Projekti, sheme, crteži
Kako se zovu ključni regulatorni proteini? Regulacijski proteini: porijeklo

Kako se zovu ključni regulatorni proteini? Regulacijski proteini: porijeklo

(od lat. regulo - dovesti u red, prilagoditi), skupina proteina koji sudjeluju u regulaciji razgrad. biokem. procesima. Važna skupina R. b., ovaj je članak posvećen Krimu, su proteini koji su u interakciji s DNA i kontroliraju ekspresiju gena (ekspresija gena u znakovima i svojstvima tijela). Velika većina takvih R. bi. djeluje na razini transkripcije(sinteza messenger RNA, ili mRNA, na šablonu DNA) i odgovoran je za aktivaciju ili represiju (supresiju) sinteze mRNA (respektivno, proteina aktivatora i proteina represora).

Poznato ca. 10 represora. Naib. među njima su proučavani prokariotski represori (bakterije, modrozelene alge), koji reguliraju sintezu enzima uključenih u metabolizam laktoze (lac-represor) u Escherichia coli (E. coli), te bakteriofag A represor. Njihovo se djelovanje ostvaruje vezanjem na specifične. dijelova DNA (operatora) odgovarajućih gena i blokiranje inicijacije transkripcije mRNA koju kodiraju ti geni.

Represor je obično dimer dva identična polipeptidna lanca orijentirana u međusobno suprotnim smjerovima. Represori fizički ometaju RNA polimeraza pridružiti DNA u promotorskoj regiji (vezno mjesto enzima RNA polimeraze ovisne o DNA koji katalizira sintezu mRNA na DNA šabloni) i započeti sintezu mRNA. Pretpostavlja se da represor samo sprječava početak transkripcije i ne utječe na elongaciju mRNA.

Represor može kontrolirati sintezu na - l. jedan protein ili više proteina čija je ekspresija koordinirana. U pravilu, to su enzimi koji služe jednom metabolizmu. staza; njihovi geni su dio jednog operona (skup međusobno povezanih gena i susjednih regulatornih regija).

Mn. represori mogu postojati u aktivnom i neaktivnom obliku, ovisno o tome jesu li povezani s induktorima ili korepresorima (odnosno, supstrati, u čijoj se prisutnosti specifično povećava ili smanjuje brzina sinteze određenog enzima; vidi. Regulatori enzima); ove interakcije imaju nekovalentnu prirodu.

Za učinkovitu ekspresiju gena potrebno je ne samo da induktor inaktivira represor, već i da se specifični realizira. pozitivan signal uključivanja, koji posreduje R. b., radeći "u paru" s cikličkim. adenozin monofosfat (cAMP). Potonji je povezan sa specifičnim R. b. (tzv. CAP protein-aktivator kataboličkih gena, odnosno aktivator proteinskog katabolizma-BAC). Ovo je dimer s molom. m. 45 000. Nakon vezanja na cAMP stječe sposobnost vezanja na specifične. regije na DNA, naglo povećavajući učinkovitost transkripcije gena odgovarajućeg operona. Istodobno, CAP ne utječe na brzinu rasta lanca mRNA, ali kontrolira stupanj inicijacije transkripcije - vezanje RNA polimeraze na promotor. Za razliku od represora, CAP (u kompleksu s cAMP) olakšava vezanje RNA polimeraze na DNA i čini inicijaciju transkripcije učestalijom. Mjesto pričvršćivanja CAP-a na DNA naliježe izravno na promotor sa strane suprotne od one na kojoj je operator lokaliziran.

Pozitivna regulacija (npr. E. coli lac operon) može se opisati pojednostavljenom shemom: sa smanjenjem koncentracije glukoze (glavnog izvora ugljika) raste koncentracija cAMP koji se veže na SAR, a nastali kompleks na promotor laka. Kao rezultat toga, stimulira se vezanje RNA polimeraze na promotor i povećava se brzina transkripcije gena, to-rye kodiraju enzime koji omogućuju stanici da se prebaci na korištenje drugog izvora ugljika-laktoze. Postoje i drugi posebni R. b. (npr. protein C), čije je funkcioniranje opisano složenijom shemom; oni kontroliraju uzak raspon gena i mogu djelovati i kao represori i kao aktivatori.

Represori i aktivatori specifični za operon ne utječu na specifičnost same RNA polimeraze. Ova posljednja razina regulacije ostvaruje se u slučajevima koji uključuju massir. promjena u spektru eksprimiranih gena. Dakle, u E. coli, geni koji kodiraju proteine toplinskog šoka, koji se eksprimiraju u nizu stresnih stanja stanice, čitaju se pomoću RNA polimeraze samo kada je poseban R. b.-t. faktor s 32 . Cijela obitelj ovih R.b. (s-faktori) koji mijenjaju specifičnost promotora RNA polimeraze pronađeni su u bacilima i drugim bakterijama.

Dr. sorta R.b. mijenja katalizator Sveti otoci RNA polimeraze (tzv. antiterminatorski proteini). Dakle, u bakteriofagu X poznata su dva takva proteina koji modificiraju RNA polimerazu tako da ne posluša stanične signale završetka (kraja) transkripcije (ovo je neophodno za aktivnu ekspresiju fagnih gena).

Opća shema genetskog kontrola, uključujući funkcioniranje R. b., također je primjenjiva na bakterije i eukariotske stanice (svi organizmi, s izuzetkom bakterija i modrozelenih algi).

Eukariotski stanice odgovaraju na ekst. signale (za njih, na primjer, hormone) u načelu, na isti način kao što bakterijske stanice reagiraju na promjene u koncentraciji hranjivih tvari. u-u u okoliš, tj. reverzibilnom represijom ili aktivacijom (derepresijom) pojedinih gena. Istovremeno, R.b., koji istovremeno kontroliraju aktivnost veliki broj gena, mogu se koristiti u razgrad. kombinacije. Slična kombinirana genetika regulacija može osigurati diferencijaciju. razvoj cjelokupnog složenog višestaničnog organizma zahvaljujući međudjelovanju. relativno mali broj ključeva R. b.

U sustavu regulacije aktivnosti gena u eukariota postoji dodatak. razina odsutna u bakterijama, naime, translacija svih nukleosoma (podjedinica koje se ponavljaju kromatin), koji su dio transkripcijske jedinice, u aktivni (dekondenzirani) oblik u onim stanicama u kojima bi taj gen trebao biti funkcionalno aktivan. Pretpostavlja se da je ovdje uključen skup specifičnih R. b. koji nemaju analoga u prokariota. Ovi proteini ne samo da prepoznaju specifične odsječci kromatina (ili. DNA), ali i zovodređene strukturne promjene u susjednim područjima. R.b., poput aktivatora i represora bakterija, očito su uključeni u regulaciju naknadne transkripcije pojedinih gena u područjima aktivira. kromatin.

Ekstenzivni razred R.b. eukariota- receptorski proteini steroidni hormoni.

Aminokiselinska sekvenca R.b. takozvani kodirani. regulatorni geni. Mutacijska inaktivacija represora dovodi do nekontrolirane sinteze mRNA, a posljedično i određenog proteina (kao rezultat prijevod- sinteza proteina na mRNA šabloni). Takvi se organizmi nazivaju konstitutivni mutanti. Gubitak aktivatora kao posljedica mutacije dovodi do trajnog smanjenja sinteze reguliranog proteina.

===
Koristiti literatura za članak "REGULATORNI PROTEINI": Strayer L., Biokemija, trans. s engleskog, vol. 3, M., 1985, str. 112-25 (prikaz, ostalo).

P.L. Ivanov.

Stranica "REGULATORNI PROTEINI" pripremljeno prema materijalima kemijske enciklopedije.

Dobro proučeni primjeri interakcije proteina i DNA, koja ne ovisi o nukleotidnom slijedu DNA, je interakcija sa strukturnim proteinima. U stanici, DNA je vezana za te proteine i tvori kompaktnu strukturu zvanu kromatin. Kod prokariota kromatin nastaje spajanjem malih alkalnih proteina - histona na DNA, manje uređen prokariotski kromatin sadrži proteine slične histonima. Histoni tvore proteinsku strukturu u obliku diska - nukleosom, oko svakog od kojih se uklapaju dva zavoja spirale DNA. Nespecifične veze između histona i DNA nastaju zahvaljujući ionskim vezama alkalnih aminokiselina histona i kiselih ostataka šećerno-fosfatne okosnice DNA. Kemijske modifikacije ovih aminokiselina uključuju metilaciju, fosforilaciju i acetilaciju. Ove kemijske modifikacije mijenjaju snagu interakcije između DNA i histona, utječući na dostupnost specifičnih sekvenci faktorima transkripcije i mijenjajući brzinu transkripcije. Drugi proteini u kromatinu koji se pričvršćuju na nespecifične sekvence su proteini s velikom pokretljivošću u gelovima, koji se uglavnom povezuju s presavijenom DNA. Ti su proteini važni za stvaranje struktura višeg reda u kromatinu. Posebna skupina proteina koji se vežu za DNA su oni koji se povezuju s jednolančanom DNA. Najbolje karakteriziran protein ove skupine kod ljudi je replikacijski protein A, bez kojeg se ne može dogoditi većina procesa u kojima se dvostruka spirala odmotava, uključujući replikaciju, rekombinaciju i popravak. Proteini u ovoj skupini stabiliziraju jednolančanu DNA i sprječavaju stvaranje matične petlje ili razgradnju nukleazama.

U isto vrijeme, drugi proteini prepoznaju i pričvršćuju se na specifične sekvence. Najproučavanija skupina takvih proteina su različite klase transkripcijskih faktora, odnosno proteina koji reguliraju transkripciju. Svaki od ovih proteina prepoznaje svoju sekvencu, često u promotoru, i aktivira ili potiskuje transkripciju gena. To se događa povezivanjem transkripcijskih faktora s RNA polimerazom, bilo izravno ili preko posrednih proteina. Polimeraza se prvo povezuje s proteinima, a zatim započinje transkripciju. U drugim slučajevima, čimbenici transkripcije mogu se vezati za enzime koji modificiraju histone smještene na promotoru, mijenjajući tako dostupnost DNA polimerazama.

Budući da se specifične sekvence pojavljuju na mnogim mjestima u genomu, promjene u aktivnosti jedne vrste transkripcijskih faktora mogu promijeniti aktivnost tisuća gena. U skladu s tim, ti se proteini često reguliraju kao odgovor na promjene okoliša, razvoj organizma i diferencijaciju stanica. Specifičnost interakcije transkripcijskih čimbenika s DNA osiguravaju brojni kontakti između aminokiselina i DNA baza, što im omogućuje "čitanje" sekvence DNA. Većina kontakta s bazama događa se u glavnom utoru, gdje su baze dostupnije.

Enzimi koji modificiraju DNA

Topoizomeraze i helikaze

Glavni članci: Topoizomeraze , Helikaze

U stanici se DNA nalazi u kompaktnoj tzv. u super-uvrnutom stanju, inače ne bi mogla u njega stati. Da bi se odvijali vitalni procesi, potrebno je odmotati DNK, koju proizvode dvije skupine proteina – topoizomeraze i helikaze.

Topoizomeraze su enzimi koji imaju i nukleazne i ligazne aktivnosti. Ovi proteini mijenjaju stupanj supersmotanja u DNA. Neki od tih enzima presjecaju spiralu DNA i omogućuju rotaciju jednog od lanaca, čime se smanjuje razina supersmotanja, nakon čega enzim zatvara prazninu. Drugi enzimi mogu presjeći jednu nit i provesti drugu nit kroz prekid, a zatim vezati prekid u prvoj niti. Topoizomeraze su bitne u mnogim procesima povezanim s DNK kao što su replikacija i transkripcija.

Helikaze su proteini koji su jedan od molekularnih motora. Oni koriste kemijsku energiju nukleotidnih trifosfata, najčešće ATP-a, za raskid vodikovih veza između baza, odmotavajući dvostruku spiralu u zasebne niti. Ovi enzimi su neophodni za većinu procesa u kojima proteini trebaju pristup bazama DNA.

Nukleaze i ligaze

Nukleaza, Ligaz

U različitim procesima koji se odvijaju u stanici, na primjer, rekombinacija i popravak, uključeni su enzimi koji mogu rezati i vratiti integritet DNA niti. Enzimi koji režu DNA nazivaju se nukleaze. Nukleaze koje hidroliziraju nukleotide na krajevima molekule DNA nazivaju se egzonukleaze, dok endonukleaze režu DNA unutar lanca. Najčešće korištene nukleaze u molekularnoj biologiji i genetičkom inženjeringu su restrikcijski enzimi koji režu DNA oko specifičnih sekvenci. Na primjer, enzim EcoRV (restrikcijski enzim #5 iz E coli) prepoznaje sekvencu od šest nukleotida 5"-GAT|ATC-3" i reže DNK na mjestu označenom okomitom crtom. U prirodi ti enzimi štite bakterije od infekcije bakteriofagima rezanjem DNK faga kada se on unese u bakterijsku stanicu. U ovom slučaju nukleaze su dio modifikacijsko-restrikcijskog sustava. DNA ligaze umrežuju šećerne fosfatne baze u molekuli DNA koristeći energiju ATP-a. Restrikcijske nukleaze i ligaze koriste se u kloniranju i uzimanju otisaka prstiju.

DNA polimeraza I (prstenasta struktura koja se sastoji od nekoliko identičnih proteinskih molekula, prikazanih različitim bojama), povezuje oštećeni lanac DNA

Polimeraze

DNA polimeraza

Postoji i skupina enzima važnih za metabolizam DNA koji sintetiziraju polinukleotidne lance iz nukleozid trifosfata – DNA polimeraza. Oni dodaju nukleotide 3"-hidroksilnoj skupini prethodnog nukleotida u lancu DNA, pa sve polimeraze rade u smjeru 5"--> 3". U aktivnom središtu ovih enzima supstrat - nukleozid trifosfat - spaja se s komplementarna baza kao dio jednolančanog polinukleotidnog lanca – predloška.

Tijekom replikacije DNA, DNA-ovisna DNA polimeraza sintetizira kopiju izvorne sekvence DNA. Točnost je vrlo važna u ovom procesu, budući da će pogreške u polimerizaciji dovesti do mutacija, pa mnoge polimeraze imaju mogućnost "uređivanja" - ispravljanja pogrešaka. Polimeraza prepoznaje pogreške u sintezi prema nedostatku sparivanja između netočnih nukleotida. Nakon utvrđivanja nedostatka sparivanja, aktivnost 3"--> 5" egzonukleaze polimeraze se aktivira i pogrešna baza se uklanja. U većini organizama DNA polimeraze djeluju kao veliki kompleks nazvan replisom, koji sadrži brojne dodatne podjedinice, poput helikaza.

RNA-ovisne DNA polimeraze su specijalizirani tip polimeraza koje kopiraju RNA sekvencu na DNA. Ova vrsta uključuje virusni enzim reverznu transkriptazu, koju koriste retrovirusi tijekom infekcije stanica, kao i telomerazu, koja je neophodna za replikaciju telomera. Telomeraza je neobičan enzim jer sadrži vlastitu glasničku RNK.

Transkripciju provodi DNA-ovisna RNA polimeraza, koja kopira DNA sekvencu jednog lanca na mRNA. Na početku transkripcije gena, RNA polimeraza se veže za sekvencu na početku gena, koja se naziva promotor, i odmotava spiralu DNK. Zatim kopira sekvencu gena na messenger RNA dok ne dođe do DNK na kraju gena - terminatora, gdje se zaustavlja i odvaja od DNK. Poput ljudske DNA ovisne DNA polimeraze, RNA polimeraza II, koja prepisuje većinu gena u ljudskom genomu, radi kao dio velikog kompleks proteina, koji sadrži regulatorne i dodatne jedinice.

Rad gena u svakom organizmu - prokariotskom, eukariotskom, jednostaničnom ili višestaničnom - kontroliran je i usklađen.

Različiti geni imaju različitu vremensku aktivnost. Neke od njih karakterizira stalna aktivnost. Takvi geni odgovorni su za sintezu proteina potrebnih stanici ili organizmu tijekom cijelog života, na primjer, geni čiji produkti sudjeluju u sintezi ATP-a. Većina gena ima povremenu aktivnost, rade samo u određenim trenucima kada postoji potreba za njihovim produktima – proteinima. Geni se također razlikuju po razini aktivnosti (niska ili visoka).

Stanični proteini se dijele na regulatorne i strukturne. Regulacijski proteini se sintetiziraju na regulatornim genima i kontroliraju funkcioniranje strukturnih gena. Strukturni geni kodiraju strukturne proteine koji obavljaju strukturne, enzimske, transportne i druge funkcije (osim regulatorne!).

Regulacija sinteze proteina provodi se u svim fazama ovog procesa: transkripciji, translaciji i posttranslacijskoj modifikaciji, bilo indukcijom ili represijom.

Regulacija aktivnosti gena u eukariotskim organizmima znatno je kompliciranija od regulacije ekspresije prokariotskih gena, što je određeno složenošću organizacije eukariotskog organizma, a posebno višestaničnog. Godine 1961. francuski znanstvenici F. Jacob, J. Monod i A. Lvov formulirali su model genetske kontrole sinteze proteina koji kataliziraju asimilaciju laktoze u stanici - koncept operona.

Operon je skupina gena koje kontrolira jedan regulatorni gen.

Regulatorni gen je gen s konstantnom niskom aktivnošću, na njemu se sintetizira represorski protein - regulatorni protein koji se može vezati za operator, inaktivirajući ga.

Operator je polazište za čitanje genetske informacije, on upravlja radom strukturnih gena.

Strukturni geni laktoznog operona sadrže informacije o enzimima uključenim u metabolizam laktoze. Stoga će laktoza poslužiti kao induktor – agens koji pokreće rad operona.

Promotor je mjesto vezanja za RNA polimerazu.

Terminator je mjesto završetka sinteze mRNA.

U nedostatku induktora, sustav ne funkcionira, budući da je represor "slobodan" od induktora - laktoza - spojen na operatera. U tom slučaju enzim RNA polimeraza ne može katalizirati proces sinteze mRNA. Ako se u stanici nalazi laktoza (induktor), ona, u interakciji s represorom, mijenja svoju strukturu, zbog čega represor oslobađa operatora. RNA polimeraza se veže na promotor, počinje sinteza mRNA (transkripcija strukturnih gena). Zatim se na ribosomima stvaraju proteini prema programu mRNA-laktoznog operona. U prokariotskim organizmima jedna molekula mRNA prepisuje informacije iz svih strukturnih gena operona, tj. Operon je transkripcijska jedinica. Transkripcija se nastavlja sve dok molekule laktoze ostaju u citoplazmi stanice. Čim stanica obradi sve molekule, represor zatvara operator i sinteza mRNA prestaje.

Dakle, sinteza mRNA i, sukladno tome, sinteza proteina mora biti strogo regulirana, budući da stanica nema dovoljno resursa za istovremenu transkripciju i translaciju svih strukturnih gena. I pro- i eukarioti konstantno sintetiziraju samo one mRNA koje su neophodne za obavljanje osnovnih staničnih funkcija Ekspresija ostalih strukturnih gena odvija se pod strogom kontrolom regulatornih sustava koji pokreću transkripciju samo kada postoji potreba za određenim proteinom (proteini ).

REGULATORNI PROTEINI (od lat. regulo - dovodim u red, prilagođavam), skupina proteina. uključeni u regulaciju razgradnje. biokem. procesima. Važna skupina regulatornih proteina, kojima je posvećen ovaj članak, su proteini koji stupaju u interakciju s DNA i kontroliraju ekspresiju gena (ekspresija gena u svojstvima i svojstvima organizma). Velika većina ovih regulatornih proteina funkcionira na razini transkripcije (sinteza glasničke RNA, ili mRNA, na šabloni DNA) i odgovorni su za aktivaciju ili represiju (supresiju) sinteze mRNA (proteini aktivatori odnosno proteini represori) .

Represor je obično dimer dva identična polipeptidna lanca orijentirana u međusobno suprotnim smjerovima. Represori fizički sprječavaju RNA polimerazu da se veže za DNA na promotorskom mjestu (mjesto vezanja enzima RNA polimeraze ovisne o DNA koji katalizira sintezu mRNA na DNA šabloni) i da započne sintezu mRNA. Pretpostavlja se da represor samo sprječava početak transkripcije i ne utječe na elongaciju mRNA.

Represor može kontrolirati sintezu na - l. jedan protein ili niz proteina. čiji je izraz usklađen. U pravilu, to su enzimi koji služe jednom metabolizmu. staza; njihovi geni su dio jednog operona (skup međusobno povezanih gena i susjednih regulatornih regija).

Mn. represori mogu postojati u aktivnim i neaktivnim oblicima, ovisno o tome jesu li ili ne povezani s induktorima ili korepresorima (odnosno, supstratima u prisutnosti kojih se brzina sinteze određenog enzima specifično povećava ili smanjuje; vidi Regulatori enzima); ove interakcije imaju nekovalentnu prirodu.

Za učinkovitu ekspresiju gena potrebno je ne samo da induktor inaktivira represor, već i da se specifični realizira. pozitivan signal uključivanja, koji je posredovan regulatornim proteinima koji rade "u paru" s cikličkim. adenozin monofosfat (cAMP). Potonji se veže na specifične regulatorne proteine (tzv. CAP-protein-aktivator katabolitnih gena, odnosno proteini. aktivator katabolizma-BAC). Ovo je dimer s molom. m. 45 000. Nakon vezanja na cAMP stječe sposobnost vezanja na specifične. regije na DNA, naglo povećavajući učinkovitost transkripcije gena odgovarajućeg operona. Istodobno, CAP ne utječe na brzinu rasta lanca mRNA, ali kontrolira stupanj inicijacije transkripcije - vezanje RNA polimeraze na promotor. Za razliku od represora, CAP (u kompleksu s cAMP) olakšava vezanje RNA polimeraze na DNA i čini inicijaciju transkripcije učestalijom. Mjesto pričvršćivanja CAP-a na DNA naliježe izravno na promotor sa strane suprotne od one na kojoj je operator lokaliziran.

Pozitivna regulacija (npr. operona E. coli lac) može se pojednostavljeno opisati: smanjenjem koncentracije glukoze (glavnog izvora ugljika) raste koncentracija cAMP-a koji se veže na CAP, a rezultirajući kompleks povećava se s lac promotorom. Kao rezultat toga, stimulira se vezanje RNA polimeraze na promotor i povećava se brzina transkripcije gena koji kodiraju enzime koji omogućuju prelazak stanice na drugi izvor ugljika, laktozu. Postoje i drugi posebni regulatorni proteini (npr. protein C), čije je djelovanje opisano složenijom shemom; oni kontroliraju uzak raspon gena i mogu djelovati i kao represori i kao aktivatori.

Represori i aktivatori specifični za operon ne utječu na specifičnost same RNA polimeraze. Ova posljednja razina regulacije ostvaruje se u slučajevima koji uključuju massir. promjena u spektru eksprimiranih gena. Dakle, u E. coli, geni koji kodiraju proteine toplinskog šoka, koji se eksprimiraju u nizu stresnih stanja stanice, čitaju se pomoću RNA polimeraze samo kada poseban regulatorni protein, tzv. faktor s32. Cijela obitelj ovih regulatornih proteina (s-faktora), koji mijenjaju specifičnost promotora RNA polimeraze, pronađena je u bacilima i drugim bakterijama.

Dr. niz regulacijskih proteina mijenja katalitički. svojstva RNA polimeraze (tzv. antiterminatorski proteini). Na primjer, u bakteriofagu X poznata su dva takva proteina koji modificiraju RNA polimerazu tako da ne posluša stanične signale završetka (kraja) transkripcije (to je neophodno za aktivnu ekspresiju fagnih gena).

Opća shema genetskog kontrola, uključujući funkcioniranje regulatornih proteina, također je primjenjiva na bakterije i eukariotske stanice (sve organizme osim bakterija i modrozelenih algi).

Eukariotski stanice odgovaraju na ekst. signale (za njih, na primjer, hormone) u načelu, na isti način kao što bakterijske stanice reagiraju na promjene u koncentraciji hranjivih tvari. tvari u okolišu, tj. reverzibilnom represijom ili aktivacijom (derepresijom) pojedinih gena. Istodobno, regulatorni proteini koji istodobno kontroliraju aktivnost velikog broja gena mogu se koristiti u dekomp. kombinacije. Slična kombinirana genetika regulacija može osigurati diferencijaciju. razvoj cjelokupnog složenog višestaničnog organizma zahvaljujući međudjelovanju. relativno malo ključnih regulatornih proteina

U sustavu regulacije aktivnosti gena u eukariota postoji dodatak. razina odsutna u bakterijama, naime, prevođenje svih nukleosoma (ponavljajućih podjedinica kromatina) koji čine transkripcijsku jedinicu u aktivni (dekondenzirani) oblik u onim stanicama gdje bi ovaj gen trebao biti funkcionalno aktivan. Pretpostavlja se da je ovdje uključen skup specifičnih regulatornih proteina koji nemaju analoga u prokariota. Ovi proteini ne samo da prepoznaju specifične dijelovima kromatina (ili. DNA), ali također uzrokuju određene strukturne promjene u susjednim područjima. Regulacijski proteini poput aktivatora i represora bakterija, očito, uključeni su u regulaciju naknadne transkripcije pojedinačnih gena u područjima activir. kromatin.

Opsežna klasa regulatornih proteina eukariotskih receptorskih proteina steroidnih hormona.

Aminokiselinska sekvenca regulacijskih proteina kodirana je tzv. regulatorni geni. Mutacijska inaktivacija represora dovodi do nekontrolirane sinteze mRNA, a posljedično i određenog proteina (kao rezultat sinteze translacijskih proteina na mRNA šabloni). Takvi se organizmi nazivaju konstitutivni mutanti. Gubitak aktivatora kao posljedica mutacije dovodi do trajnog smanjenja sinteze reguliranog proteina.

REGULATORNI PROTEINI(od lat. regulo - dovesti u red, prilagoditi), skupina proteina koji sudjeluju u regulaciji razgrad. biokem. procesima. Važna skupina R. b., ovaj je članak posvećen Krimu, su proteini koji su u interakciji s DNA i kontroliraju ekspresiju gena (ekspresija gena u znakovima i svojstvima tijela). Velika većina takvih R. bi. djeluje na razini transkripcije(sinteza messenger RNA, ili mRNA, na šablonu DNA) i odgovoran je za aktivaciju ili represiju (supresiju) sinteze mRNA (respektivno, proteina aktivatora i proteina represora).

Opća shema genetskog kontrola, uključujući funkcioniranje R. b., također je primjenjiva na bakterije i eukariotske stanice (svi organizmi, s izuzetkom bakterija i modrozelenih algi).

Eukariotski stanice odgovaraju na ekst. signale (za njih, na primjer, hormone) u načelu, na isti način kao što bakterijske stanice reagiraju na promjene u koncentraciji hranjivih tvari. in-in u okolini, tj. reverzibilnom represijom ili aktivacijom (derepresijom) pojedinih gena. Istodobno, R.b., koji istodobno kontroliraju aktivnost velikog broja gena, mogu se koristiti u dekomp. kombinacije. Slična kombinirana genetika regulacija može osigurati diferencijaciju. razvoj cjelokupnog složenog višestaničnog organizma zahvaljujući međudjelovanju. relativno mali broj ključeva R. b.

Ekstenzivni razred R.b. eukariota- receptorski proteini steroidni hormoni.

Lit.: Strayer L., Biokemija, trans. s engleskog, vol. 3, M., 1985, str. 112-25 (prikaz, ostalo).

P.L. Ivanov.

Sadržaj članka

PROTEINI (članak 1.)- klasa bioloških polimera prisutnih u svakom živom organizmu. Uz sudjelovanje proteina odvijaju se glavni procesi koji osiguravaju vitalnu aktivnost tijela: disanje, probava, kontrakcija mišića, prijenos živčanih impulsa. Koštano tkivo, koža, kosa, tvorevine rogova živih bića sastoje se od proteina. Za većinu sisavaca, rast i razvoj organizma odvija se zahvaljujući proizvodima koji sadrže proteine kao komponentu hrane. Uloga proteina u tijelu i, sukladno tome, njihova struktura vrlo je raznolika.

Sastav bjelančevina.

Svi proteini su polimeri, čiji su lanci sastavljeni od fragmenata aminokiselina. Aminokiseline su organski spojevi koji u svom sastavu (sukladno nazivu) sadrže amino skupinu NH2 i organsku kiselinu, tj. karboksilna, COOH skupina. Od sve raznolikosti postojećih aminokiselina (teoretski, broj mogućih aminokiselina je neograničen), samo one koje imaju samo jedan ugljikov atom između amino skupine i karboksilne skupine sudjeluju u stvaranju proteina. Općenito, aminokiseline uključene u stvaranje proteina mogu se predstaviti formulom: H 2 N–CH(R)–COOH. R skupina vezana za atom ugljika (ona između amino i karboksilne skupine) određuje razliku između aminokiselina koje čine proteine. Ova se skupina može sastojati samo od atoma ugljika i vodika, ali češće sadrži, osim C i H, različite funkcionalne (sposobne za daljnje transformacije) skupine, na primjer, HO-, H 2 N-, itd. Tu je i opcija kada je R \u003d H.

Organizmi živih bića sadrže više od 100 različitih aminokiselina, međutim, ne koriste se sve u izgradnji proteina, već samo 20, tzv. "temeljnih". U tablici. 1 prikazuje njihova imena (većina imena se razvila povijesno), strukturnu formulu, kao i naširoko korištenu kraticu. Sve strukturne formule poredane su u tablici tako da je glavni fragment aminokiseline s desne strane.

Tablica 1. AMINOKISELINE UKLJUČENE U STVARANJE PROTEINA

Ime	Struktura	Oznaka
GLICIN		GLI
ALANIN		ALA
VALIN		VRATILO
LEUCIN		LEI
IZOLEUCIN		ILE
SERIN		SER
TREONIN		TRE
CISTEIN		CIS
METIONIN		MET
LIZIN		LIZ
ARGININ		ARG
ASPARAGINSKA KISELINA		ACH
ASPARAGIN		ACH
GLUTAMINSKA KISELINA		GLU
GLUTAMIN		GLN
fenilalanin		sušilo za kosu
TIROZIN		TIR
triptofan		TRI
HISTIDIN		GIS
PROLIN		PRO
U međunarodnoj praksi prihvaćena je skraćena oznaka navedenih aminokiselina korištenjem latiničnih kratica od tri slova ili jednog slova, na primjer, glicin - Gly ili G, alanin - Ala ili A.

Među ovih dvadeset aminokiselina (Tablica 1), samo prolin sadrži NH skupinu (umjesto NH 2) uz COOH karboksilnu skupinu, jer je dio cikličkog fragmenta.

Osam aminokiselina (valin, leucin, izoleucin, treonin, metionin, lizin, fenilalanin i triptofan), smještenih u tablici na sivoj pozadini, nazivamo esencijalnim, jer ih tijelo mora stalno primati s proteinskom hranom za normalan rast i razvoj.

Molekula proteina nastaje kao rezultat sekvencijalnog povezivanja aminokiselina, dok karboksilna skupina jedne kiseline stupa u interakciju s amino skupinom susjedne molekule, kao rezultat toga nastaje peptidna veza –CO–NH– i voda oslobađa se molekula. Na sl. Slika 1 prikazuje serijsku vezu alanina, valina i glicina.

Riža. jedan SERIJSKO POVEZIVANJE AMINOKISELINA tijekom stvaranja proteinske molekule. Kao glavni smjer polimernog lanca odabran je put od terminalne amino skupine H 2 N do terminalne karboksilne skupine COOH.

Kako bi se kompaktno opisala struktura proteinske molekule, koriste se kratice za aminokiseline (tablica 1, treći stupac) koje sudjeluju u formiranju polimernog lanca. Fragment molekule prikazan na Sl. 1 se piše na sljedeći način: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Proteinske molekule sadrže od 50 do 1500 aminokiselinskih ostataka (kraći lanci nazivaju se polipeptidi). Individualnost proteina određena je skupom aminokiselina koje čine polimerni lanac i, ne manje važno, redoslijedom njihove izmjene duž lanca. Na primjer, molekula inzulina sastoji se od 51 aminokiselinskog ostatka (jedan je od najkraćih lanaca proteina) i sastoji se od dva međusobno povezana paralelna lanca nejednake duljine. Redoslijed fragmenata aminokiselina prikazan je na sl. 2.

Riža. 2 MOLEKULA INZULINA, izgrađen od 51 aminokiselinskog ostatka, fragmenti istih aminokiselina označeni su odgovarajućom bojom pozadine. Ostaci aminokiselina cisteina (skraćena oznaka CIS) sadržani u lancu tvore disulfidne mostove -S-S-, koji povezuju dvije polimerne molekule, ili tvore skakače unutar jednog lanca.

Molekule aminokiseline cisteina (tablica 1) sadrže reaktivne sulfhidridne skupine -SH, koje međusobno djeluju tvoreći disulfidne mostove -S-S-. Uloga cisteina u svijetu proteina je posebna, uz njegovo sudjelovanje nastaju poprečne veze između polimernih proteinskih molekula.

Kombinacija aminokiselina u polimerni lanac odvija se u živom organizmu pod kontrolom nukleinske kiseline, osiguravaju strogi redoslijed sklapanja i reguliraju fiksnu duljinu molekule polimera ( cm. NUKLEINSKE KISELINE).

Struktura proteina.

Sastav proteinske molekule, prikazan u obliku izmjeničnih aminokiselinskih ostataka (slika 2), naziva se primarna struktura proteina. Vodikove veze nastaju između imino skupina HN prisutnih u polimernom lancu i karbonilnih skupina CO ( cm. VODIKOVA VEZA), kao rezultat, proteinska molekula dobiva određeni prostorni oblik, koji se naziva sekundarna struktura. Najčešće su dvije vrste sekundarne strukture u proteinima.

Prva opcija, nazvana α-heliks, provodi se pomoću vodikovih veza unutar jedne molekule polimera. Geometrijski parametri molekule, određeni duljinama veza i veznim kutovima, takvi su da je stvaranje vodikovih veza moguće za grupe H-N i C=O, između kojih se nalaze dva peptidna fragmenta H-N-C=O (slika 3).

Sastav polipeptidnog lanca prikazan na sl. 3. piše se u skraćenom obliku kako slijedi:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEJ-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Kao rezultat kontrakcije vodikovih veza, molekula poprima oblik spirale - tzv. α-heliks, prikazana je kao zakrivljena spiralna vrpca koja prolazi kroz atome koji tvore polimerni lanac (slika 4)

Riža. četiri 3D MODEL MOLEKULE PROTEINA u obliku α-heliksa. Vodikove veze prikazane su zelenim točkastim linijama. Cilindrični oblik spirale vidljiv je pod određenim kutom rotacije (vodikovi atomi nisu prikazani na slici). Boja pojedinačnih atoma navedena je u skladu s međunarodnim pravilima, koja preporučuju crnu za atome ugljika, plavu za dušik, crvenu za kisik i žutu za sumpor (bijela boja se preporučuje za atome vodika koji nisu prikazani na slici, u ovom slučaju cijela struktura prikazana na tamnoj pozadini).

Druga varijanta sekundarne strukture, nazvana β-struktura, također se formira uz sudjelovanje vodikovih veza, razlika je u tome što H-N i C=O skupine dva ili više polimernih lanaca međusobno djeluju. Budući da polipeptidni lanac ima smjer (slika 1), moguće su varijante kada je smjer lanaca isti (paralelna β-struktura, slika 5), ili su suprotni (antiparalelna β-struktura, slika 6) .

Polimerni lanci različitog sastava mogu sudjelovati u formiranju β-strukture, dok organske skupine koje uokviruju polimerni lanac (Ph, CH 2 OH, itd.) u većini slučajeva imaju sporednu ulogu, međusobni raspored H-N i C =O grupa je odlučujuća. Budući da su H-N i C=O skupine usmjerene u različitim smjerovima u odnosu na polimerni lanac (gore i dolje na slici), postaje moguće da tri ili više lanaca međusobno djeluju istovremeno.

Sastav prvog polipeptidnog lanca na Sl. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

Sastav drugog i trećeg lanca:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Sastav polipeptidnih lanaca prikazan na sl. 6, isto kao na sl. 5, razlika je u tome što drugi lanac ima suprotan (u usporedbi sa sl. 5) smjer.

Moguće je formirati β-strukturu unutar jedne molekule, kada se fragment lanca u određenom dijelu pokaže zakrenutim za 180 °, u ovom slučaju dvije grane jedne molekule imaju suprotan smjer, kao rezultat, antiparalela nastaje β-struktura (slika 7).

Struktura prikazana na sl. 7 na ravnoj slici, prikazanoj na sl. 8 u obliku trodimenzionalnog modela. Dijelovi β-strukture obično se pojednostavljeno označavaju ravnom valovitom vrpcom koja prolazi kroz atome koji tvore polimerni lanac.

U strukturi mnogih proteina izmjenjuju se dijelovi α-heliksa i vrpčaste β-strukture, kao i pojedinačni polipeptidni lanci. Njihov međusobni raspored i izmjena u polimernom lancu naziva se tercijarna struktura proteina.

Metode za opisivanje strukture proteina prikazane su u nastavku na primjeru biljnog proteina krambina. Strukturne formule proteina, koje često sadrže i do stotine fragmenata aminokiselina, složene su, glomazne i teško razumljive, stoga se ponekad koriste pojednostavljene strukturne formule - bez simbola kemijskih elemenata (slika 9, opcija A), ali u isto vrijeme vrijeme zadržavaju boju valentnih poteza u skladu s međunarodnim pravilima (slika 4). U ovom slučaju, formula je prikazana ne u ravnoj, već u prostornoj slici, koja odgovara stvarnoj strukturi molekule. Ova metoda omogućuje, na primjer, razlikovanje između disulfidnih mostova (sličnih onima koji se nalaze u inzulinu, slika 2), fenilnih skupina u bočnom okviru lanca, itd. Slika molekula u obliku trodimenzionalnog modela (kuglice spojene šipkama) je nešto jasnija (slika 9, opcija B). Međutim, obje metode ne dopuštaju prikazivanje tercijarne strukture, pa je američka biofizičarka Jane Richardson predložila da se α-strukture prikažu kao spiralno uvijene vrpce (vidi sl. 4), β-strukture kao ravne valovite vrpce (sl. 8), a povezujuća njih pojedinačni lanci - u obliku tankih snopova, svaka vrsta strukture ima svoju boju. Ova metoda prikazivanja tercijarne strukture proteina danas se široko koristi (slika 9, varijanta B). Ponekad se radi veće informativnosti tercijarna struktura i pojednostavljena strukturna formula prikazuju zajedno (slika 9, varijanta D). Postoje i modifikacije metode koju je predložio Richardson: α-heliksi su prikazani kao cilindri, a β-strukture su u obliku ravnih strelica koje pokazuju smjer lanca (slika 9, opcija E). Rjeđa je metoda u kojoj se cijela molekula prikazuje kao snop, gdje se nejednake strukture razlikuju različitim bojama, a disulfidni mostovi prikazuju se kao žuti mostovi (slika 9, varijanta E).

Opcija B je najprikladnija za percepciju, kada pri prikazivanju tercijarne strukture nisu naznačene strukturne značajke proteina (fragmenti aminokiselina, njihov redoslijed izmjene, vodikove veze), dok se pretpostavlja da svi proteini sadrže "detalje" uzetih iz standardnog skupa od dvadeset aminokiselina (Tablica 1). Glavna zadaća u prikazivanju tercijarne strukture je prikazati prostorni raspored i izmjenu sekundarnih struktura.

Riža. 9 RAZNE VERZIJE SLIKE STRUKTURE CRUMBIN PROTEINA.
A je strukturna formula u prostornoj slici.
B - struktura u obliku trodimenzionalnog modela.
B je tercijarna struktura molekule.
G - kombinacija opcija A i B.
E - pojednostavljena slika tercijarne strukture.
E - tercijarna struktura s disulfidnim mostovima.

Najprikladnija za percepciju je trodimenzionalna tercijarna struktura (opcija B), oslobođena detalja strukturne formule.

Molekula proteina koja ima tercijarnu strukturu, u pravilu, poprima određenu konfiguraciju, koja nastaje polarnim (elektrostatskim) interakcijama i vodikovim vezama. Kao rezultat toga, molekula poprima oblik kompaktne zavojnice - globularnih proteina (globule, lat. lopta), ili filamentozno - fibrilarni proteini (fibra, lat. vlakno).

Primjer globularne strukture je protein albumin, klasa albumina uključuje protein kokošje jaje. Polimerni lanac albumina sastavljen je uglavnom od alanina, asparaginske kiseline, glicina i cisteina, koji se izmjenjuju određenim redoslijedom. Tercijarna struktura sadrži α-spirale povezane jednostrukim lancima (slika 10).

Riža. deset GLOBULARNA STRUKTURA BJENČAKA

Primjer fibrilarne strukture je protein fibroin. Sadrže veliku količinu ostataka glicina, alanina i serina (svaki drugi aminokiselinski ostatak je glicin); nedostaju cisteinski ostaci koji sadrže sulfhidridne skupine. Fibroin, glavna komponenta prirodne svile i paučine, sadrži β-strukture povezane jednostrukim lancima (slika 11).

Riža. jedanaest FIBRILARNI PROTEIN FIBROIN

Mogućnost formiranja tercijarne strukture određenog tipa svojstvena je primarnoj strukturi proteina, tj. unaprijed određen redoslijedom izmjene aminokiselinskih ostataka. Iz određenih skupova takvih ostataka pretežno nastaju α-spirale (postoji dosta takvih skupova), drugi skup dovodi do pojave β-struktura, pojedinačni lanci karakterizirani su svojim sastavom.

Neke proteinske molekule, zadržavajući tercijarnu strukturu, mogu se spajati u velike supramolekularne agregate, dok ih zajedno drže polarne interakcije, kao i vodikove veze. Takve se formacije nazivaju kvarterna struktura proteina. Na primjer, protein feritin, koji se uglavnom sastoji od leucina, glutaminske kiseline, asparaginske kiseline i histidina (fericin sadrži svih 20 aminokiselinskih ostataka u različitim količinama) tvori tercijarnu strukturu od četiri paralelno položene α-spirale. Kada se molekule spoje u jednu cjelinu (slika 12), formira se kvaternarna struktura, koja može uključivati do 24 molekule feritina.

sl.12 STVARANJE KVARTERNE STRUKTURE GLOBULARNOG PROTEINA FERITINA

Drugi primjer supramolekularnih formacija je struktura kolagena. To je fibrilarni protein čiji su lanci izgrađeni uglavnom od glicina koji se izmjenjuju s prolinom i lizinom. Struktura sadrži pojedinačne lance, trostruke α-spirale, koje se izmjenjuju s vrpčastim β-strukturama naslaganim u paralelne snopove (slika 13).

sl.13 SUPRAMOLEKULARNA STRUKTURA KOLAGENOG FIBRILARNOG PROTEINA

Kemijska svojstva proteina.

Pod djelovanjem organskih otapala, otpadni proizvodi nekih bakterija (fermentacija mliječne kiseline) ili s povećanjem temperature, sekundarne i tercijarne strukture se uništavaju bez oštećenja primarne strukture, kao rezultat toga, protein gubi topljivost i gubi biološku aktivnost, to proces se naziva denaturacija, odnosno gubitak prirodnih svojstava, na primjer, zgrušavanje kiselog mlijeka, zgrušanog proteina kuhanog kokošjeg jajeta. Na povišena temperatura proteini živih organizama (osobito mikroorganizama) brzo denaturiraju. Ovi proteini ne mogu sudjelovati u biološki procesi, uslijed toga mikroorganizmi umiru, pa prokuhano (ili pasterizirano) mlijeko može duže trajati.

Peptidne veze H-N-C=O, koje tvore polimerni lanac proteinske molekule, hidroliziraju se u prisutnosti kiselina ili lužina, a polimerni lanac se prekida, što u konačnici može dovesti do izvornih aminokiselina. Peptidne veze uključene u α-spirale ili β-strukture otpornije su na hidrolizu i različite kemijske napade (u usporedbi s istim vezama u pojedinačnim lancima). Delikatnije rastavljanje proteinske molekule na sastavne aminokiseline provodi se u bezvodnom mediju pomoću hidrazina H 2 N–NH 2, dok svi fragmenti aminokiselina, osim posljednjeg, tvore takozvane hidrazide karboksilnih kiselina koji sadrže fragment C (O)–HN–NH 2 (slika 14).

Riža. četrnaest. CIJEPANJE POLIPEPTIDA

Takva analiza može dati informaciju o sastavu aminokiselina proteina, ali je važnije znati njihov redoslijed u proteinskoj molekuli. Jedna od metoda koja se široko koristi u tu svrhu je djelovanje fenilizotiocijanata (FITC) na polipeptidni lanac koji se u alkalnom mediju veže za polipeptid (s kraja koji sadrži amino skupinu), a kada se reakcija medija promijeni u kiselu, odvaja se od lanca, odnoseći sa sobom fragment jedne aminokiseline (slika 15).

Riža. petnaest SEKVENCIJALNI POLIPEPTID Cijepanje

Za takvu analizu razvijene su mnoge posebne metode, uključujući one koje počinju "rastavljati" proteinsku molekulu na sastavne komponente, počevši od karboksilnog kraja.

Križni disulfidni mostovi S-S (nastali interakcijom cisteinskih ostataka, sl. 2 i 9) se cijepaju, pretvarajući ih u HS-skupine djelovanjem različitih redukcijskih sredstava. Djelovanje oksidacijskih sredstava (kisik ili vodikov peroksid) opet dovodi do stvaranja disulfidnih mostova (slika 16).

Riža. 16. Cijepanje disulfidnih mostova

Za stvaranje dodatnih poprečnih veza u proteinima koristite reaktivnost amino i karboksilne skupine. Za različite interakcije pristupačnije su amino skupine koje se nalaze u bočnom okviru lanca - fragmenti lizina, asparagina, lizina, prolina (tablica 1). Kada takve amino skupine stupaju u interakciju s formaldehidom, dolazi do procesa kondenzacije i pojave poprečnih mostova –NH–CH2–NH– (slika 17).

Riža. 17 STVARANJE DODATNIH POPREČNIH MOSTOVA IZMEĐU PROTEINSKIH MOLEKULA.

Završne karboksilne skupine proteina sposobne su reagirati s kompleksnim spojevima nekih polivalentnih metala (češće se koriste spojevi kroma), a dolazi i do poprečnih veza. Oba procesa se koriste u štavljenju kože.

Uloga proteina u organizmu.

Uloga proteina u organizmu je raznolika.

Enzimi(fermentacija lat. - fermentacija), drugo ime im je enzimi (en zumh grčki. - u kvascu) - to su proteini s katalitičkom aktivnošću, sposobni su tisućama puta povećati brzinu biokemijskih procesa. Pod djelovanjem enzima, sastavni sastojci hrane: bjelančevine, masti i ugljikohidrati - razgrađuju se na više jednostavne veze, iz kojih se zatim sintetiziraju nove makromolekule, koje su neophodne organizmu određene vrste. Enzimi također sudjeluju u mnogim biokemijskim procesima sinteze, na primjer, u sintezi proteina (jedni proteini pomažu u sintezi drugih). Cm. ENZIMI

Enzimi nisu samo visoko učinkoviti katalizatori, već i selektivni (usmjeravaju reakciju strogo u zadanom smjeru). U njihovoj prisutnosti reakcija se odvija s gotovo 100% iskorištenjem bez stvaranja nusproizvoda, a istovremeno su uvjeti protoka blagi: normalni atmosferski tlak i temperatura živog organizma. Za usporedbu, sinteza amonijaka iz vodika i dušika u prisutnosti aktiviranog željeznog katalizatora provodi se pri 400-500 ° C i tlaku od 30 MPa, prinos amonijaka je 15-25% po ciklusu. Enzimi se smatraju nenadmašnim katalizatorima.

Intenzivno proučavanje enzima započelo je sredinom 19. stoljeća, danas je proučavano više od 2000 različitih enzima, to je najraznovrsnija klasa proteina.

Imena enzima su sljedeća: nazivu reagensa s kojim enzim stupa u interakciju ili nazivu katalizirane reakcije dodaje se završetak -aza, npr. arginaza razgrađuje arginin (tablica 1), dekarboksilaza katalizira dekarboksilaciju, tj. eliminacija CO 2 iz karboksilne skupine:

– COOH → – CH + CO 2

Često se radi točnijeg označavanja uloge enzima u njegovom nazivu navodi i objekt i vrsta reakcije, na primjer, alkohol dehidrogenaza je enzim koji dehidrogenira alkohole.

Za neke davno otkrivene enzime sačuvan je povijesni naziv (bez nastavka -aza), npr. pepsin (pepsis, grčki. probava) i tripsin (thrypsis grčki. likvefakcija), ti enzimi razgrađuju proteine.

Za sistematizaciju, enzimi se kombiniraju u velike klase, klasifikacija se temelji na vrsti reakcije, klase se imenuju prema općem principu - naziv reakcije i završetak - aza. Neke od tih klasa navedene su u nastavku.

Oksidoreduktaza su enzimi koji kataliziraju redoks reakcije. Dehidrogenaze uključene u ovu klasu provode prijenos protona, na primjer, alkohol dehidrogenaza (ADH) oksidira alkohole u aldehide, naknadnu oksidaciju aldehida u karboksilne kiseline kataliziraju aldehid dehidrogenaze (ALDH). Oba procesa odvijaju se u tijelu tijekom prerade etanola u octenu kiselinu (slika 18).

Riža. osamnaest DVOSTUPNJA OKSIDACIJA ETANOLA na octenu kiselinu

Nije etanol ono što ima narkotičko djelovanje, već međuprodukt acetaldehid, što je niža aktivnost enzima ALDH, to sporije prolazi druga faza - oksidacija acetaldehida u octenu kiselinu, a opojni učinak gutanja je dulji i jači. etanola. Analiza je pokazala da više od 80% predstavnika žute rase ima relativno nisku aktivnost ALDH, a time i izrazito težu toleranciju na alkohol. Razlog ove urođene smanjene aktivnosti ALDH je taj što je dio ostataka glutaminske kiseline u "oslabljenoj" molekuli ALDH zamijenjen fragmentima lizina (Tablica 1).

Transferaze- enzimi koji kataliziraju prijenos funkcionalnih skupina, npr. transiminaza katalizira prijenos amino skupine.

Hidrolaze su enzimi koji kataliziraju hidrolizu. Ranije spomenuti tripsin i pepsin hidroliziraju peptidne veze, a lipaze cijepaju estersku vezu u mastima:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Liase- enzimi koji kataliziraju reakcije koje se odvijaju na nehidrolitički način, uslijed takvih reakcija nastaje ruptura C-C veze, C-O, C-N i stvaranje novih veza. Enzim dekarboksilaza pripada ovoj klasi

Izomeraze- enzimi koji kataliziraju izomerizaciju, na primjer, pretvorbu maleinske kiseline u fumarnu kiselinu (slika 19), ovo je primjer cis-trans izomerizacije (vidi IZOMERIJA).

Riža. 19. IZOMERIZACIJA MALEINSKE KISELINE u fumarnu kiselinu u prisutnosti enzima.

Promatra se rad enzima opći princip, prema kojem uvijek postoji strukturna korespondencija između enzima i reagensa ubrzane reakcije. Prema slikovitom izrazu jednog od utemeljitelja doktrine enzima, E. Fishera, reagens se približava enzimu kao ključ u bravu. S tim u vezi, svaki enzim katalizira određenu kemijsku reakciju ili skupinu reakcija iste vrste. Ponekad enzim može djelovati na jedan spoj, kao što je ureaza (uron grčki. - urin) katalizira samo hidrolizu uree:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

Najfiniju selektivnost pokazuju enzimi koji razlikuju optički aktivne antipode - lijeve i desne izomere. L-arginaza djeluje samo na lijevorotirajući arginin i ne utječe na desnorotirajući izomer. L-laktat dehidrogenaza djeluje samo na lijevorotirajuće estere mliječne kiseline, takozvane laktate (lactis lat. mlijeko), dok D-laktat dehidrogenaza samo razgrađuje D-laktate.

Većina enzima ne djeluje na jedan, već na skupinu srodnih spojeva, na primjer, tripsin "radije" cijepa peptidne veze koje stvaraju lizin i arginin (Tablica 1.)

Katalitička svojstva nekih enzima, kao što su hidrolaze, određena su isključivo strukturom same proteinske molekule, druga klasa enzima - oksidoreduktaza (na primjer, alkohol dehidrogenaza) može biti aktivna samo u prisutnosti neproteinskih molekula povezanih s njih - vitamine koji aktiviraju Mg, Ca, Zn, Mn i fragmente nukleinskih kiselina (slika 20).

Riža. dvadeset MOLEKULA ALKOHOLDDEHIDROGENAZE

Transportni proteini vežu i prenose različite molekule ili ione kroz stanične membrane (i unutar i izvan stanice), kao i od jednog organa do drugog.

Na primjer, hemoglobin veže kisik dok krv prolazi kroz pluća i dostavlja ga različitim tkivima u tijelu, gdje se kisik oslobađa i zatim koristi za oksidaciju komponenti hrane, ovaj proces služi kao izvor energije (ponekad se koristi izraz "gorenje" hrane u tijelu).

Osim proteinskog dijela, hemoglobin sadrži složeni spoj željeza s molekulom cikličkog porfirina (porphyros grčki. - ljubičasta), koja određuje crvenu boju krvi. Upravo taj kompleks (slika 21, lijevo) ima ulogu prijenosnika kisika. U hemoglobinu se željezoporfirinski kompleks nalazi unutar proteinske molekule i zadržava se polarnim interakcijama, kao i koordinacijskom vezom s dušikom u histidinu (tablica 1), koji je dio proteina. Molekula O2, koju nosi hemoglobin, vezana je koordinacijskom vezom za atom željeza sa strane suprotne od one na koju je vezan histidin (slika 21, desno).

Riža. 21 STRUKTURA KOMPLEKSA ŽELJEZA

Struktura kompleksa prikazana je desno u obliku trodimenzionalnog modela. Kompleks se u proteinskoj molekuli drži koordinacijskom vezom (isprekidana plava linija) između Fe atoma i N atoma u histidinu, koji je dio proteina. Molekula O 2, koju nosi hemoglobin, koordinirana je (crvena točkasta linija) s atomom Fe iz suprotne strane planarnog kompleksa.

Hemoglobin je jedan od najviše proučavanih proteina, sastoji se od a-spirala povezanih jednostrukim lancima i sadrži četiri kompleksa željeza. Dakle, hemoglobin je poput voluminoznog paketa za prijenos četiriju molekula kisika odjednom. Oblik hemoglobina odgovara globularnim proteinima (slika 22).

Riža. 22 GLOBULARNI OBLIK HEMOGLOBINA

Glavna "prednost" hemoglobina je brzo dodavanje kisika i njegovo kasnije odvajanje tijekom prijenosa u različita tkiva i organe. Ugljični monoksid, CO (ugljični monoksid), još se brže veže za Fe u hemoglobinu, ali za razliku od O 2 stvara kompleks koji se teško razgrađuje. Zbog toga takav hemoglobin nije u stanju vezati O 2, što dovodi (pri udisanju velikih količina ugljičnog monoksida) do smrti tijela od gušenja.

Druga funkcija hemoglobina je prijenos izdahnutog CO 2, ali ne atom željeza, već H 2 N-skupine proteina uključen je u proces privremenog vezanja ugljičnog dioksida.

"Performanse" proteina ovise o njihovoj strukturi, na primjer, zamjena jedinog aminokiselinskog ostatka glutaminske kiseline u polipeptidnom lancu hemoglobina ostatkom valina (rijetko opažena kongenitalna anomalija) dovodi do bolesti zvane anemija srpastih stanica.

Tu su i transportni proteini koji mogu vezati masti, glukozu, aminokiseline i nositi ih unutar i izvan stanica.

Transportni proteini posebnog tipa ne prenose same tvari, već djeluju kao "regulator transporta", propuštajući određene tvari kroz membranu (vanjsku stijenku stanice). Takvi se proteini često nazivaju membranski proteini. Imaju oblik šupljeg cilindra i, budući da su ugrađeni u stijenku membrane, osiguravaju kretanje nekih polarnih molekula ili iona u stanicu. Primjer membranskog proteina je porin (slika 23).

Riža. 23 PORIN PROTEIN

Prehrambeni i skladišni proteini, kao što naziv govori, služe kao izvori unutarnje prehrane, češće za embrije biljaka i životinja, kao iu ranim fazama razvoja mladih organizama. Dijetalne bjelančevine uključuju albumin (slika 10) – glavni sastojak bjelanjka jajeta, kao i kazein – glavni protein mlijeka. Pod djelovanjem enzima pepsina, kazein se zgrušava u želucu, što osigurava njegovo zadržavanje u probavnom traktu i učinkovitu apsorpciju. Kazein sadrži fragmente svih aminokiselina potrebnih tijelu.

U feritinu (slika 12), koji se nalazi u tkivima životinja, pohranjeni su ioni željeza.

Mioglobin je također skladišni protein, koji po sastavu i strukturi sliči hemoglobinu. Mioglobin je koncentriran uglavnom u mišićima, njegova glavna uloga je skladištenje kisika, koji mu hemoglobin daje. Brzo se zasićuje kisikom (puno brže od hemoglobina), a zatim ga postupno prenosi u različita tkiva.

Strukturni proteini imaju zaštitnu (koža) ili potpornu funkciju - drže tijelo na okupu i daju mu snagu (hrskavica i tetive). Njihova glavna komponenta je fibrilarni protein kolagen (slika 11), najčešći protein životinjskog svijeta, u tijelu sisavaca čini gotovo 30% ukupne mase proteina. Kolagen ima visoku vlačnu čvrstoću (poznata je čvrstoća kože), ali zbog niskog udjela poprečnih veza u kolagenu kože životinjske kože u sirovom obliku nisu baš prikladne za izradu raznih proizvoda. Za smanjenje bubrenja kože u vodi, skupljanja tijekom sušenja, kao i za povećanje čvrstoće u navodnjenom stanju i povećanje elastičnosti u kolagenu stvaraju se dodatne poprečne veze (slika 15a), to je tzv. postupak štavljenja kože.

U živim organizmima, molekule kolagena koje su nastale u procesu rasta i razvoja organizma ne ažuriraju se i ne zamjenjuju se novosintetiziranim. Starenjem tijela povećava se broj poprečnih veza u kolagenu, što dovodi do smanjenja njegove elastičnosti, a budući da ne dolazi do obnove, javljaju se promjene povezane sa starenjem - povećanje lomljivosti hrskavice i tetiva, pojava bore na koži.

Zglobni ligamenti sadrže elastin, strukturni protein koji se lako rasteže u dvije dimenzije. Najveću elastičnost ima protein resilin, koji se kod nekih insekata nalazi na mjestima zglobnog pričvršćivanja krila.

Formacije rogova - kosa, nokti, perje, sastoje se uglavnom od proteina keratina (slika 24). Njegova glavna razlika je primjetan sadržaj ostataka cisteina, koji tvore disulfidne mostove, što daje visoku elastičnost (sposobnost vraćanja prvobitnog oblika nakon deformacije) kosi, kao i vunenim tkaninama.

Riža. 24. FRAGMENT FIBRILARNOG PROTEINA KERATINA

Za nepovratnu promjenu oblika predmeta od keratina, prvo morate uništiti disulfidne mostove uz pomoć redukcijskog sredstva, dati mu novi oblik, a zatim ponovno stvoriti disulfidne mostove uz pomoć oksidirajućeg sredstva (Sl. 16), ovako se, na primjer, radi trajna kosa.

S povećanjem sadržaja cisteinskih ostataka u keratinu i, sukladno tome, povećanjem broja disulfidnih mostova, sposobnost deformacije nestaje, ali se istodobno pojavljuje velika čvrstoća (rogovi papkara i oklopa kornjača sadrže do 18% cisteinskih fragmenata). Sisavci imaju do 30 različitih vrsta keratina.

Fibrilarni protein fibroin povezan s keratinom kojeg izlučuju gusjenice svilene bube tijekom uvijanja čahura, kao i pauci tijekom tkanja mreže, sadrži samo β-strukture povezane pojedinačnim lancima (Slika 11). Za razliku od keratina, fibroin nema poprečne disulfidne mostove, ima vrlo jaku vlačnu čvrstoću (čvrstoća po jedinici poprečnog presjeka nekih uzoraka mreže veća je nego kod čeličnih sajli). Zbog nepostojanja poprečnih veza fibroin je neelastičan (poznato je da su vunene tkanine gotovo neizbrisive, a svilene se lako gužvaju).

regulacijski proteini.

Regulacijski proteini, koji se češće nazivaju hormonima, uključeni su u različite fiziološke procese. Na primjer, hormon inzulin (slika 25) sastoji se od dva α-lanca povezana disulfidnim mostovima. inzulin regulira metabolički procesi uz sudjelovanje glukoze, njegova odsutnost dovodi do dijabetesa.

Riža. 25 PROTEIN INZULIN

Hipofiza mozga sintetizira hormon koji regulira rast tijela. Postoje regulatorni proteini koji kontroliraju biosintezu raznih enzima u tijelu.

Kontraktilni i motorički proteini daju tijelu sposobnost kontrakcije, promjene oblika i kretanja, prvenstveno, govorimo o mišićima. 40% mase svih proteina sadržanih u mišićima čini miozin (mys, myos, grčki. - mišić). Njegova molekula sadrži i fibrilarni i globularni dio (slika 26).

Riža. 26 MOLEKULA MIOZINA

Takve se molekule spajaju u velike agregate koji sadrže 300-400 molekula.

Kada se promijeni koncentracija iona kalcija u prostoru koji okružuje mišićna vlakna, dolazi do reverzibilne promjene u konformaciji molekula - promjena oblika lanca zbog rotacije pojedinih fragmenata oko valentnih veza. To dovodi do kontrakcije i opuštanja mišića, signal za promjenu koncentracije kalcijevih iona dolazi od živčanih završetaka u mišićnim vlaknima. Umjetna kontrakcija mišića može biti uzrokovana djelovanjem električnih impulsa, što dovodi do oštre promjene koncentracije kalcijevih iona, što je osnova za poticanje srčanog mišića da obnovi rad srca.

Zaštitni proteini omogućuju vam da zaštitite tijelo od invazije napadajućih bakterija, virusa i od prodiranja stranih proteina (općeniti naziv stranih tijela je antigeni). Ulogu zaštitnih proteina obavljaju imunoglobulini (njihovo drugo ime su antitijela), oni prepoznaju antigene koji su prodrli u tijelo i čvrsto se vežu za njih. U tijelu sisavaca, pa tako i čovjeka, postoji pet klasa imunoglobulina: M, G, A, D i E, njihova struktura je, kao što naziv govori, globularna, osim toga svi su građeni na sličan način. Molekularna organizacija protutijela prikazana je dolje na primjeru imunoglobulina klase G (Slika 27). Molekula sadrži četiri polipeptidna lanca povezana s tri S-S disulfidna mosta (na slici 27 prikazani su zadebljanim valentnim vezama i velikim S simbolima), osim toga svaki polimerni lanac sadrži unutarlančane disulfidne mostove. Dva velika polimerna lanca (istaknuta plavom bojom) sadrže 400-600 aminokiselinskih ostataka. Druga dva lanca (istaknuto u zelenoj boji) su gotovo upola kraći, sadrže otprilike 220 aminokiselinskih ostataka. Sva četiri lanca su smještena na takav način da su terminalne H 2 N-skupine usmjerene u jednom smjeru.

Riža. 27 SHEMATSKI PRIKAZ STRUKTURE IMUNOGLOBULIN

Nakon što tijelo dođe u kontakt sa stranim proteinom (antigenom), stanice imunološkog sustava počinju proizvoditi imunoglobuline (antitijela), koji se nakupljaju u krvnom serumu. U prvoj fazi, glavni posao obavljaju dijelovi lanca koji sadrže terminal H 2 N (na slici 27, odgovarajući dijelovi označeni su svijetloplavom i svijetlozelenom bojom). To su mjesta za hvatanje antigena. U procesu sinteze imunoglobulina, ova mjesta se formiraju na takav način da njihova struktura i konfiguracija što više odgovaraju strukturi antigena koji se približava (kao ključ u bravu, kao enzimi, ali zadaci u ovom slučaju su drugačiji). Dakle, za svaki antigen stvara se strogo individualno antitijelo kao imunološki odgovor. Niti jedan poznati protein ne može tako “plastično” promijeniti svoju strukturu ovisno o vanjskim čimbenicima, osim imunoglobulina. Enzimi rješavaju problem strukturne usklađenosti s reagensom na drugačiji način - uz pomoć gigantskog skupa raznih enzima za sve moguće slučajeve, a imunoglobulini svaki put iznova izgrađuju "radni alat". Štoviše, zglobna regija imunoglobulina (slika 27) osigurava dvije regije hvatanja s određenom neovisnom pokretljivošću, kao rezultat toga, molekula imunoglobulina može odmah "pronaći" dvije najprikladnije regije za hvatanje u antigenu kako bi se sigurno fiksirala to, ovo sliči radnjama rakova stvorenja.

Zatim se uključuje lanac uzastopnih reakcija imunološkog sustava tijela, povezuju se imunoglobulini drugih klasa, kao rezultat toga, strani protein se deaktivira, a zatim se antigen (strani mikroorganizam ili toksin) uništava i uklanja.

Nakon kontakta s antigenom maksimalna koncentracija imunoglobulina se postiže (ovisno o prirodi antigena i individualnim karakteristikama samog organizma) unutar nekoliko sati (ponekad i nekoliko dana). Tijelo zadržava sjećanje na takav kontakt, a pri ponovnom napadu istim antigenom imunoglobulini se znatno brže iu većim količinama nakupljaju u krvnom serumu – nastaje stečena imunost.

Gornja klasifikacija proteina je u određenoj mjeri uvjetna, na primjer, protein trombin, koji se spominje među zaštitnim proteinima, u biti je enzim koji katalizira hidrolizu peptidnih veza, odnosno pripada klasi proteaza.

Zaštitne bjelančevine često se nazivaju bjelančevinama zmijskog otrova i toksičnim bjelančevinama nekih biljaka, budući da je njihova zadaća zaštita organizma od oštećenja.

Postoje proteini čije su funkcije toliko jedinstvene da ih je teško klasificirati. Na primjer, protein monelin, pronađen u afričkoj biljci, vrlo je slatkog okusa i predmet je istraživanja kao netoksična tvar koja se može koristiti umjesto šećera za sprječavanje pretilosti. Krvna plazma nekih antarktičkih riba sadrži proteine sa svojstvima antifriza koji sprječavaju smrzavanje krvi ovih riba.

Umjetna sinteza proteina.

Kondenzacija aminokiselina koja vodi do polipeptidnog lanca je dobro proučen proces. Moguće je izvesti, na primjer, kondenzaciju bilo koje aminokiseline ili mješavine kiselina i dobiti polimer koji sadrži iste jedinice, ili različite jedinice, koje se izmjenjuju nasumičnim redoslijedom. Takvi polimeri malo sliče prirodnim polipeptidima i nemaju biološku aktivnost. Glavni zadatak je povezati aminokiseline u strogo definiranom, unaprijed planiranom redoslijedu kako bi se reproducirao slijed aminokiselinskih ostataka u prirodnim proteinima. Američki znanstvenik Robert Merrifield predložio je originalnu metodu koja je omogućila rješavanje takvog problema. Bit metode je da se prva aminokiselina veže na netopljivi polimerni gel koji sadrži reaktivne skupine koje se mogu spojiti s –COOH – skupinama aminokiseline. Kao takav polimerni supstrat uzet je umreženi polistiren u koji su uvedene klorometilne skupine. Kako aminokiselina uzeta za reakciju ne bi reagirala sama sa sobom i kako ne bi spojila H 2 N-skupinu na supstrat, amino skupina ove kiseline je prethodno blokirana velikim supstituentom [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -skupina. Nakon što se aminokiselina pričvrsti za polimerni nosač, blokirajuća skupina se uklanja i druga aminokiselina se uvodi u reakcijsku smjesu, u kojoj je H2N skupina također prethodno blokirana. U takvom sustavu moguća je samo interakcija H 2 N-skupine prve aminokiseline i –COOH skupine druge kiseline, koja se odvija u prisutnosti katalizatora (fosfonijevih soli). Zatim se cijela shema ponavlja, uvodeći treću aminokiselinu (slika 28).

Riža. 28. SHEMA SINTEZE POLIPEPTIDNIH LANACA

U posljednjem koraku, dobiveni polipeptidni lanci se odvajaju od polistirenske podloge. Sada je cijeli proces automatiziran, postoje automatski sintetizatori peptida koji rade prema opisanoj shemi. Mnogi peptidi koji se koriste u medicini i poljoprivredi sintetizirani su ovom metodom. Također je bilo moguće dobiti poboljšane analoge prirodnih peptida sa selektivnim i pojačanim djelovanjem. Sintetizirani su neki mali proteini, poput hormona inzulina i nekih enzima.

Postoje i metode sinteze proteina koje ponavljaju prirodne procese: sintetiziraju se fragmenti nukleinskih kiselina konfigurirani za proizvodnju određenih proteina, zatim se ti fragmenti umeću u živi organizam (na primjer, u bakteriju), nakon čega tijelo počinje proizvoditi željeni protein. Na taj način se danas dobivaju značajne količine teško dostupnih proteina i peptida, kao i njihovih analoga.

Proteini kao izvori hrane.

Bjelančevine se u živom organizmu stalno razgrađuju na svoje izvorne aminokiseline (uz neizostavno sudjelovanje enzima), jedne aminokiseline prelaze u druge, potom se ponovno sintetiziraju bjelančevine (također uz sudjelovanje enzima), tj. tijelo se stalno obnavlja. Neki se proteini (kolagen kože, kose) ne obnavljaju, tijelo ih kontinuirano gubi i umjesto njih sintetizira nove. Proteini kao izvori hrane obavljaju dvije glavne funkcije: opskrbljuju tijelo građevinski materijal za sintezu novih molekula bjelančevina i uz to opskrbljuju tijelo energijom (izvori kalorija).

Sisavci mesožderi (uključujući i ljude) dobivaju potrebne bjelančevine iz biljne i životinjske hrane. Nijedan od proteina dobivenih hranom ne integrira se u tijelo u nepromijenjenom obliku. U probavnom traktu se sve apsorbirane bjelančevine razgrađuju do aminokiselina, a od njih su već izgrađene bjelančevine potrebne za određeni organizam, dok se preostalih 12 može sintetizirati iz 8 esencijalnih kiselina (tablica 1) u organizmu ako nisu u dovoljnim količinama unositi hranom, ali esencijalne kiseline moraju se obavezno unositi hranom. Atome sumpora u cisteinu tijelo dobiva s esencijalnom aminokiselinom metioninom. Dio bjelančevina se razgrađuje, oslobađajući energiju potrebnu za održavanje života, a dušik sadržan u njima izlučuje se iz tijela mokraćom. Ljudsko tijelo obično gubi 25-30 g proteina dnevno, tako da proteinska hrana uvijek mora biti prisutna u odgovarajućoj količini. Minimalne dnevne potrebe za proteinima su 37 g za muškarce i 29 g za žene, no preporučeni unos je gotovo dvostruko veći. Prilikom ocjenjivanja hrane važno je uzeti u obzir kvalitetu proteina. U nedostatku ili niskom sadržaju esencijalnih aminokiselina, protein se smatra niskovrijednim, pa takve proteine treba unositi u većim količinama. Dakle, proteini mahunarki sadrže malo metionina, a proteini pšenice i kukuruza imaju malo lizina (obje aminokiseline su esencijalne). Životinjske bjelančevine (osim kolagena) klasificiraju se kao potpuna hrana. Kompletan skup svih esencijalnih kiselina sadrži mliječni kazein, kao i svježi sir i sir pripremljen od njega, tako da vegetarijanska prehrana, ako je vrlo stroga, t.j. “bez mliječnih proizvoda”, zahtijeva povećanu konzumaciju mahunarki, orašastih plodova i gljiva kako bi se tijelo opskrbilo esencijalnim aminokiselinama u pravoj količini.

Sintetske aminokiseline i proteini također se koriste kao prehrambeni proizvodi, dodajući ih u stočnu hranu, koja sadrži esencijalne aminokiseline u malim količinama. Postoje bakterije koje mogu preraditi i asimilirati ugljikovodike nafte, u ovom slučaju, za potpunu sintezu proteina, moraju se hraniti spojevima koji sadrže dušik (amonijak ili nitrati). Ovako dobiveni protein koristi se kao hrana za stoku i perad. Hrani za životinje često se dodaje skup enzima, karbohidraza, koji kataliziraju hidrolizu ugljikohidratnih komponenti hrane koje se teško razgrađuju (stanične stijenke žitarica), čime se biljna hrana potpunije apsorbira.

Mihail Levitski

PROTEINI (članak 2.)

(proteini), razred složenih spojeva koji sadrže dušik, najkarakterističnijih i najvažnijih (uz nukleinske kiseline) sastavnih dijelova žive tvari. Proteini obavljaju mnoge i različite funkcije. Većina proteina su enzimi koji kataliziraju kemijske reakcije. Mnogi hormoni koji reguliraju fiziološke procese također su proteini. Glavne komponente su strukturni proteini poput kolagena i keratina koštano tkivo, kosu i nokte. Kontraktilni proteini mišića imaju sposobnost mijenjanja svoje duljine, koristeći kemijsku energiju za obavljanje mehaničkog rada. Proteini su protutijela koja vežu i neutraliziraju otrovne tvari. Neki proteini koji mogu reagirati na vanjske utjecaje (svjetlost, miris) služe kao receptori u osjetilnim organima koji percipiraju iritaciju. Mnogi proteini smješteni unutar stanice i na staničnoj membrani obavljaju regulacijske funkcije.

U prvoj polovici 19.st mnogi su kemičari, a među njima prvenstveno J. von Liebig, postupno došli do zaključka da su proteini posebna klasa dušikovih spojeva. Naziv "proteini" (od grčkog protosa - prvi) predložio je 1840. godine nizozemski kemičar G. Mulder.

FIZIČKA SVOJSTVA

Proteini u čvrstom stanju bijela boja, i bezbojni su u otopini, osim ako nose neku kromofornu (obojenu) skupinu, kao što je hemoglobin. Topivost u vodi različitih proteina jako varira. Također varira s pH i koncentracijom soli u otopini, tako da se može odabrati uvjete pod kojima će se jedan protein selektivno taložiti u prisutnosti drugih proteina. Ova metoda "isoljenja" široko se koristi za izolaciju i pročišćavanje proteina. Pročišćeni protein često se taloži iz otopine kao kristali.

U usporedbi s drugim spojevima, molekularna težina proteina je vrlo velika - od nekoliko tisuća do mnogo milijuna daltona. Stoga se tijekom ultracentrifugiranja proteini talože, štoviše, različitim brzinama. Zbog prisutnosti pozitivno i negativno nabijenih skupina u molekulama proteina, one se kreću različitim brzinama u električnom polju. To je osnova elektroforeze, metode koja se koristi za izolaciju pojedinačnih proteina iz složenih smjesa. Pročišćavanje proteina također se provodi kromatografijom.

KEMIJSKA SVOJSTVA

Struktura.

Proteini su polimeri, tj. molekule građene poput lanaca od ponavljajućih monomernih jedinica, odnosno podjedinica, čiju ulogu igraju alfa-aminokiseline. Opća formula aminokiselina

gdje je R atom vodika ili neka organska skupina.

Molekula proteina (polipeptidni lanac) može se sastojati od samo relativno malog broja aminokiselina ili nekoliko tisuća monomernih jedinica. Veza aminokiselina u lanac moguća je jer svaka od njih ima dvije različite kemijske skupine: amino skupinu s bazičnim svojstvima, NH2, i kiselu karboksilnu skupinu, COOH. Obje ove skupine vezane su za atom ugljika. Karboksilna skupina jedne aminokiseline može tvoriti amidnu (peptidnu) vezu s amino skupinom druge aminokiseline:

Nakon što su dvije aminokiseline povezane na ovaj način, lanac se može produžiti dodavanjem treće drugoj aminokiselini i tako dalje. Kao što se može vidjeti iz gornje jednadžbe, kada se formira peptidna veza, oslobađa se molekula vode. U prisutnosti kiselina, lužina ili proteolitičkih enzima, reakcija se odvija u suprotnom smjeru: polipeptidni lanac se cijepa u aminokiseline uz dodatak vode. Ova reakcija se naziva hidroliza. Hidroliza se odvija spontano, a energija je potrebna za spajanje aminokiselina u polipeptidni lanac.

Karboksilna skupina i amidna skupina (ili njoj slična imidna skupina - u slučaju aminokiseline prolin) prisutne su u svim aminokiselinama, dok su razlike između aminokiselina određene prirodom te skupine, odnosno "stranom". lanac", što je gore označeno slovom R. Ulogu bočnog lanca može igrati jedan atom vodika, poput aminokiseline glicin, i neke glomazne skupine, poput histidina i triptofana. Neki bočni lanci su kemijski inertni, dok su drugi vrlo reaktivni.

Mnogo tisuća različitih aminokiselina se može sintetizirati, a mnoge različite aminokiseline postoje u prirodi, ali samo 20 vrsta aminokiselina koristi se za sintezu proteina: alanin, arginin, asparagin, asparaginska kiselina, valin, histidin, glicin, glutamin, glutaminska kiselina, izoleucin, leucin, lizin, metionin, prolin, serin, tirozin, treonin, triptofan, fenilalanin i cistein (u proteinima cistein može biti prisutan kao dimer - cistin). Istina, u nekim proteinima postoje i druge aminokiseline uz redovito prisutnih dvadeset, ali one nastaju kao rezultat modifikacije bilo koje od dvadeset navedenih nakon što je uključena u protein.

optička aktivnost.

Sve aminokiseline, s izuzetkom glicina, imaju četiri različite skupine vezane na α-ugljikov atom. U smislu geometrije, četiri različite skupine mogu se pričvrstiti na dva načina, i sukladno tome postoje dvije moguće konfiguracije, ili dva izomera, međusobno povezana kao objekt prema svojoj zrcalnoj slici, tj. kako lijeva ruka nadesno. Jedna se konfiguracija naziva lijevom ili lijevom (L), a druga desnom ili desnom (D), jer se dva takva izomera razlikuju u smjeru rotacije ravnine polarizirane svjetlosti. U proteinima se nalaze samo L-aminokiseline (iznimka je glicin; može se prikazati samo u jednom obliku, jer su mu dvije od četiri skupine iste), a sve imaju optičku aktivnost (jer postoji samo jedan izomer). D-aminokiseline su rijetke u prirodi; nalaze se u nekim antibioticima i staničnoj stijenci bakterija.

Redoslijed aminokiselina.

Aminokiseline u polipeptidnom lancu nisu raspoređene nasumično, već u određenom fiksnom redoslijedu, a taj redoslijed određuje funkcije i svojstva proteina. Mijenjajući redoslijed 20 vrsta aminokiselina, možete dobiti ogroman broj različitih proteina, baš kao što možete sastaviti mnogo različitih tekstova od slova abecede.

U prošlosti je određivanje sekvence aminokiselina proteina često trajalo nekoliko godina. Izravno određivanje još uvijek je prilično naporan zadatak, iako su stvoreni uređaji koji omogućuju njegovo automatsko provođenje. Obično je lakše odrediti sekvencu nukleotida odgovarajućeg gena i iz nje izvesti sekvencu aminokiselina proteina. Do danas su već utvrđene sekvence aminokiselina mnogih stotina proteina. Funkcije dekodiranih proteina obično su poznate, a to pomaže zamisliti moguće funkcije sličnih proteina nastalih, na primjer, u malignim neoplazmama.

Složeni proteini.

Proteini koji se sastoje samo od aminokiselina nazivaju se jednostavni. Međutim, često je na polipeptidni lanac vezan metalni atom ili neki kemijski spoj koji nije aminokiselina. Takvi se proteini nazivaju složeni. Primjer je hemoglobin: sadrži željezo porfirin, koji mu daje crvenu boju i omogućuje mu da djeluje kao prijenosnik kisika.

Imena većine složenih proteina sadrže naznaku prirode povezanih skupina: šećeri su prisutni u glikoproteinima, masti u lipoproteinima. Ako katalitička aktivnost enzima ovisi o pridruženoj skupini, tada se naziva prostetička skupina. Često neki vitamin igra ulogu prostetičke skupine ili je dio nje. Vitamin A, primjerice, vezan za jedan od proteina mrežnice, određuje njezinu osjetljivost na svjetlost.

Tercijarna struktura.

Ono što je važno nije toliko slijed aminokiselina proteina (primarna struktura), koliko način na koji je položen u prostoru. Duž cijele duljine polipeptidnog lanca vodikovi ioni stvaraju pravilne vodikove veze, koje mu daju oblik spirale ili sloja (sekundarna struktura). Iz kombinacije takvih spirala i slojeva nastaje kompaktni oblik sljedećeg reda – tercijarna struktura proteina. Oko veza koje drže monomerne karike lanca moguće su rotacije pod malim kutovima. Stoga, s čisto geometrijskog gledišta, broj mogućih konfiguracija za bilo koji polipeptidni lanac je beskonačno velik. U stvarnosti, svaki protein normalno postoji samo u jednoj konfiguraciji, određenoj slijedom aminokiselina. Ova struktura nije kruta, čini se da "diše" - oscilira oko određene prosječne konfiguracije. Lanac je presavijen u konfiguraciju u kojoj je slobodna energija (sposobnost obavljanja rada) minimalna, baš kao što se otpuštena opruga sabija samo do stanja koje odgovara minimumu slobodne energije. Često je jedan dio lanca kruto povezan s drugim disulfidnim (–S–S–) vezama između dva cisteinska ostatka. To je dijelom razlog zašto cistein među aminokiselinama igra posebno važnu ulogu.

Složenost strukture proteina je tolika da još nije moguće izračunati tercijarnu strukturu proteina, čak i ako je poznat njegov slijed aminokiselina. Ali ako je moguće dobiti kristale proteina, tada se njegova tercijarna struktura može odrediti difrakcijom X-zraka.

U strukturnim, kontraktilnim i nekim drugim proteinima lanci su izduženi i nekoliko blago naboranih lanaca koji leže jedan pokraj drugoga oblikuju fibrile; fibrile se pak savijaju u veće tvorevine – vlakna. Međutim, većina proteina u otopini je globularna: lanci su namotani u globulu, poput pređe u klupko. Slobodna energija s ovom konfiguracijom je minimalna, budući da su hidrofobne ("odbijaju vodu") aminokiseline skrivene unutar globule, a hidrofilne ("privlače vodu") aminokiseline su na njezinoj površini.

Mnogi proteini su kompleksi nekoliko polipeptidnih lanaca. Ova struktura se naziva kvaternarna struktura proteina. Molekula hemoglobina, na primjer, sastoji se od četiri podjedinice, od kojih je svaka globularni protein.

Strukturni proteini zbog svoje linearne konfiguracije tvore vlakna kod kojih je vlačna čvrstoća vrlo visoka, dok globularna konfiguracija omogućuje proteinima da uđu u specifične interakcije s drugim spojevima. Na površini globule, s pravilnim polaganjem lanaca, pojavljuju se šupljine određenog oblika u kojima se nalaze reaktivne kemijske skupine. Ako je taj protein enzim, onda druga, obično manja, molekula neke tvari ulazi u takvu šupljinu, kao što ključ ulazi u bravu; u tom se slučaju konfiguracija elektronskog oblaka molekule mijenja pod utjecajem kemijskih skupina smještenih u šupljini, a to je prisiljava na određenu reakciju. Na taj način enzim katalizira reakciju. Molekule protutijela također imaju šupljine u koje se vežu različite strane tvari i time postaju bezopasne. Model "ključ i brava", koji objašnjava interakciju proteina s drugim spojevima, omogućuje razumijevanje specifičnosti enzima i antitijela, t.j. njihovu sposobnost da reagiraju samo s određenim spojevima.

Proteini u različitim vrstama organizama.

Proteini koji obavljaju istu funkciju u različiti tipovi biljke i životinje, i stoga nose isto ime, imaju sličnu konfiguraciju. Oni se, međutim, donekle razlikuju u slijedu aminokiselina. Kako se vrste odvajaju od zajedničkog pretka, neke aminokiseline na određenim položajima bivaju zamijenjene mutacijama s drugima. Štetne mutacije koje uzrokuju nasljedne bolesti prirodnom se selekcijom odbacuju, ali se one korisne ili barem neutralne mogu sačuvati. Što su dvije biološke vrste bliže jedna drugoj, to su manje razlike u njihovim proteinima.

Neki se proteini mijenjaju relativno brzo, drugi su prilično konzervativni. Potonji uključuju, na primjer, citokrom c, respiratorni enzim koji se nalazi u većini živih organizama. Kod ljudi i čimpanza njegove aminokiselinske sekvence su identične, dok se u citokromu c pšenice samo 38% aminokiselina pokazalo različitim. Čak i kada se uspoređuju ljudi i bakterije, sličnost citokroma s (razlike ovdje utječu na 65% aminokiselina) i dalje se može vidjeti, iako je zajednički predak bakterija i čovjeka živio na Zemlji prije otprilike dvije milijarde godina. Danas se usporedba sekvenci aminokiselina često koristi za izgradnju filogenetskog (genealoškog) stabla koje odražava evolucijske odnose između različitih organizama.

Denaturacija.

Sintetizirana proteinska molekula, savijajući se, dobiva vlastitu konfiguraciju. Ova se konfiguracija, međutim, može uništiti zagrijavanjem, promjenom pH, djelovanjem organskih otapala, pa čak i jednostavnim miješanjem otopine dok se na njezinoj površini ne pojave mjehurići. Protein promijenjen na ovaj način naziva se denaturiranim; gubi svoju biološku aktivnost i obično postaje netopljiv. Dobro poznati primjeri denaturiranih proteina - kuhana jaja ili šlag. Mali proteini, koji sadrže samo stotinjak aminokiselina, sposobni su renaturirati, tj. ponovno dobiti izvornu konfiguraciju. Ali većina se proteina jednostavno transformira u masu zamršenih polipeptidnih lanaca i ne vraća svoju prijašnju konfiguraciju.

Jedna od glavnih poteškoća u izolaciji aktivnih proteina je njihova ekstremna osjetljivost na denaturaciju. Ovo svojstvo proteina nalazi korisnu primjenu u konzerviranju hrane: toplina ireverzibilno denaturira enzime mikroorganizama, a mikroorganizmi umiru.

SINTEZA PROTEINA

Za sintezu proteina, živi organizam mora imati sustav enzima koji je sposoban vezati jednu aminokiselinu za drugu. Potreban je i izvor informacija koji bi odredio koje aminokiseline treba spojiti. Budući da u tijelu postoje tisuće vrsta proteina, a svaki od njih sastoji se od prosječno nekoliko stotina aminokiselina, potrebne informacije moraju biti doista goleme. Pohranjuje se (slično kao što se zapis pohranjuje na magnetsku vrpcu) u molekulama nukleinskih kiselina koje čine gene.

Aktivacija enzima.

Polipeptidni lanac sintetiziran iz aminokiselina nije uvijek protein u svom konačnom obliku. Mnogi enzimi se prvo sintetiziraju kao neaktivni prekursori i postaju aktivni tek nakon što drugi enzim ukloni nekoliko aminokiselina s jednog kraja lanca. Neki od probavnih enzima, poput tripsina, sintetiziraju se u ovom neaktivnom obliku; ti se enzimi aktiviraju u probavnom traktu kao rezultat uklanjanja terminalnog fragmenta lanca. Hormon inzulin, čija se molekula u svom aktivnom obliku sastoji od dva kratka lanca, sintetizira se u obliku jednog lanca, tzv. proinzulin. Zatim se središnji dio ovog lanca ukloni, a preostali fragmenti se vežu jedan za drugi, tvoreći aktivnu molekulu hormona. Složeni proteini nastaju tek nakon što se određena kemijska skupina veže na protein, a za to vezanje često je potreban i enzim.

Metabolička cirkulacija.

Nakon hranjenja životinje aminokiselinama obilježenim radioaktivnim izotopima ugljika, dušika ili vodika, oznaka se brzo ugrađuje u njezine proteine. Ako označene aminokiseline prestanu ulaziti u tijelo, tada se količina obilježenih proteina počinje smanjivati. Ovi pokusi pokazuju da se dobiveni proteini ne pohranjuju u tijelu do kraja života. Svi su oni, uz nekoliko iznimaka, u dinamičnom stanju, stalno se razgrađuju do aminokiselina, a potom ponovno sintetiziraju.

Neki se proteini razgrađuju kada stanice umru i budu uništene. To se događa cijelo vrijeme, na primjer, s crvenim krvnim stanicama i epitelnim stanicama koje oblažu unutarnju površinu crijeva. Osim toga, razgradnja i ponovna sinteza proteina također se događa u živim stanicama. Začudo, manje se zna o razgradnji proteina nego o njihovoj sintezi. Međutim, jasno je da u razgradnju sudjeluju proteolitički enzimi, slični onima koji razgrađuju proteine u aminokiseline u probavnom traktu.

Poluživot različitih proteina je različit - od nekoliko sati do više mjeseci. Jedina iznimka su molekule kolagena. Jednom formirani ostaju stabilni i ne obnavljaju se niti se zamjenjuju. S vremenom se, međutim, neka njihova svojstva, posebice elastičnost, mijenjaju, a budući da se ne obnavljaju, posljedica toga su određene promjene vezane uz starenje, primjerice pojava bora na koži.

sintetičkih proteina.

Kemičari su odavno naučili kako polimerizirati aminokiseline, ali aminokiseline se spajaju nasumično, tako da proizvodi takve polimerizacije malo sliče prirodnim. Istina, moguće je kombinirati aminokiseline određenim redoslijedom, čime se mogu dobiti neki biološki aktivni proteini, posebice inzulin. Proces je prilično kompliciran, a na ovaj način moguće je dobiti samo one proteine čije molekule sadrže stotinjak aminokiselina. Umjesto toga, poželjno je sintetizirati ili izolirati nukleotidnu sekvencu gena koja odgovara željenoj aminokiselinskoj sekvenci, a zatim uvesti taj gen u bakteriju, koja će replikacijom proizvesti veliku količinu željenog proizvoda. Ova metoda, međutim, ima i svojih nedostataka.

PROTEINI I PREHRANA

Kada se proteini u tijelu razgrade u aminokiseline, te se aminokiseline mogu ponovno upotrijebiti za sintezu proteina. Pritom su same aminokiseline podložne raspadanju, tako da se ne iskorištavaju u potpunosti. Također je jasno da tijekom rasta, trudnoće i zacjeljivanja rana, sinteza proteina mora nadmašiti razgradnju. Tijelo kontinuirano gubi nešto proteina; to su proteini kose, noktiju i površinskog sloja kože. Dakle, za sintezu proteina, svaki organizam mora dobiti aminokiseline iz hrane.

Izvori aminokiselina.

Zelene biljke sintetiziraju svih 20 aminokiselina koje se nalaze u proteinima iz CO2, vode i amonijaka ili nitrata. Mnoge bakterije također mogu sintetizirati aminokiseline u prisutnosti šećera (ili nekog ekvivalenta) i vezanog dušika, ali šećer u konačnici dobivaju zelene biljke. U životinja je sposobnost sintetiziranja aminokiselina ograničena; dobivaju aminokiseline jedući zelene biljke ili druge životinje. U probavnom traktu apsorbirane bjelančevine se razgrađuju na aminokiseline, potonje se apsorbiraju i od njih se grade bjelančevine karakteristične za dati organizam. Niti jedan od apsorbiranih proteina nije ugrađen u tjelesne strukture kao takav. Jedina je iznimka to što kod mnogih sisavaca dio majčinih protutijela može netaknut proći kroz placentu u fetalnu cirkulaciju, te putem majčinog mlijeka (osobito kod preživača) biti prenesen na novorođenče odmah nakon rođenja.

Potreba za proteinima.

Jasno je da za održavanje života tijelo mora dobiti određenu količinu bjelančevina iz hrane. Međutim, veličina ove potrebe ovisi o nizu čimbenika. Hrana je tijelu potrebna i kao izvor energije (kalorija) i kao materijal za izgradnju njegovih struktura. Na prvom mjestu je potreba za energijom. To znači da kada u prehrani ima malo ugljikohidrata i masti, proteini se koriste ne za sintezu vlastitih proteina, već kao izvor kalorija. Duljim postom čak se i vlastiti proteini troše za zadovoljenje energetskih potreba. Ako u prehrani ima dovoljno ugljikohidrata, tada se unos proteina može smanjiti.

ravnoteža dušika.

U prosjeku cca. 16% ukupne mase proteina je dušik. Kada se aminokiseline koje čine proteine razgrađuju, dušik sadržan u njima izlučuje se iz tijela mokraćom i (u manjoj mjeri) stolicom u obliku raznih dušikovih spojeva. Stoga je pogodan za ocjenu kvalitete proteinska prehrana koristite takav pokazatelj kao ravnotežu dušika, tj. razlika (u gramima) između količine dušika unesene u tijelo i količine dušika koji se dnevno izluči. Kod normalne prehrane kod odrasle osobe te su količine jednake. U rastućem organizmu količina izlučenog dušika manja je od količine unesenog, tj. saldo je pozitivan. Uz nedostatak proteina u prehrani, bilanca je negativna. Ako u prehrani ima dovoljno kalorija, ali proteini su potpuno odsutni, tijelo štedi proteine. Istovremeno se metabolizam proteina usporava, a ponovna upotreba aminokiselina u sintezi proteina odvija se što učinkovitije. Međutim, gubici su neizbježni, a dušikovi spojevi još uvijek se izlučuju mokraćom i djelomično fecesom. Količina dušika koja se dnevno izluči iz tijela tijekom proteinskog gladovanja može poslužiti kao mjera dnevnog nedostatka proteina. Prirodno je pretpostaviti da je uvođenjem u prehranu količine bjelančevina koja je ekvivalentna ovom nedostatku, moguće uspostaviti ravnotežu dušika. Međutim, nije. Nakon što primi ovu količinu proteina, tijelo počinje manje učinkovito koristiti aminokiseline, pa je potrebno nešto dodatnog proteina da se uspostavi ravnoteža dušika.

Ako količina proteina u prehrani premašuje ono što je potrebno za održavanje ravnoteže dušika, čini se da od toga nema štete. Višak aminokiselina jednostavno se koristi kao izvor energije. Posebno upečatljiv primjer su Eskimi, koji konzumiraju malo ugljikohidrata i oko deset puta više proteina nego što je potrebno za održavanje ravnoteže dušika. U većini slučajeva, međutim, korištenje proteina kao izvora energije nije korisno, budući da možete dobiti mnogo više kalorija iz određene količine ugljikohidrata nego iz iste količine proteina. U siromašnim zemljama stanovništvo dobiva potrebne kalorije iz ugljikohidrata i konzumira minimalnu količinu proteina.

Ako tijelo dobije potreban broj kalorija u obliku neproteinskih proizvoda, tada je minimalna količina proteina koja održava ravnotežu dušika cca. 30 g dnevno. Otprilike toliko proteina sadrže četiri kriške kruha ili 0,5 litara mlijeka. Nekoliko se obično smatra optimalnim. velika količina; preporučuje se od 50 do 70 g.

Esencijalne aminokiseline.

Do sada se protein promatrao kao cjelina. U međuvremenu, kako bi se odvijala sinteza proteina, sve potrebne aminokiseline moraju biti prisutne u tijelu. Neke od aminokiselina samo tijelo životinje može sintetizirati. Nazivaju se zamjenjivima, budući da ne moraju biti prisutni u prehrani - važno je samo da je općenito dovoljan unos proteina kao izvora dušika; tada, uz manjak neesencijalnih aminokiselina, tijelo ih može sintetizirati na račun onih koje su prisutne u višku. Preostale "esencijalne" aminokiseline ne mogu se sintetizirati i moraju se unijeti hranom. Za čovjeka su bitni valin, leucin, izoleucin, treonin, metionin, fenilalanin, triptofan, histidin, lizin i arginin. (Iako se arginin može sintetizirati u tijelu, smatra se esencijalnom aminokiselinom jer je novorođenčad i djeca u razvoju proizvode u nedostatnim količinama. S druge strane, za osobu zrelije dobi unos nekih od ovih aminokiselina hranom nije dovoljan). može postati izborno.)

Ovaj popis esencijalnih aminokiselina približno je isti kod drugih kralješnjaka, pa čak i kod kukaca. Hranjiva vrijednost bjelančevina obično se određuje hranjenjem štakora u rastu i praćenjem povećanja težine životinja.

Hranjiva vrijednost bjelančevina.

Hranjiva vrijednost proteina određena je esencijalnom aminokiselinom koja ima najveći nedostatak. Ilustrirajmo to primjerom. Bjelančevine našeg tijela sadrže prosječno cca. 2% triptofana (težinski). Recimo da prehrana uključuje 10 g proteina koji sadrže 1% triptofana, te da ima dovoljno drugih esencijalnih aminokiselina. U našem slučaju, 10 g ovog neispravnog proteina je u biti ekvivalentno 5 g potpunog proteina; preostalih 5 g može poslužiti samo kao izvor energije. Imajte na umu da budući da aminokiseline praktički nisu pohranjene u tijelu, a da bi se odvijala sinteza proteina, sve aminokiseline moraju biti prisutne istovremeno, učinak unosa esencijalnih aminokiselina može se otkriti samo ako sve one uđu u organizam. tijelo u isto vrijeme.

Prosječni sastav većine životinjskih bjelančevina blizak je prosječnom sastavu bjelančevina ljudskog tijela, tako da je malo vjerojatno da ćemo se suočiti s nedostatkom aminokiselina ako je naša prehrana bogata namirnicama kao što su meso, jaja, mlijeko i sir. Međutim, postoje proteini, poput želatine (produkt denaturacije kolagena), koji sadrže vrlo malo esencijalnih aminokiselina. Biljni proteini, iako su u tom smislu bolji od želatine, također su siromašni esencijalnim aminokiselinama; posebno malo u njima lizina i triptofana. Ipak, čisto vegetarijanska prehrana nije nimalo štetna, osim ako se ne unose nešto veće količine biljnih bjelančevina, dovoljne da organizmu opskrbe esencijalne aminokiseline. Najviše bjelančevina nalazi se u biljkama u sjemenkama, posebno u sjemenkama pšenice i raznih mahunarki. Mladi izdanci, poput šparoga, također su bogati bjelančevinama.

Sintetski proteini u prehrani.

Dodavanjem malih količina sintetskih esencijalnih aminokiselina ili njima bogatih proteina nepotpunim proteinima, kao što su kukuruzni proteini, moguće je značajno povećati hranjivu vrijednost potonjih, tj. čime se povećava količina konzumiranih proteina. Druga mogućnost je uzgoj bakterija ili kvasaca na naftnim ugljikovodicima uz dodatak nitrata ili amonijaka kao izvora dušika. Ovako dobiveni mikrobni protein može poslužiti kao hrana za perad ili stoku ili ga mogu izravno konzumirati ljudi. Treća, široko korištena, metoda koristi fiziologiju preživača. U preživača, u početnom odjelu želuca, tzv. Burag nastanjuju posebni oblici bakterija i protozoa koji neispravne biljne bjelančevine pretvaraju u potpunije mikrobne bjelančevine, a one se nakon probave i apsorpcije pretvaraju u životinjske bjelančevine. Urea, jeftini sintetski spoj koji sadrži dušik, može se dodati stočnoj hrani. Mikroorganizmi koji žive u buragu koriste urea dušik za pretvorbu ugljikohidrata (kojih ima puno više u hrani) u proteine. Otprilike trećina ukupnog dušika u hrani za stoku može doći u obliku uree, što u biti znači, u određenoj mjeri, kemijsku sintezu proteina.