조절 단백질의 생물학. 단백질의 조절 기능



계획:

    소개
  • 1 세포간 신호전달에 관여하는 단백질
  • 2 수용체 단백질
  • 3 세포내 조절 단백질
    • 3.1 전사 조절 단백질
    • 3.2 번역 조절 인자
    • 3.3 접합 규제 요인
    • 3.4 단백질 키나제 및 단백질 포스파타제
    • 문학

소개

단백질의 조절 기능— 정보를 수신 및 전송하는 능력과 관련된 세포 또는 유기체의 과정 조절 단백질에 의한 구현. 조절 단백질의 작용은 가역적이며 일반적으로 리간드의 존재가 필요합니다. 점점 더 많은 새로운 조절 단백질이 지속적으로 발견되고 있으며 현재로서는 그 중 극히 일부만 알려져 있을 것입니다.

조절 기능을 수행하는 여러 유형의 단백질이 있습니다.

  • 단백질 - 신호를 감지하는 수용체
  • 신호 단백질 - 세포 간 신호 전달을 수행하는 호르몬 및 기타 물질(전부는 아니지만 다수가 단백질 또는 펩티드임)
  • 세포 내의 많은 과정을 조절하는 조절 단백질.

1. 세포간 신호전달에 관여하는 단백질

호르몬 단백질(및 세포간 신호 전달에 관여하는 기타 단백질)은 대사 및 기타 생리학적 과정에 영향을 미칩니다.

호르몬- 내분비선에서 형성되는 물질은 혈액에 의해 운반되고 정보 신호를 운반합니다. 호르몬은 무작위로 퍼져 적절한 수용체 단백질이 있는 세포에만 작용합니다. 호르몬은 특정 수용체에 결합합니다. 호르몬은 일반적으로 개별 조직의 성장 및 신체 발달과 같은 느린 과정을 조절하지만 예외가 있습니다. 예를 들어, 아드레날린(아드레날린 문서 참조)은 아미노산의 유도체인 스트레스 호르몬입니다. 신경 자극이 부신 수질에 작용할 때 방출되며, 동시에 심장이 더 자주 뛰기 시작하고 혈압이 상승하고 다른 반응이 나타납니다. 또한 간에 작용합니다(글리코겐 분해). 포도당은 혈액으로 방출되어 뇌와 근육에서 에너지원으로 사용됩니다.


2. 수용체 단백질

수용체 단백질은 또한 조절 기능을 가진 단백질에 기인할 수 있습니다. 막 단백질 - 수용체는 세포 표면에서 신호를 안쪽으로 전달하여 변환합니다. 그들은 세포 외부의 이 수용체에 "앉아 있는" 리간드에 결합하여 세포 기능을 조절합니다. 결과적으로 세포 내부의 다른 단백질이 활성화됩니다.

대부분의 호르몬은 세포막에 다른 단백질 또는 당단백질과 같은 특정 수용체가 있는 경우에만 세포에 작용합니다. 예를 들어, β2-아드레날린 수용체는 간 세포의 막에 있습니다. 스트레스를 받으면 아드레날린 분자가 β2-아드레날린 수용체에 결합하여 활성화합니다. 그런 다음 활성화된 수용체는 GTP에 결합하는 G 단백질을 활성화합니다. 많은 중간 신호 전달 단계 후에 글리코겐 인산분해가 발생합니다. 수용체는 글리코겐의 분해로 이어지는 최초의 신호 전달 작업을 수행했습니다. 그것 없이는 세포 내에서 후속 반응이 없을 것입니다.


3. 세포내 조절 단백질

단백질은 다음과 같은 몇 가지 메커니즘을 사용하여 세포 내부에서 발생하는 과정을 조절합니다.

  • DNA 분자와의 상호작용(전사 인자)
  • 다른 단백질의 인산화(단백질 키나아제) 또는 탈인산화(단백질 인산분해효소)에 의해
  • 리보솜 또는 RNA 분자(번역 조절 인자)와 상호작용하여
  • 인트론 제거 과정에 미치는 영향(접합 조절 인자)
  • 다른 단백질(유비퀴틴 등)의 붕괴 속도에 대한 영향

3.1. 전사 조절 단백질

전사 인자- 이것은 핵으로 들어가서 DNA의 전사, 즉 DNA에서 mRNA로의 정보 읽기를 조절하는 단백질입니다(DNA 주형에 따른 mRNA 합성). 일부 전사 인자는 염색질의 구조를 변경하여 RNA 중합효소에 더 쉽게 접근할 수 있도록 합니다. 다른 전사 인자의 후속 작용을 위해 원하는 DNA 형태를 생성하는 다양한 보조 전사 인자가 있습니다. 전사 인자의 또 다른 그룹은 DNA 분자에 직접 결합하지 않지만 단백질-단백질 상호작용을 사용하여 더 복잡한 복합체로 결합되는 인자입니다.


3.2. 번역 조절 인자

방송- 리보솜에 의해 수행되는 mRNA 주형에 따른 단백질의 폴리펩타이드 사슬 합성. 번역은 mRNA에 결합하는 억제 단백질의 도움을 포함하여 여러 가지 방식으로 조절될 수 있습니다. 억제인자가 이 mRNA에 의해 암호화된 단백질인 경우가 많이 있습니다. 이 경우 피드백 조절이 발생합니다(예: 트레오닐-tRNA 합성 효소 합성 억제).

3.3. 접합 규제 요인

진핵생물 유전자 내에는 아미노산을 암호화하지 않는 영역이 있습니다. 이러한 영역을 인트론이라고 합니다. 그들은 전사 동안 pre-mRNA로 먼저 전사되지만 특수 효소에 의해 절단됩니다. 인트론을 제거한 다음 나머지 섹션의 끝을 함께 스티칭하는 이 과정을 스플라이싱(가교, 스플라이싱)이라고 합니다. 스플라이싱은 일반적으로 스플라이싱 조절 인자라고 하는 단백질과 관련된 작은 RNA를 사용하여 수행됩니다. 스플라이싱에는 효소 활성이 있는 단백질이 포함됩니다. 그들은 pre-mRNA에 원하는 형태를 부여합니다. 복합체(스플라이세오솜)를 조립하기 위해서는 절단 가능한 ATP 분자의 형태로 에너지를 소비해야 하므로 이 복합체는 ATPase 활성을 갖는 단백질을 포함합니다.

대체 접합이 있습니다. 스플라이싱 기능은 인트론 영역 또는 엑손-인트론 경계 영역의 RNA 분자에 결합할 수 있는 단백질에 의해 결정됩니다. 이 단백질은 일부 인트론의 제거를 방지하고 동시에 다른 인트론의 제거를 촉진할 수 있습니다. 스플라이싱의 표적 조절은 생물학적으로 중요한 의미를 가질 수 있습니다. 예를 들어 초파리 Drosophila에서 대체 접합은 성 결정 메커니즘의 기초가 됩니다.


3.4. 단백질 키나제 및 단백질 포스파타제

세포 내 과정의 조절에서 가장 중요한 역할은 인산염 그룹을 부착하여 다른 단백질의 활성을 활성화하거나 억제하는 효소인 단백질 키나아제에 의해 수행됩니다.

단백질 키나제는 인산화에 의해 다른 단백질의 활성을 조절합니다. 즉, 히드록실기를 갖는 아미노산 잔기에 인산 잔기를 추가합니다. 인산화는 일반적으로 세포 내 단백질의 위치뿐만 아니라 효소 활성과 같은 단백질의 기능을 변경합니다.

단백질 포스파타제 - 인산기를 절단하는 단백질도 있습니다. 단백질 키나아제와 단백질 포스파타아제는 세포 내에서 신진대사와 신호전달을 조절합니다. 단백질의 인산화 및 탈인산화는 대부분의 세포 내 과정을 조절하는 주요 메커니즘 중 하나입니다.

수용체의 작용에 따른 G-단백질 활성화 주기.

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이 초록은 러시아 Wikipedia의 기사를 기반으로 합니다. 동기화 완료 07/18/11 07:59:14
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(lat. regulo에서 - 순서대로 조정, 조정), decomp 조절에 관여하는 단백질 그룹. 생화학. 프로세스. R. b.의 중요한 그룹 인이 기사는 크림에 전념하며 DNA와 상호 작용하고 유전자 발현 (신체의 징후 및 특성에서의 유전자 발현)을 제어하는 ​​단백질입니다. 그러한 R.의 대다수는 그렇게 할 것입니다. 수준에서 작동 전사(DNA 주형에서 전령 RNA 또는 mRNA의 합성) mRNA 합성(각각 활성화 단백질 및 억제 단백질)의 활성화 또는 억제(억제)를 담당합니다.

알려진 ca. 10 억제기. 나이브. 그 중 연구된 것은 대장균(E. coli)에서 유당(lac-repressor)의 대사에 관여하는 효소의 합성을 조절하는 원핵생물 억제인자(박테리아, 남조류)와 박테리오파지 A 억제인자입니다. 그들의 행동은 특정에 바인딩하여 실현됩니다. 해당 유전자의 DNA(연산자) 섹션을 제거하고 이들 유전자에 의해 암호화된 mRNA의 전사 개시를 차단합니다.

억제인자는 일반적으로 서로 반대 방향으로 배향된 두 개의 동일한 폴리펩티드 사슬의 이량체입니다. 리프레서는 물리적으로 방해가 됩니다. RNA 중합효소프로모터 영역(DNA 주형에서 mRNA 합성을 촉매하는 DNA 의존성 RNA 중합효소-효소의 결합 부위)의 DNA에 결합하고 mRNA 합성을 시작합니다. 억제인자는 전사 개시만 방지하고 mRNA 신장에는 영향을 미치지 않는다고 가정합니다.

억제자는 합성을 제어할 수 있습니다.- l. 하나의 단백질 또는 여러 단백질의 발현이 조정됩니다. 일반적으로 이들은 하나의 신진 대사를 제공합니다. 길; 그들의 유전자는 하나의 오페론(상호 연결된 유전자 세트와 인접한 조절 영역)의 일부입니다.

미네소타 억제인자는 유도인자 또는 공동억제인자(각각 기질, 존재하는 경우 특정 효소의 합성 속도를 특이적으로 증가 또는 감소시키는 기질; 참조)와 연관되어 있는지 여부에 따라 활성 및 비활성 형태로 존재할 수 있습니다. 효소 조절제); 이러한 상호작용 비공유 성질을 갖는다.

효율적인 유전자 발현을 위해서는 repressor가 인듀서에 의해 비활성화될 뿐만 아니라 특정 repressor가 구현되어야 합니다. 긍정적인 R. b.에 의해 매개되는 턴온 신호는 순환과 "쌍으로" 작동합니다. 아데노신 모노포스페이트(cAMP). 후자는 특정 R과 관련이 있습니다. b. (이화 산물 유전자의 소위 CAP 단백질 활성화제 또는 단백질 이화 작용 활성화제-BAC). 이것은 부두가 있는 이량체입니다. m. 45,000. cAMP에 결합한 후 특정에 부착하는 능력을 얻습니다. DNA의 영역, 해당 오페론의 유전자 전사 효율을 급격히 증가시킵니다. 동시에 CAP는 mRNA 사슬의 성장 속도에 영향을 미치지 않지만 전사 개시 단계(RNA 중합효소가 프로모터에 부착됨)를 제어합니다. 억제인자와 대조적으로 CAP(cAMP와 복합체)는 RNA 중합효소가 DNA에 결합하는 것을 촉진하고 전사 개시를 더 빈번하게 만듭니다. DNA에 대한 CAP의 부착 부위는 오퍼레이터가 국한된 반대쪽에서 프로모터에 직접 인접합니다.

양성 조절(예: E. coli lac operon)은 글루코스(주요 탄소원)의 농도 감소, cAMP 증가, to-ry가 SAR에 결합하고 형성된 복합체와 함께 단순화된 방식으로 설명할 수 있습니다. 락 프로모터. 그 결과, 프로모터에 대한 RNA 중합효소의 결합이 자극되고 유전자의 전사 속도가 증가하여 호밀이 암호화하여 세포가 다른 탄소-유당 공급원을 사용하도록 전환할 수 있습니다. 다른 특별한 R. b가 있습니다. (예를 들어, 단백질 C), 그 기능은 보다 복잡한 방식으로 설명됩니다. 그들은 좁은 범위의 유전자를 제어하고 억제인자 및 활성제 모두로 작용할 수 있습니다.

억제인자 및 오페론 특이적 활성제는 RNA 중합효소 자체의 특이성에 영향을 미치지 않습니다. 이 마지막 수준의 규제는 마시르와 관련된 경우에 실현됩니다. 발현된 유전자 스펙트럼의 변화. 따라서 E. coli에서는 세포의 여러 스트레스 조건에서 발현되는 열 충격을 코딩하는 유전자가 특별한 R. b.-t가 해당 클래스에 포함될 때만 RNA 중합 효소에 의해 읽혀집니다. ~라고 불리는 요인 32 . 이 R. b. RNA 중합효소의 프로모터 특이성을 변화시키는 (s-인자)는 간균 및 기타 박테리아에서 발견되었습니다.

박사 R.의 품종 b. 촉매를 변경 Saint-va RNA 중합효소(소위 항-종결자 단백질). 따라서 박테리오파지 X에서는 이러한 두 가지 단백질이 알려져 있으며, 이는 전사 종결(종료)의 세포 신호에 따르지 않도록 RNA 중합효소를 수정합니다(이는 파지 유전자의 활성 발현에 필요함).

유전자의 일반적인 계획 R. b.의 기능을 포함한 제어는 박테리아 및 진핵 세포(박테리아 및 청록색 조류를 제외한 모든 유기체)에도 적용할 수 있습니다.

진핵생물 세포는 내선에 응답합니다. 신호(예: 그들에게)는 원칙적으로 박테리아 세포가 영양소 농도의 변화에 ​​반응하는 것과 같은 방식입니다. 인 인 인 환경즉, 개별 유전자의 가역적 억제 또는 활성화(억제)에 의한 것입니다. 동시에, R. b., 동시에 제어 큰 수유전자, decomp에서 사용될 수 있습니다. 조합. 유사한 조합 유전자 규제는 차별화를 제공할 수 있습니다. 상호 작용으로 인한 전체 복잡한 다세포 유기체의 발달. 상대적으로 적은 수의 키 R. b.

진핵 생물의 유전자 활동 조절 시스템에는 추가 사항이 있습니다. 박테리아에는 없는 수준, 즉 모든 뉴클레오솜(반복 소단위 염색질),전사 단위의 일부인 이 세포가 기능적으로 활성화되어야 하는 세포에서 활성(탈축합) 형태로 전환됩니다. 여기에는 원핵생물에 유사체가 없는 특정 R.b. 세트가 포함되어 있다고 가정합니다. 이것들은 특정 사항을 인식할 뿐만 아닙니다. 염색질(또는 DNA)의 일부를 제거할 뿐만 아니라 인접한 영역에서 특정 구조적 변화를 야기하기도 합니다. R.은 박테리아의 활성제 및 억제자와 유사하게 액티비르 영역에서 개별 유전자의 후속 전사 조절에 참여하는 것으로 보입니다. 염색질.

광범위한 클래스 R. b. 진핵생물- 수용체 단백질스테로이드 호르몬.

아미노산 서열 R. b. 이른바 인코딩. 조절 유전자. 억제인자의 돌연변이 불활화는 mRNA의 통제되지 않은 합성으로 이어지며, 결과적으로 특정 단백질(결과적으로 번역- mRNA 템플릿에서 단백질 합성). 그러한 유기체를 구성 돌연변이. 활성제의 손실은 조절된 단백질 합성의 지속적인 감소를 초래합니다.

문학.: Strayer L., 생화학, 트랜스. 영어, vol.3, M., 1985, p. 112-25.

P. L. 이바노프


화학 백과 사전. - M.: 소련 백과사전. 에드. I. L. 크누얀츠. 1988 .

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호르몬 수용체 또는 단백질 키나제 조절 서브유닛(cAMP에 의해 활성화된 효소)과 같은 것은 조절 리간드(즉, 각각 호르몬 및 cAMP)의 결합을 제어하는 ​​활성을 갖는다. 이 부류의 단백질의 활성이 리간드에 의해 특이적으로 조절되기 위해서는 먼저 그러한 분자가 리간드에 특이적으로(그리고 일반적으로 높은 친화력으로) 결합하는 부위를 가져야 하며, 이는 분자에 구별할 수 있는 능력을 부여합니다 다른 화합물의 리간드. 또한 단백질은 리간드 결합의 결과로 구조가 변할 수 있는 구조를 가져야 합니다. 규제 조치를 가능하게 합니다. 예를 들어, 포유동물에서 특정 단백질 키나제의 조절 서브유닛에 대한 cAMP의 특이적 결합은 효소의 촉매 서브유닛에 대한 이 서브유닛의 결합 친화도를 감소시킨다. 이것은 효소의 두 단백질 소단위의 해리를 유발합니다. 조절 소단위의 억제 작용에서 방출된 촉매 소단위가 활성화되어 단백질 인산화를 촉매합니다. 인산화는 특정 단백질의 특성을 변화시켜 cAMP의 통제하에 있는 과정에 영향을 미칩니다.

성장호르몬이 속하는 호르몬군은 합성을 암호화하는 mRNA 염기서열이 부분적으로 확인되었다(Baxter J.D. ea, 1979). 각 아미노산은 DNA에서 3개의 뉴클레오티드를 필요로 합니다(따라서 이로부터 전사된 mRNA에서도). 주어진 뉴클레오티드 삼중항(코돈)이 주어진 아미노산에 해당하지만, 동일한 아미노산에 대해 여러 코돈이 있을 수 있습니다. 유전 암호의 이러한 "축퇴성"은 두 호르몬의 구조를 결정하는 주어진 두 유전자의 뉴클레오티드 서열이 단백질에서 발견되는 것보다 다소 상동성을 갖도록 합니다. 따라서 두 단백질이 무작위 아미노산 서열 상동성을 공유한다면 서열은 핵산큰 차이를 보일 수 있습니다. 그러나 somatotropin 그룹의 호르몬 합성을 암호화하는 유전자와 관련하여 이것은 사실이 아닙니다. 핵산 서열의 상동성은 아미노산 서열의 상동성보다 높다(Baxter J.D. ea, 1979). 87%의 아미노산 서열 상동성을 공유하는 인간 성장 호르몬과 인간 융모막 소마토마모트로핀은 mRNA에서 93%의 핵산 서열 상동성을 갖는다. 인간과 쥐의 성장 호르몬은 70%의 아미노산 서열 상동성을 공유하고 그들의 mRNA는 75%의 핵산 서열 상동성을 나타냅니다. 쥐 성장 호르몬과 인간 융모막 체세포유방 자극 호르몬(두 종의 서로 다른 두 호르몬의 mRNA) mRNA의 일부 영역에서 상동성은 85%입니다. 따라서 DNA의 최소한의 염기 변화만이 호르몬 차이를 유발합니다. 따라서 이러한 데이터는 이러한 호르몬의 유전자가 공통 조상에서 진화했다는 결론을 뒷받침합니다. 상징과 그것이 일으키는 반응에 대한 위의 아이디어의 관점에서, 이 그룹의 세 가지 호르몬 각각이 성장에 영향을 미친다는 것은 중요합니다. 성장 호르몬은 선형 성장을 결정하는 요소입니다. 프로락틴은 수유 과정에서 중요한 역할을 하므로 신생아의 성장을 보장합니다. Chorionic somatomammotropin은 생리학적 중요성이 명확하게 확립되지 않았지만 자궁 내 성장에 상당한 영향을 미칠 수 있으며, 태아 성장에 영향을 미치는 영양소가 산모의 몸으로 들어가게 합니다.


대사 조절에 관여하는 단백질은 자체적으로 리간드(예: 펩타이드 호르몬)로 작용할 수 있습니다. 즉, 호르몬 수용체와 같은 다른 단백질과 상호작용하여 조절 효과를 발휘합니다. 호르몬 수용체 또는 단백질 키나제 조절 소단위(cAMP에 의해 활성화되는 효소)와 같은 다른 조절 단백질은 조절 리간드(각각 호르몬 및 cAMP)의 결합에 의해 활성이 조절됩니다(4장 참조). 이 부류의 단백질의 활성이 리간드에 의해 특이적으로 조절되기 위해서는 먼저 그러한 분자가 리간드에 특이적으로(그리고 일반적으로 높은 친화력으로) 결합하는 부위를 가져야 하며, 이는 분자에 구별할 수 있는 능력을 부여합니다 다른 화합물의 리간드. 또한, 단백질은 리간드 결합의 결과로 구조가 변경될 수 있는 구조, 즉 조절 작용을 발휘할 가능성을 제공하는 구조를 가져야 합니다. 예를 들어, 포유류에서 특정 단백질 키나제의 조절 소단위에 대한 cAMP의 특이적 결합은 효소의 촉매 소단위에 대한 이 소단위의 결합 친화도를 감소시킵니다(4장 참조). 이것은 효소의 두 단백질 소단위의 해리를 유발합니다. 조절 소단위의 억제 작용에서 방출된 촉매 소단위가 활성화되어 단백질 인산화를 촉매합니다. 인산화는 특정 단백질의 특성을 변화시켜 cAMP의 통제하에 있는 과정에 영향을 미칩니다. 스테로이드 호르몬과 수용체의 상호작용은 수용체에 구조적 변화를 일으켜 세포핵에 결합할 수 있는 능력을 줍니다(4장 참조). 이 상호작용은 또한 특정 유형의 mRNA의 전사에 대한 스테로이드 호르몬의 효과를 매개하는 데 중요한 다른 수용체 특성을 변경합니다.
이러한 특수하고 고도로 특정한 기능을 갖기 위해 단백질은 아미노산 서열을 결정하는 유전자의 진화의 결과로 현재 가지고 있는 구조를 획득해야 했습니다. 어떤 경우에는 다른 유전자도 이 과정에 참여하여 조절 단백질 자체를 수정하는 산물의 합성을 인코딩합니다(예: 글리코실화에 의해). 분명히 유전자의 진화는 이미 존재하는 유전자의 돌연변이와 다른 유전자 섹션의 재조합과 같은 메커니즘으로 인해 발생했기 때문에(논의된 대로), 이는 단백질의 진화에 특정 제한을 부과했습니다. 진화론적 관점에서, 완전히 새로운 유전자를 만드는 것보다 존재하는 구조를 수정하는 것이 아마도 더 쉬울 것입니다. 이와 관련하여 다양한 단백질의 아미노산 서열에서 일부 상동성의 존재는 예상치 못한 것이 아닐 수 있습니다. 왜냐하면 이들의 유전자는 공통 전구체의 진화의 결과로 발생했을 수 있기 때문입니다. 위에서 언급한 바와 같이 cAMP 및 스테로이드 또는 그 유사체와 같은 결합 조절 리간드에 적합한 단백질 영역은 이러한 리간드가 나타날 때 이미 존재해야 하므로 이러한 단백질의 유전자 변형이 조절 리간드의 높은 결합 특이성을 유지하는 다른 단백질 합성.
무화과에. 그림 2-2는 원시 글루코트랜스퍼라제가 세 가지 기존 유형의 조절 단백질로 진화하기 위한 가설적 계획 중 하나를 보여줍니다: 유당에 관여하는 효소를 암호화하는 여러 유전자의 전사를 조절하는 세균성 cAMP-결합 단백질(CAP 또는 CRP) 대사 및 인간에서 cAMP의 작용을 매개하는 cAMP 의존성 단백질 키나아제(4장 참조) 및 아데닐산 사이클라아제(4장 참조)의 활성을 조절하는 포유동물 cAMP 결합 단백질. 박테리아 단백질 및 키나아제와 관련하여 원시 글루코키나아제의 ATP 결합 부위는 더 큰 cAMP 결합 특이성을 획득하는 방향으로 진화했습니다. 박테리아 단백질은 또한 추가적인 폴리뉴클레오티드(DNA) 결합 능력을 획득했습니다. 키나제의 진화는 단백질을 인산화하는 글루코포스포트랜스퍼라제 능력의 획득을 포함합니다. 마지막으로, adenylate cyclase는 ADP 생성 기능을 cAMP 생성 기능으로 대체함으로써 글루코키나아제로부터 형성될 수도 있습니다. 이러한 결론은 순전히 가설적일 수밖에 없습니다. 그럼에도 불구하고, 그들은 열거된 조절 단백질의 분자 진화가 어떻게 일어날 수 있었는지 보여줍니다.

쌀. 2-2. cAMP 의존성 단백질 키나아제, 아데닐산 사이클라아제 및 세균성 cAMP 결합 조절 단백질의 기원 제안(Baxter, MacLeod).
단백질 진화의 그림에서 많은 세부 사항이 누락되었지만 현재 사용 가능한 단백질 및 유전자 구조 정보는 일부 폴리펩티드 호르몬의 유전자가 공통 전구체 유전자에서 유래했는지 여부에 대한 질문을 분석하는 데 몇 가지 기초를 제공합니다. 개별 폴리펩타이드 호르몬은 구조적 유사성에 따라 분류할 수 있습니다. 같은 그룹에 속하는 호르몬이 유사한 생리학적 효과와 유사한 작용 기전을 가질 수 있다는 사실은 놀라운 일이 아닙니다. 따라서 성장 호르몬(GH), 프로락틴 및 융모막 somatomammotropin(태반 락토겐)은 다음과 같은 특징이 있습니다. 높은 학위아미노산 서열 상동성. 당단백질 호르몬 - 갑상선 자극 호르몬(TSH), 인간 융모막 성선 자극 호르몬(hCG), 난포 자극(FSH) 및 황체 형성(LH) 호르몬 - 2개의 소단위로 구성되며, 그 중 하나(A-사슬)는 동일하거나 거의 동일합니다. 주어진 그룹의 모든 호르몬. 다양한 호르몬에서 B 소단위체의 아미노산 서열은 동일하지는 않지만 구조적 상동성을 갖는다. 각 호르몬과 표적 조직의 상호 작용에 특이성을 부여하는 데 결정적으로 중요한 것은 B-사슬의 이러한 차이입니다. 인슐린은 일부 구조적 유사체를 나타내며 소마토메딘 및 비억제 인슐린 유사 활성(NIPA)과 같은 다른 성장 인자와 생물학적 활성을 공유합니다.
성장호르몬이 속하는 호르몬군은 합성을 암호화하는 mRNA의 염기서열이 부분적으로 밝혀졌다. 각 아미노산은 DNA에서 3개의 뉴클레오티드를 필요로 합니다(따라서 이로부터 전사된 mRNA에서도). 비록 이 뉴클레오티드의 삼중항; (코돈)은 이 특정 아미노산에 해당하며 동일한 아미노산에 대해 여러 개의 코돈이 있을 수 있습니다. 유전 암호의 이러한 "축퇴성"은 두 호르몬의 구조를 결정하는 주어진 두 유전자의 뉴클레오티드 서열이 단백질에서 발견되는 것보다 다소 상동성을 갖도록 합니다. 따라서 두 단백질이 무작위 아미노산 서열 상동성을 공유한다면 핵산 서열은 큰 차이를 보일 수 있습니다. 그러나 somatotropin 그룹의 호르몬 합성을 암호화하는 유전자와 관련하여 이것은 사실이 아닙니다. 핵산 서열 상동성은 아미노산 서열 상동성보다 높다. 87%의 아미노산 서열 상동성을 공유하는 인간 성장 호르몬과 인간 융모막 소마토마모트로핀은 mRNA에서 93%의 핵산 서열 상동성을 갖는다. 인간과 쥐의 성장 호르몬은 70%의 아미노산 서열 상동성을 공유하고 그들의 mRNA는 75%의 핵산 서열 상동성을 나타냅니다. 쥐 성장 호르몬과 인간 융모막 체세포 맘모트로핀(두 생물학적 종에서 두 가지 다른 호르몬의 mRNA) mRNA의 일부 영역에서 상동성은 85%입니다(그림 2-3). 따라서 DNA의 최소한의 염기 변화만이 호르몬 차이를 유발합니다. 따라서 이러한 데이터는 이러한 호르몬의 유전자가 공통 조상에서 진화했다는 결론을 뒷받침합니다. 기호와 기호가 일으키는 반응에 대한 위의 아이디어의 관점에서 이 그룹의 세 가지 호르몬 각각이 성장에 영향을 미친다는 것은 중요합니다(아래 참조). 성장 호르몬은 선형 성장을 결정하는 요소입니다. 프로락틴은 수유 과정에서 중요한 역할을 하므로 신생아의 성장을 보장합니다. Chorionic somatomammotropin은 생리학적 중요성이 정확하게 확립되지 않았지만 자궁 내 성장에 상당한 영향을 미칠 수 있으며, 영양분이 산모의 몸에 들어가 태아의 성장을 유도합니다.

쌀. 2-3. 쥐 성장 호르몬(GRH)과 인간 융모막 소마토마모트로핀(인간 태반 락토겐, PLC)의 아미노산(AA) 서열과 이 두 호르몬의 합성을 암호화하는 메신저 RNA의 핵산 서열의 상동성. 아미노산의 이름은 핵산의 이름과 마찬가지로 축약형입니다. 아미노산 서열 134-149에 해당하는 영역이 표시됩니다. 비-상동성 핵산 및 아미노산은 밑줄이 그어져 있습니다(Baxter et al.). U - 우리딘, C - 시토신, A - 아데노신, G - 구아노신.

모든 유기체(원핵생물, 진핵생물, 단세포 또는 다세포)에서 유전자의 작업은 제어되고 조정됩니다.

다른 유전자는 다른 시간적 활동을 합니다. 그들 중 일부는 지속적인 활동이 특징입니다. 이러한 유전자는 일생 동안 세포 또는 유기체에 필요한 단백질, 예를 들어 ATP 합성에 관여하는 산물의 유전자 합성을 담당합니다. 대부분의 유전자는 간헐적인 활동을 하며, 단백질인 제품이 필요한 특정 순간에만 작동합니다. 유전자는 또한 활동 수준(낮음 또는 높음)이 다릅니다.

세포 단백질은 조절 및 구조로 분류됩니다. 조절 단백질조절 유전자에 합성되고 구조 유전자의 작업을 제어합니다.구조적 유전자는 구조적, 효소적, 수송 및 기타 기능을 수행하는 구조적 단백질을 암호화합니다(조절 제외!).

단백질 합성의 조절은 유도 또는 억제에 의한 전사, 번역 및 번역 후 변형과 같은 이 과정의 모든 단계에서 수행됩니다.

진핵 생물에서 유전자 활성의 조절은 진핵 생물, 특히 다세포 생물의 조직의 복잡성에 의해 결정되는 원핵 생물 유전자 발현의 조절보다 훨씬 더 복잡합니다. 1961년 프랑스 과학자 F. Jacob, J. Monod 및 A. Lvov는 세포에 의한 유당의 동화를 촉매하는 단백질 합성의 유전적 조절 모델(오페론 개념)을 공식화했습니다.

오페론은 단일 조절 유전자에 의해 제어되는 유전자 그룹입니다.

조절 유전자는 활성이 지속적으로 낮은 유전자이며 억제 단백질이 합성되어 작동자에 결합하여 비활성화할 수 있습니다.

연산자는 유전 정보를 읽는 출발점이며 구조 유전자의 작업을 제어합니다.

유당 오페론의 구조 유전자에는 유당 대사에 관여하는 효소에 대한 정보가 들어 있습니다. 따라서 유당은 인덕터, 즉 오페론의 작업을 시작하는 에이전트 역할을 합니다.

프로모터는 RNA 중합효소의 부착 부위입니다.

터미네이터는 mRNA 합성의 종결 부위입니다.

인덕터가 없으면 시스템이 작동하지 않습니다. 인덕터(유당)에서 "자유로운" 억제기가 작업자에게 연결되기 때문입니다. 이 경우 RNA 중합효소는 mRNA 합성 과정을 촉매할 수 없습니다. 유당(유도제)이 세포에서 발견되면 억제인자와 상호작용하여 구조가 변경되어 억제자가 작업자를 방출합니다. RNA 중합효소가 프로모터에 결합하면 mRNA 합성이 시작됩니다(구조 유전자의 전사). 그런 다음 mRNA-유당 오페론의 프로그램에 따라 리보솜에 단백질이 형성됩니다. 원핵 생물에서 하나의 mRNA 분자는 오페론의 모든 구조 유전자의 정보를 다시 씁니다. 오페론은 전사 단위입니다. 유당 분자가 세포의 세포질에 남아 있는 한 전사는 계속됩니다. 모든 분자가 세포에 의해 처리되자마자 억제자는 작동자를 닫고 mRNA 합성은 중단됩니다.



따라서 세포는 모든 구조적 유전자의 동시 전사 및 번역을 위한 충분한 자원이 없기 때문에 mRNA 합성 및 그에 따른 단백질 합성은 엄격하게 조절되어야 합니다. 친핵생물과 진핵생물 모두 기본적인 세포 기능을 수행하는 데 필요한 mRNA만을 지속적으로 합성하고, 다른 구조적 유전자의 발현은 특정 단백질(단백질)이 필요할 때만 전사를 유발하는 조절 시스템의 엄격한 통제하에 수행됩니다. ).

규제 단백질 (lat. regulo에서 - 순서대로 조정, 조정), 단백질 그룹. decomp의 규제에 관여. 생화학. 프로세스. 이 기사에서 다루는 중요한 조절 단백질 그룹은 DNA와 상호 작용하고 유전자 발현(유기체의 특성 및 특성에서 유전자 발현)을 제어하는 ​​단백질입니다. 이러한 조절 단백질의 대다수는 전사 수준에서 기능하고(DNA 주형에서 메신저 RNA 또는 mRNA의 합성) mRNA 합성(각각 활성화 단백질 및 억제 단백질)의 활성화 또는 억제(억제)를 담당합니다. .

알려진 ca. 10 억제기. 나이브. 그 중 연구된 것은 대장균(E. coli)에서 유당(lac-repressor)의 대사에 관여하는 효소의 합성을 조절하는 원핵생물 억제인자(박테리아, 남조류)와 박테리오파지 A 억제인자입니다. 그들의 행동은 특정에 바인딩하여 실현됩니다. 해당 유전자의 DNA(연산자) 섹션을 제거하고 이들 유전자에 의해 암호화된 mRNA의 전사 개시를 차단합니다.



억제인자는 일반적으로 서로 반대 방향으로 배향된 두 개의 동일한 폴리펩티드 사슬의 이량체입니다. 억제인자는 RNA 중합효소가 프로모터 부위(DNA 주형에서 mRNA 합성을 촉매하는 DNA 의존성 RNA 중합효소-효소의 결합 부위)에서 DNA에 부착되고 mRNA 합성이 시작되는 것을 물리적으로 방지합니다. 억제인자는 전사 개시만 방지하고 mRNA 신장에는 영향을 미치지 않는다고 가정합니다.

억제자는 합성을 제어할 수 있습니다.- l. 단일 단백질 또는 단백질 범위. 그의 표현이 조정됩니다. 일반적으로 이들은 하나의 대사를 제공하는 효소입니다. 길; 그들의 유전자는 하나의 오페론(상호 연결된 유전자 세트와 인접한 조절 영역)의 일부입니다.

미네소타 억제인자는 유도제 또는 공동억제제(각각 특정 효소의 합성 속도가 특이적으로 증가 또는 감소하는 존재하의 기질, 효소 조절제 참조)와 연관되어 있는지 여부에 따라 활성 및 비활성 형태로 존재할 수 있습니다. 이러한 상호작용 비공유 성질을 갖는다.

효율적인 유전자 발현을 위해서는 repressor가 인듀서에 의해 비활성화될 뿐만 아니라 특정 repressor가 구현되어야 합니다. 긍정적인 순환과 "쌍으로" 작동하는 조절 단백질에 의해 매개되는 턴온 신호. 아데노신 모노포스페이트(cAMP). 후자는 특정 조절 단백질(이화 유전자의 소위 CAP-단백질-활성화제 또는 단백질. 이화작용-BAC의 활성화제)에 결합합니다. 이것은 부두가 있는 이량체입니다. m. 45,000. cAMP에 결합한 후 특정에 부착하는 능력을 얻습니다. DNA의 영역, 해당 오페론의 유전자 전사 효율을 급격히 증가시킵니다. 동시에 CAP는 mRNA 사슬의 성장 속도에 영향을 미치지 않지만 전사 개시 단계(RNA 중합효소가 프로모터에 부착됨)를 제어합니다. 억제인자와 대조적으로 CAP(cAMP와 복합체)는 RNA 중합효소가 DNA에 결합하는 것을 촉진하고 전사 개시를 더 빈번하게 만듭니다. DNA에 대한 CAP의 부착 부위는 오퍼레이터가 국한된 반대쪽에서 프로모터에 직접 인접합니다.

양성 조절(예: E. coli lac 오페론)은 단순화된 방식으로 설명될 수 있습니다. 포도당(주요 탄소원)의 농도가 감소하면 CAP에 결합하는 cAMP의 농도가 증가하고 결과적으로 lac 촉진제와 함께 복합체가 증가합니다. 그 결과, 프로모터에 대한 RNA 중합효소의 결합이 자극되고 세포가 다른 탄소원인 유당으로 전환되도록 하는 효소를 암호화하는 유전자의 전사 속도가 증가합니다. 다른 특별한 조절 단백질(예: 단백질 C)이 있으며, 그 기능은 보다 복잡한 체계로 설명됩니다. 그들은 좁은 범위의 유전자를 제어하고 억제인자 및 활성제 모두로 작용할 수 있습니다.

억제인자 및 오페론 특이적 활성제는 RNA 중합효소 자체의 특이성에 영향을 미치지 않습니다. 이 마지막 수준의 규제는 마시르와 관련된 경우에 실현됩니다. 발현된 유전자 스펙트럼의 변화. 따라서 E. coli에서 세포의 여러 스트레스 조건에서 발현되는 열 충격 단백질을 코딩하는 유전자는 소위 특수 조절 단백질이 될 때만 RNA 중합 효소에 의해 읽혀집니다. 요인 s32. RNA 중합효소의 프로모터 특이성을 변화시키는 이러한 조절 단백질의 전체 패밀리(s-인자)는 간균 및 기타 박테리아에서 발견되었습니다.

박사 다양한 조절 단백질이 촉매를 변화시킵니다. RNA 중합효소(소위 항-종결자 단백질)의 특성. 예를 들어, 박테리오파지 X에서는 전사 종결(종료)의 세포 신호를 따르지 않도록 RNA 중합효소를 수정하는 두 가지 단백질이 알려져 있습니다(이는 파지 유전자의 활성 발현에 필요함).

유전자의 일반적인 계획 조절 단백질의 기능을 포함한 제어는 박테리아 및 진핵 세포(박테리아 및 청록색 조류를 제외한 모든 유기체)에도 적용할 수 있습니다.

진핵생물 세포는 내선에 응답합니다. 신호 (예 : 호르몬)는 원칙적으로 박테리아 세포가 영양소 농도의 변화에 ​​반응하는 것과 같은 방식입니다. 환경에 있는 물질, 즉 개별 유전자의 가역적 억제 또는 활성화(억제)에 의해. 동시에 많은 유전자의 활성을 동시에 제어하는 ​​조절 단백질을 분해에 사용할 수 있습니다. 조합. 유사한 조합 유전자 규제는 차별화를 제공할 수 있습니다. 상호 작용으로 인한 전체 복잡한 다세포 유기체의 발달. 비교적 적은 수의 주요 조절 단백질

진핵 생물의 유전자 활동 조절 시스템에는 추가 사항이 있습니다. 박테리아에는 없는 수준, 즉 이 유전자가 기능적으로 활성이어야 하는 세포에서 전사 단위를 구성하는 모든 뉴클레오솜(반복 염색질 소단위)이 활성(탈축합) 형태로 번역됩니다. 여기에는 원핵생물에 유사체가 없는 특정 조절 단백질 세트가 관련되어 있다고 가정합니다. 이 단백질은 특정 단백질을 인식할 뿐만 아니라 염색질(또는 DNA)의 일부를 제거할 뿐만 아니라 인접한 영역에서 특정 구조적 변화를 야기하기도 합니다. 박테리아의 활성화제 및 억제인자와 같은 조절 단백질은 분명히 활성화 영역에서 개별 유전자의 후속 전사 조절에 관여합니다. 염색질.

광범위한 종류의 조절 단백질 스테로이드 호르몬의 진핵 수용체 단백질.

조절 단백질의 아미노산 서열은 소위에 의해 암호화됩니다. 조절 유전자. 억제자의 돌연변이 불활성화는 mRNA의 제어되지 않은 합성, 결과적으로 특정 단백질(mRNA 주형에 대한 번역-단백질 합성의 결과)의 합성을 초래합니다. 그러한 유기체를 구성 돌연변이. 돌연변이로 인한 활성제의 손실은 조절된 단백질의 합성을 지속적으로 감소시킵니다.