ชิ้นส่วน Fab fc ชิ้นส่วน Fab ของแอนติบอดี
ส่วนแฟบ (lat. Fragmentum Fragment ชิ้น)
ส่วนหนึ่งของโมเลกุลอิมมูโนโกลบูลินที่ปาเปนตัดขาดและประกอบด้วยสายโซ่เบาและส่วนปลายอะมิโนของสายหนัก มีสารต้านดีเทอร์มิแนนต์
1. สารานุกรมทางการแพทย์ขนาดเล็ก - ม.: สารานุกรมการแพทย์. 1991-96 2. การปฐมพยาบาลเบื้องต้น - ม.: สารานุกรมรัสเซียผู้ยิ่งใหญ่. 2537 3. พจนานุกรมสารานุกรม เงื่อนไขทางการแพทย์. - ม.: สารานุกรมโซเวียต. - พ.ศ. 2525-2527.
ดูว่า "Fab-fragment" ในพจนานุกรมอื่นๆ คืออะไร:
- ... Wikipedia
บทความนี้เกี่ยวกับภูมิคุ้มกันวิทยา สำหรับกลุ่มป๊อปร็อคยูเครน ดูที่ Antytila (วงดนตรี); สำหรับภาพยนตร์เรื่องนี้ ดู แอนติบอดี (ภาพยนตร์, 2005) แอนติบอดี (immunoglobulins, IG, Ig) เป็น glycoproteins ชนิดพิเศษที่มีอยู่ใน ... ... Wikipedia
- (Ig) กลุ่มญาติในวิชาเคมี ธรรมชาติและโปรตีนทรงกลม St. you ของสัตว์มีกระดูกสันหลังและมนุษย์ สำหรับข้าวไรย์มักจะมีแอนติบอดี้ St. you เช่นเฉพาะ ความสามารถในการรวมกับแอนติเจนซึ่งกระตุ้นการก่อตัวของพวกมัน I. ผลิตใน ... ... สารานุกรมเคมี
I แอนติบอดีเป็นโปรตีนของซีรั่มในเลือดและของเหลวทางชีวภาพอื่น ๆ ที่สังเคราะห์ขึ้นเพื่อตอบสนองต่อการแนะนำของแอนติเจนและมีความสามารถในการโต้ตอบโดยเฉพาะกับแอนติเจนที่ทำให้เกิดการก่อตัวของพวกมันหรือกับดีเทอร์มิแนนต์ที่แยกได้ ... สารานุกรมทางการแพทย์
โปรตีนของกลุ่มอิมมูโนโกลบูลินที่เกิดขึ้นในร่างกายมนุษย์และสัตว์เลือดอุ่นเพื่อตอบสนองต่อการซึมผ่านของสาร (แอนติเจน) เข้าไปในร่างกายและทำให้ผลที่เป็นอันตรายเป็นกลาง รูปแบบหลักของการรวมตัวของกิจกรรม A. คือการเกาะติดกันการตกตะกอน ... ... พจนานุกรมจุลชีววิทยา
สารออกฤทธิ์ ›› Abciximab* (Abciximab*) ชื่อละติน ReoPro ATX: ›› B01AC13 Abciximab Pharmacological group: Antiaggregants Nosological หมวดหมู่ (ICD 10) ›› I20 Angina pectoris [angina pectoris] ›› I20.0 Unstable… … พจนานุกรมยา
วิญญาณ- [กรีก. ψυχή] พร้อมกับร่างกายสร้างองค์ประกอบของบุคคล (ดูบทความ Dichotomism มานุษยวิทยา) ในขณะที่เป็นจุดเริ่มต้นที่เป็นอิสระ ง. มนุษย์มีพระฉายของพระเจ้า (ตามบิดาบางคนของศาสนจักร; ตามที่คนอื่น ๆ พระฉายของพระเจ้ามีอยู่ในทุกสิ่ง ... ... สารานุกรมออร์โธดอกซ์
- (อพอลโล, Απόλλων). เทพแห่งดวงอาทิตย์ บุตรแห่ง Zeus และ Leto (Latona) น้องชายฝาแฝดของเทพธิดา Artemis อพอลโลยังถือเป็นเทพเจ้าแห่งดนตรีและศิลปะ เทพเจ้าแห่งการทำนาย และผู้อุปถัมภ์ฝูงสัตว์และปศุสัตว์ เขามีส่วนร่วมในการก่อตั้งเมืองและการบริหาร ... สารานุกรมของตำนาน
DIONYSIOUS ผู้ยิ่งใหญ่- [กรีก. Διονύσιος ὁ Μέγας] (ปลายศตวรรษที่ 2 264/5), เซนต์, สเปน. (ระลึกถึง 5 ตุลาคม ระลึกถึงกรีก 3 ตุลาคม) ep. อเล็กซานเดรีย นักศาสนศาสตร์ บุคคลสาธารณะในโบสถ์ ชีวิต แหล่งที่มาหลักของชีวประวัติของ D. V. คืองานเขียนของ Eusebius of Caesarea ... ... สารานุกรมออร์โธดอกซ์
- (Actaeon, Άχταίων). นักล่าที่มีชื่อเสียง ลูกชายของ Aristaeus และ Autonia ครั้งหนึ่งในการตามล่า เขาเห็นอาร์เทมิสและนางไม้อาบน้ำ ซึ่งเทพธิดาของเขาได้กลายเป็นกวาง และถูกสุนัข 50 ตัวฉีกเป็นชิ้นๆ ตามตำนานอีกเล่มหนึ่ง อาร์เทมิสเปลี่ยนเขาให้กลายเป็นกวางเพื่อ ... ... สารานุกรมของตำนาน
- (Άθηνά) ในเทพปกรณัมกรีก เทพีแห่งปัญญาและสงคราม แหล่งกำเนิดก่อนกรีกของภาพของ A. ไม่อนุญาตให้เราเปิดเผยนิรุกติศาสตร์ของชื่อของเทพธิดาตามข้อมูลของภาษากรีกเท่านั้น ตำนานการกำเนิดของ A. จาก Zeus และ Metis (“ ปัญญา”, ... ... สารานุกรมของตำนาน
ชิ้นส่วน Fab ของแอนติบอดีโต้ตอบกับตัวกำหนดแอนติเจน Ag-binding center เป็นส่วนเสริมของ Ag epitope (หลักกุญแจล็อค) การผูกมัดของ Ag กับ AT เป็นแบบไม่มีโควาเลนต์และสามารถย้อนกลับได้ ความสัมพันธ์ (affinity) Ag สำหรับแอนติบอดีถูกกำหนดโดยคุณสมบัติทางเคมีกายภาพของโมเลกุลที่มีปฏิสัมพันธ์และอัตราส่วนของความเข้มข้นของ Ar ที่ถูกผูกมัดและอิสระ แอนติบอดี. ความสัมพันธ์ได้รับผลกระทบจากการโต้ตอบเชิงพื้นที่ของส่วนที่มีปฏิสัมพันธ์กันของโมเลกุล ปฏิกิริยาไฟฟ้าสถิต ปฏิกิริยาที่ไม่เข้ากับน้ำ และแรงของแวนเดอร์วาลส์
ความกระตือรือร้น- ลักษณะสำคัญของความแข็งแรงพันธะระหว่าง Ag และ AT โดยคำนึงถึงปฏิสัมพันธ์ของศูนย์ที่ใช้งานอยู่ทั้งหมดที่มีเอพิโทปของ Ag
ความจุของแอนติบอดี- จำนวนศูนย์ (ar-binding) ที่ใช้งานอยู่ แอนติบอดี. โมเลกุล Ig ที่สมบูรณ์นั้นอย่างน้อยมีวาเลนต์ เช่น แอนติบอดีเรียกว่า แอนติบอดีที่สมบูรณ์; โมโนเมอร์ที่มีความจุต่ำกว่า - แอนติบอดีที่ไม่สมบูรณ์.
แอนติบอดีที่สมบูรณ์(โดยเฉพาะอย่างยิ่ง IgM, lgG) ทำให้เกิดการรวมตัวของ Ag ซึ่งมองเห็นได้ด้วยตาเปล่า (เช่น แบคทีเรีย RA)
แอนติบอดีที่ไม่สมบูรณ์มีศูนย์รวม Ar หนึ่งศูนย์และดังนั้นจึงเป็นโมโนวาเลนต์ (ตัวอย่างเช่น แอนติบอดีเกิดในบรูเซลโลซิส) Ag-binding center แห่งที่สองใน Ig ที่คล้ายคลึงกันนั้นถูกป้องกันโดยโครงสร้างต่างๆ หรือมีความต้องการต่ำ
แอนติบอดีที่ไม่สมบูรณ์มีข้อบกพร่องด้านการทำงาน เนื่องจากไม่สามารถรวม Ag ATs ที่ไม่สมบูรณ์สามารถจับแอนติเจน epitopes ป้องกันการสัมผัสกับพวกมัน แอนติบอดีทั้งหมด; จึงเรียกอีกอย่างว่า การปิดกั้นแอนติบอดี้.
ชิ้นส่วน Fc ของแอนติบอดี
บริเวณคงที่ของโซ่หนักกำหนดลักษณะของปฏิสัมพันธ์ แอนติบอดีกับเซลล์และโมเลกุลของระบบภูมิคุ้มกัน โดยเฉพาะอย่างยิ่ง ความจำเพาะของการจับของโมเลกุล Ig กับเซลล์เอฟเฟกเตอร์ (ตัวอย่างเช่น ฟาโกไซต์, แมสต์เซลล์) ที่นำพารีเซพเตอร์สำหรับชิ้นส่วน Fc บนพื้นผิวของพวกมัน
แฟรงค์ Fcยังกำหนด effector หน้าที่ของแอนติบอดี(เช่น การเปิดใช้งานส่วนเสริม) เพื่อนำคุณสมบัติเหล่านี้ไปใช้ ทันทีหลังจากการจับของ Ag โดยชิ้นส่วน Fab การเปลี่ยนแปลงเชิงโครงสร้างของชิ้นส่วน Fc เกิดขึ้น แฟรกเมนต์ Fc ที่เปลี่ยนแปลงเชิงพื้นที่รับรู้ฟาโกไซต์ พวกมันมีส่วนช่วยในการตรึงส่วนประกอบ C1a ของคอมพลีเมนต์และการเปิดตัวของคาสเคดเสริมตามวิถีแบบคลาสสิก มิฉะนั้น ทั้งเซลล์และโมเลกุลเอฟเฟกเตอร์จะไม่สามารถแยกแยะระหว่าง AT หรือ แอนติบอดีที่เชื่อมโยง Ag.
หน้าที่หลักของชิ้นส่วน Fab คือการจับแอนติเจน เนื่องจากมีจุดศูนย์กลางการจับแอนติเจนที่แอคทีฟของโมเลกุลอิมมูโนโกลบุลิน ซึ่งเกิดขึ้นจากโดเมน VH และ VL ของสายหนักและสายเบา
ฟังก์ชั่นแฟรกเมนต์ Fc:
· อิมมูโนโกลบูลินประเภทต่าง ๆ ต่างกันในโครงสร้างของชิ้นส่วน Fcความแตกต่างเหล่านี้อาจเกี่ยวข้องกับทั้งจำนวนของโดเมน CH ที่ประกอบขึ้นเป็นชิ้นส่วน Fc และองค์ประกอบกรดอะมิโนของพวกมัน (อาจมีโดเมนเพิ่มเติม ตัวอย่างเช่น CH 4 ใน IgM และ IgE) เนื่องจากความแตกต่างในโครงสร้างของชิ้นส่วน Fc คลาสของอิมมูโนโกลบูลินจึงแตกต่างกันในการทำงาน โครงสร้างของคลาสและคลาสย่อยต่าง ๆ ของอิมมูโนโกลบูลินแสดงในรูปที่ 22.
· ด้วยความช่วยเหลือของชิ้นส่วน Fc การเกิดพอลิเมอไรเซชันของโมเลกุลอิมมูโนโกลบูลินจะเกิดขึ้นตัวอย่างเช่น สารคัดหลั่ง IgA จะสร้างไดเมอร์และทริมเมอร์ ส่วนซีรั่ม IgM คือเพนทาเมอร์
· ในชิ้นส่วน Fc ของ IgM, IgG 1 และ IgG 3เมื่อจับกับแอนติเจนจะเกิดการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างซึ่งเป็นผลมาจากการที่ไซต์แอคทีฟปรากฏขึ้นในพื้นที่ของโดเมน CH 2 ซึ่งผูกกับองค์ประกอบแรกของระบบเสริมดังนั้น คลาสของอิมมูโนโกลบูลินเหล่านี้ในมนุษย์ทำให้เกิดการกระตุ้นระบบเสริมตามวิถีดั้งเดิม.
· ด้วยความช่วยเหลือของชิ้นส่วน Fc โมเลกุลของอิมมูโนโกลบูลินถูกรวมเข้ากับเมมเบรนพลาสมาของ B-lymphocytes และเป็นตัวรับที่รับรู้แอนติเจน.
บนพื้นผิวของเซลล์ต่างๆในร่างกายคือ ตัวรับ Fc สำหรับประเภทต่าง ๆ ของอิมมูโนโกลบูลิน. หากอิมมูโนโกลบูลินที่สอดคล้องกันหรือคอมเพล็กซ์ภูมิคุ้มกันซึ่งรวมถึงอิมมูโนโกลบูลินเหล่านี้ติดอยู่กับตัวรับเหล่านี้ ผ่านตัวรับเหล่านี้ การกระตุ้นหรือการยับยั้งการทำงานของเซลล์ที่เกี่ยวข้องสามารถเกิดขึ้นได้ . ตัวอย่างเช่น:
เซลล์โทรโฟบลาสต์ของรกมีตัวรับ Fc สำหรับ IgG เท่านั้น เมื่อยึดติดกับตัวรับเหล่านี้ IgG จะเปิดกลไกการขนส่งแบบแอคทีฟและถูกถ่ายโอนผ่านรก ดังนั้นมีเพียง IgG เท่านั้นที่ถ่ายทอดจากแม่สู่ลูกโดยให้ภูมิคุ้มกันแบบพาสซีฟแก่ทารกแรกเกิด สำหรับอิมมูโนโกลบูลินประเภทอื่นไม่มีตัวรับดังกล่าวในเซลล์ของรกดังนั้นจึงไม่ทะลุผ่าน
บนพื้นผิวของมาโครฟาจและนิวโทรฟิล มีตัวรับ Fc สำหรับ IgG หากการหมุนเวียนสารเชิงซ้อนของภูมิคุ้มกันที่มี IgG ติดอยู่กับตัวรับเหล่านี้ การฟาโกไซโตซิสของสารเชิงซ้อนของภูมิคุ้มกันจะถูกกระตุ้นผ่านตัวรับ Fc
รูปที่ 22. โครงสร้างของอิมมูโนโกลบูลินประเภทต่างๆ
รีเซพเตอร์ Fc สำหรับ IgE มีอยู่บนพื้นผิวของแมสต์เซลล์และเบโซฟิล โมเลกุลของ cytophilic IgE แนบชิ้นส่วน Fc ของพวกมันกับ Fc รีเซพเตอร์ของแมสต์เซลล์และเบโซฟิล นี่คือสาระสำคัญของกระบวนการทำให้ร่างกายแพ้ภูมิแพ้ในระดับเซลล์ เมื่อสัมผัสกับสารก่อภูมิแพ้ซ้ำแล้วซ้ำอีก จะจับกับชิ้นส่วน Fab ของ IgE ที่ตรึงอยู่บนพื้นผิวของเซลล์เป้าหมาย ตามผลลัพธ์ของการจับแอนติเจน-แอนติบอดีในโมเลกุล IgE การจัดเรียงใหม่ที่มีพลังงานและโครงสร้างเกิดขึ้น ซึ่งขยายไปยังชิ้นส่วน Fc ผ่านทางบริเวณบานพับ ซึ่งเป็นผลมาจากการที่เซลล์เป้าหมายถูกกระตุ้นผ่านทางรีเซพเตอร์ Fc และการเสื่อมสภาพเกิดขึ้น กล่าวคือ การปล่อยแกรนูลที่มีสารออกฤทธิ์ทางชีวภาพ (ฮิสตามีน, แบรดีคินิน ฯลฯ ) ซึ่งส่งผลต่อเซลล์โดยรอบทำให้เกิดปฏิกิริยาการแพ้ที่เกิดขึ้นจริง
หน้าที่หลักของชิ้นส่วน Fab คือการจับแอนติเจน, เพราะ มันรวมถึงศูนย์กลางการจับแอนติเจนที่ใช้งานอยู่ของโมเลกุลอิมมูโนโกลบูลินซึ่งเกิดขึ้นจากโดเมน V H และ V L ของสายหนักและเบา
ฟังก์ชั่นแฟรกเมนต์ Fc:
1. อิมมูโนโกลบูลินประเภทต่าง ๆ ต่างกันในโครงสร้างของชิ้นส่วน Fcความแตกต่างเหล่านี้อาจเกี่ยวข้องกับทั้งจำนวนของโดเมน CH ที่ประกอบขึ้นเป็นชิ้นส่วน Fc และองค์ประกอบกรดอะมิโนของพวกมัน (อาจมีโดเมนเพิ่มเติม ตัวอย่างเช่น CH 4 ใน IgM และ IgE) เนื่องจากความแตกต่างในโครงสร้างของชิ้นส่วน Fc คลาสของอิมมูโนโกลบูลินจึงแตกต่างกันในการทำงาน
2. ด้วยความช่วยเหลือของชิ้นส่วน Fc การเกิดพอลิเมอไรเซชันของโมเลกุลอิมมูโนโกลบูลินจะเกิดขึ้นตัวอย่างเช่น สารคัดหลั่ง IgA จะสร้างไดเมอร์และทริมเมอร์ ส่วนซีรั่ม IgM คือเพนทาเมอร์
3. ในชิ้นส่วน Fc ของ IgM, IgG 1 และ IgG 3เมื่อจับกับแอนติเจนจะเกิดการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างซึ่งเป็นผลมาจากการที่ไซต์แอคทีฟปรากฏขึ้นในพื้นที่ของโดเมน CH 2 ซึ่งผูกกับองค์ประกอบแรกของระบบเสริมดังนั้น คลาสของอิมมูโนโกลบูลินเหล่านี้ในมนุษย์ทำให้เกิดการกระตุ้นระบบเสริมตามวิถีดั้งเดิม.
4. ด้วยความช่วยเหลือของชิ้นส่วน Fc โมเลกุลของอิมมูโนโกลบูลินถูกรวมเข้ากับเมมเบรนพลาสมาของ B-lymphocytes และเป็นตัวรับที่รับรู้แอนติเจน.
5. บนพื้นผิวของเซลล์ต่างๆในร่างกายมี ตัวรับ Fc สำหรับประเภทต่าง ๆ ของอิมมูโนโกลบูลิน. หากอิมมูโนโกลบูลินที่สอดคล้องกันหรือคอมเพล็กซ์ภูมิคุ้มกันซึ่งรวมถึงอิมมูโนโกลบูลินเหล่านี้ติดอยู่กับตัวรับเหล่านี้ ผ่านตัวรับเหล่านี้ การกระตุ้นหรือการยับยั้งการทำงานของเซลล์ที่เกี่ยวข้องสามารถเกิดขึ้นได้ .
4. วัสดุประกอบ:มัลติมีเดียบรรยาย №2
วรรณกรรม
1. เอเอ Shortanbaev, S.V. Kozhanova "ภูมิคุ้มกันทั่วไป", อัลมาตี, 2008, หน้า 57-81
2. A. Royt "พื้นฐานของภูมิคุ้มกันวิทยา" ม., 2550, น. 59-86
6. คำถามควบคุม (คำติชม)
1. หน้าที่หลักของระบบภูมิคุ้มกันของร่างกาย
2. ความแตกต่างระหว่าง B-lymphocytes ที่ไม่ขึ้นกับแอนติเจนและที่ขึ้นกับแอนติเจนเกิดขึ้นที่ไหน
3. ตั้งชื่อคลาสและคลาสย่อยของอิมมูโนโกลบูลินของมนุษย์
4. โมเลกุลอิมมูโนโกลบูลินประกอบด้วยสายโพลีเปปไทด์ประเภทใด?
5. โมเลกุลอิมมูโนโกลบูลินประกอบด้วยชิ้นส่วนอะไรบ้าง?
6. ตั้งชื่อซีรั่มอิมมูโนโกลบูลินหลัก
อภิธานศัพท์
บี-ลิมโฟไซต์ -หนึ่งในคลาสหลักของลิมโฟไซต์มีฟีโนไทป์ CD20 + CD72 + ; แยกความแตกต่างในไขกระดูกสร้างพื้นฐานเซลล์ของระบบ B ของภูมิคุ้มกันแบบปรับตัวซึ่งสังเคราะห์แอนติบอดี คุณสมบัติหลักของ B-lymphocytes คือการมีตัวรับอิมมูโนโกลบูลินที่รับรู้แอนติเจนบนพื้นผิว (RCRs); ระหว่างการกระตุ้นแอนติเจน B-lymphocytes จะแยกความแตกต่างออกเป็นเซลล์พลาสมาที่ผลิตแอนติบอดี (อิมมูโนโกลบูลิน) ที่มีความจำเพาะเดียวกันกับตัวรับที่รับรู้แอนติเจน ในเลือดส่วนปลาย ปกติแล้วจะคิดเป็น 10-20% ของจำนวนเม็ดเลือดขาวทั้งหมด
บี-ลิมโฟไซต์- lymphocytteridine non-clustered biri, CD20 + CD72 + แถบฟีโนไทป์; suyek chemiginde pisip zhetiledi, antideneler สังเคราะห์ zhuzege asyratyn ภูมิคุ้มกันแบบปรับตัว V-zhuyesinin zhasushalyk negizin kurady; B-lymphocytterdine nongizgіbelgіsi - betkey antigentanus อิมมูโนโกลบูลินรีเซพเตอร์ bolus; antigenmen belsenu kezinde B-lymphocyte plasmalyk zhasushalarga ความแตกต่างของ antigentanusha receptor arnailygyna sai antidenelerdi (immunoglobulinderdi) ondiredi Shetkeri kanda kalypty zhagdaida lymphocyterdіn zhalpy sanynyn 10-20% คูราดา
บี-ลิมโฟไซต์เป็นหนึ่งในกลุ่มหลักของลิมโฟไซต์ พวกเขามีฟีโนไทป์ของซีดี 20 + ซีดี 72 + แยกเป็นไขกระดูก เป็นพื้นฐานของภูมิคุ้มกันแบบปรับตัวของ B-cell พวกเขาสังเคราะห์แอนติบอดี คุณสมบัติหลักของ B-lymphocytes คือการปรากฏตัวของแอนติเจนบนพื้นผิวของอิมมูโนโกลบูลินที่รับรู้ตัวรับ
หลังจากการกระตุ้นแอนติเจน เซลล์บีจะแยกความแตกต่างออกเป็นเซลล์พลาสมาที่ผลิตแอนติบอดี (อิมมูโนโกลบูลิน) ที่มีความจำเพาะเดียวกันซึ่งมีตัวรับแอนติเจนที่รับรู้
ช่วงปกติของ B-lymphocytes คือ 10-20% ของจำนวนเม็ดเลือดขาวทั้งหมดในเลือดส่วนปลาย
อิมมูโนโกลบูลิน -เวย์โปรตีนก่อตัวขึ้นเพื่อตอบสนองต่อการกระทำของแอนติเจน อยู่ในซีรัมโกลบูลินดังนั้นจึงเรียกว่าอิมมูโนโกลบูลิน สังเคราะห์โดย B-lymphocytes ผ่านพวกเขาการตอบสนองภูมิคุ้มกันทางร่างกายจะรับรู้ ในมนุษย์มีอิมมูโนโกลบูลิน 5 คลาสหลัก: M, G, E, A, D แต่ละคลาสเหล่านี้มีโครงสร้างเฉพาะและมีบทบาทหน้าที่บางอย่าง ทั้งหมดถูกสร้างขึ้นจากการรวมกลุ่มของสายโพลีเปปไทด์สองประเภท: โซ่หนึ่งเรียกว่า "เบา" อีกอันเรียกว่า "หนัก" การกำหนดที่ยอมรับกันโดยทั่วไปคือ H (หนัก) และ L (เบา) ในอิมมูโนโกลบูลินของทุกคลาส โซ่เบามีโครงสร้างที่คล้ายคลึงกัน ความแตกต่างระหว่างคลาสเกิดจากความแตกต่างในโครงสร้างของโซ่หนัก
อิมมูโนโกลบูลินเดอร์ -แอนติเจน aserine zhauap retinde tuziletinsarysulyk akuyzdar, sarysulyk globulinderge zhatatyndyktan immunoglobulinder dep atalada; การสังเคราะห์บี-ลิมโฟไซต์ Adamda immunoglobulinerdіn 5 แถบคลัสเตอร์ที่ไม่ใช่gіzgі: M, G, E, A, D. Cluster wasps әrkaysysynyn ozine sai құrylymy bar zhane belgіlі қyzmet atkarada; ( lardyn barlygy 2 tүrlіpolypeptidetіtіzbekterdіnrettі aggregattarynan құrastyrylғan: tіzbektіnbіrі - "zhenіl", al ekіnshіsi - "auyr", zhalpylama қabyltazhaan әvyalkes) (Lardyn barlygy) Barlyk clastages immunoglobulinderde zhenil tizbekterinin kurylysy ұқсас boladas Klastardagy aiyrmashylyk auyr tіzbek құrylysynyң ozgeshelіgіmen negіzdelgen
อิมมูโนโกลบูลินคือโปรตีนในซีรัมที่ผลิตขึ้นเพื่อตอบสนองต่อแอนติเจน พวกมันถูกสังเคราะห์โดย B lymphocytes ซึ่งเป็นรากฐานของการตอบสนองทางภูมิคุ้มกันทางร่างกาย
อิมมูโนโกลบูลินมีห้าประเภทหลัก: M, G, E, A, D ในมนุษย์
แต่ละคลาสเหล่านี้มีโครงสร้างเฉพาะและมีบทบาทเฉพาะ พวกเขาทั้งหมดสร้างขึ้นจากหน่วยสั่งของสายโซ่โพลีเปปไทด์สองประเภท โซ่หนึ่งเรียกว่า "เบา" อีกอันหนึ่งเรียกว่า "หนัก" สายเบาของอิมมูโนโกลบูลินทุกคลาสมีโครงสร้างที่คล้ายคลึงกัน ความแตกต่างระหว่างคลาสเกิดจากความแตกต่างในโครงสร้างของโซ่หนัก
บรรยาย #3
หัวข้อบรรยาย: “ระบบภูมิคุ้มกันของเซลล์ (I). ฟังก์ชันพื้นฐานของระบบ T ความแตกต่างของ T-lymphocytes "
2. วัตถุประสงค์: เพื่อให้นักเรียนคุ้นเคยกับหน้าที่หลักของระบบภูมิคุ้มกัน T ให้พิจารณาความแตกต่างของ T-lymphocytes ที่ไม่ขึ้นกับแอนติเจนและแอนติเจน บทบาทของการเลือก T-lymphocytes เชิงบวกและเชิงลบในต่อมไทมัส
3. บทคัดย่อของการบรรยาย:
1. หน้าที่ของระบบ T ของภูมิคุ้มกัน
2. ความแตกต่างของ T-lymphocytes
3. ความแตกต่างที่ไม่ขึ้นกับแอนติเจนของ T-lymphocytes
4. การเลือก T-lymphocytes ในต่อมไทมัสทั้งทางบวกและทางลบ
ในการก่อตัวของปฏิกิริยาทางภูมิคุ้มกัน ระบบ T ของภูมิคุ้มกันมีบทบาทสำคัญ เนื่องจากเป็นตัวกระตุ้นและควบคุมการตอบสนองทางภูมิคุ้มกันของร่างกายและระดับเซลล์ โดยมีส่วนร่วมในการจดจำแอนติเจนตามธรรมชาติส่วนใหญ่ นอกจากนี้ยังมีหน้าที่ในการก่อตัวของหน่วยความจำภูมิคุ้มกันและความทนทานต่อภูมิคุ้มกัน ในท้ายที่สุด เธอเป็นผู้ที่สามารถทำหน้าที่เกี่ยวกับเซลล์ที่เป็นพิษต่อเซลล์จากภายนอกได้
ในกระบวนการสร้างความแตกต่างของทั้ง B- และ T-lymphocytes มีสองขั้นตอนหลัก: ความแตกต่างที่ไม่ขึ้นกับแอนติเจนและความแตกต่างที่ขึ้นอยู่กับแอนติเจน
ความแตกต่างที่ไม่ขึ้นกับแอนติเจน T-lymphocytes เกิดขึ้นในต่อมไทมัส ซึ่งรวมถึง: การแทรกซึมของสารตั้งต้น T-lymphocyte เข้าไปในต่อมไทมัส, การแพร่กระจายของ thymocytes, การก่อตัวของตัวรับแอนติเจน, การเลือก T-lymphocyte โคลนทั้งด้านบวกและด้านลบ (ซึ่งนำไปสู่การคงสภาพของโคลนไว้) โดยแอนติเจน MHC และการตายของโคลนที่สามารถตอบสนองต่อแอนติเจนของร่างกาย) การก่อตัวของประชากรย่อยต่าง ๆ ของ T-lymphocytes ที่แตกต่างกันตามหน้าที่และในเครื่องหมายซีดีพื้นผิว
โคลนของ T-lymphocytes ซึ่งตัวรับไม่ได้ประกอบกับโปรตีน MHC ของตัวเอง (และส่วนใหญ่) ตายเนื่องจากการตายของเซลล์ (โปรแกรมเซลล์ตาย) เฉพาะโคลนที่มีตัวรับที่เสริมโปรตีน MHC ของตัวเองเท่านั้นที่จะอยู่รอด T-lymphocytes เหล่านี้รับสัญญาณสร้างความแตกต่างที่จำเป็น ดังนั้นจึงหลีกเลี่ยงการตายของเซลล์และดำเนินการสร้างความแตกต่างเพิ่มเติม ดังนั้นจึงมีการเลือกโคลนของ T-lymphocytes ที่สามารถทำงานในร่างกายของตนเองได้ (ข้อ จำกัด MHC)
กระบวนการนี้เรียกว่า การเลือกในเชิงบวก. หลังจากเสร็จสิ้นการคัดเลือกในเชิงบวก ไทโมไซต์ในคอร์เทกซ์จะอยู่รอดได้น้อยกว่า 5% พวกมันจะเคลื่อนเข้าสู่ไทมิกมีเซนไคม์ผ่านโซนคอร์ติโคเมดูลารี
ในเขตคอร์ติโคเมดูลลารีและต่อมไทมัสมีเซนไคม์ โคลน T-lymphocyte ถูกเก็บรักษาไว้อันเป็นผลมาจากการคัดเลือกในเชิงบวกภายใต้อิทธิพลของไซโตไคน์และฮอร์โมนไทมิกจำนวนหนึ่ง (โดยหลักคือไทโมซิน) เช่นเดียวกับปฏิสัมพันธ์ระหว่างเซลล์ ที่เรียกว่า การเลือกเชิงลบ. อันเป็นผลมาจากการที่โคลนอัตโนมัติของ T-lymphocytes ตาย
4. วัสดุประกอบ:การบรรยายมัลติมีเดีย №5
วรรณกรรม
1. เอเอ Shortanbaev, S.V. Kozhanov "ภูมิคุ้มกันทั่วไป", อัลมาตี, 2008, 124-138
2. อ.รอย พื้นฐานของภูมิคุ้มกันวิทยา ม., 2550, 105-127
3. TY Kindt, R.A. โกลด์สบี้, บี.เอ. ออสบอร์น "Kuby Immunology", NY, 2007.
4.เอแอล De Franco เลย "ภูมิคุ้มกัน", London, 2007
6. คำถามควบคุม (คำติชม)
แอนติบอดี (Ab) เป็นโมเลกุลเอฟเฟกเตอร์ของภูมิคุ้มกันทางร่างกาย การสังเคราะห์แอนติบอดีถูกกระตุ้นโดยแอนติเจนที่เข้าสู่ร่างกายจากภายนอก (เนื่องจากการติดเชื้อ การฉีดวัคซีน การทำงานของซีโนไบโอติก) หรือเกิดขึ้นจากภายนอกร่างกาย ตามกฎแล้ว AT จะโต้ตอบกับ Ag เสริมโดยเฉพาะ อย่างไรก็ตาม มีแอนติบอดีที่ทำปฏิกิริยากับสารกำหนดแอนติเจนที่พบได้ทั่วไปในแอนติเจนต่างๆ แอนติบอดีดังกล่าวเรียกว่า ปฏิกิริยาข้ามหรือความจำเพาะต่างกัน
แอนติบอดีมีอยู่หลายล้านสายพันธุ์ และแต่ละโมเลกุลมีจุดจับ Ag-determinant ที่ไม่ซ้ำกัน ในกรณีส่วนใหญ่ แอนติบอดีมีอยู่ เซรั่มไกลโคโปรตีนการโยกย้ายเป็นส่วนหนึ่งของส่วนที่ช้าของแกมมาโกลบูลินระหว่างอิเล็กโตรโฟรีซิสของโปรตีนในเลือด ดังนั้น บางครั้งคำว่า "แกมมา" จึงใช้เพื่ออ้างถึงเศษส่วนซีรัมของ AT -โกลบูลิน».
แอนติบอดีเรียกอีกอย่างว่า อิมมูโนโกลบูลิน”. แอนติบอดี (Abs) เป็นหนึ่งในเศษส่วนหลักของโปรตีนในเลือด ซึ่งคิดเป็น 20% ของมวลของโปรตีนในพลาสมาทั้งหมด AT ทนต่อการกระทำ กรดอ่อนและด่างตลอดจนให้ความร้อนสูงถึง 60 °C
หน่วยโครงสร้างของ AT เป็นโมโนเมอร์ - โมเลกุลทรงกระบอกประกอบด้วยโซ่ H หนักสองสายที่เหมือนกัน [จากภาษาอังกฤษ หนัก, หนัก] และโซ่ L แบบเบาสองอันเหมือนกัน [จากภาษาอังกฤษ. แสงไฟ]. สายหนักและสายเบาของ Ig ประกอบด้วยเรซิดิวกรดอะมิโนและเชื่อมต่อกันด้วยพันธะไดซัลไฟด์ (-S-S-) โซ่แยกความแตกต่างระหว่างภูมิภาคแปรผันหรือ V-region [จากภาษาอังกฤษ ต่าง ๆ ต่าง ๆ ] และภูมิภาคคงที่หรือ C-region [จากภาษาอังกฤษ คงที่คงที่]. พื้นที่ V ที่ AT ต่างกันจะแตกต่างกันไป V-regions ของ L- และ H-chains ก่อให้เกิด Ag-binding center (AT active site, paratope) หรือ Fab-fragment [จากภาษาอังกฤษ เศษชิ้นส่วน + การจับแอนติเจน, การจับ Ag] บริเวณคงที่ของโมเลกุลเรียกว่าแฟรกเมนต์ Fc เศษตกผลึกได้].
ที่รอยต่อของชิ้นส่วน Fab และ Fc มีบริเวณบานพับที่ยอมให้ชิ้นส่วนซึ่งจับ Ag กางออกเพื่อให้สัมผัสกับ Ag อย่างใกล้ชิดยิ่งขึ้น
บริเวณของโมเลกุลแอนติบอดี (Fab) กำหนดความจำเพาะของแอนติเจน และ Fc ทำหน้าที่เอฟเฟกเตอร์
ชิ้นส่วน Fab ของแอนติบอดีทำปฏิกิริยากับสารกำหนดแอนติเจน Ag-binding center เป็นส่วนเสริมของ Ag epitope (หลักกุญแจล็อค) การผูกมัดของ Ag กับ AT เป็นแบบไม่มีโควาเลนต์และสามารถย้อนกลับได้ สัมพรรคภาพ (สัมพรรคภาพ) ของ Ag สำหรับแอนติบอดีถูกกำหนดโดยคุณสมบัติทางเคมีกายภาพของโมเลกุลที่ทำปฏิกิริยาโต้ตอบและอัตราส่วนของความเข้มข้นของ Ag และแอนติบอดีที่ถูกจับและอิสระ ความสัมพันธ์ได้รับผลกระทบจากการโต้ตอบเชิงพื้นที่ของส่วนที่มีปฏิสัมพันธ์กันของโมเลกุล ปฏิกิริยาไฟฟ้าสถิต ปฏิกิริยาที่ไม่เข้ากับน้ำ และแรงของแวนเดอร์วาลส์
ความกระตือรือร้น- ลักษณะสำคัญของความแข็งแรงพันธะระหว่าง Ag และ AT โดยคำนึงถึงปฏิสัมพันธ์ของศูนย์ที่ใช้งานอยู่ทั้งหมดที่มีเอพิโทปของ Ag
ความจุของแอนติบอดี- จำนวนไซต์แอนติบอดีที่ทำงานอยู่ (Ag-binding) โมเลกุล Ig ที่สมบูรณ์นั้นอย่างน้อยมีวาเลนต์ แอนติบอดีดังกล่าวเรียกว่าแอนติบอดีทั้งหมด โมโนเมอร์ที่มีความจุต่ำกว่าเป็นแอนติบอดีที่ไม่สมบูรณ์
แอนติบอดีที่สมบูรณ์(โดยเฉพาะอย่างยิ่ง IgM, IgG) ทำให้เกิดการรวมตัวของ Ag ซึ่งมองเห็นได้ด้วยตาเปล่า (เช่น แบคทีเรีย RA)
แอนติบอดีที่ไม่สมบูรณ์มีศูนย์การจับ Ag หนึ่งแห่งและดังนั้นจึงเป็นโมโนวาเลนต์ (ตัวอย่างเช่น แอนติบอดีที่ผลิตขึ้นระหว่างบรูเซลโลซิส) Ag-binding center แห่งที่สองใน Ig ที่คล้ายคลึงกันนั้นถูกป้องกันโดยโครงสร้างต่างๆ หรือมีความต้องการต่ำ
แอนติบอดีที่ไม่สมบูรณ์มีข้อบกพร่องทางหน้าที่ เนื่องจากไม่สามารถรวม Ag ATs ที่ไม่สมบูรณ์สามารถจับแอนติเจน epitopes ป้องกันไม่ให้แอนติบอดีทั้งหมดสัมผัสกับพวกมัน จึงเรียกอีกอย่างว่า การปิดกั้นแอนติบอดี้.
ชิ้นส่วน Fc ของแอนติบอดี
บริเวณคงที่ของสายหนักเป็นตัวกำหนดลักษณะของปฏิกิริยาของแอนติบอดีกับเซลล์และโมเลกุลของระบบภูมิคุ้มกัน โดยเฉพาะอย่างยิ่ง ความจำเพาะของการผูกมัดของโมเลกุล Ig กับเซลล์เอฟเฟกเตอร์ (เช่น ฟาโกไซต์ เซลล์แมสต์) ที่ นำตัวรับสำหรับชิ้นส่วน Fc บนพื้นผิวของมัน
ชิ้นส่วน Fc ยังกำหนดหน้าที่เอฟเฟกเตอร์ของแอนติบอดี (เช่น การกระตุ้นส่วนเติมเต็ม) เพื่อนำคุณสมบัติเหล่านี้ไปใช้ ทันทีหลังจากการจับของ Ag โดยชิ้นส่วน Fab การเปลี่ยนแปลงเชิงโครงสร้างของชิ้นส่วน Fc เกิดขึ้น แฟรกเมนต์ Fc ที่เปลี่ยนแปลงเชิงพื้นที่รับรู้ฟาโกไซต์ พวกมันมีส่วนช่วยในการตรึงส่วนประกอบ C1a ของคอมพลีเมนต์และการเปิดตัวของคาสเคดเสริมตามวิถีแบบคลาสสิก มิฉะนั้น ทั้งเซลล์และโมเลกุลเอฟเฟกเตอร์จะไม่สามารถแยกแยะระหว่าง AT ที่ไม่บุบสลายหรือแอนติบอดีการจับ anti-Ag
ปฏิสัมพันธ์ของแอนติบอดีกับแอนติเจนรวมถึง ขั้นตอนเฉพาะและไม่เฉพาะเจาะจง
ขั้นตอนเฉพาะดำเนินไปอย่างรวดเร็วและแสดงถึงการโต้ตอบเฉพาะของไซต์ที่ใช้งานอยู่กับ Ag
เฟสที่ไม่เฉพาะเจาะจงดำเนินไปช้ากว่า ขึ้นอยู่กับการมีอยู่ของอิเล็กโทรไลต์และคุณสมบัติของ Ar Corpuscular Ag รวมตัวกันเป็นกลุ่มก้อนหยาบและตกตะกอน (ปรากฏการณ์เกาะติดกัน)
Ags ที่ละลายน้ำได้ก่อตัวเป็นกลุ่มก้อนที่แยกย้ายกันไปอย่างประณีต (ปรากฏการณ์การตกตะกอน) ซึ่งแสดงออกโดยความขุ่นของสารละลายหรือการก่อตัวของวงแหวนตกตะกอนหรือเขตตกตะกอนในเจล
บริเวณคงที่ของโซ่เบามีสองประเภท - คัปปา (k) และแลมบ์ดา; ชะตากรรมคงที่ของโซ่หนักนั้นมีห้ารูปแบบหลัก - mu (p), แกมมา (y), เดลต้า (8), อัลฟ่า (a) และเอปซิลอน (e) แต่ละคนเชื่อมโยงกับคลาส Ig ที่แยกจากกัน AT มี 5 คลาส: IgA, IgD, IgE, IgG และ IgM
โมเลกุล IgG, IgD และ IgE เป็นโมโนเมอร์, IgM - เพนทาเมอร์; โมเลกุล IgA ในซีรัมในเลือดคือโมโนเมอร์ และในของเหลวที่ถูกขับออกมา (ของเหลวจากน้ำตา น้ำลาย สารคัดหลั่งจากเยื่อเมือก) จะเป็นไดเมอร์
IgMสังเคราะห์ขึ้นในช่วงเริ่มต้นของการกินแอนติเจนในร่างกาย จุดสูงสุดของการก่อตัวตรงกับวันที่ 4-5 ตามด้วยไทเทอร์ที่ลดลง การก่อตัวของ IgM ไปยัง Ags บางตัว (เช่น flagellar Ags ของแบคทีเรีย) เกิดขึ้นอย่างต่อเนื่อง IgM ประกอบด้วยส่วนสำคัญของแอนติบอดีที่ผลิตโดยแบคทีเรียแกรมลบที่ต้าน Ag
การปรากฏตัวของ IgM ถึง Ag ของเชื้อโรคจำเพาะบ่งชี้กระบวนการติดเชื้อเฉียบพลัน
โมเลกุล IgM - เพนทาเมอร์; ห้าหน่วยย่อยเชื่อมต่อกันด้วย J-chain [จากภาษาอังกฤษ การเชื่อม, การจับ] ซึ่งเป็นผลมาจากการที่โมเลกุล IgM ได้มาซึ่งตำแหน่งการจับ Ag 10 ตำแหน่ง
โมเลกุล IgM ออปโซไนซ์ จับกัน ตกตะกอน และโครงสร้างไลซ์ที่มี Ag และยังกระตุ้นระบบคอมพลีเมนต์ในลักษณะคลาสสิก (โมเลกุล IgM หนึ่งโมเลกุลเพียงพอสำหรับการสลายที่ขึ้นกับคอมพลีเมนต์ของแบคทีเรีย)
อิมมูโนโกลบูลิน จี (IgG)- คลาสหลักของ AT (มากถึง 75% ของ Ig ทั้งหมด) ซึ่งปกป้องร่างกายจากแบคทีเรีย ไวรัสและสารพิษ หลังจากการสัมผัสกับ Ag ครั้งแรก การสังเคราะห์ IgM มักจะถูกแทนที่ด้วยการก่อตัวของ IgG
IgG titers สูงสุดในการตอบสนองหลักจะสังเกตได้ในวันที่ 6-8 การตรวจหาระดับ IgG ถึง Ag สูงของเชื้อโรคจำเพาะบ่งชี้ว่าร่างกายอยู่ในระยะพักฟื้นหรือเพิ่งย้ายโรคบางอย่างไปเมื่อเร็วๆ นี้ โดยเฉพาะอย่างยิ่ง ปริมาณมาก IgG ถูกสังเคราะห์ในการตอบสนองรอง
IgG แสดงโดย 4 คลาสย่อย: IgG1, IgG2, IgG3 และ IgG4; เนื้อหาที่เกี่ยวข้อง (เป็น%) คือ 66-70, 23, 7-8 และ 2-4 ตามลำดับ IgG เกี่ยวข้องโดยตรงในปฏิกิริยาการสลายของเซลล์ภูมิคุ้มกัน ปฏิกิริยาการวางตัวเป็นกลาง และยังทำให้ฟาโกไซโตซิสดีขึ้น ซึ่งทำหน้าที่เป็นออพโซนินและจับตัวรับแฟรกเมนต์ Fc ในเมมเบรนของเซลล์ฟาโกไซติก (เป็นผลให้ฟาโกไซต์ดูดซับและสลายจุลินทรีย์ได้อย่างมีประสิทธิภาพมากขึ้น)
มีเพียง IgG เท่านั้นที่สามารถข้ามรกได้ซึ่งช่วยสร้างภูมิคุ้มกันแบบพาสซีฟในทารกในครรภ์
อิมมูโนโกลบูลิน เอ (IgA)ไหลเวียนในซีรั่มในเลือด (คิดเป็น 15-20% ของ Ig ทั้งหมด) และยังหลั่งไปยังพื้นผิวของเยื่อบุผิว มีอยู่ในน้ำลาย น้ำตา น้ำนม และบนผิวของเยื่อเมือก
คลาส IgA ช่วยเพิ่มคุณสมบัติการป้องกันของเยื่อเมือกของระบบทางเดินอาหาร, ระบบทางเดินหายใจ, อวัยวะเพศและทางเดินปัสสาวะ ในซีรัมในเลือด IgA จะหมุนเวียนเป็นโมโนเมอร์แบบคู่ ของเหลวที่หลั่งออกมาถูกครอบงำโดยไดเมอร์เตตระวาเลนต์ที่มีสาย J หนึ่งสายและโมเลกุลโพลีเปปไทด์เพิ่มเติม (ส่วนประกอบสารคัดหลั่งที่สังเคราะห์โดยเซลล์เยื่อบุผิว)
โมเลกุลนี้ยึดติดกับโมโนเมอร์ IgA ระหว่างการขนส่งผ่านเซลล์เยื่อบุผิวไปยังผิวเยื่อเมือก ส่วนประกอบของสารคัดหลั่งไม่เพียงแต่เกี่ยวข้องกับการจับตัวของโมเลกุล IgA เท่านั้น แต่ยังช่วยรับรองการขนส่งภายในเซลล์และปล่อยสู่ผิวของเยื่อเมือก และยังปกป้อง IgA จากการย่อยด้วยเอนไซม์สลายโปรตีน
โมเลกุล IgA เกี่ยวข้องกับปฏิกิริยาการวางตัวเป็นกลางและการเกาะติดกันของเชื้อโรค นอกจากนี้ หลังจากการก่อตัวของสารเชิงซ้อน Ag-AT พวกมันมีส่วนเกี่ยวข้องในการกระตุ้นส่วนเสริมผ่านทางเดินทางเลือก
อิมมูโนโกลบูลิน อี (IgE)โดยเฉพาะอย่างยิ่งมีปฏิสัมพันธ์กับแมสต์เซลล์และเม็ดเลือดขาวชนิด Basophilic ที่มีเม็ดเล็ก ๆ จำนวนมากที่มีสารออกฤทธิ์ทางชีวภาพ การปลดปล่อยจากเซลล์ (การสลายตัว) ทำให้เกิดการขยายตัวอย่างรวดเร็วของลูเมนของ venules และเพิ่มการซึมผ่านของผนังของพวกเขา ภาพที่คล้ายกันสามารถสังเกตได้จากปฏิกิริยาการแพ้ (เช่น โรคหอบหืด โรคจมูกอักเสบจากภูมิแพ้ ลมพิษ)
ชิ้นส่วน Fab ซึ่งจับ Ag ของโมเลกุล IgE ทำปฏิกิริยาอย่างจำเพาะกับ Ag ที่เข้าสู่ร่างกาย คอมเพล็กซ์ภูมิคุ้มกันที่ก่อตัวขึ้นมีปฏิสัมพันธ์กับตัวรับของชิ้นส่วน IgE Fc ที่ฝังอยู่ในเยื่อหุ้มเซลล์ของเบสโซฟิลหรือแมสต์เซลล์ ปฏิกิริยานี้เป็นสัญญาณของการเสื่อมสภาพด้วยการปล่อยฮีสตามีนและสารออกฤทธิ์ทางชีวภาพอื่น ๆ และการพัฒนาของปฏิกิริยาการแพ้เฉียบพลัน