Cum se numesc proteinele reglatoare cheie? Proteine ​​reglatoare: origine

(din lat. regulo - pus în ordine, ajusta), un grup de proteine ​​implicate în reglarea decomp. biochimie. proceselor. Un grup important de R. b., acest articol este dedicat Crimeei, sunt proteine ​​care interacționează cu ADN-ul și controlează expresia genelor (expresia genelor în semnele și proprietățile corpului). Marea majoritate a unor astfel de R. ar. operează la nivel transcrieri(sinteza ARN-ului mesager, sau ARNm, pe un șablon ADN) și este responsabil pentru activarea sau reprimarea (suprimarea) sintezei ARNm (respectiv, proteinele activatoare și proteinele represoare).

Cunoscut ca. 10 represoare. Naib. printre aceștia se studiază represori procarioți (bacterii, alge albastre-verzi), care reglează sinteza enzimelor implicate în metabolismul lactozei (lac-represor) în Escherichia coli (E. coli), și represorul bacteriofag A. Acțiunea lor se realizează prin legarea de specific. secțiuni de ADN (operatori) ale genelor corespunzătoare și blocând inițierea transcripției ARNm codificat de aceste gene.

Represorul este de obicei un dimer din două lanțuri polipeptidice identice orientate în direcții reciproc opuse. Represorii împiedică fizic ARN polimeraza se unește ADN-ul în regiunea promotor (locul de legare al enzimei ARN-polimerazei dependente de ADN care catalizează sinteza ARNm pe matrița ADN) și începe sinteza ARNm. Se presupune că represorul previne doar inițierea transcripției și nu afectează alungirea ARNm.

Represorul poate controla sinteza la. - l. o proteină sau un număr de proteine, a căror expresie este coordonată. De regulă, acestea sunt enzime care servesc un metabolic. cale; genele lor fac parte dintr-un operon (un set de gene interconectate și regiuni reglatoare adiacente).

Mn. represorii pot exista atât sub formă activă, cât și inactivă, în funcție de faptul că sunt sau nu asociați cu inductori sau corepresori (respectiv, substraturi, în prezența cărora în mod specific crește sau scade rata de sinteză a unei anumite enzime; vezi. Regulatori enzimatici); aceste interacțiuni au o natură necovalentă.

Pentru o expresie eficientă a genei, este necesar nu numai ca represorul să fie inactivat de către inductor, ci și ca cel specific să fie realizat. pozitiv semnal de pornire, care este mediat de R. b., lucrând „în pereche” cu ciclic. adenozin monofosfat (cAMP). Acesta din urmă este asociat cu specificul R. b. (așa-numitul activator al proteinei CAP al genelor catabolice sau activator al catabolismului proteic-BAC). Acesta este un dimer cu un dig. m. 45 mii. După legarea la cAMP, dobândește capacitatea de a se atașa la anumite. regiuni ale ADN-ului, crescând brusc eficiența transcripției genelor operonului corespunzător. În același timp, CAP nu afectează rata de creștere a lanțului de ARNm, ci controlează stadiul inițierii transcripției - atașarea ARN polimerazei la promotor. Spre deosebire de represor, SAR (în complex cu cAMP) facilitează legarea ARN polimerazei de ADN și face evenimentele de inițiere a transcripției mai frecvente. Locul de atașare a CAP la ADN se învecinează direct cu promotorul din partea opusă celei în care este localizat operatorul.

Reglarea pozitivă (de exemplu, operonul E. coli lac) poate fi descrisă printr-o schemă simplificată: cu o scădere a concentrației de glucoză (sursa principală de carbon), crește concentrația de cAMP, care se leagă de SAR, iar complexul rezultat la promotorul lac. Ca rezultat, legarea ARN polimerazei de promotor este stimulată și viteza de transcripție a genelor crește, la secară codifică enzime care permit celulei să treacă la utilizarea unei alte surse de carbon-lactoză. Există și alte R. b. speciale. (de exemplu, proteina C), a cărei funcționare este descrisă printr-o schemă mai complexă; ei controlează o gamă restrânsă de gene și pot acționa atât ca represori, cât și ca activatori.

Represorii și activatorii specifici operonului nu afectează specificitatea ARN polimerazei în sine. Acest ultim nivel de reglementare se realizează în cazurile care implică massir. modificarea spectrului genelor exprimate. Deci, în E. coli, genele care codifică proteinele de șoc termic, care sunt exprimate într-o serie de condiții stresante ale celulei, sunt citite de ARN polimeraza numai atunci când o specială R. b.-t. factorul s 32 . O întreagă familie a acestor R.b. (factori s) care modifică specificitatea promotorului ARN polimerazei au fost găsiți în bacili și alte bacterii.

Dr. soiul R.b. modifică cataliticul Insule sfinte ale ARN polimerazei (așa-numitele proteine ​​anti-terminator). Deci, în bacteriofagul X, sunt cunoscute două astfel de proteine, care modifică ARN polimeraza de secară astfel încât să nu se supună semnalelor celulare de terminare (sfârșitul) transcripției (acest lucru este necesar pentru expresia activă a genelor fagilor).

Schema generală a geneticii controlul, inclusiv funcționarea R. b., este aplicabil și bacteriilor și celulelor eucariote (toate organismele, cu excepția bacteriilor și algelor albastre-verzi).

eucariote celulele răspund la ext. semnale (pentru ei, de exemplu, hormoni) în principiu, în același mod în care celulele bacteriene reacționează la modificările concentrației de nutrienți. in-in in mediu inconjurator, adică prin reprimare reversibilă sau activare (depresiune) a genelor individuale. Totodată, R.b., care controlează simultan activitatea un numar mare genele, pot fi utilizate în decomp. combinatii. Genetică combinațională similară reglementarea poate oferi diferențiere. dezvoltarea întregului organism multicelular complex datorită interacțiunii. număr relativ mic de cheie R. b.

În sistemul de reglare a activității genelor la eucariote, există o adăugare. un nivel absent în bacterii, și anume translația tuturor nucleozomilor (subunități repetate cromatina), care fac parte din unitatea de transcripție, într-o formă activă (decondensată) în acele celule în care această genă ar trebui să fie activă funcțional. Se presupune că aici este implicat un set de R. b. specific, care nu au analogi la procariote. Aceste proteine ​​nu numai că recunosc specifice secțiuni de cromatina (sau. ADN), dar și apelurianumite modificări structurale în zonele adiacente. R.b., ca și activatorii și represorii bacteriilor, aparent, sunt implicați în reglarea transcripției ulterioare a genelor individuale în zonele de aktivir. cromatina.

Clasa extinsă R.b. eucariote- proteine ​​receptor hormoni steroizi.

Secvența de aminoacizi R.b. așa-numitele codificate. gene reglatoare. Inactivarea mutațională a represorului duce la sinteza necontrolată a ARNm și, în consecință, la o anumită proteină (ca rezultat traducere- sinteza proteinelor pe un model de ARNm). Astfel de organisme sunt numite mutanți constitutivi. Pierderea activatorului ca urmare a mutației duce la o scădere persistentă a sintezei proteinei reglate.

===
Utilizare literatura pentru articol „PROTEINE REGLATORIE”: Strayer L., Biochimie, trad. din engleză, vol. 3, M., 1985, p. 112-25.

P.L. Ivanov.

Pagină „PROTEINE REGLATORIE” preparate după materialele enciclopediei chimice.

Exemple bine studiate de interacțiune dintre proteine ​​și ADN, care nu depinde de secvența de nucleotide a ADN-ului, este interacțiunea cu proteinele structurale. Într-o celulă, ADN-ul este legat de aceste proteine ​​pentru a forma o structură compactă numită cromatină. La procariote, cromatina se formează prin atașarea unor proteine ​​alcaline mici - histonele la ADN, cromatina procariotă mai puțin ordonată conține proteine ​​asemănătoare histonelor. Histonele formează o structură proteică în formă de disc - nucleozomul, în jurul fiecăruia dintre care se potrivește două spire ale helixului ADN. Legăturile nespecifice între histone și ADN se formează datorită legăturilor ionice ale aminoacizilor alcalini ai histonelor și a reziduurilor acide din coloana vertebrală zahăr-fosfat a ADN-ului. Modificările chimice aduse acestor aminoacizi includ metilarea, fosforilarea și acetilarea. Aceste modificări chimice modifică puterea interacțiunii dintre ADN și histone, afectând disponibilitatea secvențelor specifice factorilor de transcripție și modificând rata de transcripție. Alte proteine ​​din cromatina care se atașează la secvențe nespecifice sunt proteine ​​cu mobilitate ridicată în geluri, care se asociază mai ales cu ADN-ul pliat. Aceste proteine ​​sunt importante pentru formarea structurilor de ordin superior în cromatina. Un grup special de proteine ​​care se atașează de ADN sunt cele care se asociază cu ADN-ul monocatenar. Cea mai bine caracterizată proteină din acest grup la om este proteina de replicare A, fără de care majoritatea proceselor în care se desfășoară dubla helix, inclusiv replicarea, recombinarea și repararea, nu pot avea loc. Proteinele din acest grup stabilizează ADN-ul monocatenar și previn formarea buclei stem sau degradarea de către nucleaze.

În același timp, alte proteine ​​recunosc și se atașează de secvențe specifice. Cel mai studiat grup de astfel de proteine ​​sunt diferite clase de factori de transcripție, adică proteine ​​care reglează transcripția. Fiecare dintre aceste proteine ​​își recunoaște secvența, adesea într-un promotor, și activează sau reprimă transcripția genei. Aceasta se întâmplă prin asocierea factorilor de transcripție cu ARN polimeraza, fie direct, fie prin proteine ​​intermediare. Polimeraza se asociază mai întâi cu proteinele și apoi începe transcripția. În alte cazuri, factorii de transcripție se pot atașa la enzimele care modifică histonele localizate în promotor, modificând astfel accesibilitatea ADN-ului la polimeraze.

Deoarece secvențele specifice apar în multe locații din genom, modificările activității unui tip de factor de transcripție pot modifica activitatea a mii de gene. În consecință, aceste proteine ​​sunt adesea reglate ca răspuns la schimbările de mediu, dezvoltarea organismului și diferențierea celulară. Specificitatea interacțiunii factorilor de transcripție cu ADN-ul este asigurată de numeroasele contacte dintre aminoacizi și bazele ADN, ceea ce le permite să „citească” secvența ADN. Cel mai mare contact cu bazele are loc în canelura principală, unde bazele sunt mai accesibile.

Enzime care modifică ADN-ul

Topoizomeraze și helicaze

Articole principale: Topoizomeraze , Helicaze

Într-o celulă, ADN-ul este situat într-un așa-numit compact. într-o stare super răsucită, altfel nu s-ar putea încadra în ea. Pentru ca procesele vitale să aibă loc, ADN-ul trebuie să fie nerăsucit, care este produs de două grupe de proteine ​​- topoizomeraze și helicaze.

Topoizomerazele sunt enzime care au atât activități nuclează, cât și ligază. Aceste proteine ​​modifică gradul de supraînfăşurare în ADN. Unele dintre aceste enzime taie spirala ADN și permit uneia dintre catenele să se rotească, reducând astfel nivelul de supraînfăşurare, după care enzima închide golul. Alte enzime pot tăia una dintre fire și pot aduce cea de-a doua șuviță prin rupere, apoi pot lega ruptura din prima șuviță. Topoizomerazele sunt esențiale în multe procese legate de ADN, cum ar fi replicarea și transcripția.

Helicazele sunt proteine ​​care sunt unul dintre motoarele moleculare. Ei folosesc energia chimică a trifosfaților de nucleotide, cel mai frecvent ATP, pentru a rupe legăturile de hidrogen dintre baze, derulând dublu helix în fire separate. Aceste enzime sunt esențiale pentru majoritatea proceselor în care proteinele au nevoie de acces la bazele ADN.

Nucleaze și ligaze

Nuclează, Ligaz

În diferite procese care au loc în celulă, de exemplu, recombinarea și repararea, sunt implicate enzime care pot tăia și restabili integritatea catenelor de ADN. Enzimele care taie ADN-ul se numesc nucleaze. Nucleazele care hidrolizează nucleotidele de la capetele moleculei de ADN sunt numite exonucleaze, în timp ce endonucleazele taie ADN-ul în interiorul catenei. Cele mai frecvent utilizate nucleaze în biologia moleculară și inginerie genetică sunt enzimele de restricție care taie ADN-ul în jurul unor secvențe specifice. De exemplu, enzima EcoRV (enzima de restricție #5 din E coli) recunoaște secvența de șase nucleotide 5"-GAT|ATC-3" și taie ADN-ul în locația indicată de linia verticală. În natură, aceste enzime protejează bacteriile de infecția cu bacteriofagi prin tăierea ADN-ului fagului atunci când este introdus în celula bacteriană. În acest caz, nucleazele fac parte din sistemul de modificare-restricționare. ADN-ligazele reticulă bazele fosfat de zahăr din molecula de ADN folosind energia ATP. Nucleazele și ligazele de restricție sunt utilizate în clonare și amprentare.

ADN polimeraza I (o structură în formă de inel constând din mai multe molecule de proteine ​​identice, prezentate în culori diferite), care leagă catena de ADN deteriorată

Polimerazele

ADN polimeraza

Există, de asemenea, un grup de enzime importante pentru metabolismul ADN-ului care sintetizează lanțuri de polinucleotide din trifosfații nucleozidici - ADN polimeraza. Aceștia adaugă nucleotide la grupa 3"-hidroxil a nucleotidei anterioare din lanțul ADN, astfel încât toate polimerazele funcționează în direcția 5"--> 3". În centrul activ al acestor enzime, substratul - nucleozidul trifosfat - se perechează cu o bază complementară ca parte a unui lanț polinucleotidic monocatenar - șablon.

În timpul replicării ADN-ului, ADN polimeraza dependentă de ADN sintetizează o copie a secvenței ADN originale. Precizia este foarte importantă în acest proces, deoarece erorile de polimerizare vor duce la mutații, așa că multe polimeraze au capacitatea de a „edita” - corecta erorile. Polimeraza recunoaște erorile de sinteză prin lipsa de împerechere între nucleotide incorecte. După determinarea lipsei de împerechere, activitatea exonucleazei 3"--> 5" a polimerazei este activată și baza greșită este îndepărtată. În majoritatea organismelor, ADN-polimerazele funcționează ca un complex mare numit replizom, care conține numeroase subunități suplimentare, cum ar fi helicazele.

ADN-polimerazele dependente de ARN sunt un tip specializat de polimeraze care copiază o secvență de ARN pe ADN. Acest tip include transcriptaza inversă a enzimei virale, care este utilizată de retrovirusuri în timpul infecției celulare, precum și telomeraza, care este necesară pentru replicarea telomerilor. Telomeraza este o enzimă neobișnuită, deoarece conține propriul său ARN mesager.

Transcripția este efectuată de ARN polimerază dependentă de ADN, care copiază secvența de ADN a unei catene pe ARNm. La începutul transcripției unei gene, ARN polimeraza se atașează la o secvență de la începutul genei, numită promotor, și desfășoară helixul ADN-ului. Apoi copiază secvența genei pe ARN mesager până când ajunge la ADN-ul de la sfârșitul genei - terminatorul, unde se oprește și se desprinde de ADN. La fel ca ADN-polimeraza umană dependentă de ADN, ARN polimeraza II, care transcrie majoritatea genelor din genomul uman, funcționează ca parte a unui mare complex de proteine, conţinând unităţi de reglementare şi suplimentare .

Lucrarea genelor în orice organism - procariote, eucariote, unicelulare sau multicelulare - este controlată și coordonată.

Genele diferite au activitate temporală diferită. Unele dintre ele sunt caracterizate de activitate constantă. Astfel de gene sunt responsabile pentru sinteza proteinelor necesare unei celule sau organism de-a lungul vieții, de exemplu, gene ale căror produse sunt implicate în sinteza ATP. Majoritatea genelor au activitate intermitentă, funcționează doar în anumite momente când este nevoie de produsele lor - proteine. Genele diferă și prin nivelurile lor de activitate (scăzut sau ridicat).

Proteinele celulare sunt clasificate ca reglatoare și structurale. Proteinele reglatoare sunt sintetizate pe gene reglatoare și controlează funcționarea genelor structurale. Genele structurale codifică proteine ​​structurale care îndeplinesc funcții structurale, enzimatice, de transport și alte funcții (cu excepția celor de reglementare!).

Reglarea sintezei proteinelor se realizează în toate etapele acestui proces: transcripție, traducere și modificare post-translațională, fie prin inducție, fie prin represiune.

Reglarea activității genelor în organismele eucariote este mult mai complicată decât reglarea expresiei genelor procariote, care este determinată de complexitatea organizării unui organism eucariot, și în special a unui organism multicelular. În 1961, oamenii de știință francezi F. Jacob, J. Monod și A. Lvov au formulat un model de control genetic al sintezei proteinelor care catalizează asimilarea lactozei de către celulă - conceptul de operon.

Un operon este un grup de gene controlate de o singură genă regulatoare.

O genă reglatoare este o genă cu activitate constantă scăzută; pe ea este sintetizată o proteină represoare - o proteină reglatoare care se poate lega de un operator, inactivând-o.

Un operator este un punct de plecare pentru citirea informațiilor genetice; el controlează activitatea genelor structurale.

Genele structurale ale operonului lactozei conțin informații despre enzimele implicate în metabolismul lactozei. Prin urmare, lactoza va servi ca inductor - un agent care inițiază activitatea operonului.

Un promotor este locul de atașare pentru ARN polimeraza.

Terminatorul este locul de terminare a sintezei ARNm.

În absența unui inductor, sistemul nu funcționează, deoarece represorul „liber” de inductor - lactoză - este conectat la operator. În acest caz, enzima ARN polimerază nu poate cataliza procesul de sinteză a ARNm. Dacă în celulă se găsește lactoză (un inductor), aceasta, interacționând cu represorul, își schimbă structura, în urma căreia represorul eliberează operatorul. ARN polimeraza se leagă de promotor, începe sinteza ARNm (transcripția genelor structurale). Apoi proteinele se formează pe ribozomi conform programului operonului ARNm-lactoză. În organismele procariote, o moleculă de ARNm rescrie informațiile din toate genele structurale ale operonului, de exemplu. Un operon este o unitate de transcripție. Transcripția continuă atâta timp cât moleculele de lactoză rămân în citoplasma celulei. De îndată ce toate moleculele sunt procesate de celulă, represorul închide operatorul și sinteza ARNm se oprește.

Astfel, sinteza ARNm și, în consecință, sinteza proteinelor trebuie să fie strict reglementate, deoarece celula nu are suficiente resurse pentru transcripția și traducerea simultană a tuturor genelor structurale. Atât pro- cât și eucariote sintetizează în mod constant doar acele ARNm care sunt necesare pentru îndeplinirea funcțiilor celulare de bază.Expresia altor gene structurale se realizează sub controlul strict al sistemelor de reglare care declanșează transcripția doar atunci când este nevoie de o anumită proteină (proteine). ).

PROTEINE REGLATORII (din lat. regulo - puse in ordine, ajusta), un grup de proteine. implicate în reglementarea decomp. biochimie. proceselor. Un grup important de proteine ​​de reglementare, căruia îi este dedicat acest articol, sunt proteinele care interacționează cu ADN-ul și controlează expresia genelor (expresia genelor în caracteristicile și proprietățile unui organism). Marea majoritate a acestor proteine ​​reglatoare funcționează la nivelul transcripției (sinteza ARN-ului mesager, sau ARNm, pe un șablon ADN) și sunt responsabile pentru activarea sau reprimarea (suprimarea) sintezei ARNm (proteine ​​activatoare și, respectiv, proteine ​​represoare) .

Cunoscut ca. 10 represoare. Naib. printre aceștia se studiază represori procarioți (bacterii, alge albastre-verzi), care reglează sinteza enzimelor implicate în metabolismul lactozei (lac-represor) în Escherichia coli (E. coli), și represorul bacteriofag A. Acțiunea lor se realizează prin legarea de specific. secțiuni de ADN (operatori) ale genelor corespunzătoare și blocând inițierea transcripției ARNm codificat de aceste gene.

Represorul este de obicei un dimer din două lanțuri polipeptidice identice orientate în direcții reciproc opuse. Represorii împiedică fizic ARN polimeraza să se atașeze la ADN la locul promotor (locul de legare a enzimei ARN polimerazei dependente de ADN care catalizează sinteza ARNm pe matrița ADN) și să înceapă sinteza ARNm. Se presupune că represorul previne doar inițierea transcripției și nu afectează alungirea ARNm.

Represorul poate controla sinteza la. - l. o singură proteină sau o serie de proteine. a căror expresie este coordonată. De regulă, acestea sunt enzime care servesc un metabolic. cale; genele lor fac parte dintr-un operon (un set de gene interconectate și regiuni reglatoare adiacente).

Mn. represorii pot exista atât sub formă activă, cât și inactivă, în funcție de faptul dacă sunt sau nu asociați cu inductori sau corepresori (respectiv, substraturi în prezența cărora rata de sinteză a unei anumite enzime este crescută sau scăzută în mod specific; vezi Regulatori enzimatici); aceste interacțiuni au o natură necovalentă.

Pentru o expresie eficientă a genei, este necesar nu numai ca represorul să fie inactivat de către inductor, ci și ca cel specific să fie realizat. pozitiv semnal de pornire, care este mediat de proteinele reglatoare care lucrează „în pereche” cu ciclice. adenozin monofosfat (cAMP). Acesta din urmă se leagă de proteine ​​de reglare specifice (așa-numitul CAP-protein-activator of catabolite genes, sau proteine. activator of catabolism-BAC). Acesta este un dimer cu un dig. m. 45 mii. După legarea la cAMP, dobândește capacitatea de a se atașa la anumite. regiuni ale ADN-ului, crescând brusc eficiența transcripției genelor operonului corespunzător. În același timp, CAP nu afectează rata de creștere a lanțului de ARNm, ci controlează stadiul inițierii transcripției - atașarea ARN polimerazei la promotor. Spre deosebire de represor, CAP (în complex cu AMPc) facilitează legarea ARN polimerazei de ADN și face inițierea transcripției mai frecventă. Locul de atașare a CAP la ADN se învecinează direct cu promotorul din partea opusă celei în care este localizat operatorul.

Reglarea pozitivă (de exemplu, a operonului E. coli lac) poate fi descrisă într-un mod simplificat: cu o scădere a concentrației de glucoză (sursa principală de carbon), concentrația de cAMP, care se leagă de CAP, crește și complexul rezultat crește cu promotorul lac. Ca rezultat, legarea ARN polimerazei de promotor este stimulată și viteza de transcripție a genelor care codifică enzime care permit celulei să treacă la o altă sursă de carbon, lactoză, crește. Există și alte proteine ​​reglatoare speciale (de exemplu, proteina C), a căror funcționare este descrisă printr-o schemă mai complexă; ei controlează o gamă restrânsă de gene și pot acționa atât ca represori, cât și ca activatori.

Represorii și activatorii specifici operonului nu afectează specificitatea ARN polimerazei în sine. Acest ultim nivel de reglementare se realizează în cazurile care implică massir. modificarea spectrului genelor exprimate. Deci, la E. coli, genele care codifică proteinele de șoc termic, care sunt exprimate într-o serie de condiții stresante ale celulei, sunt citite de ARN polimeraza doar atunci când o proteină reglatoare specială, așa-numita. factorul s32. O întreagă familie a acestor proteine ​​reglatoare (factori s), care modifică specificitatea promotorului ARN polimerazei, a fost găsită în bacili și alte bacterii.

Dr. o varietate de proteine ​​reglatoare se modifică catalitic. proprietățile ARN polimerazei (așa-numitele proteine ​​anti-terminator). De exemplu, în bacteriofagul X, sunt cunoscute două astfel de proteine ​​care modifică ARN polimeraza astfel încât aceasta să nu se supună semnalelor celulare de terminare (sfârșitul) transcripției (acest lucru este necesar pentru expresia activă a genelor fagilor).

Schema generală a geneticii controlul, inclusiv funcționarea proteinelor de reglare, este aplicabil și bacteriilor și celulelor eucariote (toate organismele, cu excepția bacteriilor și algelor albastre-verzi).

eucariote celulele răspund la ext. semnale (pentru ei, de exemplu, hormoni) în principiu, în același mod în care celulele bacteriene reacționează la modificările concentrației de nutrienți. substanțe din mediu, de ex. prin reprimare reversibilă sau activare (depresiune) a genelor individuale. În același timp, proteinele reglatoare care controlează simultan activitatea unui număr mare de gene pot fi utilizate în decomp. combinatii. Genetică combinațională similară reglementarea poate oferi diferențiere. dezvoltarea întregului organism multicelular complex datorită interacțiunii. relativ puține proteine ​​reglatoare cheie

În sistemul de reglare a activității genelor la eucariote, există o adăugare. un nivel absent în bacterii, și anume, translația tuturor nucleozomilor (subunități repetate de cromatină) care alcătuiesc unitatea de transcripție într-o formă activă (decondensată) în acele celule în care această genă ar trebui să fie activă funcțional. Se presupune că aici sunt implicate un set de proteine ​​reglatoare specifice care nu au analogi la procariote. Aceste proteine ​​nu numai că recunosc specifice secțiuni de cromatina (sau. ADN), dar provoacă și anumite modificări structurale în zonele adiacente. proteinele de reglare precum activatorii și represorii bacteriilor, aparent, sunt implicate în reglarea transcripției ulterioare a genelor individuale în zonele activir. cromatina.

O clasă extinsă de proteine ​​de reglare proteine ​​receptore eucariote ale hormonilor steroizi.

Secvența de aminoacizi a proteinelor reglatoare este codificată de așa-numitele. gene reglatoare. Inactivarea mutațională a represorului duce la sinteza necontrolată a ARNm și, în consecință, a unei anumite proteine ​​(ca urmare a sintezei proteinei de translație pe șablonul ARNm). Astfel de organisme sunt numite mutanți constitutivi. Pierderea activatorului ca urmare a mutației duce la o scădere persistentă a sintezei proteinei reglate.

PROTEINE REGLATORIE(din lat. regulo - pus în ordine, ajusta), un grup de proteine ​​implicate în reglarea decomp. biochimie. proceselor. Un grup important de R. b., acest articol este dedicat Crimeei, sunt proteine ​​care interacționează cu ADN-ul și controlează expresia genelor (expresia genelor în semnele și proprietățile corpului). Marea majoritate a unor astfel de R. ar. operează la nivel transcrieri(sinteza ARN-ului mesager, sau ARNm, pe un șablon ADN) și este responsabil pentru activarea sau reprimarea (suprimarea) sintezei ARNm (respectiv, proteinele activatoare și proteinele represoare).

Cunoscut ca. 10 represoare. Naib. printre aceștia se studiază represori procarioți (bacterii, alge albastre-verzi), care reglează sinteza enzimelor implicate în metabolismul lactozei (lac-represor) în Escherichia coli (E. coli), și represorul bacteriofag A. Acțiunea lor se realizează prin legarea de specific. secțiuni de ADN (operatori) ale genelor corespunzătoare și blocând inițierea transcripției ARNm codificat de aceste gene.

Represorul este de obicei un dimer din două lanțuri polipeptidice identice orientate în direcții reciproc opuse. Represorii împiedică fizic ARN polimeraza se unește ADN-ul în regiunea promotor (locul de legare al enzimei ARN-polimerazei dependente de ADN care catalizează sinteza ARNm pe matrița ADN) și începe sinteza ARNm. Se presupune că represorul previne doar inițierea transcripției și nu afectează alungirea ARNm.

Represorul poate controla sinteza la. - l. o proteină sau un număr de proteine, a căror expresie este coordonată. De regulă, acestea sunt enzime care servesc un metabolic. cale; genele lor fac parte dintr-un operon (un set de gene interconectate și regiuni reglatoare adiacente).

Mn. represorii pot exista atât sub formă activă, cât și inactivă, în funcție de faptul că sunt sau nu asociați cu inductori sau corepresori (respectiv, substraturi, în prezența cărora în mod specific crește sau scade rata de sinteză a unei anumite enzime; vezi. Regulatori enzimatici); aceste interacțiuni au o natură necovalentă.

Pentru o expresie eficientă a genei, este necesar nu numai ca represorul să fie inactivat de către inductor, ci și ca cel specific să fie realizat. pozitiv semnal de pornire, care este mediat de R. b., lucrând „în pereche” cu ciclic. adenozin monofosfat (cAMP). Acesta din urmă este asociat cu specificul R. b. (așa-numitul activator al proteinei CAP al genelor catabolice sau activator al catabolismului proteic-BAC). Acesta este un dimer cu un dig. m. 45 mii. După legarea la cAMP, dobândește capacitatea de a se atașa la anumite. regiuni ale ADN-ului, crescând brusc eficiența transcripției genelor operonului corespunzător. În același timp, CAP nu afectează rata de creștere a lanțului de ARNm, ci controlează stadiul inițierii transcripției - atașarea ARN polimerazei la promotor. Spre deosebire de represor, SAR (în complex cu cAMP) facilitează legarea ARN polimerazei de ADN și face evenimentele de inițiere a transcripției mai frecvente. Locul de atașare a CAP la ADN se învecinează direct cu promotorul din partea opusă celei în care este localizat operatorul.

Reglarea pozitivă (de exemplu, operonul E. coli lac) poate fi descrisă printr-o schemă simplificată: cu o scădere a concentrației de glucoză (sursa principală de carbon), crește concentrația de cAMP, care se leagă de SAR, iar complexul rezultat la promotorul lac. Ca rezultat, legarea ARN polimerazei de promotor este stimulată și viteza de transcripție a genelor crește, la secară codifică enzime care permit celulei să treacă la utilizarea unei alte surse de carbon-lactoză. Există și alte R. b. speciale. (de exemplu, proteina C), a cărei funcționare este descrisă printr-o schemă mai complexă; ei controlează o gamă restrânsă de gene și pot acționa atât ca represori, cât și ca activatori.

Represorii și activatorii specifici operonului nu afectează specificitatea ARN polimerazei în sine. Acest ultim nivel de reglementare se realizează în cazurile care implică massir. modificarea spectrului genelor exprimate. Deci, în E. coli, genele care codifică proteinele de șoc termic, care sunt exprimate într-o serie de condiții stresante ale celulei, sunt citite de ARN polimeraza numai atunci când o specială R. b.-t. factorul s 32 . O întreagă familie a acestor R.b. (factori s) care modifică specificitatea promotorului ARN polimerazei au fost găsiți în bacili și alte bacterii.

Dr. soiul R.b. modifică cataliticul Insule sfinte ale ARN polimerazei (așa-numitele proteine ​​anti-terminator). Deci, în bacteriofagul X, sunt cunoscute două astfel de proteine, care modifică ARN polimeraza de secară astfel încât să nu se supună semnalelor celulare de terminare (sfârșitul) transcripției (acest lucru este necesar pentru expresia activă a genelor fagilor).

Schema generală a geneticii controlul, inclusiv funcționarea R. b., este aplicabil și bacteriilor și celulelor eucariote (toate organismele, cu excepția bacteriilor și algelor albastre-verzi).

eucariote celulele răspund la ext. semnale (pentru ei, de exemplu, hormoni) în principiu, în același mod în care celulele bacteriene reacționează la modificările concentrației de nutrienți. in-in in mediu, de ex. prin reprimare reversibilă sau activare (depresiune) a genelor individuale. În același timp, R.b., care controlează simultan activitatea unui număr mare de gene, poate fi utilizat în decomp. combinatii. Genetică combinațională similară reglementarea poate oferi diferențiere. dezvoltarea întregului organism multicelular complex datorită interacțiunii. număr relativ mic de cheie R. b.

În sistemul de reglare a activității genelor la eucariote, există o adăugare. un nivel absent în bacterii, și anume translația tuturor nucleozomilor (subunități repetate cromatina), care fac parte din unitatea de transcripție, într-o formă activă (decondensată) în acele celule în care această genă ar trebui să fie activă funcțional. Se presupune că aici este implicat un set de R. b. specific, care nu au analogi la procariote. Aceste proteine ​​nu numai că recunosc specifice secțiuni de cromatina (sau. ADN), dar și apelurianumite modificări structurale în zonele adiacente. R.b., ca și activatorii și represorii bacteriilor, aparent, sunt implicați în reglarea transcripției ulterioare a genelor individuale în zonele de aktivir. cromatina.

Clasa extinsă R.b. eucariote- proteine ​​receptor hormoni steroizi.

Secvența de aminoacizi R.b. așa-numitele codificate. gene reglatoare. Inactivarea mutațională a represorului duce la sinteza necontrolată a ARNm și, în consecință, la o anumită proteină (ca rezultat traducere- sinteza proteinelor pe un model de ARNm). Astfel de organisme sunt numite mutanți constitutivi. Pierderea activatorului ca urmare a mutației duce la o scădere persistentă a sintezei proteinei reglate.

Lit.: Strayer L., Biochimie, trad. din engleză, vol. 3, M., 1985, p. 112-25.

P.L. Ivanov.

Conținutul articolului

PROTEINE (Articolul 1)- o clasă de polimeri biologici prezenți în fiecare organism viu. Cu participarea proteinelor, au loc principalele procese care asigură activitatea vitală a corpului: respirația, digestia, contracția musculară, transmiterea impulsurilor nervoase. Țesutul osos, pielea, părul, formațiunile de coarne ale ființelor vii sunt compuse din proteine. Pentru majoritatea mamiferelor, creșterea și dezvoltarea organismului are loc datorită produselor care conțin proteine ​​ca componentă alimentară. Rolul proteinelor în organism și, în consecință, structura lor este foarte diversă.

Compoziția proteinelor.

Toate proteinele sunt polimeri, ale căror lanțuri sunt asamblate din fragmente de aminoacizi. Aminoacizii sunt compuși organici care conțin în compoziția lor (conform denumirii) o grupare amino NH 2 și un acid organic, adică. carboxil, grupa COOH. Dintre toată varietatea de aminoacizi existenți (teoretic, numărul de aminoacizi posibili este nelimitat), doar cei care au un singur atom de carbon între gruparea amino și gruparea carboxil participă la formarea proteinelor. În general, aminoacizii implicați în formarea proteinelor pot fi reprezentați prin formula: H 2 N–CH(R)–COOH. Gruparea R atașată atomului de carbon (cea dintre grupările amino și carboxil) determină diferența dintre aminoacizii care alcătuiesc proteinele. Acest grup poate consta numai din atomi de carbon și hidrogen, dar mai des conține, pe lângă C și H, diverse grupări funcționale (capabile de transformări ulterioare), de exemplu, HO-, H 2 N- etc. Există, de asemenea, un opțiune când R \u003d H.

Organismele ființelor vii conțin mai mult de 100 de aminoacizi diferiți, însă nu toți sunt folosiți în construcția proteinelor, ci doar 20, așa-numitul „fundamental”. În tabel. 1 arată numele lor (majoritatea numelor s-au dezvoltat istoric), formula structurală, precum și abrevierea utilizată pe scară largă. Toate formulele structurale sunt aranjate în tabel, astfel încât fragmentul principal al aminoacidului să fie în dreapta.

Tabelul 1. AMINOACIZI IMPLICAȚI ÎN CREAREA PROTEINELOR

Nume	Structura	Desemnare
GLICINA		GLI
ALANIN		ALA
VALIN		ARBORE
LEUCINE		LEI
ISOLEUCINĂ		ILE
SERIN		SER
TREONINA		TRE
CISTEINĂ		CIS
METIONINĂ		ÎNTÂLNIT
LIZINA		LIZ
ARGININA		ARG
ACID ASPARAGIC		ASN
ASPARAGINA		ASN
ACID GLUTAMIC		GLU
GLUTAMINĂ		GLN
Fenilalanină		uscător de păr
TIROZINA		TIR
triptofan		TREI
HISTIDINA		GIS
PROLINE		PRO
În practica internațională, denumirea prescurtată a aminoacizilor enumerați folosind abrevieri latine cu trei litere sau o literă este acceptată, de exemplu, glicină - Gly sau G, alanină - Ala sau A.

Dintre acești douăzeci de aminoacizi (Tabelul 1), numai prolina conține o grupare NH (în loc de NH2) lângă gruparea carboxil COOH, deoarece face parte din fragmentul ciclic.

Opt aminoacizi (valină, leucină, izoleucină, treonină, metionină, lizină, fenilalanină și triptofan), așezați pe masă pe un fundal gri, sunt numiți esențiali, deoarece organismul trebuie să îi primească constant cu alimente proteice pentru creșterea și dezvoltarea normală.

O moleculă de proteină se formează ca urmare a conexiunii secvenţiale a aminoacizilor, în timp ce gruparea carboxil a unui acid interacționează cu gruparea amino a moleculei învecinate, ca urmare, se formează o legătură peptidică –CO–NH– și se formează o legătură de apă. molecula este eliberată. Pe fig. 1 prezintă conexiunea în serie a alaninei, valinei și glicinei.

Orez. unu CONEXIUNEA SERIALĂ A AMINOACIZILORîn timpul formării unei molecule proteice. Calea de la gruparea amino terminală H2N la gruparea carboxil terminală COOH a fost aleasă ca direcție principală a lanțului polimeric.

Pentru a descrie în mod compact structura unei molecule de proteine, sunt utilizate abrevierile pentru aminoacizi (Tabelul 1, a treia coloană) implicați în formarea lanțului polimeric. Fragmentul moleculei prezentat în Fig. 1 se scrie astfel: H2N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Moleculele proteice conțin de la 50 la 1500 de resturi de aminoacizi (lanțurile mai scurte sunt numite polipeptide). Individualitatea unei proteine ​​este determinată de setul de aminoacizi care alcătuiesc lanțul polimeric și, nu mai puțin important, de ordinea alternanței acestora de-a lungul lanțului. De exemplu, molecula de insulină este formată din 51 de resturi de aminoacizi (este una dintre proteinele cu cel mai scurt lanț) și este formată din două lanțuri paralele interconectate de lungime inegală. Secvența fragmentelor de aminoacizi este prezentată în fig. 2.

Orez. 2 MOLECULA DE INSULINA, construite din 51 de resturi de aminoacizi, fragmentele acelorași aminoacizi sunt marcate cu culoarea de fond corespunzătoare. Reziduurile de aminoacizi de cisteină (denumirea prescurtată CIS) conținute în lanț formează punți disulfură -S-S-, care leagă două molecule de polimer sau formează jumperi într-un singur lanț.

Moleculele aminoacidului cisteină (Tabelul 1) conțin grupări sulfhidride reactive -SH, care interacționează între ele, formând punți disulfură -S-S-. Rolul cisteinei în lumea proteinelor este special, cu participarea sa, se formează legături încrucișate între moleculele de proteine ​​​​polimerice.

Combinația de aminoacizi într-un lanț polimeric are loc într-un organism viu sub control acizi nucleici, ele asigură o ordine strictă de asamblare și reglează lungimea fixă ​​a moleculei de polimer ( cm. ACIZI NUCLEICI).

Structura proteinelor.

Compoziția moleculei proteice, prezentată sub formă de resturi de aminoacizi alternante (Fig. 2), se numește structura primară a proteinei. Legăturile de hidrogen apar între grupările imino HN prezente în lanțul polimeric și grupările carbonil CO ( cm. LEGĂTURA DE HIDROGEN), ca urmare, molecula proteică capătă o anumită formă spațială, numită structură secundară. Cele mai frecvente sunt două tipuri de structură secundară în proteine.

Prima opțiune, numită α-helix, este implementată folosind legături de hidrogen într-o moleculă de polimer. Parametrii geometrici ai moleculei, determinați de lungimile și unghiurile de legătură, sunt astfel încât formarea legăturilor de hidrogen este posibilă pentru grupele H-Nși C=O, între care există două fragmente peptidice H-N-C=O (Fig. 3).

Compoziția lanțului polipeptidic prezentat în fig. 3 se scrie sub forma prescurtată după cum urmează:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Ca urmare a acțiunii de contractare a legăturilor de hidrogen, molecula ia forma unei helix - așa-numita α-helix, este descrisă ca o panglică elicoidă curbată care trece prin atomii care formează lanțul polimeric (Fig. 4)

Orez. patru MODEL 3D AL O MOLECULE DE PROTEINĂ sub formă de α-helix. Legăturile de hidrogen sunt prezentate sub formă de linii punctate verzi. Forma cilindrică a spiralei este vizibilă la un anumit unghi de rotație (atomii de hidrogen nu sunt prezentați în figură). Culoarea atomilor individuali este dată în conformitate cu regulile internaționale, care recomandă negru pentru atomii de carbon, albastru pentru azot, roșu pentru oxigen și galben pentru sulf (culoarea albă este recomandată pentru atomii de hidrogen neprezentați în figură, în acest caz, întreaga structură reprezentată pe un fundal întunecat).

O altă variantă a structurii secundare, numită structură β, este, de asemenea, formată cu participarea legăturilor de hidrogen, diferența este că grupările H-N și C=O a două sau mai multe lanțuri polimerice situate în paralel interacționează. Deoarece lanțul polipeptidic are o direcție (Fig. 1), variante sunt posibile atunci când direcția lanțurilor este aceeași (structură β paralelă, Fig. 5) sau sunt opuse (structura β antiparalelă, Fig. 6) .

Lanțurile polimerice de diferite compoziții pot participa la formarea structurii β, în timp ce grupările organice care încadrează lanțul polimeric (Ph, CH 2 OH etc.) joacă în majoritatea cazurilor un rol secundar, aranjarea reciprocă a H-N și C. =O grupuri este decisiv. Deoarece grupările H-N și C=O sunt direcționate în direcții diferite față de lanțul polimeric (în sus și în jos în figură), devine posibil ca trei sau mai multe lanțuri să interacționeze simultan.

Compoziția primului lanț polipeptidic din Fig. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

Compoziția celui de-al doilea și al treilea lanț:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Compoziția lanțurilor polipeptidice prezentată în fig. 6, la fel ca în Fig. 5, diferența este că al doilea lanț are direcția opusă (în comparație cu Fig. 5).

Este posibil să se formeze o structură β în cadrul unei molecule, atunci când un fragment de lanț dintr-o anumită secțiune se dovedește a fi rotit cu 180°, în acest caz, două ramuri ale unei molecule au direcția opusă, ca urmare, un antiparalel se formează structura β (Fig. 7).

Structura prezentată în fig. 7 într-o imagine plată, prezentată în fig. 8 sub forma unui model tridimensional. Secțiunile structurii β sunt de obicei notate într-un mod simplificat printr-o panglică ondulată plată care trece prin atomii care formează lanțul polimeric.

În structura multor proteine, se alternează secțiuni ale helixului α și structurilor β asemănătoare panglicii, precum și lanțuri polipeptidice unice. Aranjamentul și alternanța lor reciprocă în lanțul polimeric se numește structura terțiară a proteinei.

Metodele de reprezentare a structurii proteinelor sunt prezentate mai jos folosind crambină de proteine ​​vegetale ca exemplu. Formulele structurale ale proteinelor, care conțin adesea până la sute de fragmente de aminoacizi, sunt complexe, greoaie și greu de înțeles, de aceea se folosesc uneori formule structurale simplificate - fără simboluri ale elementelor chimice (Fig. 9, opțiunea A), dar în același timp timp în care păstrează culoarea loviturilor de valență în conformitate cu regulile internaționale (Fig. 4). În acest caz, formula este prezentată nu într-o imagine plată, ci într-o imagine spațială, care corespunde structurii reale a moleculei. Această metodă face posibilă, de exemplu, să se facă distincția între punțile disulfurice (asemănătoare cu cele găsite în insulină, Fig. 2), grupările fenil din cadrul lateral al lanțului etc. Imaginea moleculelor sub formă de tridimensionale modele (bile legate prin tije) este oarecum mai clar (Fig. 9, opțiunea B). Cu toate acestea, ambele metode nu permit arătarea structurii terțiare, așa că biofizicianul american Jane Richardson a propus să descrie structurile α ca panglici răsucite spiralat (vezi Fig. 4), structurile β ca panglici ondulate plate (Fig. 8) și conectarea. ei lanțuri simple - sub formă de mănunchiuri subțiri, fiecare tip de structură are propria sa culoare. Această metodă de reprezentare a structurii terțiare a unei proteine ​​este acum utilizată pe scară largă (Fig. 9, varianta B). Uneori, pentru un conținut informațional mai mare, sunt prezentate împreună o structură terțiară și o formulă structurală simplificată (Fig. 9, varianta D). Există, de asemenea, modificări ale metodei propuse de Richardson: α-helicele sunt descrise ca cilindri, iar β-structurile sunt sub formă de săgeți plate care indică direcția lanțului (Fig. 9, opțiunea E). Mai puțin obișnuită este metoda în care întreaga moleculă este descrisă ca un mănunchi, unde structurile inegale se disting prin culori diferite, iar punțile disulfurice sunt prezentate ca punți galbene (Fig. 9, varianta E).

Opțiunea B este cea mai convenabilă pentru percepție, atunci când, atunci când descrieți structura terțiară, caracteristicile structurale ale proteinei (fragmente de aminoacizi, ordinea lor de alternanță, legături de hidrogen) nu sunt indicate, în timp ce se presupune că toate proteinele conțin „detalii” luate dintr-un set standard de douăzeci de aminoacizi (Tabelul 1). Sarcina principală în înfățișarea unei structuri terțiare este de a arăta aranjarea spațială și alternanța structurilor secundare.

Orez. 9 DIVERSE VERSIUNI DE IMAGINI ALE STRUCTURII PROTEINEI CRUMBIN.
A este o formulă structurală într-o imagine spațială.
B - structură sub forma unui model tridimensional.
B este structura terțiară a moleculei.
G - o combinație de opțiuni A și B.
E - imagine simplificată a structurii terțiare.
E - structura tertiara cu punti disulfurice.

Cea mai convenabilă pentru percepție este o structură terțiară tridimensională (opțiunea B), eliberată de detaliile formulei structurale.

O moleculă de proteină care are o structură terțiară, de regulă, capătă o anumită configurație, care este formată din interacțiuni polare (electrostatice) și legături de hidrogen. Ca rezultat, molecula ia forma unei bobine compacte - proteine ​​globulare (globuli, lat. minge), sau proteine ​​filamentoase - fibrilare (fibra, lat. fibră).

Un exemplu de structură globulară este proteina albuminei, clasa albuminei include proteine ou de gaina. Lanțul polimeric al albuminei este asamblat în principal din alanină, acid aspartic, glicină și cisteină, alternând într-o anumită ordine. Structura terțiară conține elice α legate prin lanțuri simple (Fig. 10).

Orez. zece STRUCTURA GLOBULĂ A ALBUMINEI

Un exemplu de structură fibrilă este proteina fibroină. Conțin o cantitate mare de reziduuri de glicină, alanină și serină (fiecare al doilea reziduu de aminoacizi este glicină); reziduurile de cisteină care conțin grupări sulfhidrură sunt absente. Fibroina, componenta principală a mătăsii naturale și a pânzelor de păianjen, conține structuri β legate prin lanțuri simple (Fig. 11).

Orez. unsprezece PROTEINĂ FIBRILARĂ FIBROINĂ

Posibilitatea formării unei structuri terțiare de un anumit tip este inerentă structurii primare a proteinei, adică. determinată în prealabil de ordinea alternanţei resturilor de aminoacizi. Din anumite seturi de astfel de reziduuri apar predominant elice α (există destul de multe astfel de seturi), un alt set duce la apariția structurilor β, lanțurile simple se caracterizează prin compoziția lor.

Unele molecule de proteine, deși păstrează o structură terțiară, sunt capabile să se combine în agregate supramoleculare mari, în timp ce sunt ținute împreună prin interacțiuni polare, precum și prin legături de hidrogen. Astfel de formațiuni sunt numite structura cuaternară a proteinei. De exemplu, proteina feritină, care constă în principal din leucină, acid glutamic, acid aspartic și histidină (fericina conține toate cele 20 de resturi de aminoacizi în cantități variate) formează o structură terțiară de patru elice α așezate paralel. Când moleculele sunt combinate într-un singur ansamblu (Fig. 12), se formează o structură cuaternară, care poate include până la 24 de molecule de feritină.

Fig.12 FORMAREA STRUCTURII CUATERNARE A FERITINEI PROTEINE GLOBUARE

Un alt exemplu de formațiuni supramoleculare este structura colagenului. Este o proteină fibrilă ale cărei lanțuri sunt construite în principal din glicină alternând cu prolină și lizină. Structura conține lanțuri simple, triple elice α, alternând cu structuri β sub formă de panglici stivuite în mănunchiuri paralele (Fig. 13).

Fig.13 STRUCTURA SUPRAMOLECULARĂ A PROTEINEI FIBRILARE DE COLAGEN

Proprietățile chimice ale proteinelor.

Sub acțiunea solvenților organici, deșeurile unor bacterii (fermentația acidului lactic) sau cu creșterea temperaturii, structurile secundare și terțiare sunt distruse fără a deteriora structura sa primară, ca urmare, proteina își pierde solubilitatea și își pierde activitatea biologică, aceasta. procesul se numește denaturare, adică pierderea proprietăților naturale, de exemplu, coagularea laptelui acru, proteina coagulată a unui ou fiert de găină. La temperatură ridicată proteinele organismelor vii (în special, microorganismele) se denaturază rapid. Aceste proteine ​​nu pot participa procese biologice, ca urmare, microorganismele mor, astfel încât laptele fiert (sau pasteurizat) poate dura mai mult.

Legăturile peptidice H-N-C=O, formând lanțul polimeric al moleculei proteice, sunt hidrolizate în prezența acizilor sau alcalinelor, iar lanțul polimeric se rupe, ceea ce, în cele din urmă, poate duce la aminoacizii originali. Legăturile peptidice incluse în elice α sau structuri β sunt mai rezistente la hidroliză și diferite atacuri chimice (comparativ cu aceleași legături din lanțuri simple). O dezasamblare mai delicată a moleculei proteice în aminoacizii ei constitutivi se realizează într-un mediu anhidru folosind hidrazină H 2 N–NH 2, în timp ce toate fragmentele de aminoacizi, cu excepția ultimului, formează așa-numitele hidrazide de acid carboxilic care conțin fragmentul C (O)–HN–NH 2 ( Fig. 14).

Orez. paisprezece. CLIEVA POLIPEPTIDE

O astfel de analiză poate oferi informații despre compoziția de aminoacizi a unei proteine, dar este mai important să se cunoască secvența acestora într-o moleculă de proteină. Una dintre metodele utilizate pe scară largă în acest scop este acțiunea fenilizotiocianatului (FITC) asupra lanțului polipeptidic, care într-un mediu alcalin se atașează de polipeptidă (de la capătul care conține grupa amino), și atunci când reacția mediului se modifică. la acid, se desprinde din lanț, luând cu el fragment dintr-un aminoacid (Fig. 15).

Orez. cincisprezece Scindarea POLIPEPTIDĂ SECVENTIALĂ

Multe metode speciale au fost dezvoltate pentru o astfel de analiză, inclusiv cele care încep să „dezmonteze” o moleculă de proteină în componentele sale constitutive, pornind de la capătul carboxil.

Punțile disulfurice încrucișate S-S (formate prin interacțiunea reziduurilor de cisteină, Fig. 2 și 9) sunt scindate, transformându-le în grupe HS prin acțiunea diverșilor agenți reducători. Acțiunea agenților oxidanți (oxigen sau peroxid de hidrogen) duce din nou la formarea de punți disulfurice (Fig. 16).

Orez. 16. Scindarea punților disulfurice

Pentru a crea legături încrucișate suplimentare în proteine, utilizați reactivitate grupări amino și carboxil. Mai accesibile pentru diverse interacțiuni sunt grupările amino care se află în cadrul lateral al lanțului - fragmente de lizină, asparagină, lizină, prolină (Tabelul 1). Când astfel de grupări amino interacționează cu formaldehida, are loc procesul de condensare și apar punți încrucișate –NH–CH2–NH– (Fig. 17).

Orez. 17 CREAREA PUNTURI TRANSVERSALE SUPLIMENTARE ÎNTRE MOLECULELE DE PROTEINĂ.

Grupările carboxil terminale ale proteinei sunt capabile să reacționeze cu compuși complecși ai unor metale polivalente (compușii de crom sunt mai des utilizați) și apar și legături încrucișate. Ambele procese sunt utilizate în tăbăcirea pielii.

Rolul proteinelor în organism.

Rolul proteinelor în organism este divers.

Enzime(fermentatie lat. - fermentație), celălalt nume al lor este enzime (en zumh grecesc. - în drojdie) - acestea sunt proteine ​​cu activitate catalitică, sunt capabile să mărească viteza proceselor biochimice de mii de ori. Sub acțiunea enzimelor, componentele constitutive ale alimentelor: proteine, grăsimi și carbohidrați - sunt descompuse în mai multe conexiuni simple, din care se sintetizează apoi noi macromolecule, care sunt necesare unui organism de un anumit tip. De asemenea, enzimele participă la multe procese biochimice de sinteză, de exemplu, la sinteza proteinelor (unele proteine ​​ajută la sintetizarea altora). Cm. ENZIME

Enzimele nu sunt doar catalizatori foarte eficienți, ci și selectivi (direcționează reacția strict în direcția dată). În prezența lor, reacția se desfășoară cu un randament de aproape 100% fără formarea de produse secundare și, în același timp, condițiile de curgere sunt blânde: presiunea atmosferică și temperatura normală a unui organism viu. Pentru comparație, sinteza amoniacului din hidrogen și azot în prezența unui catalizator de fier activat se realizează la 400–500°C și o presiune de 30 MPa, randamentul de amoniac este de 15–25% pe ciclu. Enzimele sunt considerate catalizatori de neegalat.

Studiul intensiv al enzimelor a început la mijlocul secolului al XIX-lea; în prezent au fost studiate peste 2.000 de enzime diferite; aceasta este cea mai diversă clasă de proteine.

Denumirile enzimelor sunt următoarele: numele reactivului cu care enzima interacționează sau numele reacției catalizate se adaugă cu terminația -aza, de exemplu, arginaza descompune arginina (Tabelul 1), decarboxilaza catalizează decarboxilarea, adică eliminarea CO2 din gruparea carboxil:

– COOH → – CH + CO 2

Adesea, pentru a indica mai exact rolul unei enzime, atât obiectul, cât și tipul de reacție sunt indicate în numele acesteia, de exemplu, alcool dehidrogenaza este o enzimă care dehidrogenează alcoolii.

Pentru unele enzime descoperite cu destul de mult timp în urmă, denumirea istorică (fără terminația -aza) a fost păstrată, de exemplu, pepsină (pepsis, greacă. digestia) și tripsină (tripsis greacă. lichefiere), aceste enzime descompun proteinele.

Pentru sistematizare, enzimele sunt combinate în clase mari, clasificarea se bazează pe tipul de reacție, clasele sunt denumite conform principiului general - numele reacției și finalul - aza. Unele dintre aceste clase sunt enumerate mai jos.

Oxidorreductaza sunt enzime care catalizează reacțiile redox. Dehidrogenazele incluse în această clasă efectuează transferul de protoni, de exemplu, alcool dehidrogenaza (ADH) oxidează alcoolii la aldehide, oxidarea ulterioară a aldehidelor la acizi carboxilici este catalizată de aldehid dehidrogenazele (ALDH). Ambele procese au loc în organism în timpul procesării etanolului în acid acetic (Fig. 18).

Orez. optsprezece OXIDAREA ETANOLULUI ÎN DOUĂ ETAPE la acid acetic

Nu etanolul are un efect narcotic, ci produsul intermediar acetaldehida, cu cât activitatea enzimei ALDH este mai scăzută, cu atât trece mai lent etapa a doua - oxidarea acetaldehidei în acid acetic și cu cât efectul de intoxicare este mai lung și mai puternic de la ingerare. de etanol. Analiza a arătat că peste 80% dintre reprezentanții rasei galbene au o activitate relativ scăzută a ALDH și deci o toleranță la alcool semnificativ mai severă. Motivul pentru această activitate înnăscută redusă a ALDH este că o parte din reziduurile de acid glutamic din molecula „atenuată” de ALDH este înlocuită cu fragmente de lizină (Tabelul 1).

Transferaze- enzimele care catalizează transferul grupărilor funcționale, de exemplu, transiminaza catalizează transferul unei grupări amino.

Hidrolazele sunt enzime care catalizează hidroliza. Tripsina și pepsina menționate anterior hidrolizează legăturile peptidice, iar lipazele scindează legătura esterică din grăsimi:

–RC(O)OR 1 + H2O → –RC(O)OH + HOR 1

Legătura- enzime care catalizează reacțiile care au loc în mod nehidrolitic, ca urmare a unor astfel de reacții, are loc o ruptură Conexiuni C-C, C-O, C-N și formarea de noi legături. Enzima decarboxilaza aparține acestei clase

Izomeraze- enzime care catalizează izomerizarea, de exemplu, conversia acidului maleic în acid fumaric (Fig. 19), acesta este un exemplu de izomerizare cis-trans (vezi ISOMERIA).

Orez. 19. IZOMERIZAREA ACIDULUI MALEICîn acid fumaric în prezenţa enzimei.

Se observă activitatea enzimelor principiu general, conform căreia există întotdeauna o corespondență structurală între enzimă și reactivul reacției accelerate. Conform expresiei figurative a unuia dintre fondatorii doctrinei enzimelor, E. Fisher, reactivul se apropie de enzimă ca la cheia unei încuietori. În acest sens, fiecare enzimă catalizează o anumită reacție chimică sau un grup de reacții de același tip. Uneori, o enzimă poate acționa asupra unui singur compus, cum ar fi ureaza (uron greacă. - urina) catalizează doar hidroliza ureei:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

Cea mai fină selectivitate este arătată de enzimele care disting între antipozii optic activi - izomeri stângaci și dreptaci. L-arginaza acționează numai asupra argininei levogitoare și nu afectează izomerul dextrogiro. L-lactat dehidrogenaza acţionează numai asupra esterilor levogitori ai acidului lactic, aşa-numiţii lactaţi (lactis lat. lapte), în timp ce D-lactat dehidrogenaza descompune doar D-lactații.

Majoritatea enzimelor acționează nu asupra unuia, ci asupra unui grup de compuși înrudiți, de exemplu, tripsina „preferă” să scinda legăturile peptidice formate din lizină și arginină (Tabelul 1.)

Proprietățile catalitice ale unor enzime, cum ar fi hidrolazele, sunt determinate numai de structura moleculei proteice în sine, o altă clasă de enzime - oxidoreductaze (de exemplu, alcool dehidrogenaza) poate fi activă numai în prezența moleculelor non-proteice asociate cu acestea - vitamine care activează Mg, Ca, Zn, Mn și fragmente de acizi nucleici (Fig. 20).

Orez. douăzeci MOLECULA DE ALCOOL DEHIDROGENAZĂ

Proteinele de transport leagă și transportă diverse molecule sau ioni prin membranele celulare (atât în ​​interiorul, cât și în exteriorul celulei), precum și de la un organ la altul.

De exemplu, hemoglobina leagă oxigenul pe măsură ce sângele trece prin plămâni și îl livrează către diferite țesuturi ale corpului, unde oxigenul este eliberat și apoi folosit pentru a oxida componentele alimentare, acest proces servește ca sursă de energie (uneori se folosesc termenul de „ardere” alimente în organism).

Pe lângă partea proteică, hemoglobina conține un compus complex de fier cu o moleculă de porfirină ciclică (porphyros). greacă. - violet), care determină culoarea roșie a sângelui. Acest complex (Fig. 21, stânga) joacă rolul unui purtător de oxigen. În hemoglobină, complexul porfirinic de fier este situat în interiorul moleculei proteice și este reținut prin interacțiuni polare, precum și printr-o legătură de coordonare cu azotul din histidină (Tabelul 1), care face parte din proteină. Molecula de O2, care este transportată de hemoglobină, este atașată printr-o legătură de coordonare la atomul de fier din partea opusă celei de care este atașată histidina (Fig. 21, dreapta).

Orez. 21 STRUCTURA COMPLEXULUI DE FIER

Structura complexului este prezentată în dreapta sub forma unui model tridimensional. Complexul este menținut în molecula proteică printr-o legătură de coordonare (linie albastră întreruptă) între atomul de Fe și atomul de N din histidină, care face parte din proteină. Molecula de O2, care este transportată de hemoglobină, este coordonată (linia punctată roșie) cu atomul de Fe din țara opusă complexului plan.

Hemoglobina este una dintre cele mai studiate proteine, este formată din elice a legate prin lanțuri simple și conține patru complexe de fier. Astfel, hemoglobina este ca un pachet voluminos pentru transferul a patru molecule de oxigen simultan. Forma hemoglobinei corespunde proteinelor globulare (Fig. 22).

Orez. 22 FORMA GLOBULARĂ A HEMOGLOBINEI

Principalul „avantaj” al hemoglobinei este că adăugarea de oxigen și separarea lui ulterioară în timpul transmiterii la diferite țesuturi și organe au loc rapid. Monoxidul de carbon, CO (monoxidul de carbon), se leagă de Fe din hemoglobină și mai repede, dar, spre deosebire de O 2 , formează un complex greu de descompus. Ca urmare, o astfel de hemoglobină nu este capabilă să lege O 2, ceea ce duce (când sunt inhalate cantități mari de monoxid de carbon) la moartea corpului prin sufocare.

A doua funcție a hemoglobinei este transferul CO 2 expirat, dar nu atomul de fier, ci H 2 din grupul N al proteinei este implicat în procesul de legare temporară a dioxidului de carbon.

„Performanța” proteinelor depinde de structura lor, de exemplu, înlocuirea singurului reziduu de aminoacizi al acidului glutamic din lanțul polipeptidic al hemoglobinei cu un reziduu de valină (o anomalie congenitală rar observată) duce la o boală numită anemie falciforme.

Există și proteine ​​de transport care pot lega grăsimile, glucoza, aminoacizii și le pot transporta atât în ​​interiorul, cât și în exteriorul celulelor.

Proteinele de transport de tip special nu transportă substanțele în sine, ci acționează ca un „regulator de transport”, trecând anumite substanțe prin membrană (peretele exterior al celulei). Astfel de proteine ​​sunt adesea numite proteine ​​​​membranare. Au forma unui cilindru gol și, fiind încastrate în peretele membranei, asigură deplasarea unor molecule sau ioni polari în celulă. Un exemplu de proteină membranară este porina (Fig. 23).

Orez. 23 PROTEINĂ PORINĂ

Proteinele alimentare și de depozitare, după cum sugerează și numele, servesc ca surse de nutriție internă, mai des pentru embrionii de plante și animale, precum și în stadiile incipiente de dezvoltare a organismelor tinere. Proteinele dietetice includ albumina (Fig. 10) - componenta principală a albușului de ou, precum și cazeina - principala proteină a laptelui. Sub acțiunea enzimei pepsine, cazeina se coagulează în stomac, ceea ce asigură reținerea acesteia în tractul digestiv și absorbția eficientă. Cazeina conține fragmente din toți aminoacizii necesari organismului.

În feritina (Fig. 12), care este conținută în țesuturile animalelor, sunt stocați ionii de fier.

Mioglobina este, de asemenea, o proteină de stocare, care seamănă cu hemoglobina ca compoziție și structură. Mioglobina este concentrată în principal în mușchi, rolul său principal este stocarea oxigenului, pe care i-o dă hemoglobina. Este saturat rapid cu oxigen (mult mai rapid decât hemoglobina), apoi îl transferă treptat în diferite țesuturi.

Proteinele structurale îndeplinesc o funcție de protecție (piele) sau de susținere - țin corpul împreună și îi conferă rezistență (cartilaj și tendoane). Componenta lor principală este colagenul proteic fibrilar (Fig. 11), cea mai comună proteină din lumea animală, în corpul mamiferelor, el reprezintă aproape 30% din masa totală a proteinelor. Colagenul are o rezistență mare la tracțiune (se cunoaște rezistența pielii), dar datorită conținutului scăzut de legături încrucișate din colagenul pielii, pieile de animale nu sunt foarte potrivite în forma lor brută pentru fabricarea diferitelor produse. Pentru a reduce umflarea pielii în apă, contracția în timpul uscării, precum și pentru a crește rezistența în starea de udare și pentru a crește elasticitatea în colagen, se creează legături încrucișate suplimentare (Fig. 15a), aceasta este așa-numita procesul de tăbăcire a pielii.

În organismele vii, moleculele de colagen care au apărut în procesul de creștere și dezvoltare a organismului nu sunt actualizate și nu sunt înlocuite cu cele nou sintetizate. Pe măsură ce corpul îmbătrânește, numărul de legături încrucișate din colagen crește, ceea ce duce la o scădere a elasticității acestuia și, deoarece reînnoirea nu are loc, apar modificări legate de vârstă - o creștere a fragilității cartilajului și a tendoanelor, apariția riduri pe piele.

Ligamentele articulare conțin elastina, o proteină structurală care se întinde ușor în două dimensiuni. Proteina resilină, care este situată în punctele de prindere a aripilor la unele insecte, are cea mai mare elasticitate.

Formațiuni de corn - păr, unghii, pene, constând în principal din proteină de keratina (Fig. 24). Principala sa diferență este conținutul vizibil de reziduuri de cisteină, care formează punți disulfurice, care conferă părului, precum și țesăturilor de lână, elasticitate ridicată (capacitatea de a-și restabili forma originală după deformare).

Orez. 24. FRAGMENT DE KERATINA PROTEINĂ FIBRILARĂ

Pentru o modificare ireversibilă a formei unui obiect de keratina, trebuie mai întâi să distrugi punțile disulfură cu ajutorul unui agent reducător, să îi dai o nouă formă și apoi să recreezi punțile disulfură cu ajutorul unui agent oxidant (Fig. . 16), așa se face, de exemplu, părul permanent.

Odată cu o creștere a conținutului de reziduuri de cisteină din cheratina și, în consecință, cu o creștere a numărului de punți disulfurice, capacitatea de a se deforma dispare, dar apare o rezistență ridicată în același timp (coarnele de ungulate și coji de țestoasă conțin până la 18% din fragmentele de cisteină). Mamiferele au până la 30 de tipuri diferite de cheratina.

Fibroina proteina fibrilara legata de keratina secretata de omizile viermilor de matase in timpul ondularii coconului, precum si de catre paianjeni in timpul teserii panzei, contine doar structuri β legate prin lanturi simple (Fig. 11). Spre deosebire de cheratina, fibroina nu are punți transversale de disulfură, are o rezistență la tracțiune foarte puternică (rezistența pe unitate de secțiune transversală a unor probe de bandă este mai mare decât cea a cablurilor de oțel). Din cauza absenței legăturilor încrucișate, fibroina este inelastică (se știe că țesăturile de lână sunt aproape de neșters, iar țesăturile de mătase sunt ușor șifonate).

proteine ​​reglatoare.

Proteinele reglatoare, denumite mai frecvent hormoni, sunt implicate în diferite procese fiziologice. De exemplu, hormonul insulina (Fig. 25) este format din două lanțuri α legate prin punți disulfurice. insulina reglează procesele metabolice cu participarea glucozei, absența acesteia duce la diabet.

Orez. 25 INSULINĂ PROTEINĂ

Glanda pituitară a creierului sintetizează un hormon care reglează creșterea organismului. Există proteine ​​reglatoare care controlează biosinteza diferitelor enzime din organism.

Proteinele contractile și motorii dau corpului capacitatea de a se contracta, de a schimba forma și de a se mișca, în primul rând, vorbim despre mușchi. 40% din masa tuturor proteinelor conținute în mușchi este miozină (mys, myos, greacă. - mușchi). Molecula sa conține atât o parte fibrilară, cât și una globulară (Fig. 26)

Orez. 26 MOLECULA DE MIOZInă

Astfel de molecule se combină în agregate mari care conțin 300-400 de molecule.

Când concentrația ionilor de calciu se modifică în spațiul din jurul fibrelor musculare, are loc o modificare reversibilă a conformației moleculelor - o schimbare a formei lanțului datorită rotației fragmentelor individuale în jurul legăturilor de valență. Acest lucru duce la contracția și relaxarea mușchilor, semnalul de modificare a concentrației ionilor de calciu provine de la terminațiile nervoase din fibrele musculare. Contracția musculară artificială poate fi cauzată de acțiunea impulsurilor electrice, ducând la o schimbare bruscă a concentrației ionilor de calciu, aceasta este baza pentru stimularea mușchiului inimii pentru a restabili activitatea inimii.

Proteinele protectoare vă permit să protejați organismul de invazia bacteriilor atacatoare, virușilor și de pătrunderea proteinelor străine (denumirea generalizată a corpurilor străine este antigene). Rolul proteinelor protectoare este îndeplinit de imunoglobuline (celălalt nume al lor este anticorpi), ele recunosc antigenele care au pătruns în organism și se leagă ferm de ele. În corpul mamiferelor, inclusiv al oamenilor, există cinci clase de imunoglobuline: M, G, A, D și E, structura lor, după cum sugerează și numele, este globulară, în plus, toate sunt construite într-un mod similar. Organizarea moleculară a anticorpilor este prezentată mai jos folosind imunoglobulina de clasă G ca exemplu (Fig. 27). Molecula conține patru lanțuri polipeptidice conectate prin trei punți disulfurice S-S (în Fig. 27 sunt prezentate cu legături de valență îngroșate și simboluri S mari), în plus, fiecare lanț polimeric conține punți disulfurice intracatenei. Două lanțuri polimerice mari (evidențiate cu albastru) conțin 400–600 de reziduuri de aminoacizi. Alte două lanțuri (evidențiate în verde) sunt aproape jumătate mai lungi, conținând aproximativ 220 de resturi de aminoacizi. Toate cele patru lanțuri sunt amplasate în așa fel încât grupările terminale H2N sunt direcționate într-o singură direcție.

Orez. 27 DESENUL SCHEMATIC AL STRUCTURII IMUNOGLOBULINEI

După ce organismul intră în contact cu o proteină străină (antigen), celulele sistemului imunitar încep să producă imunoglobuline (anticorpi), care se acumulează în serul sanguin. În prima etapă, munca principală este realizată de secțiuni de lanț care conțin terminalul H 2 N (în Fig. 27, secțiunile corespunzătoare sunt marcate cu albastru deschis și verde deschis). Acestea sunt locuri de captare a antigenului. În procesul de sinteză a imunoglobulinei, aceste situsuri sunt formate în așa fel încât structura și configurația lor să corespundă cât mai mult posibil cu structura antigenului care se apropie (ca o cheie a unui lacăt, ca enzimele, dar sarcinile în acest caz sunt diferit). Astfel, pentru fiecare antigen, un anticorp strict individual este creat ca răspuns imun. Nici o proteină cunoscută nu își poate schimba structura atât de „plastic” în funcție de factori externi, pe lângă imunoglobuline. Enzimele rezolvă problema conformității structurale cu reactivul într-un mod diferit - cu ajutorul unui set gigantic de diverse enzime pentru toate cazurile posibile, iar imunoglobulinele reconstruiesc de fiecare dată „instrumentul de lucru”. Mai mult decât atât, regiunea balama a imunoglobulinei (Fig. 27) oferă celor două regiuni de captare o oarecare mobilitate independentă, ca urmare, molecula de imunoglobulină poate „găsi” imediat cele două regiuni cele mai convenabile pentru captare în antigen pentru a fixa în siguranță. aceasta seamănă cu acțiunile unei creaturi crustacee.

Apoi, se activează un lanț de reacții succesive ale sistemului imunitar al organismului, se conectează imunoglobulinele din alte clase, ca urmare, proteina străină este dezactivată, iar apoi antigenul (microorganism străin sau toxina) este distrus și îndepărtat.

După contactul cu antigenul, concentrația maximă de imunoglobuline este atinsă (în funcție de natura antigenului și de caracteristicile individuale ale organismului însuși) în câteva ore (uneori câteva zile). Organismul păstrează memoria unui astfel de contact, iar atunci când este atacat din nou cu același antigen, imunoglobulinele se acumulează în serul sanguin mult mai repede și în cantități mai mari - apare imunitatea dobândită.

Clasificarea de mai sus a proteinelor este într-o anumită măsură condiționată, de exemplu, proteina trombină, menționată printre proteinele protectoare, este în esență o enzimă care catalizează hidroliza legăturilor peptidice, adică aparține clasei de proteaze.

Proteinele protectoare sunt adesea denumite proteine ​​​​de venin de șarpe și proteine ​​toxice ale unor plante, deoarece sarcina lor este de a proteja organismul de daune.

Există proteine ​​ale căror funcții sunt atât de unice încât face dificilă clasificarea lor. De exemplu, proteina monelina, găsită într-o plantă africană, are un gust foarte dulce și a făcut obiectul studiului ca substanță netoxică care poate fi folosită în locul zahărului pentru a preveni obezitatea. Plasma sanguină a unor pești din Antarctica conține proteine ​​cu proprietăți antigel care împiedică înghețarea sângelui acestor pești.

Sinteza artificială a proteinelor.

Condensarea aminoacizilor care duce la un lanț polipeptidic este un proces bine studiat. Este posibil să se efectueze, de exemplu, condensarea oricărui aminoacid sau un amestec de acizi și să se obțină, respectiv, un polimer care conține aceleași unități, sau unități diferite, alternând în ordine aleatorie. Astfel de polimeri se aseamănă puțin cu polipeptidele naturale și nu posedă activitate biologică. Sarcina principală este de a conecta aminoacizii într-o ordine strict definită, pre-planificată, pentru a reproduce secvența reziduurilor de aminoacizi din proteinele naturale. Omul de știință american Robert Merrifield a propus o metodă originală care a făcut posibilă rezolvarea unei astfel de probleme. Esența metodei este că primul aminoacid este atașat la un gel polimeric insolubil care conține grupări reactive care se pot combina cu grupele –COOH – ale aminoacidului. Polistirenul reticulat cu grupări clormetil introduse în el a fost luat ca atare substrat polimeric. Pentru ca aminoacidul luat pentru reacție să nu reacționeze cu el însuși și să nu unească gruparea H2N cu substratul, gruparea amino a acestui acid este pre-blocata cu un substituent voluminos [(C4H 9) 3] 3 OS (O) -grup. După ce aminoacidul s-a atașat la suportul polimeric, gruparea de blocare este îndepărtată și un alt aminoacid este introdus în amestecul de reacție, în care gruparea H2N este de asemenea blocată anterior. Într-un astfel de sistem, este posibilă doar interacțiunea grupării H2N a primului aminoacid și a grupării –COOH a celui de-al doilea acid, care se realizează în prezența catalizatorilor (săruri de fosfoniu). Apoi se repetă întreaga schemă, introducând al treilea aminoacid (Fig. 28).

Orez. 28. SCHEMA DE SINTEZĂ A LANȚURILOR DE POLIPEPTIDE

În ultima etapă, lanțurile polipeptidice rezultate sunt separate de suportul de polistiren. Acum întregul proces este automatizat, există sintetizatoare automate de peptide care funcționează conform schemei descrise. Multe peptide utilizate în medicină și agricultură au fost sintetizate prin această metodă. De asemenea, a fost posibil să se obțină analogi îmbunătățiți ai peptidelor naturale cu acțiune selectivă și îmbunătățită. Au fost sintetizate unele proteine ​​mici, cum ar fi hormonul insulina și unele enzime.

Există și metode de sinteză a proteinelor care reproduc procesele naturale: sintetizează fragmente de acizi nucleici configurați pentru a produce anumite proteine, apoi aceste fragmente sunt introduse într-un organism viu (de exemplu, într-o bacterie), după care organismul începe să producă proteina dorita. În acest fel, se obțin acum cantități semnificative de proteine ​​și peptide greu accesibile, precum și analogii acestora.

Proteinele ca surse alimentare.

Proteinele dintr-un organism viu sunt descompuse în mod constant în aminoacizii lor originali (cu participarea indispensabilă a enzimelor), unii aminoacizi trec în alții, apoi proteinele sunt sintetizate din nou (și cu participarea enzimelor), adică. corpul se reînnoiește constant. Unele proteine ​​(colagenul pielii, parul) nu sunt reinnoite, organismul le pierde continuu si in schimb sintetizeaza altele noi. Proteinele ca surse alimentare îndeplinesc două funcții principale: furnizează organismului material de construcții pentru sinteza de noi molecule de proteine ​​și, în plus, furnizează organismul cu energie (surse de calorii).

Mamiferele carnivore (inclusiv oamenii) obțin proteinele necesare din alimente vegetale și animale. Niciuna dintre proteinele obținute din alimente nu este integrată în organism într-o formă neschimbată. În tractul digestiv, toate proteinele absorbite sunt descompuse în aminoacizi, iar proteinele necesare unui anumit organism sunt deja construite din ele, în timp ce restul de 12 pot fi sintetizați din 8 acizi esențiali (Tabelul 1) în organism dacă nu sunt. furnizate în cantități suficiente cu alimente, dar acizii esențiali trebuie să fie furnizați cu alimente fără greșeală. Atomii de sulf din cisteină sunt obținuți de organism cu aminoacidul esențial metionină. O parte din proteine ​​se descompune, eliberând energia necesară menținerii vieții, iar azotul conținut în ele este excretat din organism prin urină. De obicei, corpul uman pierde 25–30 g de proteine ​​pe zi, astfel încât alimentele proteice trebuie să fie întotdeauna prezente în cantitatea potrivită. Necesarul minim zilnic de proteine ​​este de 37 g pentru bărbați și 29 g pentru femei, dar aportul recomandat este aproape de două ori mai mare. Atunci când evaluați alimentele, este important să luați în considerare calitatea proteinelor. În absența sau conținutul scăzut de aminoacizi esențiali, proteina este considerată de valoare scăzută, astfel încât astfel de proteine ​​ar trebui consumate în cantități mai mari. Așadar, proteinele leguminoaselor conțin puțină metionină, iar proteinele grâului și porumbului sunt sărace în lizină (ambele aminoacizi sunt esențiali). Proteinele animale (cu excepția colagenului) sunt clasificate ca alimente complete. Un set complet de toți acizii esențiali conține cazeină din lapte, precum și brânză de vaci și brânză preparată din aceasta, deci o dietă vegetariană, dacă este foarte strictă, adică. „fără lactate”, necesită un consum crescut de leguminoase, nuci și ciuperci pentru a furniza organismului aminoacizi esențiali în cantitatea potrivită.

Aminoacizii și proteinele sintetice sunt, de asemenea, folosiți ca produse alimentare, adăugându-le în furaje, care conțin aminoacizi esențiali în cantități mici. Există bacterii care pot procesa și asimila hidrocarburile uleioase, în acest caz, pentru sinteza completă a proteinelor, acestea trebuie hrănite cu compuși care conțin azot (amoniac sau nitrați). Proteina obtinuta in acest mod este folosita ca hrana pentru animale si pasari. Un set de enzime, carbohidraze, sunt adesea adăugate în hrana animalelor, care catalizează hidroliza componentelor alimentare cu carbohidrați greu de descompun (pereții celulari ai culturilor de cereale), ca urmare a cărora alimentele vegetale sunt absorbite mai complet.

Mihail Levitsky

PROTEINE (Articolul 2)

(proteine), o clasă de compuși complecși care conțin azot, cei mai caracteristici și importanți (împreună cu acizii nucleici) componente ale materiei vii. Proteinele îndeplinesc multe și variate funcții. Majoritatea proteinelor sunt enzime care catalizează reacții chimice. Mulți hormoni care reglează procesele fiziologice sunt și proteine. Proteinele structurale precum colagenul și cheratina sunt componentele principale țesut osos, parul si unghiile. Proteinele contractile ale mușchilor au capacitatea de a-și modifica lungimea, folosind energia chimică pentru a efectua lucrări mecanice. Proteinele sunt anticorpi care leagă și neutralizează substanțele toxice. Unele proteine ​​care pot răspunde la influențe externe (lumină, miros) servesc drept receptori în organele de simț care percep iritația. Multe proteine ​​situate în interiorul celulei și pe membrana celulară îndeplinesc funcții de reglare.

În prima jumătate a secolului al XIX-lea mulți chimiști, și printre ei în primul rând J. von Liebig, au ajuns treptat la concluzia că proteinele sunt o clasă specială de compuși azotați. Denumirea de „proteine” (din grecescul protos – primul) a fost propusă în 1840 de chimistul olandez G. Mulder.

PROPRIETĂȚI FIZICE

Proteine ​​în stare solidă culoare albași sunt incolore în soluție, cu excepția cazului în care poartă o grupare cromoforă (colorată), cum ar fi hemoglobina. Solubilitatea în apă a diferitelor proteine ​​variază foarte mult. De asemenea, variază cu pH-ul și cu concentrația de săruri din soluție, astfel încât se pot alege condițiile în care o proteină va precipita selectiv în prezența altor proteine. Această metodă de „sărare” este utilizată pe scară largă pentru izolarea și purificarea proteinelor. Proteina purificată precipită adesea din soluție sub formă de cristale.

În comparație cu alți compuși, greutatea moleculară a proteinelor este foarte mare - de la câteva mii la multe milioane de daltoni. Prin urmare, în timpul ultracentrifugării, proteinele sunt precipitate și, în plus, la viteze diferite. Datorită prezenței grupurilor încărcate pozitiv și negativ în moleculele de proteine, acestea se mișcă cu viteze diferite într-un câmp electric. Aceasta este baza electroforezei, o metodă folosită pentru a izola proteinele individuale din amestecuri complexe. Purificarea proteinelor se realizează și prin cromatografie.

PROPRIETĂȚI CHIMICE

Structura.

Proteinele sunt polimeri, adică molecule construite ca lanțuri din unități monomerice repetate, sau subunități, al căror rol este jucat de alfa-aminoacizi. Formula generală a aminoacizilor

unde R este un atom de hidrogen sau o grupare organică.

O moleculă de proteină (lanț polipeptidic) poate consta doar dintr-un număr relativ mic de aminoacizi sau câteva mii de unități monomerice. Conectarea aminoacizilor într-un lanț este posibilă deoarece fiecare dintre ei are două grupe chimice diferite: o grupare amino cu proprietăți bazice, NH2, și o grupare carboxil acidă, COOH. Ambele grupări sunt atașate la un atom de carbon. Gruparea carboxil a unui aminoacid poate forma o legătură amidă (peptidă) cu gruparea amino a altui aminoacid:

După ce doi aminoacizi au fost conectați în acest fel, lanțul poate fi extins prin adăugarea unui al treilea la al doilea aminoacid și așa mai departe. După cum se poate observa din ecuația de mai sus, atunci când se formează o legătură peptidică, este eliberată o moleculă de apă. În prezența acizilor, alcalinelor sau a enzimelor proteolitice, reacția se desfășoară în direcția opusă: lanțul polipeptidic este scindat în aminoacizi cu adăugarea de apă. Această reacție se numește hidroliză. Hidroliza are loc spontan, iar energia este necesară pentru a combina aminoacizii într-un lanț polipeptidic.

O grupare carboxil și o grupare amidă (sau o grupare imidă similară cu aceasta - în cazul aminoacidului prolina) sunt prezente în toți aminoacizii, în timp ce diferențele dintre aminoacizi sunt determinate de natura acelei grupe, sau „partea”. lanț", care este indicat mai sus prin litera R. Rolul catenei laterale poate fi jucat de un atom de hidrogen, cum ar fi aminoacidul glicina, și de unele grupări voluminoase, cum ar fi histidina și triptofanul. Unele lanțuri laterale sunt inerte chimic, în timp ce altele sunt foarte reactive.

Pot fi sintetizați multe mii de aminoacizi diferiți și mulți aminoacizi diferiți apar în natură, dar pentru sinteza proteinelor se folosesc doar 20 de tipuri de aminoacizi: alanină, arginină, asparagină, acid aspartic, valină, histidină, glicină, glutamină, glutamic. acid, izoleucină, leucină, lizină, metionină, prolină, serină, tirozină, treonină, triptofan, fenilalanină și cisteină (în proteine, cisteina poate fi prezentă ca dimer - cistina). Adevărat, în unele proteine ​​există și alți aminoacizi în plus față de cei douăzeci care apar în mod regulat, dar aceștia se formează ca urmare a modificării oricăruia dintre cei douăzeci enumerați după ce a fost inclus în proteină.

activitate optică.

Toți aminoacizii, cu excepția glicinei, au patru grupe diferite atașate la atomul de carbon α. În ceea ce privește geometria, patru grupuri diferite pot fi atașate în două moduri și, în consecință, există două configurații posibile, sau doi izomeri, legați unul de celălalt ca obiect la imaginea sa în oglindă, de exemplu. Cum mâna stângă La dreapta. O configurație se numește stânga sau stângaci (L), iar cealaltă dreptaci sau dreptaci (D), deoarece cei doi astfel de izomeri diferă în direcția de rotație a planului luminii polarizate. Doar L-aminoacizii apar în proteine ​​(excepția este glicina; aceasta poate fi reprezentată doar într-o singură formă, deoarece două dintre cele patru grupe ale sale sunt aceleași) și toți au activitate optică (din moment ce există un singur izomer). D-aminoacizii sunt rari în natură; se găsesc în unele antibiotice și în peretele celular al bacteriilor.

Secvența de aminoacizi.

Aminoacizii din lanțul polipeptidic nu sunt aranjați aleatoriu, ci într-o anumită ordine fixă, iar această ordine determină funcțiile și proprietățile proteinei. Variând ordinea celor 20 de tipuri de aminoacizi, puteți obține un număr mare de proteine ​​diferite, la fel cum puteți alcătui multe texte diferite din literele alfabetului.

În trecut, determinarea secvenței de aminoacizi a unei proteine ​​a durat adesea câțiva ani. Determinarea directă este încă o sarcină destul de laborioasă, deși au fost create dispozitive care permit efectuarea acesteia în mod automat. De obicei, este mai ușor să determinați secvența de nucleotide a genei corespunzătoare și să obțineți secvența de aminoacizi a proteinei din aceasta. Până în prezent, secvențele de aminoacizi a multor sute de proteine ​​au fost deja determinate. Funcțiile proteinelor decodificate sunt de obicei cunoscute, iar acest lucru ajută la imaginarea posibilelor funcții ale proteinelor similare formate, de exemplu, în neoplasmele maligne.

Proteine ​​complexe.

Proteinele care constau numai din aminoacizi sunt numite simple. Deseori, totuși, un atom de metal sau un compus chimic care nu este un aminoacid este atașat la lanțul polipeptidic. Astfel de proteine ​​sunt numite complexe. Un exemplu este hemoglobina: conține porfirina de fier, care îi conferă culoarea roșie și îi permite să acționeze ca purtător de oxigen.

Denumirile majorității proteinelor complexe conțin o indicație a naturii grupelor atașate: zaharurile sunt prezente în glicoproteine, grăsimile în lipoproteine. Dacă activitatea catalitică a enzimei depinde de grupul atașat, atunci se numește grup protetic. Adesea, unele vitamine joacă rolul unui grup protetic sau fac parte din acesta. Vitamina A, de exemplu, atașată la una dintre proteinele retinei, determină sensibilitatea acesteia la lumină.

Structura terțiară.

Ceea ce este important nu este atât secvența de aminoacizi a proteinei (structura primară), cât și modul în care este așezată în spațiu. De-a lungul întregii lungimi a lanțului polipeptidic, ionii de hidrogen formează legături regulate de hidrogen, care îi conferă forma unei spirale sau a unui strat (structură secundară). Din combinarea unor astfel de elice și straturi, apare o formă compactă de ordinul următor - structura terțiară a proteinei. În jurul legăturilor care țin legăturile monomerice ale lanțului, sunt posibile rotații prin unghiuri mici. Prin urmare, din punct de vedere pur geometric, numărul de configurații posibile pentru orice lanț polipeptidic este infinit de mare. În realitate, fiecare proteină există în mod normal într-o singură configurație, determinată de secvența sa de aminoacizi. Această structură nu este rigidă, pare că „respiră” - oscilează în jurul unei anumite configurații medii. Lanțul este pliat într-o configurație în care energia liberă (capacitatea de a lucra) este minimă, la fel cum un arc eliberat este comprimat doar într-o stare corespunzătoare unui minim de energie liberă. Adesea, o parte a lanțului este legată rigid de cealaltă prin legături disulfurice (–S–S–) între două reziduuri de cisteină. Acesta este, parțial, motivul pentru care cisteina dintre aminoacizi joacă un rol deosebit de important.

Complexitatea structurii proteinelor este atât de mare încât nu este încă posibil să se calculeze structura terțiară a unei proteine, chiar dacă secvența ei de aminoacizi este cunoscută. Dar dacă este posibil să se obțină cristale de proteine, atunci structura sa terțiară poate fi determinată prin difracție de raze X.

În proteinele structurale, contractile și în unele alte proteine, lanțurile sunt alungite și mai multe lanțuri ușor pliate situate unul lângă altul formează fibrile; fibrilele, la rândul lor, se pliază în formațiuni mai mari - fibre. Cu toate acestea, majoritatea proteinelor în soluție sunt globulare: lanțurile sunt înfășurate într-un glob, ca firele într-o minge. Energia liberă cu această configurație este minimă, deoarece aminoacizii hidrofobi („resplători de apă”) sunt ascunși în interiorul globului, iar aminoacizii hidrofili („atrage apa”) sunt pe suprafața acestuia.

Multe proteine ​​sunt complexe ale mai multor lanțuri polipeptidice. Această structură se numește structura cuaternară a proteinei. Molecula de hemoglobină, de exemplu, este formată din patru subunități, fiecare dintre ele fiind o proteină globulară.

Proteinele structurale datorită configurației lor liniare formează fibre în care rezistența la tracțiune este foarte mare, în timp ce configurația globulară permite proteinelor să intre în interacțiuni specifice cu alți compuși. Pe suprafața globului, cu așezarea corectă a lanțurilor, apar cavități de o anumită formă, în care se află grupări chimice reactive. Dacă această proteină este o enzimă, atunci o altă moleculă, de obicei mai mică, a unei substanțe intră într-o astfel de cavitate, așa cum o cheie intră într-o broască; în acest caz, configurația norului de electroni al moleculei se modifică sub influența grupărilor chimice situate în cavitate, iar acest lucru îl obligă să reacționeze într-un anumit mod. În acest fel, enzima catalizează reacția. Moleculele de anticorpi au, de asemenea, cavități în care se leagă diferite substanțe străine și sunt astfel făcute inofensive. Modelul „cheie și blocare”, care explică interacțiunea proteinelor cu alți compuși, face posibilă înțelegerea specificității enzimelor și anticorpilor, adică. capacitatea lor de a reacţiona numai cu anumiţi compuşi.

Proteine ​​în diferite tipuri de organisme.

Proteine ​​care îndeplinesc aceeași funcție în tipuri diferite plantele și animalele și, prin urmare, purtând același nume, au o configurație similară. Ele, totuși, diferă oarecum în secvența lor de aminoacizi. Pe măsură ce speciile se depărtează de un strămoș comun, unii aminoacizi în anumite poziții sunt înlocuiți cu mutații cu alții. Mutațiile dăunătoare care provoacă boli ereditare sunt eliminate prin selecție naturală, dar cele benefice sau cel puțin neutre pot fi păstrate. Cu cât două specii biologice sunt mai apropiate una de cealaltă, cu atât se găsesc mai puține diferențe în proteinele lor.

Unele proteine ​​se schimbă relativ repede, altele sunt destul de conservatoare. Acestea din urmă includ, de exemplu, citocromul c, o enzimă respiratorie găsită în majoritatea organismelor vii. La oameni și la cimpanzei, secvențele sale de aminoacizi sunt identice, în timp ce în citocromul c al grâului, doar 38% dintre aminoacizi s-au dovedit a fi diferiți. Chiar și atunci când comparăm oameni și bacterii, asemănarea citocromilor cu (diferențele de aici afectează 65% dintre aminoacizi) poate fi încă observată, deși strămoșul comun al bacteriilor și al oamenilor a trăit pe Pământ în urmă cu aproximativ două miliarde de ani. În zilele noastre, compararea secvențelor de aminoacizi este adesea folosită pentru a construi un arbore filogenetic (genealogic) care reflectă relațiile evolutive dintre diferite organisme.

Denaturarea.

Molecula de proteină sintetizată, pliabilă, capătă propria configurație. Această configurație poate fi însă distrusă prin încălzire, prin modificarea pH-ului, prin acțiunea solvenților organici și chiar prin simpla agitare a soluției până când apar bule pe suprafața acesteia. O proteină alterată în acest fel se numește denaturată; își pierde activitatea biologică și devine de obicei insolubilă. Exemple binecunoscute de proteine ​​denaturate - ouă fierte sau frisca. Proteinele mici, care conțin doar aproximativ o sută de aminoacizi, sunt capabile să se renatureze, adică. redobândiți configurația originală. Dar majoritatea proteinelor sunt pur și simplu transformate într-o masă de lanțuri polipeptidice încurcate și nu își restabilesc configurația anterioară.

Una dintre principalele dificultăți în izolarea proteinelor active este sensibilitatea lor extremă la denaturare. Această proprietate a proteinelor își găsește o aplicație utilă în conservarea alimentelor: căldură denaturează ireversibil enzimele microorganismelor, iar microorganismele mor.

SINTEZA PROTEINEI

Pentru sinteza proteinelor, un organism viu trebuie să aibă un sistem de enzime capabile să atașeze un aminoacid de altul. De asemenea, este necesară o sursă de informații care să determine ce aminoacizi ar trebui conectați. Deoarece există mii de tipuri de proteine ​​în organism și fiecare dintre ele constă în medie din câteva sute de aminoacizi, informațiile necesare trebuie să fie cu adevărat enorme. Este stocat (similar cu modul în care o înregistrare este stocată pe o bandă magnetică) în moleculele de acid nucleic care alcătuiesc genele.

Activarea enzimatică.

Un lanț polipeptidic sintetizat din aminoacizi nu este întotdeauna o proteină în forma sa finală. Multe enzime sunt mai întâi sintetizate ca precursori inactivi și devin active numai după ce o altă enzimă îndepărtează câțiva aminoacizi de la un capăt al lanțului. Unele dintre enzimele digestive, cum ar fi tripsina, sunt sintetizate în această formă inactivă; aceste enzime sunt activate în tractul digestiv ca urmare a îndepărtării fragmentului terminal al lanțului. Hormonul insulina, a cărui moleculă în forma sa activă este formată din două lanțuri scurte, este sintetizat sub forma unui singur lanț, așa-numitul. proinsulină. Apoi partea de mijloc a acestui lanț este îndepărtată, iar fragmentele rămase se leagă unele de altele, formând molecula de hormon activ. Proteinele complexe se formează numai după ce un anumit grup chimic este atașat la proteină, iar acest atașament necesită adesea și o enzimă.

Circulația metabolică.

După hrănirea unui animal cu aminoacizi marcați cu izotopi radioactivi de carbon, azot sau hidrogen, eticheta este rapid încorporată în proteinele sale. Dacă aminoacizii marcați încetează să intre în organism, atunci cantitatea de etichetă în proteine ​​începe să scadă. Aceste experimente arată că proteinele rezultate nu sunt stocate în organism până la sfârșitul vieții. Toate acestea, cu câteva excepții, sunt într-o stare dinamică, descompunându-se constant în aminoacizi, apoi resintetizați.

Unele proteine ​​se descompun atunci când celulele mor și sunt distruse. Acest lucru se întâmplă tot timpul, de exemplu, cu celulele roșii din sânge și celulele epiteliale care căptușesc suprafața interioară a intestinului. În plus, descompunerea și resinteza proteinelor au loc și în celulele vii. Destul de ciudat, se știe mai puțin despre descompunerea proteinelor decât despre sinteza lor. Ceea ce este clar, însă, este că enzimele proteolitice sunt implicate în defalcare, similare celor care descompun proteinele în aminoacizi în tractul digestiv.

Timpul de înjumătățire al diferitelor proteine ​​este diferit - de la câteva ore la multe luni. Singura excepție sunt moleculele de colagen. Odată formate, acestea rămân stabile și nu sunt reînnoite sau înlocuite. În timp, însă, unele dintre proprietățile lor, în special elasticitatea, se modifică și, deoarece nu sunt reînnoite, anumite modificări legate de vârstă sunt rezultatul acestui lucru, de exemplu, apariția ridurilor pe piele.

proteine ​​sintetice.

Chimiștii au învățat de mult cum să polimerizeze aminoacizii, dar aminoacizii se combină aleatoriu, astfel încât produsele unei astfel de polimerizări se aseamănă puțin cu cele naturale. Adevărat, este posibilă combinarea aminoacizilor într-o ordine dată, ceea ce face posibilă obținerea unor proteine ​​active biologic, în special insulină. Procesul este destul de complicat, iar în acest fel este posibil să se obțină doar acele proteine ​​ale căror molecule conțin aproximativ o sută de aminoacizi. Este de preferat în schimb să se sintetizeze sau să izola secvența de nucleotide a unei gene corespunzătoare secvenței de aminoacizi dorite și apoi să se introducă această genă într-o bacterie, care va produce prin replicare o cantitate mare din produsul dorit. Această metodă are însă și dezavantajele sale.

PROTEINE ȘI NUTRIȚIE

Când proteinele din organism sunt descompuse în aminoacizi, acești aminoacizi pot fi reutilizați pentru sinteza proteinelor. În același timp, aminoacizii înșiși sunt supuși degradarii, astfel încât nu sunt utilizați pe deplin. De asemenea, este clar că în timpul creșterii, sarcinii și vindecării rănilor, sinteza proteinelor trebuie să depășească degradarea. Organismul pierde continuu unele proteine; acestea sunt proteinele părului, ale unghiilor și ale stratului de suprafață al pielii. Prin urmare, pentru sinteza proteinelor, fiecare organism trebuie să primească aminoacizi din alimente.

Surse de aminoacizi.

Plantele verzi sintetizează toți cei 20 de aminoacizi găsiți în proteine ​​din CO2, apă și amoniac sau nitrați. Multe bacterii sunt, de asemenea, capabile să sintetizeze aminoacizi în prezența zahărului (sau a unui echivalent) și a azotului fixat, dar zahărul este în cele din urmă furnizat de plantele verzi. La animale, capacitatea de a sintetiza aminoacizi este limitată; obțin aminoacizi mâncând plante verzi sau alte animale. În tractul digestiv, proteinele absorbite sunt descompuse în aminoacizi, aceştia din urmă sunt absorbiţi, iar din acestea se construiesc proteinele caracteristice organismului dat. Niciuna dintre proteinele absorbite nu este încorporată în structurile corpului ca atare. Singura excepție este că la multe mamifere, o parte din anticorpii materni pot trece intacte prin placentă în circulația fetală, iar prin laptele matern (în special la rumegătoare) pot fi transferate nou-născutului imediat după naștere.

Nevoia de proteine.

Este clar că pentru a menține viața, organismul trebuie să primească o anumită cantitate de proteine ​​din alimente. Cu toate acestea, dimensiunea acestei nevoi depinde de o serie de factori. Organismul are nevoie de hrană atât ca sursă de energie (calorii), cât și ca material pentru construirea structurilor sale. În primul rând este nevoia de energie. Aceasta înseamnă că atunci când există puțini carbohidrați și grăsimi în dietă, proteinele dietetice sunt folosite nu pentru sinteza propriilor proteine, ci ca sursă de calorii. Cu postul prelungit, chiar și propriile proteine ​​sunt cheltuite pentru a satisface nevoile energetice. Dacă în dietă există destui carbohidrați, atunci aportul de proteine ​​poate fi redus.

bilantul de azot.

În medie cca. 16% din masa totală de proteine ​​este azot. Când aminoacizii care alcătuiesc proteinele sunt descompuse, azotul conținut în aceștia este excretat din organism prin urină și (într-o măsură mai mică) în fecale sub formă de diverși compuși azotați. Prin urmare, este convenabil pentru evaluarea calității nutriție proteică utilizați un astfel de indicator precum bilanțul de azot, adică diferența (în grame) dintre cantitatea de azot introdusă în organism și cantitatea de azot excretată pe zi. Cu o alimentație normală la un adult, aceste cantități sunt egale. Într-un organism în creștere, cantitatea de azot excretat este mai mică decât cantitatea de azot primit, de exemplu. soldul este pozitiv. Cu o lipsă de proteine ​​în dietă, echilibrul este negativ. Dacă în dietă există suficiente calorii, dar proteinele sunt complet absente în ea, organismul economisește proteine. În același timp, metabolismul proteic încetinește, iar reutilizarea aminoacizilor în sinteza proteinelor decurge cât mai eficient posibil. Cu toate acestea, pierderile sunt inevitabile, iar compușii azotați sunt încă excretați în urină și parțial în fecale. Cantitatea de azot excretată din organism pe zi în timpul înfometării de proteine ​​poate servi ca măsură a lipsei zilnice de proteine. Este firesc să presupunem că prin introducerea în alimentație a unei cantități de proteine ​​echivalente cu această deficiență, este posibilă restabilirea echilibrului de azot. Cu toate acestea, nu este. După ce a primit această cantitate de proteine, organismul începe să folosească aminoacizii mai puțin eficient, așa că sunt necesare niște proteine ​​suplimentare pentru a restabili echilibrul de azot.

Dacă cantitatea de proteine ​​​​din dietă depășește ceea ce este necesar pentru a menține echilibrul de azot, atunci nu pare să fie rău din acest lucru. Aminoacizii în exces sunt pur și simplu folosiți ca sursă de energie. Un exemplu deosebit de izbitor este eschimosul, care consumă puțini carbohidrați și de aproximativ zece ori mai multe proteine ​​decât este necesar pentru a menține echilibrul de azot. În majoritatea cazurilor, totuși, folosirea proteinelor ca sursă de energie nu este benefică, deoarece puteți obține mult mai multe calorii dintr-o anumită cantitate de carbohidrați decât din aceeași cantitate de proteine. În țările sărace, populația primește caloriile necesare din carbohidrați și consumă o cantitate minimă de proteine.

Dacă organismul primește numărul necesar de calorii sub formă de produse neproteice, atunci cantitatea minimă de proteine ​​care menține echilibrul de azot este de cca. 30 g pe zi. Aproximativ la fel de multă proteină este conținută în patru felii de pâine sau 0,5 litri de lapte. Mai multe sunt de obicei considerate optime. cantitate mare; recomandat de la 50 la 70 g.

Aminoacizi esentiali.

Până acum, proteinele au fost considerate ca un întreg. Între timp, pentru ca sinteza proteinelor să aibă loc, toți aminoacizii necesari trebuie să fie prezenți în organism. Unii dintre aminoacizii pe care organismul animalului însuși este capabil să-i sintetizeze. Se numesc interschimbabile, deoarece nu trebuie să fie prezente în dietă - este important doar ca, în general, aportul de proteine ​​ca sursă de azot să fie suficient; apoi, cu un deficit de aminoacizi neesențiali, organismul îi poate sintetiza în detrimentul celor care sunt prezenți în exces. Aminoacizii „esențiali” rămași nu pot fi sintetizați și trebuie ingerați cu alimente. Esențiale pentru oameni sunt valina, leucina, izoleucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptofanul, histidina, lizina și arginina. (Deși arginina poate fi sintetizată în organism, este considerată un aminoacid esențial deoarece nou-născuții și copiii în creștere produc cantități insuficiente din acesta. Pe de altă parte, pentru o persoană de vârstă matură, aportul unora dintre acești aminoacizi din alimente poate deveni opțional.)

Această listă de aminoacizi esențiali este aproximativ aceeași la alte vertebrate și chiar la insecte. Valoarea nutritivă a proteinelor este de obicei determinată prin hrănirea lor la șobolani în creștere și monitorizarea creșterii în greutate a animalelor.

Valoarea nutritivă a proteinelor.

Valoarea nutritivă a unei proteine ​​este determinată de aminoacidul esențial care este cel mai deficitar. Să ilustrăm acest lucru cu un exemplu. Proteinele corpului nostru conțin în medie cca. 2% triptofan (în greutate). Să presupunem că dieta include 10 g de proteine ​​care conțin 1% triptofan și că există destui alți aminoacizi esențiali în ea. În cazul nostru, 10 g din această proteină defectuoasă este în esență echivalent cu 5 g dintr-o proteină completă; restul de 5 g poate servi doar ca sursă de energie. Rețineți că, deoarece aminoacizii practic nu sunt stocați în organism și pentru ca sinteza proteinelor să aibă loc, toți aminoacizii trebuie să fie prezenți simultan, efectul aportului de aminoacizi esențiali poate fi detectat numai dacă toți intră în corpul în același timp.

Compoziția medie a majorității proteinelor animale este apropiată de compoziția medie a proteinelor corpului uman, așa că este puțin probabil să ne confruntăm cu deficiența de aminoacizi dacă dieta noastră este bogată în alimente precum carne, ouă, lapte și brânză. Cu toate acestea, există proteine, precum gelatina (un produs al denaturarii colagenului), care conțin foarte puțini aminoacizi esențiali. Proteinele vegetale, deși sunt mai bune decât gelatina în acest sens, sunt și ele sărace în aminoacizi esențiali; mai ales puțin în ele lizină și triptofan. Cu toate acestea, o dietă pur vegetariană nu este deloc dăunătoare, decât dacă consumă o cantitate ceva mai mare de proteine ​​vegetale, suficientă pentru a furniza organismului aminoacizi esențiali. Majoritatea proteinelor se găsesc în plante în semințe, în special în semințele de grâu și diferite leguminoase. Lăstarii tineri, cum ar fi sparanghelul, sunt, de asemenea, bogați în proteine.

Proteine ​​sintetice în dietă.

Prin adăugarea unor cantități mici de aminoacizi esențiali sintetici sau proteine ​​bogate în acestea la proteinele incomplete, precum proteinele din porumb, este posibilă creșterea semnificativă a valorii nutriționale a acestora din urmă, adică. crescând astfel cantitatea de proteine ​​consumată. O altă posibilitate este să crești bacterii sau drojdii pe hidrocarburi petroliere cu adaos de nitrați sau amoniac ca sursă de azot. Proteina microbiană obținută în acest mod poate servi ca hrană pentru păsări de curte sau animale, sau poate fi consumată direct de oameni. A treia metodă, utilizată pe scară largă, utilizează fiziologia rumegătoarelor. La rumegătoare, în secțiunea inițială a stomacului, așa-numitele. Rumenul este locuit de forme speciale de bacterii și protozoare care transformă proteinele vegetale defecte în proteine ​​microbiene mai complete, iar acestea, la rândul lor, după digestie și absorbție, se transformă în proteine ​​animale. Ureea, un compus sintetic ieftin care conține azot, poate fi adăugată în hrana animalelor. Microorganismele care trăiesc în rumen folosesc azotul ureic pentru a transforma carbohidrații (din care sunt mult mai mulți în furaj) în proteine. Aproximativ o treime din tot azotul din hrana animalelor poate veni sub formă de uree, ceea ce înseamnă în esență, într-o anumită măsură, sinteza chimică a proteinelor.