีน) จริงอยู่ ในโปรตีนบางชนิดมีกรดอะมิโนอื่นๆ นอกเหนือไปจากกรดอะมิโน 20 ชนิดที่เกิดขึ้นเป็นประจำ แต่เกิดขึ้นจากการดัดแปลงใดๆ ใน 20 ชนิดที่ระบุไว้หลังจากที่รวมเข้ากับโปรตีนแล้ว
กิจกรรมทางแสง
กรดอะมิโนทั้งหมด ยกเว้นไกลซีน มีกลุ่มที่แตกต่างกันสี่กลุ่มติดอยู่กับอะตอม α-คาร์บอน ในแง่ของเรขาคณิต สี่กลุ่มที่แตกต่างกันสามารถติดได้สองวิธี และด้วยเหตุนี้จึงมีการกำหนดค่าที่เป็นไปได้สองแบบ หรือสองไอโซเมอร์ที่เกี่ยวข้องกันเป็นวัตถุกับภาพสะท้อนของมัน กล่าวคือ อย่างไร มือซ้ายไปทางขวา. การกำหนดค่าหนึ่งเรียกว่าซ้ายหรือมือซ้าย (L) และอีกรูปแบบหนึ่งคือมือขวาหรือมือขวา (D) เนื่องจากไอโซเมอร์ทั้งสองนั้นต่างกันในทิศทางการหมุนของระนาบของแสงโพลาไรซ์ กรดแอล-อะมิโนเท่านั้นที่เกิดขึ้นในโปรตีน (ยกเว้นไกลซีน มันสามารถแสดงได้ในรูปแบบเดียวเท่านั้น เนื่องจากสองกลุ่มจากสี่กลุ่มนั้นเหมือนกัน) และพวกมันทั้งหมดมีกิจกรรมทางแสง (เนื่องจากมีไอโซเมอร์เพียงตัวเดียว) กรด D-amino นั้นหายากในธรรมชาติ พบได้ในยาปฏิชีวนะบางชนิดและผนังเซลล์ของแบคทีเรีย
ลำดับของกรดอะมิโน
กรดอะมิโนในสายโซ่โพลีเปปไทด์ไม่ได้จัดเรียงแบบสุ่ม แต่อยู่ในลำดับที่แน่นอน และลำดับนี้กำหนดหน้าที่และคุณสมบัติของโปรตีน โดยการเรียงลำดับกรดอะมิโน 20 ชนิด คุณจะได้โปรตีนที่แตกต่างกันจำนวนมาก เช่นเดียวกับที่คุณสร้างข้อความต่างๆ มากมายจากตัวอักษรของตัวอักษร
ในอดีต การกำหนดลำดับกรดอะมิโนของโปรตีนมักใช้เวลาหลายปี การกำหนดโดยตรงยังคงเป็นงานที่ค่อนข้างลำบาก แม้ว่าจะมีการสร้างอุปกรณ์ที่อนุญาตให้ดำเนินการได้โดยอัตโนมัติ มักจะง่ายกว่าที่จะกำหนดลำดับนิวคลีโอไทด์ของยีนที่สอดคล้องกันและรับลำดับกรดอะมิโนของโปรตีนจากยีนนั้น จนถึงปัจจุบัน มีการกำหนดลำดับกรดอะมิโนของโปรตีนหลายร้อยชนิดแล้ว โดยปกติแล้วจะทราบหน้าที่ของโปรตีนถอดรหัส และช่วยให้จินตนาการถึงหน้าที่ที่เป็นไปได้ของโปรตีนที่คล้ายคลึงกันซึ่งก่อตัวขึ้น เช่น ในเนื้องอกที่เป็นมะเร็ง
โปรตีนที่ซับซ้อน
โปรตีนที่ประกอบด้วยกรดอะมิโนเท่านั้นเรียกว่าง่าย อย่างไรก็ตาม บ่อยครั้ง อะตอมของโลหะหรือสารประกอบทางเคมีบางชนิดที่ไม่ใช่กรดอะมิโนติดอยู่กับสายโพลีเปปไทด์ โปรตีนดังกล่าวเรียกว่าซับซ้อน ตัวอย่างคือเฮโมโกลบิน: ประกอบด้วยธาตุเหล็กพอร์ไฟริน ซึ่งทำให้มีสีแดงและทำหน้าที่เป็นตัวพาออกซิเจน
ชื่อของโปรตีนที่ซับซ้อนที่สุดมีตัวบ่งชี้ถึงลักษณะของกลุ่มที่แนบมา: น้ำตาลมีอยู่ในไกลโคโปรตีน, ไขมันในไลโปโปรตีน หากการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์ขึ้นอยู่กับกลุ่มที่แนบมา เรียกว่า กลุ่มเทียม บ่อยครั้ง วิตามินบางชนิดมีบทบาทในกลุ่มเทียมหรือเป็นส่วนหนึ่งของมัน ตัวอย่างเช่น วิตามินเอที่ติดอยู่กับโปรตีนตัวใดตัวหนึ่งของเรตินา เป็นตัวกำหนดความไวต่อแสง
โครงสร้างระดับตติยภูมิ
สิ่งที่สำคัญไม่ใช่ลำดับกรดอะมิโนของโปรตีน (โครงสร้างหลัก) มากนัก แต่วิธีการวางในช่องว่าง ตลอดความยาวทั้งหมดของสายพอลิเปปไทด์ ไอออนของไฮโดรเจนจะก่อตัวเป็นพันธะไฮโดรเจนแบบปกติ ซึ่งทำให้มีรูปร่างเป็นเกลียวหรือชั้น (โครงสร้างทุติยภูมิ) จากการรวมกันของเกลียวและชั้นดังกล่าวรูปแบบที่กะทัดรัดของลำดับถัดไปเกิดขึ้น - โครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโปรตีน รอบพันธะที่ยึดตัวเชื่อมแบบโมโนเมอร์ของโซ่ สามารถหมุนผ่านมุมเล็กๆ ได้ ดังนั้น จากมุมมองทางเรขาคณิตล้วนๆ จำนวนของโครงแบบที่เป็นไปได้สำหรับสายพอลิเปปไทด์ใดๆ จึงมีขนาดใหญ่อย่างไม่สิ้นสุด ในความเป็นจริง โปรตีนแต่ละชนิดมีอยู่ในรูปแบบเดียวเท่านั้น กำหนดโดยลำดับกรดอะมิโนของมัน โครงสร้างนี้ไม่แข็งกระด้าง ดูเหมือนว่าจะ "หายใจ" - มันแกว่งไปมารอบ ๆ การกำหนดค่าเฉลี่ยบางอย่าง โซ่ถูกพับเป็นรูปแบบที่พลังงานอิสระ (ความสามารถในการทำงาน) น้อยที่สุด เช่นเดียวกับสปริงที่ปล่อยออกมาจะถูกบีบอัดให้อยู่ในสถานะที่สอดคล้องกับพลังงานอิสระขั้นต่ำเท่านั้น บ่อยครั้ง ส่วนหนึ่งของห่วงโซ่เชื่อมโยงอย่างแน่นหนากับอีกส่วนหนึ่งโดยพันธะไดซัลไฟด์ (–S–S–) ระหว่างซิสเตอีนตกค้างสองตัว นี่เป็นส่วนหนึ่งที่ว่าทำไมซิสเทอีนในกรดอะมิโนจึงมีบทบาทสำคัญอย่างยิ่ง
ความซับซ้อนของโครงสร้างของโปรตีนนั้นยิ่งใหญ่มากจนยังไม่สามารถคำนวณโครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโปรตีนได้ แม้ว่าจะทราบลำดับกรดอะมิโนของโปรตีนก็ตาม แต่ถ้าเป็นไปได้ที่จะได้ผลึกโปรตีน โครงสร้างระดับอุดมศึกษาสามารถกำหนดได้โดยการเลี้ยวเบนของรังสีเอกซ์
ในโครงสร้าง หดตัว และโปรตีนอื่น ๆ โซ่จะยาวและโซ่พับเล็กน้อยหลายเส้นวางเรียงต่อกันเป็นเส้นใย ในทางกลับกันเส้นใยพับเป็นรูปแบบที่ใหญ่ขึ้น - เส้นใย อย่างไรก็ตาม โปรตีนส่วนใหญ่ในสารละลายมีลักษณะเป็นทรงกลม: โซ่จะพันเป็นทรงกลม เหมือนเส้นด้ายในลูกบอล พลังงานอิสระที่มีการกำหนดค่านี้มีน้อยมาก เนื่องจากกรดอะมิโนที่ไม่ชอบน้ำ ("การกันน้ำ") ถูกซ่อนอยู่ภายในทรงกลม และกรดอะมิโนที่ชอบน้ำ ("ดึงดูดน้ำ") อยู่บนผิวของมัน
โปรตีนหลายชนิดเป็นสารประกอบเชิงซ้อนของสายโซ่โพลีเปปไทด์หลายสาย โครงสร้างนี้เรียกว่าโครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีน ตัวอย่างเช่น โมเลกุลของเฮโมโกลบินประกอบด้วยหน่วยย่อยสี่หน่วย ซึ่งแต่ละหน่วยเป็นโปรตีนทรงกลม
โปรตีนที่มีโครงสร้างเนื่องจากโครงร่างเชิงเส้นของพวกมันสร้างเส้นใยซึ่งมีความต้านทานแรงดึงสูงมาก ในขณะที่โครงแบบทรงกลมช่วยให้โปรตีนเข้าสู่ปฏิกิริยาจำเพาะกับสารประกอบอื่นๆ บนพื้นผิวของทรงกลมด้วยการวางโซ่ที่ถูกต้องฟันผุของรูปร่างบางอย่างจะปรากฏขึ้นซึ่งมีกลุ่มเคมีปฏิกิริยาอยู่ หากโปรตีนนี้เป็นเอ็นไซม์ โมเลกุลของสารบางชนิดที่ปกติแล้วจะมีขนาดเล็กกว่าจะเข้าสู่โพรงดังกล่าว เช่นเดียวกับที่กุญแจเข้าสู่ตัวล็อค ในกรณีนี้ โครงร่างของเมฆอิเล็กตรอนของโมเลกุลจะเปลี่ยนแปลงภายใต้อิทธิพลของกลุ่มเคมีที่อยู่ในโพรง และสิ่งนี้บังคับให้มันทำปฏิกิริยาในทางใดทางหนึ่ง ด้วยวิธีนี้เอนไซม์จะเร่งปฏิกิริยา โมเลกุลของแอนติบอดียังมีโพรงซึ่งสารแปลกปลอมต่างๆ จับตัวกันและด้วยเหตุนี้จึงทำให้ไม่มีอันตราย โมเดล "กุญแจและล็อค" ซึ่งอธิบายปฏิสัมพันธ์ของโปรตีนกับสารประกอบอื่นๆ ทำให้สามารถเข้าใจความจำเพาะของเอนไซม์และแอนติบอดี กล่าวคือ ความสามารถในการทำปฏิกิริยากับสารประกอบบางชนิดเท่านั้น
โปรตีนในสิ่งมีชีวิตประเภทต่างๆ
โปรตีนที่ทำหน้าที่เหมือนกันใน ประเภทต่างๆพืชและสัตว์ซึ่งมีชื่อเดียวกันจึงมีโครงแบบคล้ายคลึงกัน อย่างไรก็ตาม พวกมันแตกต่างกันบ้างในลำดับกรดอะมิโน เมื่อสปีชีส์แยกตัวจากบรรพบุรุษร่วมกัน กรดอะมิโนบางตัวในบางตำแหน่งจะถูกแทนที่ด้วยการกลายพันธุ์ด้วยกรดอะมิโนอื่นๆ การกลายพันธุ์ที่เป็นอันตรายซึ่งทำให้เกิดโรคทางพันธุกรรมจะถูกละทิ้งโดยการคัดเลือกโดยธรรมชาติ แต่สามารถรักษาสิ่งที่เป็นประโยชน์หรืออย่างน้อยก็เป็นกลางได้ ยิ่งสปีชีส์ทางชีวภาพใกล้กันมากเท่าไร โปรตีนของพวกมันก็จะยิ่งมีความแตกต่างกันน้อยลงเท่านั้น
โปรตีนบางชนิดเปลี่ยนแปลงได้ค่อนข้างเร็ว ส่วนโปรตีนบางชนิดค่อนข้างอนุรักษ์นิยม อย่างหลังรวมถึงตัวอย่างเช่น cytochrome c ซึ่งเป็นเอ็นไซม์ระบบทางเดินหายใจที่พบในสิ่งมีชีวิตส่วนใหญ่ ในมนุษย์และลิงชิมแปนซี ลำดับกรดอะมิโนของมันจะเหมือนกัน ในขณะที่ในไซโตโครมซีของข้าวสาลี มีกรดอะมิโนเพียง 38% เท่านั้นที่มีความแตกต่างกัน แม้เมื่อเปรียบเทียบมนุษย์กับแบคทีเรีย ความคล้ายคลึงของไซโตโครมกับ (ความแตกต่างในที่นี้ส่งผลต่อกรดอะมิโน 65%) ยังคงมองเห็นได้ แม้ว่าบรรพบุรุษร่วมกันของแบคทีเรียและมนุษย์จะอาศัยอยู่บนโลกเมื่อประมาณสองพันล้านปีก่อน ทุกวันนี้ การเปรียบเทียบลำดับกรดอะมิโนมักถูกใช้เพื่อสร้างต้นไม้สายวิวัฒนาการ (ลำดับวงศ์ตระกูล) ที่สะท้อนถึงความสัมพันธ์เชิงวิวัฒนาการระหว่างสิ่งมีชีวิตต่างๆ
การเสื่อมสภาพ
โมเลกุลโปรตีนสังเคราะห์ที่พับเก็บได้มาซึ่งโครงร่างของมันเอง อย่างไรก็ตาม การกำหนดค่านี้สามารถทำลายได้ด้วยการให้ความร้อน โดยการเปลี่ยนค่า pH โดยการกระทำของตัวทำละลายอินทรีย์ และแม้กระทั่งโดยการกวนสารละลายจนเกิดฟองอากาศปรากฏขึ้นบนพื้นผิว โปรตีนที่เปลี่ยนแปลงในลักษณะนี้เรียกว่า denatured; มันสูญเสียกิจกรรมทางชีวภาพและมักจะไม่ละลายน้ำ ตัวอย่างที่รู้จักกันดีของโปรตีนที่ทำให้เสียสภาพ - ไข่ต้มหรือวิปครีม โปรตีนขนาดเล็กที่มีกรดอะมิโนเพียงร้อยตัวเท่านั้นที่สามารถสร้างขึ้นใหม่ได้ กล่าวคือ รับการกำหนดค่าเดิมอีกครั้ง แต่โปรตีนส่วนใหญ่นั้นถูกแปลงสภาพเป็นมวลของสายโซ่โพลีเปปไทด์ที่พันกันและไม่คืนค่าโครงสร้างเดิมของพวกมัน
ปัญหาหลักประการหนึ่งในการแยกโปรตีนที่ออกฤทธิ์คือความไวสูงต่อการเสียสภาพ คุณสมบัติของโปรตีนนี้พบว่ามีประโยชน์ในการถนอมอาหาร: ความร้อนทำให้เอ็นไซม์ของจุลินทรีย์เปลี่ยนแปลงไปอย่างถาวร และจุลินทรีย์ก็ตาย
การสังเคราะห์โปรตีน
สำหรับการสังเคราะห์โปรตีน สิ่งมีชีวิตต้องมีระบบของเอ็นไซม์ที่สามารถเชื่อมกรดอะมิโนตัวหนึ่งเข้ากับอีกตัวหนึ่งได้ จำเป็นต้องมีแหล่งข้อมูลเพื่อกำหนดกรดอะมิโนที่ควรเชื่อมต่อ เนื่องจากมีโปรตีนหลายพันชนิดในร่างกาย และแต่ละชนิดประกอบด้วยกรดอะมิโนหลายร้อยชนิดโดยเฉลี่ย ข้อมูลที่ต้องการจึงต้องมีปริมาณมหาศาลอย่างแท้จริง มันถูกเก็บไว้ (คล้ายกับวิธีที่บันทึกถูกเก็บไว้ในเทปแม่เหล็ก) ในโมเลกุลของกรดนิวคลีอิกที่ประกอบขึ้นเป็นยีน
การกระตุ้นเอนไซม์
สายโซ่โพลีเปปไทด์ที่สังเคราะห์จากกรดอะมิโนไม่ใช่โปรตีนในรูปแบบสุดท้ายเสมอไป เอ็นไซม์หลายชนิดถูกสังเคราะห์ขึ้นเป็นครั้งแรกในฐานะสารตั้งต้นที่ไม่ออกฤทธิ์และจะทำงานได้ก็ต่อเมื่อเอ็นไซม์อื่นกำจัดกรดอะมิโนสองสามตัวออกจากปลายด้านหนึ่งของสายโซ่เท่านั้น เอนไซม์ย่อยอาหารบางชนิด เช่น ทริปซิน ถูกสังเคราะห์ในรูปแบบที่ไม่ใช้งานนี้ เอนไซม์เหล่านี้ถูกกระตุ้นในทางเดินอาหารอันเป็นผลมาจากการกำจัดส่วนปลายของโซ่ ฮอร์โมนอินซูลินซึ่งมีโมเลกุลในรูปแบบแอคทีฟประกอบด้วยสายสั้นสองสายถูกสังเคราะห์ขึ้นในรูปของสายโซ่เดียวที่เรียกว่า อินซูลิน จากนั้นส่วนตรงกลางของสายโซ่นี้จะถูกลบออกและชิ้นส่วนที่เหลือจะเกาะติดกันสร้างโมเลกุลของฮอร์โมนที่ใช้งานอยู่ โปรตีนเชิงซ้อนจะเกิดขึ้นหลังจากที่กลุ่มเคมีบางกลุ่มยึดติดกับโปรตีนเท่านั้นและสิ่งที่แนบมานี้มักต้องใช้เอนไซม์ด้วย
การไหลเวียนของเมตาบอลิ
หลังจากให้อาหารสัตว์ด้วยกรดอะมิโนที่ติดฉลากด้วยไอโซโทปกัมมันตภาพรังสีของคาร์บอน ไนโตรเจน หรือไฮโดรเจน ฉลากจะถูกรวมเข้ากับโปรตีนอย่างรวดเร็ว หากกรดอะมิโนที่ติดฉลากหยุดเข้าสู่ร่างกาย ปริมาณของฉลากในโปรตีนจะเริ่มลดลง การทดลองเหล่านี้แสดงให้เห็นว่าโปรตีนที่เกิดขึ้นจะไม่ถูกเก็บไว้ในร่างกายจนกว่าจะสิ้นสุดชีวิต ทั้งหมดมีข้อยกเว้นบางประการ อยู่ในสถานะไดนามิก สลายตัวเป็นกรดอะมิโนอย่างต่อเนื่อง แล้วสังเคราะห์ใหม่อีกครั้ง
โปรตีนบางชนิดสลายตัวเมื่อเซลล์ตายและถูกทำลาย สิ่งนี้เกิดขึ้นตลอดเวลา ตัวอย่างเช่น กับเซลล์เม็ดเลือดแดงและเซลล์เยื่อบุผิวที่บุผิวด้านในของลำไส้ นอกจากนี้ การสลายและการสังเคราะห์โปรตีนยังเกิดขึ้นในเซลล์ที่มีชีวิตอีกด้วย น่าแปลกที่ไม่มีใครรู้เกี่ยวกับการสลายโปรตีนมากกว่าเรื่องการสังเคราะห์ อย่างไรก็ตาม สิ่งที่ชัดเจนก็คือ เอ็นไซม์โปรตีโอไลติกมีส่วนในการสลาย คล้ายกับเอนไซม์ที่สลายโปรตีนให้เป็นกรดอะมิโนในทางเดินอาหาร
ครึ่งชีวิตของโปรตีนต่างกัน - จากหลายชั่วโมงถึงหลายเดือน ข้อยกเว้นเพียงอย่างเดียวคือโมเลกุลคอลลาเจน เมื่อก่อตัวแล้วจะคงตัวและไม่มีการต่ออายุหรือเปลี่ยนใหม่ อย่างไรก็ตาม เมื่อเวลาผ่านไป คุณสมบัติบางอย่าง โดยเฉพาะอย่างยิ่ง ความยืดหยุ่น การเปลี่ยนแปลง และเนื่องจากไม่มีการต่ออายุ การเปลี่ยนแปลงบางอย่างที่เกี่ยวข้องกับอายุเป็นผลมาจากสิ่งนี้ ตัวอย่างเช่น การปรากฏตัวของริ้วรอยบนผิวหนัง
โปรตีนสังเคราะห์
นักเคมีได้เรียนรู้วิธีผสมกรดอะมิโนมานานแล้ว แต่กรดอะมิโนจะรวมกันแบบสุ่ม เพื่อให้ผลิตภัณฑ์ของโพลิเมอไรเซชันดังกล่าวมีความคล้ายคลึงกับกรดตามธรรมชาติเพียงเล็กน้อย จริงอยู่ เป็นไปได้ที่จะรวมกรดอะมิโนตามลำดับที่กำหนด ซึ่งทำให้สามารถรับโปรตีนที่ออกฤทธิ์ทางชีวภาพได้ โดยเฉพาะอย่างยิ่งอินซูลิน กระบวนการนี้ค่อนข้างซับซ้อน และด้วยวิธีนี้ เป็นไปได้ที่จะได้รับเฉพาะโปรตีนที่มีโมเลกุลประกอบด้วยกรดอะมิโนประมาณร้อยตัวเท่านั้น เป็นที่พึงประสงค์แทนที่จะสังเคราะห์หรือแยกลำดับนิวคลีโอไทด์ของยีนที่สอดคล้องกับลำดับกรดอะมิโนที่ต้องการ และจากนั้นนำเข้ายีนนี้ไปในแบคทีเรีย ซึ่งจะผลิตขึ้นโดยการทำซ้ำผลิตภัณฑ์ที่ต้องการเป็นจำนวนมาก อย่างไรก็ตาม วิธีนี้ก็มีข้อเสียเช่นกัน
โปรตีนและโภชนาการ
เมื่อโปรตีนในร่างกายแตกตัวเป็นกรดอะมิโน กรดอะมิโนเหล่านี้สามารถนำกลับมาใช้ใหม่สำหรับการสังเคราะห์โปรตีนได้ ในเวลาเดียวกัน กรดอะมิโนเองก็อาจสลายตัวได้ เพื่อที่จะได้ใช้ประโยชน์ไม่เต็มที่ เป็นที่ชัดเจนว่าในระหว่างการเจริญเติบโต การตั้งครรภ์ และการรักษาบาดแผล การสังเคราะห์โปรตีนจะต้องเกินการย่อยสลาย ร่างกายสูญเสียโปรตีนบางส่วนอย่างต่อเนื่อง เหล่านี้คือโปรตีนของเส้นผม เล็บ และชั้นผิวของผิวหนัง ดังนั้นการสังเคราะห์โปรตีนแต่ละสิ่งมีชีวิตจะต้องได้รับกรดอะมิโนจากอาหาร
แหล่งของกรดอะมิโน
พืชสีเขียวสังเคราะห์กรดอะมิโนทั้งหมด 20 ชนิดที่พบในโปรตีนจากคาร์บอนไดออกไซด์ น้ำ และแอมโมเนียหรือไนเตรต แบคทีเรียจำนวนมากยังสามารถสังเคราะห์กรดอะมิโนเมื่อมีน้ำตาล (หรือเทียบเท่า) และไนโตรเจนคงที่ แต่สุดท้ายแล้วน้ำตาลก็มาจากพืชสีเขียว ในสัตว์ ความสามารถในการสังเคราะห์กรดอะมิโนมีจำกัด พวกเขาได้รับกรดอะมิโนจากการกินพืชสีเขียวหรือสัตว์อื่นๆ ในทางเดินอาหารโปรตีนที่ดูดซึมจะถูกแบ่งออกเป็นกรดอะมิโนส่วนหลังจะถูกดูดซึมและลักษณะโปรตีนของสิ่งมีชีวิตที่กำหนดนั้นถูกสร้างขึ้นจากพวกมัน ไม่มีโปรตีนที่ดูดซึมรวมอยู่ในโครงสร้างของร่างกายเช่นนี้ ข้อยกเว้นเพียงอย่างเดียวคือในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมหลายชนิด ส่วนหนึ่งของแอนติบอดีของมารดาสามารถส่งผ่านรกไปยังระบบไหลเวียนของทารกในครรภ์ได้ครบถ้วน และผ่านน้ำนมมารดา (โดยเฉพาะในสัตว์เคี้ยวเอื้อง) ไปยังทารกแรกเกิดทันทีหลังคลอด
ต้องการโปรตีน.
เป็นที่ชัดเจนว่าเพื่อรักษาชีวิต ร่างกายจะต้องได้รับโปรตีนจากอาหารจำนวนหนึ่ง อย่างไรก็ตาม ขนาดของความต้องการนี้ขึ้นอยู่กับปัจจัยหลายประการ ร่างกายต้องการอาหารทั้งเป็นแหล่งพลังงาน (แคลอรี) และเป็นวัสดุในการสร้างโครงสร้าง ประการแรกคือความต้องการพลังงาน ซึ่งหมายความว่าเมื่อมีคาร์โบไฮเดรตและไขมันเพียงเล็กน้อยในอาหาร โปรตีนในอาหารจะไม่ถูกนำมาใช้เพื่อการสังเคราะห์โปรตีนของตัวเอง แต่เป็นแหล่งของแคลอรี ด้วยการอดอาหารเป็นเวลานาน แม้แต่โปรตีนของคุณเองก็ยังถูกใช้เพื่อตอบสนองความต้องการพลังงาน หากอาหารมีคาร์โบไฮเดรตเพียงพอ ปริมาณโปรตีนจะลดลง
ความสมดุลของไนโตรเจน
โดยเฉลี่ยประมาณ 16% ของมวลโปรตีนทั้งหมดคือไนโตรเจน เมื่อกรดอะมิโนที่ประกอบเป็นโปรตีนถูกทำลายลง ไนโตรเจนที่มีอยู่ในกรดจะถูกขับออกจากร่างกายในปัสสาวะและ (ในระดับที่น้อยกว่า) ในอุจจาระในรูปของสารประกอบไนโตรเจนต่างๆ จึงสะดวกต่อการประเมินคุณภาพ โภชนาการโปรตีนใช้ตัวบ่งชี้เช่นสมดุลไนโตรเจนเช่น ความแตกต่าง (เป็นกรัม) ระหว่างปริมาณไนโตรเจนที่เข้าสู่ร่างกายและปริมาณไนโตรเจนที่ขับออกมาต่อวัน ด้วยโภชนาการปกติในผู้ใหญ่ ปริมาณเหล่านี้จะเท่ากัน ในสิ่งมีชีวิตที่กำลังเติบโต ปริมาณไนโตรเจนที่ขับออกมาจะน้อยกว่าปริมาณที่เข้ามา กล่าวคือ ยอดคงเหลือเป็นบวก ด้วยการขาดโปรตีนในอาหาร ความสมดุลจึงเป็นลบ หากอาหารมีแคลอรีเพียงพอ แต่ไม่มีโปรตีนอยู่ในนั้น ร่างกายก็จะเก็บโปรตีนไว้ ในขณะเดียวกัน เมแทบอลิซึมของโปรตีนก็ช้าลง และการนำกรดอะมิโนกลับมาใช้ใหม่ในการสังเคราะห์โปรตีนก็ดำเนินไปอย่างมีประสิทธิภาพมากที่สุด อย่างไรก็ตามการสูญเสียเป็นสิ่งที่หลีกเลี่ยงไม่ได้และสารประกอบไนโตรเจนยังคงถูกขับออกทางปัสสาวะและบางส่วนในอุจจาระ ปริมาณไนโตรเจนที่ขับออกจากร่างกายต่อวันในช่วงที่ขาดโปรตีนสามารถทำหน้าที่เป็นตัววัดการขาดโปรตีนในแต่ละวัน เป็นเรื่องปกติที่จะสันนิษฐานว่าโดยการแนะนำปริมาณโปรตีนที่เทียบเท่ากับการขาดสารอาหารนี้เข้าไปในอาหาร เป็นไปได้ที่จะฟื้นฟูสมดุลของไนโตรเจน อย่างไรก็ตามมันไม่ใช่ เมื่อได้รับโปรตีนในปริมาณนี้ ร่างกายจะเริ่มใช้กรดอะมิโนอย่างมีประสิทธิภาพน้อยลง ดังนั้นจึงจำเป็นต้องมีโปรตีนเพิ่มเติมเพื่อคืนความสมดุลของไนโตรเจน
หากปริมาณโปรตีนในอาหารเกินความจำเป็นในการรักษาสมดุลของไนโตรเจน ดูเหมือนว่าจะไม่มีอันตรายจากสิ่งนี้ กรดอะมิโนที่มากเกินไปนั้นถูกใช้เป็นแหล่งพลังงานเพียงอย่างเดียว ตัวอย่างที่โดดเด่นเป็นพิเศษคือชาวเอสกิโมซึ่งกินคาร์โบไฮเดรตเพียงเล็กน้อยและมีโปรตีนมากกว่าที่จำเป็นเพื่อรักษาสมดุลของไนโตรเจนประมาณสิบเท่า อย่างไรก็ตาม ในกรณีส่วนใหญ่ การใช้โปรตีนเป็นแหล่งพลังงานไม่เป็นประโยชน์ เนื่องจากคุณสามารถได้รับแคลอรีจากคาร์โบไฮเดรตในปริมาณที่กำหนดมากกว่าโปรตีนในปริมาณเท่ากัน ในประเทศยากจน ประชากรจะได้รับแคลอรี่ที่จำเป็นจากคาร์โบไฮเดรตและบริโภคโปรตีนในปริมาณที่น้อยที่สุด
หากร่างกายได้รับแคลอรี่ตามจำนวนที่ต้องการในรูปของผลิตภัณฑ์ที่ไม่ใช่โปรตีน ปริมาณโปรตีนขั้นต่ำที่ช่วยรักษาสมดุลของไนโตรเจนจะอยู่ที่ประมาณ 30 กรัมต่อวัน ในขนมปังสี่ชิ้นหรือนม 0.5 ลิตรมีโปรตีนอยู่ประมาณเท่าๆ กัน หลายคนมักจะถือว่าเหมาะสมที่สุด ปริมาณมาก; แนะนำตั้งแต่ 50 ถึง 70 กรัม
กรดอะมิโนที่จำเป็น
จนถึงปัจจุบันนี้ถือว่าโปรตีนโดยรวมแล้ว ในขณะเดียวกัน เพื่อให้เกิดการสังเคราะห์โปรตีน กรดอะมิโนที่จำเป็นทั้งหมดต้องมีอยู่ในร่างกาย กรดอะมิโนบางชนิดที่ร่างกายของสัตว์สามารถสังเคราะห์ได้ พวกเขาเรียกว่าแทนกันได้เนื่องจากไม่จำเป็นต้องมีอยู่ในอาหาร - เป็นสิ่งสำคัญเท่านั้นโดยทั่วไปการบริโภคโปรตีนเป็นแหล่งไนโตรเจนก็เพียงพอแล้ว เมื่อขาดกรดอะมิโนที่จำเป็น ร่างกายสามารถสังเคราะห์กรดอะมิโนเหล่านี้ได้โดยใช้ค่ากรดอะมิโนที่มากเกินไป กรดอะมิโน "จำเป็น" ที่เหลืออยู่ไม่สามารถสังเคราะห์ได้และต้องกินเข้าไปพร้อมกับอาหาร สิ่งจำเป็นสำหรับมนุษย์ ได้แก่ วาลีน ลิวซีน ไอโซลิวซีน ทรีโอนีน เมไทโอนีน ฟีนิลอะลานีน ทริปโตเฟน ฮิสทิดีน ไลซีน และอาร์จินีน (แม้ว่าอาร์จินีนสามารถสังเคราะห์ในร่างกายได้ แต่ก็ถือว่าเป็นกรดอะมิโนที่จำเป็น เนื่องจากทารกแรกเกิดและเด็กที่กำลังเติบโตผลิตในปริมาณที่ไม่เพียงพอ ในทางกลับกัน สำหรับผู้ที่มีอายุมากแล้ว การบริโภคกรดอะมิโนเหล่านี้บางส่วนจากอาหาร อาจเป็นทางเลือก)
รายชื่อกรดอะมิโนที่จำเป็นนี้มีความใกล้เคียงกันในสัตว์มีกระดูกสันหลังอื่นๆ และแม้แต่ในแมลง คุณค่าทางโภชนาการของโปรตีนมักจะถูกกำหนดโดยการให้อาหารแก่หนูที่กำลังเติบโตและการติดตามน้ำหนักที่เพิ่มขึ้นของสัตว์
คุณค่าทางโภชนาการของโปรตีน
คุณค่าทางโภชนาการของโปรตีนถูกกำหนดโดยกรดอะมิโนที่จำเป็นซึ่งขาดมากที่สุด ลองอธิบายสิ่งนี้ด้วยตัวอย่าง โปรตีนในร่างกายของเรามีค่าเฉลี่ยประมาณ ทริปโตเฟน 2% (โดยน้ำหนัก) สมมติว่าอาหารประกอบด้วยโปรตีน 10 กรัมที่มีทริปโตเฟน 1% และมีกรดอะมิโนที่จำเป็นอื่นๆ เพียงพอ ในกรณีของเรา โปรตีนที่มีข้อบกพร่อง 10 กรัมนี้เทียบเท่ากับโปรตีนที่สมบูรณ์ 5 กรัม ส่วนที่เหลืออีก 5 กรัมสามารถทำหน้าที่เป็นแหล่งพลังงานเท่านั้น โปรดทราบว่าเนื่องจากกรดอะมิโนไม่ได้ถูกเก็บไว้ในร่างกาย และเพื่อให้เกิดการสังเคราะห์โปรตีน กรดอะมิโนทั้งหมดจะต้องมีอยู่พร้อม ๆ กัน ผลของการบริโภคกรดอะมิโนที่จำเป็นสามารถตรวจพบได้ก็ต่อเมื่อทุกกรดอะมิโนเข้าสู่ร่างกาย ร่างกายไปพร้อม ๆ กัน
องค์ประกอบโดยเฉลี่ยของโปรตีนจากสัตว์ส่วนใหญ่นั้นใกล้เคียงกับองค์ประกอบโดยเฉลี่ยของโปรตีนในร่างกายมนุษย์ ดังนั้นเราจึงไม่น่าจะเผชิญกับการขาดกรดอะมิโนหากอาหารของเราอุดมไปด้วยอาหาร เช่น เนื้อสัตว์ ไข่ นม และชีส อย่างไรก็ตาม มีโปรตีน เช่น เจลาติน (ผลิตภัณฑ์จากการเสื่อมสภาพของคอลลาเจน) ซึ่งมีกรดอะมิโนที่จำเป็นน้อยมาก โปรตีนจากพืชแม้ว่าจะดีกว่าเจลาตินในแง่นี้ แต่ก็มีกรดอะมิโนที่จำเป็นต่ำเช่นกัน โดยเฉพาะอย่างยิ่งไลซีนและทริปโตเฟนเพียงเล็กน้อย อย่างไรก็ตาม การรับประทานอาหารมังสวิรัติล้วนไม่เป็นอันตรายเลย เว้นแต่จะกินโปรตีนจากพืชในปริมาณที่มากกว่าเล็กน้อย ซึ่งเพียงพอที่จะให้กรดอะมิโนที่จำเป็นแก่ร่างกาย โปรตีนส่วนใหญ่พบได้ในพืชในเมล็ดพืช โดยเฉพาะในเมล็ดข้าวสาลีและพืชตระกูลถั่วต่างๆ หน่ออ่อน เช่น หน่อไม้ฝรั่ง ก็อุดมไปด้วยโปรตีนเช่นกัน
โปรตีนสังเคราะห์ในอาหาร
การเพิ่มกรดอะมิโนจำเป็นสังเคราะห์หรือโปรตีนที่อุดมไปด้วยโปรตีนในปริมาณเล็กน้อยลงในโปรตีนที่ไม่สมบูรณ์ เช่น โปรตีนจากข้าวโพด ทำให้สามารถเพิ่มคุณค่าทางโภชนาการของโปรตีนชนิดหลังได้อย่างมีนัยสำคัญ กล่าวคือ จึงเป็นการเพิ่มปริมาณโปรตีนที่บริโภค ความเป็นไปได้อีกประการหนึ่งคือการปลูกแบคทีเรียหรือยีสต์บนปิโตรเลียมไฮโดรคาร์บอนด้วยการเติมไนเตรตหรือแอมโมเนียเป็นแหล่งไนโตรเจน โปรตีนจุลินทรีย์ที่ได้จากวิธีนี้สามารถใช้เป็นอาหารสำหรับสัตว์ปีกหรือปศุสัตว์ หรือมนุษย์สามารถบริโภคได้โดยตรง วิธีที่สามที่ใช้กันอย่างแพร่หลายใช้สรีรวิทยาของสัตว์เคี้ยวเอื้อง ในสัตว์เคี้ยวเอื้องในตอนต้นของกระเพาะที่เรียกว่า กระเพาะรูเมนเป็นที่อยู่อาศัยของแบคทีเรียและโปรโตซัวรูปแบบพิเศษที่เปลี่ยนโปรตีนจากพืชที่บกพร่องให้กลายเป็นโปรตีนจุลินทรีย์ที่สมบูรณ์มากขึ้น และในทางกลับกัน หลังจากการย่อยและการดูดซึม จะกลายเป็นโปรตีนจากสัตว์ ยูเรียซึ่งเป็นสารประกอบที่มีไนโตรเจนสังเคราะห์ราคาถูกสามารถเติมลงในอาหารปศุสัตว์ได้ จุลินทรีย์ที่อาศัยอยู่ในกระเพาะรูเมนใช้ยูเรียไนโตรเจนเพื่อเปลี่ยนคาร์โบไฮเดรต (ซึ่งมีมากกว่าในอาหาร) ให้เป็นโปรตีน ประมาณหนึ่งในสามของไนโตรเจนทั้งหมดในอาหารปศุสัตว์สามารถมาในรูปของยูเรียซึ่งในสาระสำคัญหมายถึงการสังเคราะห์โปรตีนทางเคมีในระดับหนึ่ง