Proyek, skema, gambar
Apa yang disebut protein pengatur utama? Protein pengatur: asal

Apa yang disebut protein pengatur utama? Protein pengatur: asal

(dari lat. regulo - menertibkan, menyesuaikan), sekelompok protein yang terlibat dalam pengaturan pembusukan. biokimia. proses. Kelompok penting R. b., artikel ini dikhususkan untuk Krimea, adalah protein yang berinteraksi dengan DNA dan mengontrol ekspresi gen (ekspresi gen dalam tanda dan sifat tubuh). Sebagian besar R. seperti itu. beroperasi pada tingkat transkripsi(sintesis messenger RNA, atau mRNA, pada templat DNA) dan bertanggung jawab untuk aktivasi atau represi (penekanan) sintesis mRNA (masing-masing, protein aktivator dan protein represor).

Diketahui ca. 10 represor. Naib. dipelajari di antara mereka adalah represor prokariotik (bakteri, ganggang biru-hijau), yang mengatur sintesis enzim yang terlibat dalam metabolisme laktosa (lac-repressor) di Escherichia coli (E. coli), dan represor bacteriophage A. Tindakan mereka diwujudkan dengan mengikat spesifik. bagian DNA (operator) dari gen yang sesuai dan memblokir inisiasi transkripsi mRNA yang dikodekan oleh gen ini.

Represor biasanya merupakan dimer dari dua rantai polipeptida identik yang berorientasi pada arah yang saling berlawanan. Represor menghambat secara fisik RNA polimerase bergabung dengan DNA di daerah promotor (tempat pengikatan enzim RNA polimerase yang bergantung pada DNA yang mengkatalisasi sintesis mRNA pada templat DNA) dan memulai sintesis mRNA. Diasumsikan bahwa represor hanya mencegah inisiasi transkripsi dan tidak mempengaruhi pemanjangan mRNA.

Represor dapat mengontrol sintesis untuk.- l. satu protein atau sejumlah protein, yang ekspresinya terkoordinasi. Biasanya, ini adalah enzim yang melayani satu metabolisme. jalur; gen mereka adalah bagian dari satu operon (satu set gen yang saling berhubungan dan daerah pengatur yang berdekatan).

M N. represor dapat ada baik dalam bentuk aktif maupun tidak aktif, tergantung pada apakah mereka terkait atau tidak dengan penginduksi atau korepresor (masing-masing, substrat, yang keberadaannya secara khusus meningkatkan atau menurunkan laju sintesis enzim tertentu; lihat. Regulator Enzim); interaksi ini memiliki sifat non-kovalen.

Untuk ekspresi gen yang efisien, represor tidak hanya perlu dinonaktifkan oleh penginduksi, tetapi juga represor spesifik harus direalisasikan. positif sinyal nyalakan, yang dimediasi oleh R. b., bekerja "berpasangan" dengan siklik. adenosin monofosfat (cAMP). Yang terakhir dikaitkan dengan R. b spesifik. (yang disebut aktivator protein CAP dari gen katabolik, atau aktivator katabolisme protein-BAC). Ini adalah dimer dengan dermaga. m 45 ribu Setelah mengikat ke cAMP, ia memperoleh kemampuan untuk melekat pada spesifik. daerah pada DNA, secara tajam meningkatkan efisiensi transkripsi gen dari operon yang sesuai. Pada saat yang sama, CAP tidak memengaruhi laju pertumbuhan rantai mRNA, tetapi mengontrol tahap inisiasi transkripsi - perlekatan RNA polimerase ke promotor. Berbeda dengan represor, CAP (berkompleks dengan cAMP) memfasilitasi pengikatan RNA polimerase ke DNA dan membuat inisiasi transkripsi lebih sering. Situs perlekatan CAP ke DNA berbatasan langsung dengan promotor dari sisi yang berlawanan dengan lokasi operator.

Regulasi positif (misalnya, E. coli lac operon) dapat dijelaskan dengan skema yang disederhanakan: dengan penurunan konsentrasi glukosa (sumber karbon utama), konsentrasi cAMP meningkat, yang berikatan dengan SAR, dan kompleks yang dihasilkan menjadi promotor lac. Akibatnya, pengikatan RNA polimerase ke promotor distimulasi dan laju transkripsi gen meningkat, enzim penyandi to-rye yang memungkinkan sel beralih ke penggunaan sumber karbon-laktosa lain. Ada R.b khusus lainnya. (misalnya, protein C), yang fungsinya dijelaskan dengan skema yang lebih kompleks; mereka mengendalikan rentang gen yang sempit dan dapat bertindak sebagai represor dan aktivator.

Represor dan aktivator spesifik operon tidak mempengaruhi spesifisitas RNA polimerase itu sendiri. Regulasi tingkat terakhir ini diwujudkan dalam kasus-kasus yang melibatkan massir. perubahan spektrum gen yang diekspresikan. Jadi, dalam E. coli, gen yang mengkode protein kejut panas, yang diekspresikan dalam sejumlah kondisi stres sel, dibaca oleh RNA polimerase hanya jika R. b.-t khusus. faktor s 32 . Seluruh keluarga R.b. (faktor-s) yang mengubah spesifisitas promotor RNA polimerase telah ditemukan pada basil dan bakteri lain.

dr. varietas R.b. mengubah katalitik Pulau Suci RNA polimerase (disebut protein anti-terminator). Jadi, dalam bakteriofag X, dua protein seperti itu diketahui, untuk memodifikasi RNA polimerase sehingga tidak mematuhi sinyal seluler penghentian (akhir) transkripsi (ini diperlukan untuk ekspresi aktif gen fag).

Skema umum genetika kontrol, termasuk fungsi R. b., juga berlaku untuk bakteri dan sel eukariotik (semua organisme, kecuali bakteri dan ganggang biru-hijau).

Eukariotik sel menanggapi ext. sinyal (untuk mereka, misalnya, hormon) pada prinsipnya, dengan cara yang sama seperti sel bakteri bereaksi terhadap perubahan konsentrasi nutrisi. masuk-masuk lingkungan, yaitu oleh represi reversibel atau aktivasi (derepresi) gen individu. Pada saat yang sama, R.b., yang sekaligus mengontrol aktivitas jumlah yang besar gen, dapat digunakan dalam pembusukan. kombinasi. Genetik kombinasional yang serupa regulasi dapat memberikan diferensiasi. pengembangan seluruh organisme multisel yang kompleks karena interaksi. jumlah kunci R yang relatif kecil. b.

Dalam sistem pengaturan aktivitas gen pada eukariota, terdapat penambahan. tingkat yang tidak ada pada bakteri, yaitu, terjemahan semua nukleosom (subunit berulang kromatin), yang merupakan bagian dari unit transkripsi, menjadi bentuk aktif (dekondensasi) di sel-sel di mana gen ini seharusnya aktif secara fungsional. Diasumsikan bahwa satu set R. b. spesifik terlibat di sini, yang tidak memiliki analogi dalam prokariota. Protein ini tidak hanya mengenali spesifik bagian kromatin (atau. DNA), tetapi juga panggilanperubahan struktural tertentu di daerah yang berdekatan. R.b., seperti aktivator dan penekan bakteri, tampaknya terlibat dalam pengaturan transkripsi gen individu berikutnya di area aktivir. kromatin.

Kelas ekstensif R.b. eukariota- protein reseptor hormon steroid.

Urutan asam amino R.b. yang disebut dikodekan. gen pengatur. Inaktivasi mutasi dari represor menyebabkan sintesis mRNA yang tidak terkontrol, dan, akibatnya, protein tertentu (akibatnya terjemahan- sintesis protein pada template mRNA). Organisme seperti itu disebut mutan konstitutif. Hilangnya aktivator akibat mutasi menyebabkan penurunan sintesis protein yang diatur secara terus-menerus.

===
Menggunakan literatur untuk artikel tersebut "PROTEIN REGULASI": Strayer L., Biokimia, trans. dari bahasa Inggris, vol.3, M., 1985, hal. 112-25.

P.L. Ivanov.

Halaman "PROTEIN REGULASI" disiapkan sesuai dengan bahan ensiklopedia kimia.

Contoh interaksi protein dan DNA yang dipelajari dengan baik, yang tidak bergantung pada urutan nukleotida DNA, adalah interaksi dengan protein struktural. Dalam sel, DNA terikat pada protein ini untuk membentuk struktur kompak yang disebut kromatin. Pada prokariota, kromatin dibentuk dengan menempelkan protein alkalin kecil - histon ke DNA, kromatin prokariotik yang kurang teratur mengandung protein seperti histon. Histon membentuk struktur protein berbentuk cakram - nukleosom, yang di sekelilingnya masing-masing cocok dengan dua putaran DNA heliks. Ikatan nonspesifik antara histon dan DNA terbentuk karena ikatan ionik asam amino basa histon dan residu asam dari tulang punggung DNA gula-fosfat. Modifikasi kimia asam amino ini termasuk metilasi, fosforilasi, dan asetilasi. Modifikasi kimia ini mengubah kekuatan interaksi antara DNA dan histon, memengaruhi ketersediaan sekuens spesifik untuk faktor transkripsi dan mengubah laju transkripsi. Protein lain dalam kromatin yang menempel pada sekuens non-spesifik adalah protein dengan mobilitas tinggi dalam gel, yang sebagian besar berasosiasi dengan DNA terlipat. Protein ini penting untuk pembentukan struktur orde tinggi dalam kromatin. Sekelompok protein khusus yang menempel pada DNA adalah yang berasosiasi dengan DNA beruntai tunggal. Protein yang paling terkarakterisasi dengan baik dari kelompok ini pada manusia adalah protein replikasi A, yang tanpanya sebagian besar proses pelepasan heliks ganda, termasuk replikasi, rekombinasi, dan perbaikan, tidak dapat terjadi. Protein dalam kelompok ini menstabilkan DNA beruntai tunggal dan mencegah pembentukan atau degradasi batang-loop oleh nuklease.

Pada saat yang sama, protein lain mengenali dan menempel pada urutan tertentu. Kelompok protein yang paling banyak dipelajari adalah berbagai kelas faktor transkripsi, yaitu protein yang mengatur transkripsi. Masing-masing protein ini mengenali urutannya, seringkali dalam promotor, dan mengaktifkan atau menekan transkripsi gen. Ini terjadi karena asosiasi faktor transkripsi dengan RNA polimerase, baik secara langsung maupun melalui protein perantara. Polimerase pertama-tama berasosiasi dengan protein dan kemudian memulai transkripsi. Dalam kasus lain, faktor transkripsi dapat menempel pada enzim yang memodifikasi histon yang berlokasi promotor, sehingga mengubah aksesibilitas DNA ke polimerase.

Karena urutan spesifik terjadi di banyak lokasi dalam genom, perubahan aktivitas satu jenis faktor transkripsi dapat mengubah aktivitas ribuan gen. Dengan demikian, protein ini sering diatur sebagai respons terhadap perubahan lingkungan, perkembangan organisme, dan diferensiasi sel. Kekhususan interaksi faktor transkripsi dengan DNA disediakan oleh banyak kontak antara asam amino dan basa DNA, yang memungkinkan mereka untuk "membaca" urutan DNA. Sebagian besar kontak dengan alas terjadi di alur utama, di mana alas lebih mudah diakses.

Enzim yang memodifikasi DNA

Topoisomerase dan helikase

Artikel utama: Topoisomerase , Helicase

Di dalam sel, DNA terletak di tempat yang disebut kompak. dalam keadaan super-twisted, kalau tidak dia tidak akan bisa masuk ke dalamnya. Agar proses vital berlangsung, DNA harus diurai, yang diproduksi oleh dua kelompok protein - topoisomerase dan helikase.

Topoisomerase adalah enzim yang memiliki aktivitas nuklease dan ligase. Protein ini mengubah tingkat superkoil dalam DNA. Beberapa enzim ini memotong heliks DNA dan membiarkan salah satu untaian berputar, sehingga mengurangi tingkat supercoiling, setelah itu enzim menutup celah tersebut. Enzim lain dapat memotong salah satu helai dan membawa untai kedua melalui jeda, dan kemudian mengikat jeda pada untai pertama. Topoisomerase sangat penting dalam banyak proses terkait DNA seperti replikasi dan transkripsi.

Helicases adalah protein yang merupakan salah satu motor molekuler. Mereka menggunakan energi kimia nukleotida trifosfat, paling sering ATP, untuk memutus ikatan hidrogen antar basa, melepaskan heliks ganda menjadi untaian terpisah. Enzim ini sangat penting untuk sebagian besar proses di mana protein membutuhkan akses ke basis DNA.

Nuklease dan ligase

Nuclease, Ligaz

Dalam berbagai proses yang terjadi di dalam sel, misalnya rekombinasi dan perbaikan, enzim terlibat yang dapat memotong dan memulihkan integritas untaian DNA. Enzim yang memotong DNA disebut nuklease. Nuklease yang menghidrolisis nukleotida di ujung molekul DNA disebut eksonuklease, sedangkan endonuklease memotong DNA di dalam untai. Nuklease yang paling umum digunakan dalam biologi molekuler dan rekayasa genetika adalah enzim restriksi yang memotong DNA di sekitar urutan tertentu. Misalnya, enzim EcoRV (enzim restriksi #5 dari E.coli) mengenali urutan enam nukleotida 5"-GAT|ATC-3" dan memotong DNA di lokasi yang ditunjukkan oleh garis vertikal. Di alam, enzim ini melindungi bakteri dari infeksi oleh bakteriofag dengan memotong DNA fag saat dimasukkan ke dalam sel bakteri. Dalam hal ini, nuklease adalah bagian dari sistem pembatasan modifikasi. Ligase DNA mengikat silang basa gula fosfat dalam molekul DNA menggunakan energi ATP. Nuklease restriksi dan ligase digunakan dalam kloning dan sidik jari.

DNA polimerase I (struktur berbentuk cincin yang terdiri dari beberapa molekul protein identik, ditampilkan dalam warna berbeda), mengikat untai DNA yang rusak

Polimerase

DNA polimerase

Ada juga sekelompok enzim penting untuk metabolisme DNA yang mensintesis rantai polinukleotida dari nukleosida trifosfat - DNA polimerase. Mereka menambahkan nukleotida ke gugus hidroksil 3" dari nukleotida sebelumnya dalam rantai DNA, sehingga semua polimerase bekerja dalam arah 5"--> 3". Di pusat aktif enzim ini, substrat - nukleosida trifosfat - berpasangan dengan basa komplementer sebagai bagian dari rantai polinukleotida beruntai tunggal - templat.

Selama replikasi DNA, DNA polimerase yang bergantung pada DNA mensintesis salinan dari urutan DNA asli. Akurasi sangat penting dalam proses ini, karena kesalahan dalam polimerisasi akan menyebabkan mutasi, sehingga banyak polimerase memiliki kemampuan untuk "mengedit" - memperbaiki kesalahan. Polimerase mengenali kesalahan dalam sintesis karena kurangnya pasangan antara nukleotida yang salah. Setelah menentukan kurangnya pasangan, aktivitas eksonuklease 3"--> 5" dari polimerase diaktifkan dan basa yang salah dihilangkan. Pada sebagian besar organisme, DNA polimerase bekerja sebagai kompleks besar yang disebut replisom, yang mengandung banyak subunit tambahan, seperti helikase.

Polimerase DNA yang bergantung pada RNA adalah jenis polimerase khusus yang menyalin urutan RNA ke DNA. Jenis ini termasuk enzim reverse transcriptase virus, yang digunakan oleh retrovirus selama infeksi sel, serta telomerase, yang diperlukan untuk replikasi telomer. Telomerase adalah enzim yang tidak biasa karena mengandung RNA kurirnya sendiri.

Transkripsi dilakukan oleh RNA polimerase yang bergantung pada DNA, yang menyalin urutan DNA dari satu untai ke mRNA. Pada awal transkripsi gen, RNA polimerase menempel pada urutan pada awal gen, yang disebut promotor, dan melepaskan heliks DNA. Kemudian menyalin urutan gen ke messenger RNA hingga mencapai DNA di ujung gen - terminator, di mana ia berhenti dan terlepas dari DNA. Seperti DNA polimerase yang bergantung pada DNA manusia, RNA polimerase II, yang menyalin sebagian besar gen dalam genom manusia, bekerja sebagai bagian dari kompleks protein, berisi satuan pengatur dan tambahan .

Pekerjaan gen dalam organisme apa pun - prokariotik, eukariotik, uniseluler atau multiseluler - dikendalikan dan dikoordinasikan.

Gen yang berbeda memiliki aktivitas temporal yang berbeda. Beberapa di antaranya dicirikan oleh aktivitas konstan. Gen semacam itu bertanggung jawab atas sintesis protein yang diperlukan sel atau organisme sepanjang hidup, misalnya gen yang produknya terlibat dalam sintesis ATP. Sebagian besar gen memiliki aktivitas terputus-putus, mereka bekerja hanya pada saat-saat tertentu ketika ada kebutuhan akan produknya - protein. Gen juga berbeda dalam tingkat aktivitasnya (rendah atau tinggi).

Protein sel diklasifikasikan sebagai pengatur dan struktural. Protein pengatur disintesis pada gen pengatur dan mengontrol fungsi gen struktural. Gen struktural menyandikan protein struktural yang melakukan fungsi struktural, enzimatik, transportasi, dan lainnya (kecuali pengaturan!).

Regulasi sintesis protein dilakukan pada semua tahap proses ini: transkripsi, translasi, dan modifikasi pasca-translasi, baik dengan induksi atau dengan represi.

Pengaturan aktivitas gen pada organisme eukariotik jauh lebih rumit daripada pengaturan ekspresi gen prokariotik, yang ditentukan oleh kompleksitas organisasi organisme eukariotik, dan terutama multiseluler. Pada tahun 1961, ilmuwan Prancis F. Jacob, J. Monod dan A. Lvov merumuskan model kontrol genetik sintesis protein yang mengkatalisasi asimilasi laktosa oleh sel - konsep operon.

Operon adalah sekelompok gen yang dikendalikan oleh satu gen pengatur.

Gen pengatur adalah gen dengan aktivitas rendah yang konstan, protein penekan disintesis di atasnya - protein pengatur yang dapat mengikat operator, menonaktifkannya.

Operator adalah titik awal untuk membaca informasi genetik; itu mengontrol kerja gen struktural.

Gen struktural operon laktosa berisi informasi tentang enzim yang terlibat dalam metabolisme laktosa. Oleh karena itu, laktosa akan berfungsi sebagai induktor - agen yang memulai kerja operon.

Promotor adalah tempat perlekatan untuk RNA polimerase.

Terminator adalah tempat penghentian sintesis mRNA.

Dengan tidak adanya induktor, sistem tidak berfungsi, karena represor "bebas" dari induktor - laktosa - terhubung ke operator. Dalam hal ini, enzim RNA polimerase tidak dapat mengkatalisis proses sintesis mRNA. Jika laktosa (penginduksi) ditemukan di dalam sel, ia berinteraksi dengan represor, mengubah strukturnya, akibatnya represor melepaskan operator. RNA polimerase berikatan dengan promotor, sintesis mRNA dimulai (transkripsi gen struktural). Kemudian protein terbentuk pada ribosom sesuai dengan program operon mRNA-laktosa. Pada organisme prokariotik, satu molekul mRNA menulis ulang informasi dari semua gen struktural operon, mis. Operon adalah unit transkripsi. Transkripsi berlanjut selama molekul laktosa tetap berada di sitoplasma sel. Segera setelah semua molekul diproses oleh sel, represor menutup operator, dan sintesis mRNA berhenti.

Jadi, sintesis mRNA dan, karenanya, sintesis protein harus diatur secara ketat, karena sel tidak memiliki sumber daya yang cukup untuk transkripsi dan translasi simultan dari semua gen struktural. Baik pro dan eukariota secara konstan mensintesis hanya mRNA yang diperlukan untuk melakukan fungsi seluler dasar. Ekspresi gen struktural lainnya dilakukan di bawah kendali ketat sistem pengaturan yang memicu transkripsi hanya ketika ada kebutuhan akan protein tertentu (protein ).

PROTEIN REGULASI (dari lat. regulo - atur, sesuaikan), sekelompok protein. terlibat dalam regulasi pembusukan. biokimia. proses. Sekelompok penting protein pengatur, yang dikhususkan untuk artikel ini, adalah protein yang berinteraksi dengan DNA dan mengontrol ekspresi gen (ekspresi gen dalam karakteristik dan sifat suatu organisme). Sebagian besar protein pengatur ini berfungsi pada tingkat transkripsi (sintesis messenger RNA, atau mRNA, pada templat DNA) dan bertanggung jawab untuk aktivasi atau represi (penekanan) sintesis mRNA (protein aktivator dan protein represor, masing-masing) .

Represor biasanya merupakan dimer dari dua rantai polipeptida identik yang berorientasi pada arah yang saling berlawanan. Represor secara fisik mencegah RNA polimerase menempel pada DNA di situs promotor (tempat pengikatan enzim RNA polimerase yang bergantung pada DNA yang mengkatalisis sintesis mRNA pada templat DNA) dan dari memulai sintesis mRNA. Diasumsikan bahwa represor hanya mencegah inisiasi transkripsi dan tidak mempengaruhi pemanjangan mRNA.

Represor dapat mengontrol sintesis untuk.- l. protein tunggal atau berbagai protein. yang ekspresinya terkoordinasi. Biasanya, ini adalah enzim yang melayani satu metabolisme. jalur; gen mereka adalah bagian dari satu operon (satu set gen yang saling berhubungan dan daerah pengatur yang berdekatan).

M N. represor dapat ada dalam bentuk aktif dan tidak aktif, tergantung pada apakah mereka terkait atau tidak dengan penginduksi atau korepresor (masing-masing, substrat yang laju sintesis enzim tertentu secara spesifik ditingkatkan atau diturunkan; lihat Regulator Enzim); interaksi ini memiliki sifat non-kovalen.

Untuk ekspresi gen yang efisien, represor tidak hanya perlu dinonaktifkan oleh penginduksi, tetapi juga represor spesifik harus direalisasikan. positif sinyal nyala, yang dimediasi oleh protein pengatur yang bekerja "berpasangan" dengan siklik. adenosin monofosfat (cAMP). Yang terakhir mengikat protein pengatur spesifik (yang disebut CAP-protein-activator gen katabolit, atau protein. activator katabolisme-BAC). Ini adalah dimer dengan dermaga. m 45 ribu Setelah mengikat ke cAMP, ia memperoleh kemampuan untuk melekat pada spesifik. daerah pada DNA, secara tajam meningkatkan efisiensi transkripsi gen dari operon yang sesuai. Pada saat yang sama, CAP tidak memengaruhi laju pertumbuhan rantai mRNA, tetapi mengontrol tahap inisiasi transkripsi - perlekatan RNA polimerase ke promotor. Berbeda dengan represor, CAP (berkompleks dengan cAMP) memfasilitasi pengikatan RNA polimerase ke DNA dan membuat inisiasi transkripsi lebih sering. Situs perlekatan CAP ke DNA berbatasan langsung dengan promotor dari sisi yang berlawanan dengan lokasi operator.

Regulasi positif (misalnya, operon E. coli lac) dapat dijelaskan dengan cara yang disederhanakan: dengan penurunan konsentrasi glukosa (sumber karbon utama), konsentrasi cAMP, yang berikatan dengan CAP, meningkat, dan peningkatan kompleks yang dihasilkan dengan promotor lac. Akibatnya, pengikatan RNA polimerase ke promotor distimulasi dan laju transkripsi gen yang mengkodekan enzim yang memungkinkan sel beralih ke sumber karbon lain, laktosa, meningkat. Ada protein pengatur khusus lainnya (misalnya, protein C), yang fungsinya dijelaskan oleh skema yang lebih kompleks; mereka mengendalikan rentang gen yang sempit dan dapat bertindak sebagai represor dan aktivator.

Represor dan aktivator spesifik operon tidak mempengaruhi spesifisitas RNA polimerase itu sendiri. Regulasi tingkat terakhir ini diwujudkan dalam kasus-kasus yang melibatkan massir. perubahan spektrum gen yang diekspresikan. Jadi, dalam E. coli, gen yang mengkode protein kejut panas, yang diekspresikan dalam sejumlah kondisi stres sel, dibaca oleh RNA polimerase hanya ketika protein pengatur khusus, yang disebut. faktor s32. Seluruh keluarga protein pengatur ini (faktor-s), yang mengubah spesifisitas promotor RNA polimerase, telah ditemukan pada basil dan bakteri lainnya.

dr. berbagai protein pengatur mengubah katalitik. sifat RNA polimerase (yang disebut protein anti-terminator). Misalnya, dalam bakteriofag X, diketahui dua protein yang memodifikasi RNA polimerase sehingga tidak mematuhi sinyal seluler penghentian (akhir) transkripsi (ini diperlukan untuk ekspresi aktif gen fag).

Skema umum genetika kontrol, termasuk fungsi protein pengatur, juga berlaku untuk bakteri dan sel eukariotik (semua organisme kecuali bakteri dan ganggang biru-hijau).

Eukariotik sel menanggapi ext. sinyal (untuk mereka, misalnya, hormon) pada prinsipnya, dengan cara yang sama seperti sel bakteri bereaksi terhadap perubahan konsentrasi nutrisi. zat di lingkungan, yaitu oleh represi reversibel atau aktivasi (derepresi) gen individu. Pada saat yang sama, protein pengatur yang secara bersamaan mengontrol aktivitas sejumlah besar gen dapat digunakan dalam penguraian. kombinasi. Genetik kombinasional yang serupa regulasi dapat memberikan diferensiasi. pengembangan seluruh organisme multisel yang kompleks karena interaksi. relatif sedikit protein pengatur utama

Dalam sistem pengaturan aktivitas gen pada eukariota, terdapat penambahan. tingkat yang tidak ada pada bakteri, yaitu, terjemahan semua nukleosom (subunit kromatin berulang) yang membentuk unit transkripsi menjadi bentuk aktif (terdekondensasi) di sel-sel di mana gen ini seharusnya aktif secara fungsional. Diasumsikan bahwa sekumpulan protein pengatur spesifik yang tidak memiliki analog dalam prokariota terlibat di sini. Protein ini tidak hanya mengenali spesifik bagian kromatin (atau. DNA), tetapi juga menyebabkan perubahan struktural tertentu di area yang berdekatan. protein pengatur seperti aktivator dan penekan bakteri, tampaknya, terlibat dalam pengaturan transkripsi selanjutnya dari gen individu di area activir. kromatin.

Kelas ekstensif protein pengatur protein reseptor eukariotik dari hormon steroid.

Urutan asam amino dari protein pengatur dikodekan oleh apa yang disebut. gen pengatur. Inaktivasi mutasi dari represor menyebabkan sintesis mRNA yang tidak terkontrol, dan, akibatnya, protein tertentu (sebagai hasil sintesis translasi-protein pada template mRNA). Organisme seperti itu disebut mutan konstitutif. Hilangnya aktivator akibat mutasi menyebabkan penurunan sintesis protein yang diatur secara terus-menerus.

PROTEIN REGULASI(dari lat. regulo - menertibkan, menyesuaikan), sekelompok protein yang terlibat dalam pengaturan pembusukan. biokimia. proses. Kelompok penting R. b., artikel ini dikhususkan untuk Krimea, adalah protein yang berinteraksi dengan DNA dan mengontrol ekspresi gen (ekspresi gen dalam tanda dan sifat tubuh). Sebagian besar R. seperti itu. beroperasi pada tingkat transkripsi(sintesis messenger RNA, atau mRNA, pada templat DNA) dan bertanggung jawab untuk aktivasi atau represi (penekanan) sintesis mRNA (masing-masing, protein aktivator dan protein represor).

Skema umum genetika kontrol, termasuk fungsi R. b., juga berlaku untuk bakteri dan sel eukariotik (semua organisme, kecuali bakteri dan ganggang biru-hijau).

Eukariotik sel menanggapi ext. sinyal (untuk mereka, misalnya, hormon) pada prinsipnya, dengan cara yang sama seperti sel bakteri bereaksi terhadap perubahan konsentrasi nutrisi. di dalam lingkungan, yaitu oleh represi reversibel atau aktivasi (derepresi) gen individu. Pada saat yang sama, R.b., yang secara bersamaan mengontrol aktivitas sejumlah besar gen, dapat digunakan dalam penguraian. kombinasi. Genetik kombinasional yang serupa regulasi dapat memberikan diferensiasi. pengembangan seluruh organisme multisel yang kompleks karena interaksi. jumlah kunci R yang relatif kecil. b.

Kelas ekstensif R.b. eukariota- protein reseptor hormon steroid.

Lit.: Strayer L., Biokimia, trans. dari bahasa Inggris, vol.3, M., 1985, hal. 112-25.

P.L. Ivanov.

Isi artikel

PROTEIN (Pasal 1)- kelas polimer biologis yang ada di setiap organisme hidup. Dengan partisipasi protein, proses utama yang memastikan aktivitas vital tubuh terjadi: pernapasan, pencernaan, kontraksi otot, transmisi impuls saraf. Jaringan tulang, kulit, rambut, formasi tanduk makhluk hidup tersusun dari protein. Bagi sebagian besar mamalia, pertumbuhan dan perkembangan organisme terjadi karena produk yang mengandung protein sebagai komponen makanannya. Peran protein dalam tubuh dan, karenanya, strukturnya sangat beragam.

Komposisi protein.

Semua protein adalah polimer, yang rantainya disusun dari fragmen asam amino. Asam amino adalah senyawa organik yang dalam komposisinya (sesuai dengan namanya) mengandung gugus amino NH 2 dan asam organik, mis. karboksil, gugus COOH. Dari semua jenis asam amino yang ada (secara teoritis, jumlah asam amino yang mungkin tidak terbatas), hanya asam amino yang hanya memiliki satu atom karbon antara gugus amino dan gugus karboksil yang berpartisipasi dalam pembentukan protein. Secara umum, asam amino yang terlibat dalam pembentukan protein dapat dinyatakan dengan rumus: H 2 N–CH(R)–COOH. Gugus R yang melekat pada atom karbon (yang berada di antara gugus amino dan karboksil) menentukan perbedaan antara asam amino penyusun protein. Gugus ini hanya dapat terdiri dari atom karbon dan hidrogen, tetapi lebih sering mengandung, selain C dan H, berbagai gugus fungsional (mampu melakukan transformasi lebih lanjut), misalnya, HO-, H 2 N-, dll. opsi saat R \u003d H.

Organisme makhluk hidup mengandung lebih dari 100 asam amino yang berbeda, namun tidak semuanya digunakan dalam pembuatan protein, tetapi hanya 20, yang disebut "dasar". Di meja. 1 menunjukkan nama mereka (sebagian besar nama telah berkembang secara historis), rumus struktural, serta singkatan yang banyak digunakan. Semua rumus struktur disusun dalam tabel sehingga fragmen utama asam amino berada di sebelah kanan.

Tabel 1. ASAM AMINO YANG TERLIBAT DALAM PENCIPTAAN PROTEIN

Nama	Struktur	Penamaan
GLYCINE		GLI
ALANIN		ALA
VALIN		BATANG
LEUSIN		LEI
ISOLEUSIN		ILE
SERIN		SER
THREONINE		TRE
SIstein		CIS
METIONINE		BERTEMU
LISINA		LIZ
arginin		ARG
ASAM ASPARAGIK		ACH
ASPARAGIN		ACH
ASAM GLUTAMAT		GLU
GLUTAMIN		GLN
fenilalanin		pengering rambut
tirosin		TIR
triptofan		TIGA
HISTIDIN		GIS
PROLIN		PRO
Dalam praktik internasional, penunjukan singkat dari asam amino yang terdaftar menggunakan singkatan Latin tiga huruf atau satu huruf diterima, misalnya, glisin - Gly atau G, alanin - Ala atau A.

Di antara dua puluh asam amino ini (Tabel 1), hanya prolin yang mengandung gugus NH (bukan NH 2) di sebelah gugus karboksil COOH, karena merupakan bagian dari fragmen siklik.

Delapan asam amino (valin, leusin, isoleusin, treonin, metionin, lisin, fenilalanin, dan triptofan), ditempatkan di meja dengan latar belakang abu-abu, disebut esensial, karena tubuh harus selalu menerimanya dengan makanan berprotein untuk pertumbuhan dan perkembangan normal.

Molekul protein terbentuk sebagai hasil dari koneksi berurutan asam amino, sedangkan gugus karboksil dari satu asam berinteraksi dengan gugus amino dari molekul tetangga, sebagai akibatnya, ikatan peptida –CO–NH– terbentuk dan air molekul dilepaskan. Pada ara. 1 menunjukkan koneksi serial alanin, valin dan glisin.

Beras. satu KONEKSI SERIAL ASAM AMINO selama pembentukan molekul protein. Jalur dari gugus amino terminal H 2 N ke gugus karboksil terminal COOH dipilih sebagai arah utama rantai polimer.

Untuk mendeskripsikan struktur molekul protein secara ringkas, digunakan singkatan asam amino (Tabel 1, kolom ketiga) yang terlibat dalam pembentukan rantai polimer. Fragmen molekul yang ditunjukkan pada Gambar. 1 ditulis sebagai berikut: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Molekul protein mengandung 50 hingga 1500 residu asam amino (rantai yang lebih pendek disebut polipeptida). Individualitas suatu protein ditentukan oleh kumpulan asam amino yang membentuk rantai polimer dan, yang tidak kalah pentingnya, oleh urutan pergantian mereka di sepanjang rantai. Misalnya, molekul insulin terdiri dari 51 residu asam amino (ini adalah salah satu protein rantai terpendek) dan terdiri dari dua rantai paralel yang saling berhubungan dengan panjang yang tidak sama. Urutan fragmen asam amino ditunjukkan pada gambar. 2.

Beras. 2 MOLEKUL INSULIN, dibangun dari 51 residu asam amino, fragmen asam amino yang sama ditandai dengan warna latar belakang yang sesuai. Residu asam amino sistein (disingkat CIS) yang terkandung dalam rantai membentuk jembatan disulfida -S-S-, yang menghubungkan dua molekul polimer, atau membentuk jumper dalam satu rantai.

Molekul asam amino sistein (Tabel 1) mengandung gugus sulfhidrida reaktif -SH, yang berinteraksi satu sama lain, membentuk jembatan disulfida -S-S-. Peran sistein dalam dunia protein adalah khusus, dengan partisipasinya, ikatan silang terbentuk antara molekul protein polimer.

Kombinasi asam amino menjadi rantai polimer terjadi pada organisme hidup di bawah kendali asam nukleat, mereka memberikan urutan perakitan yang ketat dan mengatur panjang tetap molekul polimer ( cm. ASAM NUKLEAT).

Struktur protein.

Komposisi molekul protein, disajikan dalam bentuk residu asam amino bolak-balik (Gbr. 2), disebut struktur primer protein. Ikatan hidrogen muncul antara gugus imino HN yang ada dalam rantai polimer dan gugus karbonil CO ( cm. IKATAN HIDROGEN), akibatnya, molekul protein memperoleh bentuk spasial tertentu, yang disebut struktur sekunder. Yang paling umum adalah dua jenis struktur sekunder dalam protein.

Opsi pertama, disebut α-helix, diimplementasikan menggunakan ikatan hidrogen dalam satu molekul polimer. Parameter geometri molekul, ditentukan oleh panjang ikatan dan sudut ikatan, sedemikian rupa sehingga pembentukan ikatan hidrogen dimungkinkan untuk kelompok H-N dan C=O, di antaranya terdapat dua fragmen peptida H-N-C=O (Gbr. 3).

Komposisi rantai polipeptida ditunjukkan pada gambar. 3 ditulis dalam bentuk singkatan sebagai berikut:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Sebagai hasil dari aksi kontraksi ikatan hidrogen, molekul berbentuk heliks - yang disebut α-helix, digambarkan sebagai pita heliks melengkung yang melewati atom yang membentuk rantai polimer (Gbr. 4)

Beras. empat MODEL 3D MOLEKUL PROTEIN dalam bentuk α-helix. Ikatan hidrogen ditampilkan sebagai garis putus-putus hijau. Bentuk silinder spiral terlihat pada sudut rotasi tertentu (atom hidrogen tidak diperlihatkan pada gambar). Warna masing-masing atom diberikan sesuai dengan aturan internasional, yang merekomendasikan hitam untuk atom karbon, biru untuk nitrogen, merah untuk oksigen, dan kuning untuk belerang (warna putih disarankan untuk atom hidrogen yang tidak ditunjukkan pada gambar, dalam hal ini seluruh struktur digambarkan pada latar belakang gelap).

Varian lain dari struktur sekunder, yang disebut struktur β, juga dibentuk dengan partisipasi ikatan hidrogen, perbedaannya adalah gugus H-N dan C=O dari dua atau lebih rantai polimer yang terletak secara paralel berinteraksi. Karena rantai polipeptida memiliki arah (Gbr. 1), varian dimungkinkan ketika arah rantainya sama (struktur β paralel, Gbr. 5), atau berlawanan (struktur β antiparalel, Gbr. 6) .

Rantai polimer dari berbagai komposisi dapat berpartisipasi dalam pembentukan struktur β, sedangkan gugus organik yang membingkai rantai polimer (Ph, CH 2 OH, dll.) Dalam banyak kasus memainkan peran sekunder, pengaturan timbal balik H-N dan C = O grup sangat menentukan. Karena gugus H-N dan C=O diarahkan ke arah yang berbeda relatif terhadap rantai polimer (atas dan bawah pada gambar), menjadi mungkin bagi tiga rantai atau lebih untuk berinteraksi secara bersamaan.

Komposisi rantai polipeptida pertama pada Gambar. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

Komposisi rantai kedua dan ketiga:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Komposisi rantai polipeptida ditunjukkan pada gambar. 6, sama seperti pada Gambar. 5, perbedaannya adalah bahwa rantai kedua memiliki arah yang berlawanan (dibandingkan dengan Gambar 5).

Dimungkinkan untuk membentuk struktur β dalam satu molekul, ketika fragmen rantai di bagian tertentu ternyata diputar 180 °, dalam hal ini, dua cabang dari satu molekul memiliki arah yang berlawanan, akibatnya antiparalel β-struktur terbentuk (Gbr. 7).

Struktur yang ditunjukkan pada gambar. 7 dalam gambar datar, ditunjukkan pada gambar. 8 berupa model tiga dimensi. Bagian dari struktur β biasanya dilambangkan dengan cara yang disederhanakan dengan pita bergelombang datar yang melewati atom yang membentuk rantai polimer.

Dalam struktur banyak protein, bagian dari α-helix dan struktur β seperti pita bergantian, serta rantai polipeptida tunggal. Pengaturan timbal balik dan pergantian mereka dalam rantai polimer disebut struktur tersier protein.

Metode untuk menggambarkan struktur protein ditunjukkan di bawah ini dengan menggunakan crambin protein nabati sebagai contoh. Rumus struktural protein, seringkali mengandung hingga ratusan fragmen asam amino, kompleks, rumit dan sulit dipahami, oleh karena itu terkadang rumus struktural yang disederhanakan digunakan - tanpa simbol unsur kimia (Gbr. 9, opsi A), tetapi pada saat yang sama waktu mereka mempertahankan warna coretan valensi sesuai dengan aturan internasional (Gbr. 4). Dalam hal ini, rumus disajikan bukan dalam bentuk datar, tetapi dalam gambar spasial, yang sesuai dengan struktur molekul yang sebenarnya. Metode ini memungkinkan, misalnya untuk membedakan antara jembatan disulfida (mirip dengan yang ditemukan pada insulin, Gambar 2), gugus fenil pada rangka samping rantai, dll. Gambar molekul dalam bentuk tiga dimensi model (bola yang dihubungkan dengan batang) agak lebih jelas (Gbr. 9, opsi B). Namun, kedua metode tersebut tidak memungkinkan untuk menunjukkan struktur tersier, sehingga ahli biofisika Amerika Jane Richardson mengusulkan untuk menggambarkan struktur α sebagai pita yang dipelintir secara spiral (lihat Gambar 4), struktur β sebagai pita bergelombang datar (Gbr. 8), dan menghubungkan mereka rantai tunggal - dalam bentuk bundel tipis, setiap jenis struktur memiliki warna tersendiri. Metode penggambaran struktur tersier protein ini sekarang digunakan secara luas (Gbr. 9, varian B). Kadang-kadang, untuk konten informasi yang lebih besar, struktur tersier dan rumus struktur yang disederhanakan ditampilkan bersama (Gbr. 9, varian D). Ada juga modifikasi dari metode yang diusulkan oleh Richardson: heliks α digambarkan sebagai silinder, dan struktur β berbentuk panah datar yang menunjukkan arah rantai (Gbr. 9, opsi E). Yang kurang umum adalah metode di mana seluruh molekul digambarkan sebagai bundel, di mana struktur yang tidak sama dibedakan dengan warna yang berbeda, dan jembatan disulfida ditampilkan sebagai jembatan kuning (Gbr. 9, varian E).

Opsi B adalah yang paling nyaman untuk persepsi, ketika, ketika menggambarkan struktur tersier, fitur struktural protein (fragmen asam amino, urutan pergantiannya, ikatan hidrogen) tidak ditunjukkan, sementara diasumsikan bahwa semua protein mengandung "detail" diambil dari satu set standar dua puluh asam amino (Tabel 1). Tugas utama dalam menggambarkan struktur tersier adalah menunjukkan penataan ruang dan pergantian struktur sekunder.

Beras. 9 BERBAGAI VERSI GAMBAR STRUKTUR PROTEIN CRUMBIN.
A adalah rumus struktur dalam citra spasial.
B - struktur dalam bentuk model tiga dimensi.
B adalah struktur tersier molekul.
G - kombinasi opsi A dan B.
E - gambar sederhana dari struktur tersier.
E - struktur tersier dengan jembatan disulfida.

Yang paling nyaman untuk persepsi adalah struktur tersier tiga dimensi (opsi B), dibebaskan dari detail rumus struktur.

Molekul protein yang memiliki struktur tersier, biasanya mengambil konfigurasi tertentu, yang dibentuk oleh interaksi polar (elektrostatik) dan ikatan hidrogen. Akibatnya, molekul berbentuk gulungan kompak - protein globular (globules, lat. bola), atau berserabut - protein fibrillar (fibra, lat. serat).

Contoh struktur globular adalah protein albumin, golongan albumin termasuk protein telur ayam. Rantai polimer albumin dirakit terutama dari alanin, asam aspartat, glisin, dan sistein, bergantian dalam urutan tertentu. Struktur tersier berisi α-heliks yang dihubungkan oleh rantai tunggal (Gbr. 10).

Beras. sepuluh STRUKTUR GLOBULAR DARI ALBUMIN

Contoh struktur fibrillar adalah protein fibroin. Mereka mengandung sejumlah besar residu glisin, alanin, dan serin (setiap detik residu asam amino adalah glisin); residu sistein yang mengandung gugus sulfhidrida tidak ada. Fibroin, komponen utama sutera alam dan sarang laba-laba, mengandung struktur β yang dihubungkan oleh rantai tunggal (Gbr. 11).

Beras. sebelas PROTEIN FIBRILER FIBROIN

Kemungkinan pembentukan struktur tersier dari jenis tertentu melekat pada struktur primer protein, yaitu. ditentukan terlebih dahulu oleh urutan pergantian residu asam amino. Dari set tertentu residu tersebut, heliks α sebagian besar muncul (ada cukup banyak set seperti itu), set lain mengarah pada munculnya struktur β, rantai tunggal dicirikan oleh komposisinya.

Beberapa molekul protein, sambil mempertahankan struktur tersier, mampu bergabung menjadi agregat supramolekul besar, sementara mereka disatukan oleh interaksi polar, serta ikatan hidrogen. Formasi semacam itu disebut struktur kuaterner protein. Misalnya, protein feritin, yang sebagian besar terdiri dari leusin, asam glutamat, asam aspartat, dan histidin (ferisin mengandung semua 20 residu asam amino dalam jumlah yang bervariasi) membentuk struktur tersier dari empat heliks α yang tersusun paralel. Ketika molekul digabungkan menjadi satu ansambel (Gbr. 12), struktur kuaterner terbentuk, yang dapat mencakup hingga 24 molekul feritin.

Gbr.12 PEMBENTUKAN STRUKTUR KUATNER dari GLOBULAR PROTEIN FERRITIN

Contoh lain dari formasi supramolekul adalah struktur kolagen. Ini adalah protein fibrillar yang rantainya dibangun terutama dari glisin bergantian dengan prolin dan lisin. Strukturnya berisi rantai tunggal, tiga heliks α, bergantian dengan struktur β seperti pita yang ditumpuk dalam bundel paralel (Gbr. 13).

Gbr.13 STRUKTUR SUPRAMOLEKUL PROTEIN FIBRILLARY KOLAGEN

Sifat kimia protein.

Di bawah aksi pelarut organik, produk limbah dari beberapa bakteri (fermentasi asam laktat) atau dengan peningkatan suhu, struktur sekunder dan tersier dihancurkan tanpa merusak struktur utamanya, akibatnya protein kehilangan kelarutan dan kehilangan aktivitas biologis, ini prosesnya disebut denaturasi, yaitu hilangnya sifat alami, misalnya penggumpalan susu asam, protein yang digumpalkan dari telur ayam rebus. Pada suhu tinggi protein organisme hidup (khususnya, mikroorganisme) dengan cepat terdenaturasi. Protein ini tidak dapat berpartisipasi proses biologis, akibatnya mikroorganisme mati, sehingga susu yang direbus (atau dipasteurisasi) bisa bertahan lebih lama.

Ikatan peptida H-N-C=O, membentuk rantai polimer dari molekul protein, dihidrolisis dengan adanya asam atau basa, dan rantai polimer putus, yang pada akhirnya dapat menghasilkan asam amino asli. Ikatan peptida yang termasuk dalam α-heliks atau β-struktur lebih tahan terhadap hidrolisis dan berbagai serangan kimia (dibandingkan dengan ikatan yang sama dalam rantai tunggal). Pembongkaran molekul protein yang lebih halus menjadi asam amino penyusunnya dilakukan dalam media anhidrat menggunakan hidrazin H 2 N–NH 2, sementara semua fragmen asam amino, kecuali yang terakhir, membentuk apa yang disebut hidrazida asam karboksilat yang mengandung fragmen C (O)–HN–NH 2 ( Gbr. 14).

Beras. empat belas. PEMBEDAHAN POLIPEPTIDA

Analisis semacam itu dapat memberikan informasi tentang komposisi asam amino suatu protein, tetapi lebih penting untuk mengetahui urutannya dalam molekul protein. Salah satu metode yang banyak digunakan untuk tujuan ini adalah aksi phenylisothiocyanate (FITC) pada rantai polipeptida, yang dalam media basa menempel pada polipeptida (dari ujung yang mengandung gugus amino), dan ketika reaksi media berubah. menjadi asam, ia terlepas dari rantai, dengan membawa fragmen dari satu asam amino (Gbr. 15).

Beras. limabelas Pembelahan POLYPEPTIDE SEKUENSIAL

Banyak metode khusus telah dikembangkan untuk analisis semacam itu, termasuk yang mulai "membongkar" molekul protein menjadi komponen penyusunnya, mulai dari ujung karboksil.

Jembatan silang disulfida S-S (dibentuk oleh interaksi residu sistein, Gambar 2 dan 9) dibelah, mengubahnya menjadi gugus-HS melalui aksi berbagai agen pereduksi. Aksi zat pengoksidasi (oksigen atau hidrogen peroksida) kembali mengarah pada pembentukan jembatan disulfida (Gbr. 16).

Beras. 16. Pembelahan jembatan disulfida

Untuk membuat ikatan silang tambahan dalam protein, gunakan reaktivitas gugus amino dan karboksil. Lebih mudah diakses untuk berbagai interaksi adalah gugus amino yang berada di kerangka samping rantai - fragmen lisin, asparagin, lisin, prolin (Tabel 1). Ketika gugus amino tersebut berinteraksi dengan formaldehida, proses kondensasi terjadi dan jembatan silang –NH–CH2–NH– muncul (Gbr. 17).

Beras. 17 PEMBUATAN JEMBATAN TRANSVERSAL TAMBAHAN ANTARA MOLEKUL PROTEIN.

Gugus karboksil terminal dari protein mampu bereaksi dengan senyawa kompleks dari beberapa logam polivalen (senyawa kromium lebih sering digunakan), dan ikatan silang juga terjadi. Kedua proses tersebut digunakan dalam penyamakan kulit.

Peran protein dalam tubuh.

Peran protein dalam tubuh beragam.

Enzim(fermentasi lat. - fermentasi), nama lainnya adalah enzim (en zumh yunani. - dalam ragi) - ini adalah protein dengan aktivitas katalitik, mereka mampu meningkatkan kecepatan proses biokimia ribuan kali. Di bawah aksi enzim, komponen penyusun makanan: protein, lemak, dan karbohidrat - dipecah menjadi lebih banyak koneksi sederhana, dari mana makromolekul baru kemudian disintesis, yang diperlukan untuk suatu organisme dari jenis tertentu. Enzim juga mengambil bagian dalam banyak proses sintesis biokimia, misalnya, dalam sintesis protein (beberapa protein membantu mensintesis yang lain). Cm. ENZIM

Enzim bukan hanya katalis yang sangat efisien, tetapi juga selektif (mengarahkan reaksi secara ketat ke arah yang diberikan). Di hadapan mereka, reaksi berlangsung dengan hasil hampir 100% tanpa pembentukan produk sampingan dan, pada saat yang sama, kondisi alirannya ringan: tekanan atmosfer normal dan suhu organisme hidup. Sebagai perbandingan, sintesis amonia dari hidrogen dan nitrogen dengan adanya katalis besi aktif dilakukan pada suhu 400–500°C dan tekanan 30 MPa, hasil amonia adalah 15–25% per siklus. Enzim dianggap sebagai katalis yang tak tertandingi.

Studi intensif enzim dimulai pada pertengahan abad ke-19; lebih dari 2.000 enzim berbeda kini telah dipelajari; ini adalah kelas protein yang paling beragam.

Nama-nama enzim adalah sebagai berikut: nama reagen yang berinteraksi dengan enzim, atau nama reaksi yang dikatalisis, ditambahkan akhiran -aza, misalnya arginase menguraikan arginin (Tabel 1), dekarboksilase mengkatalisasi dekarboksilasi, yaitu eliminasi CO 2 dari gugus karboksil:

– COOH → – CH + CO 2

Seringkali, untuk lebih akurat menunjukkan peran suatu enzim, baik objek maupun jenis reaksi ditunjukkan dalam namanya, misalnya alkohol dehidrogenase adalah enzim yang mendehidrogenasi alkohol.

Untuk beberapa enzim yang ditemukan cukup lama, nama historis (tanpa akhiran -aza) telah dipertahankan, misalnya pepsin (pepsis, Orang yunani. pencernaan) dan tripsin (thrypsis Orang yunani. pencairan), enzim ini memecah protein.

Untuk sistematisasi, enzim digabungkan menjadi kelas-kelas besar, klasifikasi didasarkan pada jenis reaksi, kelas diberi nama sesuai dengan prinsip umum - nama reaksi dan akhiran - aza. Beberapa kelas ini tercantum di bawah ini.

Oksidoreduktase adalah enzim yang mengkatalisis reaksi redoks. Dehidrogenase yang termasuk dalam kelas ini melakukan transfer proton, misalnya alkohol dehidrogenase (ADH) mengoksidasi alkohol menjadi aldehida, oksidasi aldehida selanjutnya menjadi asam karboksilat dikatalisis oleh aldehida dehidrogenase (ALDH). Kedua proses tersebut terjadi di dalam tubuh selama pemrosesan etanol menjadi asam asetat (Gbr. 18).

Beras. delapan belas OKSIDASI ETANOL DUA TAHAP menjadi asam asetat

Bukan etanol yang memiliki efek narkotika, tetapi asetaldehida produk antara, semakin rendah aktivitas enzim ALDH, semakin lambat tahap kedua berlalu - oksidasi asetaldehida menjadi asam asetat, dan semakin lama dan kuat efek memabukkan dari konsumsi etanol. Analisis menunjukkan bahwa lebih dari 80% perwakilan ras kuning memiliki aktivitas ALDH yang relatif rendah dan oleh karena itu toleransi alkoholnya jauh lebih parah. Alasan untuk penurunan aktivitas ALDH bawaan ini adalah bahwa bagian dari residu asam glutamat dalam molekul ALDH yang “dilemahkan” digantikan oleh fragmen lisin (Tabel 1).

Transferase- enzim yang mengkatalisis transfer gugus fungsi, misalnya, transiminase mengkatalisis transfer gugus amino.

Hidrolase adalah enzim yang mengkatalisis hidrolisis. Tripsin dan pepsin yang disebutkan sebelumnya menghidrolisis ikatan peptida, dan lipase membelah ikatan ester dalam lemak:

–RC(O)OR 1 + H 2O → –RC(O)OH + HOR 1

Liase- enzim yang mengkatalisis reaksi yang berlangsung dengan cara non-hidrolitik, sebagai akibat dari reaksi tersebut, terjadi pecah koneksi C-C, C-O, C-N dan pembentukan ikatan baru. Enzim dekarboksilase termasuk dalam kelas ini

Isomerase- enzim yang mengkatalisis isomerisasi, misalnya konversi asam maleat menjadi asam fumarat (Gbr. 19), ini adalah contoh isomerisasi cis-trans (lihat ISOMERIA).

Beras. 19. ISOMERISASI ASAM MALEAT menjadi asam fumarat dengan adanya enzim.

Kerja enzim diamati prinsip umum, yang menurutnya selalu ada korespondensi struktural antara enzim dan reagen reaksi yang dipercepat. Menurut ungkapan kiasan dari salah satu pendiri doktrin enzim, E. Fisher, reagen mendekati enzim seperti kunci gembok. Dalam hal ini, setiap enzim mengkatalisasi reaksi kimia tertentu atau sekelompok reaksi dengan jenis yang sama. Kadang-kadang suatu enzim dapat bekerja pada senyawa tunggal, seperti urease (uron Orang yunani. - urin) hanya mengkatalisis hidrolisis urea:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

Selektivitas terbaik ditunjukkan oleh enzim yang membedakan antara antipoda yang aktif secara optik - isomer kiri dan kanan. L-arginase hanya bekerja pada levorotatory arginine dan tidak mempengaruhi isomer dextrorotatory. L-laktat dehidrogenase hanya bekerja pada ester levorotatory asam laktat, yang disebut laktat (laktis lat. susu), sedangkan D-laktat dehidrogenase hanya memecah D-laktat.

Sebagian besar enzim tidak bekerja pada satu, tetapi pada sekelompok senyawa terkait, misalnya, trypsin "lebih suka" membelah ikatan peptida yang dibentuk oleh lisin dan arginin (Tabel 1.)

Sifat katalitik beberapa enzim, seperti hidrolase, ditentukan secara eksklusif oleh struktur molekul protein itu sendiri, kelas enzim lain - oksidoreduktase (misalnya alkohol dehidrogenase) hanya dapat aktif dengan adanya molekul non-protein yang terkait dengan mereka - vitamin yang mengaktifkan Mg, Ca, Zn, Mn dan fragmen asam nukleat (Gbr. 20).

Beras. dua puluh MOLEKUL ALKOHOLD DEHYDROGENASE

Protein transpor mengikat dan mengangkut berbagai molekul atau ion melalui membran sel (baik di dalam maupun di luar sel), serta dari satu organ ke organ lainnya.

Misalnya, hemoglobin mengikat oksigen saat darah melewati paru-paru dan mengantarkannya ke berbagai jaringan tubuh, di mana oksigen dilepaskan dan kemudian digunakan untuk mengoksidasi komponen makanan, proses ini berfungsi sebagai sumber energi (terkadang mereka menggunakan istilah "pembakaran". makanan dalam tubuh).

Selain bagian protein, hemoglobin mengandung senyawa kompleks besi dengan molekul porfirin siklik (porphyros Orang yunani. - ungu), yang menentukan warna merah darah. Kompleks inilah (Gbr. 21, kiri) yang berperan sebagai pembawa oksigen. Dalam hemoglobin, kompleks porfirin besi terletak di dalam molekul protein dan dipertahankan oleh interaksi polar, serta oleh ikatan koordinasi dengan nitrogen dalam histidin (Tabel 1), yang merupakan bagian dari protein. Molekul O2, yang dibawa oleh hemoglobin, dilekatkan melalui ikatan koordinasi ke atom besi dari sisi yang berlawanan dengan ikatan histidin (Gbr. 21, kanan).

Beras. 21 STRUKTUR KOMPLEKS BESI

Struktur kompleks ditampilkan di sebelah kanan dalam bentuk model tiga dimensi. Kompleks dipegang dalam molekul protein oleh ikatan koordinasi (garis biru putus-putus) antara atom Fe dan atom N dalam histidin, yang merupakan bagian dari protein. Molekul O2 yang dibawa oleh hemoglobin dikoordinasikan (garis putus-putus merah) ke atom Fe dari negara lawan kompleks planar.

Hemoglobin adalah salah satu protein yang paling banyak dipelajari, terdiri dari heliks-a yang dihubungkan oleh rantai tunggal dan mengandung empat kompleks besi. Jadi, hemoglobin seperti paket besar untuk transfer empat molekul oksigen sekaligus. Bentuk hemoglobin sesuai dengan protein globular (Gbr. 22).

Beras. 22 BENTUK GLOBULAR DARI HEMOGLOBIN

"Keuntungan" utama dari hemoglobin adalah penambahan oksigen dan pemisahan selanjutnya selama transmisi ke berbagai jaringan dan organ terjadi dengan cepat. Karbon monoksida, CO (karbon monoksida), berikatan dengan Fe dalam hemoglobin lebih cepat, tetapi, tidak seperti O 2 , membentuk kompleks yang sulit diurai. Akibatnya, hemoglobin tersebut tidak mampu mengikat O 2, yang menyebabkan (ketika sejumlah besar karbon monoksida terhirup) hingga kematian tubuh karena mati lemas.

Fungsi kedua hemoglobin adalah transfer CO 2 yang dihembuskan, tetapi bukan atom besi, tetapi H 2 dari gugus N protein yang terlibat dalam proses pengikatan sementara karbon dioksida.

"Kinerja" protein bergantung pada strukturnya, misalnya, mengganti satu-satunya residu asam amino dari asam glutamat dalam rantai polipeptida hemoglobin dengan residu valin (anomali kongenital yang jarang diamati) menyebabkan penyakit yang disebut anemia sel sabit.

Ada juga protein pengangkut yang dapat mengikat lemak, glukosa, asam amino dan membawanya baik di dalam maupun di luar sel.

Protein pengangkut dari jenis khusus tidak membawa zat itu sendiri, tetapi bertindak sebagai "pengatur pengangkutan", melewati zat tertentu melalui membran (dinding luar sel). Protein semacam itu sering disebut protein membran. Mereka berbentuk silinder berongga dan, tertanam di dinding membran, memastikan pergerakan beberapa molekul atau ion polar ke dalam sel. Contoh protein membran adalah porin (Gbr. 23).

Beras. 23 PROTEIN PORIN

Protein makanan dan penyimpanan, seperti namanya, berfungsi sebagai sumber nutrisi internal, lebih sering untuk embrio tumbuhan dan hewan, serta pada tahap awal perkembangan organisme muda. Protein makanan termasuk albumin (Gbr. 10) - komponen utama putih telur, serta kasein - protein utama susu. Di bawah aksi enzim pepsin, kasein mengental di perut, yang memastikan retensi di saluran pencernaan dan penyerapan yang efisien. Kasein mengandung fragmen dari semua asam amino yang dibutuhkan oleh tubuh.

Ferritin (Gbr. 12), yang terkandung dalam jaringan hewan, menyimpan ion besi.

Mioglobin juga merupakan protein penyimpanan, yang menyerupai hemoglobin dalam komposisi dan struktur. Mioglobin terkonsentrasi terutama di otot, peran utamanya adalah penyimpanan oksigen, yang diberikan hemoglobin. Ini dengan cepat jenuh dengan oksigen (jauh lebih cepat dari hemoglobin), dan kemudian secara bertahap mentransfernya ke berbagai jaringan.

Protein struktural melakukan fungsi pelindung (kulit) atau penyangga - mereka menyatukan tubuh dan memberinya kekuatan (tulang rawan dan tendon). Komponen utamanya adalah kolagen protein fibrilar (Gbr. 11), protein paling umum di dunia hewan, dalam tubuh mamalia, jumlahnya hampir 30% dari total massa protein. Kolagen memiliki kekuatan tarik yang tinggi (kekuatan kulit diketahui), tetapi karena kandungan ikatan silang yang rendah pada kolagen kulit, kulit hewan dalam bentuk mentahnya sangat tidak cocok untuk pembuatan berbagai produk. Untuk mengurangi pembengkakan kulit dalam air, penyusutan selama pengeringan, serta untuk meningkatkan kekuatan dalam keadaan berair dan meningkatkan elastisitas kolagen, dibuat ikatan silang tambahan (Gbr. 15a), inilah yang disebut proses penyamakan kulit.

Pada organisme hidup, molekul kolagen yang muncul dalam proses pertumbuhan dan perkembangan organisme tidak diperbarui dan tidak digantikan oleh yang baru disintesis. Seiring bertambahnya usia tubuh, jumlah ikatan silang dalam kolagen meningkat, yang menyebabkan penurunan elastisitasnya, dan karena pembaruan tidak terjadi, perubahan terkait usia muncul - peningkatan kerapuhan tulang rawan dan tendon, munculnya kerutan pada kulit.

Ligamen artikular mengandung elastin, protein struktural yang mudah meregang dalam dua dimensi. Protein resilin, yang terletak di titik perlekatan engsel sayap pada beberapa serangga, memiliki elastisitas terbesar.

Formasi tanduk - rambut, kuku, bulu, sebagian besar terdiri dari protein keratin (Gbr. 24). Perbedaan utamanya adalah kandungan residu sistein yang terlihat, yang membentuk jembatan disulfida, yang memberikan elastisitas tinggi (kemampuan mengembalikan bentuk aslinya setelah deformasi) pada rambut, serta kain wol.

Beras. 24. FRAGMENT OF FIBRILLAR PROTEIN KERATIN

Untuk perubahan ireversibel dalam bentuk objek keratin, pertama-tama Anda harus menghancurkan jembatan disulfida dengan bantuan zat pereduksi, memberinya bentuk baru, dan kemudian membuat kembali jembatan disulfida dengan bantuan zat pengoksidasi (Gbr. .16), begini caranya, misalnya, mengeriting rambut.

Dengan peningkatan kandungan residu sistein dalam keratin dan, karenanya, peningkatan jumlah jembatan disulfida, kemampuan untuk berubah bentuk menghilang, tetapi kekuatan tinggi muncul pada saat bersamaan (tanduk ungulata dan cangkang penyu mengandung hingga 18% fragmen sistein). Mamalia memiliki hingga 30 jenis keratin.

Fibroin protein fibrilar terkait-keratin yang disekresikan oleh ulat sutera selama pengeritingan kepompong, serta oleh laba-laba selama menenun jaring, hanya mengandung struktur β yang dihubungkan oleh rantai tunggal (Gbr. 11). Tidak seperti keratin, fibroin tidak memiliki jembatan disulfida melintang, ia memiliki kekuatan tarik yang sangat kuat (kekuatan per unit penampang beberapa sampel jaring lebih tinggi daripada kekuatan kabel baja). Karena tidak adanya ikatan silang, fibroin bersifat tidak elastis (diketahui bahwa kain wol hampir tidak terhapuskan, dan kain sutra mudah kusut).

protein pengatur.

Protein pengatur, lebih sering disebut sebagai hormon, terlibat dalam berbagai proses fisiologis. Misalnya, hormon insulin (Gbr. 25) terdiri dari dua rantai α yang dihubungkan oleh jembatan disulfida. mengatur insulin proses metabolisme dengan partisipasi glukosa, ketidakhadirannya menyebabkan diabetes.

Beras. 25 INSULIN PROTEIN

Kelenjar hipofisis otak mensintesis hormon yang mengatur pertumbuhan tubuh. Ada protein pengatur yang mengontrol biosintesis berbagai enzim dalam tubuh.

Protein kontraktil dan motorik memberi tubuh kemampuan untuk berkontraksi, mengubah bentuk dan bergerak, terutama, kita berbicara tentang otot. 40% dari massa semua protein yang terkandung dalam otot adalah myosin (mys, myos, Orang yunani. - otot). Molekulnya mengandung bagian fibrillar dan globular (Gbr. 26)

Beras. 26 MOLEKUL MYOSIN

Molekul-molekul tersebut bergabung menjadi agregat besar yang mengandung 300-400 molekul.

Ketika konsentrasi ion kalsium berubah di ruang yang mengelilingi serat otot, terjadi perubahan konformasi molekul yang dapat dibalik - perubahan bentuk rantai karena rotasi fragmen individu di sekitar ikatan valensi. Hal ini menyebabkan kontraksi dan relaksasi otot, sinyal untuk mengubah konsentrasi ion kalsium berasal dari ujung saraf di serabut otot. Kontraksi otot buatan dapat disebabkan oleh aksi impuls listrik yang menyebabkan perubahan tajam konsentrasi ion kalsium, inilah dasar untuk merangsang otot jantung untuk memulihkan kerja jantung.

Protein pelindung memungkinkan Anda melindungi tubuh dari invasi bakteri penyerang, virus, dan dari penetrasi protein asing (nama umum benda asing adalah antigen). Peran protein pelindung dilakukan oleh imunoglobulin (nama lainnya adalah antibodi), mereka mengenali antigen yang telah menembus tubuh dan mengikatnya dengan kuat. Di dalam tubuh mamalia, termasuk manusia, terdapat lima kelas imunoglobulin: M, G, A, D dan E, strukturnya, sesuai namanya, berbentuk bulat, selain itu, semuanya dibangun dengan cara yang serupa. Organisasi molekul antibodi ditunjukkan di bawah ini menggunakan imunoglobulin kelas G sebagai contoh (Gbr. 27). Molekul tersebut mengandung empat rantai polipeptida yang dihubungkan oleh tiga jembatan S-S disulfida (pada Gambar 27 ditunjukkan dengan ikatan valensi yang menebal dan simbol S besar), sebagai tambahan, setiap rantai polimer mengandung jembatan disulfida intrachain. Dua rantai polimer besar (disorot dengan warna biru) mengandung 400–600 residu asam amino. Dua rantai lainnya (disorot berwarna hijau) hampir setengah panjangnya, mengandung kira-kira 220 residu asam amino. Keempat rantai ditempatkan sedemikian rupa sehingga gugus terminal H 2 N diarahkan ke satu arah.

Beras. 27 GAMBAR SKEMA STRUKTUR IMUNOGLOBULIN

Setelah tubuh bersentuhan dengan protein asing (antigen), sel-sel sistem kekebalan mulai memproduksi imunoglobulin (antibodi), yang terakumulasi dalam serum darah. Pada tahap pertama, pekerjaan utama dilakukan oleh bagian rantai yang berisi terminal H 2 N (pada Gambar 27, bagian yang sesuai ditandai dengan warna biru muda dan hijau muda). Ini adalah situs penangkap antigen. Dalam proses sintesis imunoglobulin, situs-situs ini dibentuk sedemikian rupa sehingga struktur dan konfigurasinya sedapat mungkin sesuai dengan struktur antigen yang mendekat (seperti kunci gembok, seperti enzim, tetapi tugas dalam hal ini adalah berbeda). Jadi, untuk setiap antigen, antibodi individu yang ketat dibuat sebagai respons imun. Tidak ada satu pun protein yang diketahui dapat mengubah strukturnya secara "plastis" tergantung pada faktor eksternal, selain imunoglobulin. Enzim memecahkan masalah kesesuaian struktural dengan reagen dengan cara yang berbeda - dengan bantuan sekumpulan besar berbagai enzim untuk semua kasus yang memungkinkan, dan imunoglobulin setiap kali membangun kembali "alat kerja". Selain itu, daerah engsel imunoglobulin (Gbr. 27) menyediakan dua daerah tangkapan dengan beberapa mobilitas independen, sebagai hasilnya, molekul imunoglobulin dapat segera "menemukan" dua daerah yang paling nyaman untuk ditangkap dalam antigen untuk memperbaiki dengan aman. itu, ini menyerupai tindakan makhluk krustasea.

Selanjutnya, rantai reaksi berturut-turut dari sistem kekebalan tubuh dihidupkan, imunoglobulin dari kelas lain dihubungkan, akibatnya protein asing dinonaktifkan, dan kemudian antigen (mikroorganisme asing atau racun) dihancurkan dan dihilangkan.

Setelah kontak dengan antigen, konsentrasi imunoglobulin maksimum tercapai (tergantung pada sifat antigen dan karakteristik individu organisme itu sendiri) dalam beberapa jam (terkadang beberapa hari). Tubuh mempertahankan ingatan akan kontak semacam itu, dan ketika diserang lagi dengan antigen yang sama, imunoglobulin terakumulasi dalam serum darah lebih cepat dan dalam jumlah yang lebih banyak - terjadi kekebalan yang didapat.

Klasifikasi protein di atas sampai batas tertentu bersyarat, misalnya, protein trombin, yang disebutkan di antara protein pelindung, pada dasarnya adalah enzim yang mengkatalisis hidrolisis ikatan peptida, yaitu termasuk dalam kelas protease.

Protein pelindung sering disebut sebagai protein bisa ular dan protein beracun dari beberapa tumbuhan, karena tugasnya adalah melindungi tubuh dari kerusakan.

Ada protein yang fungsinya sangat unik sehingga sulit untuk mengklasifikasikannya. Sebagai contoh, protein monellin, yang ditemukan pada tumbuhan Afrika, rasanya sangat manis dan telah menjadi subjek penelitian sebagai zat tidak beracun yang dapat digunakan sebagai pengganti gula untuk mencegah obesitas. Plasma darah beberapa ikan Antartika mengandung protein dengan sifat antibeku yang menjaga darah ikan ini agar tidak membeku.

Sintesis protein buatan.

Kondensasi asam amino yang mengarah ke rantai polipeptida adalah proses yang dipelajari dengan baik. Dimungkinkan untuk melakukan, misalnya, kondensasi dari salah satu asam amino atau campuran asam dan masing-masing memperoleh polimer yang mengandung unit yang sama, atau unit yang berbeda, bergantian dalam urutan acak. Polimer semacam itu memiliki sedikit kemiripan dengan polipeptida alami dan tidak memiliki aktivitas biologis. Tugas utamanya adalah menghubungkan asam amino dalam urutan yang ditentukan sebelumnya dan direncanakan dengan ketat untuk mereproduksi urutan residu asam amino dalam protein alami. Ilmuwan Amerika Robert Merrifield mengusulkan metode orisinal yang memungkinkan untuk memecahkan masalah seperti itu. Inti dari metode ini adalah bahwa asam amino pertama dilekatkan pada gel polimer yang tidak larut yang mengandung gugus reaktif yang dapat bergabung dengan gugus –COOH – dari asam amino. Polistiren ikatan silang dengan gugus klorometil yang dimasukkan ke dalamnya diambil sebagai substrat polimer. Agar asam amino yang diambil untuk reaksi tidak bereaksi dengan dirinya sendiri dan agar tidak bergabung dengan gugus H 2 N ke substrat, gugus amino dari asam ini diblokir sebelumnya dengan substituen besar [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -grup. Setelah asam amino melekat pada pendukung polimerik, gugus penghambat dihilangkan dan asam amino lain dimasukkan ke dalam campuran reaksi, di mana gugus H 2 N sebelumnya juga diblokir. Dalam sistem seperti itu, hanya interaksi gugus H 2 N dari asam amino pertama dan gugus –COOH dari asam kedua yang dimungkinkan, yang dilakukan dengan adanya katalis (garam fosfonium). Kemudian seluruh skema diulangi, memasukkan asam amino ketiga (Gbr. 28).

Beras. 28. SKEMA SINTESIS RANTAI POLYPEPTIDE

Pada langkah terakhir, rantai polipeptida yang dihasilkan dipisahkan dari penyangga polistiren. Sekarang seluruh prosesnya otomatis, ada penyintesis peptida otomatis yang beroperasi sesuai dengan skema yang dijelaskan. Banyak peptida yang digunakan dalam pengobatan dan pertanian telah disintesis dengan metode ini. Dimungkinkan juga untuk mendapatkan analog peptida alami yang lebih baik dengan tindakan selektif dan ditingkatkan. Beberapa protein kecil telah disintesis, seperti hormon insulin dan beberapa enzim.

Ada juga metode sintesis protein yang mereplikasi proses alami: mereka mensintesis fragmen asam nukleat yang dikonfigurasi untuk menghasilkan protein tertentu, kemudian fragmen ini dimasukkan ke dalam organisme hidup (misalnya, ke dalam bakteri), setelah itu tubuh mulai memproduksinya. protein yang diinginkan. Dengan cara ini, sejumlah besar protein dan peptida yang sulit dijangkau, serta analognya, sekarang diperoleh.

Protein sebagai sumber makanan.

Protein dalam organisme hidup terus-menerus dipecah menjadi asam amino aslinya (dengan partisipasi enzim yang sangat diperlukan), beberapa asam amino berpindah ke asam amino lainnya, kemudian protein disintesis lagi (juga dengan partisipasi enzim), mis. tubuh terus-menerus memperbaharui dirinya sendiri. Beberapa protein (kolagen kulit, rambut) tidak diperbarui, tubuh terus menerus kehilangannya dan justru mensintesis yang baru. Protein sebagai sumber makanan melakukan dua fungsi utama: mereka memasok tubuh bahan konstruksi untuk sintesis molekul protein baru dan, sebagai tambahan, memasok tubuh dengan energi (sumber kalori).

Mamalia karnivora (termasuk manusia) mendapatkan protein yang diperlukan dari makanan nabati dan hewani. Tidak ada protein yang diperoleh dari makanan yang diintegrasikan ke dalam tubuh dalam bentuk yang tidak berubah. Di saluran pencernaan, semua protein yang diserap dipecah menjadi asam amino, dan protein yang diperlukan untuk organisme tertentu sudah dibangun darinya, sedangkan 12 sisanya dapat disintesis dari 8 asam esensial (Tabel 1) di dalam tubuh jika tidak disediakan dalam jumlah yang cukup dengan makanan, tetapi asam esensial harus disediakan dengan makanan tanpa gagal. Atom belerang dalam sistein diperoleh tubuh dengan asam amino esensial metionin. Sebagian protein terurai, melepaskan energi yang diperlukan untuk mempertahankan kehidupan, dan nitrogen yang terkandung di dalamnya dikeluarkan dari tubuh bersama urin. Biasanya tubuh manusia kehilangan 25–30 g protein per hari, sehingga makanan berprotein harus selalu ada dalam jumlah yang tepat. Kebutuhan protein harian minimum adalah 37 g untuk pria dan 29 g untuk wanita, tetapi asupan yang disarankan hampir dua kali lebih tinggi. Saat mengevaluasi makanan, penting untuk mempertimbangkan kualitas protein. Dengan tidak adanya atau rendahnya kandungan asam amino esensial, protein dianggap bernilai rendah, sehingga protein tersebut harus dikonsumsi dalam jumlah yang lebih banyak. Jadi, protein kacang polong mengandung sedikit metionin, dan protein gandum dan jagung rendah lisin (kedua asam amino esensial). Protein hewani (tidak termasuk kolagen) diklasifikasikan sebagai makanan lengkap. Satu set lengkap semua asam esensial mengandung kasein susu, serta keju cottage dan keju yang dibuat darinya, jadi diet vegetarian, jika sangat ketat, mis. "bebas susu", membutuhkan peningkatan konsumsi kacang-kacangan, kacang-kacangan dan jamur untuk memasok tubuh dengan asam amino esensial dalam jumlah yang tepat.

Asam amino sintetik dan protein juga digunakan sebagai produk makanan, menambahkannya ke pakan, yang mengandung asam amino esensial dalam jumlah kecil. Ada bakteri yang dapat mengolah dan mengasimilasi hidrokarbon minyak, dalam hal ini untuk sintesis protein secara penuh perlu diberi makan dengan senyawa yang mengandung nitrogen (amonia atau nitrat). Protein yang diperoleh dengan cara ini digunakan sebagai pakan ternak dan unggas. Serangkaian enzim, karbohidrat, sering ditambahkan ke pakan ternak, yang mengkatalisasi hidrolisis komponen makanan karbohidrat yang sulit terurai (dinding sel tanaman biji-bijian), akibatnya makanan nabati lebih terserap sepenuhnya.

Michael Levitsky

PROTEIN (Pasal 2)

(protein), kelas senyawa yang mengandung nitrogen kompleks, komponen materi hidup yang paling khas dan penting (bersama dengan asam nukleat). Protein melakukan banyak dan beragam fungsi. Sebagian besar protein adalah enzim yang mengkatalisis reaksi kimia. Banyak hormon yang mengatur proses fisiologis juga merupakan protein. Protein struktural seperti kolagen dan keratin adalah komponen utama jaringan tulang, rambut dan kuku. Protein kontraktil otot memiliki kemampuan untuk mengubah panjangnya, menggunakan energi kimia untuk melakukan pekerjaan mekanis. Protein adalah antibodi yang mengikat dan menetralkan zat beracun. Beberapa protein yang dapat merespon pengaruh luar (cahaya, bau) berfungsi sebagai reseptor pada organ indera yang merasakan iritasi. Banyak protein yang terletak di dalam sel dan pada membran sel melakukan fungsi pengaturan.

Di paruh pertama abad ke-19 banyak ahli kimia, dan di antara mereka terutama J. von Liebig, secara bertahap sampai pada kesimpulan bahwa protein adalah kelas khusus dari senyawa nitrogen. Nama "protein" (dari protos Yunani - yang pertama) diusulkan pada tahun 1840 oleh ahli kimia Belanda G. Mulder.

PROPERTI FISIK

Protein dalam keadaan padat warna putih, dan tidak berwarna dalam larutan, kecuali mereka membawa beberapa gugus kromofor (berwarna), seperti hemoglobin. Kelarutan dalam air dari protein yang berbeda sangat bervariasi. Ini juga bervariasi dengan pH dan dengan konsentrasi garam dalam larutan, sehingga seseorang dapat memilih kondisi di mana satu protein akan mengendap secara selektif dengan adanya protein lain. Metode "salting out" ini banyak digunakan untuk mengisolasi dan memurnikan protein. Protein murni sering mengendap dari larutan sebagai kristal.

Dibandingkan dengan senyawa lain, berat molekul protein sangat besar - dari beberapa ribu hingga jutaan dalton. Oleh karena itu, selama ultrasentrifugasi, protein diendapkan, dan terlebih lagi, pada kecepatan yang berbeda. Karena adanya gugus bermuatan positif dan negatif dalam molekul protein, mereka bergerak dengan kecepatan berbeda dalam medan listrik. Ini adalah dasar elektroforesis, suatu metode yang digunakan untuk mengisolasi protein individu dari campuran kompleks. Pemurnian protein juga dilakukan dengan kromatografi.

SIFAT KIMIA

Struktur.

Protein adalah polimer, yaitu molekul yang dibangun seperti rantai dari pengulangan unit monomer, atau subunit, yang perannya dimainkan oleh asam alfa-amino. Rumus umum asam amino

di mana R adalah atom hidrogen atau beberapa gugus organik.

Molekul protein (rantai polipeptida) dapat terdiri dari hanya sejumlah kecil asam amino atau beberapa ribu unit monomer. Sambungan asam amino dalam rantai dimungkinkan karena masing-masing memiliki dua gugus kimia yang berbeda: gugus amino dengan sifat basa, NH2, dan gugus karboksil asam, COOH. Kedua kelompok ini melekat pada atom karbon. Gugus karboksil dari satu asam amino dapat membentuk ikatan amida (peptida) dengan gugus amino dari asam amino lain:

Setelah dua asam amino dihubungkan dengan cara ini, rantai dapat diperpanjang dengan menambahkan asam amino ketiga ke asam amino kedua, dan seterusnya. Seperti dapat dilihat dari persamaan di atas, ketika ikatan peptida terbentuk, molekul air dilepaskan. Di hadapan asam, alkali atau enzim proteolitik, reaksi berlangsung dalam arah yang berlawanan: rantai polipeptida dibelah menjadi asam amino dengan penambahan air. Reaksi ini disebut hidrolisis. Hidrolisis berlangsung secara spontan, dan energi diperlukan untuk menggabungkan asam amino menjadi rantai polipeptida.

Gugus karboksil dan gugus amida (atau gugus imida yang mirip dengannya - dalam kasus asam amino prolin) terdapat di semua asam amino, sedangkan perbedaan antara asam amino ditentukan oleh sifat gugus itu, atau "sisi rantai", yang ditunjukkan di atas dengan huruf R. Peran rantai samping dapat dimainkan oleh satu atom hidrogen, seperti asam amino glisin, dan beberapa pengelompokan besar, seperti histidin dan triptofan. Beberapa rantai samping bersifat inert secara kimia, sementara yang lain sangat reaktif.

Ribuan asam amino yang berbeda dapat disintesis, dan banyak asam amino yang berbeda terjadi di alam, tetapi hanya 20 jenis asam amino yang digunakan untuk sintesis protein: alanin, arginin, asparagin, asam aspartat, valin, histidin, glisin, glutamin, glutamat. asam, isoleusin, leusin, lisin , metionin, prolin, serin, tirosin, treonin, triptofan, fenilalanin dan sistein (dalam protein, sistein dapat hadir sebagai dimer - sistin). Benar, dalam beberapa protein ada asam amino lain selain dua puluh yang muncul secara teratur, tetapi mereka terbentuk sebagai hasil modifikasi salah satu dari dua puluh yang terdaftar setelah dimasukkan ke dalam protein.

aktivitas optik.

Semua asam amino, kecuali glisin, memiliki empat gugus berbeda yang terikat pada atom α-karbon. Dalam istilah geometri, empat kelompok berbeda dapat dilampirkan dalam dua cara, dan karenanya ada dua konfigurasi yang mungkin, atau dua isomer, terkait satu sama lain sebagai objek pada bayangan cerminnya, yaitu. bagaimana tangan kiri ke kanan. Satu konfigurasi disebut kiri, atau kidal (L), dan yang lainnya kidal, atau kidal (D), karena dua isomer tersebut berbeda dalam arah rotasi bidang cahaya terpolarisasi. Hanya asam L-amino yang terdapat dalam protein (pengecualian adalah glisin; hanya dapat direpresentasikan dalam satu bentuk, karena dua dari empat gugusnya sama), dan semuanya memiliki aktivitas optik (karena hanya ada satu isomer). Asam D-amino jarang ditemukan di alam; mereka ditemukan di beberapa antibiotik dan dinding sel bakteri.

Urutan asam amino.

Asam amino dalam rantai polipeptida tidak tersusun secara acak, tetapi dalam urutan tetap tertentu, dan urutan inilah yang menentukan fungsi dan sifat protein. Dengan memvariasikan urutan 20 jenis asam amino, Anda bisa mendapatkan sejumlah besar protein yang berbeda, seperti halnya Anda dapat membuat banyak teks berbeda dari huruf-huruf alfabet.

Di masa lalu, penentuan urutan asam amino suatu protein seringkali memakan waktu beberapa tahun. Penentuan langsung masih merupakan tugas yang agak melelahkan, meskipun perangkat telah dibuat yang memungkinkannya dilakukan secara otomatis. Biasanya lebih mudah untuk menentukan urutan nukleotida dari gen yang sesuai dan menurunkan urutan asam amino protein darinya. Sampai saat ini, urutan asam amino dari ratusan protein telah ditentukan. Fungsi protein yang diterjemahkan biasanya diketahui, dan ini membantu membayangkan kemungkinan fungsi protein serupa yang terbentuk, misalnya, pada neoplasma ganas.

Protein kompleks.

Protein yang hanya terdiri dari asam amino disebut sederhana. Namun, seringkali atom logam atau beberapa senyawa kimia yang bukan asam amino terikat pada rantai polipeptida. Protein semacam itu disebut kompleks. Contohnya adalah hemoglobin: mengandung besi porfirin, yang memberinya warna merah dan memungkinkannya bertindak sebagai pembawa oksigen.

Nama-nama protein yang paling kompleks mengandung indikasi sifat kelompok yang terikat: gula ada dalam glikoprotein, lemak ada dalam lipoprotein. Jika aktivitas katalitik enzim bergantung pada gugus yang terikat, maka disebut gugus prostetik. Seringkali, beberapa vitamin berperan sebagai kelompok prostetik atau merupakan bagian darinya. Vitamin A, misalnya, yang melekat pada salah satu protein retina, menentukan kepekaannya terhadap cahaya.

Struktur tersier.

Yang penting bukanlah urutan asam amino dari protein (struktur primer), tetapi cara penempatannya di ruang angkasa. Di sepanjang rantai polipeptida, ion hidrogen membentuk ikatan hidrogen biasa, yang memberinya bentuk spiral atau lapisan (struktur sekunder). Dari kombinasi heliks dan lapisan tersebut, bentuk kompak dari urutan berikutnya muncul - struktur tersier protein. Di sekitar ikatan yang menahan tautan monomer rantai, rotasi melalui sudut kecil dimungkinkan. Oleh karena itu, dari sudut pandang geometris murni, jumlah kemungkinan konfigurasi untuk setiap rantai polipeptida sangat besar. Pada kenyataannya, setiap protein biasanya hanya ada dalam satu konfigurasi, ditentukan oleh urutan asam aminonya. Struktur ini tidak kaku, sepertinya "bernafas" - berosilasi di sekitar konfigurasi rata-rata tertentu. Rantai dilipat menjadi konfigurasi di mana energi bebas (kemampuan untuk melakukan pekerjaan) minimal, seperti pegas yang dilepaskan dikompresi hanya ke keadaan yang sesuai dengan energi bebas minimum. Seringkali, satu bagian dari rantai dihubungkan secara kaku dengan yang lain oleh ikatan disulfida (–S–S–) antara dua residu sistein. Inilah sebagian mengapa sistein di antara asam amino memainkan peran yang sangat penting.

Kompleksitas struktur protein begitu besar sehingga belum memungkinkan untuk menghitung struktur tersier suatu protein, meskipun urutan asam aminonya telah diketahui. Tetapi jika kristal protein dapat diperoleh, maka struktur tersiernya dapat ditentukan dengan difraksi sinar-X.

Dalam struktural, kontraktil, dan beberapa protein lainnya, rantai memanjang dan beberapa rantai yang sedikit terlipat berbaring berdampingan membentuk fibril; fibril, pada gilirannya, terlipat menjadi formasi yang lebih besar - serat. Namun, sebagian besar protein dalam larutan berbentuk bulat: rantai digulung dalam gumpalan, seperti benang dalam bola. Energi bebas dengan konfigurasi ini minimal, karena asam amino hidrofobik ("penolak air") tersembunyi di dalam globul, dan asam amino hidrofilik ("penarik air") ada di permukaannya.

Banyak protein merupakan kompleks dari beberapa rantai polipeptida. Struktur ini disebut struktur kuaterner protein. Molekul hemoglobin, misalnya, terdiri dari empat subunit, yang masing-masing merupakan protein globular.

Protein struktural karena konfigurasi liniernya membentuk serat di mana kekuatan tariknya sangat tinggi, sedangkan konfigurasi globular memungkinkan protein untuk masuk ke dalam interaksi spesifik dengan senyawa lain. Di permukaan bola, dengan peletakan rantai yang benar, rongga dengan bentuk tertentu muncul, di mana kelompok kimia reaktif berada. Jika protein ini adalah enzim, maka molekul lain, biasanya lebih kecil, dari suatu zat memasuki rongga seperti itu, seperti kunci memasuki gembok; dalam hal ini, konfigurasi awan elektron molekul berubah di bawah pengaruh gugus kimia yang terletak di dalam rongga, dan ini memaksanya untuk bereaksi dengan cara tertentu. Dengan cara ini, enzim mengkatalisis reaksi. Molekul antibodi juga memiliki rongga di mana berbagai zat asing mengikat dan karenanya tidak berbahaya. Model "kunci dan kunci", yang menjelaskan interaksi protein dengan senyawa lain, memungkinkan untuk memahami spesifisitas enzim dan antibodi, yaitu. kemampuan mereka untuk bereaksi hanya dengan senyawa tertentu.

Protein dalam berbagai jenis organisme.

Protein yang melakukan fungsi yang sama di jenis yang berbeda tumbuhan dan hewan, dan karenanya menyandang nama yang sama, memiliki konfigurasi yang serupa. Mereka, bagaimanapun, agak berbeda dalam urutan asam amino mereka. Saat spesies menyimpang dari nenek moyang yang sama, beberapa asam amino pada posisi tertentu digantikan oleh mutasi dengan yang lain. Mutasi berbahaya yang menyebabkan penyakit keturunan dibuang oleh seleksi alam, tetapi mutasi yang bermanfaat atau setidaknya netral dapat dipertahankan. Semakin dekat dua spesies biologis satu sama lain, semakin sedikit perbedaan yang ditemukan pada proteinnya.

Beberapa protein berubah relatif cepat, yang lain cukup konservatif. Yang terakhir termasuk, misalnya, sitokrom c, enzim pernapasan yang ditemukan di sebagian besar organisme hidup. Pada manusia dan simpanse, urutan asam aminonya identik, sedangkan pada sitokrom c gandum, hanya 38% asam amino yang ternyata berbeda. Bahkan ketika membandingkan manusia dan bakteri, kemiripan sitokrom dengan (perbedaan di sini memengaruhi 65% asam amino) masih dapat dilihat, meskipun nenek moyang bakteri dan manusia yang sama hidup di Bumi sekitar dua miliar tahun yang lalu. Saat ini, perbandingan urutan asam amino sering digunakan untuk membangun pohon filogenetik (silsilah) yang mencerminkan hubungan evolusi antara organisme yang berbeda.

Denaturasi.

Molekul protein yang disintesis, melipat, memperoleh konfigurasinya sendiri. Konfigurasi ini, bagaimanapun, dapat dihancurkan dengan pemanasan, dengan mengubah pH, dengan aksi pelarut organik, dan bahkan hanya dengan mengaduk larutan sampai gelembung muncul di permukaannya. Protein yang diubah dengan cara ini disebut terdenaturasi; ia kehilangan aktivitas biologisnya dan biasanya menjadi tidak larut. Contoh terkenal dari protein terdenaturasi - telur rebus atau krim kocok. Protein kecil, yang hanya mengandung sekitar seratus asam amino, dapat diubah sifatnya, mis. memperoleh kembali konfigurasi awal. Tetapi sebagian besar protein hanya diubah menjadi massa rantai polipeptida kusut dan tidak mengembalikan konfigurasi sebelumnya.

Salah satu kesulitan utama dalam mengisolasi protein aktif adalah kepekaannya yang ekstrim terhadap denaturasi. Properti protein ini menemukan aplikasi yang berguna dalam pengawetan makanan: panas secara ireversibel mendenaturasi enzim mikroorganisme, dan mikroorganisme mati.

SINTESIS PROTEIN

Untuk sintesis protein, organisme hidup harus memiliki sistem enzim yang mampu mengikat satu asam amino ke asam amino lainnya. Sumber informasi juga diperlukan yang akan menentukan asam amino mana yang harus dihubungkan. Karena ada ribuan jenis protein di dalam tubuh, dan masing-masing terdiri dari rata-rata beberapa ratus asam amino, informasi yang dibutuhkan pasti sangat banyak. Itu disimpan (mirip dengan bagaimana rekaman disimpan pada pita magnetik) dalam molekul asam nukleat yang membentuk gen.

Aktivasi enzim.

Rantai polipeptida yang disintesis dari asam amino tidak selalu berupa protein dalam bentuk akhirnya. Banyak enzim pertama kali disintesis sebagai prekursor tidak aktif dan menjadi aktif hanya setelah enzim lain menghilangkan beberapa asam amino dari salah satu ujung rantai. Beberapa enzim pencernaan, seperti tripsin, disintesis dalam bentuk tidak aktif ini; enzim-enzim ini diaktifkan di saluran pencernaan sebagai akibat dari pengangkatan fragmen terminal rantai. Hormon insulin, molekul yang dalam bentuk aktifnya terdiri dari dua rantai pendek, disintesis dalam bentuk rantai tunggal, yang disebut. proinsulin. Kemudian bagian tengah rantai ini dilepas, dan fragmen yang tersisa saling mengikat, membentuk molekul hormon aktif. Protein kompleks terbentuk hanya setelah gugus kimia tertentu melekat pada protein, dan perlekatan ini seringkali juga membutuhkan enzim.

Sirkulasi metabolik.

Setelah memberi makan hewan dengan asam amino yang diberi label dengan isotop radioaktif karbon, nitrogen, atau hidrogen, label tersebut dengan cepat dimasukkan ke dalam proteinnya. Jika asam amino berlabel berhenti masuk ke dalam tubuh, maka jumlah label dalam protein mulai berkurang. Eksperimen ini menunjukkan bahwa protein yang dihasilkan tidak disimpan di dalam tubuh hingga akhir hayat. Semuanya, dengan beberapa pengecualian, berada dalam keadaan dinamis, terus-menerus terurai menjadi asam amino, dan kemudian disintesis kembali.

Beberapa protein rusak ketika sel mati dan dihancurkan. Ini terjadi setiap saat, misalnya, dengan sel darah merah dan sel epitel yang melapisi permukaan bagian dalam usus. Selain itu, pemecahan dan resintesis protein juga terjadi pada sel hidup. Anehnya, lebih sedikit yang diketahui tentang pemecahan protein daripada tentang sintesisnya. Yang jelas, bagaimanapun, enzim proteolitik terlibat dalam pemecahan, mirip dengan yang memecah protein menjadi asam amino di saluran pencernaan.

Waktu paruh berbagai protein berbeda - dari beberapa jam hingga berbulan-bulan. Satu-satunya pengecualian adalah molekul kolagen. Setelah terbentuk, mereka tetap stabil dan tidak diperbarui atau diganti. Namun, seiring waktu, beberapa sifatnya, khususnya elastisitas, berubah, dan karena tidak diperbarui, perubahan terkait usia tertentu adalah akibatnya, misalnya, munculnya kerutan pada kulit.

protein sintetik.

Ahli kimia telah lama mempelajari cara mempolimerisasi asam amino, tetapi asam amino bergabung secara acak, sehingga produk dari polimerisasi tersebut memiliki sedikit kemiripan dengan produk alami. Benar, adalah mungkin untuk menggabungkan asam amino dalam urutan tertentu, yang memungkinkan untuk mendapatkan beberapa protein yang aktif secara biologis, khususnya insulin. Prosesnya cukup rumit, dan dengan cara ini hanya mungkin untuk mendapatkan protein yang molekulnya mengandung sekitar seratus asam amino. Lebih disukai mensintesis atau mengisolasi urutan nukleotida dari gen yang sesuai dengan urutan asam amino yang diinginkan, dan kemudian memasukkan gen ini ke dalam bakteri, yang akan menghasilkan sejumlah besar produk yang diinginkan melalui replikasi. Namun, metode ini juga memiliki kekurangan.

PROTEIN DAN NUTRISI

Ketika protein dalam tubuh dipecah menjadi asam amino, asam amino ini dapat digunakan kembali untuk sintesis protein. Pada saat yang sama, asam amino itu sendiri mengalami pembusukan, sehingga tidak termanfaatkan sepenuhnya. Juga jelas bahwa selama pertumbuhan, kehamilan, dan penyembuhan luka, sintesis protein harus melebihi degradasi. Tubuh terus menerus kehilangan beberapa protein; ini adalah protein rambut, kuku, dan lapisan permukaan kulit. Oleh karena itu, untuk sintesis protein, setiap organisme harus mendapatkan asam amino dari makanan.

Sumber asam amino.

Tanaman hijau mensintesis semua 20 asam amino yang ditemukan dalam protein dari CO2, air dan amonia atau nitrat. Banyak bakteri juga mampu mensintesis asam amino dengan adanya gula (atau yang setara) dan nitrogen tetap, tetapi gula pada akhirnya dipasok oleh tumbuhan hijau. Pada hewan, kemampuan mensintesis asam amino terbatas; mereka memperoleh asam amino dengan memakan tumbuhan hijau atau hewan lain. Di saluran pencernaan, protein yang diserap dipecah menjadi asam amino, yang terakhir diserap, dan karakteristik protein dari organisme tertentu dibangun darinya. Tak satu pun dari protein yang diserap dimasukkan ke dalam struktur tubuh seperti itu. Satu-satunya pengecualian adalah bahwa pada banyak mamalia, bagian dari antibodi ibu dapat melewati plasenta secara utuh ke dalam sirkulasi janin, dan melalui susu ibu (terutama pada ruminansia) ditransfer ke bayi baru lahir segera setelah lahir.

Kebutuhan akan protein.

Jelas bahwa untuk mempertahankan kehidupan, tubuh harus menerima protein dalam jumlah tertentu dari makanan. Namun, besarnya kebutuhan ini bergantung pada sejumlah faktor. Tubuh membutuhkan makanan baik sebagai sumber energi (kalori) maupun sebagai bahan untuk membangun strukturnya. Pertama-tama adalah kebutuhan akan energi. Ini berarti bahwa ketika ada sedikit karbohidrat dan lemak dalam makanan, protein makanan digunakan bukan untuk sintesis proteinnya sendiri, tetapi sebagai sumber kalori. Dengan puasa yang berkepanjangan, bahkan protein Anda sendiri dihabiskan untuk memenuhi kebutuhan energi. Jika karbohidrat dalam makanan cukup, maka asupan protein bisa dikurangi.

keseimbangan nitrogen.

Rata-rata kira-kira. 16% dari total massa protein adalah nitrogen. Ketika asam amino penyusun protein dipecah, nitrogen yang terkandung di dalamnya dikeluarkan dari tubuh melalui urin dan (pada tingkat yang lebih rendah) melalui feses dalam bentuk berbagai senyawa nitrogen. Oleh karena itu, nyaman untuk menilai kualitas nutrisi protein gunakan indikator seperti keseimbangan nitrogen, mis. perbedaan (dalam gram) antara jumlah nitrogen yang masuk ke dalam tubuh dan jumlah nitrogen yang dikeluarkan per hari. Dengan nutrisi normal pada orang dewasa, jumlah ini sama. Dalam organisme yang tumbuh, jumlah nitrogen yang diekskresikan kurang dari jumlah yang masuk, mis. keseimbangannya positif. Dengan kekurangan protein dalam makanan, keseimbangannya negatif. Jika ada cukup kalori dalam makanan, tetapi protein sama sekali tidak ada di dalamnya, tubuh menghemat protein. Pada saat yang sama, metabolisme protein melambat, dan pemanfaatan kembali asam amino dalam sintesis protein berlangsung seefisien mungkin. Namun, kehilangan tidak dapat dihindari, dan senyawa nitrogen masih diekskresikan dalam urin dan sebagian dalam feses. Jumlah nitrogen yang dikeluarkan dari tubuh per hari selama kelaparan protein dapat berfungsi sebagai ukuran kekurangan protein setiap hari. Wajar untuk berasumsi bahwa dengan memasukkan ke dalam makanan sejumlah protein yang setara dengan kekurangan ini, keseimbangan nitrogen dapat dipulihkan. Namun, tidak. Setelah menerima jumlah protein ini, tubuh mulai menggunakan asam amino dengan kurang efisien, sehingga diperlukan beberapa protein tambahan untuk mengembalikan keseimbangan nitrogen.

Jika jumlah protein dalam makanan melebihi yang diperlukan untuk menjaga keseimbangan nitrogen, maka tampaknya tidak ada salahnya. Kelebihan asam amino hanya digunakan sebagai sumber energi. Contoh yang sangat mencolok adalah orang Eskimo, yang mengonsumsi sedikit karbohidrat dan protein sekitar sepuluh kali lebih banyak daripada yang dibutuhkan untuk menjaga keseimbangan nitrogen. Namun, dalam banyak kasus, menggunakan protein sebagai sumber energi tidak menguntungkan, karena Anda bisa mendapatkan lebih banyak kalori dari jumlah karbohidrat tertentu daripada jumlah protein yang sama. Di negara-negara miskin, penduduk menerima kalori yang diperlukan dari karbohidrat dan mengonsumsi protein dalam jumlah minimum.

Jika tubuh menerima jumlah kalori yang dibutuhkan dalam bentuk produk non-protein, maka jumlah minimum protein yang menjaga keseimbangan nitrogen kira-kira. 30 gram per hari. Kira-kira sebanyak protein yang terkandung dalam empat potong roti atau 0,5 liter susu. Beberapa biasanya dianggap optimal. jumlah besar; direkomendasikan dari 50 hingga 70 g.

Asam amino esensial.

Sampai saat ini, protein dianggap sebagai satu kesatuan. Sedangkan agar sintesis protein dapat berlangsung, semua asam amino yang diperlukan harus ada di dalam tubuh. Beberapa asam amino yang dapat disintesis oleh tubuh hewan itu sendiri. Mereka disebut dapat dipertukarkan, karena tidak harus ada dalam makanan - yang penting, secara umum, asupan protein sebagai sumber nitrogen cukup; kemudian, dengan kekurangan asam amino non-esensial, tubuh dapat mensintesisnya dengan mengorbankan asam amino yang ada secara berlebihan. Asam amino "esensial" yang tersisa tidak dapat disintesis dan harus dicerna dengan makanan. Penting bagi manusia adalah valin, leusin, isoleusin, treonin, metionin, fenilalanin, triptofan, histidin, lisin, dan arginin. (Meskipun arginin dapat disintesis dalam tubuh, itu dianggap sebagai asam amino esensial karena bayi baru lahir dan anak-anak yang sedang tumbuh menghasilkan jumlah yang tidak mencukupi. Di sisi lain, untuk orang dewasa, asupan beberapa asam amino ini dari makanan dapat menjadi opsional.)

Daftar asam amino esensial ini kira-kira sama pada vertebrata lain dan bahkan pada serangga. Nilai gizi protein biasanya ditentukan dengan memberi makan mereka pada tikus yang sedang tumbuh dan memantau pertambahan berat badan hewan.

Nilai gizi protein.

Nilai gizi protein ditentukan oleh asam amino esensial yang paling kurang. Mari kita ilustrasikan ini dengan sebuah contoh. Protein tubuh kita rata-rata mengandung kira-kira. 2% triptofan (berdasarkan berat). Katakanlah diet tersebut mencakup 10 g protein yang mengandung 1% triptofan, dan ada cukup asam amino esensial lainnya di dalamnya. Dalam kasus kami, 10 g protein yang rusak ini pada dasarnya setara dengan 5 g protein lengkap; 5 g sisanya hanya dapat berfungsi sebagai sumber energi. Perhatikan bahwa karena asam amino praktis tidak disimpan di dalam tubuh, dan agar sintesis protein dapat berlangsung, semua asam amino harus ada secara bersamaan, efek asupan asam amino esensial hanya dapat dideteksi jika semuanya masuk ke dalam tubuh. tubuh secara bersamaan.

Komposisi rata-rata sebagian besar protein hewani mendekati komposisi rata-rata protein tubuh manusia, jadi kita tidak mungkin menghadapi kekurangan asam amino jika pola makan kita kaya akan makanan seperti daging, telur, susu, dan keju. Namun, ada protein, seperti gelatin (produk denaturasi kolagen), yang mengandung sangat sedikit asam amino esensial. Protein nabati, meskipun lebih baik daripada gelatin dalam pengertian ini, juga miskin asam amino esensial; terutama sedikit di dalamnya lisin dan triptofan. Namun demikian, pola makan vegetarian murni sama sekali tidak berbahaya, kecuali jika ia mengonsumsi protein nabati dalam jumlah yang sedikit lebih besar, cukup untuk menyediakan asam amino esensial bagi tubuh. Sebagian besar protein ditemukan pada tumbuhan di dalam bijinya, terutama pada biji gandum dan berbagai kacang-kacangan. Tunas muda, seperti asparagus, juga kaya akan protein.

Protein sintetik dalam makanan.

Dengan menambahkan sejumlah kecil asam amino esensial sintetik atau protein yang kaya di dalamnya ke protein tidak lengkap, seperti protein jagung, dimungkinkan untuk meningkatkan nilai gizi yang terakhir secara signifikan, mis. sehingga meningkatkan jumlah protein yang dikonsumsi. Kemungkinan lain adalah menumbuhkan bakteri atau ragi pada hidrokarbon minyak bumi dengan penambahan nitrat atau amonia sebagai sumber nitrogen. Protein mikroba yang diperoleh dengan cara ini dapat dijadikan sebagai pakan unggas atau ternak, atau dapat langsung dikonsumsi oleh manusia. Metode ketiga, yang banyak digunakan, menggunakan fisiologi ruminansia. Pada ruminansia, di bagian awal perut, yang disebut. Rumen dihuni oleh bakteri dan protozoa bentuk khusus yang mengubah protein nabati yang rusak menjadi protein mikroba yang lebih lengkap, dan ini, pada gilirannya, setelah pencernaan dan penyerapan, berubah menjadi protein hewani. Urea, senyawa yang mengandung nitrogen sintetik murah, dapat ditambahkan ke pakan ternak. Mikroorganisme yang hidup di dalam rumen menggunakan nitrogen urea untuk mengubah karbohidrat (yang jumlahnya lebih banyak dalam pakan) menjadi protein. Sekitar sepertiga dari semua nitrogen dalam pakan ternak bisa datang dalam bentuk urea, yang pada intinya berarti, sampai batas tertentu, sintesis protein kimia.